Biochimie structurale

Année universitaire 2021-2022

Pr. Imad Cherkaoui

1
2
Le métabolisme correspond à l'ensemble
de toutes les transformations chimiques,
décomposables en réactions simples, qui se
produisent dans une cellule ou un
organisme. Il se divise en deux phases :
Le catabolisme : ensemble de réactions
enzymatiques de dégradation de
macromolécules en molécules de faible
taille.

3
L'anabolisme :ensemble de réactions
enzymatiques de biosynthèse de
macromolécules ou de leurs précurseurs.
Ces réactions nécessitent un apport
d'énergie libre fournie généralement par
l'hydrolyse de l'ATP et/ou par le pouvoir
réducteur du NAD(P)H et du FADH2.
◦ La néoglucogenèse, la
voie des pentoses phosphates et le
cycle du glyoxylate sont traités.
4
5
LES ACIDES AMINÉS

6
Plan
 Introduction
 Définition des acides aminés
 Structure des acides aminés
 Importance biologique
 Classification: Les acides aminés naturels
 Nomenclature des acides aminés
 Les acides aminés essentiels
 Les autres acides aminés

 Propriétés physiques des acides aminés

 Propriétés chimiques des acides aminés
 Méthodes d’étude des acides aminés

7
 Introduction
 Les acides aminés sont les constituants fondamentaux des protéines.
 Plus de 300 acides aminés ont été inventoriés.
 Synthétisés par les animaux, les micro-organismes et les végétaux.
 Source :

◦ Exogène : apport alimentaire

◦ Endogène : catabolisme des Protéines
 On distingue deux catégories :

◦ 1. Les Aa naturels « standards »: 20 différents Aa protéinogènes

sont trouvés soit dans des petits peptides (<20 Acides aminés) soit
formant des protéines.
◦ 2. Les autres Aa dont certains sont trouvés à l’état libre (ornithine
et la citrulline)..

8
 Définition
 Les acides aminées ou aminoacides sont des molécules chimiques, qui
possèdent deux fonctions :
◦ Une fonction acide carboxylique COOH;
◦ Une fonction amine primaire NH2
COOH
│
R ─ CH ─ NH2

 Ces deux fonctions sont portés par un même atome de carbone (noté α)
 Les Aa différent par la nature de la chaîne latérale R.
 Remarque : Nomenclature des carbones d’une chaine

C – C – C – C – C – COOH
ε δ γ β α

9
Structure d’un acide aminé

Les Aa ont un motif structural commun

10
Différents acides aminés
• Les Aa naturels: 20 Aa qui sont incorporés dans les protéines
lors de la traduction (Aa standards) + 1 Aa.
Alanine Glycine Proline
Arginine Histidine Sérine
Asparagine Isoleucine Thréonine
Acide aspartique Leucine Tryptophane
Cystéine Lysine Tyrosine
Acide glutamique Méthionine Valine
Glutamine Phénylalanine Sélénocystéine
 Autres:

◦ Aa modifiés: hydroxyproline, hydroxylysine, phosphosérine.

◦ Aa impliqués dans des voies métaboliques : méthyl-
histidine, homocystéine, acide gamma hydroxybutyrique …
11
Rôle des acides aminés

 Le rôle des acides aminés est multiple:

◦ Structurale : monomères des protéines.

◦ Energétique : substrats énergétiques.
◦ Métabolique : précurseurs de molécules d’intérêt
biologique ou intermédiaires métaboliques.

12
 Classification des acides aminés naturels
selon la structure de la chaine latérale
• Neutre: un groupe amino, un groupe carboxyle et une chaine
latérale:
• Aliphatique
• Hydroxylée
• Souffrée
• À noyau aromatique
• Cyclique
• Acide: un groupe aminé, un groupe carboxylé et une chaine
latérale carboxylée
•Basique: un groupe aminé, un groupe carboxylé et chaine
latérale basique
13
Les acides aminés standards

Aliphatique

14
 Les acides aminés standards

Acides aminés soufrés

15
Les acides aminés standards

Acides aminés hydroxylés

16
Les acides aminés standards

Acides aminés à noyaux aromatique

17
Les acides aminés standards

Diacides et leurs amides

18
Les acides aminés standards

Acides aminés basiques

19
 Remarques

• 1- Proline: Acide aminé à chaine latérale

cyclique)

 2- Sélénocystéine: Acide aminé avec du

sélénium à la place du souffre; entre
dans la constitution de certaines
enzymes (glutathion peroxydase).

