Generalidades:

Las proteinas son las macromoleculas mas abundantes y de mayor diversidad funcional en los
sistemas vivos. Virtualmente, todos los procesos vitales dependen de esta clase de
macromoleculas. Por ejemplo, las enzimas y hormonas polipeptidicas dirigen y regulan el
metabolismo en el cuerpo, mientras que las proteinas contractiles en el musculo permiten el
movimiento.

Clasificación de proteínas que forman parte de la dieta

El IADM para proteinas es de 10 a 35%. Las proteinas de los alimentos pro- porcionan
aminoacidos esenciales (vease la Fig. 21-2, p. 286). Nueve de los 20 aminoacidos necesarios
para la síntesis de las proteinas del organismo son esenciales (es decir, no pueden ser sintetizados
en los seres humanos).

A. Calidad de las proteinas :

La calidad de una proteinas alimentaria se mide por su capacidad para propor- cionar los
aminoácidos esenciales necesarios para el mantenimiento de los tejidos.

1. Proteinas de origen animal: las proteínas de origen animal (carne roja, aves, leche y pescado)
tienen una elevada calidad porque contienen todos los aminoácidos esenciales en proporciones
similares a las nece- sarias para la síntesis de las proteínas de los tejidos humanos (Fig. 28-19) y
se digieren con mayor facilidad. [

2. Proteinas de origen vegetal: las proteínas procedentes de los vegetales tienen una menor
calidad que las proteínas de origen animal. Sin embargo, proteínas de diferentes fuentes
vegetales pueden combinarse de tal modo que el resultado sea equivalente en valor nutricional a
la proteína animal.

Requerimientos de proteínas : La cantidad de proteínas necesaria en la dieta varia en funcion

de su valor biol6gico. Cuanto mayor sea la proporci6n de proteína animal incluida en la dieta,
menor es la proteína necesaria. Se ha calculado una porci6n reco- mendada en la dieta de
protefna para las protefnas de valor biol6gico mixto de 0.8 g/kg de peso corporal para los
adultos, o -56 g de protefna para una persona que pese 70 kg. Las personas que realizan un
ejercicio muy intenso de manera regular pueden beneficiarse de un aporte extra de protefna para
mantener la masa muscular y se ha recomendado una ingesta diaria de -1 g/kg para atletas

2.2. Clasificación nutricional de los aminoácidos La importancia del aporte de proteínas en los
alimentos radica fundamentalmente en que el organismo es capaz de producir glucosa a partir de
las proteínas, mientras que las proteínas no se pueden obtener a partir de otros nutrientes y deben
ser aportadas al organismo por los alimentos. Las plantas tienen la capacidad de sintetizar los
aminoácidos a partir de moléculas inorgánicas simples. El hombre y los animales en general
obtienen aminoácidos mediante el consumo de plantas o de otros animales. Dependiendo de la
especie, tienen distinta capacidad para interconvertir determinados aminoácidos mediante
transformaciones metabólicas (especialmente en el hígado), pero algunos tienen que obtenerse
necesariamente a partir de las proteínas de la dieta. Los 20 aminoácidos codificables están
presentes tanto en proteínas animales como vegetales. En la nutrición humana (y de otros
animales), los aminoácidos pueden ser esenciales o no esenciales (fig. 18.1),

Balance nitrogenado :La mayor parte del nitrógeno del organismo se encuentra en las proteínas,
ya que es parte integrante de los aminoácidos que las constituyen. A su vez, la principal fuente
de nitrógeno de la dieta son las proteínas presentes en los alimentos. Hay que comprender que, a
diferencia de los hidratos de carbono y de las grasas, el exceso de proteínas de la dieta no se
acumula en el organismo como reserva; en esta situación, aumenta la eliminación de nitrógeno
ureico por la orina. El balance nitrogenado es la diferencia entre la ingesta de nitrógeno
(preferentemente en forma de proteínas) y su excreción como proteínas en las heces y como urea
y amoníaco en la orina y el sudor. En la figura 18.4 se recoge el concepto de balance
nitrogenado. En el hombre adulto normal hay un verdadero equilibrio nitrogenado porque ese
balance es cero, al igualarse las cantidades de nitrógeno ingerido y eliminado. Para los cálculos,
debe tenerse en cuenta que 6,25 g de proteínas equivalen a 1 g de nitrógeno, que el nitrógeno
ureico en la orina es la principal forma de eliminación y que las pérdidas no urinarias de
nitrógeno suponen unos 2 g diarios (se estiman en unos 4 g las pérdidas diarias de nitrógeno no
ureico.

En el estado de equilibrio nitrogenado del adulto se mantiene la masa proteica total, aunque las
proteínas tisulares se van recambiando a una velocidad variable: es rápida en la mucosa intestinal
o el hígado (3-4 días) y mucho más lenta en otros tejidos, como el músculo o el colágeno del
tejido conectivo o del hueso.

