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UE1 : Biochimie

COURS N°2 – Structures et

propriétés des protéines

/ ! \ RECAP / ! \

Tuteur : Pauline et Floriane

Date- heure – durée du cours : - d’1 heure : Cours fusionné avec la fin du cours précédents

Prof : Pr Schichmanoff

Nombre de questions au concours : 5-6 par ans sous différents formats

QCM : ?
QCS : ?
QTA : ?

Points importants *** au concours :

- Début du cours donc peut d’infos à donner
- Bien connaître l’action des différentes enzymes de dégradation (trypsine, chymotrypsine, …)

/!\ : Lors du cours, le prof n’a pu aborder qu’une partie du cours. Tout comme la fiche sur les acides
aminés, je vous mets les cours de l’an dernier en entier (pour ceux qui souhaitent s’avancer) avec les
nouveautés de cette année ! Lors du prochain cours, si le prof revient sur certaines parties, une nouvelle
fiche sera rééditée avec ce qui aura été rajouté dans la prochaine ronéo ! ^^

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Structure et propriétés des protéines

I. Structures primaires des protéines

A) La liaison peptidique
B) Etapes du séquençage
II. Conformation structurelle et tridimensionnelle des
protéines
A) Types de structure données
B) Structure tertiaire
C) Structure quaternaire
III. Propriétés physico-chimiques des protéines
A) Dénaturation
B) Solubilité
C) Poids et masse moléculaire
IV. Techniques d’études des protéines

A TOI DE JOUER
✓ ACC (Annales Classées Corrigées)

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I. Structure primaire des protéines :

La liaison
peptidique :

Etape du
séquençage :

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Pourquoi la proline inhibe-t-elle l’hydrolyse des liaisons peptidiques par la trypsine, la chymotrypsine,
l’élastase ?
- Le seul acide aminé à fonction amine secondaire
- Le radical de la proline comprend 3 C saturés dont le dernier est lié à l’amine en position alpha.
- Chaîne latérale non polaire quand l’aa fait partie d’une chaîne protéique.

 Lorsque l’amine IIR entre dans la composition d’une liaison peptidique elle devient une amine
IIIR. Cela modifie la structure spatiale de la liaison peptidique => n’est pas reconnue par :
trypsine, chymotrypsine, élastase.

II. Conformation structurelle et tridimensionnelle des protéines :

Après la structure primaire, la protéine va s’organiser en structure secondaire, puis tertiaire et enfin quaternaire (qui sont
des protéines avec plusieurs sous-unités différentes).

Structure secondaire :
• Non ordonnées : structures aléatoires, flexibles, variables et non fixées
• Ordonnées : Nombre restreint : hélices alpha, structure bêta

Les nombreuses liaisons hydrogènes stabilisent les structures secondaires ordonnées et s’établissent entre les groupes NH
et CO des liaisons peptidiques. Ce sont les seules qui stabilisent les structures secondaires.
Selon l’angle des liaisons peptidiques qui mesure leur orientation, on peut avoir ou non la formation d’hélices ou de
feuillets.

Formation de la structure secondaire :

La liaison peptidique est plane et rigide. La rotation entre les atomes C et N est impossible
Les seules liaisons dont l’orientation reste libre sont celles qui entourent les carbones asymétriques
L’orientation des liaisons peptidiques est mesurée par 2 angles :
- phi : angle entre N-H (AA1) et Cɑ
- psi : angle entre Cɑ et C=O (AA2)

Certaines valeurs de ces angles définissent des états possibles et impossibles (formation ou non d’hélices, de feuillets, …)
Les valeurs possibles sont rares et sont établies par le diagramme de Ramachandran
Les valeurs impossibles peuvent correspondre à des atomes situés au même endroit en même temps la formation des
structures secondaires dépend de ces 2 angles  le nombre de structure secondaire est donc restreint

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Structures alpha :

Hélices α Structure secondaire fréquente = enroulement en spirale de la chaîne protéique qui

droite permet une activité biologique.

3,6 résidus d’AA/tour  représente le pas c’est-à-dire la plus petite distance entre 2
points équivalents = 5,4 Å.

1,5 Å/AA  longueur d’une hélice alpha droite = nombre d’AA x 1,5

Les liaisons hydrogènes nombreuses et régulières permettent la stabilisation de l’hélice.

L’hélice α est un macro-dipôle = δ- en C-term et δ+ en N-term.

