Polycopie Biochimie Structurale DR ADIDA H PDF

Université Oran1 Faculté SNV Département de Biologie
2ème année SNV Module : Biochimie Structurale Dr ADIDA-CHERIF H
Université Oran1 Ahmed Benbella
Département : Biologie
Polycopié pédagogique
Habilitation Universitaire
Premier Palier
Dossier numéro (à remplir par l’administration) : ……………………………
Titre
Biochimie Structurale
TD destiné aux étudiants de
Licence (spécialité et niveau) : L2
Master (spécialité et niveau) : biochimie. M1
Préparé par Dr. ADIDA-CHERIF H
Année Universitaire: 2020-2021
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Biochimie Structurale
TD destinés aux étudiants en L2
Préparé par Dr. ADIDA-CHERIF H

Maitre de conférences classe B
Département de Biologie
Université Ahmed ben bella Oran 1
2
Avant-propos
Ce polycopie est le résultat de nos expériences d’enseignement avec les étudiants de la

deuxième année du premier cycle universitaire (L2), de la faculté des sciences de la nature et de
la Vie à l’Université Ahmed ben bella –Oran 1. Ce document est destiné à fournir des bases
solides en biochimie structurale aux étudiants (L2), ainsi qu’à tous ceux qui dans d’autres
disciplines, s’intéressent à cette science.
Ce polycopié est structuré en Cinque chapitres comme suit :
Dans le premier chapitre, nous avons donné les notions de base sur les glucides, suivi par des
exercices et leurs corrigés.
Le deuxième chapitre est consacré à l’étude des structures des lipides, leurs classification et
propriétés physico-chimiques. À la fin de résumé nous trouvons des exercices proposés avec
leurs corrigés.
Le troisième chapitre décrit les structures et les classes des acides aminés. Ainsi que les
propriétés de base de ces molécules. Nous trouvons après des exercices pour bien comprendre
les caractères de ces acides aminés.
Dans le quatrième chapitre, nous avons étudié les peptides en se basant sur les différentes
méthodes de détermination de la structure d'un peptide, suivi bien-sûr par des exercices et
leurs corrigés bien détaillés.
Enfin, dans le cinquième chapitre décrit les différentes classes des protéines et les méthodes
de séparation les plus utilisés. À la fin de ce chapitre nous trouvons des exercices et leurs
corrigés
Nous trouverons en fin de ce manuscrit une liste de références bibliographiques
3
SOMMAIRE
INTRODUCTION ……………………………………………… 1
Chapitre I : LES GLUCIDES………………………………………………... 2
EXERCICES …………………………………………………… 9
CORRIGÉS …………………………………………………….. 12
Chapitre II : LES LIPIDES …………………………………………………... 16
EXERCICES …………………………………………………… 25
CORRIGÉS …………………………………………………….. 27
Chapitre III: LES ACIDES AMINÉS ……………………………………….. 30
EXERCICES …………………………………………………… 33
CORRIGÉS …………………………………………………….. 35
Chapitre IV : LES PEPTIDES ………………………………………………... 38
EXERCICES …………………………………………………… 43
CORRIGÉS …………………………………………………….. 45
Chapitre V: LES PROTÉINES……………………………………………… 50
EXERCICES ………………………………………………… 54
CORRIGÉS ………………………………………………… 56
RÉFÉRENCES BIBLIOGRAPHIQUES……………………………………… 58
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INTRODUCTION
La biochimie est l’étude de corrélation entre la structure des molécules biologiques et les
conséquences sur leur activité. Elle permet de comprendre selon quels "processus chimiques"
fonctionnent les organismes vivants, des plus simples jusqu'aux plus complexes.
La biochimie s'intéresse en particulier aux structures, aux fonctions et aux interactions

des macromolécules biologiques.
Particulièrement la biochimie structurale étudie la composition atomique précise des

molécules biologiques, les quatre classes principales de ces molécules , sont : les glucides,
les lipides, les acides aminés et les protéines.
Les structures et les propriétés de ces molécules sont abordées dans des chapitres distingués,
ce qui devrait permettre d’intégrer de façon plus aisée la diversité des molécules du vivant.
Après chaque chapitre, nous proposons des exercices avec des corrigés détailles.
1
Chapitre I : LES GLUCIDES
Objectifs
 Connaître les familles des glucides.

 Maîtriser la représentation de Fischer des sucres.
 Connaître les différentes formes d’isoméries liées aux sucres.
 Maîtriser la représentation cyclique des oses selon Haworth.
1. Définition
Ce sont des molécules organiques dont les carbones sont porteurs :

- de fonctions alcools
- d’une fonction aldéhyde ou cétonique (fonction carbonylique)
- parfois d’une fonction acide ou aminée.
2. Classification des glucides

En se basant sur les critères de classification des glucides, on peut distinguer deux principales
classes : les oses et les osides.
Glucides
Oses Osides
Sucres simples (monosaccharides): sucres complexes (polysaccharides)

Unités simples non hydrolisable. Ce sont des molécules dont l’hydrolyse
fournit 2 ou plusieurs molécules d’oses ces
sont des hydrates de Carbones, oses sont identiques (Holosides) ou
Cn (H2O)n différents (Hétérosides).
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Les osides
Holosides Hétérosides
Oligosides Polyosides Ils donnent par

hydrolyse
Oligosaccharides Polysaccharides oses+aglycone (partie

2≤x≤10 X unités non glucidique)
Homopolyosides Hétéropolyosides
Un seul type d’oses Plusieurs types
d’oses
3. Structure linéaire des oses (la représentation de Fischer)

C’est une représentation en deux dimensions dont les liaisons sont projetées sur un même
plan. Le C* se situe dans le plan de la feuille, la chaine carbonée la plus longue est verticale et
les liaisons sont orientées en dessous du plan de la feuille, les autres substituants non carbonés
du C* sont placés à l’horizontale et les liaisons sont orientés vers le dessus du plan de la
feuille.
Cette représentation est formée à partir du D-Glycéraldéhyde, par l’addition successive des
atomes de carbones.
Triose → Tétrose → Pentose → Hexose
3C 4C 5C 6C
3.1. La série D et L des oses

 En général, on parle de la configuration du OH porté par le C* le plus éloigné de la
fonction réductrice (aldéhyde ou cétone) qui détermine la configuration D ou L. Si
l’hydroxyle (OH) est situé à droite du plan de la chaîne carbonée, c’est la configuration D,
s’il est à gauche on parle donc de la configuration L.
 La majorité des oses naturels sont de la série D.
D- glycéraldéhyde L- glycéraldéhyde
3
3.2.Filiation des aldoses
3.3.Filiation des cétoses
4
3.4. Les isomères
Deux molécules sont dite isomères si elles ont la même formule brute, mais la formule
développé, semi- développé et la représentation spatiale différente.
3.4.1. Enantiomère
Sont deux molécules qui sont images en miroir l’une de l’autre, comme le sont les deux
mains, on parle de la série D et L.
3.4.2. Diastéréo-isomères
Représentent le cas des composés qui ont au moins 2 carbones asymétriques, ils sont des
stéréo-isomées qui ne sont pas énantiomères. Exemple : le D-glucose et le D-gulose (car ils
différent par la configuration de 2 sur 4 de leurs C*).
3.4.3. Les épimères

Deux épimères sont deux isomères ne différant que par la configuration absolue d'un seul et
même C*. Exemple le D-glucose et le D-mannose (épimères en C2)
3.4.4. Les isomères de fonctions
Ont la même formule brute, mais des propriétés physiques et chimiques différentes.
Exemple : le D-Glucose et le D-fructose.
4. Structure cyclique des oses : structure de Haworth
- Le cycle est formé par une liaison dans la molécule d’ose entre la fonction carbonylique
(aldéhyde ou cétone) et un OH alcoolique = liaison hémiacétalique.
- La fonction aldéhyde ou cétonique de l’ose, partiellement dissimulée, est appelée
pseudoaldéhydique ou pseudocétonique.
- L’anomère α a un OH hémiacétalique du même côté que le OH porté par le C subterminal
qui détermine la série. Il a le pouvoir rotatoire le plus élevé.
- L’anomère β a les propriétés inverses.
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- Deux structures cycliques sont possibles.

• La forme pyranique correspond à un hérérocycle à 6 sommets (5 C et 1 O).
• La forme furanique correspond à un hétérocycle à 5 sommets (4 C et 1 O).
4.1.Cyclisation des oses
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5. Les osides
 Les osides sont des molécules qui donnent par hydrolyse 2 ou plusieurs molécules d’oses.
Ces oses peuvent être identiques ou différents.
 Deux oses sont unis entre eux par une liaison osidique (ou glycosidique) pour donner un
diholoside.
 Selon le mode de liaison des 2 oses le diholoside est non réducteur ou réducteur.
5.1.Diholoside non réducteur : liaison osido-oside
Il y a condensation de la fonction hémiacétalique de chaque ose par une liaison osido-oside
5.2. Diholoside réducteur : liaison osido-ose

 Il y a condensation d’une fonction hémiacétalique d’un ose avec une fonction alcoolique
d’un second ose par une liaison osido-ose.
 Il reste donc dans le diholoside un -OH hémiacétalique libre responsable du pouvoir
réducteur de la molécule.
5.3.Nomenclature des diholosides
Osyl: le 1er ose dont à la fonction hémiacétalique engagée dans la liaison osidique,
Oside: le dernier ose dont la fonction hémiacétalique engagée à la liaison osidique,
Ose: le dernier ose dont sa fonction hémiacétalique est libre.
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6. Polysacharide
Sont des polymères de la famille des glucides constitués de plusieurs oses liés entre eux par
des liaisons osidiques. On distingue deux catégories de polysaccharides :
- Les homopolysaccharides : constitués du même monosaccharide. Tel que : l’amidon,

le glycogène, cellulose...
- Les hétéropolysaccharides : formés de différents monosaccharides. On a comme

exemple : Les pectines, L'agar-agar…
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EXERCICES
Exercice N°01
1. Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s)?

