Continuación catedra:

 Dentro de los tetraenoicos esta el ac. Araquidónico: (20:4 tri 5,8,11,14) C19H21COOH

CH3-(CH2)4CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH-CH2-CH=CH(CH2)3-COOH Familia omega 6

En general los dobles enlaces siempre se encuentran cada 3 at. De C

Los ac. Grasos insaturados + abundantes son:

El acido oleico en animales y vegetales

El ácido palmítico en animales de sangre fría

Los ácidos linolénicos y linoleico abundan en los aceites vegetales e hígado de pescado

El ac. Araquidónico es importante por ser precursor de las prostaglandinas

Lípidos saponificables del primer grupo: saponificables que pueden generad jabones

- Acilglicéridos: químicamente son esteres de ac. Grasos porque pueden formar el ácido con
el alcohol (glicerol) se pueden unir y puede entrar al 1er carbono. Explicación video min 29

Como a entrado 1 molécula de ácido se clasifica como monoacilglicerido (nombre general). Su

nombre en si es L (1 estearoil glicérido) estearoil porque proviene del ácido esteárico, 1 porque se
unió al carbono 1 del glicerol y L porque el penúltimo carbono de este alcohol esta a la izquierda.
Si estaba a la derecha era D.

2do ejemplo min 32 esta la estructura del anterior, se le agrego otro acido, el oleico, su nombre es
L (1 estearoil- 2-oleil-glicerido). Cuando tenemos una mezcla conformando con el glicerol distintos
ac. Llamamos a este compuesto como una grasa mixta porque presenta 2 ac. Grasos diferentes
(puede tener 3 también).

3er ejemplo: min 35 acido palmítico, acido entra en el ultimo carbono, el 3, por lo tanto, es un
triacilglicérido (triester o grasa mixta). Su nombre L (1 estearoil-2-oleil-3-palmitoil- glicérido).

Características generales: la dif. Entre aceites y grasas se basa en su punto de fusión, los aceites
son líquidos a temperatura ambiente y las grasas son sólidos. Además, los aceites son acilglicéridos
de ac. Grasos insaturados y las grasas contienen ac. Grasos saturados.

Los diacil y mono acilglicéridos no existen en la naturaleza en cantidades apreciables, solamente

los triglicéridos.

Los triglicéridos simples, son aquellos que están constituidos por una molécula de glicerol y tres de
grasos iguales, no es mixta.

La triestearina o estearina esta constituida por 3 moléculas de ac. Esteárico, va a ser simple, no
mixta. Y la tripalmitina o palmitina es una grasa simple que esta constituida por glicerol y 3
moléculas de ac. Palmítico.

La trioleina u oleína es una grasa simple que está constituida por glicerol y 3 moléculas de ac.
Oleico.

- Los triglicéridos simples son escasos. Lo más común es que los triacil glicéridos naturales
sean triacilglicéridos mixtos, es decir triester con componentes de ac. Grasos diferentes.
 - Las grasas animales y los aceites vegetales son mezclas de muchos triacilglicéridos mixtos
diferentes. Ej: los triacilglicéridos mixtos de la grasa de la mantequilla contienen por lo
menos 14 ac. Grasos diferentes.

Catedra Proteínas
Las encontramos en carios alimentos como cereales, pescado, carnes blancas como pollo, carnes
rojas. Constituidas por los aminoácidos, los que proteínas son los L-alfa aminoácidos. Dependiendo
de las funciones van a ir teniendo estructuras filamentosas o globulares y algunas son
combinaciones de ellas.

Proteínas formadas por monómeros que son los aminoácidos, que son su unidad mínima de
constitución de proteína y van a estar unidas por el enlace peptídico. Hay 20 L-alfa aminoácidos
en el ser humano. Enlace peptídico va a estar formando péptidos o proteínas que tienen una
organización estructural que son la estructuras 1rias, 2darias, 3rias y 4ternarias. Tienen funciones
estructural, contráctil, reserva, enzimática, transporte, defensa, hormonal.