Hélices α 3,3 résidus/tour
gauche (=
hélice de Pas = 9,6 Å  plus étirée que l’hélice alpha droite.
collagène)
Pas de liaisons hydrogènes intra-caténaires donc hélice instable seule.

Pour se stabiliser, il faut 3 hélices alpha gauche associées

Structure Beta :
Feuillets Association de chaînes colinéaires qui sont dans le même sens et stabilisées par des
plissés Beta liaisons hydrogènes entre les chaînes (pas à l’intérieur).
parallèles
Présence de 50% de liaisons hydrogènes en moins par rapport aux feuillets beta anti-
parallèles.
Types de
Ces structures beta sont riches en petits AA (Gly, Ala, Ser) qui s’empilent en feuillets
structures plissés.
ordonnées : Feuillets Chaînes dirigées en sens opposés.
plissés Beta
anti- Ils sont plus stables que les feuillets parallèles car :
parallèles
- Il y a 50% de liaisons hydrogènes en plus pour une même longueur
- Les liaisons hydrogènes sont mieux alignées

Un feuillet Beta anti-parallèle suffisamment grand peut se replier pour former un

tonneau Beta (cylindre fermé).
Coudes Beta Formé de 4 AA (ou3 parfois) : géométrie resserrée permettant un virage à 180° donc un
ou virages changement de direction de la chaîne peptidique.
Beta
Ils sont Stabilisés par une liaison hydrogène entre les AA n et n+3 (donc entre le 1 er et le
4ème AA).

Ils sont surtout composés de Gly (car petit AA) et toujours situés en surface des
protéines.
Boucles Elles n’ont pas de structure régulière bien qu’elles soient rigides et bien définies mais se
situent toujours en surface des protéines ce qui permet les interactions entre les
protéines et autres molécules.
Domaine Formé d’un petit tonneau verrouillé par une hélice α.
d’homologie
de la Il est impliqué dans les interactions avec l’inositol phosphate (PI). Le site de liaison des
pleckstrine PI est le sillon créé par les 7 feuillets Beta. => Cela permet aux protéines de s’ancrer à la
(PH) face interne de la membrane cellulaire.

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Définition :
C’est la structure spatiale que prend la protéine globulaire par repliement de la chaîne sur elle-même.
Pour chaque protéine, il n’y a qu’UNE SEULE structure tertiaire (appelée conformation native) qui
permettra de donner la fonction biologique.
Les protéines peuvent subir des ajustements de leur structure (pour certaines il peut même s’agir de
grand changement) mais la structure tertiaire reste identique.

Stabilité de la structure :
Elle se fait grâce aux interactions entre les chaînes latérales des AA.
Ce sont souvent des liaisons de faible énergie et variées entre les AA distants dans la séquence mais
proches dans l’espace.
Leur grand nombre permet la cohésion de la structure tertiaire

Classement des liaisons par intensité décroissante :

Relation structure primaire et structure tridimensionnelle :

Dans une protéine, on a des parties constantes qui sont ordonnées et des parties variables qui sont peu
Structure organisées donc certaines parties sont flexibles.
tertiaire :
Une étude de la structure tridimensionnelle par cristallographie et diffraction aux rayons X donne la
structure exacte de la protéine correspondant à son repliement.

Adaptation des protéines à leur environnement :

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Quelques structures tertiaires :

Structure super- Ce sont des hélices α composées de 7 AA et les AA en position 1 et 4 sont
enroulée « coiled- hydrophobes.
coil » Les AA hydrophobes forment une bande hydrophobe tout le long de l’hélice.
On distingue plusieurs domaines structuraux fonctionnels
Déf : ce sont de petites unités fonctionnelles retrouvées dans la chaîne
peptidique de protéine de grande taille appartenant à la même famille
Ils peuvent avoir des fonctions spécifiques
Ils résultent vraisemblablement de gènes différents qui ont fusionnés au cours
de l’évolution
La clé grecque Composée de 4 feuillets Beta anti-parallèles reliés par des
boucles

Plusieurs peuvent s’associer donnant ainsi des

structures + complexes tel que le motif « Jerry
roll » (gâteau roulé)

Les faisceaux Ce sont des hélices connectées de manière antiparallèles par de courtes
d’hélices boucles.
Cylindre alpha- C’est un tonneau beta entouré d’un faisceau d’hélices.
beta (motif mixte) On suppose que les protéines présentant ce motif ont une activité triose
phosphate isomérase.
Hélice-Boucle- 1 grande et 1 petite hélice connectée par une boucle retrouvées dans les
Hélice facteurs de transcription dimériques.
Les modules Ce sont dans les protéines qui ont des activités biologiques proches voire
identiques.

