Bioquímica

Tema 5: Aminoácidos y péptidos

Aminoácidos

Biomolécula que generalmente contienen un grupo carboxílico y un grupo amino, dentro de la

misma molécula. Los más importantes en el mundo biológico son los α-aminoácidos, porque a
éstos pertenecen los monómeros a partir de los cuales se construyen las proteínas.

Nota: Un α-aminoácido es el que contiene un grupo amino (-NH2) en el carbono α.

Carbono α: es el que está a la par del grupo carboxílico.

Estructura general de un aminoácido

R: radical variable, éste diferencia a los aminoácidos en el caso de la glicina en lugar de un

radical hay otro Hidrogeno (-H) ( Por eso la glicina es el único aminoácido que no posee
carbono asimétrico y no presenta actividad óptica). Como poseen a la vez un grupo acido y uno
básico son anfóteros.

Estructura general de un - aminoácido, al encontrarse ionizado a pH fisiológico como ión

dipolar, sal interna o zwitterion.

Note: el grupo amino está protonado (aceptó un protón H+  NH3+ ) y el grupo carboxílico
desprotonado ( cedió un protón H+  –COO – ) por eso el aminoácido pose una carga negativa
y positiva en la misma molécula, eso lo convierte en «ion dipolar, sal interna, zwitterión».

Características estructurales de los aminoácidos

Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce, se caracterizan por poseer un grupo
carboxilo (-COOH) y un grupo amino (-NH2).
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las Proteínas. Son elementos
con los cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas
consumidas por la sola acción de vivir.

Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales proteínas no se absorben
normalmente en tal constitución sino que, luego de su desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura),
causado por el proceso de digestión, atraviesan la pared intestinal en forma de aminoácidos y
cadenas cortas de péptidos. Esas sustancias se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y,
desde allí, son distribuidas hacia los tejidos que las necesitan para formar las proteínas,
consumidas durante el ciclo vital.

Todos los aminoácidos son ópticamente activos (a excepción de la glicina) y pueden existir
en formas D , L Pero los de importancia biológica son los L-aminoácidos.

Los azucares naturales pertenecen a la serie D, pero todas las proteínas animales y
vegetales que se conocen se componen completamente de aminoácidos L.

PROPIEDADES FISICAS

Los aminoácidos son sólidos cristalinos, incoloros, no volátiles, que se funden con
descomposición a temperaturas superiores a 200°C.

Son solubles en agua e insolubles en disolventes orgánicos no polares.

Aunque son moléculas orgánicas, se comportan como compuestos iónicos. Existen en forma
de zwitterión, sal interna o iones dipolares.

COMPORTAMIENTO ANFOLITO/IONIZACIÓN DE AMINOÁCIDOS

Los aminoácidos en estado sólido o en solución conforman una estructura iónica dipolar
(denominada sal interna o zwitterión).

Como los aminoácidos contienen grupos ácidos

(-COOH) y básicos (-NH2) en la misma molécula, son anfóteros, pueden actuar como ácidos y
bases y como pueden además comportarse como electrolítos se dice que son anfolitos (
anfóteros electrolitos)

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS

Aminoácidos Neutros polares, polares o hidrófilos: serina (Ser, S), treonina (Thr, T), cisteína
(Cys, C), glutamina (Gln, Q), asparagina (Asn, N), tirosina (Tyr, Y) y glicina (Gly, G).
Aminoácidos Neutros no polares, apolares o hidrófobos: alanina (Ala, A), valina (Val, V),
leucina (Leu, L), isoleucina (Ile, I), metionina (Met, M), prolina (Pro, P), fenilalanina (Phe, F) y
triptófano (Trp, W).

Aminoácidos Con carga negativa o ácidos: ácido aspártico (Asp, D) y ácido glutámico (Glu, E).

Aminoácidos Con carga positiva o básicos: lisina (Lys, K), arginina (Arg, R) e histidina (His, H).
fenilalanina (Phe, F), tirosina (Tyr, Y) y triptófano (Trp, W) (ya incluidos en los grupos neutros
polares y neutros no polares

Aminoácidos azufrados o tioaminoácidos metionina (Met); cisteína (Cys, C)

Aminoácidos aromáticos fenilalanina (Phe, F) y triptófano (Trp, W). tirosina (Tyr, Y)

AMINOÁCIDOS ESENCIALES

Son los que el cuerpo humano no los sintetiza y por lo tanto los debemos consumir en nuestra
dieta. Si no se consumen. e entra en deficiencia de ellos y la síntesis proteica se afecta.
Aunque existen más de 300 a.a diferentes en la naturaleza solo un conjunto de 20
diferentes son los componentes de las proteínas, la combinación entre ellos permite un
número elevado de estructuras con una proporción y secuencia especifica.

De estos 20 AA, 10 se consideran esenciales puesto que no pueden ser sintetizados por el
hombre y por lo tanto deben ser suministrados en la dieta.

Son Aminoácidos esenciales: Valina, Leucina, isoleucina, fenilalanina, Triptófano Treonina,

Metionina y Lisina. El aminoácido tirosina es esencial solo cuando en la dieta falta fenilalanina
ya que es precursor de su síntesis. Además, en recién nacidos el AA Histidina es esencial
porque su organismo todavía no ha madurado lo suficiente como para poder sintetizarlo

Debemos recordar que, debido a la crítica relación entre los diversos aminoácidos y los
aminoácidos limitantes presentes en cualquier alimento solo una proporción relativamente
pequeña de aminoácidos de cada alimento pasa a formar parte de las proteínas del organismo
el resto se usa como fuente de energía o se convierte en grasa si no se usa inmediatamente.

AMINOÁCIDOS NO ESENCIALES

Son aquellos que nuestro organismo puede sintetizar o formar y por lo tanto no es
imprescindible obtenerlos de los alimentos.

ALANINA, PROLINA, ACIDO ASPARTICO, GLICINA, ACIDO GLUTAMICO, ASPARAGINA, SERINA,

GLUTAMINA, CISTEINA, ARGININA, TIROSINA

DEFICIENCIA DE AMINOÁCIDOS ALGUNOS ALIMENTOS

PEPTIDOS

Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico. Es un
enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el grupo amino
del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.

Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando cadenas
de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan prefijos
convencionales como:
Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.

Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2.
Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3.

Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4.

Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de 10.

Cada péptido o polipéptido se suele escribir, convencionalmente, de izquierda a derecha,

empezando por el extremo N-terminal que posee un grupo amino libre y finalizando por el
extremo C-terminal en el que se encuentra un grupo carboxilo libre, de tal manera que el eje o
esqueleto del péptido, formado por una unidad de seis átomos (-NH-CH-CO-), es idéntico a
todos ellos. Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras,
es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.

Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos, la proteína se denomina

simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos o inorgánicos, denominados grupo
prostético, la proteína se llama conjugada.

PÉPTIDOS CON ACTIVIDAD BIOLÓGICA

Estos péptidos funcionales o bioactivos se definen como secuencias de aminoácidos inactivos

en el interior de la proteína precursora, que ejercen determinadas actividades biológicas tras
su liberación mediante hidrólisis química o enzimática.

Generalmente, son péptidos de pequeño tamaño, de 3 a 20 aminoácidos, aunque en algunas

ocasiones pueden exceder esta longitud, que son liberados durante el procesado industrial de
los alimentos, o bien durante la digestión gastrointestinal.

Tras la administración oral, los péptidos bioactivos pueden ejercer su efecto, entre otros, sobre
los sistemas cardiovascular, digestivo, inmunológico y nervioso.

La literatura científica evidencia que estos péptidos pueden atravesar el epitelio intestinal y
llegar a tejidos periféricos vía circulación sistémica, pudiendo ejercer funciones específicas a
nivel local, en el tracto gastrointestinal y a nivel sistémico.

Dentro de estas actividades, los péptidos bioactivos podrían influir en el metabolismo celular y
actuar como vasorreguladores, factores de crecimiento, inductores hormonales y
neurotransmisores.

Los péptidos bioactivos o péptidos con actividad biológica producidos durante la digestión
gastrointestinal o la elaboración de alimentos pueden ejercer un importante papel en la
regulación y la modulación metabólica, que sugiere su uso potencial como nutracéuticos e
ingredientes de alimentos funcionales para promoción de la salud y la reducción del riesgo de
enfermedad.

En los últimos años se han destinado muchos esfuerzos al estudio de las diferentes actividades
beneficiosas que estos péptidos bioactivos pueden tener sobre el organismo, incluyendo su
actividad antihipertensiva, hipocolesterolemiante, antioxidante, antimicrobiana e
inmunomoduladora, así como su efecto opiáceo.

Así mismo se están destinando esfuerzos en investigación para la detección de fuentes

alimentarias de péptidos bioactivos así como al estudio de su biodisponibilidad, de sus
propiedades funcionales y de sus mecanismos de acción
SÍNTESIS DE PÉPTIDOS

El método más sencillo para sintetizar péptidos es la polimerización de un aminoácido. El

homopolímero resultante es una mezcla de péptidos que se diferencian en la longitud de la
cadena. Estos homopolímeros no se encuentran en la naturaleza, pero los de origen sintético
han servido para comprender algunas de las propiedades físicas y espectrales de las proteínas.

El primer producto que resulta de la condensación de los aminoácidos es un dipéptido.

Los grupos amino y carboxilo terminales están situados ahora de tal manera que pueden
interactuar para formar una diamida cíclica de seis miembros.

La síntesis de péptidos automatizada, se ha convertido así, en una industria con vida propia,
tratando de generar sustancias orgánicas con funciones específicas como hormonas y
proteínas.

Debido a un cierto números de razones, la actividad de la investigación de la síntesis de

péptidos ha sido intensa. Los péptidos sintetizados son de propio interes como sustancias
biológicas activas, como materiales de examen para proba detalles de procesos bioquímicos,
y modelos con los cuales podemos estudiar las propiedades químicas y físicas delas proteínas.
En suma, la síntesis racional y total de péptidos ha sido necesaria para confirmar algunas de las
estructuras deducidas de péptidos sintetizados por naturaleza y fragmentos de proteínas.

Finalmente, y de menos importancia, la síntesis racional de péptidos representa el ascenso a

un nivel mayor de esa gran montaña que es la quimica. Los péptidos son las moléculas más
largas que la química ha sintetizado con gran pureza y en forma homogénea, y esta síntesis no
ha sido nada fácil teniendo en cuenta la polifuncionalidad de los componentes desde donde se
construyen

En el laboratorio como en la naturaleza, la síntesis de péptidos generalmente comienza con los

aminoácidos. Ellos deben ser convertidos a polímeros de manera indirecta o condensados de
manera gradual para formar especies moleculares especificas.

Puesto que aminoácidos son moléculas di o polifuncionales, el acoplamiento directo del grupo
carboxilo de uno con el grupo amino del otro es logrado mediante la protección de algunos de
los grupos funcionales.

Usualmente se realiza por ataque temporal de GRUPOS BLOQUEADORES O PROTECTORES que

inhiben la reactividad de las funciones que serán protegidas.

FORMACION DE ENLACES PEPTIDICOS

En 1902 Emil Fischer propuso que las proteínas son largas cadenas de aminoácidos unidas
entre si por enlaces tipo amida entre el grupo α-carboxilo de un aminoácido y el grupo α–
amino de otro aminoácido. Fischer propuso el nombre de enlace peptídico, para estos
enlaces.
FORMACIÓN DEL ENLACE PEPTÍDICO (Químicamente es un enlace AMIDA).

EJEMPLO DE UN TETRAPÉPTIDO

Este es un tetrapéptido, posee tres enlaces peptídicos, en su formación se liberaron 3

moléculas de agua, el aminoácido

N- terminal ( amino terminal) es la alanina y el aminoácido C-terminal ( carboxilo terminal)

es la metionina.

PEPTIDOS DE IMPORTANCIA BIOLOGICA (VASOPRESINA, OXITOCINA y GLUTATION)

En ambos péptidos el aminoácido N -terminal es la cisteína y el carboxilo terminal es la
glicina . Observamos un puente disulfuro entre residuos de cisteína. En negritas los
aminoácidos en que se diferencian en su secuencia

VASOPRESINA

Hormona producida por la hipófisis, actúa en los riñones para regular la concentración de
solutos en la sangre.