20
 Classification des acides aminés
selon la polarité de la chaine R à pH neutre
1) Polaires
o Non ionisables : Non chargées à pH neutre.
Sérine, thréonine, asparagine, glutamine, cystéine et tyrosine.
o Ionisables :
Chargées négativement à pH neutre.

Acide aspartique, acide glutamique.

Chargées positivement à pH neutre.

Lysine, arginine et histidine.

2) Non polaire : Non chargées à pH neutre (apolaire ou hydrophobe)
Glycine, alanine, valine, leucine, isoleucine, méthionine, phénylalanine,
tryptophane et proline.

21
 Nomenclature des acides aminés
Codage des Aa.

Nom Code à Code à Nom Code à Code à

3 lettres 1 lettre 3 lettres 1 lettre
Alanine Ala A Leucine Leu L
Arginine Arg R Lysine Lys K
Asparagine Asn N Méthionine Met M
Acide aspartique Asp D Phénylalanine Phe F
Acide glutamique Glu E Proline Pro P
Cystéine Cys C Sérine Ser S
Glutamine Gln Q Thréonine Thr T
Glycine Gly G Tryptophane Trp W
Histidine His H Tyrosine Tyr Y
Isoleucine Ile I Valine Val V
Sélenocystéine Sec U 22
Les acides aminés essentiels

 Acide aminé essentiels: doivent être apportés par

l’alimentation : la valine, la leucine, l’isoleucine, la
Méthionine Met M
phénylalanine, le tryptophane, la lysine, la
méthionine et la thréonine Leucine Leu L
Valine Val V
Lysine et Thréonine: Absolument essentiels.
Lysine Lys K
 Acides aminés parfois essentiels (semi essentiels), Isoleucine Ile I
dans certaines conditions (grossesse, croissance) Phénylalanine Phe F
l’histidine et l’arginine deviennent essentielles. Tryptophane Trp W
(Arg +++ = chez le Nourrisson) Histidine His H
Thréonine Thr T
 D’autres semi essentiels : tyrosine et la cystéine Arginine Arg R

Pour retenir: « Mets-le dans la valise, il fait trop d’histoires »

Met-Leu-Val-Lys-Ile-Phe-Trp-His-Thr (plus l’Arg)
23
Aa modifiés après la traduction des protéines

24
Aa entrant dans des métabolismes

Ces Aa ne sont pas utilisés pour produire des protéines, mais

entrent dans des métabolismes
25
III) Propriétés physico chimiques des acides
aminés

 1) Propriétés physiques
◦ A- Solubilité
◦ B- Stéréochimie des acides α aminés (Notation D, L)
◦ C- Pouvoir rotatoire des Aa
◦ D- Propriétés ioniques
◦ E- Propriétés spectrales

26
 A- Solubilité
 Les Aa sont solubles dans l’eau.
 Les plus solubles sont les plus petit (glycine) ou ceux qui portent des
radicaux mouillables comme NH2, COOH ou OH (sérine),

 Les acides aminés à long chaine carbonée sont peu solubles dans
l’eau.
 Faiblement solubles dans l’alcool.
 La solubilité dans les solvants apolaires dépend de la chaine latérale.
 En présence de deux phases liquides (octanol/eau), les aminoacides se
répartissent dans les deux phases avec des coefficients de partage
spécifique : cette propriété est utilisée pour les classer. 27
 B- Stéréochimie des acides α aminés

 Les acides aminés comprennent tous, 1 ou 2

carbones asymétriques: ce sont des molécules
chirales, à l’exception de la glycine.
 L’atome de carbone asymétriques appelé centre de
chiralité est lié à quatre substituant différents donc
substitué asymétriquement.
 Ilexiste 2 stéréo-isomères de configuration
différentes
◦ D-acide aminé et L-acide aminé
 Ilssont appelées “énantiomères” (non
superposables; images l’un de l’autre dans un miroir)
28
 Notation D, L
• Les configurations absolues de toutes les molécules
dérivées du carbone sont rapportées au D-glycéraldéhyde
[isomère (+)] et L-glycéraldéhyde [isomère (-)].

