Proteínas

PROTEINAS
CONSULTORIA BIOQUIMICA
Primer Año Medicina
Universidad Maimónides
Año 2017
PROTEINAS
CARBONO, HIDRÓGENO, OXÍGENO, NITRÓGENO
Azufre, fósforo, hierro, magnesio, cobre.
Fuentes
Funciones
Catálisis enzimática
Movimiento coordinado
Protección inmune
Protección inmune
Soporte mecánico
Transporte y almacenamiento
O2
Generación y transmisión
de impulsos nerviosos
Generación y transmisión
de impulsos nerviosos
Control del crecimiento

y la diferenciación
Aminoácidos (Aa): Unidades estructurales de las proteínas
.
Carbono α al que se unen:
- un grupo carboxilo (-COOH)

- un grupo amino (-NH2).
- un H
- un Radical (R) o cadena lateral.
Existen 20 aminoácidos esenciales: el número y la combinación
da la variedad de proteínas.
Existen 20 aminoácidos esenciales: el número y la combinación
da la variedad de proteínas.
Nombres: código de tres letras o código de una sola letra.
Clasificación: por las características de su cadena lateral o Radical (R)

Se clasifican según
sus cadenas laterales
(R):
Los aminoácidos presentan:
- Un grupo AMINO -NH2 BASICO: aceptor de protones

- H+
Un grupo CARBOXILO –COOH ACIDO: dador de protones
H+
Sustancias ANFOTERAS: pueden actuar como ácidos o
bases.
Algunos aminoácidos tienen grupos ácidos o básicos en su cadena lateral.
LAS PROPIEDADES DE LAS CADENAS LATERALES
DETERMINAN INTERACCIONES NO COVALENTES
HIDROFOBICIDAD: Entre aa con cadenas laterales totalmente apolares, las cuales

tienden a agruparse en una estructura tridimensional con un núcleo hidrofóbico, de manera
de excluir las interacciones con el agua.
FUERZAS DE VANDER WAALS: Cuando se crean dipolos instantáneos entre

cadenas con aminoácidos no polares.
INTERACCIONES ELECTROSTATICAS: Entre grupos funcionales cargados,

presentes en las cadenas laterales.
PUENTES DE HIDROGENO entre grupos funcionales de las cadenas laterales.

Unión Peptídica (UP)
Unidad primaria estructural de las proteínas.
Los aa se unen en secuencias lineales mediante uniones AMIDA entre el

-COOH de un aa y el -NH2 de aa siguiente
Solo los grupos –NH y -COOH terminales, y los grupos funcionales de las cadenas
laterales pueden ionizarse.
La UP es PLANA Y
RIGIDA
El enlace C-N es rígido.
En la naturaleza
predomina la
configuración TRANS:
C=O y H en posiciones
opuestas.
ORGANIZACION ESTRUCTURAL DE LAS PROTEINAS
1- Estructura Primaria
2- Estructura Secundaria
3- Estructura Terciaria
4- Estructura Cuaternaria
1- Estructura Primaria:
Secuencia lineal de aminoácidos : identidad, número y orden.
Determina la conformación de las proteínas.
El primer aa es el que tiene el NH2 libre: extremo N o amino terminal.

El aa final es el que tiene el COOH libre: extremo C o carboxilo terminal.
La secuencia primaria se lee

del N al C terminal
2- Estructura Secundaria:
Patrones de plegamiento que corresponden a la disposición espacial

regular y repetitiva de Aa adyacentes.
Estructura secundaria: Por unión de los grupos NH y C=O del
esqueleto peptídico, mediante enlaces de H
No intervienen las cadenas laterales de los aminoácidos.
La cadena proteica toma una conformación REGULAR REPETITIVA
• ALFA HELICE
• LAMINA BETA
• GIROS BETA
ALFA HELICE
La cadena polipeptídica se enrolla sobre si misma formado un
cilindro rígido: hélice regular con una vuelta cada 3,6 aminoácidos.
Se establecen enlaces de hidrógeno entre el