Si la sangre está muy concentrada favorece la retención de agua, si la sangre está muy diluida,
entonces se favorece la eliminación de agua.

OXITOCINA

Estimula la contracción del útero durante el parto y la producción de leche.

Controla el crecimiento y actividad reproductiva de los ovarios y testículos.

Tiene relación con la conducta maternal, la aceptación del bebé y el proceso de amamantarlo.
Por eso el nivel de oxitócina en la mujer aumenta al final del parto y durante la lactancia“.

GLUTATION

El glutatión (GSH) es un tripéptido, que esta formado de los aminoácidos: ácido glutámico,
cisteína y glicina

Contiene un enlace péptidico inusual entre el grupo amino de la cisteína y el grupo carboxilo
de la cadena lateral del ácido glutámico,

El glutatión, principal antioxidante endógeno, protege a células de efectos dañinos, de

peróxidos, radicales libres y sustancias cancerígenas.

Mantiene en forma activa a los antioxidantes exógenos (los que consumimos en la dieta : vit C
y E.) esencial para funcionamiento del sistema inmune

Encefalinas y Endorfinas (Polipeptidos)

Analgésicos naturales producidos por el cuerpo. Son polipéptidos que se enlazan a receptores
del cerebro para aliviar el dolor.

Parecen ser los responsables de la exaltación y perdida temporal del dolor en atletas y
corredores.

Al sufrir lesiones en competencias y dolores del parto.

Las encefalinas son pentapéptidos.

Son las moléculas más pequeñas con actividad opiácea

Tema 2: metabolismo de las proteínas

De los 10 kg de proteína promedio de un adulto, 6 kg están sujetas a degradación y resíntesis

permanente. Los aminoácidos producidos son reutilizados mayoritariamente y una parte se
degrada.

En equilibrio se requieren 0.8 g/kg día.

Cuando aumenta la masa magra (niños, embarazo, postoperatorio) se requieren hasta 1.5 - 2
g/kg día.

Existen 9 aminoácidos esenciales (no sintetizables por el hombre). Se requieren en equilibrio

0.5 a 1.5 g/día.

La vía final de degradación de los AA converge en:

En equilibrio el nitrógeno proteico de la dieta iguala a las pérdidas urinarias de urea y

amoníaco.

Cuando se degradan más proteínas que las que se consumen (postoperatorio inmediato,
sepsis), predomina la excreción urinaria (Balance negativo de nitrógeno)

Cuando hay ganancia de peso corporal magro (crecimiento, embarazo, postoperatorio tardío)
existe balance positivo de nitrógeno.

CONCEPTO

Las proteínas son los materiales que desempeñan un mayor número de funciones en las
células de todos los seres vivos. Por un lado, forman parte de la estructura básica de las células
( membrana celular, de los tejidos (músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y, por otro,
desempeñan funciones metabólicas y reguladoras (asimilación de nutrientes, transporte de
oxígeno y de grasas en la sangre, inactivación de materiales tóxicos o peligrosos, etc.). También
son los elementos que definen la identidad de cada ser vivo, ya que son la base de la
estructura del código genético (ADN) y de los sistemas de reconocimiento de organismos
extraños en el sistema inmunitario.

Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C), hidrógeno (H),
oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también azufre (S) y fósforo (P) y, en
menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio (Mg), yodo (I), etc.

Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales llamados

AMINOÁCIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los edificios
moleculares proteicos".

Se clasifican, de forma general, en Holoproteinas formadas respectivamente sólo por

aminoácidos y Heteroproteinas formadas por aminoácidos más otras moléculas o elementos
adicionales no aminoácidicos.
FUNCIONES BIOLÓGICAS DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan factores
contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la
del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las
mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación
coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como
anticuerpos ante posibles antígenos.

Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están formados los
siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas, hormonas, jugos digestivos,
enzimas y vitaminas que son causantes de las reacciones químicas que suceden en el
organismo. Algunas proteínas como la ciclina sirven para regular la división celular y otras
regulan la expresión de ciertos genes.

Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y numerosas. Actúan como
biocatalizadores acelerando las reacciones químicas del metabolismo.

Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios tanto el pH

interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función homeostática de las
proteínas.

La contracción de los músculos través de la miosina y actina es una función de las proteínas
contráctiles que facilitan el movimiento de las células constituyendo las miofibrillas que son
responsables de la contracción de los músculos. En la función contráctil de las
proteínas también está implicada la dineína que está relacionada con el movimiento de cilios y
flagelos.

La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran importancia

ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad y resistencia a
órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y elastina elastina
del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la estructura del organismo.
Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas, que forman parte de los
cromosomas que regulan la expresión genética. Algunas glucoproteínas actúan como
receptores formando parte de las membranas celulares o facilitan el transporte de sustancias.

Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el organismo
pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la función de reserva de las
proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina
de la cebada y la gliadina del grano de trigo constituyendo estos últimos la reserva de
aminoácidos para el desarrollo del embrión.

Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la

mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos vertebrados
y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de proteínas como la
hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros ejemplos de proteínas
cuya función es el transporte son citocromos que transportan electrones e lipoproteínas que
transportan lípidos por la sangre.
LA ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS

La organización de una proteína viene definida por cuatro niveles estructurales denominados:
estructura primaria, estructura secundaria, estructura terciaria y estructura cuaternaria. Cada
una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio.

Estructura primaria

La estructura primaria es la secuencia de aminoácidos de la proteína. Nos indica qué

aminoácidos componen la cadena polipeptídicas y el orden en que dichos aminoácidos se
encuentran. La función de una proteína depende de su secuencia y de la forma que ésta
adopte.

Todas las proteínas la tienen.

Indica los aminoácidos que la forman y el orden en el que están colocados.

Está dispuesta en zigzag.

El número de polipéptidos diferentes que pueden formarse es:

Para una cadena de 100 aminoácidos, el número de las diferentes cadenas posibles sería:

ESTRUCTURA SECUNDARIA

La estructura secundaria es la disposición de la secuencia de aminoácidos en el espacio. Los

aminoácidos, a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias a la
capacidad de giro de sus enlaces, adquieren una disposición espacial estable, la estructura
secundaria.

Existen dos tipos de estructura secundaria:

La a(alfa)-hélice

La conformación beta
Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura primaria.
Se debe a la formación de enlaces de hidrógeno entre el -C=O de un aminoácido y el -NH- del
cuarto aminoácido que le sigue.

Α-HÉLICE

Se forma al enrollarse la estructura primaria helicoidalmente sobre sí misma . Esto se debe a la

formación de puentes de hidrógeno entre el oxígeno del –CO- de un aminoácido y el hidrógeno
del –NH- del cuarto aminoácido siguiente.

Todos los oxígenos de los grupos –CO- queden orientados en el mismo sentido; todos los
hidrógenos de los grupos –NH- en sentido contrario. Los radicales R quedan orientados hacia el
exterior de la hélice.

Hélice de colágeno

El colágeno tienen una disposición en hélice especial, algo más alargada que la α-hélice.

Sus radicales dificultan la formación de puentes de hidrógeno, por lo que no se forma una α-
hélice.

La estabilidad de la hélice del colágeno se debe a la asociación de tres hélices que originan una
superhélice o molécula completa de colágeno.

Las tres hélices se unen por medio de enlaces covalentes y por enlaces débiles de tipo enlace
de hidrógeno.

CONFORMACIÓN  O LÁMINA PLEGADA

La cadena polipeptídica se dispone plegada en zigzag, quedando los Cα, situados en las aristas
o vértices de los ángulos de plegamiento.

La estabilidad de esta disposición se mantiene gracias a la asociación de varias moléculas o

varios segmentos de la misma cadena polipeptídica, con disposición β.

Entre estas moléculas o segmentos se establecen puentes de hidrógeno (grupos CO y NH). Se

forma así una lámina en zigzag, denominada disposición en lámina plegada.

Estructura terciaria

La estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura secundaria de un

polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular.

En definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto la
terciaria.
Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así realizar funciones de
transporte , enzimáticas , hormonales, etc.

Esta conformación globular se mantiene estable gracias a la existencia de enlaces entre los
radicales R de los aminoácidos. Aparecen varios tipos de enlaces:

Puente bisulfuro entre los radicales de aminoácidos que tiene azufre.

Puentes de hidrógeno.

Puentes eléctricos.

Interacciones hidrófobas.

Disposición en el espacio de la estructura secundaria. Se pliega sobre sí misma y origina una

forma globular. Son solubles en agua.

En las proteínas con estructuras terciarias podemos encontrar:

La mayoría de las proteínas adquieren su actividad biológica.

Las conformaciones globulares se mantienen estables debido a los enlaces entre los radicales
(R) de los aminoácidos. Pueden ser:

Las proteínas que no llegan a formar estructuras terciarias, mantienen la estructura secundaria
alargada: proteínas fibrosas.

Son insolubles en agua y ejercen funciones esqueléticas.

Ejemplos:
Estructura Cuaternaria

Esta estructura informa de la unión, mediante enlaces débiles ( no covalentes) de varias

cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada una
de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de protómero.

La presentan las proteínas constituidas por dos o más cadenas polipeptídicas con estructura
terciaria, idénticas o no.

Unidas entre sí por enlaces débiles (no covalentes) y, en ocasiones, por enlaces covalentes del
tipo enlace disulfuro.

El número de cadenas puede variar:

Los anticuerpos son proteínas con estructuras cuaternarias formada por 4 cadenas.

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

Las propiedades de las proteínas dependen de sus radicales (R) y de la capacidad que tienen
éstos de reaccionar con otras moléculas

Las principales propiedades son:

Solubilidad: En general las proteínas fibrosas son insolubles y las globulares solubles.

La solubilidad es debida a los radicales de los aminoácidos que, al ionizarse, establecen

puentes de hidrógeno con las moléculas de agua. Se forma una capa de moléculas de agua
(capa de solvatación) que impide que se pueda unir a otras proteínas lo cual provocaría su
precipitación (insolubilización).

Debido a su elevada masa molecular cuando se disuelven, dan dispersiones coloidales.

 Es la pérdida de la estructura cuaternaria, terciaria y secundaria, debido a la rotura de
los enlaces que las mantienen. Solo se conserva la primaria.
 Son ejemplos de desnaturalización la leche cortada debido a la desnaturalización de la
caseína, la precipitación de la clara de huevo al desnaturalizarse la ovoalbúmina por
efecto del calor. La permanente del pelo.
 Esta ruptura puede ser producida por cambios de pH, variaciones de temperatura,
alteraciones de la concentración salina del medio...
 Cuando una proteína se desnaturaliza, generalmente adopta una estructura
filamentosa y precipita ( disminución de la solubilidad)
 Las proteínas , en este estado, no pueden llevar a cabo la actividad para la que fueron
diseñadas, es decir no son funcionales.
 La desnaturalización no afecta a los enlaces peptídicos; al volver a las condiciones
normales, la proteína puede, en algunas ocasiones, recuperar la conformación
primitiva , lo que se denomina renaturalización.

Desnaturalización y renaturalización de una proteína

La desnaturalización es la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria.

Puede estar provocada por cambios de pH, de temperatura o por sustancias
desnaturalizantes.

Especificidad: Es una de las propiedades más características y se refiere a que cada una de
las especies de seres vivos es capaz de fabricar sus propias proteínas (diferentes de las de
otras especies). Cuanto más lejanas sean dos especies en su evolución más diferentes son
sus proteínas.

Aún, dentro de una misma especie hay diferencias protéicas entre los distintos individuos
de la misma especie. Esto no ocurre con los glúcidos y lípidos, que son comunes a todos los
seres vivos. Cada ser vivo fabrica sus propias proteínas de acuerdo con su ADN.

La especificidad de las proteínas explica la compatibilidad o no de trasplantes de órganos.

Entre familiares los trasplantes son más exitosos.

Capacidad amortiguadora: Las proteínas están constituidas por aminoácidos, y por eso
también tienen un comportamiento anfótero, es decir, pueden comportarse como un
ácido, liberando protones (H+), o bien como una base, aceptando protones.

