BLOQUE I (Bioquímica)

BIOLOGÍA
2º BACHILLERATO
BLOQUE I: LA BASE
MOLECULAR Y
FISICOQUÍMICA DE
LA VIDA
BLOQUE I: LA BASE MOLECULAR Y FISICOQUÍMICA DE LA VIDA BIOLOGÍA 2º BACHILLERATO
BLOQUE I
LA BASE MOLECULAR Y FISICOQUÍMICA DE LA VIDA
CONTENIDOS:
1. COMPOSICIÓN DE LOS SERES VIVOS: BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS .

2. EL AGUA Y LAS SALES MINERALES .
2.1. EL AGUA.
2.1.1. ESTRUCTURA.
2.1.2. PROPIEDADES FISICO-QUÍMICAS.
2.1.3. FUNCIONES BIOLÓGICAS.
2.1.4. DISOLUCIONES ACUOSAS. DIFUSIÓN, ÓSMOSIS Y DIÁLISIS.
2.2. SALES MINERALES .
2.2.1. CLASIFICACIÓN.
2.2.2. FUNCIONES GENERALES EN LOS ORGANISMOS.
3. GLÚCIDOS.
3.1. CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN .
3.2. MONOSACÁRIDOS: ESTRUCTURA Y FUNCIONES .
3.3. ENLACE O-GLUCOSÍDICO. DISACÁRIDOS Y POLISACÁRIDOS .
4. LÍPIDOS.
4.1. CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN.
4.2. ÁCIDOS GRASOS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES .
4.3. TRIACILGLICÉRIDOS Y FOSFOLÍPIDOS: ESTRUCTURA, PROPIEDADES Y FUNCIONES .
4.4. CAROTENOIDES Y ESTEROIDES: PROPIEDADES Y FUNCIONES.
5. PROTEÍNAS.
5.1. CONCEPTO E IMPORTANCIA BIOLÓGICA .
5.2. AMINOÁCIDOS. ENLACE PEPTÍDICO .
5.3. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.
5.4. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.
6. ENZIMAS.
6.1. CONCEPTO Y ESTRUCTURA.
6.2. MECANISMO DE ACCIÓN Y CINÉTICA ENZIMÁTICA.
6.3. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: TEMPERATURA, PH, INHIBIDORES.
7. VITAMINAS: CONCEPTO, CLASIFICACIÓN Y CARENCIAS .
8. ÁCIDOS NUCLEICOS.
8.1. CONCEPTO E IMPORTANCIA BIOLÓGICA .
8.2. NUCLEÓTIDOS. ENLACE FOSFODIÉSTER. FUNCIONES DE LOS NUCLEÓTIDOS .
8.3. TIPOS DE ÁCIDOS NUCLEICOS . ESTRUCTURA, LOCALIZACIÓN Y FUNCIONES
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OBSERVACIONES:
1. El alumnado debe saber definir qué es un bioelemento y enumerar los más importantes, así como
poder destacar las propiedades físico -químicas del carbono.
2. Se recomienda resaltar la relación entre la estructura molecular del agua y sus propiedades físico -
químicas. También debe destacarse el papel biológico del agua como disolvente, reactivo químico y
termorregulador, en relación con su densidad y tensión s uperficial.
3. Se recomienda explicar el papel del agua y de las disoluciones salinas en los equilibrios osmóticos y
ácido-base.
4. El alumnado debe ser capaz de clasificar las sales minerales en solubles e insoluble s, con ejemplos de
cada grupo. También debe relacionar cada grupo con sus funciones generales en los organismos.
5. El alumnado debe ser capaz de caracterizar los tipos generales de biomoléculas, pero sin que sea
necesario un conocimiento pormenorizado de las fórmulas correspondientes. Sin embargo, deberá
distinguir entre varias fórmulas, por ejemplo, la de un aminoá cido, la de un nucleótido, etc.
6. Las clasificaciones de biomoléculas serán válidas siempre que se indique el criterio utilizado para
establecerlas.
7. El alumnado debe poder definir los glúcidos y clasificarlos, así como diferenciar monosacáridos,
disacáridos y polisacáridos.
8. En relación con la clasificación de los monosacáridos, se sugiere que el alumnado realice esta
clasificación en función del número de átomos de carbono. También debe reconocer y escribir las
fórmulas lineal y cíclica desarrolladas de los siguientes mono sacáridos: glucosa, fructosa y ribosa, así
como destacar la importancia biológica de los monosacáridos.
9. Se recomienda describir el enlace O-glucosídico como característico de los disacáridos y polisacáridos.
10. No será necesario que el alumnado explique la clasificación de los polisacáridos. Se sugiere utilizar
como ejemplos de polisacáridos el almidón, el glucógeno y la celulosa.
11. Se debe destacar la función estructural y de reserva energética de los polisacáridos.
12. El alumnado debe saber definir qué es un ácido graso y escribir su fórmula química general.
13. Se recomienda que el alumnado sea capaz de reconocer a los lípidos como un grupo de biomoléculas
químicamente heterogéneas y clasificarlos en función de sus componentes. Además, debe poder
describir el enlace éster como característico de los lípidos.
14. Se debe destacar la reacción de saponificación como típica de los lípidos que contienen ácidos grasos.
15. El alumnado debe ser capaz de reconocer la estructura de los triacilglicéridos y glicerofosfolípidos,
así como las funciones energéticas de los triacilglicéridos y las estructurales de los glicerofosfolípidos.
16. Se recomienda resaltar el papel de los carotenoides (pigmentos y vitaminas) y esteroides
(componentes de membranas y hormonas).
17. El alumnado debe saber definir qué es una proteína y destacar su multifuncionalidad.
18. El alumnado debe ser capaz de definir qué son los aminoácidos, escribir su fórmula general y
clasificarlos según sus radicales.
19. El alumnado debe saber identificar y describir el enlace peptídico como característico de las
proteínas.
20. Será necesario que el alumnado pueda describir la estructura de las proteínas y reconocer que la
secuencia de aminoácidos y la conformación espacial de las proteínas determinan sus propiedades
biológicas.
21. Es conveniente resaltar en qué consiste la desnaturalización y renaturalización de proteínas.
22. Se debe incidir en describir las funciones más relevantes de las proteínas: catálisis, transporte,
movimiento y contracción, reconocimiento molecular y celular, estructural, nutritiva y reserva y
hormonal.
23. El alumnado debe ser capaz de explicar el concepto de enzima y de describir el papel que desempeñan
los cofactores y coenzimas en su actividad. además, debe poder describir el centro activo y resaltar su
importancia en relación con la especificidad enz imática.
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24. Se sugiere que el alumnado conozca y sea capaz de reconocer que la velocidad de una reacción
enzimática es función de la cantidad de enzima y de la concentración de sustrato.
25. El alumnado debe conocer el papel de la energía de activación y de la formación del complejo enzima -
sustrato en el mecanismo de acción enzimático.
26. El alumnado debe comprender cómo afectan la temperatura, el p H y los inhibidores a la actividad
enzimática. Además , debe ser capaz de definir la inhibición reversible y la irreversible.
27. El alumnado debe ser capaz de definir los ácidos nucleicos y destacar su importancia.
28. Se sugiere que el alumnado conozca la composición y estructura general de los nucleótidos.
29. El alumnado tiene que reconocer la fórmula del ATP.
30. El alumnado debe ser capaz de reconocer a los nucleótidos como moléculas de gran versatilidad
funcional y describir las funciones más importantes: estructural, energética y coenzimática.
31. Se sugiere que el alumnado pueda describir el enlace fosfodiéster como característico de los
polinucleótidos.
32. El alumnado debe poder diferenciar y analizar los diferentes tipos de ácidos nucleicos de acuerdo
con su composición, estructura, localización y función.
33. El alumnado debe conocer la importancia de las vitaminas para el mantenimiento de la vida. también
debe conocer los diferentes tipos de vitaminas: las hidrosolubles y las liposolubles. En concreto, de las
hidrosolubles debe conocer la vitamina C y el grupo B (ácido fólico y B 1 2 ) y de las liposolubles la vitamina
A y D; y relacionar la función de las mismas con las enfermedades que previenen o que producen debido
a su carencia (escorbuto, espina bífida, anemia perniciosa, ceguera nocturna y raquitismo).
1. COMPOSICIÓN DE LOS SERES VIVOS: BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS.

A) Los bioelementos o elementos biogénicos son aquellos que forman parte de los seres vivos, aunque en
proporciones muy variables y, a menudo, muy pequeñas.
Clasificación de los Bioelementos.

Se han descrito 70 bioelementos, 25 de los cuales están presentes en todos los seres vivos y el resto sólo
aparece en determinados grupos. Según la proporción en que se encuentran en la materia viva se clasifican en:
- Bioelementos primarios. Se trata de un grupo formado por seis bioelementos: C, H, 0, N, P y S.
Constituyen aproximadamente el 95 % del total de la materia viva y son los componentes
fundamentales de las biomoléculas.
Entre los ellos destaca el carbono que desempeña un papel fundamental en la materia viva. Tiene
cuatro orbitales con electrones desapareados que se disponen en una estructura tetraédrica. La
existencia de los electrones desapareados hace posible la formación de enlaces covalentes con otros
átomos de carbono, lo que origina cadenas estables cuya morfología y tamaño variables les permiten
adquirir, a su vez, estructuras espaciales complejas. Estas moléculas, características de los organismos
vivos, son también responsables de algunas de sus propiedades más importantes.
Por otra parte, los átomos de carbono pueden formar enlaces covalentes con otros átomos distintos,
dando lugar a grupos funcionales que, al interaccionar entre sí, constituyen la base química de la
actividad vital.
- Bioelementos secundarios. Forman parte de todos los organismos vivos, aunque en menor
proporción que los anteriores, constituyendo alrededor del 4,5% de la materia viva. Se incluyen en
este grupo: Na, K, Ca, Mg y Cl.
- Oligoelementos. Aunque se encuentran en proporciones inferiores al 0,1 %, estos elementos son
imprescindibles, pues desempeñan funciones esenciales en diferentes procesos bioquímicos y
fisiológicos. Algunos oligoelementos, como Fe, Cu, Zn, Mn, I, Ni y Co, aparecen en la mayoría de los
organismos y otros, como Si, F, Cr, Li, B, Mo y Al, sólo están presentes en grupos concretos.
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B) Biomoléculas.
Los elementos biogénicos se unen por enlaces químicos para formar las moléculas constituyentes de los
organismos vivos, que reciben el nombre de biomoléculas.
A pesar de la enorme variedad de biomoléculas (se calcula que una célula animal o vegetal contiene más
de 10.000 moléculas distintas), casi todas pueden incluirse en dos grandes grupos:
− Biomoléculas inorgánicas (comunes a los seres vivos e inertes, en las que el enlace iónico juega un
importante papel) como el agua y algunas sales minerales.
− Biomoléculas orgánicas (exclusivas de los seres vivos, caracterizadas por el enlace covalente) que
son los glúcidos, lípidos, prótidos y ácidos nucleicos.
2. EL AGUA Y LAS SALES MINERALES.
2.1. EL AGUA.
El agua es un componente muy importante de los seres vivos, ya que es la molécula que se encuentra
en mayor proporción en todos los organismos (supone, aproximadamente, entre el 50 y el 95 % de su peso). El
contenido de agua es mayor en las células embrionarias y va disminuyendo con el envejecimiento celular.
2.1.1. Estructura.
La molécula de agua consta de un átomo de oxígeno y dos de hidrógeno. La unión entre el oxígeno y los
hidrógenos se realiza mediante enlaces covalentes, en los que cada átomo de hidrógeno de una molécula
comparte un par de electrones con el átomo de oxígeno.
Sin embargo, como la electronegatividad del oxígeno es mayor que la del hidrógeno, los pares de
electrones compartidos se ven atraídos con más fuerza por el núcleo del oxígeno que por el del hidrógeno.
Por otra parte, el oxígeno posee más electrones sin compartir, lo que tiene dos consecuencias:
- La geometría triangular que posee la molécula de agua, de manera que los átomos de hidrógeno
forman respecto al oxígeno un ángulo de 104,5°.
- La presencia de una carga negativa débil en la zona donde se sitúan los electrones no compartidos.
Este último hecho, unido a la menor electronegatividad de los átomos de hidrógeno, crea una
asimetría eléctrica en la molécula de agua que provoca la aparición de cargas eléctricas parciales
opuestas, de manera que la zona de los electrones no compartidos del oxígeno es negativa y la
zona donde se sitúan los hidrógenos es positiva. Por esta razón, y a pesar de ser eléctricamente
neutra pues no presenta carga eléctrica neta, la molécula de agua se comporta como un dipolo y
adquiere carácter polar.
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Esta polaridad favorece la interacción entre las moléculas de agua, de forma que la zona con carga
eléctrica parcial negativa de una de ellas es atraída por la zona con carga parcial positiva de otra, estableciéndose
entre ambas un tipo de enlace denominado enlace o puente de hidrógeno, que convierte al agua en una
sustancia altamente cohesiva, ya que cada molécula de agua puede establecer cuatro puentes de hidrógeno con
otras tantas moléculas.
También se pueden formar puentes de hidrógeno entre el agua y otras moléculas polares distintas
(alcoholes, aminas, etc.). Los enlaces por puentes de hidrógeno son mucho más débiles que los enlaces
covalentes o los iónicos. Así mismo, el tiempo de vida de los puentes de hidrógeno es muy breve (en promedio,
cada uno dura 1/1011 segundos). Sin embargo, los puentes de hidrógeno se rompen y se forman nuevamente
de manera constante, lo que mantiene las interacciones y permite que las moléculas de agua se unan con una
fuerza considerable.
2.1.2. Propiedades físico-químicas y 2.1.3. Funciones biológicas.

