Cours de Biochimie

Structurale

Première partie
Acides aminés

Pr O. TAZI

Année Universitaire: 2020/2021

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 2. PROPRIETES PHYSIQUES

a. Propriétés
optiques
Le carbone  est asymétrique (sauf Glycine).
Il existe donc deux stéréoisomères :

COOH COOH

NH2- C - H H - C - NH2

R R

Les protéines : L acides aminés.

Chez bactéries & antibiotiques : D acides
aminés 2
 b- Absorption ultraviolette

Spectre d’Absorption
A
1.0

0.8

0.6

04

0.2

240 250 260 270 280 290 nm

3
Les acides aminés aromatiques :
phénylalanine, tyrosine, tryptophane
absorbent dans l’ultraviolet au-delà de
220 nm.
La tyrosine et le tryptophane absorbent
dans l’ultraviolet à 280 nm ce qui permet
le dosage pectrophotométrique des
protéines à cette longueur d'onde

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 2. PROPRIETES ACIDO-BASIQUES
Ionisation
Caractère amphotère

En solution aqueuse ( tout système biologique),

les acides aminés sont ionisés. Ex : alanine

COO-
NH3+- C - H

CH3

Forme ionisée à pH 7
Zwitterion
5
3/ PROPRIÉTÉS CHIMIQUES

La coexistence dans la molécule

d’acide aminé de fonctions acide et
basique confère la principale
propriété : l’amphotérie.
Ils peuvent selon le pH du milieu se
dissocier comme un acide ou comme
une base.

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 COOH K 1 COO- K COO-
2
R CH R CH R CH
NH+3 NH+3 NH2

pH acide pH isoélectrique pH basique

forme cationique forme neutre forme anionique

Etats d'ionisation des acides

aminés en fonction du pH du
milieu
7
Tout acide aminé présente au moins
2 constantes de dissociation, celle
liée au groupement carboxylique (K1)
et celle du groupement ammonium
(K2) et donc deux pK.
Entre les deux valeurs de pK, se
trouve le point isoélectrique (pHi), pH
auquel les deux dissociations sont
équivalentes c’est-à-dire que la forme
dipolaire mixte sera en équilibre aussi
bien avec la forme anionique qu’avec
la cationique. 8
Les charges électriques s’annulent et
ainsi la molécule ne peut se déplacer
sous l’influence d’un champ électrique.

Du fait qu'à des valeurs de pH du

milieu inférieures à leur pHi, les acides
aminés sont chargés positivement et à
des valeurs de pH plus élevées ils sont
négatifs, alors leur séparation est
possible par électrophorèse.

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Neuf des vingt acides aminés possèdent des
groupements R susceptibles d'être ionisés.

Forme ionique des acides aminés :

Ionisation des chaînes latérales
Tyr, Ser et Thr ont une fonction
hydroxylique (OH) qui peut libérer un H+
Cys a une fonction thiol (SH) qui peut
libérer un H+
Asp et Glu ont une fonction carboxylique
(COOH) supplémentaire
Lys a une fonction amine aliphatique
supplémentaire
His contient un groupement imidazole qui
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peut libérer un proton
* Équation de Henderson-Hasselbalch:
Pour un équilibre entre la forme acide
faible (AH) et sa base conjuguée (A-):

 A 
pH pK  log
 

-

 HA  

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 Propriétés acido-basiques
équilibre acide-base
.

Dans les milieux biologiques

- des acides et des bases faibles,
- partiellement ionisés à des pH biologiques

(H+)(A-)
avec = Ka
HA H +A
+ -

acide Base HA
conjuguée

On définit pH = -log (H+) et pKa = -log (Ka)

(A-)
et pH = pKa + log
(HA)
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Équation de Henderson-Hasselbalch
Etat d’ionisation d’acides aminés selon le pH du
milieu

COO - COO-
COOH pK1 pK2
NH3+-C - H NH2- C - H
NH3 -C - H
+

R R
R

Forme ionisée Forme ionisée

Forme ionisée àC pH basique
B à pHi
A
à pH acide
Isoélectrique
AH 2
+
AH +- A-

pHi = (pK1 + pK2)/2

pHi = la somme des pK qui encadrent la forme isoélectrique
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 Etat d’ionisation d’acides aminés selon le pH du
milieu

COO - COO-
COOH pK1=2,34 pK2=9,6
NH3+-C - H NH2- C - H
NH3+-C - H
H H
H
Forme Isoélectrique Forme ionisée
Forme protonée à pH basique
B à pHi C
pH acide
A Isoélectrique
Zwithérion

pHi = (2.34 + 9.6)/2= 5.97

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 Propriétés et conventions associées aux acides aminés standard

Mr pK pK pKR pI
Acides Abréviatio (COOH (- (Groupement
aminés ns ) NH+3) R)