a. La plupart des oses naturels appartiennent à la série D.
b. Le glycéraldéhyde possède deux fonctions alcool.
c. Le L-ribose est un aldopentose.
d. Le D-glucose et le D-galactose sont des isomères de fonction.
2. Parmi les affirmations suivantes, lesquelles sont exactes?

a. Un cétohexose est composé de cinq carbones hydroxylés et d’une fonction cétone.
b. Un aldohexose est composé de quatre carbones hydroxylés et d’une fonction cétone.
c. Un aldopentose est composé de cinq carbones hydroxylés et d’une fonction aldéhyde.
d. Un cétotriose est composé de quatre carbones hydroxylés et d’une fonction cétone.
3. Laquelle (lesquelles) des affirmations suivantes relatives au glucose est (sont) exacte(s)?
a. C’est un cétohexose.
b. Il est le carburant essentiel des cellules animales.
c. Il possède trois carbones asymétriques.
d. Il existe naturellement sous la forme d’un isomère de la série D.
4. Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont exactes?

a. Le D-fructose est un isomère de fonction du D-mannose.
b. Un aldohexose est constitué de cinq fonctions hydroxyles et d’une fonction réductrice.
c. Le glucose et le galactose sont épimères en C2.
d. Le glucose et le mannose sont des épimères en C2.

a. Le D-Gulose est un aldopentose.
b. Le D-Talose est un cétohexose.
c. Le D-Sorbose est un cétohexose.
d. Le D-Ribose est un aldopentose.
e. Le D-Allose est un aldohexose.

a. Le glycéraldéhyde possède deux fonctions alcools.
b. Le fructose et le sorbose sont deux épimères.
c. Les oses sont des molécules hydrophobes.
d. Les oses possèdent toujours une fonction hémiacétalique.
e. Les oses peuvent être classés en fonction du nombre d’atomes de carbone qui les
constituent.
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Exercice N°02
Indiquer si chacune des paires suivantes de sucres est formée d'une paire d'anomères,
d'épimères, de diastéréoisomères, d'énantiomères ou d'une paire d'aldose-cétose :
D-Glycéraldéhyde et Dihydroxyacétone
D-Glucose et D-Mannose
D-Glucose et D-Fructose
α-D-Glucose et β-D-Glucose
D-Ribose et D-Ribulose
D-Galactose et D-Glucose
D-Mannose et D-Galactose
Exercice N°03
Observer les oses A et B, pour chaque ose donner :
1- A quelle série d’oses appartiennent-ils ? Lequel est un aldose ?
Un cétose ?
2- Nombre de C* ?
3- Ose A : Son nom ? Le nom de ses épimères ? Représenter les
en projection de Fisher.
4- Dessiner l’isomère de A, le nommer ?
5- Représenter selon Haworth les formes cycliques pyraniques de A et furaniques de B, les
nommer ?
Exercice N°04
On considère les glucides suivants.
A : α-D-glucopyranosyl-(1→2)-β-D-fructofuranoside.
B : β-Dgalactopyranosyl-(1→4)-β-D-glucopyranose.
C : α-D-glucopyranosyl-(1→4)-α-D-glucopyranose.
1. Quels sont ces trois glucides ?

2. Écrire les formules de A, B et C dans la représentation cyclique de Haworth.
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A B C
Structure
cyclique
Est-il
réducteur ? et
pourquoi ?
Exercice N°05
1. Représenter le α-D-galactopyranosyl (1 6) α-D-glucopyranosyl (1 2) β-
fructofuranoside.
2. Ce composé a-t-il un pouvoir réducteur ?
3. Une solution fraîche de ce composé présente-elle le phénomène de mutarotation ?
Exercice N°06
Soit le diholoside ci-dessous :
1- Quel est le nom de ce composé suivant la nomenclature officielle ?
2- Ce diholoside est-il réducteur ? Pourquoi ?
CH2OH
O O
CH2
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CORRIGÉS
Exercice N°01
a b c d e
1 X X X
2 X
3 X X
4 X X X
5 X X X
6 X
Exercice N°02
D-Glycéraldéhyde et Dihydroxyacétone Isomères de fonction aldose-cétose
D-Glucose et D-Mannose Epiméres en C2
D-Glucose et D-Fructose Isomères de fonction aldose-cétose
α-D-Glucose et β-D-Glucose Anoméres
D-Ribose et D-Ribulose Isomères de fonction aldose-cétose
D-Galactose et D-Glucose Epimères en C4
D-Mannose et D-Galactose Diastéréoisomères
Exercice N°03
1. Les deux oses appartiennent à la série D.
A : Aldose, B : Cétose
2. Nombre de C* : pour l’ose A c’est 4 C*. Pour l’ose B c’est 3 C*
Nombre de stéréoisoméres: A : 2n-2= 24= 16
B : 2n-3= 23 = 8
3. A : D-Mannose. Epimères : le D Glucose en C2, D-altrose en C3 et D-Talose en C4.
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B : D-Fructose. Epiméres : D-Psicose en C3, D-Tagatose en C4.
4. L’énantiomère de A c’est le L- Mannose
- La caractéristique principale de deux énantiomères : sont l’image l’un de l’autre. Seulement

une propriété qui change entre deux énantiomères : c’est le pouvoir rotatoire.
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5. La représentation selon Haworth les formes cycliques pyraniques et furaniques de A et B.
Exercice N°04
A (saccharose) B (lactose) C (maltose)
Structure
cyclique
Est-il le diholoside formé n’est le diholoside formé est le diholoside formé est réducteur
réducteur ? pas réducteur car il ne réducteur car il possède car il possède un OH
et possède plus un OH un OH hémiacétalique hémiacétalique libre.
pourquoi ? hémiacétalique libre. libre.
Exercice N°05
1. la représentation du : α-D-galactopyranosyl (1 6) α-D-glucopyranosyl (1 2) β-
fructofuranoside :
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2. Le raffinose est un triholoside non réducteur. Il ne donne pas de réaction positive avec la
liqueur de Fehling (précipité rouge). Ce résultat s'explique par le fait que chaque ose
constitutif engage sa fonction réductrice dans une liaison glycosidique.
3. Phénomène de mutarotation d'une solution fraîche de raffinose. Une solution fraîche de
raffinose ne présente pas de mutarotation, car les fonctions réductrices sont engagées dans les
liaisons osidiques.
Exercice N°06
- Le nom de diholoside : β-D-galactopyranosyl (1→6) α-D-glucopyranose.
- Oui, ce diholoside est réducteur. Car, il porte une fonction carbonyle en C1 du α-D-
glucopyranose est libre.
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Chapitre II : LES LIPIDES

Objectifs
 Connaître les familles des lipides.

 Maîtriser la structure des acides gras saturés et insaturés.
 Maîtriser la structure des lipides simples et complexes.
 Faire calculer les indices d’iode et de saponification.
1. Définition
 Ce sont des molécules organiques (C, H, O).
 Ce sont des molécules insolubles dans l’eau (lipos) et solubles dans les solvants organiques
apolaires comme benzène, chloroforme, éther,…
 Ils sont caractérisés par la présence dans la molécule d’au moins un acide gras ou chaîne
grasse.
2. Classification des lipides
La classification est basée sur la structure chimique :
Glycérides
Lipides simples
Cérides
(C, H, O)
Stérides
Lipides
Glycérophospholipides
Lipides complexes
Glycéroglycolipides
(C, H, O, N, P, S)
Sphingolipides
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3. Les acides gras

- Ils sont monoacides,
- Ils sont linéaires, non ramifiés
- à nombre pair de carbone, supérieur ou
égal à 4
- Sont soit saturés, ou insaturés.
- Donc sont des acides carboxylique (COOH) avec une longue queue formée de groupement
CH2
3.1.Acides gras saturés
- Formule générale: [CH3 -(CH2)n - COOH]
- La numérotation commence par le carbone le plus oxydé c’est-à-dire la fonction carboxyle.
- Tous les C sont saturés en atomes d’H, c’est-à-dire il n’y pas de double liaison,
3.1.1. La nomenclature
Il existe pour chaque acide gras saturé un nom systématique et un symbole qui se basent sur
sa composition chimique, et un nom courant qui rappelle son origine.
Tableau N°01 : Nomenclature des acides gras saturés.

Nom Systematique n- [nC] an oique
n : indique que l'acide gras est normal (chaîne non
branchée)
[nC] : nombre de carbones
an : indique que la chaîne est saturée
Le Symbole Cn:0
Cn : nombre de carbones
0 : indique que la chaîne est saturée (absence de double
liaison)
Exemple :
16C: Acide palmitique : CH3 - (CH2)14 – COOH
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3.2.Acides gras insaturés

Cependant il existe une ou plusieurs double(s) liaison(s) au sein de la molécule,
Dans les acides gras insaturés, la position de la première double liaison peut s’exprimer :
 soit en partant du carboxyle (1er carbone) ; le symbole est delta Δ
 soit en partant du méthyl (dernier carbone) ; le symbole est oméga ω.
- En médecine clinique et en biologie, la désignation des acides gras insaturés la plus
courante est celle qui fait appel au symbole oméga (ω).
3.2.1. La nomenclature
Il existe pour chaque acide gras insaturé:
 une nomenclature systématique et un symbole qui se basent sur sa composition

chimique,
 une nomenclature diététique, qui permet de le regrouper en série.
 un nom courant qui rappelle son origine.
Tableau N°02: Nomenclature des acides gras insaturés.