Une protéine avec une structure quaternaire (=oligomérique) est composée de plusieurs sous-unités (=
chaînes).
Les sous-unités s’associent par des liaisons hydrophobes mais n’ont pas d’action séparément.
Seule la structure oligomérique a une activité biologique :
Les sous unités dissociées n’ont aucune activité biologique et chaque sous unités est indispensable à la
fonction biologique de la protéine complète

Exemple de l’insuline :
Structure 2 sous unités identiques associées
quaternaire Homodimère actif

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III. Propriétés physico-chimiques des protéines

C’est une perte de l’activité biologique à cause d’une altération de la structure tertiaire MAIS n’altère
pas la structure primaire donc les liaisons peptidiques sont conservées.

La dénaturation peut être réversible ou irréversible (impossibilité pour la protéine de reprendre sa

conformation native et donc son activité biologique).

Il existe des agents dénaturants physiques, chimiques ou mixtes.

AGENTS PHYSIQUES AGENTS CHIMIQUES

Augmentation de la température = rupture Solvants organiques  CCL4

des liaisons hydrogènes et hydrophobes

Ex : cuisson des aliments, stérilisation, ...

Radiations UV = photolyse des ponts Réactifs rompant ponts disulfures  réversible (=

disulfures (liaisons covalentes) réducteurs) Beta-mercaptoéthanol et dithiothréitol
ou irréversible (= oxydants) chlorates et
Insuffisantes pour détruire efficacement les permanganate de potassium (KMnO4)
prions

pH extrêmes = très acides ou très basiques Petites molécules polaires  urée, chlorure de
entraînant la rupture des liaisons guanidinium qui rompent les liaisons hydrogènes
électrostatiques et hydrogènes par compétition et réversible par dialyse.
Dénaturation
Ex : précipitation des protéines du lait pour la
fabrication des yaourts, stérilisation du
matériel chirurgical (destruction des prions)
mais corrosif

Détergents Triton X-100 non-ionique (peu

dénaturant)

SDS anionique (très puissant = assez dénaturant)

CTAB cationique

Sulfobétaïne zwiterrionique (très peu dénaturant)

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Dépend de la structure tertiaire, elle peut être modifiée par la température, le pH, la constante
diélectrique et la force ionique.

Une élévation modérée de la température (0 à 40°C) augmente la solubilité après

Température
40°C, la solubilité de la protéine diminue fortement.

Pour pH > pHi toutes les protéines sont chargées –

Pour pH < pHi toutes les protéines sont chargées +

En dehors du pHi les protéines ont la même charge, la solubilité est meilleur grâce
pH aux forces de répulsion entre les protéines

Au pHi, les protéines sont électriquement neutres, on a une suppression des force
Solubilité :
de répulsion entre molécules et donc une solubilité minimale MAIS non nulle. La
solubilité est alors minimale

Aux pH extrêmes, la solubilité diminue aussi car il y a dénaturation de la protéine.

Si elle est forte, on aura moins d’interactions électrostatiques donc peu de tendance
à l’agrégation et un effet solubilisant.
Constante
diélectrique
Si elle est faible, il y aura une augmentation d’interactions électrostatiques qui
formeront des agrégats insolubles

si elle est faible, il y aura un effet solubilisant tandis que si elle est élevée, on aura un
Force ionique
effet d’insolubilisation.

Le poids moléculaire N’a pas de dimension, c’est la masse moléculaire relative

Poids et
La masse moléculaire S’exprime en Dalton
masse
moléculaire : On peut les étudier par filtration sur gel (chromatographie d’exclusion) ou par électrophorèse sur
gel en gradient de polyacrylamide.

Technique d’étude des protéines :

C’est une technique de fractionnement de mélange de protéines globulaires en fonction de leur
affinité pour une phase stationnaire ou mobile selon le poids moléculaire et la taille de la protéine.

La phase stationnaire est une surface poreuse avec un gel composé de petites billes.
La porosité dépend du nombre de ponts et si la réticulation augmente, alors la porosité diminue.
Chromatographie
d’exclusion : On fait un étalonnage avec des solutions pures de protéines de poids moléculaires connus, et aussi
du bleu de méthylène qui permet de déterminer le volume mort Vo par sa couleur.

Sur le principe, on va suivre la vitesse de déplacement des protéines à travers le gel ce qui
dépendra de leur poids moléculaire.