Groupements R non
polaires, aliphatiques
Glycine Gly G 75 2,34 9,60 5,97
Alanine Ala A 89 2,34 9,69 6,01
Valine Val V 117 2,32 9,62 5,97
Leucine Leu L 131 2,36 9,60 5,98
Isoleucine Ile I 131 2,36 9,68 6,02
Proline Pro P 115 1,99 10,96 6,48

Groupements R
aromatiques
Phénylalanine Phe F 165 1,83 9,13 5,48
Tyrosine Tyr Y 181 2,20 9,11 10,07 5,66
tryptophase Trp W 204 2,38 9,39 5,89

Groupements R
polaires non chargés
Sérine Ser S 105 2,21 9,15 5,68
Thréonine Thr T 119 2,11 9,62 5,87
Cystéine Cys C 121 1,96 8,18 8;23 5,07
Méthionine Met M 149 2,28 9,21 5,74
Asparagine Asn N 132 2,02 8,80 5,41
Glutamine Gln Q 146 2,17 9,13 5,65

Groupements R
négativement chargés
Aspartate Asp D 133 1,88 9,60 3,65 2,77
Glutamate Glu E 147 2,19 9,67 4,25 3,22

Groupements R
positivement chargés
Lysine Lys K 146 2,18 8,95 10,53 9,74 15
Arginine Arg R 174 2,17 9,04 12,48 10,76
histidine His H 155 1,82 9,17 6,00 7,59
 3- Application : électrophorèse

Séparation Sous l’action d’un champs électrique

et à un pH donné :

Si pH du milieu inférieur au pHi : acides aminés

(+)
migrent vers la cathode
pH du milieu supérieur au pHi : acides aminés (-)
migrent vers l'anode

pH du milieu = au pHi Les acides aminés neutres.

ne migrent évidemment pas.

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 Application :
Chromatographie

La chromatographie est une méthode

physico chimique de séparation basée
sur les différences d'affinités des
substances à analyser à l'égard de deux
phases, l'une stationnaire ou fixe,
l'autre mobile.
17
 4. PROPRIETES CHIMIQUES

opriétés liées au groupement carboxyle (-COOH

Estérification, Transformation en amide et la
décarboxylation
Décarboxylation :

Chimique ou
enzymatique

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  L’histamine, molécule libérée au cours
des réactions allergiques, à pour origine la
décarboxylation de l’histidine

histidine histamine

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-aminobutyrique (GABA), neurotransmetteur
du système nerveux central est issu de la
décarboxylation de l’acide glutamique

Cystéamine: du Coenzyme A correspond à la

cystéine décarboxylée

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 b.réaction de la fonction
amine
Désamination
Réaction d’oxydation des acides aminés

Enzymatique : désamination oxydative

COO- COO-
 
H3+ N-C- H + O2 + H2O  C=O + NH4+ + H2O2
 
R R
L- Acide aminé: Acides -cétonique:
alanine Ac pyruvique

Désamination oxydative transforme un a a en acide  cétoniqu

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c. propriétés de la chaine latérale

Groupement carboxyle
La fonction carboxylique est amidifiée par une
molécule d’ammoniaque
 Asparagine dérive de l’acide Aspartique
 Glutamine dérive de l’acide glutamique
Groupement soufré

Établissement des ponts disulfure entre 2

cystéines  cystine
22
Deux cystéines forment un pont
disulfure.
La molécule formée : la cystine

Pr M. LOUTFI 2019-2020 23
 Groupement hydroxyle
Estérification de la fonction OH par un acide
phosphorique :
 enzymatique ;Kinase
 Phosphosérine dérivé de la sérine
 Phosphothréonine dérivé de la thréonine
 Phosphotyrosine dérivé de la tyrosine

5. Solubilité
Les acides aminés : caractère amphotères
Formation de sels aussi bien avec les acides qu’avec les
bases 24
 I. GENERALITE

Les protéines : premières actrices du

monde vivant
« protéine » vient de  (proteion)
= qui occupe le premier rang.

Il n ’existe pratiquement pas de

processus biologique non régi par
une/des protéine(s).
Comprendre le fonctionnement d ’une
protéine, c ’est donc comprendre in
fine « la logique du vivant » 25
 Importance biologique
protéines assurent l'ensemble des fonctions du vivan

réer et maintenir une structure Transformer

Les protéines du Les enzymes catalysent

cytosquelette l’essentiel des réactions
Les protéines des tissus
chimiques du vivant
de soutien

Reconnaître et se défendre Bouger-se déplacer

Les immunoglobulines Les protéines à fonction motr

Les protéines des
mouvements intracellulai

Transporter
Les transporteurs de petites Informer-signaler
molécules dont l’oxygène Les récepteurs et leurs liga

Les transporteurs Les « interrupteurs

trans- moléculaires »
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membranaires
 II. Classification

Composition :

 Holoprotéines,
 Hétéroprotéines
Glycoprotéines, lipoprotéines,
nucléoprotéines.
Forme globale :

 globulaires,

 fibreuses 27