Nom Systematique conf-p-[nC] x én oique
conf-p : configuration (cis ou trans) et position des doubles liaisons
[nC] : nombre d’atomes de carbone.
x: le nombre de double liaison dans la chaîne
hydrocarbonée.
Le Symbole Cn : x Δ x’
n : nombre de carbones,
x : nombre de doubles liaisons,
x’ : position des doubles liaisons.
La série ωp
p : est la position de la première double liaison notée par rapport à la
position ω (le carbone 1 est celui du
groupement méthyle terminal).
3.2.2. Les acides gras monoinsaturés

Certains atomes de C sont insaturés en atomes d’H, leurs chaines aliphatique contient donc
Une double liaison.
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Exemple: l’acide oléique C18 : 1 Δ 9

L’acide oléique possède 18C, une double liaison en oméga 9 (ω9) ce qui s’écrit C18 :1 ω9.
3.2.3. Les acides gras polyinsaturés

Sont des acides gras qui possèdent plusieurs doubles liaisons.
3.3.Propriétés des acides gras
3.3.1. Propriétés physiques
 Solubilité
- L’acide butyrique à 4C est soluble dans l’eau, puis la solubilité des acides gras baisse
progressivement et ils sont insolubles à partir de 10 C.
- Ils sont solubles dans les solvants organiques apolaires : benzène, chloroforme,…
 Le point de fusion
La Température de fusion d’un acide gras est la température à laquelle il passe de l’état solide
à l’état liquide, elle dépend de deux paramètres le nombre de carbones (plus la chaine
aliphatique est longue, plus le point de fusion est élevé) et le nombre d’insaturation (plus ce
nombre est grand plus le point de fusion est faible).
3.3.2. Propriétés chimiques

 L’oxydation par l’oxygène de l’air conduit au rancissement des graisses.
 Formation de sels de sodium ou potassium
- Ce sont des savons à propriétés moussantes,
- Dans l’eau les savons se dissocient en Na+ + R-COO
L’anion 2 pôles : Ces molécules appelées amphiphiles ou
amphipathiques.
 Formation d’ester (avec Glycérol et Cholestérol)
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Tableau N°03 : Les acides gras les plus abondants.
Nombre d’atomes de Nombre de (s) Position de (s)

Nom de l’acide gras
carbones double (s) liaison (s) double (s) liaison (s)
4 Butyrique 0
6 Caproique 0
8 Caprylique 0
10 Caprique 0
12 Laurique 0
14 Myristique 0
16 Palmitique 0
16 Palmitoléique 1 9
18 Stéarique 0
20 Arachidique 0
22 Béhénique 0
24 Lignocérique 0
18 Oléique 1 (forme cis) 9
18 Linoléique 2 9, 12
18 Linolénique 3  9, 12, 15
20 Arachidonique 4  5, 8, 11, 14
Fonction alcool sur
24 Cérébronique 0
C2
26 Cérotique 0
28 Montanique 0
30 Mellisique 0
32 Laccéroique 0
20
4. Les lipides simples
- Ce sont des esters d’acides gras + Alcool. On peut distinguer trois types d’alcool qui sont
estérifié par des acides gras, citons :
 Glycérol → Glycérides
 Cholestérol → Stérides
 Alcool à poids moléculaire élevé → Cérides.
4.1. Les glycérides
Ce sont des esters d’acide gras (AG) et de glycérol, qui sont formés par l’union des
groupements hydroxyles polaires (OH) du glycérol avec les carboxylates (COOH) polaires des
acides gras.
Un, deux ou trois molécules d’AG estérifient le glycérol. (monoglycérides, diglycérides, et
triglycérides).
Dans un triglycéride, si les trois acides gras sont identiques, le glycéride est dit « homogène »,
s’ils sont différents, il est dit « hétérogène »
4.1.1. Propriétés physiques

- Les glycérides se présentent soit à l’état liquide ou solide (point de fusion des AG)
- Ils sont solubles dans l’acétone ce qui les différencie des phospholipides (ils sont très
apolaires).
4.1.2. Propriétés chimiques
 Hydrolyse des triglycérides par voie enzymatique
La lipase, est une enzyme du suc pancréatique, hydrolyse les triglycérides alimentaires en
monoglycéride + 2 acides gras.
21
 Hydrolyse des triglycérides par voie

chimique
L’indice de saponification (IS) permet de
déterminer le poids moléculaire du glycéride.
Il est défini comme étant la quantité en mg de
potasse nécessaire pour saponifier 1 g de
matière grasse.
4.2.Les stérides
Ce sont des esters d’acide gras et de stérol, créés par une estérification entre le groupe
hydroxyle d'un stérol et un acide gras.
4.3.Les cérides
Ce sont des mono-esters d'acides gras et d'alcools aliphatiques à longue chaîne « alcool gras
».
 Alcool gras : il est principalement : alcools primaires, saturés et non ramifiés. Il est très
apolaire donc hydrophobe et solide à température ambiante avec une température de fusion
très élevée.
Liaison ester
22
5. Les lipides complexes

5.1.Glycérophospholipides
5.1.1. Définition
- Ce sont des esters d'acides gras et d’alcools dont la molécule contient divers groupes en
plus de l'acide gras et de l'alcool (N,P,S).
- Dans ce type de composé, une fonction alcool primaire du glycérol est estérifiée par de
l’acide phosphorique (H3PO4) et non par un acide gras.
- Le plus souvent un AG saturé estérifie la position 1 et un AG insaturé estérifie la position 2
du glycérol.
- Le représentant le plus simple de la classe des glycérophospholipides est l’acide
phosphatidique.
- Un glycérophospholipide se compose par : Glycérol +AG+ acide phosphorique (H3PO4) +

X (phospholipide).
4 classes de phospholipides (X)
la choline Ethanolamine Sérine Inositol
5.1.2. Hydrolyse enzymatique des glycérophospholipides

Il existe 4 phospholipases spécifiques A1, A2, C et D
- La phospholipase A1 : catalyse l’hydrolyse d’ester d’acide gras et d’alcool primaire.
- La phospholipase A2 : catalyse l’hydrolyse d’ester d’acide gras et d’alcool secondaire.
- La phospholipase C : agit sur l’ester phosphorique du glycérol. C’est-à-dire entre le
phosphate et le glycérol.
- La phospholipase D : agit sur l’ester phosphorique d’alcool autre que le glycérol.
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5.2. Les glycéroglycolipides

Les carbones C1 et C2 du glycérol sont estérifiés par des acides gras. L'alcool du carbone C3
n’est pas estérifié mais lié à un ose par une liaison glycosidique.
5.3.Les sphingolipides
Les sphingolipides sont constitué d'un squelette de type sphingoide, un diolamine à chaîne
carbonée longue.
Le squelette sphingoide peut être une molécule dite:
- sphinganine (18C), une combinaison de l'acide palmitique (16C) et de l'amino-acide

sérine (3C), ou;
- sphingosine (sphinganine + double liaison en position 4 en configuration trans), ou;
- 4-hydroxysphinganine (sphinganine + un hydroxyle en position 4).
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EXERCICES
Exercice N°01 :
On considère les lipides suivants :
- trioléylglycérol
- 2-stéaryl-dipalmitylglycérol
- 1-palmityl-2-linoléyl-3-laurylglycérol
- galctosyl-dilinolénylglycérol
- 1-palmityl-2-oleyl-phosphatidylcholine
Écrire leurs formules. À quelle classe de lipides appartiennent ces composés ?
Exercice N°02 :
Soient les acides gras suivants : C16 : 0 ; C18 : 0 ; C18 : 1 (w9); C18 : 2 (w6) ; C20 : 4 (w6)
On a les points de fusion suivants: -43,5°C ; -5°C ; 13°C ; 63°C ; 70°C.
1. Donnez le nom des différents acides gras.
3. Apparier acides gras et points de fusion.
Exercice N°03 :
Soit un triglycéride avec un indice à saponification est égal à 196mg.

Ce triglycéride est estérifié avec l'acide palmitique dans le carbone α du glycérol, estérifié
avec l’acide oléique dans le carbone β et α' du glycérol.
1.Écrire la formule développée de ce lipide.
2. Quelle est la dénomination chimique de ce lipide
3. Déterminer la masse molaire de ce triglycéride.
4. Calculer l’indice d’iode pour ce triglycéride.
PM de l’iode = 127g/mol
Exercice N°04 :
La structure d'un lipide est la suivante :

*Le carbone α du glycérol est estérifié avec l'acide stéarique
*Le carbone β du glycérol est estérifié avec l’acide linoléique.
25
*Le carbone α' du glycérol est liée à une molécule d'acide phosphorique, laquelle est liée à
une molécule d'Ethanolamine.
1.Écrire la formule développée de ce lipide.
2. Quelle est la dénomination chimique de ce lipide
3. Calculer son indice d'iode.
4. Calculer son indice de saponification.
PM glycérol = 92 g/mol ; PM acide stéarique : 284g/mol ; PM acide linoléique= 280g/mol ;
PM d'acide phosphorique= 98g/mol ; PM d'Ethanolamine= 61g/mol ; PM d’iode= 127g/mol.
26
CORRIGÉS
Exercice N°01 :
1. Trioléylglycérol : lipide simple
CH2 – O – CO – (CH2)7 – CH = CH – (CH2)7 – CH3
CH – O – CO – (CH2)7 – CH = CH – (CH2)7 – CH3
CH2 – O – CO – (CH2)7 – CH = CH – (CH2)7 – CH3
2. 2-stéaryl-dipalmitylglycérol: lipide simple
CH2 – O – CO – (CH2)14 – CH3
CH – O – CO – (CH2)16 – CH3
CH2 – O – CO – (CH2)14 – CH3
3. 1-palmityl-2-linoléyl-3-laurylglycérol: lipide simple
CH2 – O – CO – (CH2)14 – CH3
CH – O – CO – (CH2)7 – CH = CH – CH2 – CH = CH – (CH2)4 – CH3
CH2 – O – CO – (CH2)10 – CH3
4. 1-palmityl-2-oleyl-phosphatidylcholine : lipide complexe

