CAPÍTULO IV

AMINOÁCIDOS. PROTEÍNAS. ENZIMAS

1. Introducción
Las proteínas son las moléculas fundamentales en la organización celular, no solo por su
abundancia sino también por la enorme variedad de funciones biológicas que realizan.
Las proteínas son polipéptidos con altos pesos moleculares (>5000) y formado por unidades
básicas de aminoácidos.

2. Aminoácidos. Estructura e Isomería

Cadena lateral Desde el punto de vista química los aminoácidos son ácidos
R
Carbono  orgánicos con un grupo amino en posición alfa. Por lo tanto los
+H N
3 CH C O cuatro sustituyentes de un Carbono alfa son el grupo carboxilo,
Grupo 
- Grupo
grupo amino, átomo de hidrógeno y una cadena lateral R, que
O
amino carboxilo es característica de cda aminoácido

Todos los aminoácidos proteicos, excepto la glicina, tienen un carbono  asimétrico (cuatro grupos
diferentes) y son ópticamente activos formando dos enantiomeros:

- uno de la serie D: grupo amino a la derecha

- uno de la serie L : grupo amino a la izquierda

R R
R H
HOOC C NH2 H2N C COOH C*
C*
H
H H COOH NH2 NH2 COOH

D-aminoácido L-aminoácido H H
NH2 (derecha) NH2 (izquierda)
D-aminoácido L-aminoácido
Los aminoácidos que constituyen las proteínas son de la serie L, aunque en algunos casos muy
concretos se pueden encontrar aminoácidos de la serie D, como los peptidoglicanos que
constituyen la pared celular de las bacterias.

Cuando un ser vivo se muere, sus aminoácidos (serie L) experimentan un proceso de racemización al
convertirse en una mezcla racémica de D-aminoácidos y L-aminoácidos y este proceso ocurre con una
velocidad característica, pudiéndose estimar de manera aproximada la fecha de la muerte de un ser vivo a
partir del contenido en D-aminoácidos en pruebas forenses.

2.1 Clasificación
La mayoría de los aminoácidos presentes en la Naturaleza se encuentran formando parte de las
proteínas, aunque hay algunos que desempeñan otras funciones. Los aminoácidos se pueden
clasificar según la naturaleza de la cadena lateral ”R” en:

- Neutros no polares, apolares o hidrófobos, donde la cadena lateral es no polar.

- Neutros polares, polares o hidrófilos donde la cadena lateral es polar.

 EB1-1

- Ácidos polares, donde la cadena lateral es un ácido, que puede adquirir carga negativa

- Básicos polares, donde la cadena lateral es una base, que puede adquirir una carga positiva.
AROMATICOS : CON A NILLO AROMATICO
En la siguiente tabla se representan los más significativos.

R
|
NH2─CH─COOH
Radical Nombre Símbolos Cadena lateral (R) pI
Glicina Gly (G) H- 5,97
Alanina Ala (A) CH3- 6,02
Valina Val (V) (CH3)2CH- 5,96
CH3
Leucina Leu (L) | 5,98
CH3-CH-CH2-
CH3
Isoleucina (I) Ile (I) | 6,02
CH3-CH2-CH-

Fenilalanina Phe (F) CH2 5,48

Neutro no polar
Metionina Met (M) CH3-S-CH2CH2- 5,74

Prolina COOH
(estructura Pr (P) N 6,30
completa)
H
CH2

Triptofano Trp (W) 5,88

N

H
Cisteína Cys (C) HS-CH2- 5,05
Serina Ser (S) HO-CH2- 5,68
OH
Treonina Thr (Thr) | 5,60
CH3-CH-
O
Neutro polar Asparagina Asn (N) || 5,41
NH2-C-CH2-
O
Glutamina Gln (Q) || 5.65
NH2-C-CH2-CH2-
Tirosina Tyr (Y) HO CH2 5,66
Ácido aspártico Asp (D) HOOC-CH2- 2,77
Ácido polar
Ácido glutámico Glu (E) HOOC-CH2-CH2- 3,22
Lisina Lys (K) NH2-CH2-CH2- CH2-CH2- 9,74
NH
Básico polar
Arginina Arg (R) || 10,76
H2N-C-NH-CH2-CH2-CH2-
 EB1-2

N
CH2-
Histidina His (H) 7,59
NH

2. 2 Propiedades
Los aminoácidos tienen puntos de fusión excesivamente altos comparados con compuestos de
similar peso molecular, ya que la mayoría tienen puntos de fusión superiores a los 200 ºC. Para
explicar estas observaciones se ha supuesto que los aminoácidos en solución neutra están
formando iones doblemente cargados y conocidos como zwitteriones.

Ejercicio resuelto
La alanina (ácido 2-amino propanoico) y el ácido láctico (ácido 2-hidroxi propanoico) tienen puntos
de fusión de 324 y 53 ºC respectivamente. Explica esto en base a su estructura

El punto de fusión tan alto del aminoácido CH3-C-COOH CH3-C-COOH

comparado con el hidroxiácido de peso molecular OH NH2
similar se basa en la suposición que los aminoácidos Ácido 2-hidroxipropanoico Ácido 2-aminopropanoico
en solución neutra se encuentran en forma de iones T. fusión: 53 ºC T. fusión: 324 ºC
PM=89 PM=88
dando lugar a enlaces iónicos entre las cargas de
distinto signo. CH3-CH-COO-
Por tanto, el punto de fusión es tan alto debido a la +NH
3
energía que se necesita para romper los enlaces Forma zwitterión
iónicos de la red cristalina formada.