29
 Notation D, L

 Enrègle générale les acides aminés présents dans les protéines

naturelles appartiennent à la série L.

 Mais on peut trouver des acides aminés de configuration D dans

certains produits naturels (antibiotiques peptidiques…)

30
 Notation D, L

Cas d'acides aminés ayant un deuxième centre chiral.

2n structures isomériques (n = nombre de centres
chiraux)
Cela correspondent à 2 paires d’énantiomères
Des isomères qui diffèrent par un seul des centres
asymétriques sont des diastéroisomères (ou épimères)

31
Notation D, L
 Lecarbone 3 (β) de la thréonine et de l'isoleucine est aussi un
centre chiral
 Leur énantiomère (L) existe sous deux formes épimères.
 Onaffecte le préfixe "allo" à l'épimère que l'on ne trouve pas
dans les protéines :

32
 C- Pouvoir rotatoire des Aa
 Lesénantiomères possèdent une activité optique:
◦ C’est la propriété de dévier la lumière polarisée;
 Placés dans le faisceau dune lumière polarisée plane, ils provoquent la
rotation du plan de polarisation.
◦ Si la rotation s’effectue dans le sens des aiguilles d’une montre, on
dit que la molécule est dextrogyre (+) ou d
◦ Si la rotation s’effectue dans le sens inverse des aiguilles d’une
montre, on dit que la molécule est lévogyre (-) ou l

33
 D- Propriétés ioniques (ou Propriétés acido
basique des acides aminés)

 Les aminoacides possèdent deux groupements ionisables à PH

convenable,
 1 fonction acide -COOH et
 1 fonction basique -NH2.
 Ils
prennent la forme dipolaire ou ion mixte, ce sont des molécules
amphiphiles.
 Ils
peuvent agir comme des acides et comme des bases (molécules
amphotéres).

34
 Ionisation, effet du pH
 La forme dipolaire peut,
◦ En milieu acide, accepter un proton (H+) sur le groupement
(COO-);
◦ En milieu alcalin perdre un proton (H+) du groupement
(NH3+).
 En allant du PH très acide à PH très alcalin, l’évolution des
charges peut être schématiser comme suit:

35
 Point isoélectrique (pHi)
 Tous les acides aminés possèdent un point isoélectrique ou PI,
 PI = pH pour lequel l’Aa en solution tamponnée a une charge nette
nulle (somme des charges intramoléculaires est nulle).
 L’Aa apparait à ce PH comme étant neutre (alors qu’il a au moins
deux charges intra moléculaires réalisant un zwittérion).

• Le zwittérion possède autant de charges positives que de charges négatives, par

• Le groupement carboxylique chargé négativement
• Le groupement aminé, chargé positivement
• Les groupements ionisables de leurs chaines latérales. 36
 Point isoélectrique (pHi)
 PI= PKa (groupement carboxyl) + PKb (groupement amine)
2

• pK = pH de demie-dissociation = 50% du groupement est dissocié.

Ainsi une courbe de titration, peut être tracée et interprétée en
fonction de la variation du PH pour les acides aminés 37
Courbe de titration d’un acide aminé
monoaminé et monocarboxylique: (l’alanine)

Anion

Zwittérion
Cation

38
 Courbe de titration

L’Acide L-
glutamique La lysine

L-Lysine

39
Constantes caractéristiques des différents Aa

40
Récapitulatif
 Le point isoélectrique (pHi) est le pH où un Aa se trouve
dans sa forme neutre .
 A ce pH, l’Aa existe presque exclusivement sous la
forme dipolaire.
 A un pH supérieur au point isoélectrique, les acides
aminés forment des anions; au dessous de ce pH
critique, ils fixent des protons et existent à l’état de
cations.
 Le pHi pour les acides aminés neutres va de pH 4,8 à
6,3.
 Pour les acides aminés basiques, le pHi s’étende de 7,8
à 10,8
 Pour les acides aminés acides, le pHi va de 2,7 à 3,2.