Digestión de proteínas

DIGESTIÓN DE LAS PROTEÍNAS DE LA DIETA 18.4.1. Necesidad y eficacia de la

digestión de proteínas El organismo no puede incorporar directamente las proteínas de los
alimentos al conjunto de proteínas presentes en los tejidos y fluidos corporales. Necesita para
ello descomponerlas previamente en sus unidades estructurales, los aminoácidos, mediante el
proceso de la digestión para que éstos puedan ser absorbidos por el tracto intestinal y ser
transportados a las células de los distintos órganos y tejidos. Sólo durante un corto período
después del nacimiento, el ser humano es capaz de absorber polipéptidos intactos. Hay que tener
en cuenta que el proceso de la digestión lo sufren tanto proteínas exógenas (las de los alimentos)
como endógenas (enzimas y otras proteínas de las secreciones digestivas, proteínas de las células
epiteliales eliminadas en el recambio celular).
Ello supone diariamente 70-100 g de proteínas de la dieta y 35-200 g de proteínas endógenas que
son digeridas y absorbidas con gran eficiencia, ya que sólo 6-12 g de proteínas (equivalentes a 1-
2 g de nitrógeno) se eliminan diariamente por las heces. 18.4.2. Órganos implicados en la
digestión de proteínas A diferencia de otros macronutrientes, especialmente los hidratos de
carbono, las proteínas no sufren una digestión enzimática en la boca.

Sin embargo, mediante la masticación de los alimentos y su mezcla con la saliva se contribuye a
aumentar la superficie expuesta de las proteínas para su posterior digestión. Son tres los órganos
responsables de la digestión de las proteínas: el estómago, el intestino delgado y el páncreas.

En el estómago se llevan a cabo la desnaturalización y la hidrólisis parcial de las proteínas. El

proceso de descomposición completa (o casi completa) en aminoácidos individuales tiene lugar
finalmente en el intestino delgado con intervención directa del páncreas. El papel protagonista en
la hidrólisis lo ejercen el HCl gástrico y toda una serie de enzimas digestivas de origen
gastrointestinal y pancreático. Una propiedad importante de muchas de ellas es que se sintetizan
como precursores o zimógenos inactivos y deben perder parte de su secuencia de aminoácidos
para dar lugar a las enzimas activas.

18.4.3. Digestión de las proteínas en el estómago Al llegar al estómago, las proteínas de la

dieta se desnaturalizan debido al pH fuertemente ácido originado por el HCl. Éste es liberado por
las células parietales u oxínticas del epitelio gástrico y proporciona un valor de pH próximo a
1,5. Como consecuencia, las proteínas se despliegan, posibilitando un ataque enzimático
eficiente. Este papel lo cumple la pepsina, una enzima atípica por tener un pH óptimo compatible
con la fuerte acidez del estómago y que, por esa razón, no sufre una desnaturalización. Se
sintetiza como un precursor, el pepsinógeno, en las células principales de la mucosa gástrica (hay
dos tipos, pepsinógenos A y B). Mediante un proceso de autocatálisis por la propia pepsina
activa o por autoactivación (reacción intramolecular) a un pH inferior a 5, se libera un péptido de
unos 50 aminoácidos a partir del extremo amino terminal, dejando al descubierto el sitio activo.
Este péptido permanece unido a la pepsina y actúa como inhibidor hasta que es degradado por
la enzima o cuando el pH cae por debajo de 2.

La combinación de los procesos de autoactivación y autocatálisis es un mecanismo exponencial.

Por tener ácido aspártico en su sitio activo, la pepsina es una aspartil-proteasa perteneciente al
grupo de carboxil-proteasas. La pepsina A (la más importante) es una endopeptidasa que
hidroliza los enlaces peptídicos de las proteínas situados tras los aminoácidos aromáticos tirosina
y fenilalanina o diversos aminoácidos neutros, especialmente leucina. El resultado es una
digestión parcial que proporciona polipéptidos y algunos aminoácidos libres. Estos productos son
después responsables de la liberación de colecistoquinina en el duodeno. Además, algunos
aminoácidos y péptidos pequeños estimulan la secreción de gastrina en la mucosa gástrica. Esta
hormona es importante porque estimula tanto la liberación de HCl como la de pepsinógeno. Es
interesante citar que ya con la masticación del alimento o incluso con pensar en comer se
produce liberación de gastrina en el estómago. Un caso particular es el de los lactantes por
producir en el estómago el fermento Lab o renina. Deriva de un precursor inactivo, el pro-
fermento Lab, que es transformado por acción del HCl. Tiene un pH óptimo más bajo incluso
que la pepsina y actúa fundamentalmente sobre la caseína de la leche, coagulándola para que así
se evite que pase con rapidez al duodeno y escape a la digestión gástrica. Es un proceso
importante puesto que la caseína de la leche (en realidad un conjunto de diversos tipos de
caseínas) constituye el 45% del total de proteínas presentes en la leche humana y hasta el 83% en
la leche de vaca. En los adultos, la digestión de las proteínas en el estómago no es importante
desde el punto de vista cuantitativo. Se calcula que sólo el 10-15% del total de proteínas de la
dieta es digerido a este nivel.