2.2.1 Propiedades ácido base de los aminoácidos

En disolución acuosa, los aminoácidos muestran un comportamiento anfótero, es decir pueden
ionizarse, dependiendo del pH, como:

- ácido: donde los grupos -COOH liberan protones y quedando (-COO-)

- base: donde los grupos -NH2 captan protones, quedando como (-NH3+)

- ácido y base a la vez donde los dos grupos (-COOH y NH2) se ionizan, apareciendo en forma
dipolar iónica llamada zwitterion (COO- y NH3+)

Los equilibrios de ionización que R R R

intervienen en la ionización de un - H+ - H+
aminoácido con grupos R no H3N+-C-COOH H3N+-C-COO- H2N-C-COO-
ionizables, son: H+ + H+ +
H H H
zwitterion
3. Punto isoeléctrico

Se define el punto isoeléctrico de un aminoácido como el pH al cual la carga neta es cero y, por
tanto, no migraría en un campo eléctrico, determinándose como la media aritmética de los pK de
los equilibrios que dan lugar a la especie iónica de carga neta 0.

Para aminoácidos que contienen solamente un grupo COOH y un NH2 como grupos ionizables, el
punto isoeléctrico pI se determina como pI=1/2(pK1+pK2)

Ejercicio resuelto
 EB1-3

a) Dibuja las estructuras de la alanina a pH=1; 6,02 y 12. b) Indica hacia que polo migraría en una
electroforesis a pH=1 y a pH=12.
CH3 CH3 CH3
A la vista de la tabla de aminoácidos
- H+
se observa que el punto isoeléctrico pI H3N+-C-COOH H3N+-C-COO- H2N-C-COO-
o pH al cual la molécula no tiene H+ +
carga neta (zwitterion) es 6,02. H H H
Por lo tanto a un pH ácido como 1 Alanina Zwitterion Alanina
predomina la forma ácida donde la pH=1 pI=6,02 pH=12
estructura zwitterion gana protones y
a un pH francamente básico como 12 predomina la forma básica (pierde protones).

b) Al aplicar un campo eléctrico en una electroforesis a pH=1 la glicina migraría hacia el polo
negativo (cátodo), mientras que a un pH=12 migraría hacia el polo positivo (ánodo) por estar
cargada negativamente.

El comportamiento ácido-base de los aminoácidos es el que va a determinar las propiedades

electrolíticas de las proteínas. Por este motivo, la función de las proteínas es extraordinariamente
sensible al pH:

- a pH bajo, la mayor parte de los grupos disociables estarán protonados, y por lo tanto habrá un
gran número de cargas positivas en la proteína.

- a pH elevado, los grupos disociables no estarán protonados, con lo cual habrá mayor número
de cargas negativas.

Ejercicio resuelto
Determina el pI del ácido aspártico. El ácido aspártico tiene una cadena lateral ácida y tiene tres
grupos cuyos pK son pK1= 2,09 (carboxílico), pK3 = 3,86 (-COOH lateral) y pK2 =9,82 (amonio -
NH3+).

El ácido aspártico puede existir en las cuatro formas que se muestran, según el pH de la solución,
de pH ácido (izquierda) a pH básico (derecha).
CH2-COOH CH2-COOH CH2-COO- CH2-COO-
pK1 pK3 pK2
H3N+-C-COOH H3N+-C-COO- H3N+-C-COO- H2N-C-COO-
2,09 3,86 9,82
H A H B H C H D
Medio ácido Zwitterion Medio básico
bajo pH forma neutra alto pH
pH=12
Partiendo de la ecuación de Henderson-Hasselbalch: pKa = pH + log [A-] / [AH], ésta nos dice
que cuando el pH = pKa => log[A-] / [AH] = 0, así que [A-] / [AH] =1 y por tanto [AH]= [A-], es decir,
cuando el pH es igual al pKa existe la misma cantidad de ácido que de la base conjugada.

-Si hacemos la solución más ácida, es decir, se baja el pH, por lo que el pH <pKa, entonces log
[A-] / [AH] < 0, así que [A-] / [AH] <1 y por tanto [AH]> [A-]. Esto tiene sentido ya que nos dice que
en medio ácido fuerte hará que la formación principal sea la forma ácida HA.

-Si hacemos la solución más básica, es decir, elevar el pH, por lo que el pH >pKa, entonces log
[A-] / [AH] > 0, así que [A-] / [AH] >1 y por tanto [A-]>[AH. Esto nos dice que en medio
básico hará que la formación principal sea la forma básica A-.

Concluyendo:
 EB1-4

- a pH < 2,09, la especie A (Asp+) es la forma predominante.

- en el rango de 2,09 <pH <3,86 la especie B (Asp +− ) es la forma predominante.
- en el rango de 3,86 <pH <9,82 la especie C (Asp 2+ − ) es la forma predominante
- a pH >9,90, la especie D (Asp2-) es la forma dominante.

