Bioquímica

A bioquímica é o ramo da ciência que estuda os processos químicos e as substâncias que ocorrem nos
organismos vivos. Ela investiga as estruturas, funções e interações das moléculas biológicas, como
proteínas, carboidratos, lipídios e ácidos nucleicos, e como essas moléculas se relacionam para formar
células, tecidos e organismos completos. A bioquímica é fundamental para entender os processos
metabólicos, a regulação genética, a fisiologia e muitos outros aspectos da biologia. Ela tem aplicações em
diversos campos, incluindo medicina, agricultura, biotecnologia, farmacologia, entre outros.

Aminoácidos

Os aminoácidos têm uma estrutura básica consistente que inclui um átomo de carbono central (o carbono
alfa), um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxila (-COOH). Essas partes da molécula são comuns a todos
os aminoácidos e não mudam entre eles.

O que determina as diferenças entre os aminoácidos é o grupo R, também conhecido como cadeia lateral.

Os aminoácidos são sintetizados principalmente no fígado pelas células hepáticas, chamadas de

hepatócitos. E, em seguida, são distribuídos para o restante do corpo através da corrente sanguínea. O
fígado desempenha um papel central na síntese de aminoácidos, pois é um órgão metabolicamente ativo e
possui as enzimas e os cofatores necessários para catalisar as diversas reações envolvidas na biossíntese
dessas moléculas.

Após a síntese no fígado, os aminoácidos são liberados na corrente sanguínea e transportados para os
tecidos e células do corpo, onde são utilizados para uma variedade de propósitos. Por exemplo, os
aminoácidos são essenciais para a síntese de proteínas em todos os tecidos do corpo, bem como para a
produção de energia, neurotransmissores, hormônios e outras moléculas importantes para o
funcionamento adequado do organismo.

Além da síntese endógena no fígado (produção de substâncias dentro do próprio fígado, sem a
necessidade de serem fornecidas externamente), os aminoácidos também podem ser adquiridos a partir da
dieta, especialmente aqueles aminoácidos essenciais que o corpo não pode produzir por si só e que devem
ser obtidos através dos alimentos. Após a ingestão de proteínas, os aminoácidos provenientes da dieta são
absorvidos pelo trato digestivo e, em seguida, transportados para o fígado e para outros tecidos através da
corrente sanguínea.

Portanto, o fígado desempenha um papel fundamental na síntese e na regulação dos níveis de aminoácidos
no corpo, garantindo que as células tenham acesso aos aminoácidos necessários para as diversas funções
metabólicas e fisiológicas.

Os aminoácidos podem estar presentes tanto dentro das células quanto no ambiente extracelular,
dependendo das necessidades metabólicas do organismo e das condições fisiológicas.

Dentro das células: Os aminoácidos são essenciais para a síntese de proteínas, que ocorre dentro das
células. Após serem absorvidos pelas células, os aminoácidos são utilizados como blocos de construção
para sintetizar proteínas específicas de acordo com as instruções do DNA. Além da síntese proteica, os
aminoácidos também são utilizados em diversas vias metabólicas dentro das células para produção de
energia, síntese de neurotransmissores, regulação do metabolismo e outras funções biológicas.

No ambiente extracelular: Em certas condições, os aminoácidos também podem estar presentes no

ambiente extracelular. Por exemplo, após a digestão de proteínas no trato gastrointestinal, os aminoácidos
são absorvidos pelas células do intestino delgado e, em seguida, liberados na corrente sanguínea para
transporte para outras células do corpo. Além disso, em situações de lesão tecidual ou catabolismo
proteico, os aminoácidos liberados das células podem estar presentes no fluido intersticial entre as células.
Portanto, os aminoácidos podem ser encontrados tanto dentro das células quanto no ambiente
extracelular.

RECAPTULANDO os aminoácidos são principalmente formados dentro das células do corpo, incluindo, mas
não exclusivamente, as células do fígado. A síntese de aminoácidos ocorre em várias células e tecidos
metabolicamente ativos do corpo, não se limitando apenas ao fígado.

Embora o fígado desempenhe um papel importante na síntese de aminoácidos devido à sua ampla
capacidade metabólica e à presença de enzimas específicas, outras células e tecidos também têm a
capacidade de sintetizar aminoácidos em menor extensão.

Portanto, é mais preciso afirmar que os aminoácidos são formados principalmente dentro das células do
corpo, incluindo as células hepáticas do fígado, mas também podem ser sintetizados em outros tecidos
metabolicamente ativos.