41
 E- Propriétés spectrales
Coloration et absorption de la lumière
Les solutions d’Aa sont incolores, mais sont visibles en UV: λ < 230 nm
Les Aa aromatiques absorbent vers 280 nm
Utile pour repérer la présence de protéines.

42
III) Propriétés physico chimiques des acides aminés

 2) Propriétés chimiques :
◦ A- Propriétés de la fonction carboxylique
 Estérification par un alcool
 Formation d’amide (liaison peptidique)
 Réaction de décarboxylation
◦ B- Propriétés générales liées au groupe NH2
 Formation d’imine « base de Schiff » : réaction avec un aldéhyde
 N-Acylation
 Action du 1-fluoro 2,4- dinitrobenzéne
 Action du phénylisothiocyanate
 Dansylation
 Désamination, transamination
 Réaction avec la ninhydrine : désamination oxydative
◦ C- Propriétés des chaines latérales.

43
 A- Propriétés de la fonction carboxylique

 Estérification par un alcool : en présence d’un acide fort

◦ Réaction utilisée pour séparer les aminoacides en phase gazeuse
(et même en phase liquide) en produisant des dérivés esters
butyliques.

44
A- Propriétés de la fonction carboxylique

 Formation d’amide (liaison peptidique): synthèse peptidique (lier

le carboxyle d'un aminoacide avec l'amine du suivant).

45
 A- Propriétés de la fonction carboxylique
 Réaction de décarboxylation : synthèse d’amine (ex :histamine)
 Par voie chimique ou enzymatique

Exemple:
- Sérine: donne éthanolamine (précurseur de la choline)
- Histidine donne l’histamine (vasodilatateur intervenant dans les
réactions d'allergie ou d'inflammation)
- Acide glutamique : donne 4-aminobutanoique ou "GABA"
(neurotransmetteur).
46
B- Propriétés liées au groupe NH2

 Formation d’imine « base de Schiff » : réaction avec

aldéhyde: Addition de carbonyle
 Sauf la proline qui contient une fonction amine secondaire.

47
B- Propriétés liées au groupe NH2

 N-Acylation
 Avec des composés tels que les anhydrides d’acides ou des
chlorures d’acide, les acides aminés forment des dérivés N-
acylés

48
B- Propriétés liées au groupe NH2
 Action du 1-fluoro 2,4- dinitrobenzéne
 Le FDNB réagit facilement avec les fonctions aminés pour former
un dérivé N-2,4- dinitrophénylé.
 Ce composé jaune est facile à identifier par chromatographie et
doser par spectrophotométrie à 360 nm.
 Cette réaction a permis à Frederik SANGER (1953) d'établir la
première structure primaire d'une protéine : l'insuline.
 Réaction de Sanger

49
B- Propriétés liées au groupe NH2

 Action du phénylisothiocyanate ou Carbamylation

 La carbamylation avec le phénylisothiocyanate (PTC), à un pH
basique de 9, donne un dérivé phénylthiohydantoine-aminoacide
(PTH-aminoacide) qui absorbe dans l’UV et facilement
séparable par chromatographie.

50
B- Propriétés liées au groupe NH2
 Carbamylation
 La réaction avec l‘Aa terminal d'une protéine (n Aa) libère un
PTH-aminoacide et une protéine amputée de son Aa N-terminal
( (n-1 Aa) aminoacides:
 En répétant le processus, on peut déterminer la structure primaire
de la protéine (dégradation récurrente d'Edman).

51
B- Propriétés liées au groupe NH2

 Dansylation
 L’action du chlorure de dansyle (1-diméthyl-amino-naphtalène-
5-sulfonyle) donne un DNS aminoacide stable et fluorescent

52
B- Propriétés liées au groupe NH2

 Désamination
 Réactionau cours de laquelle, l’acide aminé perd son
groupement sous forme de NH3.