El pI se determina como la media aritmética de los pK de los equilibrios que dan lugar a la
especie iónica de carga neta 0 (zwitterion).
Por tanto el pI de ácido as`´artico sería: pI = 1/2(pK1+pK3) =1 /2(2,09+3,86)=2,98.
En la tabla se muestran valores de pK para diferentes aminoácidos:

Aminoácido Siglas Letra pK1 pK2 pK3

Aminoácidos con cadenas laterales no polares
Glicina Gly G 2,34 9,60
Alanina Ala A 2,34 9,69
Valina Val V 2,32 9,62
Leucina Leu L 2,36 9,60
Fenilalanina Phe F 1,83 9,13
Triptófano Trp W 2,83 9,39
Aminoácidos con cadenas laterales con grupos polares no cargados
Serina Ser S 2,21 9,15
Treonina Thr T 2,63 10,43
Asparagina Asn N 2,02 8,80
Aminoácidos con cadenas laterales con grupos cargados
Cisteína Cys C 1,71 10,78 8,33
Lisina Lys K 2,18 8,95 10,79 -Amino
Arginina Arg R 2,17 9,04 12,48 Guanidinio
Histidina His H 1,82 9,17 6,00 Imidazol
Acido aspártico Asp D 2,09 9,82 3,86 -COOH
Acido glutámico Glu E 2,19 9,67 4,25 -COOH

4. Nomenclatura de aminoácidos
Los aminoácidos tienen dos sistemas de nomenclatura:

1. El sistema clásico de tres primeras letras, Por ejemplo: Ala, Glu, Gly, Phe. Observar que
derivan del nombre en inglés. Así, la glicina es Gly de glycine y no Gli.

2. El actual sistema de una sola letra, impuesto en genética molecular e imprescindible para el
uso de bases de datos, que permite la representación de la estructura primaria de una proteína
mediante la disposición consecutiva de letras sin espacios ni signos intermedios, disponiendo a
la izquierda el aminoácido N-terminal y a la derecha el aminoácido C-terminal. Ejemplo: LSIMAG
... AYSSITH.
La elección de letras se fue eligiendo por la primera letra: Alanina: A, pero cuando no había letras, se
eligieron otras. Como curiosidad, Arginina es R porque suena como la R. En otros casos por proximidad:
Lisina por K que está cerca de la L.

Por último, observar el ahorro de espacio que se consigue con esta nomenclatura.

4. Aminoácidos esenciales
Aminoácidos no esenciales y esenciales para el hombre
 EB1-5

Los aminoácidos que requieren ser No esenciales Esenciales

incorporados por la ingesta, no Glutamato Alanina Isoleucina Treonina
pudiendo ser sintetizados por Glutamina Glicina Leucina Triptofano
nuestro organismo, se denominan Prolina Serina Lisina Valina
aminoácidos esenciales, y son Aspartato Tirosina Fenilalanina Histidina
producidos por plantas y bacterias Arginina ( sólo en
fuera de nuestro organismo Asparagina Cisteína Metionina
lactantes)
Aquellos aminoácidos que nuestro
organismo sintetiza se denominan no esenciales.
PROTEÍNAS
1. Introducción
Las proteínas son biomóleculas formadas básicamente por carbono, hidrógeno, oxígeno y
nitrógeno, pudiendo contener azufre, fósforo, hierro, magnesio y cobre.
Pueden considerarse como polímeros formados por monómeros o moléculas de aminoácidos
unidos mediante enlaces peptídicos.
Una analogía es que la proteína es como una pared formada por los ladrillos que son los aminoácidos.

Según el número de aminoácidos se clasifican como:

- péptidos: unión de un número bajo de aminoácidos, denominándose dipéptidos si son dos

aminoácidos, tripéptidos si son tres y oligopéptido si el número de aminoácidos que forma la
molécula no es mayor de 10.

- polipéptidos: si el número de aminoácidos es superior a 10 y si el nº es superior a 50

aminoácidos se conoce como proteína.

1.1 Nomenclatura
Los péptidos se nombran leyendo secuenciadamente los radicales de los aminoácidos que lo
integran a partir del extremo N (+NH3 libre) reemplazando la terminación –ina por –il, excepto el
último que mantiene su nombre.
Ejemplo: alanilglicilalanina

2. El enlace peptídico
La unión de los aminoácidos en los
H H H H
péptidos es un enlace peptídico, enlace
covalente que se establece entre el NH2-C─C=O + HN─C-COOH NH2-C─C ─ N─C-COOH + H2O
grupo carboxilo de un aminoácido y el
grupo amino del siguiente, dando lugar a R OH H R’ R O H R’
la pérdida de una molécula de agua. enlace
aminoácido 1 aminoácido 2 dipéptido peptídico
El enlace peptídico tiene un comportamiento similar al de un enlace doble, es decir, presenta una
cierta rigidez que hace que los átomos que lo forman estén en el mismo plano.
Por otra parte, esta reacción de condensación necesita de energía, mientras que la reacción
inversa de hidrólisis se produce de forma espontánea en medio ácido aunque demasiado lenta en
soluciones neutras.