Além das células do fígado (hepatócitos), outras células e tecidos do corpo humano podem estar
envolvidos na síntese de aminoácidos em menor escala. Alguns exemplos incluem:

1. Músculos Esqueléticos: As células musculares, ou miócitos, têm a capacidade de sintetizar aminoácidos,

especialmente durante períodos de crescimento muscular ou recuperação após o exercício. Isso ocorre para
atender às demandas de síntese proteica para reparo e crescimento muscular.

2. Tecido Adiposo: O tecido adiposo, ou células adiposas, pode estar envolvido na síntese de aminoácidos,
especialmente para a produção de hormônios e outros compostos metabólicos.

3. Células do Trato Gastrointestinal: As células da mucosa intestinal são principalmente células epiteliais
especializadas chamadas enterócitos podem sintetizar certos aminoácidos ou estar envolvidas na absorção
de aminoácidos da dieta.

4. Células Renais: Os rins têm uma série de funções metabólicas, e algumas células como a tubulares
podem estar envolvidas na síntese ou metabolismo de aminoácidos.

5. Células do Tecido Nervoso: As células do sistema nervoso, como neurônios e células da glia, também
podem estar envolvidas na síntese de certos aminoácidos, especialmente aqueles relacionados à produção
de neurotransmissores.

Cada aminoácido é uma unidade individual que se liga a outros aminoácidos através de ligações peptídicas
para formar uma cadeia polipeptídica, que por sua vez se dobra e se organiza para formar uma proteína
funcional. * Uma ligação peptídica é uma ligação química que ocorre entre o grupo amino (-NH2) de
um aminoácido e o grupo carboxila (-COOH) de outro aminoácido. Na formação de uma ligação
peptídica, duas moléculas de aminoácidos se unem para formar uma única molécula maior, que é o
dipeptídeo, e uma molécula de água é liberada como subproduto. Essa reação de condensação ou
seja (durante uma reação de condensação, duas moléculas precursoras se unem para formar uma única
molécula maior. Durante a reação, uma ligação covalente é formada entre os átomos de carbono das duas
moléculas precursoras. Essa ligação covalente resulta na formação de uma única molécula maior. Para que
essa nova ligação covalente seja formada, um átomo de hidrogênio (H) de uma molécula precursora e um
grupo hidroxila (-OH) da outra molécula precursora são removidos. Esses grupos se combinam para formar
uma molécula de água (H2O), que é liberada como subproduto da reação). Um subproduto é uma substância
que é produzida como resultado de um processo químico ou biológico, mas não é o produto principal
desejado desse processo e não são a razão principal para realizar a reação). Ocorre durante a síntese de
proteínas, também conhecida como biossíntese proteica, que é o processo pelo qual as proteínas são
produzidas nas células.
As ligações peptídicas são essenciais para a estrutura das proteínas, pois são elas que unem os
aminoácidos em uma sequência específica, determinando a estrutura tridimensional e,
consequentemente, as propriedades e funções das proteínas. A sequência específica de aminoácidos
em uma proteína é conhecida como sua estrutura primária.

Essas ligações formam as cadeias de aminoácidos, que por sua vez se dobram e se organizam para formar
proteínas tridimensionais.

Entender a fórmula básica do aminoácido pode ser

simplificado em três partes principais.

1. Carbono Alfa (Cα): O carbono alfa é o átomo central

na estrutura do aminoácido. Ele está ligado a quatro
grupos: um grupo amino (-NH2), um grupo carboxila (-
COOH), um átomo de hidrogênio e o grupo R. É a partir
do carbono alfa que a cadeia lateral e os grupos
funcionais do aminoácido se ramificam.

2. Grupos Funcionais: Cada aminoácido possui dois

grupos funcionais padrão ligados ao carbono alfa:

- Grupo Amino (-NH2): Responsável por fornecer propriedades básicas ao aminoácido. O grupo amino
consiste em um átomo de nitrogênio (N) ligado a dois átomos de hidrogênio (H), e está presente em todos
os aminoácidos.

Grupo Carboxila (-COOH): Responsável por fornecer propriedades ácidas ao aminoácido. Consiste em um
átomo de carbono (C) ligado a um átomo de oxigênio (O) por uma ligação dupla e a um grupo hidroxila
(OH) por uma ligação simples.

3. Grupo R (Cadeia Lateral): O grupo R é o que diferencia um aminoácido de outro. Ele varia em estrutura
e composição química entre os diferentes aminoácidos e é anexado ao carbono alfa. É o grupo R que
confere as propriedades únicas de cada aminoácido e determina suas interações químicas e biológicas.