Ampliamente distribuidas en animales y vegetales

Funciones:

1. En toda la célula m. celular (m. lipoproteica)

2. Son los instrumentos como se expresa la información genética
3. Se encuentran formando estructuras de soporte. Ej. Colágeno queratina
4. Se encuentran formando estructuras de protección ej. m. celular
5. Son medios de transporte para aquellas sustancias que no pueden desplazarse por si solos
(lípidos en la sangre)
- Los ácidos grasos son transportados por albuminas: fosfolípidos, esteroides, triglicéridos,
vit. Liposolubles
6. Son medio de transporte de gases ej. CO2 Y 02
7. Son medio de transporte de iones ej. Cu+2, Fe +2
8. Son reguladores del PH

Son proteínas: - enzimas, hormonas (no todas), anticuerpos, receptores de membranas y

nucleoproteínas (contienen ac. Nucleicos)

Clasificación: por su composición: simples y conjugadas

Simples: son las que están solo formadas por una secuencia de aminoácidos, por ejemplo, las
protaminas, histonas, albuminas y globulinas, prolaminas y glutelinas, escleroproteínas. Son
simples solo están formadas por unidades de aminoácidos.

1. Protaminas: Presentan bajo peso molecular, carecen de aminoácidos como los aromáticos (Tyr,
Try,.Fenil.) , carecen de a.a azufrados (metionina, cisteina, cistina) Predominan a.a básicos
(arginina, lisina, histidina.), es decir son de carácter básico, se componen por 28 residuos
polipeptídicos, longitud total de 100aa. Estas proteínas se unen a ácidos nucleicos, formando las
nucleoproteínas.

2. Histonas: Poseen todos los a.a, predominando los a.a básicos. Se unen a ácidos nucleicos, son
abundantes en las células eucariontes, no hay en las procariontes.

3. Albúminas y globulinas: Estan presente en los animales, poseen todos los a.a esenciales, por
esto son de alto valor biológico, predominan los a.a polares. Solubles en soluciones salinas
diluidas.

4. Prolaminas y glutelinas: Abundantes en vegetales, le faltan a.a esenciales, por esto las proteínas
vegetales son de un valor biológico menor. Son poco solubles en agua, se encuentran en cereales
arroz y maíz

5. Escleroproteínas: Muy abundantes en animales, son esencialmente estructurales, insolubles en

agua. Forman la elastina de la piel, el colágeno, la miosina, queratina y fibrinógeno. Son alargadas
y elásticas

CONJUGADAS
Están constituidas por a.a y otras sustancias. (grupo prostético). El grupo prostético puede ser:
Lípido, ác. nucleico, H de C, H3PO4, metal.

Clasificación: fibrosa y globular

Fibrosa: Son alargadas, formando hélice, elásticas, inmóviles resistentes. Ej: Colágeno, Queratina,
Elastina.

Globulares: Son esféricas y ovaladas, son móviles, se desplazan. Ej: Enzimas, anticuerpos, hemo
globulina, albúminas.

De acuerdo con su función biológica.

a. Enzimas: catalizadores biológicos específicos Ej: DNA polimerasa (replica y repara el DNA).

b. Proteínas de reserva: Almacenan a.a como elemento nutritivo. Ej: caseína leche, ovoalbúmina
huevo.

c. Proteínas transportadoras: Transportan diversas sustancias por la sangre.

Ej: Seroalbúmina  Transporta ac. grasos. Hemoglobina  Transporta O2 en la sangre.

Mioglobina Transporta O2 en el músculo.

d. Proteínas protectoras: tienen la función de defensa. Ej: Anticuerpos → Forma complejos con
sustancias extrañas. Fibrinógeno → Precursor de la fibrina en la coagulación.

e. Proteínas contráctiles: Actúan en sistemas móviles y contráctiles. Ej: Miosina → Filamento que
actúa en el músculo.

Importante los aminoácidos que constituyen a la proteína porque tienen distintas funciones
celulares como la trasmisión nerviosa y la biosíntesis de porfirinas, purinas, etc.

f. Hormonas: Moduladores de las funciones del organismo. Ej: Insulina → Regula el metabolismo
de la glucosa Hormona del crecimiento → Regula el crecimiento

g. Proteínas estructurales: Actúan como elemento estructural son la escleroproteína.