CH2 – O – CO – R
CH – O – CO – R’
CH2 – O – P –O – CH2 – CH2 – N+H3
Exercice N°02 :
1. Nomination des différents acides gras :
Acide gras Noms d’acides gras
C16 : 0 Acide Palmitique
C18 : 0 Acide Stéarique
C18 : 19 Acide Oléique
C18 : 29,12 Acide Linoléique
C20 : 45,8,11,14 Acide Arachidonique
27
2. Point de fusion : c’est la température à laquelle l’acide gras passe de l’état solide à l’état
liquide ou inversement. Il dépend de deux facteurs :
6. La langueur de la chaine hydrocarbonée : plus la langueur de chaine hydrocarbonée
augmente, plus le point de fusion augmente.
7. Le nombre d’insaturations : plus le nombre de doubles liaisons augmente, plus le point de
fusion diminue.
Acide gras Point de fusion

C16 : 0 63°C
C18 : 0 70°C
C18 : 19 13°C
C18 : 29,12 -5°C
C20 : 45,8,11,14 -43.5°C
Exercice N°03 :
1. Formule développé de lipide :
CH2 – O – CO – (CH2)7 – CH=CH–(CH2)7– CH3
CH – O – CO – (CH2)16 – CH3
CH2 – O – CO – (CH2)7 – CH=CH–(CH2)7– CH3
2. La dénomination chimique de ce lipide :

1-palmitoyl-2,3di-oleoyl glycérol
3. Calcule de la masse molaire de triglycéride :
Indice de Saponification : c’est la quantité en mg de potasse KOH (MM=56 g/mole)
nécessaire pour neutraliser 1g de matière grasse.
0.196 1g de matière grasse

3x56 x
La masse molaire de triglycéride= 857.14g
4. Calcule d’indice d’iode de triglycéride :

L’indice d’iode : c’est la quantité d’iode en g fixées par addition par 100g de lipide. Une
molécule d’iode (2 atomes d’iode) se fixe par double liaison.
28
4x127 857.14g
X 100g
L’indice d’iode = 59.26g
Exercice N°04 :
1. La formule développée de lipide :
CH2 – O – CO – (CH2)16 – CH3
CH – O – CO – (CH2)7 – CH=CH– CH2– CH=CH– (CH2)4– CH3

O
CH2 – O – P– O–CH2 –CH2 –NH3+
O
2. La dénomination chimique de lipide :

1-stéaryl-2-linoléyl-phosphatidylethanolamine
3. Calculer l’indice d'iode de lipide :
Masse moléculaire de lipide= la somme des masse moléculaire des AG et le glycérol
M= 92+284+280+98+61-4(18)=743g
743g 4x127
100g x
I.I= 68.37g
4. Calcul de l’indice de saponification :

2x56 743g
X 1g
I.S=0.150g= 150.74mg
29
Chapitre III: LES ACIDES AMINÉS
Objectifs
 Connaître les différentes classes d’acides aminés.

 Faire calculer les pHi des acides aminés.
 Maitriser les différentes formes d’ionisations des acides
aminés.
 Connaitre les méthodes de séparation des acides aminés.
1. Définition
Sont des acides organiques contenant un groupement amine, les plus communs des acides aminés
sont les acides α –aminés de la série L. Seulement 20 acides α -aminés L sont utilisés pour
produire les protéines.
2. Structure des acides α –aminés
Un acide aminé est une molécule simple qui comprend une fonction
acide (–COOH) et une fonction amine (–NH2).
3. Classification des acides aminés

On peut répartir les acides aminés selon la nature de leur chaine latérale:
Acides aminés
Chaînes latérales non polaires Chaînes latérales polaires
Chaînes latérales Chaînes latérales

Ala, Leu, Ile, Met, Phe, polaires non chargées polaires chargées
Pro, Trp, Val
Asn, Cys, Gln, Négativement: Positivemernt:

Gly, Ser, Thr,
Tyr Glu, Asp Arg, His, Lys
30
4. Propriétés physico-chimiques
- Les acides aminés sont des molécules solubles dans l'eau donc dans les liquides
physiologiques par leurs diverses propriétés.
- Les solutions d’acides aminés sont incolores
- La plupart des AA absorbent à une λ < 230 nm
- Les AA aromatiques absorbent vers 280 nm (ultraviolet).
5. Ionisations des acides aminés
- 2 fonctions ionisables sont portées par le C*, conférant aux acides aminés leur caractère
amphotère.
À pH acide (saturation en H+), les formes protonées, acides dominent. L'acide aminé est alors
un cation (aminoacide chargé positivement) portant un groupement COOH et un groupement
NH3+.
À pH basique (départ maximal des H+), les formes déprotonées dominent. L'acide aminé est
alors un anion (aminoacide chargé négativement) portant un groupement COO- et un
groupement NH2
6. Séparation des acides aminés
Les acides aminés peuvent être séparé et analysé par différentes techniques:
 Électrophorèse
 Chromatographie sur résine échangeuse d'ions
6.1. Séparation des acides aminés par électrophorèse
Dans un milieu liquide ou semi-liquide sont plongé deux électrodes : Une cathode (chargé
négativement) et une anode (chargé positivement). Puis il aura un courant électrique qui
s’applique sur ces deux électrodes. Les molécules vont migrer en fonction de leurs charges.
31
- Les acides aminés chargés négativement appelés les anions vont migrés vers l’anode
chargée positivement.
- Les acides aminés chargés positivement appelés les cations vont migrés vers la
cathode chargée négativement.
6.2. Séparation des acides aminés par Chromatographie sur résine échangeuse d'ions
Différents résines sont modifiés par un ajout de

groupement chargé, il peut s’agit de groupement chargé
négativement donc échange de cations. Il peut aussi
s’agit des groupements chargés positivement donc
chromatographie échange d’anions. Le
support chargé forme la phase stationnaire dans la
colonne.
32
EXERCICES
Exercice N°01 :
Écrire les formes d’ionisation prédominantes de la Lysine aux pH suivants : 1, 5, 10 et 11.
Calculer le point isoélectrique (pHi) de la Lysine : pK1=2,2 pK2=8,9 et pK3=10,5.
Exercice N°02 :
D’après les valeurs de pKa des groupements α-carboxyle, α-aminé et chaines latérales du
tableau ci-dessous. Calculer le point isoélectrique des acides aminés.
pK1 (α-COOH) pK2 (α-NH3) pKR (chaines latérales)
Histidine 1,82 9,17 6,00
Cystéine 1,71 10,78 8,33
Tyrosine 2,20 9,11 10,07
Exercice N°03:
À quel schéma correspond la migration des deux acides aminés AA1 et AA2, lors d’une
électrophorèse sur papier à pH 9,8 ? Justifiez votre réponse.
a)
Anode AA1 pHi 3,1 Cathode
AA2 pHi 5,2
b)

AA2 pHi 5,2
c)

AA2 pHi 5,2
d)

AA2 pHi 5,2
33
Exercice N° 04 :
Une électrophorèse sur papier est effectuée à pH = 6 sur un mélange d’acides aminés ( Gly,
Ala, Glu, Lys, Arg et ser).
- Quels composés migrent le plus rapidement vers l’anode ?

- Quels composés migrent le plus rapidement vers la cathode ?
- Quels composés restent au voisinage du point de dépôt .
Exercice N° 05 : Répondre par vrai ou faux
1. La forme zwitterion d’un acide aminé est majoritaire à un pH acide au pHi.

2. Le glutamate migre vers la cathode lors d’une électrophorèse à pH 12.
3. La tyrosine fait partie des acides aminés apolaire.
4. Les acides aminés des protéines appartiennent tous à la série D.
5. La méthionine est un acide aminé à radical hydroxylé.
6. Tous les acides aminés sont actifs à la lumière polarisée sauf la glycine.
7. À pH 4 la Lysine (pK: 2,2-9-10,5) porte une charge = -2
8. À pH 8 l’Histidine (pK: 1,8-9,2-6) porte une charge =0
Exercice N°06 :
On veut séparer l’Acide glutamique (pHi=3,22), la Glycine (pHi=5,95) et l’Arginine

(pHi=10,75) par chromatographie échangeuse d’anions. On dépose ces 3 acides α aminés sur
une colonne à pH=12 puis on ramène progressivement le pH à 2. Quel est l’ordre d’élution
(de sortie) de ces acides α aminés ?
34
CORRIGÉS
Exercice N°01 :
pK8,9 pK2,2
Lysine (Lys) NH+3 – CH – COOH

(CH2)4
NH2 pK10,5
Fonctions 1 pK1=2,2 5 pK2=8,9 10 pK3=10,5 11

ionisables
α-COOH 0 -1/2 - - - - -
α-NH2 + + + +1/2 0 0 0
ɛ- NH2 + + + + + +1/2 0
Charge nette +2 +3/2 +1 +1/2 0 -1/2 -1
Formes Lys+2 Lys+1 Lys0 Lys-1
prédominantes
pHi = ½ (8,9+10,5) = 9,7
Pour calculer le pHi d’un acide aminé basique, on choisit les deux pK basiques.
Exercice N°02 :
pK1 (α-COOH) pK2 (α-NH3) pKR (chaines latérales) pHi
Histidine 1,82 9,17 6,00 (pK R +pK2 ) /2 =7,58
Cystéine 1,71 10,78 8,33 (pK R +pK1 ) /2 =5,02
Tyrosine 2,20 9,11 10,07 pHi = (pK 2 +PK1 ) /2 =5,65
Justification
 L’Histidine est acide aminé basique, c’est pour cette raison que le pHi est calculé à partir
des pK des deux groupement NH3+.
 La tyrosine à 3 pK mais nous utilisons le pK 1 et le pK 2. Le radicale de la tyrosine porte un
groupement OH qui est un acide très faible donc le pHi dépond des pK des autres
groupements
 La Cystéine à un groupement SH qui est plus acide que le groupement OH donc il
influence le pHi et ce dernier va être calculé à partir du pK1 et pKR.
35
Exercice N°03 :
La bonne réponse c’est « d »
Justification
Pour trouver la charge des acides aminés il faut comparer pH du milieu par rapport au pHi des
AA : pH ˂ pHi AA+
pH > pHi AA-
pH = pHi AA0
pH milieu = 9.8 > pHi AA1=3.1 AA1-
pH milieu = 9.8 > pHi AA2=5.2 AA2-
Les deux acides aminés sont chargés négativement donc ils vont migrer vers l’anode qui est
chargé positivement.
Exercice N°04 :
- L’acide glutamique migre le plus rapidement vers l’anode.

