Los Aminoácidos

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LOS AMINOÁCIDOS

PÉPTIDOS Y
PROTEÍNAS

UTESA
Jovamny M. Camejo M.A.
Los Aminoácidos
Un aminoácido es
una molécula
orgánica con
un grupo
amino (-NH2) y
un grupo
carboxilo
(-COOH).
Fórmula General de los
Aminoácidos
Grupo
carboxilo

Grupo amino

Carbono alfa
Cadena lateral
L y D Aminoácidos

El carbono alfa es
un carbono quiral
lo que provoca
que los
aminoácidos se
encuentren como
D- aminoácidos y
L- aminoácidos.
Todos los
aminoácidos
componentes
de las proteínas
son L-alfa-
aminoácidos.
Los
Aminoácidos
son Anfóteros

Este carácter determina las


propiedades electrolíticas
de las proteínas en
solución y de éstas
dependen sus propiedades
biológicas.
Según la ubicación del grupo amino

Alfa - aminoácidos
Beta - aminoácidos
Gamma - aminoácidos
Ionización de los Aminoácidos

Carga + Carga +/- Carga -

En solución los aminoácidos se encuentran en


forma ionizada ya que los grupos funcionales
son muy susceptibles
Valores de pH
Intermedios

Según
el pH
Con pH ácido Con pH básico
CH3 CH COOH
+
NH 3
Forma Catiónica
CH3 CH COO

NH 2
Forma Aniónica

CH3 CH COOH
+
NH 3
Forma Dipolar
Zwitterión
Punto Isoeléctrico

Es el pH en
el cual un
aminoácido
se encuentra
en forma de
zwitterión
Importancia Biomédica de los
Aminoácidos

Además de proporcionar las unidades


monómero a partir de las cuales se
sintetizan las cadenas polipeptídicas largas
de proteínas, los L-α-aminoácidos y sus
derivados participan en funciones
celulares tan diversas como la transmisión
nerviosa y la biosíntesis de porfirinas,
purinas, pirimidinas y urea.
Importancia Biomédica de los
Aminoácidos

Los polímeros cortos de aminoácidos


llamados péptidos desempeñan funciones
importantes en el sistema neuroendocrino
como hormonas, factores liberadores de
hormona, neuromoduladores o
neurotransmisores.
Importancia Biomédica de los
Aminoácidos

Muchas bacterias elaboran péptidos que contienen


tanto D-α-aminoácidos como L-α-aminoácidos,
varios de los cuales poseen valor terapéutico, entre
ellos los antibióticos bacitracina y gramicidina, y
el agente antitumoral bleomicina. Algunos otros
péptidos microbianos son tóxicos. Los péptidos
cianobacterianos microcistina y nodularina son
mortales en dosis grandes, mientras que las
cantidades pequeñas promueven la formación de
tumores hepáticos.
Propiedades

a) forman zwitteriones o anfolitos (dos


cargas).

b) Actúan como buffers (la histidina)

c) Poseen actividad óptica, es decir que


tienen la capacidad de girar la luz polarizada
(excepto la glicina).
Propiedades

d) Poseen elevado punto de fusión (mayor


de 200 oC).

e) los aminoácidos aromáticos absorben


luz ultravioleta con su pico máximo de
absorción de 280 nm ( se aprovechan
para cuantificar proteínas).
Estructura de los 20 Aminoácidos

