Unidad 5 Enzimas y Coenzimas (Autoguardado)

UNIDAD 5: ENZIMAS Y COENZIMAS
1. Enzimas.
2. Coenzimas y vitaminas.
1. Enzimas
 Biocatalizadores de las reacciones químicas del metabolismo celular.
 Tienen naturaleza proteica (apoenzima), aunque pueden contener una parte no proteica
denominada cofactor que a su vez puede ser
 Cofactor inorgánico: ión metálico
 Cofactor orgánico o coenzima: una molécula orgánica.
 La parte no proteica (cofactor) se denomina grupo prostético cuando su unión a la apoenzima es
permanente y cofactor cuando la unión no es permanente.
 La apoenzima permite la unión al sustrato.
 La parte no proteica es la responsable de la reacción química o catálisis.
1.1 Propiedades de las enzimas

 Se desnaturalizan por cambios de Tª, pH o de salinidad. (= proteínas)
 Presentan gran especificidad tanto de sustrato como de acción (cada enzima cataliza
una reacción química o un grupo de reacciones estrechamente relacionadas.
 La enzima no se gasta en la reacción química, tras la reacción el enzima se libera para
volver a unirse al sustrato de nuevo, por este motivo las cantidades de enzima necesaria
para catalizar una reacción química son muy bajas.
1.2 Mecanismo de acción enzimática
 La energía de activación es la cantidad de energía que deben recibir los reactivos para
que se inicie la reacción.
 El enzima disminuye la energía de activación necesaria para que se produzca la reacción
química.
1.2.1 Etapas de las reacciones catalizadas por enzimas
1) Formación del complejo enzima sustrato (ES)
 La apoenzima presenta una zona denominada centro activo a la cual se une
el sustrato, es una etapa reversible.
E + S  ES
 Existen 3 modelos para explica la formación del complejo enzima sustrato:
 Modelo llave cerradura
El sustrato se complementa con la enzima como una llave y una
cerradura.
 Modelo de ajuste inducido
La enzima modifica su forma para poder adaptarse al sustrato.
 Modelo de apretón de manos
Enzima y sustrato modifican su forma para acoplarse.
2) Formación del producto final, la coenzima forma el producto final (P) es una
etapa muy rápida e irreversible.
3) Liberación del producto del centro activo, quedando la apoenzima libre para
unirse nuevamente a otra molécula de sustrato; el coenzima puede liberarse
intacto o modificado.
a) Reacciones con dos sustratos a la vez.
La enzima atrae a los sustratos por absorción(retención de de los sustratos en
la superficie del enzima) aumentando así la posibilidad de encuentro y por
tanto aumentando la velocidad de la reacción.
A+B+E  ABE CDEC+D+E
b) Reaciones con dos sustratos sucesivos

La enzima atrae primero a un sustrato se produce el producto
correspondiente y la enzima modificada atrae a un segundo sustrato.
A+EAEC+E´
E´+ BBE´D+ E
1.2.2 Centro activo

 Constituye la zona del enzima que se une al sustrato.
 Es una zona muy pequeña, unos pocos de aminoácidos.
 Presenta una estructura tridimensional que facilita la unión del sustrato. porque
presenta afinidad química por el sustrato.
1.3 Cinética enzimática
Velocidad de la reacción: concentración de productos (moles) por unidad de tiempo.
Representación gráfica
Constante de <MIchaelis_Menten
 KM= es la concentración se sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la mitad de la
velocidad máxima.
Cálculo de la velocidad de la reacción
(𝑆)
V=𝑉𝑚𝑎𝑥.
𝐾𝑀+(𝑠)
1.3.1Factores que afectan a la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

Por su naturaleza proteica las enzimas pierden su actividad al perder su conformación
nativa (desnaturalización) al cambiar las condiciones de Tª y pH. En general los factores de
los que depende la acción enzimática son:
 Temperatura: cada enzima tiene una temperatura óptima a la cual la enzima
presenta una mayor velocidad= Temperatura óptima. En un principio al aumentar la
temperatura aumenta la velocidad de la reacción porque aumentan los choques
entre las moléculas.
 pH= todas las enzimas presentan dos valores límite de pH (pH óptimo) entre los
cuales son activas pasando este rango la eficiencia disminuye hasta perderse si se
superan ciertos valores para cada enzima.
 La concentración se sustrato: cuanto mayor cantidad de sustrato mayor veolcidad de

la reacción hasta que toda la enzima esté unida al sustrato (velocidad máxima).
1.3.2 Inhibición enzimática