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Ainsi, les protéines de faible taille sont éluées les dernières car traversent les billes aléatoirement
alors que les protéines de grosse taille ne traversent pas toute les billes donc sortent plus
rapidement et en 1ères.

On distingue le volume d’élution Ve qui est le volume de solvant à mettre dans la colonne pour
récupérer la molécule à la sortie ; le volume intérieur Vi qui est le volume de solvant imprégnant
les billes de gel ; le volume mort Vo qui est le volume de solvant dans la colonne et à l’extérieur des
billes de gel.

On peut alors calculer le Ve par une formule : Ve = Vo + Kd x Vi puis la rapport Ve/Vo permet de
calculer le poids moléculaire

Kd étant la constante de diffusion variant de 0 à 1 en fonction de la taille des molécules (0 = grosse

molécule et 1 = petite molécule).

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A TOI DE JOUER
Annales Classées Corrigées : Les protéines

2016 :

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2015 :

QUESTION N° 38
L’analyse du peptide ALM47 par chromatographie d’exclusion à l’aide d’une colonne de
Séphadex® révèle un volume d’élution de 30 mL. Sachant que les volumes “mort” (Vo) et
“intérieur” (Vi) de la colonne sont respectivement de 15 mL et 150 mL, quelle est la
constante de diffusion KALM47 de ce peptide ?
A. 0,60
B. 0,40
C. 0,20
D. 0,10
E. 0,05

QUESTION N° 56
Concernant la structure des protéines, indiquer la (les) proposition(s) exacte(s).
A. la longueur d’une chaîne peptidique étirée comportant 200 acides aminés est de 720
Å
B. le pas de l’hélice alpha droite est de 5,40 Å
C. dans une hélice alpha droite, les dipôles de chaque liaison peptidique sont
orientés vers l’extrémité C-terminale
D. dans une liaison peptidique, la rotation entre les atomes de carbone et d’azote
est impossible
E. dans une hélice alpha gauche, chaque résidu allonge l’hélice de 2,91 Å

QUESTION N° 57
Concernant les méthodes d’étude des protéines, indiquer la (les) proposition(s)
exacte(s).
A. la réaction d’Edman est utilisée pour séquencer l’extrémité C-terminale d’une
protéine
B. la chromatographie liquide à haute pression en phase inversée utilise une phase
stationnaire apolaire
C. la fonction thiol des sérines est très réactive et doit être protégée par
alkylation
D. la carboxypeptidase A est plus spécifique des peptides ayant un acide glutamique
ou un acide aspartique en position C-terminale
E. le dithiothréitol est un agent dénaturant utilisé pour réduire les ponts disulfures

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QUESTION N° 58
Concernant l’effet des endopeptidases sur le peptide A, indiquer la (les) proposition(s)
exacte(s).
Séquence du peptide A : Glu-Ala-Tyr-Phe-Leu-Lys-Pro-Gly-Ser-Trp
A. Trypsine : Glu-Ala-Tyr-Phe-Leu-Lys + Pro-Gly-Ser-Trp
B. Elastase : Glu-Ala + Tyr-Phe-Leu-Lys-Pro-Gly + Ser + Trp
C. Chymotrypsine : Glu-Ala + Tyr + Phe-Leu-Lys-Pro-Gly-Ser-Trp
D. Thermolysine : Glu-Ala-Tyr-Phe-Leu + Lys-Pro-Gly-Ser-Trp
E. aucune de ces propositions n’est exacte

QUESTION N°59
Concernant la structure des protéines, indiquer la (les) proposition(s) exacte(s).
A. l’isoleucine est souvent présente au niveau des coudes beta
B. les coudes beta sont stabilisés par une liaison hydrogène établie entre le proton
de la fonction amide du résidu « n » et l’oxygène du carbonyle du résidu « n+3 »
C. les feuillets beta parallèles sont plus stables que les feuillets beta anti-parallèles
D. la triple hélice de collagène est stabilisée par des liaisons hydrogène inter-
caténaires
E. la structure tertaire des protéines enzymatiques est fixe et rigide

QUESTION N° 60
Concernant la solubilité des protéines cytoplasmiques, indiquer la (les) proposition(s)
exacte(s).
A. elle est toujours minimale au pH isoélectrique
B. elle diminue toujours lorsque la force ionique du milieu augmente
C. elle augmente toujours lorsque la température augmente
D. elle varie toujours dans le même sens que la constante diélectrique du solvant
E. aucune de ces propositions n’est exacte