- L’Arginine et le Lysine migrent le plus rapidement vers la cathode.
- L’Alanine, Glycine et la serine restent au voisinage du point de dépôt.
Exercice N° 05 :
1 Faux : La forme zwitterion d’un acide aminé possède une charge globale nulle
2 Faux : Le glutamate migre vers l’anode lors d’une électrophorèse à pH 12.
3 Faux : La tyrosine fait partie des acides aminés cyclique.
4 Faux : Les acides aminés des protéines appartiennent tous à la série L.
5 Faux : La méthionine est un acide aminé qui possède un atome de soufre
6 Vrai
7 Faux :
8 Vrai
36
Exercice N° 06 :
Acides aminés pHi Charge à pH=12 Charge à pH=2
l’Acide glutamique 3,22 - +
Glycine 5,95 - +
Arginine 10,75 - +
Sur colonne échangeur d’anions (-), la phase stationnaire est chargé positivement. Le mélange
des 3 acides aminés doit être passé à travers la colonne.
D’abord à un pH =12, les 3 acides aminés sont chargés négativement, ces acides aminés
seront donc fixés par des liaisons ioniques sur la phase stationnaire dans la colonne.
Puis avec la diminution graduelle du pH et passer d’un pH basique à un pH acide=2, les

acides aminés commenceront à éluer c’est-à-dire à sortir de la colonne, avec l’ordre suivant :
Glycine, Arginine, acide glutamique.
37
Chapitre IV : LES PEPTIDES
Objectifs
 Maitriser la structure d’un peptide

 Connaitre la nomenclature d’un peptide
 Connaitre les différentes méthodes de détermination de la
structure d'un peptide : méthodes chimique et enzymatique.
1. Définition
Un peptide est une molécule constituée d'acides aminés enchaînés par un lien peptidique.
La réaction d’un groupe COOH d’un acide aminé avec un groupe NH2 d’un autre acide
aminé donne un amide. La liaison formée est une liaison peptidique, cette liaison, une fois
formée, est très stable.
2. Les chaînes peptidiques et leur nomenclature
• Les chaînes peptidiques sont vectorisées : les liaisons peptidiques attachent les acides
aminés dans un ordre spécifique.
• Les aminoacides engagés dans une chaîne peptidique sont appelés résidus. Leur nom est
celui de l'aminoacide auquel on ajoute le suffixe « yl ».
• Les deux aminoacides aux extrémités de la chaîne sont appelés : N-terminal pour celui qui
a sa fonction aminée libre et C-terminal pour celui qui a sa fonction COOH libre.
• On numérote les aminoacides en écrivant l'enchaînement de gauche à droite à partir de

l'extrémité N-terminal.
38
3. Classification des peptides
On distingue trois types de peptides :
3.1. Peptide formé d'une seule chaîne (monocaténaire) et linéaire
3.2. Peptide formé d'une seule chaîne (monocaténaire) et cyclique
Une liaison covalente (pont S-S) intra-chaines est présente et réalisée par l’oxydation de deux
fonctions thiol de deux cystéines.
3.3. Peptide formé de plusieurs chaînes (polycaténaire)
Une liaison covalente (pont S-S) inter-chaines est présente et réalisée par l’oxydation de deux
fonctions thiol de deux cystéines appartenant à deux chaines peptidiques différentes.
4. Détermination de la structure d'un peptide
La détermination de la structure primaire d'un peptide est conduite en deux étapes :
 Détermination de la composition en aminoacides.

 Détermination de l'ordre des enchaînements des résidus.
4.1. Hydrolyse chimique complète
C’est une hydrolyse acide à chaud (HCl 6 N à 105° pendant 24 à 72 heures) pour séparer et
déterminer les différents types d’acides aminés constitutifs des polypeptides.
L’hydrolyse acide coupe les liaisons peptidiques, détruit le tryptophane (Trp) et ne distingue
pas entre (l’acide aspartique « Asp » et l’Asparagine « Asn ») et (l’acide glutamique « Glu »
et Glutamine « Gln ») avec libération d’ammoniac. Signalons qu’à l’inverse, l’hydrolyse
alcaline par chauffage conduit à la destruction de tous les AA excepté le Trp.
39
4.2. Hydrolyse chimique spécifique
Certains réactifs hydrolysent une liaison peptidique avec une spécificité sur un des
aminoacides participant à la liaison. Il s’agit de :
4.2.1. Bromure de cyanogène (BrCN) : hydrolyse la liaison peptidique du côté carboxyle de
la méthionine.
4.2.2. Le 2-nitro-5-thiocyanobenzoate (NTCB) : hydrolyse la liaison peptidique du côté
amine de la cystéine.
4.2.3. Détermination de l’AA N-terminal d’un peptide :
 Méthode de SANGER au DNFB (2,4 dinitro- fluorobenzène)
Le DNFB se fixe sur l’acide aminé N-terminal, qui porte une fonction NH2 libre.
Après hydrolyse au HCl, tous les AA sont libres, et l’acide aminé N-terminal est sous forme
de DNP-AA (dinitrophényl-AA).
 Méthode au chlorure de dansyle (dansylation)

Le chlorure de dansyle forme avec l’acide aminé N-terminal un dérivé dansylé qui se libère
après hydrolyse sous forme de Dansyl-AA très fluorescent.
 Méthode d’EDMAN au PITC (phénylisothiocyanate)
Le phénylisothicyanate (PITC) réagit avec la fonction aminée N-terminal pour donner un
complexe qui, après action d’un acide dans des conditions douces libère une
phénylthihydantoine (PTH-AA).
La réaction est renouvelée avec le reste du peptide : le PITC détache successivement chaque
AA, à partir de l’extrémité N-terminal, c’est une méthode soustractive qui permet la
détermination d’une séquence en AA d’un peptide ayant jusqu’à 20 AA.
40
4.2.4. Détermination du C-terminal d’un peptide

 L’hydrazinolyse
L’hydrazine à 100 °C permet de rompre les liaisons peptidiques ; tous les résidus sont
transformés en hydrazides sauf le résidu C-terminal reste sous forme d’AA libre.
41
4.3. Hydrolyse enzymatique
L'hydrolyse des liaisons peptidiques peut être réalisée par des enzymes protéolytiques
(protéases ou encore peptidases)
4.3.1. Exopeptidase
L’enzyme n’hydrolyse que la 1er liaison peptidique (aminopeptidase), ou la dernière liaison

peptidique (carboxypeptidase) en libérant l’aminoacide terminal.
4.3.2. Endopeptidase
L'enzyme hydrolyse des liaisons peptidiques internes entre deux aminoacides i, (i+1). Il peut
être spécifique du résidu en position i ou (i+1).
L'hydrolyse d'un peptide par une endopeptidase donnera plusieurs fragments peptidiques.
Tableau N°04: Liste des principaux endopeptidases.
Enzymes Le clivage des peptides du côté Acides aminés
La trypsine (-CO) Arg et Lys
La chymotrypsine (-CO) résidus aromatiques.
La thermolysine (-NH) Leu, Ile et Val
La pepsine Tyr, Trp, Phe
42
EXERCICES
Exercice N°01
Donner les noms des peptides suivants :

1. Lys-Met-Ala-Gly.
2. Val-Ser-Gly.
Exercice N°02
1- Écrire la formule développée plane du tétrapeptide: Asp-Gly- Glu-Arg.
2- Quelle est l’enzyme qui peut libérer l’Arg de ce peptide ?
Exercice N°03
Soit le pentapeptide suivant: Lys-Val-His-Glu-Met.
1. Écrire la formule chimique développée de ce peptide.
2. Étudier la variation de sa charge nette en fonction du pH et en déduire la valeur de son pH
isoélectrique.
Données: pK des différents groupements ionisables.
pK1 pK2 pKR
Histidine 1.82 9.17 6.00
Acide glutamique 2.19 9.67 4.25
Lysine 3.18 8.95 10.53
Methionine 2.28 9.21
Valine 2.32 9.62
Exercice N°04
Donner les résultats des traitements suivants :
Val-Leu-Asp-Arg + Thermolysine ……………...…………..………………………
Leu-Phe-Arg-Lys-Met + Trypsine ………………..…………..………………………
Met-Val-Trp-Tyr+ chymotrypsine ……………….…………..………………………
Val-Phe-Trp-Asp-Pro + PITC + HCl …………………………..………………………
Phe-Val-Met-Arg-Leu + DNFB + HCl …………………………..………………………
Val-Leu-Arg-Asp + Dansylation + HCl …………………………………….…………………
Val-Leu-Asp-Arg + action de Sanger+HCl ……………………………..………………….
43
Exercice N°05: Choisissez la bonne réponse