3. Propiedades ácido-base de los péptidos

Todos los péptidos tienen, como mínimo, dos grupos ionizables, el grupo amino del N-terminal, y el
grupo carboxilo del C-terminal. Además de estos grupos puede haber también grupos ionizables en
las cadenas laterales de algunos de los aminoácidos que componen el péptido.
Muchas veces, es importante predecir la carga transportada por un péptido o proteína particular
para predecir cómo una proteína (o péptido) se moverá durante la electroforesis o cómo va a
interactuar con un medio de intercambio iónico utilizado para la cromatografía.
 EB1-6

Ya que las proteínas contienen múltiples grupos ionizables, resulta difícil calcular el pI a partir de
sus pK utilizando la ecuación de Henderson-Hasselbach. Por este motivo los valores de pI de las
proteínas se mide experimentalmente, determinando el valor del pH en el que la proteína no se
mueve en un campo eléctrico. En cuanto a la carga, al igual que en los aminoácidos:

- a un pH < pI la proteína tendrá una carga neta positiva.

- a un pH > pI la proteína tendrá una carga neta negativa.

Ejercicio resuelto O O O O O
Determina la carga del péptido Ser-Asp- || || || || ||
Val-Gln-Lys a pH= 2, 7 y 11 H2N-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-NH-CH-C-OH
| | | | |
La carga global o neta en un péptido o CH2 CH2 CH-CH3 CH2 (CH2)4
proteína es simplemente la suma de las | | | | |
cargas de cada grupo ionizable en el OH COOH CH3 CH2 NH2
péptido. |
NH2-C=O

Por lo tanto, la determinación de la carga de un péptido consta de tres pasos:

1º Se identifican todos los grupos ionizables (están señalados). Observar que el grupo
–CO-NH2, tipo amido no es ionizable.
2º Se determina la carga de cada grupo en el pH dado
3º Se suman las cargas, que se muestran en la tabla adjunta.

Grupo funcional ionizable pH=2 pH=7 pH=11

-NH2 genérico (pK~9) + + 0
Asp (-COOH pK3=3,86) 0 - -
Lisina (-NH2 pK3=10,79) + + 0
-COOH genérico (pK~2) 0 - -
Carga total +2 0 -2

Ejercicio propuesto
¿Cuál sería la carga neta aproximada para el siguiente péptido Phe-Glu-Asn-Cys-Arg a pH 2, 5, 7,
9 y 11?

4. Estructura de las proteínas

asp
Es posible considerar la estructura de una proteína asn
ar cy lys
por cuatro niveles estructurales denominados: s leu lys
ala g gln leu
-estructura primaria: es la secuencia de ile
ile
glu his
aminoácidos de la proteína que nos indica que gly his
gly
aminoácidos componen + º la cadena glu
Estructura primaria
polipeptídica y el orden en que se encuentran (secuencia de aminoácidos) gln
dichos aminoácidos, siendo esta secuencia y la cy
s
forma que adopte la que determine la función de ….. asn asp

una proteína.

Ejercicio CH3 enlace CH2OH CH2OH CH3

peptídico
Indique cuál de los siguientes +NH -CH-CONH-CH-CONH-CHCOO-
3
+NH -CHCONH-CH-CONH-CHCOO-
3
tripéptidos serían iguales: ala-leu-
ser ser-leu-ala ala-ser-leu CH3-CH-CH2 CH3-CH-CH2
Explícalo CH3 CH3
ala-leu-ser CH3 CH2OH ser-leu-ala
+NH -CH-CONH-CH-CONH-CHCOO-
3

CH2-CH-CH3

ala-ser-leu CH3
 EB1-7

Observar que las tres estructuras no son iguales, ya que en las secuencias reversibles ala-leu-ser
y ser-leu-ala, los radicales de la alanina y de la serina están en distinta posición con respecto al N
y C terminales.

- estructura secundaria: es el resultado de los

N
enlaces por puente de hidrógeno entre los |
aminoácidos dentro de la proteína, existiendo dos N
H N
|
tipos de estructura secundaria: H |
- O H
N
- conformación −hélice: esta estructura se O | +
||
C
forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí || H O
misma la estructura primaria. Se debe a la C ||
O -
C
formación de enlaces de hidrógeno entre el
-C=O de un aminoácido y el -NH- del cuarto ||
+
C
aminoácido que le sigue.

-conformación -laminar: en esta R R

disposición los aminoácidos no forman |
O
|
O
H C H C
una hélice sino una cadena en forma de | || | ||
C N C N
zigzag, denominada también disposición N || | C N || | C
de hoja plegada. Se mantienen unidos C O H C O H C
por enlaces por puente de hidrógeno entre | R | R |
R H | O R H | O R
hojas de proteínas adyacentes. ||
| C || | C
Presentan esta estructura la queratina de N C N C
la seda o fibroína. C N C N
C || | C || | C
| O H | O H |
R R R

-estructura terciaria: es el modo en el que la cadena polipeptídica se pliega en el espacio. La

estructura terciaria de una proteína es la responsable directa de sus propiedades biológicas. Se
distinguen dos tipos de estructura terciaria:

- Proteínas con estructura terciaria de tipo fibroso en las que una de las dimensiones es
mucho mayor que las otras dos.
En este caso, los elementos de estructura secundaria (hélices o láminas) pueden mantener
su ordenamiento sin recurrir a grandes modificaciones, tan sólo introduciendo ligeras
torsiones longitudinales, como en las hebras de una cuerda.
Son ejemplos el colágeno que se muestra en la figura, la queratina
del cabello o la fibroína de la seda.