El agua posee unas propiedades características, derivadas de su estructura, que le confieren una importancia
extraordinaria para la existencia y el desarrollo de la vida en nuestro planeta.
A) Derivadas del carácter dipolar.

Debido a la polaridad de su molécula, el agua se puede interponer entre los iones de las redes cristalinas
de los compuestos iónicos, lo que origina una disminución importante de la atracción entre ellos y provoca su
separación y, en definitiva, su disolución.
También puede formar enlaces de hidrógeno con otras moléculas no iónicas, pero que tienen grupos
polares (como muchas de las biomoléculas), y causar así mismo su disolución. Dado que las moléculas deben
encontrarse disueltas en un medio líquido para reaccionar entre sí, el agua desempeña un papel fundamental
como medio donde tienen lugar las reacciones bioquímicas características de la actividad vital. Así mismo, actúa
como vehículo de transporte de sustancias.
Algunas biomoléculas (lípidos y ciertas proteínas), como se verá más adelante, son insolubles en agua.
Esto les permite llevar a cabo funciones características, como, por ejemplo, constituir estructuras celulares
sólidas.
B) Propiedades derivadas de la existencia de los enlaces de hidrogeno.

A pesar de la relativa debilidad de los enlaces de hidrógeno, su presencia confiere una estructura interna
al agua que permite explicar algunas de sus características más importantes:
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- Estado líquido del agua a temperatura ambiente. La elevada fuerza de cohesión entre sus
moléculas permite que el agua se mantenga líquida a temperaturas no extremas. Gracias a esta
propiedad, el agua actúa como vehículo de transporte en el interior de un organismo vivo y como
medio lubricante en las estructuras de movimiento.
- Líquido prácticamente incompresible. Debido también al elevado grado de cohesión entre sus
moléculas, el volumen del agua líquida, como el de la mayoría de los líquidos, no disminuye
apreciablemente, aunque se apliquen presiones muy altas. Esta propiedad controla las
deformaciones citoplasmáticas y permite que el agua actúe como esqueleto hidrostático en las
células vegetales.
- Capilaridad. Como ya se ha dicho, la unión entre las moléculas de agua por los puentes de hidrógeno
les confiere un grado de cohesión muy alto, que, combinado con la adhesión a la superficie de otras
estructuras (debida a su polaridad), permite que el agua pueda ascender a lo largo de conductos
estrechos. Esta propiedad resulta fundamental para el ascenso de la savia bruta por los tubos del
xilema en los vegetales.
- Elevada tensión superficial. En el interior de una masa de agua, las moléculas se cohesionan con
otras mediante los puentes de hidrógeno, en todas las direcciones del espacio, por lo que las fuerzas
se compensan. Sin embargo, las moléculas de agua situadas en la superficie únicamente están
sometidas a la acción de las moléculas de agua del interior del líquido al no existir fuerzas de
cohesión con las moléculas del aire. Esta propiedad es la causa de la mayoría de las deformaciones
celulares y de los movimientos citoplasmáticos.
- Elevado calor específico. El movimiento de las moléculas de agua está limitado por la unión entre
ellas. Por esta razón, cuando se aplica calor al agua, parte de la energía comunicada se emplea en
romper los enlaces de hidrógeno y no en elevar la temperatura, lo cual hace posible que los
organismos acuáticos puedan vivir en un ambiente con pocas fluctuaciones térmicas. La temperatura
corporal debe mantenerse estable entre ciertos límites para evitar la alteración de muchas
biomoléculas y para que las reacciones biológicas se realicen correctamente.
- Elevado calor de vaporización. Para pasar del estado líquido al gaseoso es necesario que los puentes
de hidrógeno se rompan, lo cual requiere un aporte considerable de energía. Esta energía se toma
del entorno, lo que hace que la temperatura de éste disminuya. La extensión de una película de agua
sobre una superficie biológica provoca su refrigeración, ya que al evaporarse tomando energía
térmica del medio provoca el enfriamiento del conjunto.
- Menor densidad del hielo que del agua líquida. Cuando un líquido cualquiera se congela, aumenta
su densidad, pues el grado de empaquetamiento molecular es mayor. Sin embargo, cuando la
temperatura del agua desciende por debajo de 4°C, sus moléculas se acercan tanto que cada una de
ellas puede formar enlaces mediante puentes de hidrógeno con otras cuatro moléculas, y cuando la
temperatura alcanza 0 °C, se forma un retículo espacial estable que ocupa más volumen que el agua
líquida, por lo que el hielo es menos denso y flota en ella.
Este hecho tiene una importante consecuencia biológica: cuando se produce un enfriamiento
del agua de los mares y ríos la superficie se congela, pero el fondo permanece líquido porque la capa
de hielo superficial actúa como aislante térmico, lo cual permite la supervivencia de los organismos
acuáticos durante el invierno.
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C) Bajo grado de ionización.

En el agua líquida existe una pequeñísima cantidad de moléculas ionizadas, es decir, disociadas en sus
iones (de cada 107 de moléculas de agua, sólo una se encuentra ionizada).
2H2O ↔ H3O+ + OH-
Se obtienen así dos iones, H3O+ y HO-, con carga opuesta y en igual concentración (los iones H3O+ suelen
representarse simplemente como H+).
La concentración de moléculas ionizadas en el agua pura a 25 º C es de 10-14 mol/L y, por tanto,
[H+]=[OH-]=10-7. Debido a estos bajos niveles de H+ y OH- si al agua se le añade un ácido o una base, aunque sea
poca cantidad, estos niveles varían bruscamente.
Para expresar el grado de acidez de una disolución se utiliza el término pH, que se define como el
logaritmo inverso de [H+]; pH=1/[H+]=-log[H+]. Así, por ejemplo, el pH de una disolución cuya [H+] es de 10-5 será
5.
Los valores del pH pueden oscilar entre 0 y 14, rango en el que un valor de pH 7 corresponde a
disoluciones neutras, valores inferiores a 7 a disoluciones ácidas, y valores superiores a 7 a disoluciones básicas
o alcalinas.
Debido a su bajo grado de ionización, si al agua se añade un ácido o una base, aunque sea poca cantidad,
estos niveles varían bruscamente. Por ello en el transcurso de la evolución, los seres vivos han adquirido
mecanismos que mantienen constante el pH: los sistemas tampón, formados principalmente por sales
minerales en disolución.
2.1.4. Disoluciones acuosas. Difusión, ósmosis y diálisis.

Difusión: es un proceso mediante el cual sustancias separadas por una membrana permeable se mueven de
un lado al otro de la misma a favor de gradiente de concentración, es decir, desde donde hay más concentración
hacia donde hay menos, hasta que las concentraciones se igualen. Se estudia en la fisiología de la membrana
(Bloque II).
Ósmosis: es un proceso de difusión pasiva que se realiza a través de una membrana semipermeable que
permite el paso de disolventes, pero no de solutos. Cuando esta membrana separa medios con diferente
concentración, el disolvente se difunde desde la disolución más diluida a la más concentrada. Lo veremos con
más detalle en el siguiente apartado.
Diálisis: es la separación de las sustancias que están juntas o mezcladas en una misma disolución, a través
de una membrana que las filtra. Además, es el tratamiento médico que consiste en eliminar artificialmente las
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sustancias nocivas o tóxicas de la sangre, especialmente las que quedan retenidas a causa de una insuficiencia
renal.
2.2. SALES MINERALES.
2.2.1. Clasificación.
Los organismos vivos están formados también por sales minerales, compuestos inorgánicos que pueden
ser solubles o insolubles en agua.
a. Precipitadas. Las sales insolubles se encuentran precipitadas y constituyen estructuras sólidas en
los seres vivientes, como esqueletos, caparazones o depósitos diversos.
b. Disueltas. Lo más usual, sin embargo, es que las sales minerales aparezcan disueltas y disociadas en
sus iones componentes: aniones y cationes. Entre los aniones y cationes más frecuentes figuran los
siguientes:
Aniones Cl- CO32- HCO3- PO43- HPO42- NO3-
Cationes Na+ K+ Ca2+ Mg2+ Fe2+ Fe3+
Algunos cationes pueden aparecer también asociados a determinadas moléculas orgánicas (proteínas),
como el ion ferroso, que interviene en el transporte del oxígeno asociado a la hemoglobina.
2.2.2. Funciones generales en los organismos.
a) CONSTITUCIÓN DE ESTRUCTURAS DE SOSTÉN Y PROTECCIÓN DURAS. Los huesos, las conchas, los
caparazones y las espículas de algunos organismos están formados por sales precipitadas, como fosfatos,
carbonato cálcico e incluso sílice. Algunas inclusiones citoplasmáticas o los depósitos de algunas paredes
celulares en órganos vegetales, como ciertas semillas y frutos, también están compuestos por sales minerales.
b) FUNCIONES FISIOLÓGICA Y BIOQUÍMICA. Muchos procesos biológicos sólo se pueden realizar con la
intervención de determinados iones. Ejemplos:
Na+: mantenimiento del equilibrio iónico y acuoso en el medio extracelular, transmisión de impulsos
nerviosos, etc.
K+: contracción muscular, regulación de la actividad cardíaca, etc.
Ca2+: coagulación sanguínea, etc.
c) MANTENIMIENTO DEL PH EN ESTRUCTURAS Y MEDIOS BIOLÓGICOS. Algunos aniones (por ej. HCO3-, PO43-)
pueden absorber o ceder H+, y participan en los sistemas amortiguadores que permiten mantener constante el
pH ante ligeras variaciones en la concentración de H+ del medio interno. Las disoluciones de sales que tienen
esta función se denominan disoluciones amortiguadoras o sistemas tampón.
Existen disoluciones amortiguadoras en todos los fluidos biológicos. Las más relevantes son el sistema
tampón bicarbonato (HCO3- / H2CO3) en el medio extracelular, y el sistema tampón fosfato (H2PO4- / HPO4 2-) en
el medio intracelular.
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d) REGULACIÓN DE LA PRESIÓN OSMÓTICA Y EL VOLUMEN CELULAR. Todos los medios líquidos biológicos
(sangre, plasma intersticial, líquido cefalorraquídeo, etc.) constituyen disoluciones de sales en agua de cuyo
grado de concentración depende la estabilidad celular y la realización de algunas funciones fundamentales.
Los procesos biológicos dependientes de la concentración de soluto (moléculas e iones) en agua se
denominan osmóticos y tienen lugar cuando existen dos disoluciones de diferente concentración separadas por
una membrana semipermeable que no deja pasar el soluto pero sí el disolvente. Se observa, entonces, el paso
del disolvente (agua en los medios celulares) desde la disolución más diluida (hipotónica) hacia la más
concentrada (hipertónica) a través de la membrana.
Cuando el agua pasa a la disolución hipertónica, ésta se diluye, mientras que la disolución hipotónica se
concentra al perderla. El proceso continúa hasta que ambas disoluciones igualan su concentración, es decir, se
hacen isotónicas.
Como la membrana plasmática es semipermeable, es necesario mantener una concentración salina

dentro de la célula igual a la del medio externo para que ésta no tenga pérdida ni ganancia neta de agua. Si la
concentración del medio intracelular es mayor que la del medio externo, la entrada excesiva de agua producirá
un hinchamiento, conocido como turgencia celular, que puede provocar la rotura de la membrana y la muerte
de la célula. Si, por el contrario, la concentración en el medio interno es menor que en el medio externo, la célula
pierde agua y disminuye su volumen, proceso que recibe el nombre de plasmólisis y puede ocasionar también
la muerte celular.
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3. GLÚCIDOS.

Los glúcidos son moléculas orgánicas que contienen átomos de C, H y O. Excepcionalmente, pueden
contener, además, átomos de otros elementos, como N, S o P. A menudo se denominan azúcares, ya que muchos
de ellos tienen sabor dulce, y también reciben el nombre de hidratos de carbono, porque su fórmula empírica
(CnH2nOn) parece corresponder a combinaciones de carbono con agua. Sin embargo, esta denominación resulta
incorrecta, pues los glúcidos son polialcoholes con un grupo funcional carbonilo (C=O), es decir, son
polihidroxialdehídos o polihidroxicetonas. Además, también se incluyen en este grupo sus derivados simples y
los productos formados por la polimerización de estos compuestos entre sí, y con otros, mediante enlaces.
Funciones:
Se trata, fundamentalmente, de moléculas energéticas, es decir, son utilizadas por los seres vivos como
material para obtener energía, aunque también existen otros glúcidos no energéticos que cumplen diversas
funciones.
- Almacén de energía (almidón y glucógeno).
- Combustible (glucosa).
- Metabolitos intermediarios (glucosa, fructosa 6 fosfato).
- Función estructural (celulosa, quitina, peptidoglicanos).
- Lubricar articulaciones (ácido hialurónico).
- Anticoagulantes (heparina).
- Reconocimiento molecular (glucolípidos, glucoproteínas).
Clasificación de los glúcidos:

Según su complejidad se diferencian en:
- Monosacáridos (u osas o azúcares simples). Son aldehídos o cetonas con dos o más grupos
hidroxilo. Comprenden los glúcidos más simples y no pueden ser hidrolizados. Constituyen los
monómeros a partir de los cuales se originan los demás glúcidos.
- Ósidos. Son moléculas más grandes, formadas por la unión de varios monosacáridos mediante
enlace O-glucosídico. Se pueden hidrolizar y liberar los monosacáridos que los componen. Según el
número de monosacáridos que presentan se clasifican en:
a) Holósidos. Formados por la unión de dos o más monosacáridos. Se dividen en:
- Oligosacáridos: compuestos por la unión de dos a nueve monosacáridos. Los más
abundantes son los disacáridos (unión de dos monosacáridos).
- Polisacáridos: compuestos por un número elevado de monosacáridos. Estos a su vez
se subdividen en dos grupos:
• Homopolisacáridos. Formados por monómeros iguales.
• Heteropolisacáridos. Incluyen dos o más tipos diferentes de monosacáridos.
b) Heterósidos. Formados por la unión de monosacáridos y otros compuestos no glucídicos.
3.2. MONOSACÁRIDOS: ESTRUCTURA Y FUNCIONES.

