INSTITUTO DE CIENCIAS Y

ESTUDIOS SUPERIORES DE
TAMAULIPAS
Equipo 2

NOMBRE DEL DOCENTE: ANA KAREN GAMBOA AHUMADA

MATERIA: BIOQUÍMICA I

INTEGRANTES DEL EQUIPO:

JOSÉ DE JESÚS HERNÁNDEZ SALAS

CHRISTOPHER MONTENEGRO MORALES
MARCO ANTONIO GARCÍA VÁZQUEZ
SOFÍA FERNANDA ORDOÑEZ LÓPEZ
JUANA CRISTINA VILLAGRAN DUEÑAS
 Digestión gástrica
El jugo gástrico es un líquido acuoso que contiene ácido clorhídrico (HCl), pequeñas cantidades de otros
aniones y cationes, la enzima proteolítica pepsina y la glucoproteína mucina. En los niños, el jugo gástrico
contiene una enzima que coagula la leche, la renina. En el adulto existen pequeñas cantidades de lipasa. La
superficie del estómago es protegida del HCl y de las enzimas por la mucina del moco gástrico, la cual,
además de tener acción amortiguadora del pH, inhibe la actividad de la pepsina.

Regulación de la secreción gástrica

La secreción gástrica se inicia por un mecanismo nervioso a través del vago; su estímulo principal es la
ingestión de alimentos. La acetilcolina es el neurotransmisor del vago y su interacción con los receptores
colinérgicos de las células parietales; la interacción acetilcolina-receptor se traduce en un estímulo de la
secreción gástrica por un mecanismo parcialmente mediado por Ca 2+ . Existe otro potente mecanismo
estimulador de la secreción gástrica, la gastrina, una hormona polipeptídica producida por el estómago.
Los estímulos fisiológicos más importantes para la liberación de gastrina son los aminoácidos y proteínas
de los alimentos el inhibidor fisiológico de la secreción de gastrina es el aumento de la acidez del jugo
gástrico
 Ácido clorhídrico
Las células parietales de las glándulas gástricas secretan HCl en una concentración aproximada de 0.16 mol/L, o sea
un millón de veces más alta que la del plasma. El mecanismo de la síntesis del HCl se resume en la figura 20-2. El
CO2 que se produce en el metabolismo de la célula parietal se suma al que proviene de la sangre para unirse al
agua en una reacción catalizada por la anhidrasa carbónica y formar H2CO3 , el cual se disocia en H + y HCO3 – ; los
H + son secretados a la luz del estómago por un mecanismo de intercambio que introduce K + en la célula mediante
de la energía proporcionada por la hidrólisis del ATP; el HCO3 – pasa a la sangre a cambio del ion Cl – , el cual
penetra a la célula parietal y a través de un canal se transporta a la luz del estómago. Puesto que también el K + se
transporta del interior de la célula a la luz gástrica a través de un canal específico y regresa al citosol por medio de
la bomba de H + /K + , la secreción neta resultante es de ácido clorhídrico (H + + Cl – ) (figura 20-2). El HCl
proporciona el medio ácido adecuado para la acción de la pepsina.
 Enzimas del jugo gástrico

El pepsinógeno, al ponerse en contacto con el HCl, se convierte en pepsina por medio de la