- Proteínas con estructura terciaria de tipo globular, más frecuentes,

en las que no existe una dimensión que predomine sobre las demás,
y su forma es aproximadamente esférica. En este tipo de estructuras
se suceden regiones con estructuras al azar, hélice o lámina,
acodamientos y estructuras supersecundarias. La figura anexo de la
derecha corresponde a la mioglobina.

Ejercicio resuelto
Describe la clasificación de proteínas en fibrosas y globulares
Las holoproteínas se pueden dividir en dos clases:
 EB1-8

- Proteínas fibrosas: largas cadenas de polipéptidos dispuestas en haces. Por lo general son
insolubles en agua y funcionan como proteínas estructurales como el colágeno y la queratina.

- Proteínas globulares: tienen aproximadamente formas esféricas y son solubles en agua. Por lo
general, tienen funciones de regulación como catalizadores (enzimas).
El proceso de plegado conlleva una disminución de la entropía. Que es salvado principalmente
por las interacciones ergeticamente favorables que se producen en el interior de la molécula.
Las fuerzas que estabilizan la estructura terciaria de una proteína se establecen entre los
distintos radicales R de los aminoácidos que la componen. Aparecen varios tipos de enlaces:
covalentes y no covalentes.

Los enlaces covalentes pueden deberse a:

- formación de un puente disulfuro entre los grupos tiol (-SH) de aminoácidos que tienen
azufre, como la cisteína.

- formación de un enlace amida (-CO-NH-) entre las cadenas laterales de la Lys y un

aminoácido dicarboxílico (Glu o Asp).

Los enlaces no covalentes pueden ser por:

- fuerzas electrostáticas entre cadenas laterales O-H O-H

COO- N+H3
ionizadas, con cargas de signo opuesto, entre los Puentes de H CH2
grupos carboxilo (-COO-) y los grupos amino (+NH3). CH3
Puente
CH2 eléctrico

- puentes de hidrógeno entre cadenas de CH CH2 S S CH2

aminoácidos polares sin carga y grupos -OH ácidos. CH3 Puente disulfuro
Interacción
- interacciones hidrofóbicas y fuerzas de Van der hidrófoba
Waals entre los radicales alifáticos y aromáticos de
las cadenas laterales correspondientes a
aminoácidos apolares.
En medio acuoso, las moléculas hidrofóbicas tienden a
asociarse para minimizar el número de moléculas de agua que
puedan estar en contacto con las moléculas hidrofóbicas.

- fuerzas de polaridad debidas a interacciones

dipolo-dipolo.

- estructura cuaternaria: informa de la unión de varias

cadenas polipeptídicas con estructura terciaria, mediante
interacciones débiles no covalentes (hidrofóbicas, polares,
electrostáticas, Van der Waals y puentes de hidrógeno),
aunque en algunos casos, como en las inmunoglobulinas, la
estructura cuaternaria se mantiene unida mediante puentes de
disulfuro, formando un agregado de proteinas.

Cada una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de

protómero, variando desde dos (dímero) como en la hexoquinasa, cuatro (tetrámero) como
en la hemoglobina, o muchos como la cápsida del virus de la poliomielitis, que consta de 60
unidades proteícas.
 EB1-9

Cada una de estas estructuras informa de la disposición de la anterior en el espacio. En

definitiva, es la estructura primaria la que determina cuál será la secundaria y por tanto
la terciaria, y asi sucesivamente.

Ejercicio resuelto
Una proteína globular que se encuentra habitualmente en solución acuosa tiene estos aminoácidos
en su estructura primaria: ácido glutámico, lisina, leucina y triptófano. Predecir donde se
encontraría cada aminoácido, si en la parte interior de la proteína (hidrófoba) o en el exterior de la
proteína (hidrófila).
El ácido glutámico y la lisina se cargan eléctricamente y por lo tanto al ser polares e hidrofílicos
estarán en el exterior de la proteína. La leucina y triptófano son no polares e hidrofóbicos y estarán
dentro de la proteína.

5. Clasificación de las proteínas

Las proteínas se clasifican en:

- holoproteínas: están formadas solamente por aminoácidos. Según la conformación espacial

que adopten se clasifican en:

- globulares: tienen forma esférica, comprendiendo los siguientes tipos: Prolaminas: Zeína
(maíz), gliadina (trigo), hordeína (cebada), Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz),
Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo), lactoalbúmina (leche), Hormonas:
Insulina, hormona del crecimiento, prolactina, tirotropina, Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas,
Ligasas, Liasas, Transferasas...etc.
- fibrosas: desmpeñan funciones estructurales como Colágenos: en tejidos conjuntivos,
cartilaginosos . Queratinas: en formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas, cuernos.
Elastinas: en tendones y vasos sanguineos. Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos).

- heteroproteínas: formadas por una fracción proteínica y por un grupo no proteínico, que se
denomina "grupo prostético”. Según sea la naturaleza del grupo prostético se clasifican en:

- glucoproteínas : el grupo prostético es la glucosa: ribonucleasa, mucoproteínas,

anticuerpos, hormona luteinizante
- lipoproteínas: el grupo prostético es un lípido y pueden ser de alta, baja y muy baja
densidad, siendo su función transportar los lípidos en la sangre.

