Colageno

El colageno es un tipo de proteina que oporciona componentes estructurales, se

encuentra presente en tendones y cartílagos.

El componente más abundante de la matriz extracelular en animales es una gran

familia de proteínas íntimamente relacionadas denominadas colágenos, que forman
fibras con gran resistencia a la tracción lo cual explica, en gran medida, la
resistencia de la matriz extracelular. El colágeno es la proteína más abundante en
vertebrados, y representa globalmente más del 25-30% de las proteínas totales del
cuerpo. El colágeno es secretado por varios tipos de células del tejido conectivo,
incluyendo los fibroblastos. Sin colágeno, las células en éstos y otros tejidos no
tendrían la suficiente fuerza adhesiva para mantener una forma dada. Se encuentra
en tejido conjuntivo, vasos sanguíneos, tendones, ligamentos, la córnea del ojo y
cartílago.

Funciones del Colageno

El colágeno se encarga de unir los tejidos conectivos (músculos, tendones,

ligamentos, piel, huesos, cartílagos, tejido hematológico y adiposo y órganos). De
esta manera, actuaría como un elemento de sostén que permite mantener unido el
conjunto del cuerpo. Su función consiste en la formación de las fibras a partir de las
que se crean las estructuras del organismo; por lo tanto, es el responsable del grado
de firmeza y elasticidad de estas estructuras y tiene un papel esencial en su
hidratación.

La fibra de colágeno tiene la capacidad de mezclarse con muchos tipos de

sustancias y minerales: en el caso de los huesos, la combinación del colágeno con
cristales de calcio permite la formación de una estructura dura y rígida; en la piel, se
mezcla con la elastina y la estructura resultante tiene forma de red; en el caso de los
cartílagos, se combina también con elastina y con otro tipo de sustancias y forma un
gel que absorbe los impactos producidos por los movimientos de las articulaciones.
Esto ocurre con todas las estructuras y tejidos del cuerpo.

Estructura y composicion del colageno

Existen dos características descriptivas que comparten todas las fibras de colágeno:
su existencia como una triple hélice rígida de tres cadenas de polipéptidos
entrelazadas y su composición inusual de aminoácidos. Específicamente, el
colágeno posee un alto contenido de aminoácidos comunes como es la glicina
(33%), prolina (22%) y alanina (12%) y aminoácidos menos comunes como son la
hidroxilisina y la hidroxiprolina que son formas modificadas de prolina y lisina, los
cuales rara vez están presentes en otras proteínas. Los grupos OH en estos
aminoácidos modificados proporcionan enlaces por puente de hidrógeno adicionales
entre las cadenas peptídicas para brindar fuerza a la hélice triple de colágeno.
Cuando varias hélices triples se enrollan como trenza, forman las fibrillas que
constituyen los tejidos conjuntivos y tendones. El alto contenido en glicina posibilita
la triple hélice porque el espaciado de los residuos de glicina los sitúa en los ejes de
la hélice, y la glicina es el único aminoácido lo suficientemente pequeño como para
poder situarse en el interior de una triple hélice. En la mayoría de tejidos animales
se pueden observar fibras de colágeno mediante microscopía electrónica debarrido
como haces a través de la matriz extracelular.

Una de las características más destacables de las fibras de colágeno es su enorme

resistencia física. Por ejemplo, es necesaria una carga de más 20 libras (alrededor
de 9 kg) para romper unas fibra de colágeno de únicamente 1 milímetro de
diámetro. No es sorprendente, que el colágeno sea responsable en gran medida de
la resistencia mecánica de tejidos protectores y de soporte tales como la piel, el
hueso, los tendones y el cartílago, cada fibra de colágeno está compuesta por
numerosas fibrillas. Una fibrilla, a su vez, está formada por muchas moléculas de
colágeno, cada una de las cuales se compone de tres cadenas polipeptídicas
denominadas cadenas IX que se enrollan formando una triple hélice rígida y
dextrógira. Las moléculas de colágeno tienen alrededor de 270 nm de longitud y 1.5
nm de diámetro y están alineadas paralelamente, una detrás de otra, dentro de las
fibrillas. Una fibra de colágeno típica tiene alrededor de 270 moléculas de colágeno
en sección transversal.

Formacion del Colageno

Dada la complejidad de una fibra de colágeno, es importante preguntarse cómo se

genera una estructura tan elaborada. En el lumen del retículo endoplasmático (ER),
se ensamblan tres cadenas IX para formar una triple hélice denominada
procolágeno. La presencia de secuencias cortas no-helicoidales de aminoácidos en
ambos extremos de la estructura triple-helicoidal previene la formación de fibrillas de
colágeno mientras el procolágeno permanece dentro de la célula. Una vez que el
procolágeno se secreta desde la célula al espacio intercelular, se convierte en
colágeno por la procolágeno peptidasa, una enzima que elimina los aminoácidos
sobrantes tanto del extremo N- como C-terminal de la triple hélice. Las moléculas de
colágeno resultantes se asocian espontáneamente para formar fibrillas de colágeno
maduras, que posteriormente se ensamblan paralelamente formando fibras.