Los monosacáridos son los glúcidos más sencillos, formados por una cadena con 3-7 átomos de carbono.
Son polialcoholes con un grupo carbonilo (aldehído o cetona), que constituyen las unidades estructurales o
monómeros que servirán para construir todos los demás glúcidos. La mayoría de ellos responden a la fórmula
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(CH2O)n. Se caracterizan por su sabor dulce, ser solubles en agua, cristalizables e incoloros. La presencia del
grupo carbonilo les confiere, además, propiedades reductoras.
Para saber más:

Poder reductor: la presencia del grupo carbonilo les confiere la propiedad de ser reductores frente a
determinadas sustancias, como las sales de cobre: el ión cúprico Cu++ se reduce a cuproso Cu+, mientras que el
grupo carbonilo -CO- se oxida a ácido carboxílico -COOH.
El poder reductor se puede poner de manifiesto por medio de una reacción redox, siendo el método más
empleado la prueba de Fehling. Ésta consiste en calentar una disolución compuesta por el glúcido que se
investiga y sulfato de cobre (II). Si el glúcido es reductor, se oxidará dando lugar a la reducción del sulfato de Cu
(II), de color azul, a óxido de Cu (I), de color rojo anaranjado.
3.2.1. Clasificación de los monosacáridos.

Los monosacáridos se clasifican según el número de átomos de carbono que contengan en triosas (3),
tetrosas (4), pentosas (5), hexosas (6) y heptosas (7).
- Triosas: Contienen 3 átomos de carbono. Actúan como intermediarios del metabolismo de la glucosa
y otros glúcidos. Ejemplo: gliceraldehido.
- Tetrosas: Son monosacáridos compuestos por 4 átomos de carbono. Son compuestos intermediarios
del metabolismo de la glucosa. Ej.: eritrosa.
- Pentosas: Presentan 5 átomos de carbono. Algunas pentosas desempeñan importantes funciones
biológicas, como la D-ribosa (una aldopentosa) que es un componente fundamental de los ribonucleótidos que
constituyen el ARN. Otra aldopentosa muy semejante, la desoxirribosa (sin grupo -OH en el carbono 2), se
encuentra en los desoxirribonucleótidos que forman el ADN.
- Hexosas: Tienen seis átomos de carbono en su molécula. Algunas hexosas muy importantes son:
- la glucosa, la molécula energética más utilizada por los seres vivos. Se localiza en estado libre en
el citoplasma celular, en el plasma sanguíneo (en concentraciones constantes) y en algunos frutos,
como las uvas o los. dátiles.
- la galactosa, se encuentra libre en la leche o formando parte de disacáridos como la lactosa
(presente igualmente en la leche).
- la fructosa, es una cetohexosa que se encuentra en estado libre en frutos y en algunos medios
líquidos biológicos, como el semen, además de formar parte del disacárido sacarosa.
Según el tipo de grupo funcional que poseen, se dividen en:

▪ Aldosas: el grupo carbonilo es un aldehído.
▪ Cetosas: llevan un grupo cetona.
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3.2.2. Esteroisomería.
Los glúcidos, en general, y los monosacáridos, en particular, presentan una propiedad fundamental que
se denomina estereoisomería, consistente en la existencia de moléculas con la misma fórmula plana pero
distinta estructura espacial. Esto sucede siempre que hay algún átomo de carbono asimétrico, es decir, un
carbono que está unido a cuatro radicales diferentes entre sí. Estos carbonos asimétricos o quirales son
frecuentes en los glúcidos y se identifican en la molécula con un asterisco (*). Por cada carbono *C aparecerán
dos estereoisómeros, por tanto, el número toral de estereoisómeros de una molécula con n *C será de 2n.
Para nombrar los estereoisómeros de los monosacáridos se ha establecido el siguiente convenio: si al

escribir la fórmula plana, según la proyección de Fischer, el grupo -OH del carbono asimétrico más alejado del
grupo carbonilo queda a la derecha, el estereoisómero se denomina D. Si, por el contrario, el grupo -OH queda
a la izquierda, el estereoisómero se llama L. No existe relación entre la actividad óptica, dextrógira o levógira, y
el carácter D o L de un determinado estereoisómero.
Dentro de los estereoisómeros se pueden diferenciar aquellos que son imágenes especulares entre sí
(denominados enantiomorfos o enantiómeros) y aquellos que no lo son (llamados epímeros). Los enantiómeros
conservan el mismo nombre añadiendo la indicación D o L, mientras que los epímeros reciben distintos nombres.
En la naturaleza, salvo raras excepciones, los monosacáridos tienen la forma D.
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3.2.3. Estructura de los monosacáridos en disolución.

- Los monosacáridos en estado cristalino tienen estructura lineal sin ramificar en la que todos sus átomos de
carbono, menos uno, tienen un grupo alcohol y el restante es un carbono carbonílico (aldehídico o cetónico). La
representación de la estructura lineal de los monosacáridos se denomina proyección de Fischer.
- Cuando los monosacáridos de cinco carbonos o más están disueltos se presenta constituyendo moléculas
cíclicas con anillos de cinco o seis átomos. Estas estructuras cíclicas se originan al reaccionar el grupo carbonilo
con uno de los grupos hidroxilo. Se obtiene así un hemiacetal.
La representación de monosacáridos con estructuras cíclicas se denominan proyecciones de Haworth.
Los ciclos pentagonales se denominan furanosas, y los hexagonales, piranosas.
Como resultado de la ciclación, el carbono del grupo carbonilo (llamado ahora anomérico), pasa a ser
asimétrico, y, por tanto, se originan dos nuevos estereoisómeros, que reciben el nombre de anómeros. Los
anómeros se diferencian en la posición del grupo hidroxilo unido al carbono anomérico. Si en la fórmula plana
el grupo hidroxilo se representa hacia abajo, el anómero se denomina α, y si se representa hacia arriba, el
anómero se llama β.
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3.3. ENLACE O-GLUCOSÍDICO. DISACÁRIDOS Y POLISACÁRIDOS.
3.3.1. Enlace O-glucosídico.

Los disacáridos son moléculas formadas por la unión de dos monosacáridos mediante un enlace
denominado O-glucosídico. En la formación de un enlace O-glucosídico se libera una molécula de agua, por lo
que es un enlace hidrolizable.
Cuando los dos grupos -OH implicados en el enlace son anoméricos, éste se denomina enlace
dicarbonílico, mientras que si uno de ellos no es anomérico el enlace se llama monocarbonílico. En el primer
caso, la molécula no posee poder reductor, pues éste deriva de la existencia de -OH anoméricos libres. En el
segundo caso, el disacárido es reductor, ya que le queda un grupo anomérico libre, como a los monosacáridos.
La unión entre monosacáridos se denomina polimerización. La reacción inversa se denomina hidrólisis,

en la que mediante la adición de una molécula de agua se rompe el enlace O-glucosidico y se regeneran los dos
grupos hidroxilo, quedando separados ambos monosacáridos.
3.3.2. Disacáridos.
Los disacáridos presentan las mismas propiedades que los monosacáridos: son solubles en agua,
cristalizables, incoloros y tienen sabor dulce. Su capacidad reductora está condicionada por la existencia de un
grupo anomérico libre.
Los disacáridos más importantes son:
- Sacarosa: resulta de la unión de una molécula de glucosa α y una molécula de fructosa β,
mediante un enlace dicarbonílico α(1→2). No tiene carácter reductor. La sacarosa es el azúcar
de consumo habitual, tanto de caña como de remolacha.
- Lactosa: resulta de la unión de una galactosa β con una glucosa (puede ser α o β), mediante un
enlace β(1→4). Se encuentra libre en la leche de los mamíferos.
- Maltosa: formada por dos glucosas α unidas por enlace α(1→4). Procede de la hidrólisis del
almidón y del glucógeno. Se encuentra en las semillas en germinación.
- Celobiosa: (dos glucosas β, con enlace 1→4) se obtiene en la hidrólisis del polisacárido celulosa.
14
3.3.3. Polisacáridos.
Los polisacáridos son polímeros formados por largas cadenas de monosacáridos unidos mediante
enlaces O-glucosídicos, por lo que son moléculas gigantescas o macromoléculas. Estas cadenas pueden ser
lineales o ramificadas.
Pueden contener enlaces glucosídicos de tipo α o β. Los enlaces α son más débiles y se forman y se
rompen con gran facilidad, por lo que se encuentran en los polisacáridos con función de reserva. El enlace de
tipo β es mucho más estable y resistente, por lo que es característicos de polisacáridos con función estructural.
Propiedades de los polisacáridos:

Al ser macromoléculas, los polisacáridos no se disuelven fácilmente en agua y pueden ser insolubles u
originar dispersiones coloidales.
Además, no son cristalinos ni tienen sabor dulce. Tampoco poseen carácter reductor, ya que no
contienen carbonos anoméricos con grupos hidroxilo libres.
Clasificación de los polisacáridos:

Según sus componentes se distinguen dos grupos de polisacáridos: los homopolisacáridos, cuyos
monómeros son iguales, y los heteropolisacáridos, que incluyen dos o más tipos diferentes de monosacáridos.
1. Homopolisacáridos.
Si se trata de anómeros α, el polisacárido desempeña la función de reserva energética, pues pueden
hidrolizarse fácilmente liberando mono y disacáridos.
La existencia de anómeros β confiere una gran resistencia a la hidrólisis del polisacárido, por lo que estos
polisacáridos realizan funciones estructurales.
a) Polisacáridos de reserva:
- Almidón. Es el homopolisacárido de reserva de las células vegetales. Se encuentra en los amiloplastos
de las células vegetales, sobre todo en las semillas, las raíces y los tallos. El almidón se compone en realidad de
dos moléculas:
• Amilosa. Constituida por largas cadenas no ramificadas de moléculas de α-D-glucosa unidas
con enlaces α(1→4), que adoptan una disposición helicoidal.
• Amilopectina. Muy ramificada y helicoidal, con un esqueleto de monómeros de α-D-glucosa
con uniones α(1→4) y puntos de ramificación con enlaces α(1→6) cada doce monómeros.
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Amilosa Amilopectina
- Glucógeno. Constituye el polisacárido de reserva propio de los animales, en los que forma gránulos
visibles y abundantes en el hígado y en los músculos estriados. Es un polímero de α-glucosas, con estructura
semejante a la amilopectina con enlaces α(1→4), aunque con ramificaciones más frecuentes en
α(1→6)(aproximadamente una cada ocho o diez moléculas de glucosa). Las ramificaciones van encaminadas a
obtener rápidamente glucosa por hidrólisis.
- Dextranos. Son los polisacáridos de reserva de las levaduras.
b) Polisacáridos estructurales:
- Celulosa. Es el componente fundamental de las paredes celulares de los tejidos vegetales. Es un
polímero lineal de β-glucosa, cuyas cadenas se alinean en paralelo y cohesionan fuertemente formando fibras,
gracias a puentes de hidrógeno intercatenarios. Estas fibras tienen una gran resistencia mecánica. Aunque la
celulosa también es un polímero de glucosa, muy pocos organismos tienen enzimas para romper sus enlaces β,
y entre ellos no se encuentran las personas. Los rumiantes hidrolizan la celulosa gracias a las enzimas de la
microbiota de su aparato digestivo.
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- Pectina. Es otro componente de la pared de las células vegetales.

- Quitina. Este polisacárido estructural es el componente principal de las cutículas y del esqueleto
externo de los artrópodos.
2. Heteropolisacáridos.
- Hemicelulosa. Es uno de los componentes de la matriz de la pared celular de los vegetales.
- Gomas. Forman parte de algunas secreciones vegetales y se considera que desempeñan un papel
defensivo (por ejemplo, taponar heridas).
- Mucílagos. Todos tienen la propiedad de absorber gran cantidad de agua y se encuentran en los
vegetales, las bacterias y las algas. Citar el agar-agar (producido por algas rodofíceas), y se utiliza en la
industria alimentaría como espesante en la elaboración de Sopas, flanes, helados, etc. También se
emplea en investigaciones microbiológicas como base para reparar medios de cultivo sólidos.
- Mucopolisacáridos. Suelen asociarse a proteínas para formar productos viscosos que actúan como
sustancias intercelulares y, en ocasiones, lubricantes. Los más importantes son:
o Ácido hialurónico. En los tejidos conectivos, en el líquido sinovial.
o Condroitina. Se localiza en los huesos y los cartílagos.
o Heparina. Inhibe la coagulación de la sangre y se halla en la sustancia intercelular del hígado y
los pulmones, y en la pared de las arterias.
4. LÍPIDOS.

Los lípidos son un grupo de biomoléculas muy heterogéneas, insolubles en agua y solubles en
disolventes orgánicos (no polares). También presentan un aspecto graso, es decir, poseen un brillo característico
y son untuosos al tacto.
Las funciones que desempeñan los lípidos son muy diversas:

- Reserva energética en animales y vegetales: triglicéridos.
- Protección: ceras y triglicéridos.
- Aislamiento térmico: triglicéridos.
- Estructural: fosfolípidos, colesterol, …
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- Reguladora: hormonas, vitaminas (A, D, K).

- Pigmentos fotosintéticos.
Los lípidos se clasifican, según posean ácidos grasos o no en su estructura, en saponificables e

insaponificables.
4.2. ÁCIDOS GRASOS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES.
4.2.1 Características generales.