53
B- Propriétés liées au groupe NH2
 La réaction avec la ninhydrine (++ connue et utilisée) donne un produit
◦ violet pour les amines primaires
◦ jaune pour les amines secondaires.

54
 C- Propriétés de la chaine latérale
Ces propriétés sont celles des fonctions portées par la chaine
latérale.

 Groupement thiols
◦ Oxydation des SH : formation de ponts disulfures .
◦ La cystéine peut être oxydée en cystine.
 Fonctions alcool de la sérine et la thréonine, la fonction phénol
de la tyrosine aussi
◦ Phosphorylation par l’acide phosphorique: formation d’un
ester phosphate
◦ O-Glycosylation
 Fonctions amide
◦ N-Glycosylation

55
Réactions de la chaine latérale
Formation de pont disulfure Phosphorylation de la tyrosine

56
 Méthodes d’étude des Acides aminés

 Méthodesbasées sur la solubilité

◦ Chromotagraphie sur Papier
◦ Chromotagraphie sur Couche Mince
◦ Chromatographie en phase gazeuse
 Méthodes basées sur la charge
◦ Electrophorèse
◦ Chromatographie échangeuse d’ion
 HPLC

57
 Chromatographie sur papier

 Partage entre «phase hydrophile» et « phase hydrophobe ».

 Migration par capillarité: Les Aa hydrophobes migrent le plus
 Coloration par la ninhydrine
 L'identification des différents Aa du mélange se fait par comparaison avec
des témoins, en calculant le Rf (rapport au front) de chaque soluté, ou le Rt
(rapport à un témoin).
 Chromatographie sur Paper
Front
du solvant
Étalon 3

Étalon 2

Étalon 1
Ligne
de dépôt

Étalon 1 Témoin
Étalon 2
Echantillon
Étalon 3
 Chromatographie sur couche mince (CCM)

 Phase stationnaire: la couche gel de silice

 Phase mobile: solvant
 Pour caractériser les composés = rapport:
◦ distance parcourue par le soluté / distance parcourue
par le solvant.
 Si soluté est très polaire = RF faible
 Si soluté est peu polaire = Rf vers 1.
 Chromatographie en phase gazeuse

 Séparation des mélanges gazeux par suite d'équilibres entre une phase
gazeuse mobile et une phase stationnaire.
Un mélange d’Aa à analyser est injecté et est vaporisé dans l’injecteur.
 Le gaz vecteur l’entraîne dans la colonne de séparation thermostatée.
 Les composés se répartissent différemment dans les 2 phases, se déplacent à
des vitesses différentes puis sortent à des temps différents.
 A leur sortie, ils sont détectés et des pics apparaissent sur l’enregistreur.
 Electrophorèse
 À un pH donné, les Aa chargées électriquement
peuvent exister en solution comme cations (+)
ou anions (-).
 Un dépôt de l’Aa est placé au milieu du papier
absorbant (humecté par une solution tampon).
 Le papier est connecté à deux électrodes (- et +).
 Lorsque le courant électrique est établi,
 Les cations se déplacent vers la cathode (-)
 et les anions se déplacent vers l’anode (+).
 La vitesse de chaque espèce migrante dépend du
pH de la solution tampon et du point
isoélectrique de l’acide aminé.
 Coloration (ninhydrine)

pH=6 62
Alanine Lysine Acide Aspartique
63
64
 Chromatographie liquide sur colonne
 Séparation des mélanges par suite d'équilibres entre une
phase mobile et une phase stationnaire généralement
solide.
 Principe
 La phase stationnaire, placée dans une colonne, est
parcourue par la phase mobile. Les deux phases sont en
contact intime.
 Pour chaque constituant, le partage est différent, s’il est
plus soluble, il s'enrichira dans la phase mobile et s’il
est moins soluble, il s'enrichira dans la phase
stationnaire.
 Donc séparation plus ou moins complète des
constituants, qui, en sortiront de la colonne séparément.

