¿Qué son las enzimas?

Las enzimas son biomoléculas de naturaleza proteica estas aceleran la

velocidad de reacción hasta alcanzar un equilibrio. Constituyen el tipo de proteínas

más numeroso y especializado, actúan como catalizadores de reacciones

químicas específicas en los seres vivos o sistemas biológicos. Muchas de las

enzimas no trabajan solas, estas se organizan en secuencias, también llamadas

rutas metabólicas, y muchas de ellas tienen la capacidad de regular su actividad

enzimática.

. Son indispensables para la vida y catalizan alrededor de 4000 reacciones

químicas conocidas, siempre que sean estables las condiciones de pH,

temperatura o concentración química, ya que las enzimas, al ser proteínas,

pueden también desnaturalizarse y perder su efectividad, con desnaturalización se

refiere a la ruptura de los enlaces que mantenían sus estructuras cuaternaria,

terciaria y secundaria, conservándose solamente la primaria.

Estructura de las enzimas

La mayoría de las enzimas se componen de proteínas globulares de

tamaño muy variable, desde monómeros de 62 aminoácidos, hasta enormes

cadenas de alrededor de 2500. Sin embargo, apenas unos pocos de ellos son los

involucrados directamente en la catálisis de la reacción, conocidos como centro

activo.

La secuencia en que se acoplan todos estos aminoácidos determina la

estructura tridimensional de la enzima, lo cual determina también su

funcionamiento específico. A veces esta estructura también posee sitios para

atraer cofactores, es decir, otras sustancias cuya intervención es necesaria para

producir el efecto buscado.

En su estructura globular, las proteínas se entrelazan y se pliegan mediante

una o más cadenas polipeptídicas, que así aportan un pequeño grupo de

aminoácidos para formar el sitio activo, o lugar donde se reconoce el sustrato, es

decir, un sustrato entra en el sitio activo de la enzima. Este forma un complejo

enzima-sustrato. Entonces sucede la reacción, el sustrato se convierte en

productos y se forma el complejo enzima-productos. Luego los productos dejan el

sitio activo de la enzima.

Función de las enzimas

Las enzimas cuentan con diversas funciones, estas alertan de

enfermedades genéticas u/o infecciosas, gracias a si existen anormalidades

enzimáticas y/o concentraciones en sangre de enzimas que no deben estar allí,

además algunas patologías como lo son: infarto de miocardio (MI), pancreatitis

aguda, enfermedad de Wilson (degeneración hepatolenticular), carcinoma

metastarsico de la próstata, enfermedades hepáticas, diversos trastornos óseos y

demás. Sin embargo estas también hacen su función de degradar glucosa,

sintetizar grasas y aminoácidos, copiar fielmente la información genética,

participan en el reconocimiento y transmisión de señales del exterior y se

encargan de degradar subproductos tóxicos para la célula.

En relación a lo anterior, en las enzimas se pueden distinguir las siguientes

zonas que forman parte de la reacción enzimatica:

a) Centro activo: Es el lugar donde se unen el/los sustratos y se produce la

reacción. Tiene una conformación tridimensional y unas cargas eléctricas que son

complementarias al sustrato. Es un sitio de unión formado por los aminoácidos

que están en contacto directo con el sustrato y un sitio catalítico, formado por los

aminoácidos directamente implicados en el mecanismo de la reacción.

b) Centro regulador: Solo aparece en ciertas enzimas (alóstericas). Allí se unen

ciertas moléculas que regulan su funcionamiento

Cabe destacar que el centro activo es una cavidad existente en la superficie

de la enzima que está forrada interiormente por una serie de restos de

aminoácidos. Por regla general los aminoácidos que forman parte del centro activo

no se encuentran contiguos en la cadena

polipeptídica, sino ocupando posiciones a veces muy alejadas en la misma. El

hecho de que estos aminoácidos coincidan próximos entre sí sobre el centro

activo no es más que una consecuencia del plegamiento característico de la

cadena polipeptídica, es decir, de la conformación tridimensional nativa de la

proteína enzimática. Existen dos categorías de los aminoácidos que conforman el

centro activo:

a) Aminoácidos catalíticos.- Son uno o más aminoácidos cuyas cadenas

laterales R poseen unas peculiaridades químicas tales que los otorgan para

desarrollar una función catalítica. Constituyen el verdadero centro catalítico

del enzima.