QUESTION N° 61
Concernant les liaisons « hydrogènes », indiquer la (les) proposition(s) exacte(s).
A. elles sont détruites par les agents chaotropiques
B. elles mettent en jeu des atomes porteurs de charges électriques partielles
C. elles sont plus stables si les atomes impliqués sont alignés
D. elles sont essentielles pour la structure primaire des protéines
E. elles sont plus stables que les liaisons hydrophobes

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QUESTION N° 62
Concernant la charge électrique du peptide dimérique WZ578 à différents pH, indiquer
la (les) proposition(s) exacte(s).
Peptide WZ578 :

On donne :
Glu pKa NH2 = 9,7 ; pKaRCOOH = 4,3
Lys pKaRNH2 = 10,5
Arg pKaRguanidinium = 12,5
Asp pKa COOH = 2,1 ; pKaRCOOH = 3,9

A. à pH = 1,5, la charge électrique du peptide est : + 10

B. à pH = 3,0, la charge électrique du peptide est : + 8
C. à pH = 5,0, la charge électrique du peptide est : + 6
D. à pH = 6,0, la charge électrique du peptide est : + 4
E. à pH = 11,0, la charge électrique du peptide est : - 6

QUESTION N° 63
A propos de la dénaturation des protéines, indiquer la (les) proposition(s) exacte(s).
A. les chlorates rompent les ponts disulfures de manière réversible
B. l’urée détruit les liaisons électrostatiques stabilisant les structures secondaires
C. la dénaturation altère la structure primaire des protéines
D. les radiations ionisantes induisent une photolyse des ponts disulfures
E. le Triton X-100 est un détergent particulièrement peu dénaturant

2014 :

QUESTION N° 38

Pour étudier sa masse moléculaire, on a analysé un peptide WQ24 par chromatographie

d’exclusion à l’aide d’une colonne de Séphadex®. Le volume d’élution pour le peptide
WQ24 était de 60 mL. Sachant que les volumes “mort” (Vo) et “intérieur” (Vi) de la
colonne étaient respectivement de 20 mL et 400 mL, quelle est la constante de diffusion
KDWQ24 de ce peptide ?

A. 0,05
B. 0,10
C. 0,20
D. 0,40
E. 0,60

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QUESTION N° 51

Soit un peptide de séquence : Met-Gly–Trp–Lys–Gln–Val–Ala

Concernant l’hydrolyse de ce peptide, indiquer la (les) proposition(s) exacte(s) :

A. La chymotrypsine génère : Met–Gly–Trp et Lys–Gln–Val–Ala

B. L’élastase génère : Met–Gly et Trp–Lys–Gln–Val–Ala
C. La thermolysine génère : Met–Gly–Trp–Lys–Gln–Val et Ala
D. La trypsine génère : Met–Gly–Trp et Lys–Gln–Val–Ala
E. La pepsine génère : Met-Gly et Trp–Lys–Gln–Val–Ala

QUESTION N° 52

Concernant la solubilité des protéines, quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s)

exacte(s) ?
A. Elle augmente toujours lorsque la force ionique du milieu augmente
B. Elle est toujours minimale au pH isoélectrique de la protéine
C. Elle augmente toujours lorsque la température augmente
D. Elle varie toujours dans le même sens que la constante diélectrique du solvant
E. Elle dépend toujours de la structure tertiaire des protéines en solution saline

QUESTION N°53
Dans une protéine membranaire, parmi les acides aminés suivants, lequel (ou lesquels) se
trouve(nt) préférentiellement orienté(s) vers les lipides membranaires ?

A. Valine
B. Glycine
C. Lysine
D. Sérine
E. Tryptophane

QUESTION N° 54
A propos des protéines, quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?

A. Un domaine “PTB” comporte deux feuillets encadrant une hélice alpha centrale
B. Dans une hélice droite, la plus petite distance entre deux points équivalents est
de 1,5 Å
C. Dans une hélice gauche, la plus petite distance entre deux points équivalents est
de 3,3 Å
D. Dans un feuillet antiparallèle, la distance entre deux carbones est de 7 Å
E. Les coudes sont constitués de cinq acides aminés et sont stabilisés par une liaison
hydrogène

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Parmi les composés suivants :

A. Sulfate d’ammonium
B. Bromure de cyanogène
C. Iodoacétamide
D. Chlorure de guanidinium
E. Dithiothréitol

QUESTION N° 95
Lequel peut être utilisé comme agent chaotropique permettant d’induire une dénaturation des
protéines réversible par dialyse ?