Los 20 aminoácidos que están identificados en el ser humano, en las proteínas más recurrentes,
son los L- alfa aminoácidos.

Pero en los microrganismos además de los L-alfa aminoácidos están los D-alfa aminoácido.

AMINOÁCIDOS

Características: Compuestos de bajo PM. Sólidos cristalinos en general, soluble en agua, conducen
la corriente eléctrica.

Uniones de: 0 a 49 a.a → Polipéptidos

50 a.a en adelante → Proteínas

Existen 20 a.a distintos, de estos 10 son a.a esenciales y 10 a.a no son esenciales (no esenciales) ya
que el organismo es capaz de sintetizar a partir de H de C y lípidos, por lo cual no es necesario
ingerirlos.

- Los a.a son α aminoácidos

Carbono quiral. Cuando tiene 4 sustituyentes diferentes

- Son L α aminoácidos, porque el grupo amino siempre se encuentra a la izquierda.

- Se presentan como anfolito (la molécula es neutra porque presenta cargas + y

– internas, a pH fisiológico)

- El C α es quiral, por lo que presenta propiedades ópticas. excepto gly. No posee C quiral.

Aminoácidos: Según la polaridad del radical: Hidrófobos-Hidrófilos- Ácidos-Básicos

Según la estructura del radical: Alifáticos: Ácidos- Básicos- neutros. Aromáticos y Heterocíclicos

CLASIFICACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS: Clasificación nutricional: a.a esenciales y a.a no esenciales

Las proteínas de origen animal tienen mayor valor biológico que las de origen vegetal.

La leche materna es el patrón con el que se compara.... es la mejor proteína

Las necesidades diarias de las proteínas van a depender de la edad, del estado de salud, del valor
biológico de las proteínas y se recomienda unos 40-60 gr. De proteínas diaria

El valor biológico es: ...

Enzimas son proteínas acido-grasos-sintetasa cataliza la síntesis de ácidos grasos

Reserva como ovoalbúmina presente en la clara de huevo

Propiedades de las proteínas: dependen sobre todo de los radicales R libres y que estos
sobresalgan de la molécula y, por tanto, tengan la posibilidad de reaccionar con otras moléculas. El
conjunto de aminoácidos de una proteína cuyos radicales poseen la capacidad de unirse a otras
moléculas y de reaccionar

Propiedades de las proteínas vamos a ver: la solubilidad, desnaturalización y renaturalización,

especificidad donde encontramos de función y de especie, capacidad amortiguadora.

Es irreversible cuando se rompen los puentes disulfuros

Solubilidad

Las proteínas globulares poseen un elevado tamaño molecular, por lo que al disolverse, dan lugar
a disoluciones coloidales.

Desnaturalización

Consiste en la perdida de todas las estructuras de orden superior (secundaria, terciaria y

cuaternaria) quedando la proteína reducida a un polímero con estructura primaria.

Consecuencias inmediatas son:

- Disminución drástica de la solubilidad de la proteína, acompañada frecuentemente de

precipitación

Cada tipo de proteína posee, en su estado nativo una forma tridimensional característica que es
conocida como estructura nativa. El mantenimiento de su estructura nativa es vital para el normal
funcionamiento de esta proteína. La perdida de la estructura nativa de una proteína se llama
desnaturalización. En la desnaturalización, la proteína ...

Factores que producen desnaturalización de una proteína

Físicos: radiación ( X, Gama, UV); calor; agitación mecánica; formación de espuma; ultrasonido;
trituración.

Factores químicos: Ph externos

Solventes: trabajar con proteínas y ..

Detergentes; solidos como la urea;

Generalmente la desnaturalización es un proceso irreversible dependiendo de la intensidad y

duración del tratamiento desnaturalizante. Puede afirmarse en general que la desnaturalización

Desnaturalización y renaturalización
Propiedades biológicas: aquellas propiedades fisiológicas que dependen de su estructura masiva,
se pierde en la desnaturalización. Ej. Enzimas, anticuerpos, hemoglobina.