65
Principe de la chromatographie sur colonne
Colonne Tps d’injection

Solvant t=0

t = 5min
t = 10min

t = 20min

t = 30min

t = 50min
 HPLC: High Performance liquid chromatography
 chromatographie liquide « haute performance » C.L.H.P.
 Principe
 Le mélange d’Aa à analyser est poussé par un liquide (phase mobile) dans une
colonne remplie de "grains" de très petite taille (phase stationnaire).
 La phase mobile est poussée par une pression élevée (grâce à des pompes à haute
pression).
 Diminution du temps nécessaire de séparation des composants du mélange.
 Meilleure séparation des composants.
 Les pics obtenus sont plus étroits , bien séparés (meilleurs résolution)

67
La chromatographie d'échange d'ions
 Sur colonne échangeuse d’anion
 Solution d’Aa (à séparer) à ce PH alcalin
(Aa = s/f anion).
 Solution versée en haut d’une colonne
rempli d’une résine chargé positivement.
 + l’Aa est chargé négativement, + il est
retenu par cette résine, et + il migre
lentement.
 Elution en diminuant le pH.

 Les AA se « décrochent » lorsque le pH

atteint leur pHi.
 Analyse de l’éluant contenant les AA
séparés selon leur pHi « Les plus
basiques» sortent en premier
La chromatographie d'échange d'ions

69
LES PEPTIDES

70
Plan

Définitionde la liaison peptidique

Caractéristiques de la liaison peptidique
Nomenclature des peptides
Mode de représentation d’une séquence
peptidique
Propriétés physiques des peptides
Propriétés chimiques
Propriétés biologiques
Quelques exemples de peptides
 Définition de la liaison peptidique, généralités:
 La réaction du groupe carboxylique d’un acide aminé avec le
groupement aminé d’un acide aminé suivant, permet de former un
amide secondaire avec élimination d’une molécule d’eau.
 Cette liaison, s’appelle liaison peptidique, permettant la formation d’un
dipeptide, etc…
 Un peptide: molécule comprenant au moins deux résidus d‘Aa

72
Liaison peptidique:permet la construction des protéines à partir
des 20 acides aminés
Caractéristiques de la liaison peptidique
o La liaison peptidique est une liaison qui a les caractéristiques d’une
double liaison partielle, ce qui a trois conséquences (stable, rigide et
plane) .
◦ La distance entre les atomes de C et de N est plus petite que dans
une liaison simple, mais plus grande que dans une vrai double
liaison.
◦ La libre rotation autour de la liaison C-N est impossible
(importance pour la conformation des protéines).
◦ Les atomes qui participent à cette liaison (les 6 atomes Cα, C, O,
N, H et Cα) se trouvent dans un même plan avec une disposition
trans.

H 74
Caractéristiques de la liaison peptidique

Liaison peptidique
dans un plan

6 atomes (Cα, C, O,
N, H et Cα) se
trouvent dans un
même plan.
Rotation possible
des plans autour du
C α.
7
Mode de représentation d’une séquence peptidique:
 La chaîne qui comprend les liaisons amide est appelée la chaîne
principale, alors que les substituants, R, constituent les chaînes
latérales.
 Les peptides ont toujours une extrémité amine libre ou extrémité
N- terminale, et une extrémité carboxyle libre ou extrémité C-
terminale.
 Nomenclature-Peptides
 La liaison peptidique; permet la
formation d’un dipeptide avec
deux amino-acides, tripeptide
avec trois, polypeptide avec plus
de quatre amino-acides.
 Une chaine de 2 à 10 acides
aminés est un oligopeptide
(peptides contenant peu d’amino-
acides).
 Des chaines de 10 à 100 acides
aminés : polypeptide.
 Les chaines encore plus longues
sont désignées comme des
protéines (au-delà de 100)
 Deux ou plusieurs chaînes
polypeptidique peuvent être
reliées par des ponts disulfure.
 Nomenclature des peptides
 Parconvention, le nom du peptide commence toujours par la
gauche, c'est-à-dire par l'extrémité N terminale, chaque acide
aminé étant affecté du suffixe -yl, sauf pour le dernier qui garde
son nom complet, sans suffixe.