QUESTION N° 96
Lequel peut être utilisé comme inhibiteur irréversible des enzymes dont le site catalytique
comporte une ou des cystéine(s) ?

QUESTION N° 97
Lequel peut être utilisé lors de la purification des protéines pour protéger les fonctions thiols
après réduction des ponts disulfures ?
_________________________

Parmi les propriétés structurales des détergents suivantes :

A. Pôle hydrophile ne comportant pas de charge électrique
B. Pôle hydrophile comportant une structure zwitterionique
C. Pôle hydrophile comportant une charge électrique négative
D. Pôle hydrophile comportant une charge électrique positive
E. Pôle hydrophile comportant une dizaine de fonctions éther éthylique

QUESTION N° 98
Laquelle caractérise le bromure de cétrylméthylammonium ?

QUESTION N° 99
Laquelle caractérise les sulfobétaïnes ?

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2013 :

QUESTION N°38

On veut séparer un mélange de trois peptides A (pHi=6,2), B (pHi=3,3) et C (pHi=9,7) par

chromatographie d'échange d'ions à l'aide d’une phase stationnaire de type carboxyméthyl-
cellulose.
On dépose ces acides aminés sur une colonne remplie de résine à pH=2,2 puis on amène
progressivement le pH à 7,5.
Quel sera l'ordre d'élution de ces acides aminés ?

A. ABC
B. BAC
C. AB
D. BA
E. CAB

QUESTION N°39
Pour déterminer sa masse moléculaire, on a analysé un peptide XU27 par chromatographie
d’exclusion à l’aide d’une colonne de Séphadex®. Le volume d’élution (Ve) pour le peptide XU27
était de 60 ml.
Sachant que les volumes « mort » (Vo) et « intérieur » (Vi) de la colonne étaient
respectivement de 20 ml et 200 ml, quelle est la constante de diffusion (KDXU27) de ce peptide
?

A. 0,10
B. 0,20
C. 0,40
D. 0,60
E. 0,05

QUESTION N°59
A propos de la structure des protéines, quelle(s) est (sont) la (les) proposition(s) exacte(s) ?
A. Le motif en clé grecque est composé de cinq feuillets antiparallèles
B. Les feuillets beta antiparallèles sont plus stables que les feuillets parallèles
C. Les coudes beta sont des structures fixes composées de cinq résidus
D. La longueur d’une hélice alpha droite composée de 50 résidus mesure 75 Å
E. Une suite d’acides aminés dotés de radicaux compacts tend à former des feuillets beta

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Parmi les composés suivants :

A. Sulfate d’ammonium
B. Bromure de cyanogène
C. Iodoacétamide
D. Permanganate de potassium
E. Phényl-thio-isocyanate

QUESTION N°101
Lequel est utilisé comme agent dénaturant ?

QUESTION N°102
Lequel est utilisé pour séquencer l’extrémité N-terminale d’une protéine ?

QUESTION N°103
Lequel est utilisé pour fractionner des mélanges protéiques ?

Parmi les séquences d’acides aminés suivantes :

A. --- Gly – Cys – Val – Ile – Val – Met – Lys – Pro – Asn – Leu – Gly – Thr ---
B. --- Ala – Thr – Gly – Asp – Ile – Ala – Cys – Gly – Asn – Ala – Ser - Leu ---
C. --- Arg – Thr – Ser – Ser – Ser – Gln – Leu – Lys – Gly – His – Cys - Val ---
D. --- Lys – Ser – Ala – Arg – Pro – Tyr – Lys – Gly – Cys – Met – Ala - Val ---
E. --- Gly – Ser – Gly – Pro – lys – Asn – Glu – Thr – Cys – Arg – Pro – Gly ---

QUESTION N°104
Laquelle comporte un seul site de coupure par la trypsine ?

QUESTION N°105
Laquelle est la plus à même de former une hélice alpha ?

QUESTION N°106
Laquelle peut être clivée par la pepsine ?

QUESTION N°107
Laquelle possède un site de liaison potentiel pour un motif SH2 ?

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CORRECTION :

2016 D B B E D C B AB

2015 38 : D 56 : BDE 57 : BE 58 : B 59 : BD 60 : AD 61 : ABC 62 : ABD 63 : DE

2014 38 : B 51 : ABE 52 : BDE 53 : AE 54 : D 95 : D 96 : C 97 : C 98 : D 99 : B

2013 38 : D 39 : B 59 : BDE 101 : D 102 : E 103 : A 104 : E 105 : B 106 : D 107 : D

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