Unidad N°2

Bioquímica – 1° año Medicina
UNIDAD N°2
Aminoácidos
Son moléculas orgánicas que constituyen la estructura de los péptidos y proteínas.
Su estructura está formada por:
 Carbono central al que se le unen 4 constituyentes.

o Grupo carboxilo  COOH (función ácida) grupos
o Grupo amino  NH2 (función básica) funcionales
o Cadena carbonada o lateral  R
o Hidrógeno
Cuando los 4 constituyentes del C central son diferentes, se convierte en un C quiral o

alfa (alfa porque es el primer C después del grupo carboxilo) y, por lo tanto, posee
isomería óptica.
Cuando hablamos de isomería óptica, nos encontramos con 2 tipos de isómeros:
 El D, grupo amino a la derecha.

 El L, grupo amino a la izquierda. Son los biológicamente aceptados.
Clasificación de los aa
Según la cadena lateral se clasifican en:
 Grupos polares: son los que poseen un grupo funcional en la R (COOH, NH2,
OH, SH, CONH2)
 Grupos apolares: no poseen un grupo funcional, es decir, poseen alcanos
(cadenas hidrocarbonadas) o bencenos (tienen un anillo de benceno).
Según Blanco, se clasifican en:
 Aa alifáticos neutros con cadena no polar: posee un alcano, no tiene carga y la

R posee un grupo apolar. Por ejemplo, alanina, valina, leucina. La glicina, aa
más pequeño, es la excepción ya que en la R posee un H por lo que es polar y
no tiene actividad óptica (el C no es quiral porque posee 2 H).
 Aa alifáticos neutros con cadena polar no ionizable: posee un alcano que tiene
unido un OH a quien no puedo hidrolizar. Por ejemplo, la serina y la treonina.
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 Aa neutros aromáticos: posee el anillo de benceno en la R; también pueden

ser polares o apolares. Por ejemplo, la fenilalanina, tirosina (polar, ya que
posee un grupo OH) y triptófano.
 Aa con azufre: poseen azufre; pueden ser polares (poseen el grupo sulfhidrilo)
como la cisteína o apolares (el azufre solo, sin H, está dentro de la cadena
carbonada) como la metionina.
 Aa ácidos (dicarboxílicos): poseen otro grupo carboxilo (COOH) o grupo amida
(CONH2) en la cadena carbonada además del original. Son polares. Tienden a
perder el H (ionizarse) y cargarse negativamente. Por ejemplo, ácido aspártico,
ácido glutámico, asparagina (a. aspártico con CONH2, el grupo amino reemplaza
al OH del carboxilo) y glutamina (a. glutámico con CONH 2).
 Aa básicos: posee otro grupo amino además del original. Son polares. Por
ejemplo, lisina, arginina e histidina (único aa con capacidad buffer gracias a su
R).
 Iminoácidos: posee un grupo imino en su R. el grupo amino está unido de
forma cíclica a un COOH. Por ejemplo, prolina (apolar) e hidroxiprolina (prolina
con grupo OH, polar).
Propiedades ácido-base de los aa
Todo aa tiene un grupo carboxilo y un grupo amino. Como vimos anteriormente, el

carboxilo al ser la parte ácida, cede H, y el amino al ser la parte básica, toma H (según
la teoría Bronsted-Lowry).
La forma en la que normalmente nos encontramos al aa se denomina ión dipolar,

anfolito o anfótero. En esta estructura, el grupo carboxilo no tiene el H y por lo tanto
carga negativa, y el grupo amino tiene un H más y posee carga positiva. Es decir, el H
del grupo carboxilo pasa al grupo amino.
Esta forma de anfolito, el aa la adquiere cuando alcanza su punto isoeléctrico (Pi). Este
punto es el valor de pH al cual el aa tiene carga nula debido a que hay igual cargas +
que -. Es decir, el pH del mismo aa al cual posee igual cantidad de cargas positivas y
negativas por lo que su carga es cero.
Cada aa tiene un valor característico de Pi. Los aa ácidos van a tener un Pi más ácido,
los aa básicos, más básico y la mayoría de los demás aa, tienen un Pi cercano a 7 (pero
nunca van a ser 7). No confundir la nulidad (carga=0) con la neutralidad (pH=7).
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De todas formas, hay veces en las que el aa se encuentra en un medio donde el Ph no

