Anticuerpo:

 es una glucoproteína producida por los linfocitos qué B y de conformación

globular “inmunoglobulinas”
 Esta presentes en los fluidos tisulares, el plasma sanguíneo y la membrana de
algunas células participes del sistema inmune
Inmunoglobulina:
 Son (anticuerpos) proteínas de importancia vital que circulan en el torrente
sanguíneo y realizan una amplia variedad de funciones
 No todas las inmunoglobulinas son anticuerpos, pero todos los anticuerpos son
inmunoglobulinas
¿Es lo mismo ambos conceptos?
 Sí, los anticuerpos están formadas de inmunoglobulinas

- Estructura del anticuerpo (Dominios, Cadenas).

 consistente de cuatro cadenas polipeptídicas: dos cadenas
pesadas idénticas de 55-70 kDa denominadas
heavy,unidas covalentemente a un oligosacárido, y un par
idéntico de cadenas livianas no glicosiladas de 24 kDa
denominadas light.
 Un puente disulfuro intracartenarios y otras uniones no
covalentes unen las cadenas pesadas con las livianas.
 Las cadenas pesadas están unidas entre sí por al menos un
puente disulfuro, tal unión está localizada en una región
conocida como “bisagra o gosner”, región formada por
aproximadamente 12 residuos de aminoácidos que
proporciona una gran flexibilidad a la molécula
 La papaína es una enzima que divide a las inmunoglobulinas en dos fragmentos
idénticos conocidos como Fab. son los que se unen al antígeno
 La formación de puentes disulfuro internos en las cadenas H o L da como
resultado la formación de dominios proteicos globulares (característico de todos
los miembros de la superfamilia de las inmunoglobulinas).
 cadenas livianas se componen de un dominio variable (V) y uno constante
(C), denotados como VL y CL
 las cadenas pesadas presentan un dominio variable y tres constantes, VH,
CH1, CH2 y CH3
 el primer dominio constante de las cadenas pesadas (VH yCH1) se asocian
con las cadenas livianas (VL y CL) para formar dos sitios idénticos de unión
al antígeno, los fragmentos Fab, cada uno de los cuales contiene las Regiones
 de Determinación de Complementariedad “CDR”.
Tres aportados por la cadena ligera y otro tanto por
la cadena pesada, las cuales interaccionan
directamente con un antígeno específico, siendo los
CDR3 los que interaccionan más estrechamente
con éste
 Las regiones CH2y CH3 de las cadenas pesadas
forman la fracción cristalizable o fragmento Fc,
región que cumple con funciones efectoras, tales
como transporte placentario, potenciación de la
fagocitosis(opsonización) o citotoxicidad celular
dependiente de anticuerpo regiones

-Tipos de Inmunoglobulinas (Función, concentración en sangre, subtipos, etc.)