 Inhibidor enzimático: sustancias que disminuyen la actividad de un enzima o
impiden su actuación.
 Tipos:
 Inhibición por feed-back o retroalimentación: es el mismo producto de la
reacción el que inhibe la reacción cuando alcanza una cantidad suficiente.
 Irreversible, cuando el inhibidor se une permanentemente al centro activo
del encima y por tanto no puede producirse la reacción. En general son
sustancias tóxicas, por ejemplo, la penicilina.
 Reversible, se divide a su vez en tres tipos:
 Competitiva: el inhibidor se une temporalmente al centro activo del
enzima, son inhibidores similares al sustrato. Por ejemplo, las
estatinas son fármacos que inhiben la síntesis de colesterol
 No competitiva: el inhibidor se une a un lugar distinto del centro
activo, pero la unión modifica la estructura del enzima e impide la
unión del sustrato. Así actúan muchos insecticidas
 Bloqueo del complejo ES: el inhibidor se une al complejo ES
impidiendo la formación de los `productos.
1.3.3 Enzimas alostéricas

 Enzimas que pueden presentar dos formas estables distintas:
 Conformación activa
 Conformación inactiva
 Además del centro activo presentan otro centro regulador o centro alostérico al que
se puede unir una sustancia denominada ligando.
 La unión del ligando provoca el cambio conformacional de la enzima.
 Existen dos tipos de ligandos: los activadores y los inhibidores.
 Pueden existir enzimas con varios centros moduladores= multimodulación.
1.3.4 Cooperativismo
 Efecto producido en las enzimas alostéricas al aumentar la velocidad de la reacción
de forma muy rápida, al unirse un ligando a una de las subunidades o protómeros se
transmite el cambio conformación al resto de las subunidades proteicas del enzima.
 Las enzimas alostéricas suelen estar formadas por varias subunidades proteicas o
protómeros con sus respectivos centros activos y centros alostéricos.
 Solo es necesario que se una un ligando a uno de los protómeros para que el cambio
conformacional producido se transmita al resto de los protómeros.
 Este efecto se denomina transmisión alostérica.
1.3.5 Regulación de la vías metabólicas
 La regulación de las vías metabólicas es imprescindible para ahorrar energía y que
no nos falte ningún metabolito.
 Se puede realizar de las siguientes formas:
 Aumentando o disminuyendo la síntesis de enzimas (transcripción).
 Regulando la actividad del enzima, tipos:
 Enzimas no alostéricas
 Sintetizando formas inactivas del enzima que solo se activan
cuando son necesarias.
 Enzimas alostéricas
 Regulación por feed back o retroalimentación: es el
producto final el que actúa como regulador fijándose al
centro alostérico e impidiendo la reacción.
 Regulación por inducción enzimática: es el sustrato el que

activa la conformación activa del enzima, por tanto al unirse
se activa la reacción.
1.3.6 Aumento de la eficacia de un enzima según su ubicación

En las vías metabólica el producto generado por una enzima es el sustrato de la siguiente
por tanto deben su disposición espacial influye en la velocidad de la vía metabólica, existen 3
formas para aumentar su eficacia en sunción de esto:
 La compartimentación celular:
 El lugar donde se realiza una ruta metabólica está separados por
membranas del resto de la célula. Por ejemplo, la degradación de los ácidos
grasos se realiza en la mitocondria y su síntesis en el citosol
 Complejos multienzimáticos:
 Asociación de varias enzimas que actúan sucesivamente en una ruta
metabólica formando un complejo supramolecular. Por ejemplo el complejo
piruvato deshidrogenasa que transforma el ácido pirúvico en acetil CoA.
 Inclusión en las membranas:
 La disposición ordenada de un complejo enzimático en una membrana
facilita la sucesión de las reacciones. Por ejemplo los complejos
multienzimáticos que interviene en la cadena de transporte de electrones
localizada en la membrana interna mitocondrial.
1.7Nomenclatura y clasificación de las enzimas (según la función)
CLASE SUBCLASE REACCIÓN CATALIZADA EJEMPLO