sustracción de varios péptidos del pepsinógeno, entre ellos uno de carácter básico, constituido por
42 aminoácidos. Una vez formada la pepsina, ésta es capaz de catalizar la conversión del
pepsinógeno en pepsina. La pepsina es una endopeptidasa con un pH óptimo de 1-2, ataca las
uniones peptídicas no terminales que involucran a la tirosina, fenilalanina o triptófano. El pH
estomacal además de servir para desnaturalizar a las proteínas, activa el precursor de la pepsina, el
pepsinógeno, y provoca, a nivel del duodeno, la excreción de secretina, sustancia que induce el flujo
de jugo pancreático. Como ya se dijo, la renina es una enzima que coagula la leche; es secretada en
la forma inactiva de prorrenina, que se activa a pH ácido.
 Secreción del jugo pancreático
La secreción del jugo pancreático se regula por vía nerviosa y por vía hormonal; ambas vías actúan
de manera sinérgica. El nervio vago interviene en la secreción pancreática a través de su
neurotransmisor, la acetilcolina, la cual estimula la secreción de las enzimas contenidas en el jugo
pancreático. La proporción relativa de las distintas proenzimas y enzimas del jugo pancreático
permanece constante. La secretina y la colecistocinina son hormonas reguladoras de la secreción del
jugo pancreático. La acidificación de la porción superior del duodeno, al entrar en contacto con el
jugo gástrico, es el estímulo para la liberación de secretina, un polipéptido de 27 aminoácidos. La
secretina viaja del duodeno al páncreas vía sanguínea, donde provoca un aumento de AMPc y
estimula la liberación de un jugo pancreático con baja concentración de enzimas, pero con el
contenido normal de electrólitos. Los ácidos grasos y los monoacilgliceroles resultantes de la
digestión de lípidos presentes en la parte superior del intestino delgado son el principal estímulo
para la liberación, en dicho sitio, de la hormona colecistocinina, péptido de 33 aminoácidos. La
colecistocinina estimula la secreción de enzimas del jugo pancreático y potencia el efecto
estimulante de la secretina; el Ca 2+ es el mediador de la acción de ésta.
 Digestión intestinal
Las glándulas intestinales producen un jugo alcalino, con moco, una fosfatasa alcalina y la
enzima enteropeptidasa, la cual convierte de manera específica el tripsinógeno en tripsina,
a una velocidad 2 000 veces mayor que cuando la tripsina actúa sobre el tripsinógeno. Los
productos de hidrólisis de las proteínas en la luz del intestino penetran a las células como
aminoácidos, dipéptidos o tripéptidos, donde estos últimos se convierten en aminoácidos
por acción de un conjunto de peptidasas y aminopeptidasas. Las peptidasas son, de
manera específica, tripeptidasas y dipeptidasas que fragmentan los tripéptidos y
dipéptidos en sus dos o tres aminoácidos componentes. Las aminopeptidasas son
exopeptidasas, y por tanto atacan y separan los aminoácidos del extremo de la cadena con
el grupo amino libre.
 Estado dinámico de las proteínas:
La magnitud total del recambio de proteínas en el ser humano es considerable; un adulto
normal de 70 kg de peso sintetiza y degrada al día, en promedio, unos 80 g de proteína, cifra
parecida a la proporcionada cada día en los alimentos; por otra parte, la cantidad total de
aminoácidos en los líquidos tisulares es de unos 30 g; todos estos datos son indicadores de la
impresionante y continua movilización aunada a un balance efectivo del contenido de
aminoácidos. Los estudios con aminoácidos radiactivos han permitido cuantificar el recambio
de las proteínas y expresarlo en términos de “vida media”. En los mamíferos la proteína
muscular tiene vida media de 24 a 30 días, la hepática de 35 días y la del colágeno es mayor
de 300 días.
 El concepto de "pozas" metabólicas:
La existencia de una especie de almacén, denominado “poza” o “fondo”, que
representa la fracción disponible de inmediato para su uso metabólico por las distintas
células del organismo. La diversidad de pozas depende del tipo de sustancias
consideradas; es posible aceptar una poza general de aminoácidos, o una poza de
grupos amino, que puedan pasar de un aminoácido a un cetoácido o a otros
compuestos, como una poza de triptófano, de histidina o de cualquier aminoácido en
particular; por último, se podría considerar una poza de nitrógeno, a fin de satisfacer
las necesidades específicas o generales para la formación de proteínas o de
compuestos nitrogenados de importancia fisiológica.
Intercambio de los aminoácidos entre los diferentes
órganos:
Los principales órganos encargados de mantener la concentración de los
aminoácidos circulantes son el tracto digestivo, el hígado, el músculo, el riñón
y el cerebro. Mientras el hígado libera aminoácidos ramificados, de forma
simultánea recibe un aporte pequeño pero continuo de alanina del propio
músculo y del riñón. El músculo también provee de glutamina al riñón y al
tracto digestivo y de valina al cerebro. El músculo provee de aminoácidos a
los otros tejidos. Del total de aminoácidos que libera el tejido muscular, 50%
son alanina y glutamina; el primero es captado por el hígado, el segundo por
riñón y tracto digestivo. A su vez, el hígado recibe alanina proveniente del
tracto digestivo, así como alanina y serina de origen renal.
 Metabolismo de los aminoácidos

1.- Absorción y distribución de los aminoácidos.