◦ Exp: le leucyl- glycyl- alanine.

 Propriétés physiques des peptides

 Les peptides sont d’autant plus solubles dans l’eau qu’ils

sont plus petits et contiennent d’avantage d’acide aminé
hydrophile. (Sérine, acide aspartique ….)
 - Ils sont chargés : ils contiennent un groupement NH3+
(aminoterminale) et un groupement COO- (C-terminal) et
des groupements ionisables sur les chaines latérales des
résidus acides aminés
 - Ils se comportent comme un ion dipolaire et peuvent
migrer dans un champ électrique.
 - Ils absorbent la lumière dans l’ultraviolet (λ: 220 à 230 nm
ou à 280 nm s’ils contiennent un acide aminé aromatique

79
 Propriétés chimiques :
 Les peptides présentent les réactions chimiques de radicaux
portés par les chaines latérales des résidus d’acides aminés
(les fonctions alcool peuvent être estérifiée par un phosphate
ou un sulfate)
 Si le peptide contient un résidu de cystéine il peut former
une liaison S-S : pont disulfure.
 Les peptides donnent la même réaction que les acides aminés
avec la ninhydrine.
 Hydrolyse de la liaison peptidique en présence d’HCl

80
 Propriétés biologiques
 La plus part des peptides sont formés comme les protéines par le
système de synthèse protéique.
 Certains peptides de petite taille se forment par réaction directe
entre acides aminés grâce à la peptidyltransférase
 Hydrolyse enzymatique des peptides se fait par les peptidases
(digestives).
 Les rôles sont nombreux, mais on peut citer :

◦ Les peptides hormonaux

◦ Les peptides de structure
◦ Les peptides antibiotiques
 Tous les pénicillines contiennent la D penicillamine qui est le
dérivé du diéthyle de la D- cystéine.
 Beaucoup d’antibiotiques utilisés en thérapeutique sont des
peptides synthétisés en laboratoire. 81
 Exemples de Peptides

• Dipeptide
– Carnosine: (constituant du muscle)
– β alanyl histidine

• Tripeptide
– Glutathion:
– γ glutamyl cystéinyl glycocolle
– Liaison avec la fonction γ carboxylique 82
Exemples de Peptides

Hormones : 9 AA
83
 Exemples de Peptides

Glucagon: 29 AA. Hormone pancréatique: Chaine monocaténaire.

Exemples de Peptides

Insuline

85
Protéines
Ex. le lysosyme :
129 acides aminés

1er acide aminé (Lysine)

129e acide aminé (Leucine)

Structure primaire de la protéine =

ordre dans lequel sont placés les
acides aminés.
Les protéines sont des molécules très variées:

On peut imaginer:
3,6 millions de protéines différentes de 10 acides aminés
chacune,
1,3 milliards de 15 acides aminés,
15,5 milliards de 25 acides aminés.
La protéine assemblée se replie pour former une structure
tridimensionnelle précise:
Hexokinase

Insuline

Lysosyme
Certaines parties de la protéine peuvent adopter une
forme régulière = structure secondaire:

Feuillet bêta

Hélice alpha
Pas de
conformation
régulière

Forme finale =
structure
tertiaire
Feuillets bêta

Hélices alpha

Acétylcholinestérase
Feuillets bêta en jaune
Hélices alpha en violet
Beaucoup de protéines sont formées de plusieurs chaînes
d'acides aminés qui s'imbriquent les unes dans les autres =
structure quaternaire

2 chaînes 
Ex.
Hémoglobine : 2 chaînes
alpha et 2 chaînes bêta

2 chaînes 
 2 Classes : Protéines globulaires et fibreuses

La plupart des protéines ont une

forme compacte (comme un petit
nuage) = protéines globulaires

Certaines sont longues et filiformes

(formées d'une seule hélice alpha).
Elles peuvent s'associer entre elles
pour former des fibres résistantes
= protéines fibreuses
Principales fonctions des protéines

1. Structure, support mécanique

2. Régulation du métabolisme
3. Mouvement
4.Transport de molécules
5. Défense de l'organisme
6. Transport membranaire
7. Métabolisme (les enzymes)
1. Structure et support mécanique
2. Régulation
3. Mouvement
4.Transport Les protéines fibreuses
5. Immunité
forment des fibres
résistantes.
6. Transport membranaire
7. Métabolisme

Ex. le collagène et la kératine

Collagène : formé de trois
chaînes d'acides aminés
imbriquées
 Collagène = protéine la
plus abondante de
l'organisme.