- cromoproteínas: el grupo prostético es una sustancia coloreada, pudiendo ser de:

- naturaleza porfirínica: contiene un catión de hierro al que deben su coloración como la

hemoglobina que transportan oxígeno
- naturaleza no porfirínica: sin anillos tetrapirrólicos, como la hemocianina (que contiene
cobre), que transporta oxígeno en los invertebrados.

6. Propiedades de las proteínas

Las propiedades de las proteínas vienen determinadas por los grupos funcionales de los radicales
que constituyen los aminoácidos que las forman, debido a que son los responsables del
plegamiento y exposición al medio externo. Entre las propiedades características tenemos:

-especificidad: cada proteína lleva a cabo una determinada función y lo realiza porque posee
una determinada estructura primaria y una conformación espacial propia. Un cambio en la
estructura de la proteína puede significar una pérdida de la función.
Por otra parte, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos sino que cada
individuo posee proteínas específicas propias que se ponen de manifiesto en los procesos de
rechazo de órganos transplantados.
 EB1-10

-desnaturalización: consiste en la pérdida de la estructura terciaria, por romperse los puentes

que forman dicha estructura, dejando la conformación de la proteína muy abierta y con una
interacción máxima con el disolvente, por lo que una proteína soluble en agua cuando se
desnaturaliza se hace insoluble en agua y precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios de temperatura, (huevo cocido o frito),
variaciones del pH y solo en algunos casos una proteína desnaturalizada puede volver a su
anterior plegamiento o conformación, proceso que se denomina renaturalización.

Ejercicio resuelto
Indica métodos de desnaturalización de las proteínas
Los métodos que desnaturalizan, destruyendo el alto grado de conformación de una proteína, se
realizan:
- cambiando el pH se rompen las interacciones electrostáticas y los enlaces por puentes de
hidrógeno.
- llegando a una alta concentración de sales, también se rompen las interacciones
electrostáticas y los enlaces por puentes de hidrógeno.
- añadiendo urea se rompen los enlaces por puentes de hidrógeno.
- añadiendo un disolvente orgánico se perturba la interacción hidrofóbica.
- calentando, se rompen las fuerzas de atracción.

Ejercicio propuesto
Teniendo en cuenta la estructura de urea, deducir cómo este compuesto puede promover la
desnaturalización de proteínas.

6.1 Funciones de las proteínas

Las proteínas llevan a cabo un conjunto de funciones entre las que podemos destacar las
siguientes:
Como ejemplos de proteínas que hacen de soporte dando resistencia mecánica al
órgano sobre el que actúa tenemos: las glucoproteínas que forman parte de las
Estructural membranas, las histonas que forman parte de los cromosomas, el colágeno del
tejido conjuntivo fibroso, la elastina, del tejido conjuntivo elástico y la queratina de
la epidermis.
Son las más numerosas y especializadas. Actúan como biocatalizadores de las
Enzimatica
reacciones químicas acelerando grandemente (1014) la velocidad de reacción.
Regulan el metabolismo de los glúcidos como la insulina y glucagón
Hormonal Regulan el desarrollo y crecimiento como la hormona del crecimiento, oxitocina,
vasopresina y otras.
Desempeñan funciones de protección, evitando la formación de coágulos como la
Defensiva Trombina y fibrinógeno y defensivas actuando como anticuerpos frente a los
patógenos, siendo las más importantes las inmunoglobulinas.
Algunas moléculas son transportadas al interior y exterior de las células unidas a
Transporte
proteínas portadoras. Como ejemplo el transporte de oxígeno por la Hemoglobina.
Constituyen un almacén de aminoácidos dispuestos a ser utilizados poe el embrión
Reserva en desarrollo como son la Ovoalbúmina, de la clara de huevo, la gliadina, del grano
de trigo y la Lactoalbúmina, de la leche
Información y Actúan como receptores detectando estímulos externos a la célula, como señales
control hormonales o luminosas como la rodopsina que es la responsable de la visión en
condiciones de baja luminosidad
 EB1-11

ENZIMAS
1. Introducción

Los enzimas son proteínas que catalizan reacciones químicas en los seres vivos, actuando como
catalizadores, sustancias que no se consumen en la reacción, aumentando notablemente su
velocidad en factores que pueden llegar a 1014.

Ejemplo
La enzima anhidrasa carbónica cataliza la reacción CO2 + H2O H2CO3 acelerando su
velocidad en un factor de 10 millones (107) con respecto a la reacción sin catalizador.

Prácticamente todas las reacciones químicas que tienen lugar en los seres vivos están catalizadas
por enzimas, actuando como catalizadores específicos: cada enzima cataliza un solo tipo de
reacción, y actúa sobre un único sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. En una reacción
catalizada por un enzima hay que tener en cuenta:

1. La sustancia sobre la que actúa el enzima se llama sustrato.

2. El sustrato se une a una región concreta del enzima, llamada centro activo, formando el
complejo enzima sustrato, que comprende (1) un sitio de unión formado por los aminoácidos
que están en contacto directo con el sustrato y (2) un sitio catalítico, formado por los
aminoácidos implicados en la reacción.