es el mismo que el Pi del mismo aa. Por lo que, si el pH del medio es menor que el Pi,
se lo considera que es más ácido, y si es más alto, más básico.
Entonces, en un medio ácido nos encontramos con H⁺ y en un medio básico, con OH¯.
Si colocamos un ión dipolar en un medio ácido, va a tender a cargarse positivamente
ya que el COO¯ (ahora actúa como la parte básica) va a tomar el H⁺ y ya no va a estar
cargado negativamente por lo que no va a poder neutralizar la carga positiva del
catión amino; si lo colocamos en un medio básico, va a tender a cargarse
negativamente ya que el NH3⁺ (ahora actúa como la parte ácida) va a ceder el H⁺ al
OH¯ para formar agua y ya no va a estar cargado positivamente por lo que no va a
poder neutralizar la carga negativa del anión carboxilo.
Unión peptídica
Los aa tienden a unirse entre ellos, ya sean iguales o distintos, mediante uniones
peptídicas y forman los péptidos y proteínas.
La diferencia entre péptidos y proteínas radica al N° de aa que poseen y, por lo tanto,

su peso molecular. Si la cantidad de aa es menor a 50, es un péptido, y si es 50 o
mayor, una proteína.
Entonces, la unión peptídica es la unión química que se produce entre aa. Esta unión,
químicamente, es una amida y cada vez que se produce, se libera una molécula de
agua.
La unión peptídica se establece entre el grupo amino de un aa con el grupo carboxilo

de otro. El grupo carboxilo pierde el OH, el grupo amino pierde un H, y luego se
establece una unión amida (CONH 2) ya que el carbonilo (CO) queda unido mediante el
C al N del amino.
Por ejemplo, si uno alanina con tirosina voy a tener como producto un dipéptido
llamado alaniltirosina (el primer aa le agrego el -il como si fuera un radical, y el
segundo mantiene el nombre). En caso de ser un hexapéptido, por ejemplo, nombro
los 5 primeros aa como si fueran radicales (con -il) y el último mantiene su nombre.
Para saber donde empieza el péptido o proteína debo saber que el primer aa siempre
tiene el grupo amino libre (extremo N o N-terminal) y el último, tiene el grupo
carboxilo libre (extremo Carboxi o C-terminal).
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La unión peptídica ocurre en el ribosoma (ya sean libres o del REG) donde se sintetizan
las proteínas y los péptidas. En los ribosomas nos encontramos con la enzima
peptidiltransferasa que es la responsable de realizar estos enlaces.
PROTEÍNAS
Son macromoléculas poliméricas formadas por aa. Es decir, moléculas de gran

tamaño formadas por la unión de moléculas más pequeñas que se denominan
monómeros, pero en este caso, se llaman aa.
Son los constituyentes orgánicos más abundantes. Es decir, que la mayor parte de las
biomoléculas son las proteínas.
Los elementos químicos que constituyen toda proteína son: C, H, O y N. También,

puede o no estar el S.
Las proteínas cumplen múltiples funciones en el organismo por eso decimos que
cumple funciones versátiles, que de la más importante a la menos importante son:
 Enzimática: actúan como catalizadores biológicos, aumenta la velocidad las

reacciones del organismo.
 Transporte: permiten el paso de sustancias químicas que no son hidrosolubles.
Puede ser móvil (a través de la sangre) o a través de la membrana.
 Estructural: constituyen estructuras biológicas como la membrana plasmática o
con funciones contráctiles como la actina y la miosina.
 Defensa: forman anticuerpos o inmunoglobulinas.
 Hormonal: algunas hormonas poseen naturaleza química proteicas como la
insulina; estas se encargan de regular o controlar distintos procesos
metabólicos.
 Energética: el aa en sí no es una molécula energética, pero puede convertirse
en una molécula energética. No posee la misma importancia que la que tiene
en los glúcidos y los lípidos.
Propiedades generales
Estas son:
 Propiedades ácido-base: las proteínas están constituidas por aa y los aa

pueden actuar cediendo H o tomándolos dependiendo del pH del medio, es
decir, que las proteínas también tienen Pi y, por lo tanto, carga nula, positiva o
negativa.
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 Electroforesis: la electroforesis es una técnica mediante la cual separo

