“Año de la unidad, la paz y desarrollo”

UNIVERSIDAD
NACIONAL DE
HUANCAVELICA
(creada por ley Nº 25265)

FACULTAD DE CIENCIAS
AGRARIAS

DEPARTAMENTO ACADÉMICO DE CIENCIAS AGRARIAS

E. P. INGENIERÍA AGROINDUSTRIAL

DESNATURALIZACIÓN DE
PROTEÍNA

Asignatura: Microbiología
Ciclo: IV
Docente: Lissete Lourdes Aguirre Huayhua
Estudiante: Yiens Kevin Palacios Sayas
N.º de matrícula: 2021122008
Lugar de ejecución de la práctica: Laboratorio de análisis de
alimentos
Semestre: 2023 – II

ACOBAMBA – PERÚ
2023
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I. INTRODUCCIÓN
Las proteínas desempeñan un papel crucial al evaluar la compatibilidad de los implantes y en la
detección y diagnóstico oportunos de diversas condiciones médicas. En el pasado, las
soluciones fisiológicas simuladas para estudiar la biodegradación de biomateriales metálicos no
contienen proteínas. Sin embargo, para lograr una composición química más fiel a la sangre
humana, se ha optado por incorporar albúminas séricas a las soluciones de prueba, (Amin et al.,
2023). La estabilidad de una proteína se refiere a la medida en que el estado nativo es más
favorable que cualquier otro estado competidor. Las variaciones en la energía libre entre los
estados nativos y desplegados o mal plegado de las proteínas son mínimas y pueden ser
afectadas por cambios en la temperatura, presión, pH y la adición de cosolventes. Estos factores
pueden influir en la determinación de la estabilidad y la estructura de la proteínas, (Gahtori et
al., 2023). Los factores que inducen la desnaturalización de una proteína se denominan agentes
desnaturalizantes, los cuales pueden ser de naturaleza física (como temperatura y agitación) o
química (como detergente), (Jiménez, 2020). El este estudio de la desnaturalización de
proteínas (huevo) no solo es fundamental para comprender los procesos de los efectos de
desnaturalización, sino que también tiene aplicaciones prácticas en campos como la bioquímica,
la biotecnología y la industria alimentaria, donde el control de las propiedades de las proteínas
es crucial para el desarrollo de productos y procesos específicos.
II. OBJETIVOS
• Observar la desnaturalización de proteínas por efecto de la temperatura.
• Observar la desnaturalización de proteínas por efecto de sustancias químicas.

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III. FUNDAMENTO TEÓRICO

III.1. Proteínas
Las proteínas son fundamentales en las células, ya que cumplen roles estructurales y
funcionales cruciales en el organismo. Actúan como enzimas con capacidad catalítica,
participan en la motilidad corporal a través de proteínas como la actina y la miosina, y
desempeñan funciones mecánicas en tejidos como la elastina y el colágeno. Además,
intervienen en procesos de transporte y almacenamiento, ejemplificado por la hemoglobina,
mioglobina y citocromos, (Martínez & Martínez, 2006). Las proteínas, formadas por
secuencias lineales de 20 tipos de aminoácidos, adquieren su función a través de su
estructura. Generalmente, se pliegan en una conformación 3D específica llamada
conformación nativa, aunque en ocasiones pueden adoptar otras formas. La relación entre la
función y la estructura de las proteínas es esencial para su papel biológico, (Khakzad et al.,
2023).
III.2. Desnaturalización de proteína
Durante el procesamiento de alimentos, la principal modificación que puede ocurrir es la
desnaturalización de las proteínas, que implica la pérdida de su estructura original y, por
ende, de su función biológica. Esta desnaturalización puede ser provocada por factores
físicos como cambios de temperatura y presión, así como por factores químicos como
variaciones en el pH (alto o bajo), la presencia de disolventes, detergentes o sales. Estos
elementos pueden afectar la forma tridimensional de las proteínas, comprometiendo su
capacidad para llevar a cabo eficientemente sus funciones biológicas, (Cardona, 2020).
III.3. Proteínas del huevo
Cada especie de huevo exhibe diversas propiedades nutricionales y de calidad. En el caso del
huevo de gallina, 100 gramos proporcionan 141 Kcal, 9,7 gramos de grasas, 12,7 gramos de
proteínas, y sus aminoácidos, constituyentes de las proteínas, son considerados de alta
calidad debido a su notable digestibilidad. Además, el huevo de gallina aporta todas las
vitaminas liposolubles, varias vitaminas hidrosolubles y minerales, (Alessandri et al., 2020).
IV. MATERIALES Y MÉTODOS
IV.1. Materiales
• Vaso de precipitación
• Mechero de alcohol
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• Soporte universal