Sin embargo, su trascendencia radica en que facilita la iniciación de la fase pancreática de la

digestión con la estimulación de la secreción de colecistoquinina. 18.4.4.

Zimógenos pancreáticos 18.4.4.1. Secreción de zimógenos en el jugo pancreático La mayor

parte del proceso de proteólisis de la digestión tiene lugar en el duodeno, por la acción conjunta
de una serie de enzimas sintetizadas en el páncreas como zimógenos. De hecho, la activación de
zimógenos pancreáticos supone la pérdida de una parte de su estructura que protegía al centro
activo e impedía su acción. El organismo se asegura así de que este conjunto de enzimas tan
agresivas actúen de manera localizada en la luz del intestino delgado, allí donde es preciso
digerir las proteínas de la dieta. La llegada al primer tramo del intestino delgado de péptidos y de
algunos aminoácidos como triptófano y fenilalanina, sobre todo, formando parte del quimo
gástrico da lugar a la secreción de colecistoquinina por células endocrinas presentes en el epitelio
del duodeno y del yeyuno proximal. Las células acinares del páncreas, responsables de la
formación del componente enzimático del jugo pancreático, tienen receptores para
colecistoquinina, de modo que reconocen a esta hormona y el resultado es la secreción de
zimógenos pancreáticos. Otra hormona de la mucosa del duodeno y del yeyuno proximal, la
secretina, se comporta como un débil agonista de las células acinares pancreáticas pero potencia
el efecto de la colecistoquinina a este nivel. La secretina se libera por la llegada de ácido al
duodeno y estimula las células del epitelio de los conductos pancreáticos, liberando el
componente acuoso rico en bicarbonato que forma parte del jugo pancreático, y que contribuye a
la neutralización del pH. 18.4.4.2.

Activación de los zimógenos pancreáticos en el intestino delgado Los conductos pancreáticos

convergen en un conducto principal que drena el páncreas y llega al duodeno junto al conducto
biliar común. En ese primer tramo del intestino son vertidos los zimógenos presentes en el jugo
pancreático, en cuya activación por proteólisis (fig. 18.5) desempeña un papel iniciador la
enteropeptidasa (llamada anteriormente enteroquinasa) liberada por el epitelio duodenal en
respuesta a una acción paracrina de la colecistoquinina. La enteropeptidasa escinde un
oligopéptido de seis aminoácidos en el extremo amino terminal del tripsinógeno, formándose la
tripsina activa. La tripsina sigue, por un lado, activando su propia formación mediante
autocatálisis y, por otro, la de otras enzimas proteolíticas y escindiendo los correspondientes
zimógenos. Así, se obtienen quimotripsina a partir de quimotripsinógeno, carboxipeptidasas A y
B a partir de sus procarboxipeptidasas y elastasa a partir de proelastasa. El proceso de activación
de zimógenos no tiene lugar en el propio páncreas porque, como mecanismo de protección, éste
sintetiza un inhibidor de tripsina. Se trata de un pequeño péptido que bloquea la actuación de
cualquier cantidad de tripsina que haya podido liberarse precipitadamente en ese órgano o en el
conducto pancreático y que podría iniciar su digestión. En la pancreatitis aguda se activan los
zimógenos en el propio páncreas y se produce la correspondiente necrosis tisular. 18.4.4.3.

Proteasas pancreáticas: La activación de zimógenos pancreáticos en el duodeno origina

endopeptidasas como la tripsina, la quimotripsina y la elastasa (fig. 18.6). La tripsina es una
enzima que hidroliza los enlaces peptídicos posteriores a los aminoácidos básicos lisina y
arginina. La quimotripsina actúa tras los aminoácidos aromáticos fenilalanina, tirosina y
triptófano, y otros como metionina y leucina. En ambos casos, siempre que el siguiente
aminoácido no sea prolina. La elastasa ataca de manera específica a la elastina, una proteína
presente en las fibras elásticas del tejido conectivo de la matriz extracelular; hidroliza los enlaces
peptídicos de aminoácidos alifáticos como alanina y glicina, y de otros como la serina del
extremo carboxílico. También se originan a partir de zimógenos pancreáticos las
carboxipeptidasas A y B, que tienen actividad exopeptidasa por actuar sobre el último
aminoácido de la cadena polipeptídica; en el caso de la carboxipeptidasa A se libera un
aminoácido con cadena lateral alifática como valina, leucina, isoleucina o alanina; la
carboxipeptidasa B hidroliza el enlace peptídico de aminoácidos carboxilo-terminales con cadena
lateral básica como lisina o arginina.