3. Una vez formados los productos el enzima puede comenzar un nuevo ciclo de reacción.

Ejemplo
El enzima sacarasa es muy específico y rompe el enlace -glucosídico de la sacarosa o de
compuestos similares, siendo la sacarosa su sustrato natural, mientras que la maltosa y la
isomaltosa son sustratos análogos.
El enzima actúa con máxima eficacia sobre el sustrato natural y con menor eficacia sobre los
sustratos análogos.

Complejo
Enzima-Sustrato
Sustrato Productos
Centro
activo

Enzima

2. Propiedades de los enzimas

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Las enzimas poseen una conformación natural más estable que las demás conformaciones
posibles y cambios en la conformación suelen ir asociados a cambios en la actividad catalítica,
siendo los factores que influyen de manera más directa sobre la actividad de un enzima:

- pH : Según el pH del medio los grupos químicos ionizables (carboxilos -COOH; amino -NH2;
tiol -SH; imidazol, etc.) en las cadenas laterales de los aminoácidos que forman los enzimas
pueden tener carga eléctrica positiva, negativa o neutra. Como la conformación de las proteínas
depende, en parte, de sus cargas eléctricas, habrá un pH en el cual la conformación será la más
adecuada para la actividad catalítica, siendo este el pH óptimo.
Ejemplo:
pepsina ureasa arginasa
100 La mayoría de los enzimas son muy sensibles a
los cambios de pH ya que pequeñas
% máxima actividad enzimática

desviaciones sobre el pH óptimo pueden afectar

drásticamente su actividad.
Así, la pepsina gástrica tiene un pH óptimo de 2,
la ureasa lo tiene a pH 7 y la arginasa lo tiene a
50
pH 10 (Figura de la izquierda). Así, ligeros
cambios de pH pueden provocar la
desnaturalización de la proteína, por lo que los
seres vivos han desarrollado sistemas más o
menos complejos para mantener estable el pH
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11
intracelular:
pH

- temperatura : En general, los aumentos de

temperatura aceleran las reacciones químicas. Una
Velocidad de reacción→

regla empírica indica que por cada 10ºC de Velocidad

incremento en la temperatura, la velocidad de máxima
reacción se duplica. Sin embargo, debido a su
naturaleza proteíca a partir de cierta temperatura, se
empiezan a desnaturalizar por el calor. La
temperatura a la cual la actividad catalítica es Temperatura
máxima se llama temperatura óptima. óptima

Temperatura →
Por encima de esta temperatura, el aumento de la
velocidad de reacción debido a la temperatura es
Velocidad de reacción→

contrarrestado por la pérdida de actividad catalítica

debida a la desnaturalización térmica, resultando Velocidad
que la actividad enzimática decrece rápidamente máxima
hasta anularse.

- concentración del sustrato: cuanto mayor es

esta concentración, mayor es la velocidad de
reacción que da lugar a la desaparición de Concentración del sustrato →
reactivos y a la aparición de productos, llegando a la
velocidad máxima, en la que si aumentamos la concentración del sustrato, el enzima se satura
de sustrato y no actúa.

- cofactores: a veces, un enzima requiere para su función la presencia de sustancias no

proteicas que colaboran en la catálisis. A esto factores se denominan cofactores, que pueden
ser:
- iones inorgánicos como el Fe++, Mg++, Mn++, Zn++ etc.
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- moléculas orgánicas que se denominan coenzimas. A diferencia de las enzimas, las

coenzimas se modifican y consumen durante la reacción. A los enzimas que precisan de
cofactor se denominan holoenzimas. Casi un tercio de los enzimas conocidos requieren
cofactores.
Apoenzima (estructura proteica) + Coenzima = Holoenzima

La apoenzima, es por tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se le une el cofactor adecuado,
es decir, la apoenzima es una enzima que no puede llevar a cabo su acción catalítica
desprovista de los cofactores necesarios.

3. Nomenclatura de las Enzimas

Hay varias formas de nombrar una enzima:

- nombres particulares: Algunas enzimas conservan sus nombres antiguos asignados por su
descubridor. Sin embargo, al ir aumentando el número de enzimas conocidos, se hizo necesaria
una nomenclatura sistemática que informara sobre la acción específica de cada enzima y los
sustratos sobre los que actuaba.

- nombre sistemático: El nombre sistemático de un enzima consta actualmente de 3 partes: a)

sustrato preferente b) tipo de reacción realizado c) terminación "asa"

Ejemplo:
La glucosa fosfato isomerasa (GPI) cataliza la isomerización de la glucosa-6-fosfato en fructosa-
6-fosfato.
Debido a que muchos enzimas catalizan reacciones reversibles, no hay una manera única para
fijar cuál de los dos sentidos se utiliza para nombrar al enzima. Así, la glucosa fosfato isomerasa
también podría llamarse fructosa fosfato isomerasa.

Cuando la acción del enzima es la hidrólisis del sustrato, el segundo componente del nombre se
omite y por ejemplo, la lactosa hidrolasa se llama simplemente lactasa.

- código de la comisión enzimática (enzyme comission): siendo el nombre de cada enzima

identificado por un código numérico, encabezado por las letras EC (enzyme commission),
seguidas de cuatro números separados por puntos. El primer número indica a cual de las seis
clases pertenece el enzima, el segundo se refiere a distintas subclases dentro de cada grupo, el
tercero y el cuarto se refieren a los grupos químicos específicos que intervienen en la reacción.