C=O de un aa y el NH de un aminoácido
cuatro posiciones más adelante.
Todos los grupos C=O y NH (excepto los de

los extremos) están involucrados en puentes
de hidrógeno intracatenarios.
Las cadenas laterales se disponen hacia el

exterior de la hélice para evitar interferencias
estéricas.
LAMINA BETA
Formada por cadenas vecinas dispuestas paralelamente o por una
cadena que se pliega sobre si misma.
Estructura muy rígida, que se mantiene

unida por enlaces de H que conectan los
enlaces peptídicos de cadenas vecinas.
Patrón plegado con las cadenas laterales

dispuestas a un lado y al otro de la
estructura.
GIROS BETA
Cuatro residuos dispuestos de forma tal que se produce un cambio

de dirección de la cadena polipeptídica de 180º.
Puente de H entre el grupo

C=O del primer aminoácido y
el NH del cuarto aa.
Estructuras de conexión entre

diferentes elementos de
estructura secundaria.
Giro
β
Giro
β
LAS ESTRUCTURAS SECUNDARIAS SE AGRUPAN
FORMANDO MOTIVOS QUE DAN LUGAR A ESTRUCTURAS
GLOBULARES O DOMINIOS
MOTIVOS o ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS: combinaciones de varios
elementos con estructura secundaria definida, con una disposición geométrica
característica.
elementos con estructura secundaria definida, con una disposición geométrica
característica.
DOMINIOS: estructuras globulares bien definidas formadas por la combinación de varios

motivos. Pueden plegarse de manera independiente al resto de la proteína y son unidades
estructurales que suelen ser también unidades de función.
3- Estructura Terciaria:
Relaciones espaciales entre todos los Aa de una proteína:

CONFORMACION TRIDIMENSIONAL que le permite realizar su
función específica
El plegamiento 3D de una proteína es una ventaja energética y

permite que interactúen aa lejanos en la cadena.
La estructura terciara se mantiene mediante
INTERACCIONES NO COVALENTES
La DESNATURALIZACION es la pérdida de la estructura 3D que conduce a
la PERDIDA DE FUNCION
4- Estructura Cuaternaria:
Relación espacial de las subunidades o monómeros de una

proteína.
Cada proteína tiene una secuencia
de aminoácidos definida con
precisión, codificada en el ADN.
La secuencia de aminoácidos
especifica la estructura
tridimensional de las proteínas.
La secuencia de aminoácidos es la
conexión entre el MENSAJE
GENETICO escrito en el DNA y la
CONFIGURACION TRIDIMENSIONAL
que determina la FUNCION
BIOLOGICA de la proteína.
Clasificación de proteínas según su estructura
FIBROSAS:
Forman largos filamentos u hojas.
Poseen un solo tipo de estructura
secundaria (laminar o helicoidal).
GLOBULARES:
Se pliegan en forma esférica
o globular.
Poseen varios tipos de
estructura secundaria.
PROTEÍNAS FIBROSAS
Forma filamentosa o alargada, organizadas en un solo eje.
Función estructural:
• Mantienen unidos diferentes elementos celulares o de tejidos

animales.
• Son las principales proteínas de la piel, tejido conectivo, y de las

fibras animales (pelo, lana, seda).
La secuencia de aminoácidos favorece un tipo especial de estructura 2ria ⇒

propiedades mecánicas especiales : fuerza y/o elasticidad.
Son insolubles en agua (predominan aa hidrófobos).

PROTEÍNAS FIBROSAS
- Colágenos: en tejidos conectivos, cartilaginosos.
- Queratinas: en formaciones epidérmicas, pelos, uñas,

plumas, cuernos.
- Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos.
- Fibroínas: en hilos de seda (arañas, insectos).

Proteínas fibrosas
COLÁGENO
• Principal constituyente del tejido conectivo.
• Principal proteína estructural del reino animal (presente en tendones,
cartílagos, matriz orgánica de los huesos y córnea del ojo).
• Forma aprox. un 30% de la proteína total del cuerpo: es la proteína más
abundante del ser humano.
ESTRUCTURA:
• Unidad estructural: Tres cadenas polipeptídicas (1.000 aminoácidos por

cadena), agrupadas en una estructura helicoidal.
• 333 tripletes de forma Gli-X-Y.
• En la posición X se encuentra, en la mayoría de los casos, la prolina; en posición

Y, se encuentran la hidroxiprolina y la hidroxilisina, dos aminoácidos poco
frecuentes.
Proteínas fibrosas
Asociación Polimolecular del Colágeno
Helice de
colágeno
PROTEÍNAS GLOBULARES
Se pliegan en forma esférica o globular.
Poseen varios tipos de estructura secundaria.