Mientras que la pepsina es una endopeptidasa del grupo de las carboxilproteasas, la tripsina, la
quimotripsina y la elas tasa son endopeptidasas del grupo de las serina proteasas, que tienen un
mecanismo similar de catálisis en el que es esencial una serina del sitio activo. Las tres enzimas
están relacionadas estructuralmente, con cerca de 240 aminoácidos, de los que el 40% son
idénticos. En todas ellas desempeñan un papel esenFig. 18.6 Proteólisis por endopeptidasas de
origen gástrico y pancreático. Cada enzima hidroliza el enlace peptídico posterior al aminoácido
con la cadena lateral (R) indicada. cial, tanto la serina citada como un residuo de histidina y otro
de ácido aspártico, que son invariables y se unen mediante enlaces de hidrógeno formando la
denominada triada catalítica (fig. 3.15).

Las endopeptidasas de origen pancreático tienen una serie de inhibidores endógenos, como los ya
citados inhibidores pancreáticos de tripsina, o el de inhibidores séricos de serina proteasas. Estos
últimos representan el 10% de las proteínas séricas. Por otra parte, las exopeptidasas pancreáticas
(carboxipeptidasas A y B) tienen un mecanismo diferente de catálisis y pertenecen al grupo de
las metalo-enzimas o metalo-proteasas por presentar Zn en el sitio activo. La acción combinada
de las peptidasas gástricas y pancreáticas da lugar a la formación de oligopéptidos pequeños de
2-8 residuos (aproximadamente el 60% de los aminoácidos) y aminoácidos libres (fig. 18.7).
Debido a que la mucosa del intestino delgado sólo tiene capacidad para absorber, como mucho,
tripéptidos, a continuación actúan las peptidasas de las microvellosidades intestinales, cuya
acción se ve completada posteriormente en el enterocito mediante peptidasas citosólicas.
18.4.5. Peptidasas de las microvellosidades intestinales: En la superficie luminal de los
enterocitos hay una gran presencia de peptidasas que degradan los oligopéptidos derivados de las
proteínas de la dieta a aminoácidos libres, dipéptidos y tripéptidos que ya pueden ser absorbidos
(fig. 18.7). Estas enzimas del borde en cepillo de los enterocitos son: aminopeptidasas, que
liberan el aminoácido del extremo amino terminal del oligopéptido; dipeptidasas y tripeptidasas,
que hidrolizan dipéptidos y tripéptidos; y dipeptidil aminopeptidasas, que liberan un dipéptido en
el extremo amino terminal de la cadena peptídica. Tras la digestión concertada mediante
proteasas de la luz intestinal y de las microvellosidades, los productos correspondientes son ya
absorbibles por el enterocito. 18.5.

ABSORCIÓN INTESTINAL DE AMINOÁCIDOS Y OLIGOPÉPTIDOS 18.5.1. Etapas de

la absorción intestinal de productos de la digestión proteica Los productos de la digestión de las
proteínas son absorbidos en el yeyuno y, sobre todo, en el íleon, aunque la histidina se absorbe
adecuadamente en el estómago por tener histidina descarboxilasa a ese nivel. Pueden distinguirse
tres etapas:

1. Absorción de aminoácidos, dipéptidos y tripéptidos.

2. Transformaciones intracelulares por el metabolismo nitrogenado de los enterocitos.

3. Transporte de los aminoácidos a través de la membrana basolateral

. Los enterocitos concentran activamente los aminoácidos en su interior, desde donde pasan por
difusión facilitada a través de la membrana contraluminal hacia los capilares sanguíneos
presentes en el interior de las vellosidades (fig. 18.8). El movimiento de entrada en el enterocito
es generalmente un transporte activo, contra gradiente de conFig. 18.8 Absorción intestinal de
aminoácidos, dipéptidos y tripéptidos por mecanismos de cotransporte. Se indica también la
posibilidad de absorción de polipéptidos (o incluso proteínas) por transcitosis. centración, lo que
no deja de llamar la atención, ya que los niveles de aminoácidos en plasma sanguíneo (0,1-
0,2 mM) son generalmente inferiores a los que se alcanzan en la luz intestinal.

Degradación:

En los seres humanos, la degradación de las proteínas ingeridas a sus aminoácidos constituyentes
tiene lugar en el tracto gastrointestinal. La entrada de proteína de la dieta en el estómago
estimula la secreción de la hor- mona gastrina por la mucosa gástrica la cual, a su vez, estimula
la secreción de ácido clorhidrico por las células parietales y pepsinógeno por las células
principales de las glándulas gástricas (Fig. 18-3a). El jugo gástrico ácido (pH 1,0 a 2,5) es tanto
un antiséptico, que mata la inayor parte de bacterias y células foráneas, como un agente
desnaturalizante, que despliega las proteínas globulares y hace que sus enlaces peptídicos
internos sean más asequibles a la hidrólisis enzimática. El pepsi- nógeno (M, 40.554), un
precursor inactivo o zimógeno, se convierte en pepsina activa (M, 34.614) por rotura
autocatalítica (una rotura debida a la acción del propio pepsinógeno) que sólo tiene lugar a pH
bajo. En el estó- mago, la pepsina hidroliza las proteínas ingeridas a nivel de los enlaces
peptidicos que están en el lado ami- no-terminal de los residuos aminoácidos aromáticos.

