Prote Bioq

PROTEINAS
• Son biopolímeros lineales de a-aminoácidos con

amplia variabilidad estructural y funciones
biológicas muy diversas.
• C ,H ,O ,N
• Los a-aminoácidos se unen por enlace peptídico.
• Son:
Oligopéptido: Número de aminoácidos < 10.
Polipéptido : Número de aminoácidos > 10.
Proteína: Número de aminoácidos > 50.
PROPIEDADES DE LAS PROTEINAS
• Solubilidad:Se pierde con el pH y la T .
• Capacidad Electrolítica: Se trasladan a los polos + y - .
• Especificidad: Cada proteína tiene una función específica

que está determinada por su estructura primaria .
• Amortiguador de pH: Actuan como tampon.

FUNCIONES DE LAS PROTEINAS
• Función homeostática: Reguladoras del pH o de agua.

• Función defensiva: Inmunoglobulinas implicadas en la
defensa del organismo.
• Función hormonal: Funcionan como mensajeros de
señales hormonales.
• Función enzimática: Biocatalizadores
• Funcion de transporte :Llevan oxigeno por la sangre
• Contractiles: acortamiento del músculo durante la
contracción
• Tejidos de sostén: Integrante de fibras altamente
resistentes
CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS
• Criterios Físicos
• Criterios Químicos
• Criterios Estructurales
• Criterios Funcionales
• Otros
Por su Solubilidad:
1-Albúminas: proteínas que son solubles en agua o

en disoluciones salinas diluídas
2.Globulinas: requieren concentraciones salinas
más elevadas para permanecer en disolución
3.Prolaminas: solubles en alcohol
4.Glutelinas: sólo se disuelven en disoluciones
ácidas o básicas
5.Escleroproteínas: son insolubles en la gran
mayoría de los disolventes .
Composición Química:
1-Proteínas Simples:
Formadas exclusivamente por
Aminoácidos(holoproteina)
(Ubiquitina)
2-Proteínas Conjugadas:
Contienen además de la cadena
polipeptídica un componente no
aminoacídico llamado grupo
prostético, que puede ser un
azúcar,
un lípido, un ácido nucleico o
simplemente un ión inorgánico.
En ausencia de su grupo prosté-
tico no es funcional, y se llama
apoproteína.
La proteína unida a su grupo
prostético es funcional, y se llama
heteroproteína ( hemoglobina,
la mioglobina, los citocromos)
Por su Forma :
• Proteínas globulares:
La cadena polipeptídica aparece enrollada sobre sí misma dando lugar a una
estructura más o menos esférica y compacta.
• Proteínas fibrosas:
Si hay una dimensión que predomina sobre las demás, se dice que la
proteína es fibrosa. Las proteínas fibrosas, por lo general, tienen funciones
estructurales.(colágeno)
1-Proteínas Monoméricas: Constan de una sola cadena
polipeptídica (mioglobina)
2-Proteínas Oligoméricas: Constan de varias cadenas
polipeptídicas. Las distintas cadenas polipeptídicas que
componen una proteína oligomérica se llaman
subunidades, y pueden ser iguales o distintas entre sí.
(hemoglobina)
HOLOPROTEÍNAS: Formadas solamente por aminoácidos
• Globulares
Prolaminas: Zeína (maíza),gliadina (trigo), hordeína (cebada)
Gluteninas: Glutenina (trigo), orizanina (arroz).
Albúminas: Seroalbúmina (sangre), ovoalbúmina (huevo),
lactoalbúmina (leche)
Hormonas: Insulina, hormona del crecimiento, prolactina,
tirotropina
Enzimas: Hidrolasas, Oxidasas, Ligasas, Liasas, Transferasas.
• Fibrosas
Colágenos: en tejidos conjuntivos, cartilaginosos
Queratinas: En epidérmicas: pelos, uñas, plumas,
cuernos.
Elastinas: En tendones y vasos sanguíneos
Fibroínas: En hilos de seda, (arañas, insectos)
HETEROPROTEÍNAS:
1-Glucoproteínas
•Ribonucleasa ,Mucoproteínas ,Anticuerpos Y Hormona luteinizante
2-Lipoproteínas
HDL , LDL, IDL, VLDL
3-Nucleoproteínas
Nucleosomas de la cromatina ,Ribosomas
4-Cromoproteínas
Hemoglobina, hemocianina, mioglobina, Citocromos
• Estructura Primaria:
Se refiere a la secuencia de aminoácidos que la
componen, ordenados desde el primer aminoácido
hasta el último.
El primer aminoácido tiene libre el grupo amina
y se nombra n-terminal. El último aminoácido
tiene libre el grupo carboxilo, por lo que se denomina
aminoácido c-terminal..
Estructura Secundaria:
La estructura secundaria de una proteína es un nivel
de organización que adquiere la molécula debido al
plegamiento producido por los puentes de
hidrógenos.
a-hélice es una estructura

helicoidal dextrógira
b-laminar : también se
denomina hoja plegada o
lámina plegada.
Estructura Terciaria:
La estructura terciaria informa sobre la disposición de la
estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí
misma originando una conformación globular
Estructura Cuaternaria:
Esta estructura informa de la unión mediante enlaces débiles
( no covalentes) de varias cadenas polipeptídicas con
estructura terciaria, para formar un complejo proteico. Cada
una de estas cadenas polipeptídicas recibe el nombre de
protómero o subunidades.
DESNATURALIZACION DE LAS
PROTEINAS
• Se pierde o destruye la estructura
terciaria pasando de una forma plegada
o enroscada a una forma desplegada.
• Ocurren cambios que afectan la
propiedades biologicas.
• Se produce perdida de la solubilidad y
precipitan ,siendo generalmente
irreversible.
Agentes Desnaturalizantes :
a) Altas temperaturas, provocan la coagulación.
b) Cambios bruscos de pH.
c) En el laboratorio se pueden usar altas
concentraciones de guanidina o urea (4-8 M), que
rompen enlaces de hidrógeno.

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• Son biopolímeros lineales de a-aminoácidos con

• Capacidad Electrolítica: Se trasladan a los polos + y - .

• Especificidad: Cada proteína tiene una función específica

• Amortiguador de pH: Actuan como tampon.

• Función homeostática: Reguladoras del pH o de agua.

1-Albúminas: proteínas que son solubles en agua o

a-hélice es una estructura

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