CH3 CH COOH

NH 2

CH3

CH3 CH CH COOH

NH2
CH3
CH3 CH CH2 CH COOH
NH2

CH3
CH3 CH2 CH CH COOH
NH2

CH2 COOH
NH2
OH
CH3 CH CH COOH
NH2

CH2 CH COOH
OH NH2

CH 2 CH COOH

NH2

OH
CH2 CH COOH

SH NH2

CH2 CH2 CH COOH

S NH2

CH3
NH2 C CH 2 CH COOH

O NH2

HOOC CH2 CH2 CH COOH


NH2

HOOC CH2 CH COOH


NH2

NH2 C CH 2 CH 2 CH COOH

O NH2
NH CH 2 CH 2 CH 2 CH COOH

C NH2 NH2

NH2

CH 2 CH COOH

HN N NH2

CH2 CH 2 CH 2 CH 2 CH COOH

NH 2 NH2
CH 2 CH COOH

NH 2

CH 2 CH COOH

NH2
N
H
COOH
N
H2
Alanina (Ala, A) Ácido Glutámico (Glu,
Valina (Val, V) E)
Leucina (Leu, L) Glutamina (Gln, Q)
Isoleucina (Ile, I) Arginina (Arg, R)
Serina (Ser, S) Lisina (Lis, K)
Treonina (Tre, T) Histidina (His, H)
Tirosina (Tir, Y) Fenilalanina (Fen, F)
Cisteína (Cis, C) Triptófano (Trp, W)
Metionina (Met, M) Prolina (Pro, P)
Ácido Aspártico (Asp, D) Glicina (Gli, G)
Asparagina (Asn, N)
Clasificación de los Aminoácidos

Aminoácidos

Proteicos No Proteicos
Reagrupación de
Aminoácidos
Aminoácidos Alifáticos
CH2 COOH
CH3 CH COOH
NH2 (Gly) G
CH3
NH 2 (Ala) A

CH3 CH CH COOH

NH2 (Val) V

CH3 CH3

CH3 CH2 CH CH COOH CH3 CH CH2 CH COOH

NH2 NH2
(Ile) I (Leu) L
Aminoácidos Cíclicos

COOH
N
H2
(Pro) P
Aminoácidos con Cadenas Laterales
que Contienen Hidroxilo o Azufre

CH2 CH COOH CH2 CH COOH


OH NH2 (Ser) S SH NH2 (Cys) C

OH CH2 CH2 CH COOH


CH3 CH CH COOH S NH2
NH2 CH3
(Thr) T (Met) M
Aminoácidos Aromáticos

CH 2 CH COOH CH 2 CH COOH

NH 2 NH2

(Phe) F
(Tyr) Y
OH

CH 2 CH COOH

NH2
N
H
(Trp) W
Aminoácidos Básicos

NH CH 2 CH 2 CH 2 CH COOH

C NH2 NH2

NH2 (Arg) R CH 2 CH COOH

HN N NH2

(His) H
CH2 CH 2 CH 2 CH 2 CH COOH

NH 2 NH2

(Lys) K
Aminoácidos Ácidos y sus
Amidas
HOOC CH 2 CH COOH

(Aps) D NH2 NH2 C CH 2 CH COOH

O NH2

(Asn) N
NH2 C CH 2 CH 2 CH COOH

O NH2

(Gln) Q HOOC CH2 CH2 CH COOH

(Glu) E NH2
Aminoácidos Hidrófobos de
Cadena Lateral Alifática

(Gly) G (Ala) A (Val) V (Leu) L (Ile) I

La isoleucina se encuentra normalmente en el


interior de las moléculas proteicas
Aminoácidos Hidrófobos de
Cadena Lateral Alifática

Estos aminoácidos hidrofóbicos tienden a


ocupar la parte central de las proteínas
globulares, de modo que minimizan su
interacción con el disolvente,
contribuyendo a la estructura global de la
proteína (forman las micelas proteicas). La
glicina (G) tiene un importante papel
estructural: es invariante en las series
filogenéticas.
Aminoácidos Hidrófobos de
Cadena Lateral Alifática
Abundan en las proteínas de origen vegetal. Se
metabolizan de manera preferencial en el
tejido muscular. Son útiles en dietas de
pacientes con insuficiencia hepática y
pacientes sépticos o en estado crítico.
Estimulan la síntesis hepática de albumina.
Ellos son: valina, leucina, isoleucina
Aminoácidos Débilmente
Hidrófilos

(Ser) S (Cys) C (Thr) T (Met) M

La cisteína a pH ligeramente elevado, es capaz de


ionizarse, para después oxidarse, estableciendo enlaces
disulfuro que como producto final originan Cistina.
(Aminoácido que desempeña un papel estructural
importante, pero no está codificado por el DNA)
Aminoácidos Débilmente
Hidrófilos

