Luisa Trujillo

Clarissa Luján

PROTEÍNAS Mariana López

Fernanda Sotelo
Ángela Silva
Katia Sánchez
 ¿QUÉ SON LAS
Las proteínas son los materiales que
PROTEÍNAS?
desempeñan un mayor numero de
funciones en las células de todos los
seres vivos. Por un lado, forman parte
de la estructura básica de los tejidos
(músculos, tendones, piel, uñas, etc.) y,
por otro, desempeñan funciones
metabólicas y reguladoras (asimilación
de nutrientes, transporte de oxígeno y
de grasas en la sangre, inactivación de
materiales tóxicos o peligrosos, etc.).
También son los elementos que definen
la identidad de cada ser vivo, ya que
son la base de la estructura del código
genético (ADN) y de los sistemas de
reconocimiento de organismos extraños
en el sistema inmunitario.  
Son macromoléculas orgánicas, constituidas básicamente por carbono (C),
hidrógeno (H), oxígeno (O) y nitrógeno (N); aunque pueden contener también
azufre (S) y fósforo (P) y, en menor proporción, hierro (Fe), cobre (Cu), magnesio
(Mg), yodo (I), etc...

Estos elementos químicos se agrupan para formar unidades estructurales 

llamados AMINOÁCIDOS, a los cuales podríamos considerar como los "ladrillos de los
edificios moleculares proteicos".
CLASIFICACIÓN
 Holoproteínas
O proteína simple, es una proteína que sólo tiene aminoácidos en su
composición. Se dividen en:

Más simples que las

globulares.
Forman estructuras
FIBROSA alargadas, ordenadas en una
sola dimensión, formando
S haces paralelos. Son
responsables de funciones
estructurales y protectoras.
1. Colágenos: En tejidos conjuntivos, cartilaginosos
2. Queratinas: En formaciones epidérmicas: pelos, uñas, plumas
3. Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
4. Fibroínas: En hilos de seda,(arañas, insectos)
 Más complejas que las
fibrosas.
Formas estructuras
GLOBULARES compactas, casi esféricas,
solubles en agua o en
disolventes polares. Son
responsables de la actividad
celular.
1. Protaminas: Proteinas basicas compactan el ADN en espermatozoides
2. Histonas: También básicas y de baja masa molecular, se asocian al ADN e intervienen en la
regulación genética
3. Prolaminas: Insolubles en agua, en semillas: zeína (maíz), gliadina (trigo) y hordeína (cebada)
4. Glutelinas: Insolubles en agua, solubles en ácidos y bases diluidas: orizanina del arroz y
glutelina del trigo
5. Albúminas: Proteínas grandes, son reserva de aminoácidos o transportadoras: seroalbúmina
de la sangre, ovoalbúmina del huevo y la globina de la hemoglobina.
6. Globulinas: Muy grandes proteínas. Solubles en solución salina: ovoglubina, seroglubina e
inmunoglobulinas
 HETEROPROTEÍNAS
O proteína conjugada, son moléculas que presentan una parte proteica y parte
no proteica menor llamada grupo prostético.
GLUCOPROTEÍNAS: Proteínas unidas por enlaces glucosídicos a
hidratos de carbono.
FUNCIÓN GLUCOPROTEÍNAS
Estructura molecular Colágenas
Lubricante- protectores Mucinas
Transportes Transferrina, ceruloplasmina
Inmunologica Inmunoglobulinas, antígenos
de histocompatibilidad