Gradilla
• Anillo metálico
• Rejilla
• Tubos de ensayo
• Pinza
Equipos
• Ninguno
Insumos
• Clara de huevo
Reactivos:
• Alcohol etílico
• Ácido clorhídrico
• Acetona
Otros
• Cinta masking tape
• Plumón o marcador
IV.2. Métodos
Se rotularon cada uno de los tubos de ensayo, asignándoles un número (1-2-3-4).
Se vertió una determinada cantidad de clara de huevo (mitad de cada tubo de ensayo) en
cada uno de los cuatro tubos de ensayo, los cuales previamente habían sido rotulados.
Se vertieron 10 ml de acetona en el tubo N°. 01 que contenía la clara de huevo, se agitó y se
observó.
Se vertieron 10 ml de alcohol etílico (etanol) en el tubo N° 02 que contenía la clara de
huevo, se agitó y se observó.
Se vertieron 10 ml de ácido clorhídrico en el tubo N°. 03 que contenía la clara de huevo, se
agitó y se observó.
El tubo de ensayo marcado con el N°. 04, que contenía clara de huevo, fue introducido en el
vaso de precipitación que contenía agua a alta temperatura (82 – 83grados). Permaneció en
él por unos minutos (2min); luego se observó lo que sucedió con la clara de huevo.

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V. RESULTADOS Y DISCUSIONES
V.1. Resultados
Estado original del huevo:
Figura N. º 1
Clara del huevo cruda.

Aplicación por sustancias químicas:

Figura N. º 2
Introducción de la acetona.

Figura N. º 3
Introducción del ácido clorhídrico.

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Figura N. º 4
Introducción del alcohol etílico.

Figura N. º 5
Cocción de la clara de huevo con una temperatura de 82 – 83 grados.

La desnaturalización de las proteínas del huevo durante la cocción implica la pérdida de la

estructura tridimensional original debido al calor, seguida de la formación de nuevas
interacciones que dan como resultado la coagulación y solidificación de las proteínas. Este
proceso es fundamental en la cocina, ya que transforma el huevo crudo en una forma
comestible y segura. Por otra parte, la desnaturalización con sustancias químicas
introducidas en la clara de huevo difiere en diversos aspectos. No solo varía en el proceso de
desnaturalización, sino también en la velocidad con la que afecta a la clara de huevo, como
se evidencia en los resultados obtenidos en cada imagen presentada.
V.2. Discusiones
A partir de las observaciones que nos permitió la experimentación podemos mencionar los
siguientes hallazgos.
La desnaturalización de las proteínas mediante la cocción y la presencia de químicos en el
huevo es un proceso que se desencadena por las alteraciones de las estructuras químicas
presentes en la clara. Este fenómeno conduce a la reducción de la proteína a un polímero

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carente de su estructura tridimensional original. Esta transformación se logra mediante la
aplicación de la técnica que implica la introducción de agua caliente y sustancias químicas,
actuando como agentes desnaturalizantes, (Zúñiga et al., n.d.).
Los resultados obtenidos sugieren que el proceso de cocción y las sustancias químicas
presentes en la clara del huevo de gallina son técnicas que inducen una desnaturalización
irreversible. En este contexto, la desnaturalización implica la formación de grumos a partir
de la clara, pero una vez que este proceso ha ocurrido, no es posible revertirlo. La
introducción de sustancias y la cocción a temperaturas específicas actúan para romper los
enlaces peptídicos presentes en la estructura química de la clara, ocasionando cambios
irreversibles en su composición.