Ejemplo:
La ATP glucosa fosfotransferasa se llama habitualmente glucoquinasa y se nombra como EC
2.7.1.2 donde el número 2 indica que es una transferasa, el 7 que es una fosfotransferasa, el 1
indica que el aceptor es un grupo OH, y el último 2 indica que es un OH de la D-glucosa el que
acepta el grupo fosfato.
Compuesto reducido A Compuesto oxidado B
(agente resuctor) (agente oxidante)
4. Clasificación de las enzimas diapositivas power point e-
En función de su acción catalítica específica, las A B
e-
enzimas se clasifican en 6 grandes grupos o clases:
A es oxidado B es reducido
- Clase 1: Oxidoreductasas que catalizan perdiendo electrones ganando electrones
reacciones de oxidorreducción, es decir,
transferencia de hidrógeno (H) o electrones (e-) de
un sustrato a otro, según la reacción general: e-
AH2+ B A + BH2 A B
e-
Ared + Boxid Aoxid + Bred Compuesto Compuesto
oxidado A reducido B
Ejemplos
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1. La enzima D-glucosa oxidasa que transforma la glucosa en ácido glucónico en condiciones

aerobias: C6H12O6 + O2 +H2O C6H12O7 + H2O2.

2. La enzima D-lactato deshidrogenasa transforma el ácido láctico en ácido pirúvico.

CH3 CH3
| |
CHOH C=O + H2
| |
COOH COOH
ácido láctico ácido pirúvico
- Clase 2: Transferasas: catalizan la transferencia de un grupo químico (distinto del hidrógeno)
de un sustrato a otro, según la reacción:
A─B + C A + C─B

CH2OH CH2─O─PO3H2 Ejemplo:

La enzima glucoquinasa o ATP D-
C O H H C O H
H
1
hexosa 6-fosfotransferasa que cataliza
OH C + ATP OH C + ADP la reacción que se representa en la que
OH H OH H se transfiere un grupo fosfato del ATP a
HO HO
OH OH la glucosa.
H OH H OH
-D-glucosa -D-glucosa-6-fosfato

- Clase 3: Hidrolasas que catalizan las reacciones de hidrólisis:

A─B + H2O A─H + H─OH
Ejemplo:
1. La enzima lactasa cataliza la reacción:
Lactosa + agua glucosa + galactosa
2. La sacarasa transforma la sacarosa en glucosa y fructosa
C12H22O11 +H2O C6H12O6 + C6H12O6
sacarosa glucosa fructosa

- Clase 4: Liasas que catalizan las reacciones de ruptura o soldadura de sustratos:

A─B A+B
Ejemplo:
La enzima acetato descarboxilasa cataliza la reacción:
C4H6O3 CO2 + C3H6O
Ácido acetil acético Dióxido de carbono Acetona

- Clase 5: Isomerasas que catalizan la interconversión de isómeros:

A B
Ejemplo:
1. La enzima fosfotriosa isomerasa cataliza las reacción:
gliceraldehído-3-fosfato dihidroxiacetona-fosfato

2. La fosfoglucosa isomerasa cataliza la reacción:

glucosa-6-fosfato fructosa-6-fosfato

- Clase 6: Ligasas que catalizan la unión de dos sustratos con hidrólisis simultánea de un
nucleótido trifosfato (ATP, GTP, etc.):
A + B + XTP A─B + XDP + Pi
Ejemplo:
La enzima piruvato carboxilasa cataliza la reacción:
Piruvato + CO2 + H2O + ATP oxalacetato + ADP+ Pi + 2 H+
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5. Aplicaciones de las enzimas

Los enzimas son proteínas de pesos moleculares que van de 10000 a 2000000 que no solo
intervienen en las reacciones bioquímicas que se producen en el cuerpo humano, sino que se
utilizan ampliamente en:

- industria alimentaria: se utilizan para obtener glucosa a partir de almidones de maíz. Para
elaborar el pan, el almidón es roto en azúcares más sencillos que luego se fermentan para la
producción de dióxido de carbono, dándole a este una textura suave y esponjada. Las Lipasas
se utilizan para obtener productos cárnicos con bajo contenido en grasas.
- médicas: se utilizan como antibacterias como la lisozima que hidroliza los mucopolisacáridos
de la pared celular de varias partículas gram positivas. La tripsina suele usarse como agente
antiinflamatorio y como agente limpiador en heridas.

- análisis clínicos: se utilizan ampliamente en el análisis clínico debido a su especificidad,

como la glucosa oxidasa que se utiliza en pruebas clínicas de detección de niveles de glucosa
ya sea en sangre o en orina.

6. Actividad de una enzima

La actividad de un enzima se mide en Unidades Internacionales (U) que se definen como la
“cantidad de enzima que cataliza la transformación de un micromol de sustrato por minuto a una
temperatura y pH definido “.
En la tabla se resumen otras relaciones de actividad:

Magnitud Definición Unidades

Cantidad de enzima necesaria para transformar
Unidad Internacional 1U= 1 μmol/min
un micromol de sustrato por minuto
Actividad específica Unidades de enzima por mg proteínas totales AE= U/mg.
Actividad total Unidades totales de enzima en el extracto AT= U
Porcentaje de recuperación (ATfinal/ATinicial) x 100.
Factor de purificación AEfinal/AEinicial.