Biochimie des acides

aminés
Docteur Marie-Hélène PACLET

Institut de Formation en Soins Infirmiers – 1ère Année

Année universitaire 2014 - 2015

Plan du cours

Introduction : Rôle des protéines dans les

processus biologiques

1. Les acides aminés : présentation et structure

2. Nomenclature et classification des acides aminés

3. Les acides aminés essentiels

4. Catabolisme des AA et pathologies

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 Introduction

Protéine : grec « prôtos » le premier

Macromolécules organiques les plus abondantes dans
les organismes vivants ~ 50% poids sec des cellules
Rôle essentiel :
Molécules de structure pour la cellule et les tissus
Fonctions essentielles dans la vie cellulaire :
- Catalyse de réactions biochimiques : les enzymes
- Transport de molécules et d’ions
- Régulation de l’activité d’autres protéines
- Signalisation cellulaire
- Motricité des cellules et des organismes
- Défense immunitaire : les anticorps
- Contrôle de la croissance et de la différenciation cellulaire

Introduction
Protéines : renouvellement constant (dégradation
et élimination par l’organisme)

Protéines extrêmement nombreuses dans l’organisme

(> 100 000)

Diversité de fonctions mais une seule organisation avec

comme unité de base : les acides aminés.

Assemblage de la protéine déterminé en fonction de la

séquence d’ADN présente dans le gène correspondant
1. Transcription ADN  ARNm
2. Traduction ARNm  Protéine

2
 Les acides aminés
1. Présentation et structure

Les acides aminés

Présentation et structure

Acides aminés unités de base des protéines

apportés par l’alimentation ou
fournis par l’organisme

Protéine succession ordonnée d’acides aminés

Peptide = < 50 acides aminés

Protéine = > 50 acides aminés

3
 Structure des acides aminés
Motif structural commun
Groupement
amine
H H
N
O
H C C
OH
R
Radical : Groupement
chaîne latérale carboxyle (acide)
(Chaîne variable)

Structure des acides aminés

Acide aminé sous forme ionisée à pH neutre

NH2 NH3+

H C COOH H C COO –

R R

Forme non-ionisée Forme ionique dipolaire

ou zwitterion
Point isoélectrique pHi

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 Propriétés physico-chimiques
des acides aminés
Etats d’ionisation en fonction du pH

NH3+ H+ NH3+ H+ NH2

H C COOH H C COO – H C COO –

R R R

Forme cationique Forme switterionique Forme anionique

pH < pHi pHi : point isoélectrique pH > pHi

pH
Donné à titre informatif

Les acides aminés

2. Nomenclature et classification

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Classification des acides aminés
NOM Symbole 3 lettres Symbole 1 lettre
ALANINE Ala A
ARGININE Arg R
ASPARAGINE Asn N
ACIDE ASPARTIQUE Asp D
CYSTEINE Cys C
GLUTAMINE Gln Q
ACIDE GLUTAMIQUE Glu E
GLYCINE Gly G

20 AA HISTIDINE His H
ISOLEUCINE Ile I
fondamentaux
LEUCINE Leu L
LYSINE Lys K
METHIONINE Met M
PHENYLALANINE Phe F
PROLINE Pro P
SERINE Ser S
THREONINE Thr T
TRYPTOPHANE Trp W
TYROSINE Tyr Y
Donné à titre informatif VALINE Val V

Les acides aminés

3. Les acides aminés essentiels

6
 Acides aminés essentiels

Acides aminés essentiels

Acides aminés indispensables qui doivent être apportés par
l’alimentation (non-synthétisables par l’organisme)
leucine, isoleucine, valine, thréonine, méthionine,
phénylalanine, tryptophane, lysine
histidine, arginine : essentiels pour le nourrisson

Acides aminés essentiels les plus rares :

lysine, arginine, tryptophane

Acides aminés non-essentiels

Acides aminés pouvant être produits de manière endogène par
l’organisme

Acides aminés et alimentation

Ration alimentaire : doit apporter assez de chacun des acides

aminés essentiels pour couvrir les besoins de l'organisme.

Tous les acides aminés sont présents dans les aliments contenant des
protéines, qu'ils soient d'origine animale ou végétale, mais pas dans les
proportions optimales nécessaires au métabolisme

Pour préserver le cycle normal des protéines :

Protéines : 10 à 15% des apports énergétiques totaux

7
 Acide aminé limitant

Acide aminé limitant : acide aminé présent en la plus faible

quantité dans un aliment.