Los ácidos grasos son moléculas constituidas por una cadena hidrocarbonada larga, de tipo alifático, en
uno de cuyos extremos lleva un grupo carboxilo.
Formula general: CH3- (CH2)n –COOH.
La cadena de carbonos puede ser saturada (cuando sólo tiene enlaces simples) o insaturada (presentan
uno o varios enlaces dobles; en este último caso reciben el nombre de poliinsaturados).
Algunos ácidos grasos son esenciales para los organismos, que no son capaces de sintetizarlos y tienen
que ingerirlos en su dieta. Para los humanos son esenciales los ácidos grasos insaturados linoleico, linolénico y
araquidónico.
2.2.2. Propiedades físicas de los ácidos grasos.
- Carácter anfipático. Tienen dos zonas diferentes: una zona polar, el

grupo carboxilo(-COOH), que puede establecer enlaces de hidrógeno
con otras moléculas polares, como el agua. Y una zona apolar, la cadena
carbonada, fuertemente hidrófoba que tiende a formar enlaces por
fuerzas de Van der Waals con otras cadenas semejantes. Debido a esta
característica, al entrar en contacto con agua, los ácidos grasos
orientan las cabezas polares hacia ella mientras que las colas apolares
se sitúan en posición opuesta. Esto da lugar a la formación de
estructuras esféricas (micelas), monocapas y bicapas. La disposición en
monocapa se produce cuando los ácidos grasos se sitúan en la interfase
entre el agua y un medio no polar (por ejemplo, el aire). Si los ácidos
grasos, se dispersan en el interior del agua se disponen en bicapas.
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- Son insolubles en agua. Debido al gran tamaño de la zona hidrófoba. Los ácidos caboxílicos de cadena larga
son menos solubles en agua a medida que aumenta la longitud de la cadena carbonada y disminuye el número
de dobles enlaces, de manera que, a partir de 12 C son prácticamente insolubles.
- Punto de fusión. Este depende de la longitud de la cadena y del grado de insaturación que presente. En los
ácidos grasos saturados el punto de fusión aumenta con el número de átomos de carbono, porque a mayor
número de átomos de carbono mayor número de enlaces por fuerzas de Van der Waals y mayor gasto de energía
para conseguir la fusión. En los ácidos grasos insaturados los puntos de fusión son más bajos porque los dobles
enlaces dificultan la formación de enlaces por fuerzas de van der Waals.
2.2.3. Propiedades químicas de los ácidos grasos.
- Esterificación. Los ácidos grasos se unen a alcoholes mediante enlace covalente y forman un éster,
desprendiéndose una molécula de agua.
- Saponificación. Cuando los ácidos grasos reaccionan con una base o álcali fuerte, como por ejemplo el NaOH,
forman jabón (reacción de saponificación).
éster + álcali → jabón + alcohol
- Autoxidación. Los ácidos grasos insaturados se pueden oxidar espontáneamente, originando, donde existían
dobles enlaces, aldehídos volátiles de olor y sabor desagradables (enranciamiento). Para evitar esta reacción,
los organismos disponen de sustancias antioxidantes, la más común de las cuales es la vitamina E.
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4.3. LÍPIDOS SAPONIFICABLES.

Todos los lípidos saponificables son ésteres formados por un alcohol y ácidos grasos; también pueden
contener otros componentes no lipídicos, como ácido fosfórico o aminoalcoholes. Cuando se los somete a
hidrólisis alcalina forman jabones (reacción de saponificación).
Los principales lípidos saponificables son los acilgliceridos, las ceras, los fosfolipidos y los esfingolípidos.
4.3.1. Acilgliceridos.
Se forman al unirse una molécula de glicerina (propanotriol) con 1, 2 o 3 ácidos grasos mediante enlaces
éster. Si la glicerina se une a un ácido graso, se forma un monoacilglicérido. Si se une a dos ácidos grasos se
forma un diacilglicérido. Si se une a tres ácidos grasos se forma un triacilglicérido o, simplemente, triglicérido.
Estos últimos son los más abundantes.
TRIACILGLICERIDOS (GRASAS):
Son ésteres de glicerina con tres ácidos grasos. Son moléculas apolares, hidrofóbicas e insolubles en
agua. Se trata de las moléculas orgánicas abundantes en todos los organismos vivos.
Los triglicéridos se clasifican atendiendo al estado que presentan a temperatura ambiente:
- Los sólidos se denominan sebos, y están formados por ácidos grasos saturados.
- Los líquidos se llaman aceites, y están formados por ácidos grasos insaturados y saturados.
Las grasas sólidas (sebos, mantecas) poseen un punto de fusión superior a 40º C. En las grasas líquidas
(aceites), por el contrario, el punto de fusión es inferior a 15 °C, y, en las semisólidas (mantequillas, margarinas)
se encuentra en un punto intermedio.
Las principales funciones de los triglicéridos son:

- Reserva energética. Las grasas son las moléculas que generan más cantidad de energía: un gramo de grasa
metabolizada produce 9 kcal, más del doble de energía que un gramo de glúcido (3,75 kcal/g). Las grasas
constituyen la reserva energética de los organismos, sobre todo en los animales.
- Aislamiento térmico. Conducen mal el calor. Se depositan bajo la piel de los animales de sangre caliente y
evitan las pérdidas de calor.
- Protección. Son buenos amortiguadores mecánicos. Absorben la energía de los golpes y, por ello, protegen
estructuras sensibles o estructuras que sufren continuo rozamiento.
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4.3.2. Ceras.
Son monoésteres de un ácido graso de cadena larga (14-36 carbonos) y un monoalcohol, también de
cadena larga (28-30 carbonos). Se trata de moléculas fuertemente hidrófobas.
Realizan funciones de protección y revestimiento, recubriendo la superficie de órganos vegetales
(frutos, tallos). También realizan función impermeabilizante de algunas estructuras tegumentarias de los
animales (por ejemplo, las plumas de las aves), o estructural, como en los panales construidos por las abejas.
4.3.3. Fosfoglicéridos (fosfolípidos).

Son lípidos constituidos por glicerina esterificada en los carbonos 1 y 2 con dos ácidos grasos, y en el
carbono 3 con un ácido ortofosfórico (grupo fosfato). Generalmente, el ácido graso del C1 es saturado, mientras
que el del C2 es insaturado. Esta estructura fundamental recibe el nombre de ácido fosfatídico, que es el
fosfolípido más sencillo. No obstante, el grupo fosfato suele estar unido mediante un enlace éster a un
sustituyente polar, que puede ser un aminoalcohol o un polialcohol.
Se caracterizan por su comportamiento anfipático, es decir, tienen una parte polar (y, por tanto, soluble
en agua) y otra apolar (insoluble). La primera corresponde a la posición donde se sitúan el ácido ortofosfórico y
el aminoalcohol, mientras que la segunda corresponde al resto de la molécula (ácidos grasos que esterifican la
glicerina). De esta propiedad deriva su función biológica: todas las membranas celulares están constituidas por
una doble capa fosfolípidica en la que las colas apolares de ambas capas quedan enfrentadas entre sí, mientras
que las cabezas polares se orientan hacia el medio externo e interno, ambos acuoso. Por lo tanto, tienen función
estructural.
21
4.3.4. Esfingolípidos.
Los esfingolípidos son ésteres formados por la unión del alcohol esfingosina y un ácido graso mediante
un enlace amida, que da lugar a una ceramida, a la que se une una molécula polar (glúcido, fosforilcolina…).
Los esfingolípidos también son constituyentes de las membranas celulares y, aunque, en general, se
encuentran en menor proporción que los fosfoglicéridos, abundan en el tejido nervioso.
Según la naturaleza de la molécula polar se distinguen dos clases de esfingolípidos:
- Esfingomielinas. Su grupo polar está formado por el ácido fosfórico unido a un aminoalcohol. Son
abundantes en las vainas de mielina que rodean a los axones neuronales. Función estructural.
- Glucoesfingolípidos. Su grupo polar es un glúcido. Estas moléculas desempeñan un papel importante

como antígenos celulares, que permiten el reconocimiento celular. Cuando el glúcido es un
monosárido, los glucoesfingolípidos se denominan cerebrósidos, mientras que si se trata de un
polisacárido se denominan gangliósidos.
4.4. LÍPIDOS INSAPONIFICABLES.

Se incluyen en este grupo lípidos que no contienen ácidos grasos en su composición (tampoco son
ésteres) y, por tanto, no llevan a cabo la reacción de saponificación. Se distinguen tres tipos: terpenos, esteroides
e icosanoides.
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4.4.1. Terpenos.
Son derivados poliméricos de la molécula de isopreno (2-metil 1,3-butadieno), por lo que también se
denominan lípidos isoprenoides.
Son frecuentes en aceites esenciales vegetales. Poseen una enorme diversidad de estructuras y
funciones, tales como:
- Esencias vegetales (alcanfor, mentol...): dan sabor y olor.
- Algunos actúan como pigmentos fotosintéticos, como los carotenoides. Entre los carotenoides más
importantes se encuentran la xantofila (amarilla), el licopeno (rojo) y el β-caroteno (anaranjado). Este último se
considera también un precursor de la vitamina A.
- Algunas vitaminas (A, E, y K) con función reguladora.
- Otros participan en el transporte de electrones, como el coenzima Q.
4.4.2. Esteroides.
Derivan del ciclopentano perhidrofenantreno o esterano.
La presencia de diferentes sustituyentes en algunas posiciones y la existencia de dobles enlaces en los

anillos originan los distintos tipos de esteroides.
Comprende moléculas muy activas biológicamente:

- El colesterol. Confiere estabilidad a las membranas de las células animales, manteniendo su fluidez frente a los
cambios de temperatura, y afectando a su permeabilidad. También se encuentra en el plasma unido a proteínas.
- Hormonas suprarrenales: aldosterona (favorece retención de agua y Na+ y la eliminación de K+ en el riñón);
cortisol (regula el metabolismo de los glúcidos).
- Hormonas sexuales: Progesterona (hormona del embarazo), testosterona (regula caracteres sexuales
masculinos) y estradiol (regula caracteres sexuales femeninos).
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- Ácidos biliares, que provocan la emulsión de las grasas durante los procesos digestivos.
- 7-deshidrocolesterol, molécula que se transforma en la vitamina D3 por la acción de los rayos ultravioleta. La
vitamina D favorece la mineralización de los huesos. Su carencia ocasiona raquitismo.
4.4.3. Icosanoides.
Están emparentados metabólicamente con los ácidos grasos, ya que se sintetizan a partir de ácidos
grasos poliinsaturados, especialmente del ácido araquidónico. Actúan como compuestos de tipo hormonal
sobre células muy próximas al lugar de secreción (acción local).
Destacan por su importancia las prostaglandinas, que realizan funciones reguladoras de la acción
hormonal en la mayoría de los tejidos corporales. Pueden actuar como vasodilatadoras, regulando la presión
arterial; intervienen en procesos inflamatorios que provocan fiebre; desencadenan la contracción de la
musculatura lisa; regulan la coagulación sanguínea; impiden la agregación de las plaquetas.
Otros icosanoides son los tromboxanos, producidos por las plaquetas, que tienen efectos opuestos a la
prostaglandina: contrae las arterias y desencadena la agregación plaquetaria, regulando así la coagulación
sanguínea. Y otros son los leucotrienos, que intervienen en reacciones inflamatorias y alérgicas.
5. PROTEÍNAS.
5.1. CONCEPTO E IMPORTANCIA BIOLÓGICA.

Las proteínas son macromoléculas formadas por una o más cadenas polipeptídicas que resultan de la
unión de aminoácidos mediante enlaces peptídicos.
Las proteínas constituyen el grupo de moléculas orgánicas más abundantes en los seres vivos, ya que,
por término medio, suponen el 50 % del peso celular seco. Su importancia, sin embargo, no radica
exclusivamente en su abundancia, sino también en las variadas funciones biológicas que desempeñan, ya sea
en calidad de moléculas estructurales o como partícipes en multitud de procesos: transporte de otras moléculas,
movimiento, regulación hormonal, etc. Destaca especialmente su acción como catalizadores en las reacciones
metabólicas, imprescindibles para el mantenimiento de los procesos vitales. Por el contrario, no se suelen
emplear para producir energía (salvo que sea necesario debido a la falta de moléculas energéticas). Una
característica fundamental de las proteínas es su especificidad, lo cual quiere decir que cada organismo posee
algunas proteínas exclusivas que marcan su identidad biológica.
5.2. AMINOÁCIDOS. ENLACE PEPTÍDICO.