Renaturacion:

Especificidad es doble: de especie u de función

ENZIMAS

La amilasa que producía hidrolisis de la

Las enzimas son de naturaleza proteica, son muy eficientes, por una cantidad pequeña, pueden
hacer una acción grande

Aspectos generales:

Clasificación:

Cinética enzimática:

Esquema de una enzima: parte importante sitio activo, algunas tienen un centro regulador

Centro activo: zona de la molécula a la que se une el sustrato y donde se realiza la catálisis
enzimática. Todas lo tienen

Centro regulador: zona en la que se unen las sustancias que regulan la actividad del enzima. Puede
que no todas la tengan.

Las enzimas son catalizadores biológicos orgánicos de naturaleza proteica, pueden actuar fuera de
la célula (exoenzimas) o dentro de las células (endoeximas).

Energía de activación: Energía mínima para poder

LAB Extracción y reconocimiento de lípidos Leer guía

Tenemos lípidos que se clasifican en simples (ácidos y alcoholes grasos); complejos (fosfolípidos,
glicolípidos y lípidos conjugados); derivados del isopreno (esteroides (colesterol) y terpenos)

Y ácidos grasos: altamente reducidos (C, H, O); clasificación que son saturados (enlaces sencillos
(estructura lineal)) e insaturados (mayor fluidez)-enlaces dobles-configuración cis o trans;
compuestos tenemos esfingolípidos, triglicéridos y fosfoglicéridos.

Extracción de lípidos de cerebro de vacuno o de yema de huevo: yemas de huevo se mezcla con
sulfato de sodio anhidro, que va a cumplir una función que es romper la membrana y de
deshidratar a las yemas. Forman una mezcla inmiscible (no se mezclan) por la polaridad de los
lípidos y por eso se agrega el éter etílico para mezclarlo (solubiliza)

Lípidos solubles disueltos en éter y por lo tanto como la lecitina y colesterol juntos en el vaso
entonces para poder estudiarlos, identificarlos, etc tengo que hacer una reacción de
reconocimiento, pero los tengo que se parar antes, con otro reactivo, donde a la mezcla que tiene
éter con los lípidos solubles, le agregamos acetona, entonces ahí la acetona cumple una función
para separar los lípidos, entonces va a dejar a la lecitina precipitada y el colesterol sin precipitar,
entonces así lo podemos separar por filtración simple. (ver PPT la imagen)

separación colesterol y lecitina por filtración simple o centrifugar

Secar el sobrenadante separado del precipitado: tenemos que evaporar todos los solventes que le
agregamos (el éter etílico y la cetona) para poder hacer el reconocimiento del colesterol, el éter no
se puede usar mechero entonces se usa la placa calefactora, donde vamos a poder eliminar,
reducir los solventes, se van a evaporar bajo campana y nos va a quedar un volumen pequeño en
el vaso, queda como manchas cafés que sería el colesterol (como grasa).

Reconocimiento de colesterol: reacción de Liebermann y Burchard

Esta reacción es especifica para poder reconocer compuestos insaturados y en el caso del
colesterol es insaturado. No `puede haber presencia de agua porque si hay el colesterol se puede
saturar, es decir puede perder su doble enlace y esto se evita teniendo todo el material que voy a
usar seco.

Ver imagen en PPT

1. Agregar al vaso precipitado 1ml de anhidrido acético, hacer girar el vaso. Agregar gotas de
H2SO4C, observar inmediatamente el cambio de coloración.

Cole estanol y la cloprostenol: compuestos saturados del colesterol

Esta reacción consiste en producir una reacción de acetilación porque voy a agregar el anhidrido
acético que va a producir la acetilación del colesterol. Y el anhidrido acético va a romper el enlace
y se encaja el grupo acetilo al colesterol y forma el acetil colesterol, y al formarse este voy a
reconocer que había presencia del colesterol.

Colesterol: amarillo

Acetil colesterol: rojo

Cuando agregamos los reactivos que es el anhidrido acético y el ácido sulfúrico concentrado se va
a formar el compuesto (el que esta al lado) y el compuesto sulfúrico como anhidrido acético tienen
que estar fríos, para que podamos alcanzar a ver el color e identificar si estaba el colesterol ahí.