Debido a ello las proteínas disueltas tienden a neutralizar las variaciones de pH del medio,
es decir, forman disoluciones tampón o amortiguadoras.
 LA CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Holoproteinas: Se clasifican según su estructura en dos grupos:

 Proteínas filamentosas. Son insolubles en agua y se encuentran en los animales.

Las moléculas forman fibras paralelas.
 Colágenos. Da resistencia huesos, cartílagos, piel…
 Queratinas. En formaciones epidérmicas: cabello, uñas, lana, cuernos, pezuñas,
plumas, etc.
 Miosina. Contracción y relajación de las fibras musculares.
 Fibroína: forma los hilos de seda
 Elastinas. Da elasticidad a los vasos sanguíneos. Confieren gran elasticidad.
 Fibrina. Interviene en la coagulación sanguínea.
 Proteínas globulares. Son solubles en agua o disoluciones polares. Destacan:
 Histonas. Se encuentran en el núcleo celular, asociadas al ADN.
 Albúminas. Función de reserva o de transporte. Ovoalbúmina del huevo,
seroalbúmina de la sangre, lactoalbúmina de la leche.
 Globulinas. Asociadas a glúcidos forman las inmunoglobulinas o anticuerpos.
 Actina: responsable de la contracción muscular junto con la miosina.

Heteroproteinas: Formadas por una parte proteica (aminoácidos), y una no proteica llamada
grupo prostético.

 Cromoproteínas

Grupo prostético: un pigmento (sustancia con color). La hemoglobina y la mioglobina que

transportan oxígeno en la sangre y en el músculo.

 Glicoproteínas

Su grupo prostético contiene glúcidos.

 Inmunoglobulinas o anticuerpos de la sangre.

 Glucoproteínas de las membranas celulares (glucocálix).
 Hormonas que controlan los órganos sexuales (FSH, LH, TSH.)
  Lipoproteínas

Grupo prostético es un lípido.

 Lipoproteínas de las membranas celulares.

 Lipoproteínas sanguíneas, hidrosolubles, que transportan lípidos insolubles como
colesterol y triglicéridos por la sangre.
 Nucleoproteínas

Grupo prostético: un ácido nucleico.

 Son las asociaciones de ADN con proteínas (histonas) que forman la cromatina del
núcleo celular .

 Fosfoproteínas

Grupo prostético: ácido fosfórico (H3PO4).

 Caseína de la leche.
 Vitelina de la yema de huevo.

Clasificación de las proteínas: holoproteínas

 La estructura terciaria permite clasificar las proteínas en dos grupos proteínas

fibrosas y globulares.
PROTEINAS FIBROSAS: se ordenan formando filamentos u hojas de gran extensión ,
en general conformadas por un único tipo de estructura secundaria . Todas ellas son
insolubles en agua debido a su alto contenido de aminoácidos hidrofóbicos . Cumplen
 importantes funciones estructurales y representan más de la mitad de la masa
corporal de los organismos superiores .
 Analizaremos algunas de interés biológico :
 Queratina: se localiza en cabellos , uñas, lana , plumas , escamas, cuernos , capa
externa de la piel. Sus características más importantes son resistencia , dureza y
flexibilidad variables.
 colágeno: tendones, cartílagos , matriz ósea y córnea . Se destaca por la resistencia y
por su no capacidad de estiramiento.
 Elastina: se encuentra en el tejido conjuntivo , posee elasticidad y capacidad de
estiramiento.
 fibroína: en la seda y en telaraña. Son fibras muy fuerte y flexibles. No extensibles.

PROTEINAS GLOBULARES: Las cadenas polipétidas se pliegan en forma esférica y poseen una
estructura más complejas que las anteriores, ya que puede haber más de una estructura
secundaria en la misma molécula. Son solubles en agua.

Algunas de las más importantes son:

•Mioglobina; interviene en el transporte y almacenamiento de oxigeno.

•Citocromo : es componente de la cadena respiratoria en las mitocondrias.

•Ribonucleasa: cataliza ciertos enlaces de ARN

•lisozima: cataliza la rotura hidrolítica de los polisacáridos

Clasificación de las proteínas: heteroproteínas

En su composición tienen una proteína (grupo proteico) y una parte no proteica (grupo
prostético).

PROTEÍNAS PLASMÁTICAS

El plasma sanguíneo humano contiene normalmente 6.5 a 8.og % de diferentes proteínas con
funciones específicas, que pueden ser separadas mediante diversas técnicas. El plasma,
después de la precipitación de la mayor parte de las proteínas, contiene todavía una cierta
cantidad de ellas, llamadas proteínas residuales, provenientes del metabolismo de las
sustancias nitrogenadas de los alimentos. Están formadas en un 50% por carbámidos, que son
grupos amínicos libres unidos a anhídrido carbónico (R.RNH + CO2------ R.RN. COO + H+ ), por
aminoácidos (25%), creatinina, ácido úrico y otros componentes nitrogenados aún no bien
identificados. Como estos componentes son eliminados principalmente por la orina, su
aumento en la sangre indica algún trastorno renal.

desempeñan las siguientes funciones:

 Fibrinógeno: se forma en el hígado y juega . un papel importante en la coagulación de

la sangre. Debido a su peso molecular elevado, es uno de los factores que condiciona
la viscosidad sanguínea.
 Albúmina: de peso molecular bajo, se forma predominantemente en el hígado, pero
también, si bien en menor cantidad, en otros tejidos. Es responsable principalmente
por la presión coloido-osmótica del plasma. Otra de sus funciones consiste en el
transporte de sustancias. Al unirse con las hormonas, vitaminas, bilirrubina,
medicamentos, etc., las lleva por la circulación a sus órganos efectores.
 Globulinas: son producidas principalmente en el hígado (80%) y en los linfocitos (20%).
Se conocen tres tipos de globulina: alfa, beta y gamma. Las primeras (gluco y
lipoproteínas) son las transportadoras del angiotensinógeno, de las vitaminas
liposolubles y del cobre (ceruloplasmina). Las betaglobulinas (lipoproteínas), incluyen,
entre otras, la transferrina y las transportadoras de vitaminas y hormonas. Las
gammaglobulinas (producidas por las plasmazellen, plasmocitos y linfocitos) son, en su
mayor parte, anticuerpos. Son llamadas también euglobulinas.

La cantidad total de las proteínas plasmáticas es de aproximadamente roo gramos. No sólo. se

encuentran en el plasma, sino que pasan a través de la pared capilar al líquido intersticial,
siendo su cantidad en este líquido aproximadamente igual que en el plasma, pero su
concentración, debido al mayor volumen del compartimiento intersticial, es menor. Las
proteínas en el líquido intersticial representan, hasta cierto punto, un reservorio que, en caso
de disminución de las proteínas plasmáticas, pasan a la sangre.

Además de las funciones ya mencionadas, las proteínas tienen un papel importante en:

a) el metabolismo, ya que son sustancias utilizadas en el metabolismo energético.

b) la determinación de la dirección del flujo de agua entre plasma y líquido intersticial, en

virtud de que la presión coloido-osmótica depende de la concentración de proteínas en dichos
líquidos (ver más adelante).

c) la determinación de la viscosidad de la sangre que es uno de los factores más importantes

en la regulación de la velocidad circulatoria.

d) la regulación del pH de la sangre, ya que son . electrólitos anfóteros.

e) el transporte de sustancias que circulan por la sangre ligadas a proteínas. Algunas de estas
sustancias, originalmente insolubles en agua, se tornan hidrosolubles al unirse con las
proteínas.

f) la mantención de la estabilidad coloidal del plasma.

g) la defensa del organismo en contra de la agresión bacteriana y de sustancias nocivas en

general (los anticuerpos san gammaglobulinas).

h) la coagulación de la sangre, dado que gran parte de los factores requeridos para este
proceso son proteínas plasmáticas.
 Cascada de coagulación
Se denomina coagulación al proceso por el cual la sangre pierde su liquidez,
tornándose similar a un gel en primera instancia y luego sólida, sin experimentar un
verdadero cambio de estado.
 Cuando una lesión afecta la integridad de las paredes de los vasos sanguíneos, se
ponen en marcha una serie de mecanismos que tienden a limitar la pérdida de sangre.
Estos mecanismos llamados de "hemostasia" comprenden la vasoconstricción local del
vaso, el depósito y agregación de plaquetas y la coagulación de la sangre.
 Este proceso es debido, en última instancia, a que una proteína soluble que
normalmente se encuentra en la sangre, el fibrinógeno, experimenta un cambio
químico que la convierte en insoluble y con la capacidad de entrelazarse con otras
moléculas iguales, para formar enormes agregados macromoleculares en forma de
una red tridimensional.
 El fibrinógeno, una vez transformado, recibe el nombre de fibrina. La coagulación es
por lo tanto, el proceso enzimático por el cual el fibrinógeno soluble se convierte en
fibrina insoluble, capaz de polimerizar y entrecruzarse.
 Un coágulo es, por lo tanto, una red tridimensional de fibrina que eventualmente ha
atrapado entre sus fibras a otras proteínas, agua, sales y hasta células sanguíneas.
 Por una convención se denomina "trombo" a un coágulo formado en el interior de un
vaso sanguíneo.
 FACTORES DE LA COAGULACIÓN
El proceso de coagulación implica toda una serie de reacciones enzimáticas
encadenadas de tal forma que actúan como un alud o avalancha, amplificándose en
cada paso: un par de moléculas iniciadoras activan un número algo mayor de otras
moléculas, las que a su vez activan un número aún mayor de otras moléculas, etc. En
esta serie de reacciones intervienen más de 12 proteínas, iones de Ca2+ y algunos
fosfolípidos de membrana.
 A cada uno de estos compuestos participantes en la cascada de coagulación se les
denomina "Factor" y comúnmente se lo designa por un número romano elegido de
acuerdo al orden en que fueron descubiertos.
 Siete de los factores de coagulación (preacelerina —factor V—, protrombina —Factor
II—, proconvertina —factor VII—, factor antihemofílico beta —IX—, factor Stuart —X
—,tromboplastina plasmática —XI— y factor Hageman —XII—)
son zimogenos sintetizados en el hígado, esto es, proenzimas que normalmente no
tienen una actividad catalítica importante, pero que pueden convertirse en enzimas
activas cuando se hidrolizan determinadas uniones peptídicas de sus moléculas.
 Estas proenzimas, una vez recortadas, se convierten en proteasas de la familia de las
serina proteasas; capaces de activar a las siguientes enzimas de la cascada.
 Una enzima activa "recorta" una porción de la siguiente proteína inactiva de la
cascada, activándola.
 Algunos factores de coagulación requieren vitamina K para activarse y funcionar, entre
ellos los factores II (protrombina), VII (proconvertina), IX (antihemofílico beta) y X
(Stuart).
 El proceso de coagulación que lleva a la hemostasia consiste en un conjunto complejo
de reacciones de proteasas en el que participan aproximadamente 30 proteínas
diferentes Estas reacciones convierten fibrinógeno, una proteína soluble, en
filamentos insolubles de fibrina, que, con las plaquetas, forman un trombo estable.
 Se han propuesto varios modelos de cascada de coagulación, incluyendo el modelo de
la vía intrínseca y extrínseca

El modelo de la vía intrínseca y extrínseca

El modelo de la vía intrínseca y extrínseca. La vía extrínseca se considera que es la
responsable de la generación inicial del factor X activado (factor Xa), mientras que la vía
intrínseca lleva a la amplificación de la generación del factor Xa. El factor Xa desempeña un
papel central en la cascada de coagulación debido a que ocupa un punto en el que
convergen la vía intrínseca y la extrínseca.

FUENTES ALIMENTARIAS DE PROTEÍNAS

 Las proteínas contenidas en los alimentos de origen animal tienen un valor

biológico más alto que las de origen vegetal. Por ejemplo 100 gr de carne
contienen aproximadamente 20 gr de proteína de un valor biológico del 75 por
100, y ciertas variedades de soja pueden llegar a contener hasta 30 gr de proteínas
por 100 gr de gramo pero de un valor bilógico del 60 por 100.
 Los países socioeconómicamente desarrollados el aporte proteico proviene de
alimentos de origen animal como las carnes, pescados y huevos; pero en los países
en desarrollo y subdesarrollo provienen de origen vegetal.