A medida que el contenido ácido del estómago pasa al intestino delgado, el bajo pH desencadena
la secre- ción de la hormona secretina a la sangre. La secretina estimula el páncreas para que
secrete bicarbonato al intestino delgado para neutralizar el HCl gástrico, incre- mentando el pH
de manera abrupta hasta alrededor de 7. (Todas las secreciones pancreáticas pasan al intesti- no
delgado a través del conducto pancreático). La digestión de las proteínas continúa ahora en el
intestino delgado. La entrada de aminoácidos en la parte superior del intestino (duodeno)
produce la liberación a la san- gre de la hormona colecistoquinina, que estimula la secreción de
varios enzimas pancreáticos con actividad óptima a pH entre 7 y 8. El tripsinógeno, quimotrip-
sinógeno y las procarboxipeptidasas A y B, que son los zimógenos de la tripsina, quimotripsina y
las car boxipeptidasas A y B, se sintetizan y excretan por las células exocrinas del páncreas (Fig.
18-3b)

. El tripsinó- geno se convierte en su forma activa, tripsina, por la DFIGURA 18-3 Porción del
tracto digestivo (gastrointestinal) humano (a) Las células parietales y las células principales de
las glándulas gástri- cas secretan sus productos en respuesta a la hormona gastrina. La pepsina
inicia el proceso de degradación de las proteínas en el estó- mago (b) El citoplasma de las células
exocrinas está totalmente relleno de retículo endoplasmático rugoso, sitio de la sintesis de los
zimógenos de muchos enzimas digestivos. Los zimógenos se concer tran en particulas de
transporte rodeadas de membrana denominadas granulos de zimógeno. Cuando se estimula una
célula exocrina, suenteropeptidasa, un enzima proteolitico secretado por las células intestinales.
La tripsina libre cataliza a continuación la conversión de más tripsinógeno en trip- sina (véase la
Fig. 6-39). La tripsina activa también el quimotripsinógeno, las procarboxipeptidasas y la proe-
lastasa.

Deposito de proteínas

Los productos de digestion y absorción de las proteínas en el tubo digestivo son casi por
completo aminoácido, muy rara vez se absorben polipeptidos o moléculas completas de proteínas
desde el tubo digestivo a la sangre. Poco después de una comida aumenta la concentración de
aminoácidos en la sangre pero solo unos miligramos.

La mayor parte de aminoácidos que se absorben pasan a la sangre portal para ser conducidos al
hígado donde son tratados convenientemente

Algunos tejidos del organismo participan en el almacenamiento de aminoácidos en mayor grado

que otros por ejemplo el hígado un órgano grande y con sistemas especiales para procesar los
aminoácidos puede almacenar grandes cantidades de proteínas de intercambio rápido así también
sucede pero en menor medida con los riñones y la mucosa intestinal.

Una vez que las células alcanzan su límite de almacenamiento de proteínas el resto de los
aminoácidos de los líquidos orgánicos se degradan y se aprovechan para obtener energía o se
depositan Sobre todo como grasa o de modo secundario como glucógeno.

Intestino: casi la mitad de los aminoácidos absorbidos de la dieta son utilizados por el intestino
para la síntesis de proteínas propias (recordando que el intestino está renovándose
constantemente) así como de secreción y como fuente energética. En situaciones donde el aporte
dietético no existe como el caso de nutrición para enteral se producen atrofia intestinal. El
conjunto de aminoácidos absorbidos sufre cambios en su composición. El intestino transamina
los aminoácidos y utiliza activamente la glutamina tanto de la dieta como la que llega por la
sangre. Su uso es energético pero también se utiliza como base para la síntesis de nucleótidos,
que es muy importante para la constante renovación celular.

Hígado: el hígado al igual que el intestino, utiliza gran cantidad de aminoácidos para la
formación de proteína de secreción. Igualmente hay situaciones donde el catabolismo es muy
activo como las que se indican a continuación.

 El catabolismo con fines energéticos cuando existe un gran aporte de proteínas (dietas
hiperproteicas)

 La utilización de aminoácidos para la síntesis de glucosa en situaciones de escasez como el

ayuno.

En todo caso las actividades de transaminación son muy relevantes lo que permite la utilización
de aminoácidos y sus transformaciones.