1. L'étude d'un pentapeptide donne les résultats suivants :
- Une hydrolyse acide (HCl 6N, 110° C, 48h) donne la composition suivante : Ala, Arg, Cys,
Lys, Ser
- L'action de la trypsine donne un tripeptide et un dipeptide
- L'action du DNFB sur le tripeptide donne le DNP-Ser
Parmi les séquences primaires suivantes, laquelle est compatible avec les séquences ci-
dessous :
a. Ser-Arg-Cys-Lys-Ala
b. Ser-Ala-Arg-Cys-Lys
c. Ser-Lys-Ala-Arg-Cys
Exercice N°06
Après hydrolyse trypsique de la protéine L7 de la grande sous-unité ribosomale d’Escerichia

coli, on a isolé un oligopeptide P, dont la composition en acides aminés est : Lys1, Asx1,
Thr1, Glx1, Val1, Leu1, Ile1, Phe1. La charge nette de P est (-1) à pH 6,5. Après action du
chlorure de dansyl sur P, puis hydrolyse acide, on identifie la dansylthréonine. La
carboxypeptidase détache successivement de P : Lys, Leu, Ile et Val. Quand P est hydrolysé
par la chymotrypsine on obtient notamment un oligopeptide P’ dont la composition brute en
acides aminés est : Asx1, Val1, Leu1, Ile1.
Quelle est la séquence de P ?
Exercice N° 07
Soit un nanopeptide sujet à plusieurs analyses visant la détermination de sa séquence en
acides aminés. A la lumière des résultats suivants, déduire la séquence du polypeptide.
- Hydrolyse acide: (Ala2 , Arg , Lys2 , Met, Phe, Ser2);
- Digestion à la carboxypeptidase A: Ala;
- Digestion à la trypsine: (Ala, Arg), (Lys, Phe, Ser), (Lys), (Ala, Met, Ser)
- Traitement au bromure de cyanogène: (Ala, Arg, Lys2 , Met, Phe, Ser), (Ala, Ser)
- Digestion à la thermolysine: (Ala), (Ala, Arg, Ser), (Lys2 , Met, Phe, Ser)
44
CORRIGÉS
Exercice N°01
1. Lys-Met-Ala-Gly
Lysyl-methionyl-alanyl-glycine
2. Val-Ser-Gly.
Valyl-seryl-glycine
Exercice N°02
1. La structure tétrapeptide: Asp-Gly- Glu-Arg
H2N-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-CO-NH-CH-COOH
CH2 H (CH2)2 (CH2)3
COOH COOH NH
C=NH2
NH2
3- L’enzyme qui peut libérer l’Arg de ce peptide: c’est la Carboxypeptidase
Carboxypeptidase : c’est une exopeptidase qui catalyse le clivage (de façon séquentielle) des
LP à partir de l’extrémité C-terminale.
Exercice N°03
1. La formule chimique développée de peptide:
2. Ordre de dissociation du pH le plus faible au pH le plus fort :

COOH de Met (pK1) > COOH radical de Glu (pK2) > NH radical de His (pK3) > NH2 de Lys
(pK4) > NH2 radical de Lys (pK5).
Le pHi du pentapeptide est la moyenne des pK qui entoure la forme à charge nette égale à
zéro, soit la moyenne de pK3 et pK4. Donc pHi= (6+8.95)/2=7.48
Exercice N°04
Les résultats des traitements suivants :
Val-Leu-Asp-Arg + Thermolysine Val+ Leu-Asp-Arg + Thermolysine
Leu-Phe-Arg-Lys-Met + Trypsine Leu-Phe-Arg + Lys + Met + Trypsine
Met-Val-Trp-Tyr+ chymotrypsine Met-Val-Trp + Tyr + chymotrypsine
Val-Phe-Trp-Asp-Pro + PITC + HCl Phényl-thiohydantoyl-Val+ Phe-Trp-Asp-Pro
45
Phe-Val-Met-Arg-Leu + DNFB + HCl DNP- Phe + Val-Met-Arg-Leu

Val-Leu-Arg-Asp + Dansylation + HCl Dansyl-Val+ Leu-Arg-Asp
Val-Leu-Asp-Arg + action de Sanger+HCl DNP- Val+ Leu-Asp-Arg
Exercice N°05
- L’hydrolyse acide : aboutit à un hydrolysat contenant les aminoacides : Ala, Arg, Cys,
Lys, Ser
- La trypsine : endopeptidase catalyse le clivage des LP du côté (-CO) de Lys et Arg.
Dans la possibilité « b », on peut avoir un tripeptide (Ser-Ala-Arg) et un dipeptide (Cys-Lys)
par l’action de trypsine.
- Le DNFB : se fixe sur l’extrémité N-terminal d’un peptide et détache, après hydrolyse
acide, l’acide aminé N-terminal sous forme de DNP-acide aminé.
- L'action du DNFB sur le tripeptide donne le DNP-Ser : donc la Ser c’est me N-terminal de
peptide.
- La séquence compatible pour le peptide c’est la séquence « b » : Ser-Ala-Arg-Cys-Lys.
Exercice N°06
Pendant la détermination de la séquence primaire des peptides, l'hydrolyse acide totale à

chaud peut provoquer:
* la rupture de toutes les liaisons peptidiques
* Trp est dégradé (sa présence peut être révélée par dosage de l'absorption à 280nm)
* Asn et Gln perdent leurs amines de leurs groupements amides; on distingue alors Asp et Glu
c'est la dernière action du HCl qui nous intéresse dans cet exercice: car Asx et Glx dans la
composition du peptide sont des données qui laissent penser que ces 2 AA ne peuvent pas
être connus au début: "est-ce qu'il s'agit de Asn et Gln ou bien de Asp et Glu", mais la
phrase citée « la charge nette de P est (-1) à pH 6.5 », nous permet de savoir que le peptide
aura dans sa composition des acides aminés extrêmement acides (Asp et Glu) qui lui
confèrent cette charge -1.
Trypsine + L7 P (Lys1, Asx1, Thr1, Glx1, Val1, Leu1, Ile1, Phe1)
- La trypsine : endopeptidase catalyse le clivage des LP du côté (-CO) de Lys.
Charge nette de p à pH 6,5 = -1
Chlorure de dansyl + P +HCl dansyl-Thr
46
- Le chlorure de dansyl forme avec l’aminoacide N-terminal un dérivé dansylé qui se libère
après hydrolyse sous forme de Dansyl-aa très fluorescent. On en conclu que :
Thréonine est l’acide aminé N-terminal dans la séquence de P.
Carboxypeptidase + P Lys, Leu, Ile et Val
- Carboxypeptidase : exopeptidase qui catalyse le clivage (de façon séquentielle) des LP à

partir de l’extrémité C-terminale. On déduit que la séquence C-terminale de P est :
P = ……………………..Val-Ile-Leu-Lys
Chymotrypsine + P P’ (Asx1, Val1, Leu1, Ile1)
- La chymotrypsine endopeptidase catalyse le clivage des LP du côté (-CO) des résidus

aromatiques (Phe) : donc
Phe---/Asx-Val-Ile-Leu
chymotrypsine
Puisque Thr est l’acide aminé N-terminal, et puisque la charge nette de P est-1, donc Asx et
Glx ne peuvent être que Glu et Asp (confirmé par l’étude de distribution de charges à pH
6,5). P s’écrit :
(+1) NH+3 Thr - Glu - Phe - Asp - Val - Ile - Leu – Lys (+1) NH+3 et (-1) COO-
(-1) COO- (-1) COO-
Exercice N°07
Nanopeptide : ce constitue par 9 acides aminés
- Hydrolyse acide: (Ala2 , Arg , Lys2 , Met, Phe, Ser2) ça donne 9 acides aminés donc aucun
AA n’est détruit pas l’hydrolyse.
- Digestion à la carboxypeptidase A: c’est une exopeptidase qui catalyse le clivage (de façon
séquentielle) des liaisons peptidiques à partir de l’extrémité C-terminale. Donc C-terminal = Ala.
- Digestion à la trypsine: c’est une endopeptidase catalyse le clivage des liaisons peptidiques du
côté (-CO) de : Arg et Lys. Ça donne :
a. (Ala, Arg),
b. (Lys, Phe, Ser)
47
c. (Lys),
d. (Ala,Met,Ser).
Puisque le C terminal est un Ala donc on peut savoir le fragment qui vient à la fin du peptide
C’est a ou d.
Mais puisque le d ne contient pas d’Arg ni la lysine donc c’est le fragment C-terminal
L’ordre de chaque peptide doit changer en sort que la Lys ou Arg sera le C-terminal.
a. (Ala- Arg),
b. (Phe, Ser)-Lys),
c. (Lys),
d. (Ser, Met -Ala)
De plus, la digestion à la trypsine indique qu'une Lys est situé du côté C-terminal de Lys ou
Arg (libération d'une lysine avec la trypsine). Donc le fragment « C « est soit le 2eme soit le
3eme.
- Traitement au bromure de cyanogène donne deux peptides (Ala, Arg, Lys2 , Met, Phe, Ser),
(Ala, Ser).
- Le bromure de cyanogène (BrCN) : hydrolyse la liaison peptidique du côté carboxyle de
la méthionine. Donc cet acide aminé est le 1er de la chaine d.→(Met-Ser-Ala).
- Digestion à la thermolysine donne : (Ala), (Ala, Arg, Ser), (Lys2 , Met, Phe, Ser).
Ala+ Met,Ser+ 2Lys,1Ser,1Arg,1Ala,1Phe
La thermolysine coupe du côté N-terminal de résidus hydrophobes…donc avant Ala ou Met

dans ce peptide.
Le Ala libéré tout seul est celui du d qui est le C-terminal
On tenant compte de ces deux fragments et les 4 qu’on avait au début on peut déduire l’ordre
final :
Met, Ser + 2Lys,1Ser,1Arg,1Ala,1Phe
On peut donc déduire la position des résidus hydrophobes des deux fragments obtenus:
Ala-(Arg, Ser) Phe-(Lys, Lys,)-Met-Ser +Ala
Avec cette dernière information et considérant la digestion à la trypsine, on peut conclure que
la séquence du peptide est:
Ala-Arg-(Ser , Phe)-Lys-Lys-Met-Ser-Ala
Ou bien
Ala-Arg-Lys (Ser , Phe)-Lys -Met-Ser-Ala
48
(Ser et Phe ) on peut pas savoir qui vient avant l’autre donc il faut les écrire entre ( ) séparé
par une virgule.
49
Chapitre V : LES PROTÉINES
Objectifs
 Connaître les différentes classes de protéines.