La estabilidad de las fibrillas de colágeno se refuerza por puentes de hidrógeno que

se establecen entre los grupos hidroxilo de los residuos de hidroxiprolina e
hidroxilisina de las cadenas IX. Estos puentes de hidrógeno forman enlaces
cruzados tanto dentro como entre las moléculas individuales de colágeno de una
fibrilla. Además, es frecuente encontrar tipos especializados de colágeno en la
superficie de las fibrillas de colágeno. La estructura triple helicoidal de estos
colágenos especializados se interrumpe a intervalos, permitiendo a las moléculas
doblarse y servir así como puentes flexibles entre fibrillas de colágeno adyacentes o
entre fibrillas de colágeno y otros componentes de La matriz.

¿Qué sucede con las fibrillas de colageno cuando existe una deficiencia de
vitaminas C?

Cuando una dieta es deficiente en vitamina C, las fibrillas de colágeno se debilitan

porque las enzimas necesarias para formar hidroxiprolina e hidroxilisina requieren
vitamina C.

¿Qué sucede con el colageno cuando una persona envejece?

El colágeno se vuelve menos elástico a medida que una persona envejece porque
se forman enlaces adicionales entre las fibrillas. Huesos, cartílagos y tendones se
vuelven más quebradizos, y se observan arrugas a medida que la piel pierde
elasticidad.

Como en muchas otras funciones de nuestro cuerpo, con el paso de los años esa
síntesis es más difícil de hacer, provocando un descenso en el colágeno de nuestro
cuerpo. Se calcula que a los 40 años el organismo produce la mitad de colágeno
que en la adolescencia. Esta reducción en los niveles de producción provoca, entre
otras cosas, la pérdida de elasticidad y flexibilidad de la piel, dolores en las
articulaciones y músculos, deterioro en la vista, deficiencias circulatorias, molestias
en dientes y encías, etcétera; es decir, el deterioro propio de la vejez.

Alimentos donde se puede encontrar el Colageno

Alimentos que son fuente de colágeno La mayoría de este tipo de alimentos forman
parte de lo que debería ser una dieta saludable. En este sentido, tampoco es
necesario hacer grandes virguerías para conseguir un aporte correcto. En todo
caso, debe ser algo que tomar en especial consideración entre las personas
mayores, ya que con la edad vemos reducida la cantidad de colágeno y es
necesario priorizar este tipo de alimentos.

● Carnes
● Pescado azul
● Frutas cítricas
● Huevos
● Frutos rojos
● Gelatina Espárragos
● Frutos secos

Insulina
La insulina es una hormona que regula el nivel de azúcar en la sangre,permitiendo
que esta que es conocida como glucosa, pase a las células.

La hormona insulina se produce por las betacélulas del páncreas en respuesta a los
altos niveles de glucosa y estimula la captación de glucosa y el almacenamiento
como glucógeno.

Funcion de la Insulina

La insulina permite la entrada de glucosa en las células, fundamentalmente

musculares y grasas, para que tengan energía y al mismo tiempo favorece el
almacenaje de glucosa en forma de glucógeno en el hígado y en el músculo,
principalmente. Cuando se ha acumulado suficiente glucógeno, el resto de la
glucosa, facilitado por la insulina, se transforma en grasa que queda almacenada en
los adipocitos (células grasas).

Pero tiene más acciones. Entre las principales están:

Sobre los hidratos de carbono

● Facilita la entrada de glucosa en las células para aportar energía (en las
células del cerebro la glucosa entra sin necesidad de insulina).
● Facilita el depósito de glucosa en forma de glucógeno en el hígado y los
músculos, principalmente.
● Interviene en la transformación del exceso de glucosa en grasa y su
acúmulo en losadipocitos.

Sobre las grasas y las proteínas

● Facilita la formación de grasas (lipogénesis)

● Inhibe la escisión de las grasas en ácidos grasos (lipólisis)
● Facilita el transporte de aminoácidos a las células que son la base para la
formación de proteínas

Senalizacion por el receptor de insulina

Nuestros cuerpos realizan un esfuerzo considerable en mantener los niveles de

glucosa en sangre dentro de un rango estrecho. Un descenso en los niveles de
glucosa en sangre puede conducir a la pérdida de conciencia y al coma, debido a
que el sistema nervioso central depende en gran medida de la glucosa en sangre
para su metabolismo energético. Una elevación persistente de los niveles de
glucosa en sangre resulta en una pérdida de glucosa, fluidos y electrólitos en la
orina y graves problemas de salud. Los niveles de glucosa en la circulación son
monitoreados por el páncreas. Cuando ascienden los niveles de glucosa, como
ocurre después de una comida rica en carbohidratos, las betacélulas del páncreas
responden por la secreción de la insulina. Las funciones de la insulina como una
molécula mensajera extracelular informan a las células que los niveles de glucosa
son altos. Las células que expresan los receptores de insulina en su superficie,
como las células en el hígado, responden a este mensaje por el incremento de la
captación de la glucosa, el aumento del glucógeno, la síntesis de triglicéridos, y/o el
descenso de la gluconeogénesis.