FOSFOPROTEÍNAS: Es una proteína unida covalentemente a una

sustancia que contiene ácido fosfórico, a través del mismo. Un ejemplo de tal
grupo es un grupo fosfato.
Estabilizacion de las moleculas de lipidos como trigliceridos, fosfolipidos,
colesterol, en la sangre. Actuan como el detergente y sirven para indicar el tipo
de lipoproteinas del que se trata.
LIPOPROTEÍNAS: Son partículas formadas por una fracción proteica
denominada apolipoproteínas (APO) y una fracción lipídica, cuya función es la
de solubilizar y transportar lípidos en el plasma.
Clasificación
1. Quilomicrones (Q): Que sólo se encuentran en el plasma normal después de una comida grasa.
2. Lipoproteínas de muy baja densidad: Son complejos macromoleculares sintetizados por el hígado que transportan triglicéridos,
ésteres de colesterol y fosfolípidos principalmente hacia los tejidos extrahepáticos
3. Lipoproteínas de densidad intermedia: Contienen principalmente diversos triglicéridos y ésteres de colesterol. Se eliminan del
plasma sanguíneo a través del hígado mediante endocitosis mediada por receptor, o bien son degradadas de nuevo para formar
partículas de lipoproteína de baja densidad
4. Lipoproteínas de baja densidad: Su función es el transporte y entrega de colesterol a las células, incluyendo tejidos periféricos e
hígado.
5. Lipoproteínas de alta densidad: No se sabe su origen pero sugieren que es el hígado el que secreta una partícula discoidea
llamada HDL naciente. Este disco es convertido rápidamente en una lipoproteína madura por enzimas del plasma y proteínas de
transferencia.
CROMOPROTEÍNAS: Proteínas combinadas con un grupo prostético,
es decir, un pigmento.
Se dividen en:
CROMOPROTEINAS PORFIRINICAS: Tienen como grupo prostético una metalporfirina, formada por cuatro anillos de
pirrol o anillo tetrapirrólico y un catión metálico situado en el centro del anillo. A este grupo pertenecen proteínas de
gran importancia biológica como la hemoglobina y la mioglobina.

CROMOPROTEINAS NO PORFIRINICAS: Una de las más importantes es la hemocianina, pigmento respiratorio de

color azul que lleva cobre. Forma parte de la sangre de los crustáceos y de algunos moluscos, y transporta oxígeno a
las células.
 AMINOÁCIDOS
Son sustancias cristalinas, casi siempre de sabor dulce.
Los aminoácidos se caracterizan por poseer un grupo carboxilo (-COOH) y un
grupo amino (-NH2).
Los aminoácidos son las unidades elementales constitutivas de las moléculas
denominadas Proteínas. Son pues, y en un muy elemental símil, los "ladrillos" con los
cuales el organismo reconstituye permanentemente sus proteínas específicas consumidas
por la sola acción de vivir. Los alimentos que ingerimos nos proveen proteínas. Pero tales
proteínas no se absorben normalmente en tal constitución sino que, luego de su
desdoblamiento ("hidrólisis" o rotura), causado por el proceso de digestión, atraviesan la
pared intestinal en forma de aminoácidos y cadenas cortas de péptidos. Esas sustancias
se incorporan inicialmente al torrente sanguíneo y, desde allí, son distribuidas hacia los
tejidos que las necesitan para formar las proteínas, consumidas durante el ciclo vital.  
Se sabe que de los 20 aminoácidos proteicos conocidos, 8 resultan indispensables (o
esenciales) para la vida humana y 2 resultan "semiindispensables". Son estos 10
aminoácidos los que requieren ser incorporados al organismo en su cotidiana alimentación
y, con más razón, en los momentos en que el organismo más los necesita: en la disfunción
o enfermedad. Los aminoácidos esenciales más problemáticos son el triptófano, la lisina y
la metionina. Es típica su carencia en poblaciones en las que los cereales o los tubérculos
constituyen la base de la alimentación. Los déficit de aminoácidos esenciales afectan
mucho más a los niños que a los adultos.  
HAY QUE DESTACAR QUE, SI FALTA UNO SOLO DE ELLOS (AMINOÁCIDO
ESENCIALES) NO SERÁ POSIBLE SINTETIZAR NINGUNA DE LAS PROTEÍNAS EN LA
QUE SEA REQUERIDO DICHO AMINOÁCIDO. ESTO PUEDE DAR LUGAR A DIFERENTES
TIPOS DE DESNUTRICIÓN, SEGÚN CUAL SEA EL AMINOÁCIDO LIMITANTE.
 LOS PÉPTIDOS 
Los péptidos están formados por la unión de aminoácidos mediante un enlace peptídico.
Es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un aminoácido y el
grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de agua.
Así pues, para formar péptidos los aminoácidos se van enlazando entre sí formando
cadenas de longitud y secuencia variable. Para denominar a estas cadenas se utilizan
prefijos convencionales como:
Oligopéptidos.- si el n º de aminoácidos es menor de 10.
Dipéptidos.- si el n º de aminoácidos es 2
Tripéptidos.- si el n º de aminoácidos es 3
Tetrapéptidos.- si el n º de aminoácidos es 4
Polipéptidos o cadenas polipeptídicas.- si el n º de aminoácidos es mayor de
10.
Lo que varía de unos péptidos a otros, y por extensión, de unas proteínas a otras,
es el número, la naturaleza y el orden o secuencia de sus aminoácidos.
Si la hidrólisis de una proteína produce únicamente aminoácidos, la proteína se
denomina simple. Si, en cambio, produce otros compuestos orgánicos o
inorgánicos, denominados grupo prostético, la proteína se llama conjugada.
 ENLACE PEPTÍDICO
El enlace peptídico es un enlace amida que
se establece entre dos aminoácidos. En la
formación del enlace amida se produce una
reacción química entre el grupo amino (-
NH2) de un aminoácido y el grupo carboxilo
(-COOH) del otro, formándose un enlace
covalente entre el átomo de carbono y el de
nitrógeno (-OC-NH-), con la pérdida de un
grupo OH y un H para forman una molécula
de agua. El ribosoma cataliza la formación
sucesiva y ordenada de una serie de
enlaces peptídicos entre distintos
aminoácidos en el proceso de la síntesis de
proteínas. Esta sucesión de enlaces
peptídicos fija la secuencia primaria de una
proteína y su configuración.
FUNCIONES
FUNCIONES