Tema 7: enzimas

Las enzimas son biocatalizadores, es decir que son compuestos de origen biológico que
aceleran las reacciones químicas en la célula. El metabolismo es posible porque cada
célula dispone de un contenido enzimático determinado.

Casi todas las enzimas son proteínas pero también hay ácidos nucléicos
catalíticamente activos conocidos como “ribozimas” (RNA hn o Polimesa II que
después se van a transformar en RNA mensajero).

Historia

 En el siglo XIX, Louis Pasteur descubrió una fuerza vital a la que llamó
fermentos.
 En 1878, Wilhelm Kühne acuño el término enzima.
 En 1897, Eduard Buchner concluyó que la enzimas actuaban inclusive aunque
no hubiera elementos vivos en las células.
 J. H. Northrop y W. M. Stanley, demostraron que las proteínas puras podían
ser enzimas

Catalizadores

 Las células poseen compuestos químicos que controlan las reacciones que
ocurren en su interior.
 La sustancia que controla la velocidad a la que ocurre una reacción química sin
que la célula sufra daño alguno ni se destruya se conoce como un catalizador.
 Las enzimas son proteínas que actúan como catalizadores en las células.

Enzimas
  Hacen posibles las reacciones, disminuyendo la cantidad de energía de
activación que se necesita.
 Controlan la velocidad a la que ocurre la reacción, para que la energía se libere
lentamente.
 Permiten que las reacciones ocurran a unas temperaturas que no hagan daño
al organismo.

¿Cuántas enzimas habrán en un organismo?

Enzima y coenzima

Una enzima recibe el nombre del sustrato sobre el cual actúa.

 A una parte del nombre del sustrato se le añade el sufijo –asa. ¿Cuál será el
sustrato de una proteasa?

En algunas reacciones, pequeñas moléculas, llamadas coenzimas, se unen a las enzimas para
controlar las reacciones.

 Las coenzimas no son proteínas pero no sufren cambios durante las

reacciones.
 Algunas vitaminas son coenzimas. B1, B2, B6, K.
 Una reacción no ocurrirá si la coenzima no está presente.

Concepto

Las enzimas son moléculas de naturaleza proteica y estructural que catalizan reacciones
químicas siempre que sean termodinámicamente posibles: una enzima hace que una reacción
química que es energéticamente posible que transcurre a una velocidad muy baja, sea
cinéticamente favorable, es decir, transcurra a mayor velocidad que sin la presencia de la
enzima. En estas reacciones, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos,
las cuales se convierten en moléculas diferentes denominadas productos. Casi todos los
procesos en las células necesitan enzimas para que ocurran a unas tasas significativas. A las
reacciones mediadas por enzimas se las denomina reacciones enzimáticas.

En todos los organismos es preciso sintetizar macromoléculas a partir de moléculas sencillas, y

para establecer los enlaces entre éstas se necesita energía. Esta energía se consigue
rompiendo los enlaces químicos internos de otras macromoléculas, sustancias de reserva o
alimentos. Todo ello comporta una serie de reacciones coordinadas cuyo conjunto se
denomina metabolismo.

Nomenclatura enzimática

Las enzimas suelen designarse agregando el subfijo asa al nombre del sustrato que hidrolizan o
sobre el cual actúan:

 Lipasa: hidrolizan la grasa.

 Amilasa: hidrolizan el almidón.
 Proteasas: hidrolizan las proteínas.
 Ureasa: catalizan reacciones con la urea.
 Tirosinasa: catalizan reacciones con la tirosina.
Clasificación de las enzimas

En función de su acción catalítica específica, los enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o

clases:

 Oxidorreductasas; catalizan reacciones de oxidorreducción.

 Transferasas; catalizan la transferencia de un grupo de átomo
 Hidrolasas; catalizan la ruptura de enlaces C-O, C-N, C-S, por adición de agua.
 Liasas; catalizan el rompimiento de un enlace covalente o su formación, C-C, C-O, C-N.
 Isomerasas; catalizan reacciones químicas.
 Ligasas; catalizan reacciones que permiten la unión de dos moléculas con hidrólisis
simultanea de ATP.

Propiedades fisicoquímicas de las enzimas

Puesto que la mayoría de los enzimas son proteínas, sus propiedades serán las mismas.

Son solubles en el agua y se precipitan por el alcohol.

Cada enzima tiene un pH óptimo de actividad. Por ejemplo la pepsina del estómago ha de
actuar en medio ácido y la tripsina del jugo pancreático en medio alcalino.

La temperatura también influye sobre las acciones enzimáticas; las bajas temperaturas las
inactivan, pero no las destruyen.

Conforme se aumenta la temperatura crece su actividad hasta un valor óptimo, a partir del
cual decrece y, finalmente, a temperaturas altas, se destruyen.

Los enzimas de los animales homotermos (aves y mamíferos) tienen su óptimo entre los 36° y
los 41 ° C.

Cofactores enzimáticos

Los cofactores enzimáticos son sustancias de diferente naturaleza química, que participan en
las reacciones enzimáticas debido a que las enzimas no poseen en su estructura todos los
grupos funcionales necesarios para llevar a cabo la catálisis de todas las reacciones
metabólicas; los cofactores no son componentes obligados de todas las reacciones.

Los cofactores pueden ser iones inorgánicos que facilitan la unión enzima-sustrato o
estabilizan la estructura tridimensional de la enzima, o constituyen por sí los centros catalíticos
que ganan eficiencia y especificidad al unirse a las proteínas .

Las coenzimas son sustancias orgánicas que aún cuando pueden funcionar de formas muy
variadas, lo más frecuente es que lo hagan como transportadores interenzimàticos o
intraenzimàticos, muchas coenzimas son formas funcionales de las vitaminas.

Las vitaminas son sustancias químicas que deben ser ingeridas por el organismo para su
normal crecimiento y desarrollo. Es un hecho comprobado que muchas vitaminas,
especialmente las hidrosolubles, tienen importancia funcional por ser componentes de la
estructura de las coenzimas, por ello muchas veces se habla de forma coenzimaticas de
determinada vitamina.
En la porción vitamínica de la coenzima en general radica el grupo funcional especifico de la
coenzima, aquel que es transformado por la acción de la enzima, pero es necesario tener
presente que no todas las vitaminas forman parte de coenzimas, ni todas las coenzimas
contienen una vitamina en su estructura.

Por ejemplo:

 Piridìn nucleòtidos: Estas coenzimas presentan la nicotinamida, integrante del

complejo vitamínico B como parte de su estructura.

Flavìn nucleòtidos: Las flavinas constituyen un grupo numeroso de sustancias en la

naturaleza, la riboflavina, o vitamina B2, es la que forma parte de esta coenzima.
Ácido lipoico: El ácido lipoico es también un componente del complejo vitamínico B

 Glutatiòn : El glutatiòn es un tripèptido que está distribuido de forma universal en los

seres vivos. Esta coenzima es muy importante en los mecanismos involucrados en el
mantenimiento de la estructura de las membranas celulares, especialmente en los
eritrocitos, pues participan en los mecanismos de defensa contra el estrés oxidativo.
Especificidad Sustrato-Enzima: el Sitio Activo

Las enzimas cumplen las dos leyes comunes a todos los catalizadores:

 la primera es que durante la reacción no se alteran,

 la segunda es que no desplazan la constante de equilibrio para que se obtenga más
producto, sino que simplemente favorecen que la misma cantidad de producto se
obtenga en menos tiempo.

Las enzimas, a diferencia de los catalizadores no biológicos, presentan una gran

especificidad, actúan a temperatura ambiente y consiguen un aumento de la velocidad de
reacción de un millón a un trillón de veces.

Sustrato, las enzimas actúan sobre unas moléculas denominadas sustratos, las cuales se
convierten en moléculas diferentes denominadas productos. . El sustrato se une a una
región concreta de la enzima, llamada centro activo.
Enzima y sustrato

 La sustancia sobre la cual actúa una enzima se conoce como sustrato.

-El sustrato se convierte en uno o más productos nuevos.

 Las enzimas son reutilizables y cada una puede catalizar de 100 a 30,000,000 de
reacciones por min.
 Pero, una enzima particular actúa solo sobre un sustrato específico.

-Cada enzima particular puede controlar solo un tipo de reacción.

LOS SUBSTRATOS SE ACERCAN A LA ENZIMA (SITIO ACTIVO)

Actividad enzimática

La acción catalítica o actividad enzimática se mide cuantificando la velocidad de la

reacción en condiciones perfectamente definidas. Se mide la diferencia de recambio entre
una reacción catalizada y una no catalizada.

La velocidad de reacción se expresa como cambios de concentración por unidad de

tiempo. La actividad enzimática se expresa como Katal (Kat, mol. S ¯¹)

Mecanismo general de catálisis

Las reacciones químicas que ocurren en los sistemas vivientes son tan variadas como
complejas. Sin embargo, la naturaleza provee velocidades de reacción en condiciones por
demás suaves, que harían avergonzar al mejor químico. La mayoría de las reacciones que
ocurren en los sistemas vivos son catalizadas por proteínas conocidas con el nombre de
enzimas. Cientos de enzimas han sido aisladas y probablemente existen cientos de miles
en la naturaleza. Su estructura es muy compleja.

Las enzimas reciben su nombre en función de su actividad específica, así, por ejemplo, la
enzima "ureasa" cataliza con eficiencia la hidrólisis de la urea, las proteasas actúan sobre
las proteínas, las amidasas sobre las amidas, etc. Todas las enzimas desde el punto de
vista químico son proteínas, pero pueden asociarse con substancias no proteínicas,
llamadas coenzimas o grupos prostéticos, que son esenciales para la acción de la enzima.
A veces las enzimas son inactivas catalíticamente, si no se encuentran en presencia de
ciertos iones metálicos.

A la luz de muchos estudios se ha logrado establecer que no toda la molécula de proteína

presenta actividad catalítica, sino únicamente una región relativamente pequeña, la cual
se denomina centro activo.

Los mecanismos de reacción de las enzimas son muy complejos, implicando un número de
etapas elementales cada una de las cuales puede incluir interacciones complejas entre
varios grupos de las moléculas de la enzima y el sustrato.

En las reacciones catalizadas por enzimas las velocidades de reacción, así como los
mecanismos se ven afectados por cambios en la concentración, el pH y la temperatura.

Medida de la actividad enzimática

Las enzimas se miden siguiendo la velocidad de la reacción que catalizan y se dice:

 La velocidad de una reacción enzimática es proporcional a la cantidad de enzima presente.

 Se expresa en unidades y no en mlgr. %.

 La actividad enzimática se mide por la desaparición del sustrato o la aparición de
los productos.

Factores que influyen ala actividad enzimática

No siempre las condiciones del sistema son buenas, los factores que influyen de manera más
directa sobre la actividad de un enzima son:

EFECTO DEL pH SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Todas las enzimas tienen un pH óptimo de acción en el cual presenta su mayor actividad,
cuando éste varía ligeramente la enzima pierde su actividad. Generalmente este pH se
encuentra cerca de la neutralidad. Ej. Tripsina pH 9 -11, Fosfatasa alcalina pH 9, Ureasa pH 7,
Arginasa pH 10, Pepsina gastrica pH 1,5 - 2,5.

Como ligeros cambios del pH pueden provocar la desnaturalización de la proteína, los seres
vivos han desarrollado sistemas más o menos complejos para mantener estable el pH
intracelular: Los amortiguadores fisiológicos .

Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que

colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el
Fe++, Mg++, Mn++, Zn++, etc. Ej. una molécula de hemoglobina (proteína que transporta
oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo).

EFECTO DE LA CONCENTRACION SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

A mayor concentración de enzima, mayor velocidad en la que se efectúa la reacción

enzimática. Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la reacción sea más
lenta, o incluso invertir su sentido
EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Los inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural
con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación espacial de la
enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no competitivo).

EFECTO DE LOS COFACTORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

A veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no proteicas que

colaboran en la catálisis: los cofactores. Los cofactores pueden ser iones inorgánicos como el
Fe++, Mg++, Mn++, Zn++, etc. Ej. una molécula de hemoglobina (proteína que transporta
oxígeno) y su coenzima (el grupo hemo).