El receptor de Insulina

El receptor de insulina es una proteína-tirosina cinasa Cada receptor de insulina

está compuesto de una cadena α y β, las cuales se derivan de una única proteína
precursora por el procesamiento proteolítico. La cadena α es completamente
extracelular y contiene el sitio de unión a insulina. La cadena β está compuesta de
una región extracelular, una sola región transmembrana, y una región citoplásmica.
Las cadenas α y β están unidas por enlaces disulfuro. Dos de estos heterodímeros
αβ se retienen juntos por enlaces disulfuro entre las cadenas α. Por tanto, aunque la
mayoría de los RTK se cree que están presentes en la superficie celular como los
monómeros, los receptores de insulina se presentan como dímeros estables. Como
otros RTK, los receptores de insulina son inactivos en ausencia del ligando .

Estructura de la insulina
La insulina es una hormona polipeptídica sintetizada por las células β de los islotes
de Langerhans en el páncreas. En su forma activa consta de dos cadenas
polipeptídicas: la A, de 20 aminoácidos y la B, de 31. Estas dos cadenas se unen
entre sí por medio de dos puentes disulfuros. La insulina se sintetiza como
preproinsulina un precursor de una unica cadena de 110 aminoacidos. La
eliminación de su péptido de señal durante la inserción en el retículo
endoplasmático da lugar a la proinsulina de 87 residuos. La proinsulina se modifica
en el aparato de Golgi y las vesículas secretoras que salen del complejo
mencionado contienen la hormona activa: la insulina.

La proinsulina presenta tres dominios

● Una cadena de la amino-terminal B con una alfa-hélice

● Una cadena carboxiterminal A: con dos alfa hélices
● Un péptido que conecta ambas conocido como el péptido C

Diabetes Mellitus
Una de las enfermedades humanas más comunes, la diabetes mellitus, es causada
por defectos en la señalización de la insulina. La diabetes se presenta en dos
variedades:

Diabetes tipo 1: la cual representa de 5-10% de los casos, La diabetes tipo 1 se

origina por la incapacidad para producir insulina y generalmente se presenta en
niños. Este tipo de Diabetes es el resultado de la destruccion autoimune de las
celulas β secretoras de insulina del páncreas. La destrucción de estas células está
mediada por células T autorreactivas, cuya proliferación puede ser estimulada por
una infección viral. En la actualidad, a los pacientes con T1D se les administran
dosis diarias de insulina. Mientras que la hormona les permite sobrevivir, estos
individuos aún pueden estar sujetos a enfermedades degenerativas renales,
vasculares y de la retina. Los pacientes generalmente poseen una fracción
significativa de sus células β.

Diabetes Tipo 2 : cuyos valores representan entre 90 y 95%.La diabetes tipo 2 es

una enfermedad mucho más compleja, cuya incidencia es creciente en todo el
mundo con una tasa alarmante. La incidencia en ascenso de la enfermedad es más
probable debido a los cambios en los estilos de vida y los hábitos alimenticios. Una
dieta alta en calorías combinada con un estilo de vida sedentario se considera que
conduce a un incremento crónico de la secreción de insulina. Los niveles elevados
de insulina sobreestimulan las células blanco en el hígado y en otras partes del
cuerpo, que conducen a una condición referida como resistencia a la insulina, en la
cual estas células blanco detienen la respuesta en presencia de la hormona. Esta
variación conduce a la elevación crónica de los niveles de glucosa en sangre, lo cual
estimula que el páncreas secrete incluso más insulina, estableciendo un ciclo
vicioso que en última instancia conduce a la muerte de las betacélulas secretoras de
insulina del páncreas. La mayoría de los riesgos para la salud debido a la diabetes
—enfermedad cardiovascular, ceguera, enfermedad renal y una reducción de la
circulación a las extremidades que conlleva a las amputaciones— se deben al daño
a los vasos sanguíneos del cuerpo.

¿Cuáles son los tipos y características de la Insulina?

En la actualidad, casi todas las insulinas que se utilizan mundialmente son insulinas
sintetizadas mediante tecnología recombinante o análogos sintéticos de la molécula
humana.

Existen diferentes formulaciones que difieren en su farmacocinética, y de acuerdo a

ello se agrupan en insulinas de acción corta a insulinas de acción prolongada Esta
diferencia tiene gran importancia práctica, debido a que caracteriza la insulina en
tres aspectos fundamentales
1. Comienzo o inicio de la acción: es el tiempo que transcurre antes de que
la insulina llegue al torrente sanguíneo y comience a reducir la glucemia.
2. Tiempo de pico: es el tiempo durante el cual la insulina alcanza su
máxima potencia en términos de reducción de la glucemia.
3. Duración del efecto: es el tiempo que la insulina sigue reduciendo la
glucemia.