(Ser) S (Cys) C (Thr) T (Met) M

El grupo -OH de la Ser es fundamental en el centro activo


de las enzimas denominadas proteinazas. Forma enlaces
glicosídicos con oligosacáridos en ciertas proteínas. El grupo
–OH es susceptible de fosforilación y es una importante
modificación post-traduccional que regula la actividad de
muchas proteínas.
Aminoácidos Aromáticos

(Phe) F (Trp) W (Tyr) Y

Estos aminoácidos, además de formar parte


de las proteínas son precursores de otras
biomoléculas de interés: Hormonas
tiroideas, pigmentos o neurotransmisores. La
fenilalanina es el más hidrófobo de los tres,
Aminoácidos Aromáticos

Los aminoácidos aromáticos abundan en las


proteínas de origen animal. Se metabolizan
preferiblemente en el hígado. Su consumo
debe de restringirse en pacientes con
insuficiencia hepática para prevenir
hiperamonemia. Ellos son fenilalanina, tirosina
y triptófano.
Aminoácidos Cíclicos

La prolina tiene un importante


papel estructural, es muy
abundante en el colágeno.
Aminoácidos Ácidos

Son el ácido aspártico (D) y el ácido


glutámico (E) Sus amidas correspondientes
son la asparragina (N) y la glutamina (Q)
Son importantes intermediarios en el
metabolismo nitrogenado, sobre todo el
Glu y Gln. Forman parte del centro activo
de las glicosidasas y de las serin-enzimas.
Proveen a la proteína de superficies
aniónicas que sirven para fijar cationes
como el Ca+2 .
Aminoácidos Ácidos

-Son monoamino dicarboxílicos.

-A pH fisiológico son electronegativos por


lo cual emigran hacia el ánodo (polo +)
durante la electroforesis.

- Intervienen en la destoxificación del


organismo transportando amoniaco
(tóxico) en forma de amidas.
Aminoácidos Ácidos

-la glutamina es la principal forma utilizada por


el SNC para eliminar el NH3 intracelular.

-El ácido glutámico y la glutamina intervienen


en la regulación del equilibrio ácido-base
contribuyendo a la excreción renal del H+ en
forma de NH4+ (amonio).

- El ácido glutámico por descarboxilación da


origen al GABA.
Aminoácidos Ácidos

-El ácido aspártico por descarboxilación da


origen a la β-alanina que a su vez origina a
la coenzima-A

- La glutamina es el nutrimento preferido


por el enterocito (células intestinales),
además estimula la respuesta inmunológica
del organismo.
Aminoácidos Básicos

(Arg) R (His) H (Lys) K

La histidina cerca de pH fisiológico puede


intercambiar protones y participar en
catálisis enzimática.
Aminoácidos Básicos

son diamino monocarboxílicos. A pH


fisiológico son electropositivos por lo
que emigran hacia el cátodo (polo -)
durante la electroforesis.
Aminoácidos Básicos

La cadena lateral de éstos aa contiene grupos


básicos. El grupo básico puede ser un grupo amino
como en la lisina (K), un grupo guanidino como en
la arginina (R) o un grupo imidazol como en la
histidina (H) La lisina forma intermediaros
covalentes del tipo iminas, en las reacciones
catalizadas por enzimas.
Aminoácidos Básicos

La Lisina une determinadas coenzimas a la


estructura de la proteína. En el caso de la Arg
es un importante intermediario en el ciclo de
la urea. La His forma parte del sitio activo de
muchas enzimas, debido al carácter
nucleofílico del Imidasol. Contribuye al
tamponamiento de los medios biológicos para
tener un pKa cercano al pH intracelular.
Aminoácidos Glucogénicos

Todos forman glucosa en condiciones


fisiológicas y pueden formar glucógeno.
Ellos son: alanina, ácido aspatico, treonina,
ácido glutámico, glicina, prolina.
Aminoácidos Cetogénicos

son aquellos que pueden formar


cuerpos cetónicos (acetoacético,
hidroxibutírico y acetona). La leucina
es el único aminoácido cetogénico
estricto.
Aminoácidos
Glucocetogénicos

son aquellos que pueden formar


glucosa, glucógeno y cuerpos cetónicos.
Ellos son: isoleucina, fenilalaina, tirosina,
triptófano
Hidroxiaminoácidos