1.Oxidorreductasas Oxidasas Oxidación, el aceptor de e- es el O2. Citocromos oxidas CTE.
Retiran átomos de H del sustrato
Isocitrato deshidrogenas (CK)
Deshidrogenas
2.Transferas Quinasas o Transfieren radicales de un sustrato a otro Glucoquinasa, transfiere un grupo fostato desde el ATP a la
kinasas glucosa (glucolisis)
Transaminasas
3.Hidrolasas Lipasas Rompen enlaces adicionando 1 molécula Lipasa que rompe enlaces ester para a partir de un
Proteasas de agua que aporta un OH a una parte y acilglicérido obtener un aácido graso y la glicerina
un H a otra.
4.Liasas Descarboxilasa Separan grupos sin la presencia de agua, Aspartasa transforma el ácido apartico en fumárico y NH3,
Deshidrasa generalmente añaden dobles enlaces o añadiendo un doble enlace
añaden grupos (CO2, H2O, NH2) a
moléculas con dobles enlaces.
5.Isomerasas Epimerasas Transforman un isómero en otro Fosfogliceromutasa, transforma el ácido 3 fosfoglicérico en
2 fosfoglicérico
6.Ligasas o Carboxilasas Unen molécula o grupos con gasto de ATP Glutamina sintetasa, añade un grupo NH3 al ácido glutámico
sintertesas Sintetasas para formar la glutamina.
2. Coenzimas y vitaminas
2.1 Coenzimas
 Es un cofactor orgánico que se une durante el proceso catalítico a la parte proteica
del enzima (apoenzima) mediante enlaces débiles.
 La unión es temporal (durante la catálisis) y similar a la de la enzima al sustrato.
 Químicamente muchas coenzimas son vitaminas o están presentes en su estructura.
 Son transportadoras de grupos: ceden o aceptan grupos químicos.
 Se divide en 2 grupos en función de los grupos que transportan.
 Coenzimas de oxidación reducción: transportan H+ y e-. Dentro de este
grupo encontramos: NAD+, NADP+, FAD y el grupo hemo
 Coenzimas de transferencia: aportan redicales. Dentro de este grupo
encontramos: ATP y acetil-CoA (CoA-SH)
2.2 Vitaminas
 Las vitaminas son sustancias orgánicas esenciales que se requeren en muy pequeñas
cantidades.
 Muchas se encuentran en los alimentos en forma de provitaminas. A y D
 Clasificación:
 Hidrosolubles: estas son las que tiene mayor importancia desde el punto de
vista de las coenzimas.
 Vitaminas del complejo B: actúan en gran cantidad de rutas
metabólicas y en la formación de losglóbulos rojos. Su déficit
produce: degeneración neuronal, debilidad muscular, inapetencia o
anemia.
 Vitamina C: interviene en la síntesis de colágeno y actúa como
cofactor en reacciones de hidroxilación.
 Liposolubles
 Vitamina A: protege los epitelios y es imprescindible para una
correcta visión, ya que actúa como grupo prostético para regenerar
la rodopsina.
 Vitamina D: regula la absorción del Ca, su déficit provoca raquitismo
en niños y osteomalacia en adultos. Actualmente muchos la
consideran una hormona.
 Vitamina E: actúa como antioxidante.
 Vitamina K: interviene en la coagulación sanguínea para sintetizar la
prototrombina (precursor de la trombina).

Unidad 5 Enzimas y Coenzimas (Autoguardado)

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

Unidad 5 Enzimas y Coenzimas (Autoguardado)

Cargado por

Información del documento

Descripción original:

Derechos de autor

Formatos disponibles

Compartir este documento

Compartir o incrustar documentos

Opciones para compartir

¿Le pareció útil este documento?

¿Este contenido es inapropiado?

Copyright:

Formatos disponibles

Unidad 5 Enzimas y Coenzimas (Autoguardado)

Cargado por

Copyright:

Formatos disponibles

UNIDAD 5: ENZIMAS Y COENZIMAS

1.1 Propiedades de las enzimas

A+B+E  ABE CDEC+D+E

b) Reaciones con dos sustratos sucesivos

1.2.2 Centro activo

1.3.1Factores que afectan a la velocidad de las reacciones catalizadas por enzimas.

 La concentración se sustrato: cuanto mayor cantidad de sustrato mayor veolcidad de

1.3.2 Inhibición enzimática

1.3.3 Enzimas alostéricas

 Regulación por inducción enzimática: es el sustrato el que

1.3.6 Aumento de la eficacia de un enzima según su ubicación

CLASE SUBCLASE REACCIÓN CATALIZADA EJEMPLO

También podría gustarte