El anhidrido acético va a producir la acetilación del colesterol porque entro grupo cetilo
remplazando al OH, el ácido sulfúrico del medio también es un deshidratante que favorece
también mantener el sistema anhidro y el sulfúrico además de producir deshidratación (mantener
el sistema anhidro) es un catalizador también, es decir que va a favorecer esta reacción de
acetilación entonces este ácido sulfúrico va a bloquear al grupo OH, favorece la resonancia (que se
mueva) de este doble enlace, por lo tanto debilitando el enlace y favoreciendo la entrada del
grupo cetilo para favorecer la formación del acetil colesterol.

Reconocimiento de Fosforo en Fosfolípidos (Lecitina): en la lecitina se saca el precipitado que

quedo en el papel filtro y lo trasvasijamos a un tubito de ensayo para poder hacer reconocimiento
de fosfolípido que es la lecitina.

1. Agregar al tubo con precipitado 0,5 ml de H2SO4 10N (ácido sulfúrico 10 normal). Calentar
directamente al mechero flameando el tubo hasta observar carbonización de la materia
orgánica, que lo produce el ácido sulfúrico y se produce una oxidación (rompimiento de
enlace de la lecitina que es una molécula bastante grande). Se libera grupo fosfato
orgánico
2. Agregar al tubo con materia carbonizada 2-3 gotas de HNO3 al 25%. (ácido nítrico que
también cumple la función de producir oxidación para poder liberar al fosforo). Oxida al
fosforo orgánico pasándolo a inorgánico.
3. Calentar directamente al mechero flameando el tubo hasta observar que la materia
orgánica carbonizada se decolora (oxidación de la materia orgánica).

Le agregamos el molibdato de amonio al grupo fosfato que ya está inorgánico por acción del ácido
nítrico y se forma el fosfolibdato de amonio (todavía no se ve color), el color se nota cuando
usamos el reactivo que se llama metol que cumple la función de reductor y vamos a ver el
suboxido de molibdeno que cambia de +6 a +2. (eso lo provoca el reductor).

Si determino fosforo en la lecitina indica que hay presencia de lecitina (en la yema de huevo).

Reconocimiento de cuerpos cetónicos (reacción del nitroprusiato o prueba de Legal):

Los cuerpos cetónicos son: el ácido acetoacético, acido butirato y la cetona. El que podemos
detectar en la orina es las metilcetona (cetona).

La cetona CH3-CO-CH3, los cuerpos cetónicos se generan en personas que puedan tener diabetes
mellitus o cuando hay unos prolongados se van generando estos cuerpos cetónicos porque hay
una mala metabolización de lo que son los carbohidratos o cuando están en estado de inanición el
cuerpo no tiene el combustible (glucosa) y comienzan a degradarse algunos lípidos. Degradación
de ácidos grasos que van a dar lo que es el acetil co, y se pueden desviar todos estos cuerpos
cetónicos, la degradación de ácidos grasos que se van generando estos cuerpos cetónicos a la
citogénesis, que es formación de cuerpos cetónicos.

Cuando se detectan los cuerpos cetónicos en la orina se llama cetonuria y si es en la sangre

cetonemia. Y la forma general de la formación de cuerpos cetónicos se llama citogénesis.

Muestra es normal, no hay presencia de cuerpos cetónicos, sin embargo, la orina es patológica
entonces se ve la presencia de un anillo violeta por la presencia de cuerpos cetónicos. Hay 2
cuerpos cetónicos donde 1 de ellos puede seguir una ruta metabólica y otros que no como la
dimetilcetona, cetona que generalmente es un compuesto toxico que se va a la orina, por eso se
detecta en la orina. Entonces hay un rompimiento de enlaces que por acción bacteriana se van
generando también estos desechos.

1. Orina normal reacción negativa de la presencia de cuerpos cetónicos o para la reacción de

nitroprusiato o de legal
2. Orina patológica: reacción positiva en el límite de separación de dos fases, presencia de un
anillo violeta.