EFECTO DE LA CONCENTRACION SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

A mayor concentración de enzima, mayor velocidad en la que se efectúa la reacción

enzimática. Además, la presencia de los productos finales puede hacer que la reacción sea más
lenta, o incluso invertir su sentido

EFECTO DE LOS INHIBIDORES SOBRE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Los inhibidores bien pueden ocupar temporalmente el centro activo por semejanza estructural
con el sustrato original (inhibidor competitivo) o bien alteran la conformación espacial de la
enzima, impidiendo su unión al sustrato (inhibidor no competitivo).

Enzimas reguladoras

En el metabolismo celular hay un grupo de enzimas que funcionan conjuntamente en rutas

secuenciales para llevar a cabo un proceso metabólico determinado, tal como la conversión en
varias reacciones, de la glucosa en lactato o la síntesis a través de diversas reacciones de un
aminoácido a partir de precursores sencillos. En tales sistemas, enzimáticos, el producto de la
reacción del primer enzima se convierte en el sustrato del siguiente.

La mayor parte de los enzimas de cada ruta metabólica sigue los comportamientos cinéticos ya
descritos. Sin embargo, en cada ruta hay uno o más enzimas que tienen un mayor efecto sobre
la velocidad global de la secuencia de reacciones. Estas enzimas reguladoras muestran una
actividad catalítica mayor o menor en respuesta a ciertas señales. Los ajustes en la velocidad
de las reacciones catalizadas por enzimas reguladores y por tanto, en la velocidad de la
secuencia entera de reacciones, permite que la célula se adapte a las necesidades cambiantes
de energía y biomolecular requeridas para su crecimiento y la reparación de sus componentes.

En la mayoría de sistemas multienzimaticos, el primer enzima de la secuencia es un enzima

regulador. Este es un lugar excelente para regular una ruta metabólica, puesto que la catálisis
de tan solo las primeras reacciones de una ruta que conduce a un producto innecesario
despilfarra energía y metabolitos requeridos en procesos más importantes. Otras enzimas de
la secuencia pueden tener papeles más útiles en la regulación de flujo a través de la ruta, la
actividad de los enzimas reguladores se modula mediante diversos caminos.

Las enzimas alostericos funcionan a través de la unión reversible, no covalente, de compuestos

reguladores denominados moduladores alostericos o efectores alostericos, los cuales son
generalmente metabolitos pequeños o cofactores. Otras enzimas están regulados por
modificación covalente reversible. Ambas clases de enzimas reguladores tienden a tener varias
subunidades y en algunos casos, el sitio o sitios reguladores y el sitio activo se encuentran en
subunidades separadas. En los sistemas metabólicos existen al menos otros dos mecanismos
mediante los que se regula la actividad de las enzimas. Algunos enzimas son estimulados o
inhibidos por proteínas de control a los que se fijan. Otros se activan cuando se eliminan
segmentos peptídicos mediante escisión proteolítica la cual, a diferencia de la regulación
mediada por efectos, es irreversible. En procesos fisiológicos tales como la digestión, la
coagulación en la sangre, la acción hormonal y la visión se encuentran ejemplos importantes
de estos dos tipos de mecanismos.

El crecimiento y la supervivencia celulares dependen del uso eficaz de los recursos, eficiencia
que es imposible gracias a la acción de los enzimas reguladores. No hay una regla única que
gobierne la existencia de diferentes tipos de regulación en sistemas diferentes hasta cierto
punto, la regulación alosterica (no covalente) puede permitir el control afinado de las rutas
metabólicas que funcionan de modo continuado pero a diferentes niveles de actividad cuando
cambian las condiciones celulares la regulación por modificación covalente puede ser del tipo
todo o nada ( ele caso más común en las roturas proteolíticas) o dar lugar a ligeros cambios en
la actividad. En un mismo enzima regulador pueden darse varios tipos de regulación.

Inhibicion enzimática

Determinadas sustancias se comportan como inhibidores enzimáticos, porque disminuyen e

incluso anulan la velocidad de la reacción catalizada. Estas sustancias pueden ser varios tipos:

 Inhibición irreversible.- Es este tipo de inhibición la enzima se une con el inhibidor

covalentemente de manera que se modifica el centro activo de la enzima necesario
para la catálisis. Estos inhibidores son compuestos que se unen irreversiblemente a
determinados grupos del centro activo de una enzima y anulan su capacidad catalítica.
Ejemplo el cianuro (citocromo oxidasa), gases nerviosos e insecticidas
organofosforados, inhiben la acetilcolinesterasa, enzima implicada en la transmisión
del impulso nervioso ocasionando parálisis o muerte.
 Inhibición reversible.- Cuando no se inutiliza el centro activo de la enzima, sino que se
dificulta la acción de éstos, disminuyendo su eficacia. Podemos diferenciar dos tipos
atendiendo a su mecanismo de actuación.
 Inhibición competitiva.- La característica es que el inhibidor puede combinarse con el
enzima libre de tal modo que compite con el sustrato normal para unirse al centro
activo. Mientras el enzima tenga unido un inhibidor no puede formarse el complejo
enzima-sustrato y, por tanto, la reacción no se da. Como la unión no es irreversible, un
descenso en la concentración del inhibidor o un aumento en la del sustrato permiten
el desplazamiento del inhibidor.
 Inhibición no competitiva. El inhibidor puede unirse a la enzima en un lugar distinto al
centro activo, provocando un descenso de la velocidad pero no impide la unión ES. Un
inhibidor no competitivo puede combinarse con el enzima libre o bien con el complejo
ES, interfiriendo en la acción de ambos. Los inhibidores no competitivos se unen al
centro del enzima distinto del centro activo, a menudo para deformar al enzima, de
modo que no puede formarse el complejo ES a su velocidad normal y que una vez
formado no se descomponen a su velocidad habitual para liberar los productos de
reacción.

Enzima en la clínica
 Las enzimas son empleadas en los laboratorios clínicos y en las investigaciones biomédicas
como reactivos biológicos para la determinación de analitos, y la medición de sus niveles
de actividad en el suero u otras muestras biológicas constituyen herramientas eficaces en
el diagnóstico y pronóstico de una enfermedad.

La medición de la actividad enzimática en sangre o en tejidos es de gran utilidad en el

diagnóstico y tratamiento de varias enfermedades una de las importantes son el infarto
agudo de miocardio, cáncer de próstata, hepatopatías.

Enzimas que se encuentran en pequeñísimas cantidades en el suero, cuya elevación es

importante para el diagnóstico de la enfermedad, debido a que representan al órgano del
que provienen, llamadas también enzimas de secreción. Ej:

 Amilasa
 Transaminasas (GOT, GPT)
 Fosfatasas (Ac, Alc.)
 Pepsinógeno.

Amilasa Se encuentra en el páncreas y saliva. Se eleva en alteraciones pancreáticas,

parotiditis. Tiene por función degradar a los almidones. Su elevación indica procesos
inflamatorios del páncreas como pancreatitis cáncer de páncreas. Relacionada con la clínica
sirve para efectuar el diagnóstico de las paperas o parotiditis. Se eleva entre las 12 y 24 horas
en que se presenta la sintomatología y empieza a bajar entre el 1er y 2do día.Su determinación
tardía no descarta la enfermedad de la pancreatitis, en este momento es aconsejable dosificar
la lipasa, que se eleva entre el 2do y 4to día manteniéndose elevada aún después del 8vo día.

Transaminasas (GOT, GPT) Son dos las importantes en la clínica médica: GOT (transaminasa
glutámica oxalacética) y GPT (transa Son dos las importantes en la clínica médica: GOT
(transaminasa glutámica oxalacética) y GPT (transaminasa glutámica pirúbica)

Transaminasa glutámica pirúvica -GPT; ésta especialmente se eleva en alteraciones hepáticas,

son típicas en las hepatitis, inflamaciones y obstrucciones (menor cantidad) hepáticas.

Se caracteriza por elevarse 3 semanas antes de presentarse la sintomatología de la

hepatitis.

Transaminasa glutámica oxalacética- GOT; presente en tejido cardíaco, elevándose en infarto

de miocardio, llegando a su punto máximo entre las 12 y 48 hrs en que se presentó la
sintomatología. Su concentración está relacionada con el daño cardíaco.

Fosfatasas (Acida y Alcalina) Son 2 las importantes:

Fosfatasa Alcalina, llamada así porque su pH óptimo de acción es de 9. presente en tejido

óseo, hígado. Se eleva en gran actividad de los osteoblastos, ej en niños durante el
crecimiento, en fracturas, en enfermedades como osteoporosis, raquitismo (presente 2
semanas antes de los síntomas). Aumentan en obstrucciones e inflamaciones hepáticas.

Fosfatasa Acida, cuyo pH óptimo de acción es de 3, formada por una fracción prostática y otra
de los eritrocitos. Se eleva en Cáncer de próstata e inflamaciones.

Deshidrogenasa Láctica (LDH)

Presente en varios tejidos, es más específica que la GOT debido a que no se eleva en la
insuficiencia congestivo como los hace la GOT. Se eleva en infarto de miocardio entre el 2do y
3er día, manteniéndose elevada aún al 8vo y 12do día.

Creatina Fosfokinasa (CPK)Presente en tejido muscular. Se eleva en distrofias y destrucción del

tejido muscular y en infarto de miocardio.

Enzimas de interés clinico

Medicamentos como inhibidores enzimáticos

Muchos medicamentos son inhibidores enzimáticos, por lo que su descubrimiento y mejora

es un campo de investigación activo en la bioquímica y la farmacología.

La validez de un inhibidor enzimático medicinal suele venir determinada por su especificidad

(su incapacidad de unirse a otras proteínas) y su potencia (su constante de disociación, la
cual indica la concentración necesaria para inhibir a una enzima). Una alta especificidad y
potencia asegura que el medicamento va a tener pocos efectos secundarios y por tanto una
baja toxicidad.

Fármacos

Los inhibidores enzimáticos son utilizados principalmente como fármacos en el tratamiento

de diversas enfermedades. Muchos de estos inhibidores son capaces de actuar sobre
enzimas humanas y así corregir determinadas patologías. Sin embargo, no todos los fármacos
son inhibidores enzimáticos. Algunos de ellos, tales como los fármacos anti-epilépticos, alteran
la actividad enzimática de forma indirecta, aumentando o disminuyendo la síntesis de dicha
enzima. Estos efectos son denominados inducción e inhibición enzimática y consisten en
alteraciones en el patrón de expresión génica, lo cual no está relacionado con el tipo de
inhibición enzimática discutido aquí. Otras drogas interactúan con otras dianas celulares que
no son enzimas, como los canales iónicos o los receptores de membrana.

Un ejemplo de inhibidor enzimático terapéutico es el sildenafil (Viagra), utilizado como

tratamiento de la disfunción eréctil. Este compuesto es un potente inhibidor de la
fosfodiesterasa tipo 5 específica de GMPc, una enzima que degrada una molécula de
señalización celular, el GMPc. Esta molécula de señalización es la responsable de la relajación
del músculo liso y permite el flujo de sangre hacia el interior de los cuerpos
cavernosos del pene, lo cual causa la erección. El sildenafil inhibe la actividad de la enzima que
degrada la señal, el GMPc, uniéndose al mismo sitio que éste debido a su similaridad
estructural. Esto permite que el GMPc no sea degradado y pueda permanecer activo durante
períodos más largos de tiempo.

Otro ejemplo de similaridad estructural entre inhibidores y sustratos enzimáticos es que el que
se muestra en la figura de la derecha, entre el metotrexato, un fármaco, y el ácido fólico,
un coenzima. El ácido fólico es la forma oxidada del sustrato de la dihidrofolato reductasa, una
enzima implicada en la biosíntesis de timidina, purinas y aminoácidos. El metotrexato es un
potente inhibidor de esta enzima que, al estar relacionada con la síntesis de nucleótidos,
presenta una toxicidad específica de aquellas células con una rápida tasa de crecimiento. Por
ello, el metotrexato se utiliza a menudo como fármaco anticancerígeno en quimioterapia. Otro
tipo de inhibidores enzimáticos son utilizados con el fin de inhibir aquellas enzimas necesarias
para la supervivencia de patógenos. Por ejemplo, las bacterias presentan una gruesa pared
celular compuesta principalmente de un polímero denominado peptidoglicano. Ciertos
antibióticos como la penicilina y la vancomicina inhiben a la enzima responsable de la
producción y el entrecruzamiento de las hebras de peptidoglicano, lo cual da lugar a una
pérdida de fuerza de la pared celular y, por consiguiente, a la lisis de la célula, incapaz ahora de
resistir la elevada presión osmótica. En la figura se puede apreciar una molécula de penicilina
unida a su diana, la transpeptidasa de la bacteria Streptomyces R61 (la proteína se muestra en
un formato de cintas y la penicilina en un formato de esferas y barras). También se utilizan
otro tipo de toxicidades selectivas mediante antibióticos que aprovechan las diferencias
presentes en la estructura de los ribosomas o en la síntesis de ácidos grasos. El diseño de
fármacos se ve muy facilitado en estos casos en los que la enzima diana es esencial para la
supervivencia del patógeno y no está presente o es muy diferente en humanos.