Los aminoácidos son compuestos que se caracterizan por tener un átomo de carbono central (carbono
α) unido covalentemente a un grupo carboxilo (-COOH), a un grupo amino (-NH2), a un hidrógeno y a un radical
R (cadena lateral).
24
Los aminoácidos se diferencian unos de otros por el otro grupo R o cadena lateral unido al carbono α,
el cual determina sus propiedades químicas y biológicas. Son sólidos, solubles en agua, cristalizables, incoloros
o poco coloreados y con una temperatura de fusión alta, por encima de los 200 º C.
Existen 20 aminoácidos proteicos, de los cuales 8 son esenciales (en los lactantes son nueve, al añadir
la histidina). Además, en los seres vivos se han encontrado unos 150 aminoácidos que no forman parte de las
cadenas proteicas, pero que desempeñan funciones propias. Entre estos, figuran algunos neurotransmisores,
como el ácido aminobutírico; ciertos precursores vitamínicos, como la β-alanina.
5.2.1. Propiedades de los aminoácidos.

a) Carácter anfótero. Los aminoácidos presentan en la misma molécula grupos ácidos (capaces de ceder H+) y
grupos básicos (capaces de captar H+). Por lo tanto, en medio ácido se comportan como bases, y en medio
básico como ácidos. El pH en el cual el aminoácido tiende a adoptar la forma dipolar neutra se denomina punto
isoeléctrico.
b) Estereoisomería. Como el carbono α es asimétrico (excepto en la glicina) existen dos estereoisómeros con
distinta actividad óptica. El grupo amino se sitúa a la derecha para representar el estereoisómero D y a la
izquierda para representar el estereoisómero L.
Todos los aminoácidos proteicos son isómeros L, aunque es posible encontrar D-aminoácidos en
determinados compuestos biológicos, como en la pared bacteriana o en ciertos antibióticos.
5.2.2. Clasificación de los aminoácidos.
Según la naturaleza de su cadena lateral, los 20 aminoácidos proteicos se clasifican en tres grupos:
- Aminoácidos neutros. La cadena lateral no posee carboxilo ni amino y, por tanto, a pH neutro su carga
eléctrica neta es O. Estos aminoácidos se subdividen en:
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• Polares: su cadena lateral posee grupos hidrófilos que permiten formar puentes de hidrógeno
con moléculas polares, debido a lo cual son muy solubles en agua.
• Apolares: la cadena lateral es hidrófoba y, por tanto, su solubilidad en agua es menor.
- Aminoácidos ácidos. Presentan un grupo carboxilo en la cadena lateral y poseen carga eléctrica
negativa, ya que ese grupo desprende H+.
- Aminoácidos básicos. Contienen algún grupo amino en la cadena lateral que, debido a su carácter
básico, puede tomar H+ lo que hará que el aminoácido tenga carga positiva.
26
5.2.3. El enlace peptídico.

El grupo carboxilo de un aminoácido puede interaccionar con el grupo amino de otro, quedando unidos
ambos aminoácidos y liberándose una molécula de agua. El compuesto así obtenido se denomina dipéptido. El
enlace creado es de tipo amida y se denomina enlace peptídico. A su vez, este enlace puede ser hidrolizado
separándose los dos aminoácidos.
El dipéptido puede unirse a otro aminoácido y se formaría un tripéptido. De nuevo, éste podría seguir
adicionando nuevos aminoácidos y dar lugar a tetrapéptidos, pentapéptidos, etc. La unión de muchos
aminoácidos constituye un polipéptido. Los aminoácidos unidos por enlaces peptídicos se conocen como
residuos.
El enlace peptídico presenta las siguientes características:

- Es un enlace covalente muy fuerte y resistente.
- Posee carácter parcial de doble enlace. Este hecho impide que se efectúen torsiones alrededor del
enlace peptídico, lo que determina que los átomos de carbono, oxígeno y nitrógeno se sitúen en el
mismo plano.
- Los cuatro átomos del enlace se encuentran en el mismo plano, con ángulos y distancias concretas.
- No permite el giro.
5.3. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.

La función de las proteínas está relacionada con su estructura tridimensional. Se pueden distinguir
cuatro niveles de complejidad estructural creciente:
5.3.1. Estructura primaria. Es la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. El número, el

tipo y el orden o la secuencia de los aminoácidos que constituyen la estructura primaria son distintos en cada
proteína. Siempre existe un extremo con un aminoácido, cuyo grupo amino está libre (N-terminal) y otro
extremo con un aminoácido con su grupo carboxilo libre (C-terminal). Por convenio, los aminoácidos de la
cadena se numeran comenzando por el que posee el extremo amino libre. Los radicales de los aminoácidos
quedan alternativamente a uno y otro lado (arriba/abajo o derecha/izquierda): estructura en zig-zag.
27
5.3.2. Estructura secundaria. Se refiere a la disposición que adopta la cadena de aminoácidos (estructura
primaria) en el espacio para que sea estable. Existen dos tipos básicos:
- Estructura en α-hélice: Consiste en un plegamiento en espiral de la cadena
polipeptídica sobre sí misma. Este enrollamiento sigue el sentido de giro de
las agujas del reloj y contiene 3,6 aminoácidos por cada vuelta.
El plegamiento se mantiene estable por medio de puentes de
hidrógeno entre el grupo -NH (que forma parte de un enlace peptídico) de
un aminoácido y el grupo -CO (que forma parte de otro enlace peptídico)
del cuarto aminoácido que le sigue en la cadena lineal.
Las cadenas laterales de los aminoácidos no intervienen en los
enlaces y aparecen proyectadas hacia la parte externa de la α-hélice. Si se
sitúan uno al lado del otro aminoácido con cadenas laterales muy
voluminosas o con cargas eléctricas del mismo signo, la estructura se
desestabiliza. Así, en una misma proteína es posible encontrar tramos en
los que la α-hélice está desorganizada y no se puede reconocer.
- Conformación β o lamina plegada: El plegamiento origina una

especie de fuelle o lámina plegada en zig-zag, originada por el
acoplamiento de segmentos de la misma cadena polipeptídica o de
distintas cadenas, unidos entre sí por puentes de hidrógeno
transversales análogos a los que estabilizan la α-hélice. Las cadenas
laterales (grupos R) de los aminoácidos se disponen alternativamente
por encima y por debajo de esta estructura.
Además, existen otros tipos de estructura secundaria, como la triple hélice del
colágeno. Esta proteína, muy rica en el aminoácido prolina y en un derivado de éste, la
hidroxiprolina, no puede formar muchos de los puentes de H. En su lugar se asocian tres
cadenas trenzadas que originan una triple hélice.
28
5.3.3. Estructura terciaria. Es la disposición que adopta en el espacio la estructura secundaria, es decir,
se trata de la disposición tridimensional final (forma nativa de la proteína). De la estructura terciaria depende la
función de la proteína por lo que cualquier cambio en la disposición de esta estructura puede provocar la pérdida
de la actividad biológica.
La estructura terciaria es un conjunto de plegamientos característicos que se originan por la unión entre
determinadas zonas de la cadena. Estas uniones se realizan por medio de enlaces entre las cadenas laterales R
de los aminoácidos. Los enlaces pueden ser de cuatro tipos: a) puentes disulfuro, b) fuerzas electrostáticas, c)
puentes de hidrógeno y d) fuerzas de Van der Waals e interacciones hidrofóbicas.
En general, se puede decir que existen dos tipos de estructuras tridimensionales proteicas:
- Globulares. Poseen un alto grado de plegamiento y dan lugar a estructuras con formas esferoidales.
Las proteínas globulares son solubles en agua y tienen una función dinámica o biocatalizadora.
- Fibrilares. El plegamiento de la cadena polipeptídica es menor, por lo que estas estructuras
presentan formas alargadas. Son insolubles en agua y tienen función estructural.
5.3.4. Estructura cuaternaria. En ocasiones existe otro nivel estructural por

encima del anterior. Esto ocurre únicamente cuando la proteína está constituida por
más de una cadena polipetídica, denominadas en este caso subunidades proteicas.
La estructura cuaternaria es, sencillamente, la disposición relativa que
adoptan las subunidades proteicas entre sí. La unión entre ellas se realiza mediante
los mismos tipos de enlaces que mantienen la estructura terciaria.
La hemoglobina, las proteínas musculares, los complejos multienzimáticos y
las inmunoglobulinas, entre otras, tienen estructura cuaternaria.
5.4. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.

Son consecuencia de la secuencia de aminoácidos y de su conformación espacial.
5.4.1. Solubilidad. Se debe a la estructura terciaria. Normalmente, las proteínas con estructura terciaria
fibrilar son insolubles en agua, mientras que las que poseen estructura globular son solubles. Debido a su
elevada masa molecular, cuando las proteínas son solubles forman disoluciones coloidales.
29
Existe una capa de solvatación de agua alrededor de cada molécula proteica que impide la unión entre
ellas. Si esta capa se pierde, las moléculas de proteína se unen entre sí y forman un agregado insoluble, lo que
provoca su precipitación. Esto ocurre cuando aparecen iones.
5.4.2. Desnaturalización. La función biológica de las proteínas depende de su estructura tridimensional

(estructura cuaternaria si la hay, si no de la terciaria; lógicamente, los cambios de la estructura secundaria deben
afectar a las dos anteriores) Cualquier cambio afecta a la funcionalidad biológica de la proteína. Este proceso
recibe el nombre de desnaturalización y puede ser reversible o irreversible. En el primer caso es posible
recuperar la conformación nativa de la proteína cuando cesa la acción de los factores que han producido su
desnaturalización, proceso conocido como renaturalización.
Entre los factores que pueden provocar la desnaturalización proteica se encuentran las variaciones de
presión y el aumento de temperatura (agentes físicos) y las variaciones de pH, así como los cambios en la
concentración salina (agentes químicos).
5.4.3. Especificidad. Cada especie biológica posee algunas proteínas que otros organismos no tienen.
Incluso proteínas que presentan la misma función y una estructura tridimensional muy semejante suelen tener
una secuencia peptídica algo diferente en distintos organismos, por lo que la especificidad es consecuencia de
la estructura primaria. Este hecho permite llevar a cabo estudios filogenéticos y establecer el parentesco
evolutivo entre especies.
La especificidad proteica se observa incluso en individuos de una misma especie y causa rechazos de
trasplantes.
5.4.4. Amortiguadora del pH. Por el carácter anfótero de sus aminoácidos son capaces de amortiguar
las variaciones del pH del medio en el que se encuentran.
5.5. FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS.

Entre las funciones de las proteínas destacan las siguientes:
a) Estructural. La realizan, sobre todo, las proteínas fibrosas.
-A nivel celular:
• Algunas glucoproteínas intervienen en la formación de membranas,
• Otras proteínas forman el citoesqueleto, los ribosomas, etc.
• Las histonas forman parte de los cromosomas.
-A nivel orgánico:
• Fibras de tejidos: colágeno, elastina etc.
• Formaciones epidérmica (queratina de la epidermis).
b) Enzimática. Actúan como biocatalizadores de las reacciones que tienen lugar en los seres vivos.
c) Hormonal. Hay hormonas de naturaleza proteica, como la insulina y el glucagón.
d) Homeostática. Algunas colaboran para mantener constante el medio interno. Como el fibrinógeno y la fibrina
que intervienen en la coagulación de la sangre y la seroalbúmina que ayuda a mantener constante el pH.
e) Defensiva. Como las inmunoglobulinas de la sangre que actúan como anticuerpos (rechazan moléculas
extrañas que se introduzcan) y las mucinas que tienen acción germicida y protectora de las mucosas.
30
f) Transporte. Proteínas transportadoras de las membranas, la hemoglobina que transporta oxígeno, las
lipoproteínas que transportan lípidos.
g) Contráctil. Hacen posible el movimiento. y la locomoción de los organismos. Como la actina y la miosina que
intervienen en la contracción muscular.
h) Reserva. Aunque las proteínas no son carburantes, existen ciertas clases, como la ovoalbúmina de la clara de
huevo y caseína de la leche que constituyen un almacén de aminoácidos para ser utilizados como elementos
nutritivos.
i) Recepción y transmisión de señales. Las glucoproteínas de la membrana celular actúan como receptores de
hormonas.
j) Regulación de la diferenciación celular. Actúan en procesos de activación o inactivación de la información
genética. Ej. polimerasas.
31
AMPLIACIÓN: Clasificación de las proteínas.

Según su composición las proteínas se dividen en dos grandes grupos:
- Holoproteínas o proteínas simples. Están formadas únicamente por cadenas polipeptídicas, ya que en su
hidrólisis sólo se obtienen aminoácidos.
- Heteroproteínas, proteínas complejas o conjugadas. Además de las cadenas polipeptídicas, están
compuestas también por una parte no proteica que se denomina grupo prostético.
A) Holoproteínas:
Según su estructura tridimensional, las holoproteínas se subdividen en proteínas globulares (con un alto grado
de plegamiento y normalmente solubles) y fibrilares (con una estructura terciaria menos compleja e insolubles).
Entre las proteínas globulares destacan las siguientes:
- Albúminas. Funciones de transporte de otras moléculas o de reserva de aminoácidos. Lactoalbúminas,
ovoalbúminas y seroalbúminas, según se localicen en la leche, en la clara de huevo o en el plasma sanguíneo,
respectivamente.
- Globulinas. Son las proteínas más grandes, pudiendo llegar a alcanzar masas moleculares de 1 000000.
- Histonas. Asociadas al ADN, forman parte de la cromatina.
Las proteínas fibrilares realizan generalmente funciones estructurales. Destacan:
- Queratina. Presente en las células de la epidermis de la piel y en estructuras cutáneas como pelos, plumas,
uñas y escamas.
- Colágeno. Su resistencia al estiramiento justifica su presencia en los tejidos conjuntivo, cartilaginoso y óseo.
- Miosina. Esta proteína participa activamente en la contracción de los músculos.
- Elastina. Se encuentra en órganos sometidos a deformaciones reversibles, como los pulmones, las arterias
o la dermis de la piel.
B) Heteroproteínas: según la naturaleza del grupo prostético, se clasifican en:

- Fosfoproteínas. Ácido ortofosfórico. vitelina, presente en la yema de huevo, y la caseína, abundante en la
leche y proteína principal del queso.
- Glucoproteínas. Glúcido. En las membranas celulares, donde desempeñan una función antigénica. Las
gammaglobulinas con función de anticuerpos.
- Lipoproteínas. Un lípido. En las paredes bacterianas y en el plasma sanguíneo, donde sirven como
transportadores de grasas y colesterol.
- Cromoproteínas. Moléculas complejas. Se distinguen:
* Compuestos porfirínicos. Su grupo prostético está compuesto por una metaloporfirina. Entre las
metalporfirinas destacan las siguientes:
• Hemoglobina y mioglobina. Su metalporfirina, que suele denominarse grupo hemo, lleva Fe2+
y tiene color rojo. La hemoglobina se une al oxígeno en la sangre de los vertebrados, y la mioglobina, en los
músculos estriados.
• Citocromos. También contienen hierro, pasando de estado Fe2+ a Fe3+. Se utilizan en las
reacciones de oxidación-reducción de procesos metabólicos importantes en los que existe un transporte
electrónico (respiración aerobia y fase lumínica de la fotosíntesis).
• Peroxidasas y catalasas.
• Clorofilas. Metaloporfirina con Mg2+, se encuentran en los cloroplastos.
• Cianocobalamina o vitamina B12.
* Compuestos no porfirínicos. Dos ejemplos muy conocidos son la rodopsina y la hemocianina.
• Rodopsina. Es imprescindible para realizar el proceso visual.
• Hemocianina. Semejante a la hemoglobina en algunos invertebrados.
Nucleoproteínas. Su grupo prostético está formado por ácidos nucleicos.
32
6. ENZIMAS.
6.1. CONCEPTO Y ESTRUCTURA.