Tipos Ejemplos Localización o función

Ácido-graso- Cataliza la síntesis de ácidos
Enzimas
sintetosa grasos.
Reserva Ovoalbúmina Clara de huevo.
Transporta el oxígeno en la
Transportadoras Hemoglobina
sangre.
Protectoras en la
Anticuerpos Bloquean a sustancias extrañas.
sangre
Regula el metabolismo de la
Hormonas Insulina
glucosa.
Estructurales Colágeno Tendones, cartílagos, pelos.
Constituyente de las fibras
Contráctiles Miosina
musculares
PRINCIPALES FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Las proteínas tienen una función defensiva, ya que crean los anticuerpos y regulan factores
contra agentes extraños o infecciones. Toxinas bacterianas, como venenos de serpientes o la
del botulismo son proteínas generadas con funciones defensivas. Las mucinas protegen las
mucosas y tienen efecto germicida. El fibrinógeno y la trombina contribuyen a la formación
coágulos de sangre para evitar las hemorragias. Las inmunoglobulinas actúan como
anticuerpos ante posibles antígenos.
Las proteínas tienen otras funciones reguladoras puesto que de ellas están
formados los siguientes compuestos: Hemoglobina, proteínas plasmáticas,
hormonas, jugos digestivos, enzimas y vitaminas que son causantes de las
reacciones químicas que suceden en el organismo. Algunas proteínas como la
ciclina sirven para regular la división celular y otras regulan la expresión de
ciertos genes.
Las proteínas cuya función es enzimática son las más especializadas y
numerosas. Actúan como biocatalizadores acelerando las reacciones químicas
del metabolismo.
Las proteínas funcionan como amortiguadores, manteniendo en diversos medios
tanto el pH interno como el equilibrio osmótico. Es la conocida como función
homeostática de las proteínas.
En la función contráctil de las proteínas, la contracción de los músculos través de la
miosina y actina es una función que facilita el movimiento de las células
constituyendo las miofibrillas que son responsables de la contracción de los
músculos. En la función contráctil de las proteínas también está implicada la dineina
que está relacionada con el movimiento de cilios y flagelos.
La función de resistencia o función estructural de las proteínas también es de gran
importancia ya que las proteínas forman tejidos de sostén y relleno que confieren elasticidad
y resistencia a órganos y tejidos como el colágeno del tejido conjuntivo fibroso, reticulina y
elastina elastina del tejido conjuntivo elástico. Con este tipo de proteínas se forma la
estructura del organismo. Algunas proteínas forman estructuras celulares como las histonas,
que forman parte de los cromosomas que regulan la expresión genética. Algunas
glucoproteínas actúan como receptores formando parte de las membranas celulares o
facilitan el transporte de sustancias.
Si fuera necesario, las proteínas cumplen también una función energética para el
organismo pudiendo aportar hasta 4 kcal. de energía por gramo. Ejemplos de la
función de reserva de las proteínas son la lactoalbúmina de la leche o a
ovoalbúmina de la clara de huevo, la hordeina de la cebada y la gliadina del grano
de trigo constituyendo estos últimos la reserva de aminoácidos para el desarrollo
del embrión.
Las proteínas realizan funciones de transporte. Ejemplos de ello son la hemoglobina y la
mioglobina, proteínas transportadoras del oxígeno en la sangre en los organismos
vertebrados y en los músculos respectivamente. En los invertebrados, la función de
proteínas como la hemoglobina que transporta el oxígeno la realizas la hemocianina. Otros
ejemplos de proteínas cuya función es el transporte son citocromos que transportan
electrones e lipoproteínas que transportan lípidos por la sangre.