Michaelis Menten Map Concep

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juan diego espinosa zuñiga

es la velocidad de la reacción, durante los primeros


minutos o segundos, cuando la formación del
VELOCIDAD INICIAL producto es lineal con respecto al tiempo y la
concentración de sustrato es mucho mayor que la
concentración de la enzima.

KM es la concentración de sustrato para la cual la

KM velocidad de reacción es la mitad de la velocidad


máxima.
en efecto, si KM= (s), la ecuación de Michaels
menten se reduce a v= Vmax/2

MICHAELIS
Tanto k3 como (ET) son constantes y nos permite
definir un nuevo parámetro, la velocidad máxima
VELOCIDAD MAX. de la reacción (Vmax) Vmax= k3 (ET). que es la
MENTEN velocidad que se alcanzaría cuando todo el enzima
disponible se encuentra unido al sustrato.

ECUACION

La cinética de primer orden se refiere a las

CINETICA DE reacciones químicas cuya velocidad de reacción es


directamente proporcional a la concentración de

PRIMER ORDEN una única especie A y es independiente de las


concentraciones de todas las demás. En otras
palabras, la velocidad de la reacción depende de la
concentración molar de un solo reactivo.
ECUACION DE LA
VELOCIDAD DE
REACCION DE
PRIMER ORDEN

La cinética de orden cero se refiere a las reacciones


químicas cuya velocidad de reacción es constante
e independiente de la concentración del reactivo.

MICHAELIS CINETICA DE En otras palabras, la velocidad de reacción no


cambia con la variación en la concentración de los

MENTEN ORDEN CERO reactivos. Esto significa que incluso si la


concentración de los reactivos se duplica o se
reduce a la mitad, la velocidad de reacción seguirá
siendo la misma
Un catalizador es una sustancia simple o
compuesta, que puede aumentar o reducir la
velocidad de una reacción química. APOENZIMA
CATALIZADOR la caracteristica principal de un catalizador es que
aunque participa en la reaccion quimica su masa
no sufre alteraciones

una encima es una molécula orgánica que actúa


Una encima sin su coenzima se llama apoenzima,
como un catalizador biológico, es decir acelera la
sin coenzimas las enzimas no pueden catalizar
ENZIMA
velocidad de las reacciones químicas específicas
reacciones de manera eficaz
que ocurren en la célula y el organismo.

Las isoenzimas, también conocidas como isozimas, son


enzimas que catalizan la misma reacción química, pero
COFACTOR
ISOENZIMA difieren en la secuencia de aminoácidos12. Estas
enzimas suelen mostrar diferentes parámetros cinéticos
(es decir, diferentes valores de K M), o propiedades de
regulación diferentes

Una ribozima es una molécula de ARN que puede es un componente termoestable y de bajo peso
actuar como catalizador, al igual que las enzimas molecular necesario para la acción de una encima.
RIBOZIMA proteicas las ribozimas poseen un centro activo,
que se une específicamente a un sustrato y facilita
pueden ser iones metálicos, compuestos orgánicos
u otras sustancias que tienen propiedades útiles
su conversión en un producto. que no se encuentran en los aminoácidos.
Las ribozimas pueden actuar solas o necesitar la el cofactor se une a una estructura proteica
presencia de una proteína para realizar catálisis denominada apoenzima y a este proceso se le
denomina holoenzima
Una coenzima es un compuesto orgánico no
proteico, que se une a una enzima para catalizar GRUPO
COENZIMA una reacción.
una coenzima no puede funcionar sola, pero puede PROSTETICO
reutilizarse varias veces cuando se combina con
una enzima

componente no aminoacídico, forma parte de


algunas proteínas y se halla fuertemente unido al
Cuando una enzima gana una coenzima se resto de la molécula las proteínas que contienen
HOLOENZIMA convierte en holoenzima o enzima activa grupo prostético se denominan heteroproteínas o
proteínas conjugadas. En algunos casos, las
proteínas necesitan componentes extra para
desempeñar con éxito sus funciones. A diferencia
de las coenzimas, que se unen de manera laxa,
temporal y débil a la proteína, los grupos
prostéticos se encuentran anclados firmemente a
la porción proteica
La inhibición enzimática es un proceso biológico
fundamental que implica la reducción o el cese de
INHIBICION la actividad enzimática debido a la presencia de
moléculas específicas conocidas como inhibidores
ENZIMATICA de enzimas12. Estos inhibidores desempeñan un
papel fundamental en la regulación de diversas
vías metabólicas, asegurando el equilibrio celular e
incluso sirviendo como posibles agentes
terapéuticos

La inhibición competitiva es un tipo de inhibición


INHIBICION enzimática en la que un inhibidor compite con el
sustrato por el sitio activo de una enzima. Los
COMPETITIVA inhibidores competitivos se unen al sitio activo de la
enzima, evitando que el sustrato real se una y se forme
un producto

La inhibición no competitiva es un tipo de inhibición

INHIBICION NO enzimática en la que un inhibidor se une a la enzima en un sitio


diferente al sitio activo. Este sitio alternativo se denomina sitio

COMPETITIVA alostérico. Como resultado, el sitio activo se altera y el sustrato y


la enzima ya no encajan como un candado y una llave123. Por lo
tanto, la enzima no puede catalizar la reacción.

Debido a que el inhibidor no compite directamente con el


sustrato, el aumento de los niveles de sustrato no tendrá
impacto en la disminución del efecto del inhibidor

La inhibición acompetitiva, también conocida

INHIBICION como inhibición mixta, es un tipo de inhibición


enzimática en la que el inhibidor puede unirse

ACOMPETITIVA tanto a la enzima libre como al complejo enzima-


sustrato. A diferencia de la inhibición competitiva y
no competitiva, en la inhibición acompetitiva, el
inhibidor tiene dos sitios de unión diferentes: uno
en la enzima y otro en el complejo enzima-sustrato
También llamado sitio activo, es la zona de la
enzima donde se una el sustrato para poder ser
catalizado.
SITIO CATALITICO Generalmente formado por una enzima y si
coenzima o cofactor

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