Este aspecto se revisó en párrafos previos, donde se hizo notar la contribución de los aminoácidos de los
alimentos a la reserva interna. También se revisó la enorme movilidad de los aminoácidos entre los distintos
tejidos, dependiendo de la situación nutricional del organismo.

2.- Caminos metabólicos comunes.

Se trata de reacciones comunes de desaminación para todos los aminoácidos que son llevados a su
desaminación para producir un residuo desaminado y amoniaco (NH3). Los residuos desaminados son
intermediarios metabólicos de otras vías, como sucede en el ciclo de Krebs. Entre los caminos metabólicos
comunes también se incluye la síntesis de aminoácidos por la aminación de un residuo desaminado.

3.-Síntesis y degradación de las proteínas tisulares.

De manera cuantitativa, el principal objetivo de los aminoácidos contenidos en la poza es la síntesis de
proteínas.
4.-Síntesis de urea a partir de NH3 y CO2.

La síntesis de urea se describe más adelante en este mismo capítulo.

5.-Productos nitrogenados de interés fisiológico.

Los aminoácidos también se transforman en distintas sustancias de interés

fisiológico; algunos de ellos se descarboxilan y forman aminas; unos aminoácidos
pueden convertirse en otros o formar parte de sustancias nitrogenadas como el
núcleo porfirínico, la taurina, péptidos activos, compuestos pigmentados, vitaminas y
hormonas como las de tiroides o médula suprarrenal, entre otros.

6.-Productos nitrogenados de eliminación.

Son moléculas provenientes de los productos nitrogenados de interés fisiológico, por

ejemplo, el ácido úrico de las bases púricas o la creatinina de la creatina.
 Caminos metabólicos comunes
Se distinguen en especial los siguientes:
Transaminación. La administración de un aminoácido con nitrógeno isotópico va
seguida de la aparición de dicho nitrógeno en numerosos aminoácidos de las proteínas tisulares; es
decir, el organismo utiliza el nitrógeno de un aminoácido para la síntesis de otros. Esta reacción
general de traspaso de nitrógeno de uno a otro aminoácido se
denomina transaminación, y en ella participan un aminoácido y un cetoácido. En las
reacciones de transaminación es importante la presencia de la piridoxina o vitamina B6 en sus formas
activas de fosfato de piridoxal o de piridoxamina.
Las reacciones de transaminación más frecuentes son aquellas en que participa el α-
cetoglutarato, cuya aminación produce glutamato. Por consiguiente, casi todos los
aminoácidos pueden ceder el grupo amino al α-cetoglutarato, a través de una reacción de
transaminación para formar el cetoácido correspondiente y glutamato. Así, el glutamato
tiene un cometido central alrededor del cual giran las reacciones de transaminación y el
metabolismo del grupo amino
 Desaminación de los aminoácidos.

En los tejidos de los mamíferos existen enzimas desaminantes de los L-aminoácidos, de

las cuales son muy específicas las de lisina, serina, treonina y cisteína. La desaminación
inicial de asparagina y glutamina no involucra al grupo amino del carbono α sino al
grupo amida. Como ejemplo está la desaminación de la glutamina, reacción irreversible
para fines prácticos, y muy importante en la formación de amonio a nivel renal. La
desaminación crucial en el hígado de los mamíferos es la del glutamato, catalizada por
la deshidrogenasa glutámica, enzima de distribución universal acoplada al NAD+
 Síntesis de los aminoácidos
Los aminoácidos se clasifican en esenciales y no esenciales. Esto depende de que
puedan o no sintetizarse por un organismo en las cantidades adecuadas para sostener su
crecimiento normal y su buen estado fisiológico. Los seres humanos adultos requieren en su
alimentación la presencia de ocho aminoácidos esenciale, pues carecen del equipo enzimático
para formarlos; en rigor, no pueden sintetizar el cetoácido correspondiente; si se dispone del
cetoácido, a través del proceso de transdesaminación se forma el aminoácido; el caso de la
treonina y la lisina es una excepción, por carecer de las transaminasas específicas
 Metabolismo de las porfirinas