TENSION SUPERFICIAL

Es una medida de la fuerza elástica que existe en la superficie de un liquido. Es la cantidad de

energía necesaria para estirar o aumentar la superficie de un liquido por unidad de área (por
ejemplo, por 1cm2). Los líquidos que tienen fuerzas intermoleculares grandes también poseen
tensiones superficiales altas. Como consecuencia de los puentes de hidrogeno, el agua tiene una
tensión superficial mucho mayor que la de la mayoría de los líquidos.

Soporta el peso de un bicho, etc.

Cuando tenemos los lípidos en un liquido que sea polar en torno acuosos por ejemplo se van a
separar estos en el caso del aceite con agua se van a separar y se forman 2 fases.

Pero cuando hay un agente tensoactivo que generalmente disminuyen la tensión superficial del
agua, por lo tanto, van a favorecer la formación de micelas.

Circulo polar, tipo cola apolar, cuando una molécula presenta esto es una molécula anfipática, que
puede tener de constituyente a estos ácidos grasos, parte polar se va a dirigir al agua y la apolar se
va a retraer hacia adentro.

Estructura de una micela (VER IMAGEN PPT)

La ropa sucia, la suciedad al limpiarlo sucede esto, y están rodeados por moléculas de agua,
sucede gracias a los agentes tensoactivos.

Cabeza hidrófila, cola hidrófoba

En el caso del coronavirus tiene una capa lipídica, proteínas, pero el jabón va a actuar en la capa
lipídica, va a generar micelas de la capa y romper la capa lipídica y queda atrapado en las micelas
jabonosas donde se van a aislar los componentes destruidos de este virus.

EFECTO TENSOACTIVO

Agentes tensoactivos disminuyen la tensión superficial y por lo tanto se pueden formar las micelas

Ver tabla de PPT

Jabón sódico y comercial, en los tubos agregamos un sudan III y azul de metileno que van a
cumplir una función indicadora para poder ver un resultado para ver si se produjo el efecto
tensoactivo, es decir si se generaron las emulsiones. (son muy pequeñas).

Cuando comemos grasas estos lípidos se tienen que emulsionar en el organismo. La bilis es el
agente tensoactivo, ácidos biliares son los encargados de generar las emulsiones de los lípidos

En el tubo uno que es el control vamos a tener el aceite en sudan III (porque el aceite acá es
soluble y de color rojo) y el agua en azul de metileno, agua solubiliza al azul de metileno. No hay
emulsión porque no hay agente tensoactivo. Solo está la fase lipídica y acuosa nada mas

En la bilis de ternero si hay emulsión, en el jabón sódico y detergente comercial también.

Agua no hay emulsión

Jabones tienen ácidos grasos que serian los agentes tensoactivos.

LAB Propiedades de las proteínas

proteínas macromoléculas de alto peso molecular, tienen unidades mínimas que son los
aminoácidos

Identificación de aminoácidos por la reacción de la ninhidrina y su diferenciación con las proteínas

La reacción de la ninhidrina solo va a reconocer a los aminoácidos, que tiene grupo amino,
carboxílico, aminoacido y la R hace diferenciación entre todos los aminoácidos que pueden tener
cadena o grupos aromáticos.

En esta reacción se produce una desaminación y una descarboxilación es decir que la nimhidrina
va a oxidar al aminoácido, se produce una deshidratación, se descarboxila, saca un carbono de
aminoácido y saca el grupo amino que se une después a la ninhidrina y por lo tanto también queda
un aldehído como consecuencia de esta reacción de oxidación con un carbono menos, luego está a
ninhidrina reducida que ya se unió al amoniaco que salió del aminoácido se va a unir nuevamente
a una molécula de ninhidrina formando el compuesto que va a dar el color que se llama pigmento
de rudegman que va a dar el color violeta intensa.

Reacción de la ninhidrina: esta reacción es de coloración que puede utilizarse con fines tanto
cualitativos como cuantitativos, es decir puedo hacer un sinfín de tubos con distintas
concentraciones del aminoácido y agregar la ninhidrina y medir en un equipo y determinar la
concentración que hay ahí.