Músculo: el músculo obviamente tiene un activo metabolismo de aminoácidos, en circunstancias

de abundancia energética se utilizan para la síntesis de proteína y en situaciones de escasez se
liberan para la formación de glucosa en el hígado el aporte de aminoácidos en circunstancias de
ayuno prolongado es vital para mantener la gluconogénesis. De hecho la pérdida de proteínas
musculares es uno de los signos clásicos del ayuno prolongado. La alanina reviste un carácter
especial en sus relaciones con la gluconogénesis y que se pone claramente de manifiesto en el
siglo glucosa alanina. Otro aminoácido liberado por el músculo en considerable cantidad es la
glutamina este aminoácido recoge el amonio proveniente de la degradación de proteínas y es
transportado en sangre para su utilización por el intestino o por el riñón.

La glutamina es un aminoácido que puede sintetizarse en el organismo a partir de otros

aminoácidos tales como la valina la isolucina o el ácido glutámico los alimentos que con mayor
contenido en glutamina son los productos lácteos la carne los maní, las almendras, la soja la
glutamina es el aminoácido libre más abundante en el tejido muscular y representa el 60% de los
depósitos libres de aminoácidos.

Toda la forma de estrés como traumatismo ansiedad hambre ejercicio intenso alteraciones
psicológicas entre otros tienen algo en común agotan las reservas de glutamina muscular.
Cuando el organismo está estresado la glutamina es el aminoácido que más se agota y también es
el último en ser repuesto, en estas ocasiones si no hay suficiente cantidad de glutamina se
produce situaciones de catabolismo muscular que la degradación o pérdida de masa muscular y si
el estado de catabolismo se prolonga produce deterioro en la estructura y función orgánica en el
caso del músculo termina destruyéndose y comiéndose a sí mismo Precisamente lo opuesto al
objetivo deportivos ya que está perdiendo tejido muscular

Durante el ejercicio prolongado los aminoácidos de cadena ramificada como leucina y

isoleucina, valina, glutamina son más captados por el músculo que por el hígado con el objetivo
de contribuir al metabolismo oxidativo.

La fuente de estos aminoácidos para el metabolismo oxidativo muscular en el ejercicio es el pool

de aminoácidos del plasma que es restituido a través del catabolismo de las proteínas globulares
del cuerpo.

Se sabe además que cuando descienden los niveles de glutamina en los músculos esqueléticos
también disminuye la síntesis proteica contrariamente cuando aumenta el nivel de ese
aminoácido también lo hace la cantidad de proteína sintetizada en el músculo ya que la
glutamina tendría un efecto anabólico inhibiendo la degradación de proteínas endógena y
estimulando su síntesis a nivel de todo el cuerpo.

Riñon: la corteza renal utiliza glutamina en condiciones de acidosis en estado circunstancia la

gluconeogénesis renal utiliza el esqueleto carbonado de la glutamina para sintetizar glucosa y el
amonio se excreta en la orina como sales amoniaca neutralizando la acidez la gluconeogénesis
renal y la excreción del amonio cobran especial importancia en situaciones de fallo hepático en
donde el riñón asume el papel principal.

Sistema nervioso: en el sistema nervioso los aminoácidos cumplen una función de

neurotransmisores en particular los aminoácidos glutamato tiroxina y triptófano son utilizados
para la síntesis de neurotransmisores como un gaba dopamina y serotonina respectivamente

Pool de aminoácidos:

Una vez realizado el proceso de degradación de las proteínas y de absorción de aminoácidos,

éstos son llevados por la circulación enterohepática al hígado dónde forman un “pool de
aminoácidos”, que no es más que un conjunto de aminoácidos libres en los líquidos corporales
como el intersticial o el plasma. Los aminoácidos no poseen una forma de almacenamiento, pero
se encuentra en todas las células constituyendo a enzimas y a proteínas, el pool es
biológicamente constante, ya que los aminoácidos que son intercambiados y llevados al sitio
dónde son requeridos, se mantiene constante porque es un equilibrio dinámico entre el aporte y el
uso. El origen del pool de aminoácidos no es solo la absorción, sino también el catabolismo
proteico endógeno, el destino de los aminoácidos del pool es el resto de los órganos del cuerpo
con la finalidad de sintetizar proteínas y enzimas.

MOVILIZACIÓN DE PROTEÍNAS
Generalidades:
Las proteínas con macromoléculas orgánicas inmensas que no pueden ser absorbidas tal y como
las ingerimos, por ende, tienen que pasar por una serie de procesos enzimáticos a través de
diferentes órganos del sistema digestivo que las degradaran a sus unidades monoméricas
constitutivas, osea los aminoácidos. Estos aminoácidos si pueden ser absorbidos y aprovechados
por nuestro organismo.
La absorción se da en el intestino delgado, gracias a una serie de transportadores celulares
específicos ubicados en el enterocito.
Una vez absorbidos los aminoácidos provenientes de las proteínas de la dieta estos pueden ser
conducidos al hígado (específicamente a los hepatocitos) a través de la sangre portal, allí van a
ser tratados convenientemente y distribuidos por el resto de nuestro organismo.
Sistema de transporte de aminoácidos y oligopéptidos en el enterocito.
Se han caracterizado tanto estructural como funcionalmente al menos 7 tipos de transportadores
distintos y específicos para determinados aminoácidos y péptidos pequeños.