Los inhibidores de la enzima convertidora de angiotensina (IECA) son una clase

de medicamentos que se emplean principalmente en eltratamiento de la hipertensión arterial,
de las insuficiencia cardíaca crónica y también de la Enfermedad renal crónica y forman parte
de la inhibición de una serie de reacciones que regulan la presión sanguínea: el sistema renina
angiotensina aldosterona. Las sustancias inhibidoras ECA se descubrieron por primera vez en
venenos de serpientes. Los inhibidores ECA más importantes utilizados para tratamientos son
el captopril(Capoten), el enalapril, el lisinopril y el ramipril. Por su gran significado terapéutico,
éstos se cuentan entre los fármacos más vendidos.

El mecanismo de acción de los inhibidores IECA consiste en inhibir la enzima que actúa en la
conversión de la angiotensina I enangiotensina II,. Esta enzima tiene dos funciones principales
en el organismo. Por un lado, se encarga de sintetizar la angiotensina II, un octapéptido
(péptido formado por 8 aminoácidos) vasoconstrictor efectivo, a partir de su preestadio
inactivo, el decapéptido (10 aminoácidos) angiotensina I, separando dos aminoácidos del
extremo C terminal de la molécula. Por el otro, cataliza la eliminación del
mediador bradiquinina en productos inactivos.

La vasoconstricción mediada por la angiotensina II es rápida e intensa a nivel de las arteriolas y

no tanto a nivel de las venas. La constricción arteriolar aumenta la resistencia vascular
periférica con respecto al corazón, aumentando así la presión arterial. La constricción venosa
aumenta el retorno venoso. La angiotensina II también aumenta la presión arterial por su
efecto renal, disminuyendo la excreción de catión sodio y agua haciendo que el volumen
extracelular aumente.

La inhibición de la enzima que convierte la angiotensina en un vasoconstrictor activo, hace que

la concentración de angiotensina II, a nivel de los receptores de angiotensina (AT1 y AT2),
disminuya. Así, se reduce el tono vascular, lo que atenúa la resistencia vascular sistémica y la
presión sanguínea, tanto sistólica como diastólica, disminuye. A continuación, la reducción del
nivel de angiotensina II conlleva a una reducción de la secreción de la hormona aldosterona de
la glándula suprarrenal y con ello determina el contenido de agua. Se piensa que la
angiotensina puede ser producida en otros tejidos incluyendo el corazón A nivel celular, puede
observarse un retroceso de los efectos de los mitógenos inducidos por la angiotensina II en
los fibroblastos y los miocitos del corazón, que conllevan alteraciones adversas especialmente
tras un infarto de miocardio (remodelación).

La bradiquinina es un potente vasodilatador por medio de la liberación del óxido nítrico y

la prostaciclina. Algunos de los IECAs son capaces de mantener la acción de la bradiquinina
produciendo una disminución de la resistencia vascular periférica y, por ende, la presión
arterial

En caso de enfermedades renales como la nefropatía diabética los inhibidores ECA ocasionan
una reducción de la eliminación de las proteínas (proteinuria) y previenen el avance de la
enfermedad (nefroprotección).

La inhibición de la eliminación de la bradiquinina supone contrariamente su acumulación y

los efectos secundarios relacionados con ella.

Tema 8: hidratos de carbono

Los hidratos de carbono son nutrientes energéticos imprescindibles para el correcto

funcionamiento del organismo, puesto que ayudan a mantener la actividad muscular, la
temperatura corporal, la tensión arterial, el correcto funcionamiento del intestino y la
actividad neuronal.

Los hidratos de carbono ingresan al cuerpo en distintas formas: monosacáridos (glucosa,

fructosa y galactosa), disacáridos (lactosa, maltosa e isomaltosa) y polisacáridos (almidones,
glucógeno, dextrina, celulosa y resinas). Se absorben en la circulación portal principalmente en
forma de monosacárido, por último son oxidados a glucosa en el cuerpo. La glucosa puede ser
oxidada directamente en el encéfalo y corazón, pero en el hígado la Glucogenólisis produce
glucosa, mientras que en los músculos da ácido láctico.

Según la oms Entre las recomendaciones específicas de la OMS ( Organización mundial de la

Salud) se incluye la de reducir las grasas al 15 a 30% de la ingesta calórica diaria total, y las
grasas saturadas a menos del 10%. El informe indica que el grueso de las necesidades calóricas
debe ser cubierto por los hidratos de carbono (entre un 55 y un 75% de la ingesta diaria), pero
que los azúcares refinados (añadidos), deben mantenerse por debajo del 10%.

Sinónimos

Hidrato de carbono o Carbohidrato: Este nombre o de hidrato de carbono es poco apropiado,

porque estas moléculas no son átomos de carbono hidratados, es decir, enlazados a moléculas
de agua, sino de átomos de carbono unidos a otros grupos químicos.

Glúcidos ó Azúcares: Este nombre proviene de que pueden considerarse derivados de la

glucosa por polimerización y pérdida de agua . El vocablo procede del griego "glycos", que
significa dulce.

Hidratos de carbono

Los hidratos de carbono son los compuestos orgánicos más abundantes de la biosfera y a su
vez los más diversos. Normalmente se producen por fotosíntesis de los vegetales a partir del
Co2 y agua.

Se los encuentra en las partes estructurales de las plantas (Celulosa) y también en los tejidos
animales (glucógeno). Estos sirven como fuente de energía para todas las actividades celulares
vitales.

Estructura

Los carbohidratos o hidratos de carbono están formados por carbono (C), hidrógeno (H) y
oxígeno (O) con la formula general (CH2O)n. Los carbohidratos incluyen azúcares, almidones,
celulosa, y muchos otros compuestos que se encuentran en los organismos vivientes.

Clasificación de los hidratos de carbonos

I.-. Su complejidad en simples y complejos:

Los simples, son azucares de rápida absorción y son energía rápida. Estos generan la inmediata
secreción de insulina. Se encuentran en los productos hechos o, con azucares refinados azúcar,
miel, mermeladas, jaleas, golosinas, leche, hortalizas y frutas etc.

Algo para tener en cuenta es que los productos elaborados con azucares refinados
aportan calorías y poco valor nutritivo, por lo que su consumo debe ser moderado.

Los complejos, son de absorción más lenta, y actúan mas como energía de reserva por la
anterior razón. Se encuentra en cereales, legumbres, harinas, pan, pastas.

II.-. Según el número de moléculas que tengan los glúcidos se los puede dividir en cuatro
grandes grupos:

1.- MONOSACÁRIDOS.- Son hidratos de carbono que no pueden ser hidrolizados en moléculas
más sencillas, se subdividen Triosas tetrosas Pentosas y Hexosas Son los compuestos
formados por moléculas más sencillas que poseen características y propiedades de glúcidos,
pueden ser aldosas o cetosas salvo algunas excepciones responden a la formula (CH2O)n

Se clasifican de acuerdo al número de átomos de carbono (triosas, tetrosas, pentosas, hexosas,

heptosas) en cada grupo hay aldosas y cetosas.
  Triosa : gliceraldehido, dihidroacetona
 Tetrosa : eritrosa, eritrulosa
 Pentosas
Xilosa: Se encuentra como componente en la madera
Ribosa : Es un constituyente de los ácidos nucleicos
Arabinosa: Forma parte de las gomas, mucìlagos y pectinas (de este grupo, estas son
las únicas que normalmente ingerimos dentro de mermeladas y dulces)
 Hexosas (son 24 pero, solamente 4 tienen importancia biológica)
D-glucosa: aparece en los frutos maduros, sangre y tejidos animales. Esta constituye el
azúcar del organismo, es muy soluble en agua, y es el carbohidrato que transporta la
sangre y el que principalmente utilizan los tejidos.
D-manosa
D-galactosa.-Aparece en lípidos complejos. El hígado puede convertirla en glucosa y
después en energía.
D-fructosa.Se lo denomina azúcar de frutas. Aparece libre en la miel y en los jugos de
frutas. Tiene un sabor muy dulce.

Características de los monosacáridos

Son compuestos sólidos de estructura cristalina , color blanco y generalmente sabor dulce.

Son compuestos hidrosolubles, poseen gran poder reductor (ceden átomos de H a otros
compuestos)

Los azucares en general poseen características químicas especiales y una de ellas es la

esteroisomeria. Se conoce como esteroisómeros a compuestos que poseen la misma fórmula
estructural, pero difieren en la configuración espacial así por ejemplo la glucosa posee 16
esteroisómeros.

Monosacáridos importantes

Gliceraldehido.- es una aldotriosa, posee dos isómeros ópticos: D- gliceraldehido y L-

gliceraldehido

Dihidroxiacetona.- es una cetotriosa y no posee isómeros ópticos. Tanto el gliceraldehido y la

dihidroxiacetona son productos del metabolismo intermedio de la degradación de los glúcidos

Ribosa.- es una aldopentosa que generalmente presenta configuración D , presenta un

derivado , también muy importante : la desoxirribosa que se diferencia de la ribosa por haber
perdido en el C2 el oxigeno del grupo oxidrilo (OH). La función más importante de la ribosa y
la desoxirribosa, es la de formar parte de la molécula de DNA y RNA

Galactosa.- es una aldohexosa , isómero de la glucosa , de la que solo se diferencia en el C 4en

el que la glucosa presenta un OH ala derecha y en la galactosa ala izquierda, generalmente no
se encuentra libre en el organismo y su importancia radica en que junto con la glucosa forma
el disacárido de la leche : lactosa.

Fructosa.- Está formada por 6 átomos de carbono y es una cetohexosa, es importante en el

metabolismo intermedio de los glúcidos, además tiene gran importancia como energético, ya
que está presente en la frutas (principalmente en frutas maduras) y junto con la glucosa
forman la sacarosa (azúcar común). Se encuentra también en la miel. Presenta forma piranosa
Glucosa.-La glucosa es el glúcido más importante en la naturaleza .

Glucosa

Es el más importante monosacárido en el metabolismo de los seres vivos. Es sólido cristalino

de color blanco, algo menos dulce que el azúcar destinado al consumo. Este azúcar
monosacárido de seis carbonos, de fórmula C6H12O6, se caracteriza por tener una función
hidroxilo (OH) (característica de los alcoholes) en cada uno de los carbonos, excepto en el
primero donde presenta una función aldehído. Se encuentra en la miel y en el jugo de
numerosas frutas. Se produce en la hidrólisis de numerosos glucósidos naturales.

Es el más común y abundante de los monosacáridos y constituye el más importante nutriente

de las células del cuerpo humano. Es transportada por la sangre y constituye el principal
azúcar utilizado como fuente de energía por los tejidos y las células. De hecho, el cerebro y el
sistema nervioso solamente utilizan glucosa para obtener energía.

Puede ser metabolizada a partir de la sacarosa o azúcar de caña, de la lactosa o azúcar de la

leche o de la maltosa o azúcar de la cerveza y en general de cualquier otro glúcido. Al
polimerizarse da lugar a polisacáridos con función energética (almidón y glucógeno) o con
función estructural, como la celulosa de las plantas. Forma parte molecular de todos los
glúcidos, tanto de los disacáridos como de los polisacáridos. La concentración normal en la
sangre de los seres humanos es de 70-110 mg/dl.

Disacáridos

Están constituidos por dos monosacáridos unidos por enlaces glucocídicos, con pérdida de
una molécula de agua. Describiremos los de mayor interés en Bioquímica humana.