Síntesis de las porfirinas

El núcleo porfirínico se forma a partir de la succinil-coenzima A. a la cual se une el
carbono a de la glicina para formar el a-amino-B-cetoadipato y luego el §-
aminolevulinato, a través de una descarboxilación catalizada por la sintetasa del y-
aminolevulinato, enzima reguladora de la biosíntesis de porfirinas en el hígado de los
mamíferos y cuya coenzima es el fosfato de piridoxal. Este es un punto de encrucijada
metabólica; la condensación de dos moléculas de 8-aminolevulinato, con pérdida de
dos moléculas de agua, da lugar al porfobilinógeno, primer precursor del núcleo
pirrólico. El 8-aminolevulinato se desamina convirtiéndose en el a-
cetoglutaraldehido; el carbono eliminado entra al metabolismo de los fragmentos de
1 C, y para cerrar el ciclo el residuo de cuatro carbonos forma de nuevo el succinato
Al sintetizarse el porfobilinógeno, quedan como cadenas laterales del núcleo
pirrólico, upo acetato, CH2COO-, y un propionato, CH2CHCOO; de la unión de
cuatro moléculas con estas sustituciones se obtienen los uroporfirinógenos
de tipo I o III.Si se descarboxila el grupo acetato se obtienen grupos metilo,
CH3, y los uroporfirinógenos se convierten en coproporfirinógenos. La
descarboxilación y la oxidación consecutiva de éstos establecen la estructura
de los protoporfirinógenos para formar la protoporfirina 9
 Alteraciones de la biosíntesis y el metabolismo de
lasporfirinas
Se considera anormal la excreción excesiva de porfirina en la orina
(porfirinuria). La protoporfirina de las heces proviene de la presencia de
sangre en el tubo digestivo. La porfirina más común en la orina y en las
materias fecales es la coproporfirina, y suele aumentar en las intoxicaciones
por plomo, así como en el alcoholismo agudo y las enfermedades hepáticas,
entre otras patologías. Existen "errores innatos del metabolismo",
denominados de forma genérica porfirias y anemias hemolíticas, con
destrucción exagerada de hemoglobina, en los cuales los valores de
coproporfirinas son muy elevados
 Degradación de las porfirinas
Pigmentos biliares Metabolismo pigmentario. El glóbulo rojo es destruido unos 120 días
después de su formación; entre sus componentes se encuentra el grupo hemo, que al
perder el hierro da lugar a los pigmentos biliares, sustancias coloreadas excretadas por la
bilis. Las células del sistema reticuloendotelial catabolizan cerca de 6 g de hemoglobina por
día y generan alrededor de 250 mg de bilirrubina, el pigmento biliar más característico.
La bilirrubina indirecta es captada por el hígado, en donde se conjuga con dosmoléculas de
glucuronato. La glucuronil-transferasa cataliza el paso del glucuronato,presente en el uridín-
difosfato de glucuronato, hacia el propionato de las bilirrubinas(figura 20-30); se forma
primero el monoglucuronato y después el diglucuronato debilirrubina, que es soluble en
agua y se secreta por un proceso activo hacia la bilis parallegar al intestino
 Ictericia
El aumento de la bilirrubina en el suero causa ictericia, o sea la
coloración amarilla de lasmucosas y la piel. Existen tres tipos
fundamentales de ictericia: a) la hemolítica, debida ala
destrucción excesiva de glóbulos rojos; b) la debida a la lesión de
las celdillashepáticas, o hepatocelular; y c) la obstructiva,
causada por alteración mecánica de lasvías biliares.
En el niño se presenta el cuadro de hemólisis
porincompatibilidad del factor Rh, que suele provocar la
enfermedad hemolítica del reciénnacido, con acumulación de
pigmento biliar en el tejido nervioso -kernicterus-, a
menudomuy grave.En la obstrucción del árbol biliar es habitual
que el hígado conjugue con el ácidoglucurónico la bilirrubina
producida en cantidades normales.