b) Aminoácidos de unión.- Son una serie de aminoácidos cuyas cadenas

laterales R poseen grupos funcionales que pueden establecer interacciones

 débiles (puentes de hidrógeno, interacciones iónicas, entre otros.) con

grupos funcionales complementarios de la molécula de sustrato. Su función

consiste en fijar la molécula de sustrato al centro activo en la posición

adecuada para que los aminoácidos catalíticos puedan actuar.

En cuanto al resto de los aminoácidos de la cadena polipeptídica del enzima,

los que no forman parte del centro activo, podría pensarse en principio que no

desempeñan ninguna función, sin embargo; estos tienen la importante misión de

mantener la conformación tridimensional catalíticamente activa del enzima; sin ella

no existiría centro activo y el enzima no podría interactuar con su sustrato.

Sustrato: Esta es la molécula sobre la cual actúan las enzimas, se une al sitio

activo de la enzima, y se forma un complejo enzima-sustrato. El sustrato por

acción de la enzima es transformado en producto y es liberado del sitio activo,

quedando libre para recibir otro sustrato, mientras más aumente el sustrato más

rápido será la reacción.

Catálisis

Las enzimas actúan de acuerdo con los mismos principios generales que

los demás catalizadores: aumentan la velocidad de las reacciones químicas

combinándose transitoriamente con los reactivos de manera que estos alcanzan

un estado de transición con una energía de activación menor que el de la reacción

no catalizada. Hay que destacar sin embargo que los enzimas son mucho más

eficaces que cualquier catalizador artificial conocido. Se ha podido comprobar que

los aumentos de velocidad que producen son de entre 10 7 y 10 14 veces la

velocidad de la reacción no catalizada.

1) Afinidad: Capacidad química por la cual las especies químicas es capaces de

formar componentes químicos (relación igualdad)

2. Actividad molar: Es la actividad catalítica en una unidad de tiempo

molecular (número de moléculas de sustrato transformadas por una sola molécula

de enzima por minuto) de distintos enzimas oscila entre unos pocos miles y varios

millones de moléculas de sustrato por minuto. Cabe preguntarse pues, cómo

consiguen los enzimas aumentos tan espectaculares en la velocidad de las

reacciones químicas que catalizan.

Los métodos experimentales para conocer la actividad catalítica de los

enzimas son cada vez más complejos y sofisticados. Sin embargo, el método más

antiguo utilizado en enzimología, desarrollado por Leonor Michaelis y Maud

Menten, y que en la actualidad sigue siendo de gran utilidad, consiste en analizar

como varía la velocidad de las reacciones catalizadas enzimáticamente en función

de algunos parámetros experimentales como la concentración del sustrato o la del

propio enzima, lo que globalmente se conoce con el nombre de cinética

enzimática.

3. Especificidad: Las enzimas son muy específicas tanto en el tipo de reacción

que catalizan como el sustrato en el que hace el efecto. Esta depende de varios

factores como la forma, la carga y las características hidrofóbicas. Las enzimas,

además de ser unos catalizadores muy eficaces, presentan un alto grado

de especificidad química, es decir, son capaces de inducir la transformación de un

sólo tipo de moléculas y no de otros que también se encuentran presentes en el

medio de reacción.

La especificidad puede ser:

Absoluta: Cuando las enzimas es para un solo sustrato y una sola reacción.

Por ejemplo: Glucosa – 6 – fosfatasa

Relativa: Cuando las enzimas son para diferentes sustratos con algunas

acciones relativas.