Cada unidad está compuesta por cuatro cadenas polipeptídicas unidas entre sí por
puentes disulfuro y otras uniones de tipo no covalente
IgG:
 La diferencia entre ellas son sus enlaces disulfuro
 se encuentra en un 80% en nuestra sangre y leche materna, y puede atravesar
la barrera placentaria.
 Es muy eficaz en recubrir a toxinas y virus, acelerando su captación por otras
células del sistema inmunológico para su eliminación.
 Es una inmunoglobulina indicadora de la protección de nuestro cuerpo frente a
agentes extraños y para el diseño de vacunas.
 IgG1: deficiencias de esta subclase comúnmente resultan en una disminución en
los niveles de IgG total. La disminución de esta importante subclase está
asociada con infecciones recurrentes y puede presentarse en combinación con
deficiencias individuales de otras subclases
 IgG2: aproximadamente en la mitad de todas las deficiencias de subclases de
IgG las concentraciones de IgG2 están disminuidas. La deficiencia aislada de
IgG2 está asociada con una respuesta deprimida a infecciones con bacterias
encapsuladas y luego de la inmunización con polisacáridos.16, 17 Estos
pacientes muestran infecciones recurrentes del tracto respiratorio con
neumococos y/o Hemophilus influenzae tipo B. 18-21 Bajas concentraciones de
IgG2 ocurren frecuentemente en asociación con una deficiencia de IgG4 e IgA.
 IgG3: junto con la IgG1, la IgG3 es la más frecuente en la respuesta de
anticuerpos a antígenos proteicos. Disminución en los niveles de IgG3 se han
asociado con una historia de infecciones recurrentes que llevan a enfermedades
pulmonares crónicas. Deficiencias de IgG3 se asocian frecuentemente con bajos
niveles de IgG1.
  IgG4: las deficiencias de esta subclase son difíciles de establecer por su baja
concentración en individuos sanos. Concentraciones elevadas de IgG4 se
observan frecuentemente en pacientes con eczema y dermatitis atópica,
probablemente como resultado de una prolongada estimulación antigénica.
IgM:
 tiene concentraciones de 5-10% en nuestra sangre
 se encuentra frecuentemente adosada a la superficie de muchas de nuestras
células de defensas.
 Su función es actuar junto a la primera línea de defensas, siendo muy eficaz en
eliminar bacterias, y siendo un indicador de diagnóstico para detectar si hemos
sido expuestos a algún patógeno.
 La función esencial de IgM es la aglutinación de patógenos y la activación de la
vía clásica del complemento.
 La IgM materna no atraviesa la barrera placentaria. El feto puede sintetizar su
IgM a partir de la 20ª semana.
 la presencia de anticuerpos IgM específicos se utiliza para determinar si una
infección es aguda o crónica o si un recién nacido tiene una infección congénita.
 La clase IgM incluye los anticuerpos naturales, por ejemplo las aglutininas ABO,
aglutininas frías, anticuerpos heterófilos y factores reumatoideos.
IgE:
 sus concentraciones en sangre son menores al 1%, estando principalmente
presente en piel.
 Está asociada a las respuestas inmunológicas en alergias y cuando hay
infección por parásitos.
 Se encuentra como monómero
 Se acopla a los mastocitos
 Receptores de alta afinidad (alergias) y baja afinidad
IgD:
 se encuentra en muy pocas concentraciones en sangre, porque generalmente
está unida a la superficie de las células de defensas.
 Es muy eficaz en estimular las defensas, especialmente los glóbulos blancos,
frente a la presencia de microbios.
 participación en determinados trastornos febriles en niños, así como el papel de
esta en la respuesta inmune, dado por su expresión en la membrana de los
linfocitos B formando parte del receptor antigénico.
IgA:
 presenta concentraciones de 10-15% en sangre
  está presente en muchos fluidos corporales como la saliva, lágrimas,
secreciones de mucosas respiratorias, en la leche materna, entre otros.
 La IgA puede aportar hasta el 50% de las proteínas del calostro, la “primera
leche” que la madre da al recién nacido. Su presencia es fundamental para
proteger las superficies internas de nuestro cuerpo de toxinas, bacterias y virus,
a los que neutraliza directamente.
 En humanos existen dos subclases de IgA, principalmente IgA1, que se
encuentra en el suero y se deriva de la médula ósea y la IgA2, la forma
secretada de la IgA.
 Se puede sintetizas en forma de monómero. (sérico) y dinomero
- Investigar los conceptos de Isotipo, idiotipo y alotipo.
Isotipos:
 Clase de anticuerpo y su determinante antigenico
 Los anticuerpos (inmunoglobulinas (Ig)) se clasifican en varios tipos llamados
isotipos o clases.
 La expresión del isotipo refleja la etapa de maduración de una célula B. Las
células B ingenuas expresan isotipos IgM e IgD con genes variables no
mutados, que se producen a partir del mismo transcrito inicial después de corte y
empalme alternativo.
 La expresión de otros isotipos de anticuerpos (en humanos: IgG, IgA e IgE)
ocurre a través de un proceso de cambio de clase después de la exposición al
antígeno.
 El cambio de clase está mediado por la enzima AID (citidina desaminasa
inducida por activación) y ocurre después de que la célula B se une a un
antígeno a través de su receptor de célula B.
 El cambio de clase generalmente requiere la interacción con una célula T
colaboradora.
Idiotipo:
 un idiotipo es una característica compartida entre un grupo de inmunoglobulinas
o moléculas receptoras de células T (TCR) basadas en la especificidad de unión
al antígeno y, por lo tanto, en la estructura de su región variable.
 describe la secuencia y la región distintivas que hacen que cualquier
inmunoglobulina/TCR sea única de otras del mismo tipo, que es su región
variable.
 se usa a veces para describir la colección de múltiples idiotos y, por lo tanto, la
capacidad general de unión a antígeno que posee un anticuerpo
 es un mecanismo regulador de la respuesta inmune.
 Los idiotipos son los determinantes antigénicos de la región hipervariable de
inmunoglobulinas y receptores para antigeno.
  El sistema inmune tiene la capacidad de reconocer estos determinantes
antigénicos y montar respuestas humorales frente a ellos denominadas
respuestas anti-idiotipo.
 Estos anticuerpos anti-idiotipo, además de neutralizar la zona hipervariable de
los anticuerpos o receptores que les dieron origen, estimulan a su vez al sistema
originando anticuerpos anti-antiidiotipo.
 Se conforman de una red idiotipo-antiidiotipo que tiende a regular negativamente
la respuesta inmune.
Alotipo:
 Determinante antigénico en el cual
 es una variación de inmunoglobulina (además de la variación isotípica) que se
puede encontrar entre las clases de anticuerpos y se manifiesta por la
heterogeneidad de las inmunoglobulinas presentes en una sola especie de
vertebrado.
 La estructura de la cadena polipeptídica de inmunoglobulina está dictada y
controlada por el número de genes codificados en la línea germinal.
 Sin embargo, estos genes, tal como se descubrió por métodos serológicos y
químicos, podrían ser altamente polimórficos.
 Este polimorfismo se proyecta posteriormente a la estructura general de
aminoácidos de las cadenas de anticuerpos.
 La exposición de individuos a un alotipo no propio podría provocar una
respuesta anti-alotipo y convertirse en causa de problemas, por ejemplo, en un
paciente después de una transfusión de sangre o en una mujer embarazada.
 no todas las variaciones en la secuencia de aminoácidos de las
inmunoglobulinas se presentan como un determinante responsable de la
respuesta inmune.
 Algunos de estos determinantes alotípicos pueden estar presentes en lugares
que no están bien expuestos y, por lo tanto, difícilmente pueden discriminarse
serológicamente.
- ¿Qué son los Ac Monoclonales?
 Se descubrieron en la primera mitad de los años setenta por Milstein y Köhler en
el laboratorio de biología molecular de Cambridge (Reino Unido).
 son glicoproteínas especializadas del sistema inmune.
 Se producen a partir de células B y presentan la capacidad de reconocer un
antígeno específico.
 representan uno de los grupos más importantes de nuevos medicamentos para
el tratamiento del cáncer.
Trabajo de investigación
Hacer una vacuna, de preferencia algo que no exista