 Maitriser les différentes méthodes de séparation des protéines.
1. Définition
Les protéines (ou les protides) sont des polymères (macromolécules) composée d’une ou
plusieurs chaînes d'acides aminés (chaines polypeptidiques) .
2. Structure des protéines
La structure des protéines est définie à plusieurs niveaux :

2.1. Structure primaire : c’est une structure qui est représentée par la séquence d’acides
aminés qui se lient de manière à former une chaîne polypeptidique.
2.2. Structure secondaire : Les protéines n'existent pas sous forme de chaînes linéaires
d'acides aminés : elles se tordent et se replient sur elles-mêmes
 L’hélice α: Cette structure est favorisée par les résidus dont
les chaînes latérales ne portent pas de charges. Mais certains
résidus déstabilisent l'hélice par la présence de charge dans
leurs chaînes latérales (Asp, Glu, Arg et Lys). La proline est un
point de rupture d'une hélice.
 Feuillet β: Cette structure est une structure à plat, étirée et étalée.

Les feuillets sont respectivement dits parallèles ou anti-parallèles.
Les chaînes latérales des résidus se distribuent alternativement de
part et d'autre du plan moyen.
50
2.3. Structure tertiaire : L'arrangement spatial des

structures secondaires locales aboutit à une forme
globale spécifique de la protéine maintenue par des
interactions de nature différente. La
conformation native de la protéine est la structure
tertiaire qui correspond à celle qui exprime sa fonction
biologique. Cette structure est très influencer par le
milieu dans lequel elles se trouvent (solvant,
température, pH, force ionique, agents détruisant ces
interactions…).
2.4. Structure quaternaire : La structure

quaternaire est le résultat de liaisons diverses
(hydrogène, hydrophobes, électrovalentes,
covalentes,...) entre des acides aminés de chaînes
peptidiques différentes mais qui sont unies en une
seule molécule. Les liaisons de la structure
quaternaire sont les mêmes que celles de la
structure tertiaire.
3. Quelques techniques de purification et d’étude des protéines

3.1. Electrophorèse sur gel : Permet de conjuguer la mobilité électrophorétique à un effet
de filtration sur gel, la taille des pores limitant la vitesse de migration. On utilise
généralement des gels d'agarose ou de polyacrilamide qui se solidifient.
 l’électrophorèse sur gel de polyacrylamide-SDS : C’est une technique qui permet la
séparation des protéines uniquement en fonction de leur poids moléculaire "PM". Le SDS
(Sodium Dodécyl Sulfate) est un agent dissociant qui rompt les liaisons de faible énergie
existant entre les différentes sous unités de la protéine et les charge négativement :
- Protéines oligomériques (plusieurs sous unités)+ SDS monomères tous chargés
(-) qui migrent vers l’anode +.
- Le SDS provoque donc la dissociation des structures quaternaires des protéines et
permet la détermination de la masse moléculaire des sous unités qui composent la
protéine.
51
3.2. Chromatographie d’exclusion moléculaire ou gel de filtration ou tamisage

moléculaire : C’est une méthode de séparation basée sur la taille des molécules (par un
tamisage moléculaire) :
 Les molécules de taille supérieure au plus gros pore des granules du gel ne peuvent
pas y pénétrer ; elles passeront entre les mailles et seront exclues (éluées) en premier.
 Les molécules les plus petites (de taille inférieure aux pores du gel) y pénétreront et
seront freinées : elles seront éluées dans l’ordre des masses moléculaires
décroissantes.
 La taille des pores déterminera la limite d’exclusion du gel.
Dans la chromatographie d’exclusion moléculaire. On a : tr = Ve/d
 tr: est le temps de rétention au cours d’une chromatographie ; c’est le temps durant
lequel les molécules sont retenues à l’intérieur des billes du gel.
 Ve: est le volume d’élution ; volume de l’éluant qui permet la sortie (élution totale)
d’une molécule.
 d: est le débit de la colonne : c’est un débit réglable (unité de temps qui permet la
sortie d’un volume donné de l’éluat).
52
53
EXERCICES
Exercice N°01
Quel est le temps de rétention d’une protéine, séparer par chromatographie sur séphadex ; sachant que
le débit d de la colonne est de 4mL/min et le volume d’élution est de 68mL:
Exercice N°02
Les 5 protéines dont les masses moléculaires et les points isoélectriques sont donnés ci-
dessous, sont séparées par électrophorèse sur gel de polyacrylamide en présence de SDS.
Donner l'ordre de leur migration du sommet (le point de dépôt des échantillons) à la partie
inférieure du gel.
a: alpha-Antitrypsine (PM: 45000, pI: 5,4),
b: Cytochrom c (PM: 13400, pI: 10,6),
c: Myoglobine (PM: 17000, pI: 7,0),
d: Albumine sérique (PM: 69000, pI: 4,8),
e: Transferrine (PM: 90000, pI: 5,9)
Exercice N°03
Dans quel ordre apparaîtront les protéines suivantes après filtration d’un mélange sur gel de
séphadex dont la limite d’exclusion est de 200 000 : myoglobine (MM = 16 000), catalase
(MM = 500 000), cytochrome C (MM = 12 000), chymotrypsinogène (MM = 26 000) et
sérumalbumine (MM = 65 000).
Exercice N°04
On détermine les temps de rétention (tr) au cours d’une chromatographie sur séphadex, des
protéines suivantes dont on connaît la masse moléculaire (MM) (le débit d de la colonne est
de 5mL/min) :
MM tr (min)
Aldolase 145 000 10,4
Lactate déshydrogénase 135 000 11,4
Phasphatase alcaline 80 000 18,4
Ovalbumine 45 000 26,2
Lactoglobuline 37 100 28,6
54
1- Calculer les volumes d’élution (Ve) correspondants.

2- porter le log MM en fonction de Ve. Que remarquez-vous ?
3- Pour la glucokinase, tr = 21 min ; déterminer sa masse moléculaire à l’aide du
graphique précédent.
55
CORRIGÉS
Exercice N°01
Calcule de temps de rétention tr :
tr = Ve/d
 tr: est le temps de rétention au cours d’une chromatographie ; c’est le temps durant lequel
les molécules sont retenues à l’intérieur des billes du gel.
 Ve: est le volume d’élution ; volume de l’éluant qui permet la sortie (élution totale) d’une
molécule.
 d: est le débit de la colonne : c’est un débit réglable (unité de temps qui permet la sortie
d’un volume donné de l’éluat).
tr = Ve/d tr= 68/ 4= 17 min
Exercice N°02
L’ordre de migration des protéines du Sommet à la partie inférieure: e, d, a, c, b.
La séparation est réalisée en fonction de la taille des molécules (PM).
Exercice N°03
Il s’agit d’une chromatographie d’exclusion moléculaire (gel filtration).
La limite d’exclusion du gel = 200 000.
L’ordre d’élution des protéines sera :
Catalase 500 000 est totalement exclue du tamis moléculaire
SAB 65 000, puis Chymotrypsine 26 000 ensuite myoglobine 16 000 et enfin CytC 12 000.
Exercice N°04
1. Il s’agit d’une chromatographie d’exclusion moléculaire. On a tr = Ve/d ; d’où Ve = d x tr
Protéines Ve = d x tr
Aldolase 5 x 10,4 = 52 mL
LDH 5 x 11,4 = 57 mL
PAL 5 x 18,4 = 92 mL
Ovalbumine 5 x 26,2 = 131 mL
Lactoglobuline 5 x 28,6 = 143 mL
56
2. La représentation graphique de Log MM = f (Ve) donne une droite qui fournit un moyen
rapide et relativement précis pour évaluer les MM des protéines inconnues.
MM Log MM log MM
145 000 5,16
135 000 5,13 ≈4,8
80 000 4,96
45 000 4,65
37 100 4,57 105ml Ve (mL)
3. tr Glucokinase = 21 mn, donc Ve = 5 x 21 = 105 mL.
Par extrapolation sur le graphe, on aura Log MM = 4,8.
La masse moléculaire de la Glucokinase est de 66 000.
57
Références bibliographiques :
1. Christian Moussard. En bref Biochimie Stucturale et métabolique. 2e édition. De Boeck