Una enzima es una proteína con función catalítica que acelera las reacciones metabólicas. Son pues,
catalizadores biológicos o biocatalizadores.
Se denomina energía de activación a la energía que hay que suministrar a los reactivos para que una
reacción química se produzca. Lo que hacen las enzimas es rebajar la energía de activación necesaria para que
el sustrato se transforme en producto en una reacción metabólica. Por tanto, aceleran las reacciones
metabólicas y hacen que estas ocurran a temperaturas relativamente bajas y compatibles con la vida.
Las enzimas se comportan como cualquier otro catalizador en cuanto a que:
- Disminuyen la energía de activación del
proceso en el que intervienen, es decir, aceleran
las reacciones bioquímicas.
- No cambian el signo ni la cuantía de la variación
de energía libre (ΔG), solo aumentan la
velocidad. No hacen que los procesos sean
termodinámicamente más favorables.
- No modifican el equilibrio de una reacción, sino
que aceleran su llegada.
- Al finalizar la reacción quedan libres y sin
alterarse, y pueden funcionar otras veces. Así,
las necesidades enzimáticas son muy bajas y cantidades mínimas de enzima pueden transformar
grandes cantidades de sustrato
Todas las enzimas son proteínas, pero pueden estar formadas únicamente por cadenas polipeptídicas o
contener, además, otro grupo no proteico. En este último caso la asociación recibe el nombre de holoenzima,
donde la parte proteica se denomina apoenzima, mientras que la parte no proteica se denomina grupo
prostético cuando su unión a la apoenzima es permanente, y cofactor cuando, como suele ser habitual, no es
permanente.
- La apoenzima se encarga de proporcionar la estructura espacial específica que permite la unión a
las moléculas sobre las que actúan las enzimas en las reacciones químicas y que se denominan
sustratos.
- El cofactor o el grupo prostético son los componentes enzimáticos que llevan a cabo la propia
reacción, es decir, la catálisis en sentido estricto. El cofactor puede ser, sencillamente, un catión
metálico o una molécula orgánica (coenzima). Por tanto, una coenzima se define como un cofactor
orgánico no proteico que es necesario para la acción catalítica de algunas enzimas. Las coenzimas
constituyen un grupo molecular muy diverso que comprende numerosos derivados vitamínicos. La
enorme importancia de las vitaminas radica, precisamente, en su participación en los procesos
metabólicos en forma de coenzimas, razón por la que se dedica la última parte de esta unidad a su
estudio.
ENZIMA (HOLOENZIMA) = Apoenzima (fracción proteica) + Fracción no proteica (Cofactor o grupo prostético)
Si la enzima consta sólo de parte proteica, ésta se encarga de fijar específicamente el sustrato y de llevar
a cabo la reacción sobre él.
33
Por su carácter proteico, las enzimas poseen las mismas propiedades que las proteínas, es decir, se
desnaturalizan al ser sometidas a cambios de pH, a variaciones de temperatura y a elevadas concentraciones
salinas, y presentan un alto grado de especificidad, en este caso, tanto en la selección de los sustratos como en
la reacción que catalizan sobre ellos.
El grado de especificidad del sustrato, aunque normalmente es elevado, puede variar. Así, hay enzimas
que muestran una especificidad absoluta y sólo actúan sobre un tipo concreto de sustrato, llegando a diferenciar
incluso estereoisómeros y otras que, por ejemplo, sólo muestran especificidad con respecto a un grupo
funcional, como las enzimas esterasas que llevan a cabo la saponificación de cualquier lípido con grupos éster.
La especificidad de reacción significa que para cada tipo de reacción química hay una enzima diferente, es decir,
una enzima cataliza una sola reacción química o un grupo de reacciones estrechamente relacionadas.
6.2. MECANISMO DE ACCIÓN Y CINÉTICA ENZIMÁTICA.

La acción catalizadora de las enzimas consiste en rebajar la energía de activación para llegar fácilmente
al estado de transición y permitir que la reacción se lleve a cabo. En definitiva, sin la presencia del catalizador
no es posible alcanzar el estado de transición espontáneamente, y con él, sí es posible.
Los catalizadores realizan su acción favoreciendo la aproximación de las moléculas de los reactivos, pero
como no actúan como tales, no se consumen. Únicamente ayudan a que se produzca la reacción.
Todas las reacciones metabólicas (salvo alguna excepción) son reacciones catalizadas por enzimas.
Cuando un sustrato se encuentra con la enzima correspondiente, la reacción catalizada se produce en

tres etapas:
1) La especificidad enzimática se debe a la estructura proteica de la apoenzima, la cual presenta una zona,
denominada centro activo, con una forma espacial característica en la que se acopla el sustrato. Este
acoplamiento se ha comparado con el que existe entre una llave y su cerradura: solo es posible abrirla si los
salientes y entrantes de una y otra encajan exactamente, por lo que cualquier cambio que se produzca en la
forma impedirá su acoplamiento.
La teoría de la «llave-cerradura», propuesta en 1890 por Emil Fischer, se considera esencialmente
correcta, aunque en la actualidad se ha probado que en algunas enzimas el centro activo es capaz de modificar
su forma para adaptarse al sustrato, de ahí que, a este proceso postulado por Daniel E. Koshland Jr. en 1958, se
le denomine de «ajuste o acoplamiento inducido». Sería algo semejante a la introducción de una mano en un
guante. La propia mano (que en esta comparación equivaldría al sustrato) hace que el guante (equivalente al
centro activo de la apoenzima) se adapte mejor cuando se introduce en él.
E + S ↔ ES
34
La unión de los radicales de los aminoácidos del centro activo al sustrato consigue debilitar sus enlaces
provocando cambios energéticos que permiten alcanzar más fácilmente el estado de transición. La unión es
reversible, por lo que esta primera etapa es la más lenta.
2) Una vez formado el complejo enzima-sustrato, el cofactor lleva a cabo a reacción y se obtiene el producto
final (P). Esta etapa es muy rápida e irreversible.
ES → E + P
En el caso de que no existan cofactores, la acción catalítica la realizan algunos aminoácidos del propio
centro activo.
3) El producto se libera del centro activo y la apoenzima queda libre para volver a unirse a nuevas moléculas de
sustrato. La coenzima puede liberarse intacta o liberarse quedando modificada.
Se denomina velocidad de reacción a la cantidad de producto que se forma por unidad de tiempo en
una reacción química.
Si se representa gráficamente la velocidad con que
aparece el producto (moles de producto que se forman por
unidad de tiempo), para una cantidad constante de enzima al
aumentar la concentración de sustrato, aumenta también la
velocidad de la reacción. Pero se alcanza una velocidad máxima
que no es posible superar. Esta es la constante de Michaelis-
Menten o KM y se define como la concentración de sustrato para
la cual la reacción alcanza la velocidad semimáxima.
La KM es característica de cada enzima y cuanto menor
sea su valor, mayor afinidad tendrá la enzima por el sustrato, ya
que se alcanza antes la velocidad semimáxima.
6.3. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA: TEMPERATURA, PH, INHIBIDORES.
Las reacciones catalizadas por enzimas no se producen siempre a la misma velocidad. Entre los factores
que pueden modificar la velocidad de dichas reacciones se pueden citar los siguientes:
- La concentración del sustrato. Como se ha visto en el epígrafe anterior, al aumentar la
concentración de sustrato existen más centros activos ocupados y la velocidad de la reacción
35
aumenta hasta que no quedan centros activos libres; a partir de ese momento, un aumento de la
concentración del sustrato no supone un aumento de la velocidad de la reacción (saturación).
- El pH. Cada enzima tiene un pH óptimo de actuación. Los valores por encima o por debajo de este
valor óptimo provocan un descenso de la velocidad enzimática, debido a cambios eléctricos en los
radicales de los aminoácidos que constituyen el centro activo. De este modo, pueden aparecer o
desaparecer enlaces por fuerzas electrostáticas que alteren la estructura espacial del centro activo.
También pueden cambiar las cargas eléctricas en el sustrato. En cualquier caso, el acoplamiento del
sustrato al centro activo se verá dificultado y la velocidad de la reacción disminuirá. Por debajo de
un pH mínimo y por encima de un pH máximo, se produce la desnaturalización de la enzima y su
actividad se anula por completo.
- La temperatura. Como en el caso anterior, existe también una temperatura óptima en la que la
actividad enzimática es máxima. Las temperaturas inferiores a este valor óptimo dan lugar a una
disminución de la vibración molecular que hace más lento el proceso, mientras que temperaturas
superiores a la óptima pueden provocar la desnaturalización de la enzima y la pérdida total de su
funcionalidad.
Los cambios de pH y temperatura influyen en la velocidad de las reacciones enzimáticas, pero

habitualmente estos valores no cambian en un organismo vivo, por lo que se utilizan otros mecanismos de
regulación, como la activación y la inhibición enzimáticas y el alosterismo.
A) Activación enzimática:
Algunas sustancias (incluso el propio sustrato) y diversos iones metálicos (como Mg2+ o Ca2+) favorecen
la unión de la enzima con el sustrato, con lo que se agiliza la acción. Así, la presencia de activadores permite que
ciertas enzimas que se mantenían inactivas lleven a cabo su acción, es decir, se activen.
B) Inhibición enzimática:
Los inhibidores enzimáticos son sustancias que disminuyen o anulan la actividad de una enzima. Puede
ser algún ion o también alguna molécula orgánica y, muy frecuentemente, el producto final de la reacción. En
este último caso se habla de inhibición feed-back o retroinhibición.
36
El modelo “llave-cerradura” nos ayuda a comprender el fenómeno de la inhibición enzimática: si la

cerradura es ocupada por un objeto extraño, no podrá entrar la llave. Así, la actividad de una enzima puede
inhibirse si su centro activo es ocupado por una molécula extraña, siempre que sea muy similar a la del sustrato.
La inhibición puede ser irreversible, cuando el inhibidor, que se denomina «veneno metabólico», se une
covalentemente a la enzima alterando su estructura e inutilizándola de forma permanente.
La inhibición reversible, más común, tiene lugar cuando la enzima vuelve a tener actividad una vez
eliminada la sustancia inhibidora. Se diferencian dos tipos de inhibición reversible:
- Inhibición competitiva: el inhibidor debe tener gran semejanza con la del sustrato. Por eso, a estos
inhibidores se les llama análogos metabólicos.
- Inhibición no competitiva. El inhibidor no compite con el sustrato, sino que se une en otra zona de
la enzima distinta del centro activo. Esta unión modifica la estructura de la enzima al tiempo que
dificulta el acoplamiento del sustrato.
C) Alosterismo:
Existen diversas moléculas, denominadas ligandos o efectores, capaces de unirse específicamente a la
enzima y provocar en ella un cambio conformacional. Este cambio origina la transformación entre la forma
inactiva de la enzima y la forma funcionalmente activa de la misma, o viceversa. Estos ligandos se unen a la
enzima en los denominados centros reguladores, que son diferentes al centro activo.
Existen ligandos activadores e inhibidores. En general, los sustratos de las enzimas suelen comportarse
como ligandos activadores, de manera que la unión de una molécula de sustrato a la enzima favorece la unión
de más moléculas de sustrato; los productos de la reacción, sin embargo, suelen comportarse como ligandos
inhibidores, impidiendo la reacción enzimática. Estas enzimas, que son reguladas por el sustrato y el producto
de la reacción, se conocen como enzimas alostéricas.
El alosterismo constituye un sistema de regulación enzimática sumamente preciso. Las enzimas
alostéricas catalizan algunas reacciones importantes, como, por ejemplo, el primer paso de una ruta metabólica
compuesta por varias reacciones consecutivas. También suelen encontrarse en los puntos de ramificación de las
rutas metabólicas desde los que se pueden seguir varios caminos alternativos. Estas enzimas presentan las
siguientes características:
- Están formadas por varias subunidades, por lo que tienen estructura cuaternaria.
- Poseen varios centros de regulación; es decir, existen varios sitios para la unión de activadores e
inhibidores.
- Existe un efecto cooperativo entre las subunidades, de modo que la activación o inhibición de una de
ellas provoca el mismo efecto en todas las demás. Esto permite una regulación más rápida y con menor cantidad
de activadores e inhibidores.
37
AMPLIACIÓN: Clasificación de las enzimas.
Una forma tradicional de nombrar a las enzimas es añadiendo el sufijo -asa a la raíz del nombre del sustrato sobre el que
actúan. Por ejemplo, amilasa, que actúa sobre la amilosa y la amilopectina del almidón.
Actualmente se clasifican atendiendo al tipo de reacción que catalizan, y el nombre de cada enzima alude tanto
al sustrato como al tipo de reacción. Hay seis clases:
- Oxidorreductasas. Catalizan reacciones de oxidación-reducción de sustratos.
- Transferasas. Catalizan la transferencia de radicales o grupos funcionales de unas moléculas a otras. Cuando el
grupo transferido es un fosfato, se denominan quinasas.
- Hidrolasas. Catalizan reacciones de hidrólisis de diversos sustratos rompiendo el enlace covalente, mediante
una molécula de agua que, a su vez, se rompe.
- Liasas. Catalizan la ruptura de moléculas sin intervención del agua, y también la liberación de grupos
funcionales diversos (-NH2, CO2, H2O) en moléculas que poseen un doble enlace en su estructura.
- Isomerasas. Catalizan reacciones de isomerización, es decir, de transformación de moléculas en sus isómeros.
- Ligasas, sintetasas o sintasas. Catalizan la síntesis de moléculas con hidrólisis de ATP.
38
7. VITAMINAS: CONCEPTO, CLASIFICACIÓN Y CARENCIAS.

