prolina

Un cambio en el codón 102 de Prolina a Leucina en el cromosoma 20, se ha encontrado en el gen de la proteína priónica (PRNP) en la mayoría de las personas afectadas y por lo tanto, parece que este cambio genético se requiere generalmente para el desarrollo de la enfermedad.

De esta manera, lo más habitual es que la sustitución de un aminoácido por otro de similar tamaño y propiedades fisicoquímicas (como el cambio de leucina por valina) tenga un efecto atenuado sobre la funcionalidad proteica, mientras que si el SNP afecta a los aminoácidos clave en el mantenimiento de la estructura secundaria (como el cambio de una prolina en una α-hélice), suele tener graves consecuencias.

En las histonas tiene lugar la metilación de las lisinas. En el colágeno abunda el aminoácido 4-hidroxiprolina, que es el resultado de la hidroxilación de la prolina.

La conversión se realiza por rotura de la angiotensina I en la zona (oligopéptido- -Xaa-Yaa) en donde Xaa no es prolina y Yaa no es ni aspartato ni glutamato.

La gliadina es la fracción soluble en alcohol del gluten. Es una proteína rica en residuos de glutamina y prolina, y contiene la mayor parte de los productos tóxicos.

Otras hipótesis señalan que la sustitución del aminoácido leucina por prolina puede ser el posible responsable de la desestabilización de la hélice alfa de la proteína y su transformación en agente patógeno, ya que la presencia de prolina impide la formación de ésta estructura secundaria; de tal modo que el porcentaje de hélice alfa disminuye de las PrPc a las PrPSc y aumenta considerablemente el de lámina beta.

Por ejemplo, algunos mamíferos como los ratones y los conejos, producen proteínas en la saliva que tienen un alto contenido de prolina (25–45%), que tiene una gran afinidad por los taninos.

La alta cantidad de residuos de prolina le otorga a estas proteínas una conformación muy flexible y abierta, y un alto grado de hidrofobia que facilita su unión con los taninos.

Tiene, además, antibióticos, gammaglobulina, albúminas, y aminoácidos (arginina, valina, lisina, metionina, prolina, serina, glicina, etc.).

En ciertas estructuras como las hélices puede ser un factor desestabilizante debido a que permite una mayor libertad de movimiento. Prolina (Pro): Por su estructura cíclica, permite cambios bruscos en la dirección de la cadena polipeptídica y limita la posibilidad de movimiento aleatorio de la cadena.

cambios no conservadores: donde la mutación reemplaza el aminoácido por otro de propiedades diferentes (Ej: se reemplaza un residuo de Arginina por otro de Prolina).

Para lograr este plegado, las cadenas de colágeno tienen una estructura repetitiva de 3 aminoácidos: glicina - X - Y (X es generalmente prolina y Y puede ser cualquiera de un gran rango de aminoácidos).