Por ejemplo: Isoestrato, deshidrogenasa

Ahora bien, referente a lo anterior, se expresa una de las características de las

enzimas, claramente importantes:

Cofactores: Es una sustancia química no proteica que ayuda en una reacción

química biológica. Los cofactores pueden ser iones metálicos, compuestos

orgánicos u otras sustancias químicas que tienen propiedades útiles que

normalmente no se encuentran en los aminoácidos. Algunos cofactores se pueden

producir dentro del cuerpo, como ATP, mientras que otros deben consumirse en

los alimentos. A nivel bioquímico, los cofactores son importantes para comprender

cómo proceden las reacciones biológicas. La presencia o ausencia de cofactores

puede determinar qué tan rápido pasan las reacciones desde su reactivo hasta su

producto. A nivel biológico, comprender los cofactores es importante para

comprender la salud. Sin los cofactores adecuados, los humanos y otros animales

pueden desarrollar enfermedades graves e incluso la muerte.

Clasificación según su naturaleza química

 A. Iones orgánicos: Son a menudo vitaminas o están hechos de vitaminas.

Muchos contienen el nucleótido adenosina monofosfato (AMP) como parte

de sus estructuras, como ATP, coenzima A, FAD y NAD +. Algunos pueden

ser como el hierro, manganeso, cobre, potasio, molibdeno, níquel, zinc. Son

imprescindibles, para que nosotros vivamos en homeostasis. Si alguno de

ellos falta, empiezan los problemas y si no se pone remedio, llegan las

enfermedades. Estos minerales se unen a las enzimas.

B. Moléculas orgánicas complejas (Coenzimas): Compuestos orgánicos

que facilitan la acción de las enzimas y pueden unirse temporal o

permanentemente a una enzima. Estas son las vitaminas del grupo B,

tenemos los cofactores NADP+ que es un derivado de la vitamina B3 o

niacina, coenzima A que es un derivado de la vitamina B5 o pantotenato.

 Las vitaminas

Las vitaminas son parte vital de una dieta saludable. Se ha determinado

para casi todas ellas la cantidad diaria recomendada, es decir, la cantidad que la

mayoría de las personas sanas necesitan tomar cada día para mantenerse

saludables. También se ha fijado el límite superior de seguridad (cantidad máxima

que se puede ingerir) de algunas de ellas. Si se consume una cantidad mayor,

aumenta el riesgo de que se produzca un efecto perjudicial (toxicidad).

Por otro lado, consumir poca cantidad de una vitamina puede causar un

trastorno alimenticio, aunque la probabilidad de desarrollar una carencia vitamínica

es baja si se tiene una alimentación variada. La falta de vitamina D es una

excepción. La deficiencia de vitamina

D es frecuente entre ciertos grupos de personas (como los ancianos), incluso si se

alimentan de forma adecuada. En el caso de otras vitaminas, solo hay déficit si se

sigue una dieta restrictiva que no contenga la cantidad suficiente de una vitamina

en particular. Por ejemplo, los veganos, que no consumen productos de origen

animal, pueden tener carencia de vitamina B12, presente en dichos productos.

Algunas vitaminas son liposolubles. Otras vitaminas se disuelven en agua. La

diferencia entre las solubles en grasa (liposolubles) y las solubles en agua

(hidrosolubles) afecta a la nutrición de varias maneras.

 Relación entre vitaminas y coenzimas

Las vitaminas no son coenzimas, se convierten en ellas. No todas las

vitaminas se convierten en coenzimas, sólo las del complejo B. Las coenzimas son

moléculas orgánicas que son necesarias para que una enzima realice su función

catalizadora. Algunas coenzimas, como NADH y FADH fundamentales en la

respiración celular, son derivadas de vitaminas del complejo B (Niacina y

riboflavina), respectivamente, que mediante procesos bioquímicos se transforman

en coenzimas.