Se subdividen en maltosa, lactosa y sacarosa

MALTOSA.-

Se encuentra en al malta (cebada germinada) se forma como producto intermedio de la

acción de las amilasas sobre el almidón, contienen dos restos de glucosa ( 2 moléculas de
glucosa)

LACTOSA

Se forma con la participación de una molécula de β-galactosa y otra de α-glucosa, la unión de

estas se realiza a través de un enlace β-1,4-glucosídico. Se encuentra en la leche, es
proporcionalmente variable de acuerdo a la especie (leche humana 6%, leche de vaca 4.5%),
no existe en ninguna otra fuente natural. Su hidrólisis ácida o enzimática se produce D-
galactosa y D glucosa

SACAROSA

La estructura de este disacárido se forma por la unión de una molécula de α-glucosa y otra de
β-2-fructosa, el enlace que participa es el α-1-β-2-glucosídico. Se la obtiene del azúcar de caña
o remolacha, es un disacárido de la glucosa y de la fructosa, abunda sobre manera en el reino
vegetal y se la utiliza como azúcar de mesa. La hidrólisis de la sacarosa produce dos
moléculas de D-glucosa y D- fructosa. Los animales no pueden absorber directamente la
sacarosa, por lo que existe en el intestino delgado una enzima: sacarasa o invertasa que
hidroliza la sacarosa en sus dos monosacáridos (glucosa y fructosa).
Oligosacáridos

Los oligosacáridos son moléculas constituidas por la unión de dos a nueve monosacáridos
cíclicos, mediante enlaces de tipo glucocídicos. El enlace glucosídico es un enlace covalente
que se establece entre grupos alcohol de dos monosacáridos, con desprendimiento de una
molécula de agua. El grupo más importante de los oligosacáridos es el de los disacáridos, o
azúcares dobles, que son la unión de dos monosacáridos, mediante pérdida de una molécula
de agua formando así un enlace tipo éter.

Polisacáridos

Son biomoléculas formadas por la unión de una gran cantidad de monosacáridos. Cumplen
funciones diversas, sobre todo de reservas energéticas y estructurales.

Los polisacáridos son polímeros cuyos constituyentes (sus monómeros) son monosacáridos,
los cuales se unen repetitivamente mediante enlaces glucosídicos.

Estos compuestos llegan a tener un peso molecular muy elevado, que depende del número de
residuos o unidades de monosacáridos que participen en su estructura. Este número es casi
siempre indeterminado, variable dentro de unos márgenes, a diferencia de lo que ocurre con
biopolímeros informativos, como el ADN o los polipéptidos de las proteínas, que tienen en su
cadena un número fijo de piezas, además de una secuencia específica.

Polisacáridos de reserva

ALMIDÓN.

Es la principal reserva alimenticia de los vegetales. Muy abundante en tubérculos, semillas, etc.
Se almacena en las vacuolas de la célula vegetal. Con el agua forma una solución coloidal
denominada "engrudo de almidón", que se colorea en azul al añadirle tintura de yodo.
Presenta entre 1.000 y 5.000 unidades de glucosa.

GLUCÓGENO

Glucógeno es el polisacárido propio de los animales Se encuentra principalmente en el hígado

y el músculo, donde constituye una reserva importante de energía, aunque existe en menor
cantidad en otros órganos. Es muy soluble en agua y su hidrólisis produce moléculas de
glucosa.

En el hígado se producen variaciones diarias de hasta un 20% debido a los procesos de

glucogenogénesis (síntesis de glucógeno) y glucogenolisis (degradación).

Polisacáridos estructurales

CELULOSA

Entre los polisacáridos estructurales, destaca la celulosa, que forma la pared celular de la
célula vegetal. Esta pared constituye un estuche en el que queda encerrada la célula, que
persiste tras la muerte de ésta. La celulosa está constituida por unidades de b-glucosa, y la
peculiaridad del enlace b(beta) hace a la celulosa inatacable por las enzimas digestivas
humanas, por ello, este polisacárido no tiene interés alimentario para el hombre.
QUITINA

Es el segundo polisacárido más abundante de la biosfera. cumple un papel equivalente al de la

celulosa, pero en los hongos, y además es la base del exoesqueleto de los artrópodos y otros
animales emparentados. La quitina es un polímero de la N-acetil-2, D-glucosamina, un
monosacárido aminado, que contiene por lo tanto nitrógeno. Siendo éste un elemento
químico de difícil adquisición para los organismos autótrofos, que lo tienen que administrar
con tacañería, la quitina queda reservada a heterótrofos como los hongos, que lo obtienen en
abundancia.

Polisacáridos de la matriz extracelular

GLICOSAMINOGLICANOS

Son polímeros no ramificados de azúcares que pueden formar cadenas muy largas. Están
formados por repeticiones de parejas de monosacáridos donde uno de los azúcares tiene un
grupo amino (N-acetilgalactosamina o N-acetilglicosamina) y el otro es normalmente la
galactosa o el ácido glucurónico. Estos azúcares poseen grupos carboxilo (COO-) y pueden
tener grupos sulfatos (SO3-), cuyas cargas negativas permiten una fuerte y abundante
asociación con moléculas de agua, aportando una gran hidratación a la matriz extracelular. Los
glicosaminoclucanos son moléculas poco flexibles por lo que ocupan un gran volumen y gracias
a su fuerte hidratación hacen que la matriz extracelular se comporte como un gel. Esto
permite que los tejidos que poseen una alta proporción de glicosaminoglicanos puedanresistir
fuertes presiones mecánicas y además favorece una alta tasa de difusión de sustancias entre
las célula. Los tipos más comunes de glulcosaminoglicanos son el ácido hialurónico y los
glicosaminoglicanos sulfatados: condroitín sulfato, dermatán sulfato, queratán sulfato y
heparán sulfato.

PROTEOGLICANOS

Un proteoglicano es una molécula compuesta por la unión covalente entre una cadena de
aminoácidos y uno o varios glicosaminoglicanos sulfatados. Es una familia de moléculas ubicua
en los tejidos animales. Los proteoglicanos son sintetizados en el interior celular. La parte
proteica se sintetiza en el retículo endoplasmático, donde también se inicia la adición de
glúcidos. Sin embargo, la elongación de las cadenas de repeticiones de glicosaminoglicanos y la
sulfatación se produce en el lado trans del aparato de Golgi. La mayoría de los proteoglicanos
son exocitados al espacio intercelular, pero algunos formarán parte de la membrana
plasmática gracias a que su parte proteica contiene secuencias de aminoácidos hidrófobos que
se insertan entre las cadenas de ácido

GLICOPROTEINAS

Las glicoproteínas son moléculas celulares hechas de hidratos de carbono y proteínas.

Monosacáridos, disacáridos, oligosacáridos o polisacáridos son los diferentes tipos de hidratos
de carbono que pueden combinarse con una proteína. Estos hidratos de carbono también son
conocidos como glicanos. La porción de la proteína de esta molécula se compone de grupos
sulfato o fosfato. Una molécula de glicoproteína puede variar en su relación con carbohidratos
y proteínas, dependiendo del tipo de molécula que sea. Las cantidades de hidratos de carbono
pueden variar desde 1 por ciento hasta 60 por ciento del material contenido dentro de una
glicoproteína. s grasos de la membrana.
Digestion

Conjunto de modificaciones que experimentan los alimentos antes de ser absorbidos.

La digestión es un proceso que sirve de enlace entre la nutrición y el metabolismo.

Exceptuando el H2O, vitaminas, minerales, el resto de los componentes de la dieta son
hidrolizados sucesivamente mediante las enzimas digestivas (Hidrolasas).

Hidrolasas

Presentes en:

1. Saliva
2. Jugo gástrico
3. Jugo Intestinal
4. Jugo Pancreático
5. Bilis

Composición química

Saliva: Ligeramente acuosa, aparentemente producidas por 3 pares de glándulas parótida,

submaxilar, sublingual. Se producen aproximadamente 700 ml/día pH 6.3 – 6.8, contiene
99.5% H2O, 0.5% solidó (mucina, Na+, K, HCO3, amilasa salival; acido sialicos, Urea, etc).

Jugo Gástrico: Ligeramente acuoso, 97 – 99% H2O pH 1 – 2 3% sólidos (HCl, Na+, K+, Cl-,
renina, pepsina, lipasa)

Células Parietales HCl

Células Principales Enzimas

Células Cilíndricas Moco Gástrico

Jugo Pancreático: Células acinosas, liquido acuoso pH 7.2 – 8.2 alfa amilasa, lipasa, colesterol,
esterasa, fosfatosas, nucleotidasas, tripsina, quimotripsina, HCO3-, Na+, K, Cl-.
Bilis Emulsificar - Excreción

Neutralizar - Solubilizar el colesterol

Cólico

Sales Tauro cólico

Glicocolico

Jugo Intestinal: pH 5.6 disacaridosas (Maltosa, lactosa, sacarosas) endo y exopeptidasas

nucleosidasas.

El destino de los componentes de la dieta después de la digestión y la absorción constituye el

metabolismo intermedio.

Tema 9: metabolismo de los lípidos

Los lípidos son biomoléculas orgánicas formadas básicamente por carbono e hidrógeno y
generalmente también oxígeno; pero en porcentajes mucho más bajos. Además pueden
contener también fósforo, nitrógeno y azufre.

Es un grupo de sustancias muy heterogéneas que sólo tienen en común estas dos
características:

1. Son insolubles en agua

2. Son solubles en disolventes orgánicos, como éter, cloroformo, benceno, etc.

Una característica básica de los lípidos, y de la que derivan sus principales propiedades
biológicas es la hidrofobicidad. La baja solubilidad de los lípidos se debe a que su estructura
química es fundamentalmente hidrocarbonada (alifática, alicíclica o aromática), con gran
cantidad de enlaces C-H y C-C. La naturaleza de estos enlaces es 100% covalente y su
momento dipolar es mínimo. El agua, al ser una molécula muy polar, con gran facilidad para
formar puentes de hidrógeno, no es capaz de interaccionar con estas moléculas. En presencia
de moléculas lipídicas, el agua adopta en torno a ellas una estructura muy ordenada que
maximiza las interacciones entre las propias moléculas de agua, forzando a la molécula
hidrofóbica al interior de una estructura en forma de jaula, que también reduce la movilidad
del lípido.

Son constituyentes importantes de la alimentación (aceites, manteca, yema de huevo),

representan una importante fuente de energía y de almacenamiento, funcionan como
aislantes térmicos, componentes estructurales de membranas biológicas, son precursores de
hormonas (sexuales, corticales), ácidos biliares, vitaminas etc.
Sin embargo se conocen unos 70 ácidos grasos que, según el tipo de enlace que une los
carbonos se pueden clasificar en dos grupos: acidos grasos saturados e insaturados:

Los ácidos grasos saturados Sólo tienen enlaces simples entre los átomos de carbono. Ej. el
mirístico (14C);el palmítico (16C) y el esteárico (18C). Son flexibles y sólidos a T° amb.

Las grasas están compuestas por triglicéridos de origen animal constituidos por ácidos grasos
saturados, (manteca, grasa, piel de pollo, en general: en lácteos, carnes, chocolate, palta y
coco).
Los ácidos grasos insaturados.- Tienen uno o varios enlaces dobles o triples en su cadena y sus
moléculas presentan codos con cambios de dirección en los lugares dónde aparece un doble
enlace. Ej. el oléico (18C, un doble enlace) y el linoleíco (18C y dos dobles enlaces).

Lípidos de acoplamiento

TRIGLICEROLES

Los triacilgliceroles son acilgliceroles con tres moléculas de ácido graso, en general de cadena
larga, que pueden ser iguales o diferentes; se habla de triacilgliceroles simples cuando hay el
mismo ácido graso en las tres posiciones del glicerol, pero la mayoría son triacilgliceroles
mixtos, con, al menos, dos ácidos grasos diferentes.

La mayor parte de las grasas y aceites de origen tanto animal (mantequilla, sebo, manteca)
como vegetal (aceites de oliva, maíz, girasol, palma, coco, etc.) están formadas casi
exclusivamente por triacilgliceroles.