et Larcier s.a., 2002.
2. Françoise Quentin, Paul-françois Gallet, Michel Guilloton, Bernadette Quintard.
Biochimie en 84 fiches. 2e édition. Dunod, Paris, 2011, 2015.
3. Jean Charles Renversez. Biochimie structurale – biochimie des acides aminés et
protéines. Médecine P1 Multimédia, 2006-2007. Faculté de Médecine de Grenoble.
Université Joseph Fourier.
4. Serge Weinman, Pierre Méhul. Toute la biochimie. Dunod, Paris, 2004.
5. Simon Beaumont. Biochimie-UE1, 1re année sante. 4e édition. Dunod, Paris, 2015. 4-
Touitou .Y. Biochimie : structure des glucides et lipides. Université Paris-VI. PCEM1. 2005 –
2006.
58
TABLE DES MATIÈRES
INTRODUCTION ……………………………………………………………. 1
Chapitre I : LES GLUCIDES……………………………………………… 2
1. Définition………………………………………………………………………. 2
2. Classification des glucides……………………………………………………... 2
3. Structure linéaire des oses (la représentation de Fischer) …………………… 3
6.1. La série D et L des oses ………………………………………………………... 3
6.2. Filiation des aldoses……………………………………………………………. 4
6.3. Filiation des cétoses……………………………………………………………. 4
6.4. Les isomères …………………………………………………………………… 5
6.4.1. Enantiomère…………………………………………………………………….. 5
6.4.2. Diastéréo-isomères …………………………………………………………….. 5
6.4.3. Les épimères …………………………………………………………………… 5
6.4.4. Les isomères de fonctions……………………………………………………… 5
7. Structure cyclique des oses : structure de Haworth…………………………… 5
7.1. Cyclisation des oses ……………………………………………………………. 6
8. Les osides ……………………………………………………………………… 7
8.1. Diholoside non réducteur : liaison osido-oside………………………………… 7
8.2. Diholoside réducteur : liaison osido-ose……………………………………… 7
8.3. Nomenclature des diholosides …………………………………………………. 7
8.4. Polysacharide …………………………………………………………………... 8
EXERCICES………………………………………………………………….. 9
CORRIGÉS……………………………………………………………………. 12
Chapitre II : LES LIPIDES…………………………………………………... 16
1. Définition ……………………………………………………………………… 16
2. Classification des lipides……………………………………………………….. 16
3. les acides gras…………………………………………………………………... 17
3.1. Acides gras saturés…………………………………………………………… 17
3.1.1.La nomenclature……………………………………………………………… 17
3.2. Acides gras insaturés ………………………………………………………… 18
59
3.2.1.La nomenclature ……………………………………………………………….. 18

3.2.2.Les acides gras monoinsaturés………………………………………………… 18
3.2.3.Les acides gras polyinsaturés………………………………………………… 19
3.3. Propriétés des acides gras……………………………………………………… 19
3.3.1.Propriétés physiques ………………………………………………………… 19
3.3.2.Propriétés chimiques…………………………………………………………… 19
4. Les lipides simples…………………………………………………………… 21
4.1. Les glycérides ………………………………………………………………... 21
4.1.1.Propriétés physiques …………………………………………………………… 21
4.1.2.Propriétés chimiques ………………………………………………………… 21
4.2. Les stérides………………………………………………………………........... 22
4.3. Les cérides………………………………………………………………............ 22
5. Les lipides complexes………………………………………………………… 23
5.1. Glycérophospholipides………………………………………………………… 23
5.1.1. Définition……………………………………………………………….............. 23
5.1.2. Hydrolyse enzymatique des glycérophospholipides…………………………… 23
5.2. Les glycéroglycolipides………………………………………………………… 24
5.3. Les sphingolipides……………………………………………………………… 24
EXERCICES………………………………………………………………... 25
CORRIGÉS………………………………………………………………... 27
Chapitre III: LES ACIDES AMINÉS……………………………………… 30
1. Définition………………………………………………………………............. 30
2. Structure des acides α –aminés………………………………………………… 30
3. Classification des acides aminés……………………………………………… 30
4. Propriétés physico-chimiques………………………………………………… 31
5. Ionisations des acides aminés…………………………………………………... 31
6. Séparation des acides aminés………………………………………………… 31
6.1. Séparation des acides aminés par électrophorèse……………………………… 31
6.2. Séparation des acides aminés par Chromatographie sur résine échangeuse 32
d'ions………………………………………………………………....................
EXERCICES………………………………………………………………..... 33
CORRIGÉS………………………………………………………………...... 35
Chapitre IV : LES PEPTIDES……………………………………………… 38
60
1. Définition ………………………………………………………………............ 38
2. Les chaînes peptidiques et leur nomenclature………………………………… 38
3. Classification des peptides …………………………………………………… 39
3.1. Peptide formé d'une seule chaîne (monocaténaire) et linéaire………………… 39
3.2. Peptide formé d'une seule chaîne (monocaténaire) et cyclique………………… 39
3.3. Peptide formé de plusieurs chaînes (polycaténaire) …………………………… 39
4. Détermination de la structure d'un peptide…………………………………… 39
4.1. Hydrolyse chimique complète…………………………………………………. 39
4.2. Hydrolyse chimique spécifique………………………………………………… 40
4.2.1. Bromure de cyanogène (BrCN) ……………………………………………… 40
4.2.1. Le 2-nitro-5-thiocyanobenzoate (NTCB) ……………………………………… 40
4.2.3. Détermination de l’AA N-terminal d’un peptide ……………………………… 40
4.2.4. Détermination du C-terminal d’un peptide…………………………………… 41
4.3. Hydrolyse enzymatique………………………………………………………… 42
4.3.1. Exopeptidase………………………………………………………………........ 42
4.3.2. Endopeptidase………………………………………………………………….... 42
EXERCICES………………………………………………………………....... 43
CORRIGÉS……………………………………………………………….......... 45
Chapitre V : LES PROTÉINES……………………………………………… 50
1. Définition………………………………………………………………................. 50
2. Structure des protéines ………………………………………………………… 50
2.1. Structure primaire ………………………………………………………………... 50
2.2. Structure secondaire …………………………………………………………… 50
2.3. Structure tertiaire ………………………………………………………………... 51
2.4. Structure quaternaire …………………………………………………………… 51
3. Quelques techniques de purification et d’étude des protéines ………………… 51
3.1. Electrophorèse sur gel …………………………………………………………… 51
3.2. Chromatographie d’exclusion moléculaire ou gel de filtration ou tamisage 52
moléculaire ……………………………………………………………….............
EXERCICES………………………………………………………………......... 54
CORRIGÉS……………………………………………………………….......... 56
RÉFÉRENCES BIBLIOGRAPHIQUES……………………………………… 58
61
62

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Université Oran1 Faculté SNV Département de Biologie

2ème année SNV Module : Biochimie Structurale Dr ADIDA-CHERIF H

Université Oran1 Ahmed Benbella

TD destiné aux étudiants de

Licence (spécialité et niveau) : L2

Master (spécialité et niveau) : biochimie. M1

Préparé par Dr. ADIDA-CHERIF H

Année Universitaire: 2020-2021

TD destinés aux étudiants en L2

Préparé par Dr. ADIDA-CHERIF H

Ce polycopie est le résultat de nos expériences d’enseignement avec les étudiants de la

Ce polycopié est structuré en Cinque chapitres comme suit :

Nous trouverons en fin de ce manuscrit une liste de références bibliographiques

La biochimie s'intéresse en particulier aux structures, aux fonctions et aux interactions

Particulièrement la biochimie structurale étudie la composition atomique précise des

Chapitre I : LES GLUCIDES

 Connaître les familles des glucides.

Ce sont des molécules organiques dont les carbones sont porteurs :

2. Classification des glucides

Sucres simples (monosaccharides): sucres complexes (polysaccharides)

Oligosides Polyosides Ils donnent par

Oligosaccharides Polysaccharides oses+aglycone (partie

3. Structure linéaire des oses (la représentation de Fischer)

3.1. La série D et L des oses

3.2.Filiation des aldoses

3.3.Filiation des cétoses

3.4. Les isomères

3.4.3. Les épimères

- Deux structures cycliques sont possibles.

Il y a condensation de la fonction hémiacétalique de chaque ose par une liaison osido-oside

5.2. Diholoside réducteur : liaison osido-ose

5.3.Nomenclature des diholosides

Oside: le dernier ose dont la fonction hémiacétalique engagée à la liaison osidique,

Ose: le dernier ose dont sa fonction hémiacétalique est libre.

- Les homopolysaccharides : constitués du même monosaccharide. Tel que : l’amidon,

- Les hétéropolysaccharides : formés de différents monosaccharides. On a comme

1. Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s)?

2. Parmi les affirmations suivantes, lesquelles sont exactes?

4. Parmi les propositions suivantes, lesquelles sont exactes?

5. Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s)?

6. Parmi les propositions suivantes, laquelle (lesquelles) est (sont) exacte(s)?

1. Quels sont ces trois glucides ?

B : D-Fructose. Epiméres : D-Psicose en C3, D-Tagatose en C4.

4. L’énantiomère de A c’est le L- Mannose

- La caractéristique principale de deux énantiomères : sont l’image l’un de l’autre. Seulement

5. La représentation selon Haworth les formes cycliques pyraniques et furaniques de A et B.

Chapitre II : LES LIPIDES

 Connaître les familles des lipides.

3. Les acides gras

Tableau N°01 : Nomenclature des acides gras saturés.

16C: Acide palmitique : CH3 - (CH2)14 – COOH

3.2.Acides gras insaturés

Il existe pour chaque acide gras insaturé:

 une nomenclature systématique et un symbole qui se basent sur sa composition

Tableau N°02: Nomenclature des acides gras insaturés.

3.2.2. Les acides gras monoinsaturés

Exemple: l’acide oléique C18 : 1 Δ 9

3.2.3. Les acides gras polyinsaturés

3.3.2. Propriétés chimiques