Todos estos sistemas de transporte se encuentran en la mucosa ileal, mientras que en la mucosa
yeyunal se ubica un sistema de transporte inespecífico con gran afinidad para tripéptidos y
dipéptidos.
Los sistemas de transportes ubicados en las microvellosidades del intestino delgado son análogos
a los de los túbulos renales y otras localizaciones.
Hay un sistema dependiente del gradiente de sodio (transporte activo secundario)

Este catión es absorbido a favor del gradiente de potencial electroquímico, arrastrando al

aminoácido en contra de sus gradiente de concentración.
Este transporte es impulsado por la bomba Na/K ATPasa, el aminoácido que entró en el
enterocito sale del mismo por difusión facilitada a través de la membrana basolateral hacia el
intersticio y luego hacia la sangre. El sodio es bombeado también a través de la membrana
basolateral intercambiándose por potasio gracias a la energía de hidrolisis del ATP, por la
intervención de la bomba Na/K ATPasa.
En esta membrana basolateral hay también transportadores de aminoácidos que participan en
procesos de difusión facilitada.
La difusión simple tiene un papel importante en el transporte a través de la membrana luminal y
contra luminal, pero es más relevante con gradientes de concentración elevados o en el caso de
aminoácidos hidrófobos.
En lo que se refiere a dipéptidos y tripéptidos su sistema de transporte a través de la membrana
es un contra transporte aminoácidos / H+, cuyo gradiente electroquímico se mantiene gracias al
intercambiador Na/H+ presente en la membrana.
Una vez en el enterocito estos dipéptidos y tripéptidos son hidrolizados por dipeptidasas y
tripetidasas citoplasmáticas que los convierten en aminoácidos libres, estos aminoácidos salen
del enterocito hacia la sangre portal.
Sin embargo, una pequeña parte de estos oligopéptidos pasan intactos a la sangre portal, esto
sucede con los que contienen prolina, hidroxiprolina o aminoácidos poco frecuentes como la B-
alanina (presente en carnes de aves) carnosina y aserina.
Se trata de sustratos malos para las peptidasas y ello explica porque algunos péptidos
biológicamente activos pueden seguir ejerciendo su función tras la administración oral.
Se ha indicado que es posible la absorción de proteínas intactas en el ser humano durante la etapa
neonatal.

Metabolismo de los aminoácidos en el enterocito

Los aminoácidos provenientes de la dieta no salen en su totalidad del enterocito a la sangre
portal, puesto a que se necesitan en parte para sintetizar proteínas o metabolizarse para producir
energía.
Así cerca del 10% de los aminoácidos absorbidos participan en el recambio proteico que se
relaciona con la rápida descamación del epitelio intestinal y la necesidad de su reemplazo, así
como la síntesis de proteínas de secreción.
Los aminoácidos tienen un papel muy importante en el organismo Y es que ellos aportan el
nitrógeno para su utilización en la síntesis de bases púricas. Así por ejemplo: la glutamina
(procedente de la dieta o del plasma) cede su nitrógeno amidico para su utilización en la síntesis
de bases púricas.
Y vemos que por su parte el Glutamato y el aspartato sufren procesos de transaminacion con
piruvato, de modo que la alanina es el aminoácido que pasa a la sangre portal.
De hecho, considerando que estos dos aminoácidos dicarboxilicos actuan como
neurotransmisores podrían llegar a ser tóxicos para el cerebro si salieran del intestino al torrente
circulatorio en cantidades importantes, esto se debe a que son mal capturados por el hígado.

Distribución de los aminoácidos en el organismo

Bueno, la mayor parte de los aminoácidos se absorben, pasan a la sangre portal para ser
conducidos al hígado, dónde van a ser tratados convenientemente y distribuidos por el resto del
organismo…
De hecho existe una distribución característica de los aminoácidos en los diferentes
compartimientos corporales y, en general su concentración tisular es de 5 a 10 veces la
plasmática. Durante el ayuno prolongado las concentraciones tisulares de aminoácidos aumentan
debido a la aceleración del catabolismo proteico.
La aminoacidemia o nivel de aminoácidos en el plasma sanguíneo es el balance del flujo de
entrada de aminoácidos (absorción intestinal, proteolisis tisular, biosíntesis nueva) y el flujo de
salida ( síntesis de compuestos nitrogenados, catabolismo y excreción).
En el hombre adulto es de 35-65 aminoácidos/ 100ml de plasma y puede modificarse de manera
selectiva o general.
Aumenta tras una dieta hiperproteica y patologías hepáticas (utilización deficiente de
aminoácidos) o renales (eliminación insuficiente de aminoácidos)
La amino acidemia corresponde a la eliminación de aminoácidos por la orina, tanto en forma
libre como conjugada.
En condiciones normales alcanza valores de orden de 1,6 gm / 24 horas, lo que supone que tan
solo 1 a 2 % del nitrógeno es excretado por esta vía.
Su valoración es interesante en enfermedades metabólicas congénitas, infecciones agudas,
diabetes o hepatopatías.