moléculas con carga bajo la acción de un campo eléctrico. Gracias a esta
técnica podemos separar, por ejemplo, las proteínas del plasma sanguíneo
luego de cargarlas positiva o negativamente al introducirlas en un medio a
determinado pH; se pueden observar 2 movimientos, uno de anaforesis (las
proteínas con cargas – se dirigen al ánodo del campo eléctrico) y otro de
cataforesis (movimiento de las cargas positivas hacia el cátodo).
Esta técnica también se puede utilizar con el ADN, pero este ya está cargado
negativamente por el grupo fosfato.
 Masa molecular: la masa de las proteínas siempre es superior a 6000Da o UMA
o 6KDa; esto se debe a que se toma como referencia la Insulina, por lo tanto, si
se tiene una masa mayor o igual a la de la Insulina, se habla de proteínas, y si es
menor, se habla de péptidos.
 Solubilidad: para saber si una proteína es soluble en agua, tengo que tener en
cuenta 3 factores:
o Del pH: si la proteína se encuentra en un pH igual a su Pi, no es soluble
en agua; si el pH es distinto a su Pi es soluble en agua.
o De la presencia de sales: la sal es un compuesto iónico que se puede
disociar con el agua; la solubilidad de las proteínas va a depender de la
[] de las sales, si la concentración es baja más soluble es la proteína en
el agua (porque la sal se adhiere a la estructura de la proteína e
incrementa su solubilidad) y si la concentración es alta disminuye la
solubilidad de la proteína (porque la sal no se va a adherir a la proteína
sino que va a disolverse).
o De la presencia de solventes poco polares: también depende de la [] de
los solventes poco polares como la cetona y el alcohol; si hay baja [], la
solubilidad de la proteína aumenta y si hay alta [], disminuye la
solubilidad. Esto es porque nos encontramos con dos solventes en el
agua, y si tengo menos cantidad del solvente poco polar, la proteína
posee más agua disponible; en cambio, si aumenta la [], la cantidad de
agua disponible es menor.
 Diálisis-ultrafiltración: la diálisis consiste del movimiento de un soluto a través
de una membrana semipermeable; la ultrafiltración es el movimiento de un
soluto a través de una membrana semipermeable debido a una diferencia o
gradiente de presión. Como las proteínas son macromoléculas, no pueden di
alisar ni ultrafiltrar.
Por ejemplo, en los riñones se realiza el ultrafiltrado sanguíneo y dejan pasar
todos los componentes menos las proteínas que se mantienen en la sangre; por
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eso cuando hay pacientes con insuficiencia renal, podemos observar en

estudios de sangre la presencia de proteínas.
 Forma molecular: la forma de una proteína depende de la función que va a
cumplir. Nos encontramos con 2 formas:
o Proteínas fibrosas o fibrilares: poseen forma de cinta; poseen funciones
estructurales como actina, miosina, colágeno, elastina.
o Proteínas globulares: poseen forma ovoide; poseen funciones de
transporte, enzimática, hormonal.
Niveles de organización
Hay 4 niveles estructurales moleculares:
 Primaria: es la secuencia de aa, unidas por enlace peptídico. No posee

actividad funcional porque debe ser plegada.
 Secundaria: plegamiento de la cadena de aa gracias a los puentes de H. Existen
2 tipos de plegamientos, el α-hélice y el lámina-β. También nos podemos
encontrar otro denominado disposición al azar (no posee una estructura bien
definida) que suelen ser transiciones de los dos tipos de plegamientos.
 Terciaria: tridimensional. Nos podemos encontrar con combinaciones de α-
hélice con lámina-β, o solo α-hélice o solo lámina-β; la fuerza que encontramos
en esta estructura son puentes de H, puentes de S, interacciones hidrofóbicas
(partes apolares) e interacciones electrostáticas (partes + con -).
 Cuaternaria: se da cuando se unen dos o + cadenas polipeptídicas (proteínas)
ya sean iguales o distintas, que suelen adquirir el nombre de subunidades. Por
ejemplo, la hemoglobina está constituida por 4 subunidades. Las fuerzas que
mantienen las estructuras terciarias, mantienen también la cuaternaria.
No todas las proteínas poseen todas las estructuras moleculares:
 Las fibrosas solo poseen la primaria y la secundaria.