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VI. CONCLUSIONES
Observar la desnaturalización de proteínas por efecto de la temperatura:
En este experimento, se observó que la temperatura afecta la desnaturalización de las proteínas.
A medida que la temperatura aumenta, se nota un significativo cambio en la estructura de las
proteínas, evidenciado por alteraciones visuales, texturales y de color en las muestras. La
desnaturalización parece depender de la temperatura, con un aumento en la velocidad y grado
de desnaturalización a medida que la temperatura aumenta. Estos resultados respaldan la idea
de que la temperatura es un factor crucial en la desnaturalización de proteínas.
Observar la desnaturalización de proteínas por efectos de sustancias químicas:
En nuestra investigación sobre la desnaturalización de proteínas mediante sustancias químicas
(alcohol etílico, ácido clorhídrico y acetona), encontramos evidencia que sugiere que ciertas
sustancias químicas tienen un impacto significativo en la estructura de las proteínas. Durante el
experimento, se observaron cambios notables en las propiedades físicas y químicas de las
proteínas cuando se expusieron a estas sustancias. Estos cambios incluyeron la formación de
precipitados, alteraciones en la solubilidad y modificaciones en la apariencia general de las
muestras. La desnaturalización inducida por sustancias químicas parece ser selectiva, afectando
a diferentes proteínas de manera dispar. Estos resultados respaldan la idea de que sustancias
químicas específicas tienen la capacidad de desnaturalizar proteínas de manera predecible.

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VII. BIBLIOGRAFÍA
Alessandri, N., Durán, E., & Valenzuela, C. (2020). Huevos de tinamou (nothoprocta perdicaria): una
nueva alternativa en Chile. Revista Chilena de Nutrición, 47(1), 135–140.
Cardona Serrate, F. (2020). Proteínas y aminoácidos en alimentos. Alteraciones.
Gahtori, P., Gunwant, V., & Pandey, R. (2023). Role of hydrophobic side chain in urea induced protein
denaturation at interface. Chemical Physics Impact, 7(September), 100314.
https://doi.org/10.1016/j.chphi.2023.100314
Jiménez Jiménez, G. (2020). Estudios macromoleculares y estabilidad térmica de proteínas.
Khakzad, H., Igashov, I., Schneuing, A., Goverde, C., Bronstein, M., & Correia, B. (2023). A new age in
protein design empowered by deep learning. Cell Systems, 14(11), 925–939.
https://doi.org/10.1016/j.cels.2023.10.006
Martínez Augustin, O., & Martínez de Victoria, E. (2006). Proteínas y péptidos en nutrición enteral.
Nutrición Hospitalaria, 21, 1–14.
Zúñiga, L. M. A., Fúnez, J. N. A., & Rico, V. M. E. (n.d.). Desnaturalización de las proteínas: de las
claras al merengue.

Amin Imani, Mohammadali Shahsavari, R.K. Singh Raman, Edouard Asselin, Bovine serum or
chicken egg albumin: ¿Does the source of protein affect Mg degradation?, Materials Letters,
Volume 346, 2023,134533, ISSN 0167-577X, https://doi.org/10.1016/j.matlet.2023.134533.

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VIII. ANEXOS

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Cuestionario
1.- ¿Qué proteína se desnaturaliza?
El huevo tiene muchas proteínas, pero en mayor parte está la ovoalbúmina que es la
que se desnaturaliza.
2.- ¿Qué observa al agregar acetona al tubo de ensayo conteniendo clara de huevo?
La desnaturalización de la ovoalbúmina es rápida y fuerte, haciendo que la clara pase
de ser transparente a blanco, y tenga diferente consistencia
3.- ¿Qué observa al agregar alcohol etílico al tubo de ensayo conteniendo clara de
huevo?
El resultado visible es la formación de grumos o gránulos blancos en el tubo de
ensayo. Estos grumos consisten en proteínas coaguladas que se separan del líquido,
con una rapidez visible.
4.- ¿Qué observa al agregar ácido clorhídrico al tubo de ensayo conteniendo clara
de huevo?
se realizará será la formación de grumos o coágulos en el tubo de ensayo a medida
que las proteínas de la clara de huevo coagulan en respuesta al cambio de pH causado
por la adición de ácido clorhídrico. Es importante tener en cuenta que el pH
específico al cual ocurre la coagulación puede depender de varios factores, incluida la
concentración de ácido clorhídrico y la naturaleza exacta de las proteínas presentes,
en esta vez la desnaturalización es más rápida que las anteriores debido a sus
componentes del ácido.
5.- ¿Qué observa al exponer a altas temperaturas el tubo de ensayo conteniendo
clara de huevo?
se observará un fenómeno conocido como coagulación de las proteínas. La clara de
huevo está compuesta principalmente de proteínas, y cuando se somete a
temperaturas elevadas, las moléculas de proteína comienzan a desplegarse y a
interactuar entre sí. Este proceso de desnaturalización de las proteínas conduce a la
formación de enlaces entre ellas, dando lugar a una estructura más compacta y sólida.
En el caso específico de la clara de huevo, este proceso de coagulación resulta en la
formación de una masa blanca y sólida.

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