Triacilgliceroles

Son los más importantes para el ser humano; los mono y diacilgliceroles son intermediarios del
metabolismo de los glicéridos. Son los lípidos más abundantes en la naturaleza, constituyen
una fuente importante de energía para el organismo y es la forma de almacenamiento de
energía en el tejido adiposo.

Las funciones de los triacilgliceroles son:

En humanos destaca la presencia de tejido graso debajo de la piel, en la cavidad abdominal y

en la glándula mamaria.

Constituyen reserva energética.

Actúan como fuente de energía. Intervienen en la regulación térmica del organismo.

Actúan como sostén de órganos.

Intervienen en la protección contra traumatismos físicos

Lípidos estructurales

FOSFOLIPIDOS

Se caracterizan presentar un ácido ortofosfórico en su zona polar. Son las moléculas más
abundantes de la membrana citoplasmática.

Los fosfolípidos son lípidos anfipáticos es decir que una parte de ellos son solubles en agua y
otra región la rechaza..

Los más abundantes son:

Fosfatidiletanolamina, Fosfatidilcolina, Fosfatilinositol, Fosfatilserina.

Funciones de los fosfolípidos

Confieren estructura a la membrana celular.

Activa las enzimas, actúan como mensajeros en la transmisión de señales al interior de la

célula.
Actúan como surfactantes pulmonares, indispensables para el buen funcionamiento de los
pulmones.

Es componente esencial de los ácidos biliares, éstos cumple la función de solubilizar el

colesterol, si existe una baja concentración de fosfolípidos, se pueden producir cálculos biliares
de colesterol.

Actúan como precursores de la síntesis de prostaglandinas, tromboxanos y leucotrienos.

Glucolípidos

Son lípidos complejos que se caracterizan por poseer un glúcido. Se encuentran formando
parte de las bicapas lipídicas de las membranas de todas las células, especialmente de las
neuronas. Se sitúan en la cara externa de la membrana celular, en donde realizan una función
de relación

celular, siendo receptores de moléculas externas que darán lugar a respuestas celulares.

Colesterol

El colesterol es un esterol (lípido) que se encuentra en los tejidos corporales y en el plasma

sanguíneo de los vertebrados. Pese a que las cifras elevadas de colesterol en sangre tienen
consecuencias perjudiciales para la salud, es una sustancia esencial para crear la membrana
plasmática que regula la entrada y salida de sustancias en la célula.

Ácidos biliares

Son derivados del colesterol, existen tres ácidos biliares de importancia para el organismo:
ácido cólico, desoxicolico y el quenodesoxicolico. El grupo carboxílico a veces se une, mediante
un enlace de tipo amida, con compuestos nitrogenados, como la glicina o la taurina, dando
lugar a las sales biliares, importante en la digestión de las grasas.

Los ácidos y sales biliares se forman en el hígado, pasan al intestino delgado, donde actúan
sobre las grasas como agentes emulsificantes, formando los quilomicrones: gotitas de
triglicéridos asociadas con pequeñas porciones de proteínas . Así se favorece la actuación de
las enzimas lipasas sobre los ácidos grasos y los triglicéridos.

Lípidos de transporte

Lipoproteínas

Las lipoproteínas son complejos macromoleculares compuestos por proteínas y lípidos que
transportan masivamente las grasas por todo el organismo. Son esféricas, hidrosolubles,
formadas por un núcleo de lípidos apolares (colesterol esterificado ytriglicéridos) cubiertos con
una capa externa polar de 2 nm formada a su vez por apoproteínas, fosfolípidos y colesterol
libre. Muchas enzimas, antígenos y toxinas son lipoproteínas.

Digestion y absorción de los lípidos

La digestión de los Triacilgliceridos se lleva a cabo por la fragmentación hidrolítica gradual a

diferentes niveles del tubo digestivo, comenzando por el estómago con ayuda de los
movimientos peristálticos. Esta desintegración de los TAG de glóbulos grandes en glóbulos
pequeños se denomina: emulsificación de las grasas. La emulsión obtenida solo se estabiliza
gracias a la acción detergente de las sales biliares, las cuales tienen como función
fundamental:
Favorecer la formación de micelas para aumentar el grado de dispersión.

Activar las enzimas lipasas.

Finalmente es en el intestino delgado donde ocurre la digestión y absorción de los TAG, donde
actúa sobre ellos una poderosa enzima llamada lipasa pancreática o esteapsina, esta enzima se
segrega por el páncreas exocrino como Zimógeno, y es activada en la luz intestinal
indirectamente por el Ca2+.

Transporte de los lípidos

Algunos lípidos constituyen componentes estructurales de las membranas celulares, las cuales
están en constante renovación, otros se almacenan y se movilizan según las condiciones
metabólicas del organismo y otros cumplen diversas funciones biológicas en distintos sitios, de
modo que puede comprenderse la importancia de su transporte de unos tejidos a otros, ya sea
a partir de su absorción o desde órganos como el hígado.

La insolubilidad de los lípidos en solventes polares como el H2O es una característica de estos,
por lo cual su transporte a través de los líquidos corporales y en particular del plasma
constituiría un serio problema biológico, gracias a que pueden asociarse entre sí y con
proteínas les ha permitido interactuar con el me Existen 2 formas de transporte de los lípidos
en el plasma:

 Complejo albúmina- ácidos grasos no esterificados. --transporta ácidos grasos

 A través de Lipoproteínas.- transporta: triacilglicerol TAG, fosfolípidos y colesterol

Esta vía de transporte es más compleja, pues se forma por la unión de diferentes tipos de
lípidos con proteínas globulares específicas llamadas apoproteínas.

Las lipoproteínas se pueden clasificar según el coeficiente de flotación en 5 tipos principales:

 Quilomicrones (Q)
 Lipoproteínas de muy baja densidad (VLDL)
 Lipoproteínas de densidad intermedia (IDL)
 Lipoproteína de baja densidad (LDL)
 Lipoproteína de alta densidad (HDL) dio acuoso.

Lipogénesis

Es un proceso metabólico complejo, en el cual se sintetizan los triacilgliceroles Cuyos

precursores inmediatos son ácidos grasos activados y el glicerol -3- fosfato. Ambos pueden
incorporarse a partir de los lípidos de la dieta, sin embargo, su origen principal es mediante
fuentes carbonadas que proporcionan los glúcidos. Con el siguiente esquema general podemos
comprender mejor cómo ocurre la síntesis de los TAG. La Lipogénesis puede ocurrir a partir de
fuentes lipídicas y no lipídicas.
Esquema general del proceso de la lipogénesis

Este proceso es regulado por mecanismos precisos de manera tal que es posible incrementar o
disminuir su almacenamiento según sea la cantidad, calidad de los alimentos y estado
fisiológico del individuo.

La Lipogénesis es regulada fundamentalmente en los siguientes puntos:

 Acetil – coA carboxilasa y ácido graso sintetasa.

 La hormona Insulina actúa favoreciendo el proceso.
 El glucagón inactivando el mismo.

Cuando ocurre un desbalance en la Lipogénesis, puede suceder que si es por defecto casi
siempre por insuficiencias alimentarias o de absorción se conduce a una desnutrición protéico-
calórica, en su forma más pura aparece el marasmo nutricional, enfermedad que padecen
muchos países del 3er mundo. También puede observarse la diabetes mellitus tipo I. Sin
embargo, un desbalance por exceso conduce a la obesidad, enfermedad que posee varias
causas y complicaciones que podrán ser estudiadas con posterioridad.

Lipolisis

Es un conjunto de procesos metabólicos, mediante los cuales se obtiene gran cantidad de

energía como producto de la degradación completa de los TAG en sus componentes: glicerol y
ácidos grasos y estos últimos hasta CO2 y H2O.

Este proceso es de gran importancia para nuestro organismo, basta comprender que muchos
tejidos como el hígado, el músculo esquelético y el cardíaco utilizan ácido graso como fuente
preferencial para obtener energía y el propio tejido adiposo puede en condiciones
determinadas obtener energía a partir de estos. Incluso el cerebro en situaciones especiales
como el ayuno prolongado puede utilizar los cuerpos cetónicos procedentes de la degradación
de los ácidos grasos como fuente de energía.
La importancia de la lipólisis desde el punto de vista cuantitativo radica en que la oxidación
total de 1 g de TAG libera 9 kcal, lo cual difiere de los glúcidos, de las proteínas que aportan
solamente 4 kcal. G-1

La regulación de la lipólisis se produce en primer lugar a nivel de la primera hidrólisis de los

TAG, catalizada por la lipasa hormonosensible.

Catabolismo de las grasas

El primer paso del catabolismo de las grasa es el hidrolisis enzimática de la Triglicéridos en

ácidos grasos libre y glicerina por acción de la enzima lipasa. Los ácidos grasos y la glicerina
obtenidos por hidrólisis se degradan en vías metabólicas diferentes.

Por otra parte los fosfoglicéridos, glicerofosfolípidos (cerebrósidos y gangliósidos) también se

metabolizan hasta ácidos grasos

La glicerina se metaboliza hasta dihidroxiacetona e ingresa en el ciclo de la glicolisis, luego al

ciclo de Krebs donde es degradado totalmente hasta CO2 agua y ATP

Los ácidos grasos almacenados en los tejidos (cardiaco, muscular, hepático, adiposo) son
utilizados por sus células para la producción de energía. La utilización de esta energía, varía de
tejido a tejido, además de estar directamente relacionada con el estado metabólico del
organismo

La principal oxidación de ácidos grasos que se efectúa en los tejidos, proviene de los
triglicéridos provenientes de la dieta y almacenados en el tejido adiposo, los cuales son
liberados por la acción de la lipoprotein lipasa.

Una vez liberados, los ácidos grasos son degradados gradualmente en un proceso conocido
como beta oxidación de los ácidos grasos en el que precisamente se produce la oxidación del
carbono beta del ácido de ahí deriva su nombre dando como resultado moléculas de Acetil
CoA que ingresa en el ciclo de Krebs donde se genera la obtención de ATP, agua y CO2.

Metabolismo de cuerpos cetónicos

Para comprender el tema en cuestión es necesario definir a qué denominamos cuerpos

cetónicos y qué es la cetogénesis y cetólisis. Se denomina cetogénesis al proceso mediante el
cual ocurre la formación de acetona, ácido-acetil-acético y Acido- Beta-hidroxibutírico y al
conjunto de estas sustancias se les nombra: cuerpos cetónicos.

Este proceso ocurre particularmente en el hígado y las enzimas que intervienen en el proceso
se localizan en la matriz mitocondrial.

El tejido hepático no contiene todas las enzimas necesarias para poder degradar los cuerpos
cetónicos, de manera que estos difunden a la sangre y alcanzan diferentes tejidos
extrahepáticos, en los cuales se produce su degradación (cetólisis) hasta acetil-coA que es
utilizado como fuente de energía en la respiración celular.

La regulación de la cetogénesis depende:

Grado de movilización de los ácidos grasos desde el tejido adiposo.

Regulación de su transporte hacia el interior de la mitocondria.

Distribución del acetil-coA entre la vía cetogénica y el ciclo de Krebs, según la disponibilidad
de oxalacético.

cetosis

Pude producirse por ayuno prolongado o descompensación diabética

En el caso del ayuno prolongado, la ausencia de ingestión de alimentos constituye el origen.

Esto conduce a una disminución de la glucólisis y por tanto se produce un déficit en la
formación del oxalacético a partir del pirúvico, debido a esto tiene lugar una disminución de la
actividad del ciclo de Krebs de manera que la acumulación del acetil coA proveniente de la β –
oxidación de los ácidos grasos favorece su condensación dentro de la mitocondria y por ende
aumenta la cetogénesis.

La cetoacidosis diabética es una descompensación metabólica de la diabetes Caracterizada

por: Hiperglucemia más Glucosuria. Cetonemia y cetonuria. Acidosis, deshidratación y pérdida
de electrolitos. La causa es un déficit de la actividad insulínica, lo que conduce a una
incapacidad de utilización de glucosa por el hepatocito y a un incremento de la β – oxidación
en este tejido que condiciona el aumento de la cetogénesis.

De los dos casos, el más grave es la Diabetes mellitus, debido a que en este último no se
produce la adaptación del cerebro a utilizar los cuerpos cetónicos en la situación de
hipoglicemia.