Hidroxiaminoácidos: forman parte del


centro activo de muchas enzimas.
Son: serina, treonina y hidroxiprolina
La unión de varios
aminoácidos da
lugar a cadenas
llamadas péptidos o
polipéptidos. Se
denominan
proteínas cuando
tienen entre 50 y
100 residuos
aminoácidos.
Aminoácidos Codificados
en el Genoma

Los
aminoácidos
proteicos,
canónicos o
naturales son
aquellos que están
codificados en el
genoma
Aminoácidos Codificados
en el Genoma

Ácido Glutámico
Alanina Metionina Treonina

Triptófano Glutamina Isoleucina


Histidina Valina Glicina
Fenilalanina Serina Lisina Arginina

Tirosina Asparagina Prolina


Cisteína Leucina
Ácido Aspártico
Aminoácidos Modificados

Los aminoácidos codificables presentes en las


proteínas pueden experimentar
transformaciones que dan lugar a los
aminoácidos modificados. Las modificaciones
más frecuentes son la hidroxilación, la
yodación, la carboxilación y la condensación.
Aminoácidos Modificados

Fosfoserina

4-Hidroxiprolina

Ácido γ-
carboxiglutámico
δ-Hidroxilisina
Aminoácidos Modificados

La hidroxilación: ocurre generalmente en


lisina (K) y prolina (P), que se incorporan a
la proteína y después son hidroxilados
transformándose en hidroxilisina e
hidroxiprolina respectivamente
Aminoácidos Modificados

La iodación: ocurre por adición de yodo, un


ejemplo en la tiroglobulina (una proteína de la
tiroides) la tirosina (Y) experimenta iodación
del anillo aromático. El yodo entra en las
posiciones orto respecto al hidroxilo del anillo
aromático
Aminoácidos Modificados

La condensación: ocurre en la cisteina


cuando dos moles se condensan por
medio de un puente disulfuro y forman
la cistina
Aminoácidos Modificados

La carboxilación: en el acido glutámico, la


carboxilación después de la síntesis del
ácido glutámico (E), lo convierte en ácido -
gammacarboxiglutámico
Aminoácidos No Proteicos
Importantes

1. β-alanina: precursor de La coenzima-A, uma


molécula transportadora de ácidos grasos.

2. Ácido gamma amino butírico (GABA): es un


neurotransmisor del SNC
Aminoácidos No Proteicos
Importantes
Aminoácidos No Proteicos
Importantes
Aminoácidos Esenciales

Son aquellos que el propio


organismo no puede sintetizar por
sí mismo. Los restantes so no
esenciales o dispensables
Esenciales No esenciales
Isoleucina Alanina
leucina Tirosina
Lisina Aspartato
Metionina Cisteína
Fenilalanina Glutamato
Treonina Glutamina
Triptófano Glicina
Valina Prolina
Histidina en niños Serina
prematuros y lactantes
Arginina en niños Asparagina -
prematuros y lactantes
PÉPTIDOS
Péptidos

Son cadenas de aminoácidos. Pueden ser:

Dipéptidos: 2 aminoácidos

Tripéptidos: 3 aminoácidos

Oligopéptidos: menos de 12 aminoácidos

Polipéptidos: más de 12 aminoácidos


Péptidos de Importancia
Biológica

a) Glutatión: péptido presente en la


membrana del eritrocito; en su forma
reducida protege a los eritrocitos de la
hemólisis por agentes oxidante. Su
nombre es glutamil-cisteinil-glicina.
Péptidos de Importancia
Biológica

b) Hormonas:
1. péptidos gastrointestinales
- colecistoquinina (CCK)
- pancreozinina
- enteroglucagón
- gastrina
- secretina
Péptidos de Importancia
Biológica

2. Hormonas hipofisiarias
- ACTH
- Hormona del crecimiento
- Prolactina
Péptidos de Importancia
Biológica

3. Hormonas hipotalámicas
-Oxcitocina
-Antidiurética
PROTEÍNAS
La gran variedad de cadenas laterales de los
aminoácidos es lo que le permite a las proteínas
tener estructuras y propiedades diversas.
Proteínas Fibrosas