Las vitaminas son sustancias orgánicas de composición variada, necesarias en cantidades muy pequeñas
para el correcto funcionamiento del organismo y que no se pueden sintetizar por el organismo en cantidad
suficiente (esenciales). Aunque no constituyen un grupo químico unitario, ya que tienen fórmulas variadas y se
incluyen en otras biomoléculas, estos compuestos orgánicos comparten dos características: se presentan en
cantidades más pequeñas que otras moléculas biológicas y no pueden ser sintetizadas por todos los organismos
vivos.
Las vitaminas son moléculas muy lábiles, es decir, pueden ser alteradas fácilmente. El calor, los cambios
de pH o incluso el propio oxígeno del aire o la luz provocan su destrucción.
Los animales no son capaces de sintetizarlas, salvo excepciones, por lo que deben obtenerlas a partir de
los vegetales; de ahí la importancia de incluirlos en la dieta. Para los animales son, por tanto, nutrientes
esenciales.
A) Necesidades vitamínicas.
Las necesidades diarias de vitaminas son muy pequeñas (del orden de mg o µg /día). Por lo general, una
dieta variada y rica en alimentos frescos es suficiente para satisfacer esta demanda.
En ocasiones, las necesidades de algunas vitaminas pueden satisfacerse con la ingestión de otras
moléculas, denominadas provitaminas, que tras un pequeño cambio químico llevado a cabo en el organismo
originan la vitamina activa.
Aun cuando los requisitos diarios son mínimos, las necesidades de vitaminas no son siempre las mismas,
ya que varían con arreglo a diversos factores, como la especie, la edad y el nivel de actividad. Durante la
gestación o la convalecencia de algunas enfermedades, las necesidades vitamínicas se incrementan.
El déficit de vitaminas en la alimentación puede generar trastornos y enfermedades carenciales muy
graves, o incluso mortales, que se denominan avitaminosis, si la carencia vitamínica es total, e hipovitaminosis,
si la carencia es parcial.
B) Nomenclatura de las vitaminas.

Normalmente, las vitaminas se nombran utilizando letras mayúsculas, en ocasiones con un subíndice (A,
B1, etc.) o un término que alude a la enfermedad que provoca su hipovitaminosis (antirraquítica, antiescorbútica,
39
etc.). Actualmente, sin embargo, se tiende a designadas por su nombre químico (ácido ascórbico, α-tocoferol,
etc.).
C) Clasificación de las vitaminas.

Debido a la gran heterogeneidad que presentan en su composición química, las vitaminas se clasifican
tradicionalmente según su solubilidad en dos grupos: liposolubles e hidrosolubles.
- Liposolubles. Son insolubles en agua, pero solubles en disolventes polares. Algunas son lípidos. Una
ingestión excesiva de este tipo de vitaminas puede provocar su acumulación en los órganos grasas
del cuerpo, como el hígado, trastorno denominado hipervitaminosis. En este grupo se encuentran
las vitaminas A, D, E y K.
- Hidrosolubles. Son solubles en agua y no se acumulan, ya que se eliminan rápidamente por la orina.
Sin embargo, al no almacenarse, es más fácil que se produzca un déficit de este tipo de vitaminas.
A este grupo pertenecen todas las vitaminas del grupo B y la vitamina C.
D) Algunos ejemplos de enfermedades carenciales.

- El escorbuto: resulta del consumo insuficiente de vitamina C, que es necesaria para la síntesis
correcta de colágeno en los seres humanos. El nombre científico de la vitamina C, ácido ascórbico,
proviene del nombre latino del escorbuto (scorbutus). El escorbuto conduce a la formación de
puntos de color púrpura en la piel, encías esponjosas y sangrado de todas las membranas mucosas.
En el escorbuto avanzado se producen heridas abiertas supurantes y pérdida de dientes. Además,
empeora considerablemente todas las demás patologías, hasta las más benignas, haciéndolas a
veces mortales.
- La espina bífida: es un defecto del tubo neural, un tipo de defecto congénito del cerebro, la columna
vertebral o de la médula espinal. Ocurre si la columna vertebral del feto no se cierra completamente
durante el primer mes de embarazo. Esto puede dañar los nervios y la médula espinal. Pruebas de
detección durante el embarazo pueden diagnosticar espina bífida. A veces se descubre sólo después
del nacimiento del bebé. Aunque se desconoce la causa exacta de la espina bífida, tomar ácido fólico
(Vitamina B9) puede reducir el riesgo de tener un bebé con espina bífida.
- La anemia es una afección en la cual el cuerpo no tiene suficientes glóbulos rojos. La anemia
perniciosa es una disminución en los glóbulos rojos que ocurre cuando los intestinos no pueden
absorber apropiadamente la vitamina B12. La deficiencia de vitamina B12 produce una cantidad
pequeña de glóbulos rojos, excesivamente grandes e ineficaces, denominados macrocitos. Debido
a su gran tamaño estas células no puedan abandonar la médula ósea e ingresar en el torrente
sanguíneo. El resultado es una disminución en el torrente sanguíneo de los glóbulos rojos que
transportan el oxígeno, lo que, a su vez, puede provocar cansancio y debilidad.
- La ceguera nocturna (nictalopía) es un tipo de problema de la vista. Quienes la padecen tienen
dificultades para ver de noche o en ambientes poco iluminados. En algunos casos, la carencia de
vitamina A puede causar ceguera nocturna. La vitamina A, también llamada retinol, interviene en la
transformación de los impulsos nerviosos en imágenes en la retina.
- El raquitismo es el ablandamiento y la debilidad en los huesos de los niños, en general debido a la
deficiencia extrema y prolongada de vitamina D. La vitamina D promueve la absorción de calcio y
fósforo del tubo gastrointestinal. La deficiencia de vitamina D hace difícil mantener los niveles
adecuados de calcio y fósforo en los huesos, lo que puede causar raquitismo.
40
8. ÁCIDOS NUCLEICOS.
8.1. CONCEPTO E IMPORTANCIA BIOLÓGICA.

Los ácidos nucleicos son polímeros formados por la unión de muchos monómeros denominados
nucleótidos mediante enlaces fosfodiéster.
Existen dos tipos de ácidos nucleicos:
- ADN: polímero de desoxirribonucleótidos.
- ARN: polímeros de ribonucleótidos.
Importancia Biológica: Su protagonismo es debido a la importancia que tienen en la transmisión de los

caracteres y en la síntesis de proteínas. Sus funciones biológicas, por tanto, son:
- Almacenar la información genética: el ADN (en eucariotas, procariotas y algunos virus) y el ARN (en el
resto de virus).
- Transmisión de la información genética a los descendientes, gracias a la capacidad de replicación.
- Expresión de la información genética (transcripción y traducción).
41
8.2. NUCLEÓTIDOS. ENLACE FOSFODIÉSTER. FUNCIONES DE LOS NUCLEÓTIDOS.

8.2.1. Nucleótidos.
Son los componentes a partir de los cuales se forman los ácidos nucleicos, aunque en ocasiones
podemos encontrarlos libres desarrollando importantes funciones.
Cada nucleótido es una molécula relativamente compleja, compuesta por la unión de tres unidades: un
monosacárido (una pentosa), una base nitrogenada y uno o varios grupos fosfato. Tanto la base nitrogenada
como los grupos fosfato se encuentran unidos a la pentosa.
La pentosa siempre es una aldopentosa, ya sea β- D-ribofuranosa, y en este caso el nucleótido se
denomina ribonucleótido, o β-D-2-desoxirribofuranosa, constituyente de los desoxirribonucleótidos (el prefijo
desoxi- indica que la pentosa carece de un átomo de oxígeno).
La base nitrogenada puede ser de dos tipos: púrica, derivada de la purina, o pirimidínica, derivada del
anillo de pirimidina. La presencia de los átomos de nitrógeno proporciona, en ambos casos, carácter básico a
estos compuestos. Las presentes en los ácidos nucleicos son dos bases derivadas de la purina, la adenina (A) y
la guanina (G), y tres derivadas de la pirimidina, la citosina (C), la timina (T) y el uracilo (U).
La unión entre la pentosa y la base nitrogenada mediante un enlace N-glucosídico (entre el C1* de la
pentosa y un N de la base) forma un nucleósido. La unión de uno o varios grupos fosfato al carbono 5´ de la
pentosa mediante enlace éster da lugar al nucleótido completo. Cuando existe más de un grupo fosfato, se unen
en cadena, uno a continuación de otro.
42
8.2.2. Enlace fosfodiéster (nucleotídico).

La existencia de grupos hidroxilo, tanto en la pentosa como en el fosfato permite la unión de los
nucleótidos mediante la formación de enlaces entre ambos grupos. La unión es una esterificación que se realiza
entre el grupo fosfato situado en posición 5' de un nucleótido y el grupo hidroxilo que se encuentra en el carbono
3' de otro nucleótido. Se obtiene un compuesto denominado dinucleótido y se libera una molécula de agua. El
nuevo enlace, de tipo éster fosfórico (fosfodiéster), se denomina enlace nucleotídico. La hidrólisis del
dinucleótido libera los dos mononucleótidos.
Dado que existen aún grupos hidroxilo libres, el dinucleótido se puede unir a más nucleótidos y formar
trinucleótidos, tetranucleótidos, etc. La unión de cientos o miles de nucleótidos constituye cadenas de ácidos
nucleicos o polinucleótidos, moléculas gigantescas con una masa molecular muy elevada.
43
8.2.3. Funciones de los nucleótidos.

La versatilidad funcional de los nucleótidos se debe a que el grupo fosfato de los nucleótidos
monofosfato puede unirse con otros grupos para dar lugar a combinaciones de gran interés biológico.
Estas son las funciones más importantes que pueden tener:
-Transportadores de energía, como el sistema ATP/ADP. En este caso el grupo fosfato se une con otros grupos
fosfatos (enlaces ricos en energía).
- Mensajeros intracelulares. A veces actúan como mensajeros entre moléculas extracelulares (como por
ejemplo hormonas) y el interior de la célula. Como el AMPc, que actúa como 2° mensajero entre moléculas
extracelulares y el interior de la célula.
- Moléculas con función coenzimatica (aceptores temporales).

- Nicotinamín adenín dinucleótido (NAD+)
- Nicotinamín adenín dinucleótido fosfato (NADP+)
- Flavín adenín dinucleótido (FAD)
Estas coenzimas participan en reacciones de deshidrogenación, fundamentales en el catabolismo

celular. En estas deshidrogenaciones toman H+ y electrones de algunas moléculas y quedan como NADH, NADPH,
FADH2, respectivamente. Estas coenzimas. en estado reducido, pueden ceder fácilmente electrones y H+ a otras
moléculas.
- Construir ácidos nucleicos. Cuando se unen entre sí por enlace fosfodiéster.
44
8.3. TIPOS DE ÁCIDOS NUCLEICOS. ESTRUCTURA, LOCALIZACIÓN Y FUNCIONES.
8.3.1. Ácido desoxirribonucleico (ADN).

El ADN está formado por la unión de desoxirribonucleótidos, es decir, sus nucleótidos componentes
contienen desoxirribosa. En cuanto a las bases nitrogenadas pueden ser adenina, guanina, citosina y timina,
pero nunca uracilo.
Con excepción de algunos virus, el ADN está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre
sí en toda su longitud. Esta doble cadena puede disponerse en forma lineal (ADN del núcleo de las células
eucariotas) o en forma circular (ADN de las células procariotas, de ciertos virus y de algunos orgánulos
citoplasmáticos de las células eucariotas).
La molécula de ADN porta la información necesaria para el desarrollo de las características biológicas de
un individuo y contiene los mensajes e instrucciones para que las células realicen sus funciones. Es decir, lleva
codificada la información a partir de la cual se forma un organismo vivo, por lo que constituye el material
genético.
A) Estructura del ADN.