Con la ninhidrina se puede ver las huellas digitales, la cantidad de aminoácidos por la técnica de
separación que se llama cromatografía, etc

IDENTIFICACION DE AMINOACIDOS POR LA REACCION DE LA NINHIDRINA Y SU DIFERENCIACION

CON LAS PROTEINAS.

Parte experimental: tubo 1 es el aminoacido, da el violeta, tubo 2 va a estar la caseína que es la

proteína, tubo 3 tubo control, ahí solo va a ver agua. El tubo 1 debe dar el color, se pone en
ebullición y se va a poner de color violeta.

Otros compuestos se llaman iminoacido grupo amino dentro del ciclo, por lo
tanto, a la reacción de las nididrinas no va a romper este tipo de enlace, porque los ciclos cerrados
y grupos aromáticos son muy estables, entonces tienen que estar en condiciones muy extremas
para que puedan reaccionar.

Punto isoeléctrico: donde las cargas de una proteína, sus aminoácidos van a estar cargados con sus
mismos números de cargas + y –

El aminoácido a PH fisiológico están cargados porque están en un medio y, por lo tanto, eso
también tiene propiedades de que los aminoácidos en el fondo las proteínas son bafear fisiológico

Como la mioglobina que es una proteína pero que también actúa como bafear fisiológico, eso
quiere decir que regula el PH, entonces en el punto isoeléctrico (iguales cargas) nos dice que:

-A pH acido: va a prevalecer la especie con carga +

-A pH básico: prevalece la especie con carga –

-Hay un valor de pH para el cual la carga de la especie es cero, cuando las cargas + o – son iguales,
la carga neta es 0.

Pl= pk1 + pK2/ 2 para-aa neutron

Punto isoeléctrico: valor de pH al cual la carga neta del aminoácido es 0

Ecuación para calcular el PH de cada tubo/ punto isoeléctrico

Henderson y Hasselbach

pH= pKa + log x {sal} / {Acido} PH= -log {H+}

pKa= -log Ka

pKa= log 1,85x10`-5

pKa= 4,7

HOC= CH3COOH Buffers

NaOC= CH3COONa Buffers

Cálculo de concentraciones del ácido: c1v1=c2v2

Ver ppt imagen de cálculos

Punto isoeléctrico: los aminoácidos van a estar cargadas con los mismos números de cargas

Punto isoeléctrico de la Caseína

Punto isoeléctrico donde tiene la carga neta igual a 0, es donde va a ver mayor precipitación, que
puede ser el tubo 4 o 5 porque el punto isoeléctrico electrónico es entre 4,6 y 4,7 pl de la caseína
(teórico).

Cuando las proteínas que tienen punto isoeléctrico como 4,6 o 4,7 están en una solución de un
buffer, sobre su punto isoeléctrico, los aminoácidos de esa proteína se van a cargar
negativamente. Y si esta en un buffer para el lado derecho los aminoácidos se van a cargar
positivamente.

Punto isoeléctrico: es donde la proteína va a precipitar mayormente o mayor a parecencia, va a

estar más aglomerada.

Reacción xantoproteica: reconoce aminoácidos aromáticos: tirosina, triptófano, fenilalanina

En esta reacción tenemos que nitrar el anillo bencénico, en condiciones extremas, usando ácido
nítrico concentrado, baño maría con temperatura y después hidróxido de sodio.

Triangulo es temperatura, el medio basico donde se va a nitrar el anillo bencénico

Reacción de millón: reconoce a la tirosina y en este caso se usa la proteína que es mediante la
reacción de millón, se produce una desnaturalización de la proteína para que pueda liberar
aminoácidos de la tirosina.

Precaución como tiene mercurio, no tiene que haber presencia de sales como cloruro, sulfuro, etc.
Que pueden hacer que precipite el mercurio y por lo tanto se inactiva ese reactivo. Se lava muy
bien todo

Se usa ácido nítrico concentrado con condiciones extremas y también hidróxido de sodio que es
concentrado.
El coagulo que se ve es la proteína que esta desnaturalizada por los coagulitos pequeños de la
tirosina.