Distribución de los aminoácidos en el hígado.

Los aminoácidos que entran en el hígado pueden tomar vías metabólicas importantes.

1- Actúan como precursores para la síntesis de proteínas hepáticas, esto se debe a que el
hígado está renovando constantemente su epitelio que tiene una velocidad de recambio
relativamente elevada de unos pocos días a unas pocas horas.
En el hígado es también el sitio de la síntesis de la mayor parte de las proteínas
plasmáticas. El hígado es el órgano exclusivo para la producción de albumina,
fibrinógeno, protrombina y la mayor parte de las globulinas. En el hombre sano el hígado
puede sintetizar hasta 20 gramos de proteína plasmática al día.
2- Alternativamente los aminoácidos pueden dirigirse a través de la sangre hacia otros
órganos, actuando como precursores para la síntesis de proteínas tisulares.
3- Otros aminoácidos actúan como precursores para la biosíntesis de nucleótidos, hormonas,
y otros compuestos nitrogenados.
4- Los aminoácidos que no actúan como precursores biosintéticos sufren reacciones de
transaminación o desaminación dejando como producto el piruvato u otros intermediarios
del ciclo de krebs.
5- El amoniaco resultante de estas reacciones es excretado como producto de desecho para
la urea.
6- El piruvato puede tener varios destinos, puede crear glucosa o glucógeno a través de la
gluconeogénesis o
7- Puede convertirse en acetil CoA
8- El acetil CoA puede oxidarse en el ciclo del ácido cítrico o la fosforilación oxidativa para
producir energía o
 9- Puede convertirse en lípidos para su almacenamiento.
10- Los intermediarios del ciclo del ácido cítrico pueden salir del mismo para la síntesis de
glucosa vía gluconeogénesis…
El hígado puede metabolizar aminoácidos que provienen intermitentemente de otros órganos.
La sangre recibe un suministro adecuado de glucosa inmediatamente después de la ingesta de
glúcidos a través de la dieta, o bien entre comidas por la conversión de glucógeno hepático en
glucosa sanguínea.
Sin embargo, cuando hay periodos muy prolongados entre comida o incluso de 12 a 16 horas sin
haber consumido ningún alimento el músculo empieza a degradar proteínas a aminoácidos. Pues
el principal combustible metabólico en esta fase será obtenida de los aminoácidos provenientes
de la degradación de las proteínas del músculo. Todo esto va a ocurrir con la intervención de un
proceso llamado ciclo de la glucosa – alanina.
La alanina proviene de la transaminación del piruvato que se genera del catabolismo de la
glucosa en el músculo.
Este es un ciclo que relaciona la glucosa que es un monosacárido con la alanina que es un
aminoácido.
El ciclo funciona entre el músculo y el hígado. Mantiene la glicemia o concentración de glucosa
en sangre en periodos que median entre comidas.
Entonces, en primer lugar el músculo empieza a degradar proteínas.
De modo que obtenemos el glutamato que es un aminoácido, el glutamato sufre una reacción de
transaminación catalizada por la enzima alanina amino transferasa, dejando como productos
alfasetoglutarato y alanina. (Osea, a partir de piruvato y glutamato nos queda alanina y
alfacetoglutarato. La alanina viaja a través del torrente sanguíneo hasta el hígado, a nivel de los
hepatocitos la alanina sufre una reacción de transaminación catalizada por la misma enzima.
Entonces, la alanina que es un aminoácido en conjunto con el alfacetoglutarato van a sufrir una
reacción de transaminación que nos dejará nuevamente glutamato y piruvato.
El piruvato entra a la gluconogénesis generando glucosa.
Entonces la importancia del ciclo de la glucosa-alanina radica en suavizar las fluctuaciones de
glucosa en periodos que median entre comida.
Aminoácidos Ramificados
El hígado no posee encimas para metabolizar los aminoácidos ramificados, el único que posee
estas enzimas es el músculo y por tanto estos aminoácidos como la valina, la leucina y la
isoleucina van directamente el músculo.
El músculo recibe y degrada los aminoácidos Ramificados a través de una serie de reacciones
enzimáticas para obtener su esqueleto carbonado.
El esqueleto carbonado que obtiene es el oxlacetato que a través de una serie de reacciones
enzimáticas se convierte en Acetil – CoA. El Acetil- CoA va al ciclo de krebs y proporciona
energía al músculo.
Entonces, el músculo recibe energía de los aminoácidos Ramificados, pues es el único con las
enzimas para degradarlos.