Collagène forme la peau (derme), les

tendons, les ligaments, l'armature des os,
etc.
Kératine : forme les ongles, la couche
cornée de la peau, les plumes, les
écailles, les sabots, etc.
1. Structure

2. Régulation du métabolisme : les hormones

3. Mouvement
4.Transport La plupart des hormones sont des
5. Immunité protéines
6. Transport membranaire
Ex.
7. Métabolisme
L'insuline : 2 chaînes pour un
total de 51 ac. Aminés
La vasopressine : 1 chaîne
courte de 9 ac. aminés

N.B. Certaines hormones sont des stéroïdes

1. Structure Mouvements dus à 2 protéines :
2. Régulation l'actine et la myosine.
3. Mouvement Les cellules formant les muscles
sont remplies de ces protéines.
4. Transport
5. Immunité
6. Transport L'hémoglobine : transporte l'oxygène
membranaire
7. Métabolisme La myoglobine : transporte l'oxygène
dans les muscles
L'albumine sérique : transporte le gras
dans le sang
1. Structure
2. Régulation Les anticorps (ou immunoglobulines)
3. Mouvement sont faits de protéines
4. Transport

5. Immunité
6. Transport
membranaire
7. Métabolisme
Anticorps IGE

Beaucoup de substances chimiques traversent la

membrane des cellules en passant par des canaux
formés par des protéines.
 Certaines protéines
forment un canal
pouvant s'ouvrir ou se
fermer.

Canal responsable de l'expulsion du chlore hors des cellules.

1. Structure La plupart des réactions
2. Régulation du chimiques qui se déroulent dans
métabolisme
la cellule sont catalysées par des
3. Mouvement protéines spéciales: les
4.Transport enzymes.
5. Immunité
6. Transport
membranaire
Enzyme = catalyseur

7. Métabolisme :
les enzymes Catalyseur = substance qui active
une réaction chimique qui, sans le
catalyseur, serait très lente ou
impossible.

Ex. Pourquoi le sucrose ne se défait-il pas en glucose et

fructose dans votre café alors qu'il le fait rapidement
dans votre intestin?
Mode d'action d'une enzyme

L'enzyme peut resservir à faire à nouveau la réaction

La cellule ne peut vivre qu'en effectuant des milliers de
réactions chimiques différentes.

Chaque réaction est

catalysée par une
enzyme spécifique.

Quelques centaines des milliers

de réactions qui se déroulent
dans la cellule.
Chaque point représente une
substance chimique. Les traits
entre les points représentent la
transformation chimique d'une
substance en une autre.
Chacune de ces réactions est
catalysée par une enzyme
spécifique.
L'enzyme ne peut fonctionner que si elle possède une
forme parfaitement adaptée à la ou aux molécules
qu'elle catalyse.

Les enzymes, comme toutes les protéines globulaires,

peuvent se déformer = dénaturation de l'enzyme

Enzymes sensibles:
• aux températures élevées
• au pH trop élevé ou trop faible

Une protéine dénaturée ne peut plus

remplir sa fonction.
Les enzymes peuvent servir à assembler de petites molécules
en plus grosses = anabolisme
OU
à défaire de grosses molécules en plus petites = catabolisme
OU
à modifier des molécules en d'autres molécules semblables
(changer un glucose en fructose, par exemple)

Une enzyme donnée ne peut catalyser qu'une réaction

bien précise. Il y a donc autant d'enzymes différentes que
de réactions différentes.
 Protéine des aliments
Digestion
Notre alimentation
doit contenir des
protéines Acides aminés

Circulation

Les cellules synthétisent leurs

protéines à partir des acides
aminés provenant de la
digestion