 Las globulares poseen primaria, secundaria y terciaria, y algunas otras,
cuaternarias.
Desnaturalización e Hidrolisis
Ambos son procesos que están relacionados a las estructuras moleculares de las
proteínas.
La desnaturalización se da cuando la proteína sufre una perdida temporal o definitiva

de las estructuras 2aria, 3aria y 4aria. Las 1aria no se pierde porque tenemos las
uniones peptídicas y son uniones interatómicas, es decir, uniones mucho más fuertes
que las intramoleculares.
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La hidrólisis es la ruptura de la unión peptídica y, por lo tanto, de la estructura 1aria

por acción de enzimas hidrolíticas. Esta ruptura es gracias a enzimas hidrolíticas. La
hidrolisis utiliza agua para romper los enlaces peptídicos. Como vimos, cuando se
establecen los enlaces peptídicos se libera una molécula de agua, entonces, para
romperlo, debo volver a incorporarla. Por ello, todas las enzimas digestivas son
hidrolíticas.
Clasificación
Se clasifican en:
 Simples: son aquellas que cuando se las hidroliza podemos tener sus aa
constituyentes, algunas pueden estar asociadas a carbohidratos.
Como la albumina (sangre), globulina (sangre), histonas (ADN), glutelinas y
gliadinas (trigo, cebada, avena, centeno), y escleroproteínas (función
estructural, colágeno).
 Conjugadas: asociación entre una proteína simple y un grupo prostético (no
protéica). Para poder cumplir su función, si o si requieren del grupo prostético.
Como las nucleoproteínas (asociadas al ADN, por ejemplo, la histona con el
ADN), cromoproteínas (poseen color, hemoproteínas como citocromos),
glicoproteínas (asociadas a glúcidos, las del glicocálix, globulinas, los grupos
sanguíneos), fosfoproteínas (grupo fosfato como grupo prostético),
lipoproteínas (lípidos como grupo prostético), metaloproteínas (grupo metálico
como parte prostético, generalmente poseen función enzimática).
Las glicoproteínas o glucoproteínas son proteínas conjugadas en las proteínas y
glúcidos complejos en los carbohidratos.

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Bioquímica – 1° año Medicina

Son moléculas orgánicas que constituyen la estructura de los péptidos y proteínas.

Su estructura está formada por:

 Carbono central al que se le unen 4 constituyentes.

Cuando los 4 constituyentes del C central son diferentes, se convierte en un C quiral o

Cuando hablamos de isomería óptica, nos encontramos con 2 tipos de isómeros:

 El D, grupo amino a la derecha.

Según la cadena lateral se clasifican en:

Según Blanco, se clasifican en:

 Aa alifáticos neutros con cadena no polar: posee un alcano, no tiene carga y la

 Aa neutros aromáticos: posee el anillo de benceno en la R; también pueden

Propiedades ácido-base de los aa

Todo aa tiene un grupo carboxilo y un grupo amino. Como vimos anteriormente, el

La forma en la que normalmente nos encontramos al aa se denomina ión dipolar,

De todas formas, hay veces en las que el aa se encuentra en un medio donde el Ph no

La diferencia entre péptidos y proteínas radica al N° de aa que poseen y, por lo tanto,

La unión peptídica se establece entre el grupo amino de un aa con el grupo carboxilo

Son macromoléculas poliméricas formadas por aa. Es decir, moléculas de gran

Los elementos químicos que constituyen toda proteína son: C, H, O y N. También,

 Enzimática: actúan como catalizadores biológicos, aumenta la velocidad las

 Propiedades ácido-base: las proteínas están constituidas por aa y los aa

 Electroforesis: la electroforesis es una técnica mediante la cual separo

eso cuando hay pacientes con insuficiencia renal, podemos observar en

Hay 4 niveles estructurales moleculares:

 Primaria: es la secuencia de aa, unidas por enlace peptídico. No posee

No todas las proteínas poseen todas las estructuras moleculares:

 Las fibrosas solo poseen la primaria y la secundaria.

La desnaturalización se da cuando la proteína sufre una perdida temporal o definitiva

La hidrólisis es la ruptura de la unión peptídica y, por lo tanto, de la estructura 1aria

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