Aguass
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Las enzimas son las moléculas responsables de "elegir" entre una enorme
cantidad de reacciones posibles, cuáles de ellas van a ocurrir y cuáles no.
Como vimos hasta ahora, la velocidad de las reacciones dependen del contacto
entre las unidades químicas (átomos, moléculas, etc.), que a partir del
movimiento térmico (calor) producen colisiones entre esas mismas unidades.
Por lo tanto para cada temperatura existirá una velocidad de coalición
determinada.
Las reacciones químicas que se dan siempre requieren de una gran energía de
activación. Pero a diferencia de lo que ocurre en un laboratorio, los
organismos biológicos no están preparados para soportar esa energía. Por ese
motivo los sistemas vivos han desarrollado un compuesto químico, que les
sirve para llegar a una energía de activación alta sin destruirse. Este
compuesto se llama CATALIZADOR , el cual aumenta la velocidad de
coalición molecular sin calor adicional produciendo un proceso
llamado catálisis.
En la naturaleza existen diversos catalizadores, pero aquellos que son
producidos por los organismos vivos se los conoce como catalizador biológico
o ENZIMA.(*)
a. Es específicas
a. Actúa en baja concentración
a. No sufre modificaciones
a. Se recupera intacta al final de la reacción
a. No afecta el equilibrio de la reacción, pero sí su velocidad.(**)
¿Cómo trabajan?
La enzima se une con una molécula del sustrato para formar un complejo
enzima-sustrato (ES), que, a su vez, se disocia en el producto y la enzima, que
se recupera:
El sustrato es, casi siempre, más pequeño que la enzima y se une a ésta en un
lugar específico llamado sitio activo. Típicamente, el sitio activo es una
pequeña abertura o hendidura en la estructura tridimensional de la enzima.
(c) Interacciones: los sustratos son retenidos inicialmente en el sitio activo por
interacciones no covalente, débiles y reversibles, como la
interacciones hidrofóbicas, los puentes de hidrógeno y los puentes salinos, que
sostienen al sustrato orientado hacia los residuos de aminoácidos para una
mayor eficacia enzimática.
Una vez lograda la reacción, la enzima se separa del producto final quedando
intacta para una futura intervención.
En la última década se ha observado que existe otro tipo de enganche entre el
sustrato y la enzima, y que consiste en que la enzima tiene la particularidad de
deformar y modificar su sitio activo el cual se adapta a la del producto, este
modelo se llama "ajuste inducido" (fig.2).
A
B C D Z
Enzima Q Enzima H Enzima F Enzima U
INHIBICIÓN
agua potable
consuman.
La gestión del agua del grifo en Europa presenta una gran
miembros de la UE.
Antimonio Sb 0,005
Arsénico As 0,01
Boro B 1
Bromo Br 0,01
Cadmio Cd 0,005
Cromo Cr 0,05
Cobre Cu 2,0
Cianuro CN = 0,05
Fluor F 1,5
Plomo Pb 0,01
Mercurio Hg 0,001
Níquel Ni 0,02
Nitrato NO3 50
Pesticidas 0,0001
Pesticidas - Total 0,0005
C2 H3 N1 O5 P
PAHs 0,0001
1 3
Selenio Se 0,01
Tetracloroeteno y
C2Cl4/C2HCl3 0,01
tricloroeteno
Parámetros indicadores
Símbol
Parámetro o/ Valor paramétrico
fórmula
Clostridium
perfringens (incluyendo 0/100 ml
esporas)
Parámetros microbiológicos
Valor
Parámetro
paramétrico
Enterococci 0 en 250 ml
Pseudomonas
0 en 250 ml
aeruginosa
Conteo de colonias a
100/ml
22oC