Source de protéines Acide aminé limitant

Froment lysine
Riz lysine et thréonine
Maïs tryptophane et lysine
Pois méthionine
Bœuf méthionine et cystéine
Lactosérum aucun

Lorsqu'un acide aminé d'un aliment est limitant il faut augmenter la

ration de manière à ce que l'acide aminé limité se retrouve dans les
proportions minimales optimales.

Cheminement des acides aminés

Protéines Protéines Acides aminés
Ingérées endogènes synthétisés
(non essentiels) :
dégradées À partir de dégradation des glucides
Alimentation
(glycolyse, cycle de Krebs) ou d’AA
essentiels

Pool d’acides aminés libres

(non-stockés / renouvellement constant)

Synthèse de Dégradation Synthèse

protéines irréversible glucose, lipides
Fonctionnement
cellulaire

8
 Les acides aminés
4. Catabolisme et Pathologies

Dégradation des acides aminés

• Pas de stockage d’acides aminés : excédent dégradé
• Dégradation : foie (site principal)

Transamination : transaminase
Transfert réversible du groupement NH2 d’un acide aminé vers un acide alpha
cétonique (ac. pyruvique, ac. oxaloacétique, ac.-cétoglutarique)

Désamination oxydative (minoritaire sauf pour Glu)

 Libération d’ammoniac (NH3) (foie, rein)
AA1 + -cétoacide -cétoacide + AA2
(-cétoglutarate) (Glutamate)

Glutamate NH3
déshydrogénase
H2O
-cétoglutarate
Donné à titre informatif

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 Devenir de l’ammoniac produit
Transport

Glutamine : - Forme de transport non toxique de l’ammoniac

- Excrétée dans le sang où son taux est supérieur à

celui des autres acides aminés

- Dans le foie :
Glutaminase
Glutamine + H3O+  Glutamate + NH4+

Donné à titre informatif

Devenir de l’ammoniac produit :

Cycle de l’urée
Localisation : foie uniquement
Mitochondrie Cytosol

1
2

3
4

Donné à titre informatif

10
 Dégradation des acides aminés :
Pathologies associées

Exemple : Phénylcétonurie
• Maladie génétique (1/16000)
• Hyperphénylalaninémie associée à un retard mental
• Cause : mutation du gène codant pour la phénylalanine hydroxylase
phénylalanine hydroxylase
Phénylalanine Tyrosine

Accumulation phénylalanine dans le sang

 toxique pour système nerveux

Diagnostic à la naissance : test de Guthrie (dosage du taux sanguin Phe)

Traitement : régime pauvre en phénylalanine

Dégradation des acides aminés :

Pathologies associées

Exemple : Albinisme
• Hypopigmentation de la peau, des poils, des cheveux et des yeux

• Cause : production insuffisante de mélanine

Déficience en tyrosinase
Tyrosine    Mélanine

• Tyrosinase : inhibition par un excès de phénylalanine (phénylcétonurie)

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 Dégradation des acides aminés :
Pathologies associées
Maladie génétique du métabolisme de l’urée :
• Défaut de fonctionnement d’une des enzymes du cycle de l’urée

1 Carbamoyl-phosphate synthétase
2 Ornithine carbamyl transférase
3 N-Acétylglutamate synthase
4 Arginosuccinase
5 Arginase

• Diagnostic : hyperammoniémie
• Signes cliniques : signes neurologiques dès la naissance
pouvant aboutir à la mort si déficit
enzymatique total
Donné à titre informatif

Métabolisme des acides aminés

Protéines
~ 11 kg

Synthèse Dégradation
Protéines Protéines
~300 g /j ~300 g /j
Acides aminés
(non-stockés / renouvellement
constant)

Apport Oxydation
alimentaire ~80 g /j
~80 g /j
CO2 + Urée

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 Ai-je bien compris
Autoévaluation

1. A quoi servent les acides aminés

2. Où trouver les acides aminés ?

3. Quelle est la structure chimique générale d’un acide

aminé ?

4. Comment sont dégradés les acides aminés dans

l’organisme ?

5. Comment des acides aminés peuvent-ils engendrer

des maladies ?

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