Reacción de acetato de plomo que son para reconocer aminoácidos azufrados que son la cisteína y
cistina, la 1ra porque tienen un grupo diol (hs) o sufibrilo donde es mas fácil romper este enlace y
sacar a un grupo azulfuro para poder acerlo precipitar por el acetato de plomo, donde va a
precipitar como sulfuro de plomo que nos va a dar la reacción de reconocimiento para estos
aminoácidos que es la cisteína, aminoácido azufrado.

La cistina tiene un puente disulfuro y por lo tanto es el más difícil de poder mineralizar

Reacción de Adamkiewics: reconocer triptófano donde el acido sulfurico cumple la función de

romper enlaces, está en forma aldehído y se forma el complejo que es su condensación y me da
un anillo violeta.

Reacción de Mac Carthy- Sullivan: reconoce a la metionina, donde también se usa el nitroprusiato
de sodio, medio básico y también se agrega el ácido clorhídrico al 20%, generándose una
coloración roja que se mantiene un rato y luego desaparece.

Reacción de Biuret: reconocimiento de enlace peptídico, el cual es el enlace amida o anido CONH
que es característico de las proteínas que se forma con la unión de 1er aminoácido por el grupo
carboxílico y el 2do aminoácido por el grupo aminó y se desprende una molécula de agua. Es el
enlace peptídico característico que une a los aminoácidos para conformar estas macromoléculas
que son las proteínas.

Lo reconocemos formando con el cobre un complejo organometálico, donde en el caso del grupo
amida o amido de la proteína se une este cobre con la parte electrónica que tiene el nitrógeno o
hidrogeno, se cordina y va a formar un complejo organometálico de color violeta característico de
este reconocimiento.

Efecto de sales (salting-out):

Salting in: es el fenómeno por el cual la concentración de sal aumenta la solubilidad de la proteína.
Al aumentar la concentración se reducen las fuerzas electrostáticas. Cuando un sistema proteico
se le adicionan sales neutras en concentraciones menores a 1.0M, las proteínas incrementan su
solubilidad. Los cationes y aniones reaccionan con los grupos ionizables de las proteínas
impidiendo las interacciones entre las cadenas laterales o extremos terminales cargados de las
proteínas. Porteina en concentraciones bajas de sales, se habla de la fuerza iónica del medio en las
proteínas

Saltin out: salazón, ponemos una proteína en presencia de exceso de sal y estas proteínas tienen
una capa de solvatación que las mantiene estables y va a ser que puedan cumplir su función.
Cuando son desprovistas esas capas, los grupos que tienen la misma proteína comienzan a
interectaccionar y va a precipitar. Las exponemos en una solución sobresaturada de sulfato
amonio, el cual es bastante soluble en agua por lo tanto si hay mucha de esta sal va a a ocupar
toda el agua que hay allí y además le va a quitar la capa de solvatación a la proteína, la va a dejar
desprovista y por lo tanto va a precipitar la proteína. A medida que se aumentan las
concentraciones de las sales en el medio, las interacciones proteína- proteína se hacen mas
fuertes que las interacciones con el medio (agua), por lo que precipitan. A concentraciones
mayores a 1.0M, las proteínas tienden a precipitar.

Ver imagen de determinar experimentalmente

Se satura una solución de proteína, en este caso la albumina y se le agrega sal, hasta que el
sulfato de amonio no se disuelve mas en el punto, luego lo filtramos por filtración simple, luego
hacemos el test de biuret, como este tiene cobre, si queda azul es porque nosotros generamos
esta salación de la proteína, y tenemos un tubo control donde tenemos la proteína y le agregamos
este biuret y nos debería dar violeta porque etsa reconociendo el enlace peptídico.

Hidrolisis acida y enzimática del almidón

Rompimiento mediante un ácido y enzima.

Objetivos: hidrolisis acida del almidón, hidrolisis enzimática del almidón, poder reductor durante

Cuando tenemos una digestión de carbohidratos, sucede la reducción de estos carbohidratos

Alfa amilasa: Alfa 14 glucan 4 glucano hidrolasa

Presente en el