El ADN es una molécula altamente estructurada en la que, de manera semejante a las proteínas, se
distinguen varios niveles de complejidad.
A.1.Estructura primaria:
Está formada por la secuencia de desoxirribonucleótidos, en cuyo extremo 5' de la cadena existe un
fosfato y en el extremo 3' una pentosa con el –OH del carbono 3' libre. Como todos los nucleótidos contienen
desoxirribosa, la diferencia entre las moléculas de ADN de los distintos organismos radica únicamente en el
orden de las bases nitrogenadas unidas a las pentosas. Es decir, la secuencia precisa en que aparecen los cuatro
tipos de bases de las moléculas de ADN determina las características biológicas de la célula o del individuo que
la contiene.
45
A.2. Estructura secundaria:

La secuencia polinucleotídica se dispone en el espacio en forma de una doble hélice, según la estructura
propuesta por James Watson y Francis Crick en 1953. El modelo de Watson y Crick presenta las siguientes
características:
- El ADN está constituido por dos cadenas polinucleotídicas unidas entre sí en toda su longitud.
- Las dos cadenas son antiparalelas, lo que significa que el extremo 3' de una de ellas se enfrenta con
el extremo 5' de la otra.
- La unión entre las cadenas se realiza por medio de puentes de hidrógeno entre las bases
nitrogenadas de ambas: concretamente, la adenina forma dos de estos puentes con la timina y la
guanina tres con la citosina. Resulta evidente que las dos cadenas no son idénticas, sino
complementarias, ya que una de ellas tiene la secuencia de bases complementaria de la otra (si se
conoce una secuencia es posible deducir inmediatamente la complementaria).
- Las dos cadenas están enrolladas en espiral formando una doble hélice alrededor de un eje
imaginario.
- Las bases nitrogenadas quedan en el interior de la doble hélice, mientras que los esqueletos
pentosa-fosfato se sitúan en la parte externa. De esta forma, las cargas negativas de los grupos
fosfato se unen a las cargas positivas de cationes o de otras moléculas presentes en el medio,
estabilizando la estructura.
- Los planos de las bases nitrogenadas enfrentadas son paralelos entre sí y perpendiculares al eje de
la hélice.
- El enrollamiento de la doble hélice es plectonémico, es decir, las cadenas no se pueden separar sin
desenrolladas.
- La doble hélice es dextrógira: el enrollamiento gira en el sentido de las agujas del reloj.
- La anchura de la hélice es de 2 nm, mientras que la longitud de cada vuelta es de 3,4 nm y cada 0,34
nm se encuentra un par de bases complementarias. Puede deducirse, por tanto, que existen 10
pares de nucleótidos por cada vuelta.
Además de la estructura descrita, que corresponde a la denominada forma B, se conocen otros dos tipos
de estructura en doble hélice del ADN: la forma A, en la que los planos de las bases nitrogenadas no son
perpendiculares al eje de la hélice, y la forma Z, donde la doble hélice presenta irregularidades y es levógira.
Aunque aún se desconoce el papel exacto que desempeñan estas dos formas de doble hélice, se cree
que podrían estar relacionadas con los mecanismos de regulación de la expresión de los genes.
Propiedades y funciones que derivan de la estructura secundaria:

- Gran estabilidad molecular. Debido a los puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas y a otros enlaces
que se establecen entre los grupos fosfato y cationes del nucleoplasma.
- Desnaturalización. El ADN puede desnaturalizarse, separándose las dos hebras por rotura de los puentes de
hidrógeno. Esto se consigue por calor o por variaciones de pH. La desnaturalización es reversible, siempre que
el proceso no haya sido drástico.
- Capacidad de replicación. Si las cadenas se separan. Cada una de ellas puede servir de modelo para la síntesis
de una cadena complementaria.
- La secuencia de bases posee información genética. Por medio de la transcripción transfiere la información al
ARNm, que traslada las órdenes al lugar de la célula en que se precisen.
46
A.3. Estructura terciaria:

La estructura en doble hélice sufre nuevos plegamientos que dan lugar a un tercer nivel estructural. Esto
es necesario por dos razones fundamentales:
- Las largas cadenas de ADN deben acoplarse en el reducido espacio disponible en el interior celular. La
complejidad del plegamiento y el grado de empaquetamiento del ADN es mucho mayor en el caso de las células
eucariotas, ya que la longitud de la cadena es muy grande y debe estar incluida en el interior del núcleo.
- La regulación de la actividad del ADN depende en gran medida del grado de plegamiento que posea la
molécula.
En procariotas (bacterias) el ADN es bicatenario circular desnudo (no asociado a proteínas). El

empaquetamiento se consigue porque el ADN bicatenario se pliega como una superhélice. Esto también ocurre
en el caso del ADN de mitocondrias y plastos.
En eucariotas el empaquetamiento se consigue al asociarse el ADN en doble hélice con proteínas básicas
(protaminas e histonas). Encontramos dos posibilidades:
• Collar de perlas (ADN + HISTONAS): Se da en células en interfase. Constituye la llamada cromatina.
• Estructura cristalina (ADN+ PROTAMINAS): En el núcleo del espermatozoide. Se da un alto grado de
empaquetamiento porque las protaminas son más pequeñas y básicas y existe una mayor atracción por ADN.
Esto favorece la movilidad del espermatozoide.
47
B) El ADN en las células eucariotas y procariotas.

En ambos tipos celulares, el ADN puede adoptar diversas formas y niveles de complejidad.
• En procariotas existe una molécula de ADN circular, es decir, con sus extremos cerrados, que recibe el
nombre de cromosoma bacteriano. Además, a veces contiene otras moléculas circulares más pequeñas llamadas
plásmidos.
• En eucariotas, el ADN se presenta como largas moléculas lineales asociadas a proteínas básicas en el
interior del núcleo. Cada molécula de ADN, con sus proteínas asociadas, forma una fibra visible al microscopio
electrónico. El conjunto de todas estas fibras constituye la cromatina. Cuando la célula se va a dividir, cada fibra
de cromatina se compacta y forma los cromosomas. Se calcula que todo el ADN presente en los 46 cromosomas
de una célula humana mide unos 2,36 metros. Aunque la mayor parte del ADN de las células eucariotas está
confinada en el núcleo, en las mitocondrias y cloroplastos también hay ADN, que codifica algunas de las
proteínas propias de estos orgánulos. Normalmente, cada orgánulo contiene varias copias de su ADN, que forma
un anillo similar al de los procariontes, aunque de menor longitud.
• En los virus, el ADN puede adoptar múltiples formas. Los virus contienen una sola molécula, que puede
ser monocatenaria o bicatenaria, según esté compuesta de una sola hebra de ADN o de dos. Además, ambos
tipos pueden presentarse en forma lineal o circular.
8.3.2. Ácido ribonucleico (ARN).

El ARN es un polímero de ribonucleótidos. El ARN difiere del ADN en que la pentosa de los nucleótidos
constituyentes es la ribosa, en lugar de la desoxirribosa, y en que en las cuatro bases nitrogenadas mayoritarias
presentes aparece uracilo en lugar de timina. El uracilo, como ocurría con la timina, puede emparejarse con la
adenina.
En algunos tipos de ARN, como el ARN de transferencia (ARNt), se localizan otras bases especiales
derivadas de estas (dihidrouracilo, metilguanina, etc.), aunque son siempre minoritarias.
Las cadenas de ARN son más cortas que las de ADN y pueden aparecer tanto en el núcleo como en el
citoplasma celular.
Excepto en los reovirus, el ARN está constituido por una única cadena, aunque en el ARN de
transferencia existe un apareamiento de bases intracatenario, lo que hace que aparezcan tramos bicatenarios,
originados por el plegamiento de la cadena sobre sí misma.
El ARN es la molécula encargada de sintetizar las proteínas específicas de un organismo transmitiendo
el mensaje genético codificado por el ADN. Así, mientras el ADN contiene la información, el ARN la utiliza para
que se produzcan en las proteínas específicas del individuo. Este proceso es sumamente complejo y requiere la
intervención de varios tipos de ARN.
Tipos de ARN.
Hay varios tipos de ARN y todos se forman a partir de una porción de una de las cadenas del ADN que
sirve de molde.
A) ARN mensajero (ARNm).

El ARNm es una copia de una parte del ADN (la que corresponde a cada gen o grupo de genes que vaya
a expresarse) que será utilizada por los ribosomas como información para poder unir los aminoácidos en el
orden adecuado y constituir una proteína concreta. Sus moléculas son relativamente cortas y de forma lineal.
48
Las cadenas de ARN mensajero tienen una vida

muy corta, ya que si no fueran destruidas (mediante
enzimas ribonucleasas) la síntesis proteica se prolongaría
indefinidamente y se originaría una superproducción de
proteínas. Así, cuando se necesita sintetizar una proteína
concreta, se fabrica de nuevo el ARN mensajero
correspondiente. El ARNm constituye, aproximadamente,
entre el 3 y el 5 % del total del ARN celular.
La función que tiene este tipo de ARN es transportar la información desde el núcleo hasta el citoplasma
para la síntesis de proteínas.
B) ARN ribosómico (ARNr).

Es el más abundante, en torno al 80 % del total. Tiene estructura secundaría de doble hélice en algunas
zonas. Asociado a proteínas forma los ribosomas y participa, por tanto, en el proceso de unión de los
aminoácidos para sintetizar las proteínas.
C) ARN de transferencia (ARNt).

El ARNt se encarga de transportar los aminoácidos presentes en el citoplasma celular hasta los
ribosomas, donde se unirán para constituir las proteínas. Cada molécula de ARNt transporta un aminoácido
específico. Las diferencias entre ellos son debidas, fundamentalmente, a una secuencia de tres bases
nitrogenadas, denominada anticodón, que varía entre los distintos ARNt.
Los ARNt están formados por cadenas cortas (entre 70 y 90 nucleótidos) que contienen un 10 % de bases
nitrogenadas diferentes a las cuatro mayoritarias, como ya se ha indicado. Las moléculas de ARNt poseen una
estructura secundaria muy característica, en la que existen tramos de doble cadena, por emparejamiento
intracatenario. Estos tramos se denominan brazos y hay cuatro en cada molécula, aunque también puede
aparecer un quinto brazo más corto que los otros. En los extremos de tres de los brazos existen zonas sin
emparejar que componen los denominados bucles.
El extremo 3' de la cadena tiene
siempre la secuencia de bases CCA. A este
nucleótido terminal de adenina se une el
aminoácido que va a ser transportado. En el
extremo 5' siempre existe un nucleótido con
guanina.
La estructura extendida del ARNt tiene
forma de hoja de trébol, aunque en la realidad
los brazos se disponen plegados, constituyendo
una estructura acodada que recibe el nombre
de «estructura en boomerang».
El ARNt constituye alrededor del 10 %
del ARN celular total.
49
50

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BIOLOGÍA

LA BASE MOLECULAR Y FISICOQUÍMICA DE LA VIDA

1. COMPOSICIÓN DE LOS SERES VIVOS: BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS .

1. COMPOSICIÓN DE LOS SERES VIVOS: BIOELEMENTOS Y BIOMOLÉCULAS.

Clasificación de los Bioelementos.

2. EL AGUA Y LAS SALES MINERALES.

2.1.2. Propiedades físico-químicas y 2.1.3. Funciones biológicas.

A) Derivadas del carácter dipolar.

B) Propiedades derivadas de la existencia de los enlaces de hidrogeno.

C) Bajo grado de ionización.

2.1.4. Disoluciones acuosas. Difusión, ósmosis y diálisis.

2.2. SALES MINERALES.

Aniones Cl- CO32- HCO3- PO43- HPO42- NO3-

Cationes Na+ K+ Ca2+ Mg2+ Fe2+ Fe3+

2.2.2. Funciones generales en los organismos.

Como la membrana plasmática es semipermeable, es necesario mantener una concentración salina

3.1. CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN.

Clasificación de los glúcidos:

3.2. MONOSACÁRIDOS: ESTRUCTURA Y FUNCIONES.

Para saber más:

3.2.1. Clasificación de los monosacáridos.

Según el tipo de grupo funcional que poseen, se dividen en:

Para nombrar los estereoisómeros de los monosacáridos se ha establecido el siguiente convenio: si al

En la naturaleza, salvo raras excepciones, los monosacáridos tienen la forma D.

3.2.3. Estructura de los monosacáridos en disolución.

3.3. ENLACE O-GLUCOSÍDICO. DISACÁRIDOS Y POLISACÁRIDOS.

3.3.1. Enlace O-glucosídico.

La unión entre monosacáridos se denomina polimerización. La reacción inversa se denomina hidrólisis,

Propiedades de los polisacáridos:

Clasificación de los polisacáridos:

- Dextranos. Son los polisacáridos de reserva de las levaduras.

- Pectina. Es otro componente de la pared de las células vegetales.

4.1. CONCEPTO Y CLASIFICACIÓN.

Las funciones que desempeñan los lípidos son muy diversas:

- Reguladora: hormonas, vitaminas (A, D, K).

Los lípidos se clasifican, según posean ácidos grasos o no en su estructura, en saponificables e

4.2. ÁCIDOS GRASOS: ESTRUCTURA Y PROPIEDADES.

4.2.1 Características generales.

2.2.2. Propiedades físicas de los ácidos grasos.

- Carácter anfipático. Tienen dos zonas diferentes: una zona polar, el

2.2.3. Propiedades químicas de los ácidos grasos.

4.3. LÍPIDOS SAPONIFICABLES.

Las principales funciones de los triglicéridos son:

4.3.3. Fosfoglicéridos (fosfolípidos).

- Glucoesfingolípidos. Su grupo polar es un glúcido. Estas moléculas desempeñan un papel importante

4.4. LÍPIDOS INSAPONIFICABLES.

La presencia de diferentes sustituyentes en algunas posiciones y la existencia de dobles enlaces en los

Comprende moléculas muy activas biológicamente:

5.1. CONCEPTO E IMPORTANCIA BIOLÓGICA.

5.2. AMINOÁCIDOS. ENLACE PEPTÍDICO.

5.2.1. Propiedades de los aminoácidos.

5.2.2. Clasificación de los aminoácidos.

5.2.3. El enlace peptídico.

El enlace peptídico presenta las siguientes características:

5.3. ESTRUCTURA DE LAS PROTEÍNAS.

5.3.1. Estructura primaria. Es la secuencia de los aminoácidos en la cadena polipeptídica. El número, el

- Conformación β o lamina plegada: El plegamiento origina una

5.3.4. Estructura cuaternaria. En ocasiones existe otro nivel estructural por

5.4. PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS.

5.4.2. Desnaturalización. La función biológica de las proteínas depende de su estructura tridimensional