Fibrosas: presentan cadenas polipeptídicas


largas y una estructura secundaria atípica.
Son insolubles en agua y en disoluciones
acuosas. Algunos ejemplos de éstas son
queratina, colágeno y fibrina.
Proteínas Globulares

Globulares: se caracterizan por doblar sus


cadenas en una forma esférica apretada o
compacta dejando grupos hidrófobos hacia
adentro de la proteína y grupos hidrófilos
hacia afuera, lo que hace que sean solubles en
disolventes polares como el agua. La mayoría
de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas
y proteínas de transporte, son ejemplos de
proteínas globulares.
Proteínas Simples

proteínas simples (holoproteidos),


formadas solo por aminoácidos o sus
derivados. Ej. Albúminas y globulinas
Proteínas Conjugadas
proteínas conjugadas (heteroproteidos),
formadas por aminoácidos acompañados de
sustancias diversas no proteicas. Ej.

Proteína conjugada Porción no


proteica
Glucoproteinas Azúcar
Lipoproteínas Lípido
Nucleoproteínas Ácidos nucleicos
Metaloproteinas Metal
Porfirinoproteinas Grupo hemo
Proteínas de Alto Valor
Biológico

Proteínas de alto valor biológico: son


proteínas completas; poseen todos los
aminoácidos esenciales o indispensables
en cantidades adecuadas. Son de origen
animal y abundan en la carne, huevo
pescado y lácteos.
Proteínas de Mediano y
Bajo Valor Biológico

Proteínas de mediano y bajo valor biológico.


Son proteínas incompletas, carecen de algún
aminoácido indispensable. Son de origen
vegetal y abundan en vegetales, leguminosas,
tubérculos y verduras. Combinadas
adecuadamente pueden formar proteínas de
alta calificación química. Ej. Cereales +
leguminosas. Maíz + leguminosas
Desnaturalización de
Proteínas
Es el desenrrollamiento de una cadena peptídica o
proteína con pérdida de su estructura secundaria,
terciaria o cuaternaria, la estructura primaria
generalmente se conserva pero existen agentes
desnaturalizantes muy fuertes capaces de romper
el enlace peptídico y destruir la estructura
primaria. En estos casos se dice que la
desnaturalización es irreversible; sin embargo, para
hablar de desnaturalización la estructura primaria
no tiene que ser modificada o afectada.
Durante la desnaturalización proteica
se rompen todos los enlaces que
intervienen en la configuración
molecular excepto el enlace peptídico.
Agentes Desnaturalizantes

a) Físicos
-temperatura
-presión
-luz ultravioleta
-ultrasonido
-radiaciones ionizantes
-agitación
-centrifugación
b) Químicos
-ácidos y bases
-sales
-solventes orgánicos
-detergentes
-urea

c) Biológicos
-virus
-bacterias
Evidencias de desnaturalización

Pérdida de actividad biológica


Precipitación
Coagulación
Turbidez
Insolubilidad
La Cocción de los alimentos que contienen
proteínas provoca la desnaturalización de éstas.
También el ácido clorhídrico del estómago
desnaturaliza a las proteínas. Las proteínas
desnaturalizadas pueden ser hidrolizadas por las
enzimas proteolíticas sobre todo de las
endopeptidasas (pepsina, tripsina quimotripsina).
La proteína desnaturalizada permite la hidrólisis
de los enlaces peptídicos localizados en el
interior de la proteína.
Hidrólisis de las
Proteínas

La proteólisis o hidrólisis de las


proteínas es la ruptura hidrolítica de los
enlaces peptídicos de un péptido o
proteína, con pérdida de la estructura
primaria y liberación de aminioácidos.
Puede ser:
1. Hidrólisis ácida. Es producida por la acción de
un ácido fuerte. Ej: HCl a nivel del estómago,
HNO3, H2SO4

2. Hidrólisis alcalina: es producida por un álcali o


base fuerte. Ej: NaOH, KOH y Ca(OH)2

3. Hidrólisis enzimática: es producida por la


acción de una enzima proteolítica o proteasa.
Gracias

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