elementos con estructura secundaria definida con una disposición
geométrica característica.
Algunos motivos tienen funciones biológicas específicas (ej: unión a ADN).
o de diferentes motivos.
DOMINIOS: Estructuras globulares bien definidas formadas por la

combinación de varios motivos.
Constituyen una parte de la cadena que se puede plegar en forma
independiente formando una estructura terciaria estable, son unidades
estructurales que suelen también ser unidades funcionales.
Están formados por diferentes combinaciones de estructuras secundarias
concretas o de diferentes motivos.
Proteínas globulares
Ejemplos de motivos:
Proteínas globulares
Ejemplos de dominios
Ejemplos de proteínas globulares Proteínas globulares
Anticuerpos
Hemoglobi
na
Mioglobi
na Albúmina
Ejemplos de proteínas globulares Proteínas globulares
Bibliografía
-Bioquímica Médica. Baynes and Dominiczak. Tercera edición. Editorial Elsevier

Mosby
-Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Romero, Yañez, Blasco, García-Hoz.

2da edición. Ed. Médica Panamericana.
-Bioquímica Harvey, Champe. Editorial Mc Graw Hill.
-Biología Molceular de la Célula. Cuarta Edición. Alberts, Johnson, Lewis, Raff,

Roberts, Walter. Garland Publishing
-Bioquímica. Albert Lehninger. Ediciones Omega.

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PROTEINAS

Control del crecimiento

Carbono α al que se unen:

- un grupo carboxilo (-COOH)

Nombres: código de tres letras o código de una sola letra.

Clasificación: por las características de su cadena lateral o Radical (R)

- Un grupo AMINO -NH2 BASICO: aceptor de protones

HIDROFOBICIDAD: Entre aa con cadenas laterales totalmente apolares, las cuales

FUERZAS DE VANDER WAALS: Cuando se crean dipolos instantáneos entre

INTERACCIONES ELECTROSTATICAS: Entre grupos funcionales cargados,

PUENTES DE HIDROGENO entre grupos funcionales de las cadenas laterales.

Unidad primaria estructural de las proteínas.

Los aa se unen en secuencias lineales mediante uniones AMIDA entre el

El enlace C-N es rígido.

Secuencia lineal de aminoácidos : identidad, número y orden.

Determina la conformación de las proteínas.

El primer aa es el que tiene el NH2 libre: extremo N o amino terminal.

La secuencia primaria se lee

Patrones de plegamiento que corresponden a la disposición espacial

No intervienen las cadenas laterales de los aminoácidos.

La cadena proteica toma una conformación REGULAR REPETITIVA

Se establecen enlaces de hidrógeno entre el

Todos los grupos C=O y NH (excepto los de

Las cadenas laterales se disponen hacia el

Estructura muy rígida, que se mantiene

Patrón plegado con las cadenas laterales

Cuatro residuos dispuestos de forma tal que se produce un cambio

Puente de H entre el grupo

Estructuras de conexión entre

DOMINIOS: estructuras globulares bien definidas formadas por la combinación de varios

Relaciones espaciales entre todos los Aa de una proteína:

El plegamiento 3D de una proteína es una ventaja energética y

Relación espacial de las subunidades o monómeros de una

• Mantienen unidos diferentes elementos celulares o de tejidos

• Son las principales proteínas de la piel, tejido conectivo, y de las

La secuencia de aminoácidos favorece un tipo especial de estructura 2ria ⇒

Son insolubles en agua (predominan aa hidrófobos).

- Queratinas: en formaciones epidérmicas, pelos, uñas,

- Elastinas: en tendones y vasos sanguíneos.

- Fibroínas: en hilos de seda (arañas, insectos).

• Unidad estructural: Tres cadenas polipeptídicas (1.000 aminoácidos por

• 333 tripletes de forma Gli-X-Y.

• En la posición X se encuentra, en la mayoría de los casos, la prolina; en posición

MOTIVOS o ESTRUCTURAS SUPERSECUNDARIAS: combinaciones de varios

DOMINIOS: Estructuras globulares bien definidas formadas por la

-Bioquímica Médica. Baynes and Dominiczak. Tercera edición. Editorial Elsevier

-Bioquímica. Conceptos esenciales. Feduchi, Romero, Yañez, Blasco, García-Hoz.

-Bioquímica Harvey, Champe. Editorial Mc Graw Hill.

-Biología Molceular de la Célula. Cuarta Edición. Alberts, Johnson, Lewis, Raff,

-Bioquímica. Albert Lehninger. Ediciones Omega.

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