Portanto, a fórmula básica de um aminoácido pode ser representada como:

Carbono Alfa - Grupo Amino - Grupo Carboxila - Grupo R

Entender essa estrutura básica é fundamental para compreender as propriedades e funções dos
aminoácidos, bem como sua contribuição para a formação das proteínas.
- A formação de um aminoácido ocorre em duas etapas principais: a formação do esqueleto de
carbono e a adição dos grupos funcionais

1. Formação do Esqueleto de Carbono: O esqueleto de carbono é a estrutura básica de carbono de uma

molécula orgânica. Em relação aos aminoácidos, o esqueleto de carbono refere-se à cadeia de carbonos
que compõem a estrutura central do aminoácido.

Essa cadeia de carbonos é essencialmente a "espinha dorsal" da molécula de aminoácido. Cada aminoácido
tem um esqueleto de carbono composto por um carbono central (o carbono alfa), ao qual estão ligados um
grupo amino (-NH2), um grupo carboxila (-COOH), um átomo de hidrogênio e o grupo R, que varia em
cada aminoácido e determina suas propriedades únicas.

Portanto, o esqueleto de carbono fornece a estrutura básica sobre a qual os grupos funcionais específicos
de um aminoácido são adicionados, resultando em sua estrutura completa. Essa estrutura é fundamental
para a função e a diversidade de aminoácidos, que por sua vez são os componentes de construção
essenciais das proteínas e desempenham papéis vitais em muitos processos biológicos.

2. Adição dos Grupos Funcionais: Segunda etapa, os grupos amino e carboxila são adicionados ao
esqueleto de carbono para formar o aminoácido completo. O grupo amino (-NH2) é adicionado ao
carbono alfa e o grupo carboxila (-COOH) é adicionado ao carbono adjacente na cadeia. O grupo R, que
varia em cada aminoácido e determina suas propriedades específicas, é ligado ao carbono alfa. Esta etapa
envolve reações específicas que adicionam os grupos funcionais aos carbonos da cadeia.

Uma vez formado, o aminoácido pode ser incorporado em proteínas durante a síntese proteica ou pode ser
utilizado em outras vias metabólicas, dependendo das necessidades celulares. A formação de aminoácidos
é um processo essencial para a vida, pois são os blocos de construção fundamentais das proteínas e
desempenham papéis críticos em uma variedade de processos biológicos.

ESTRUTURA

Os aminoácidos são os blocos de construção das proteínas em nosso corpo. Os "blocos de construção" são
os componentes básicos que são usados para construir algo maior ou mais complexo. No contexto dos
aminoácidos e das proteínas, os aminoácidos são os blocos de construção fundamentais. Assim como as
peças de Lego são usadas para construir estruturas maiores, os aminoácidos são usados para construir
proteínas.

Entender essa estrutura básica é fundamental para compreender as propriedades e funções dos
aminoácidos, bem como sua contribuição para a formação das proteínas.

Essas são as principais categorias de estruturas de aminoácidos com base na natureza de suas cadeias
laterais. Cada aminoácido contribui de forma única para a estrutura e função das proteínas, dependendo de
suas propriedades químicas e interações com outras moléculas.

1. Grupo Amina (-NH2): É um grupo funcional que consiste em um átomo de nitrogênio (N) ligado a dois
átomos de hidrogênio (H). Esse grupo é encontrado em um extremo dos aminoácidos e é conhecido como
o grupo amino. Ele possui uma carga positiva quando o aminoácido está em solução aquosa, pois o átomo
de nitrogênio pode doar um próton (H⁺). Isso confere às moléculas de aminoácidos propriedades básicas.
Quando o grupo amino aceita um próton (H+) que é uma carga elétrica positiva, ele se torna positivamente
carregado e atua como uma base, contribuindo para o caráter básico do aminoácido. Aqui estão alguns
exemplos de aminoácidos que possuem o grupo amino: alanina, serina, lisina e arginina.

2. Grupo Carboxila (-COOH): É outro grupo funcional presente nos aminoácidos, localizado no outro
extremo da molécula em relação ao grupo amino. Consiste em um átomo de carbono (C) ligado a um
grupo carbonila (C=O) e a um grupo hidroxila (OH). Esse grupo é conhecido como o grupo carboxila e
confere às moléculas de aminoácidos propriedades ácidas, pois pode liberar um íon hidrogênio (H⁺) em
solução aquosa. Responsável por fornecer propriedades ácidas ao aminoácido. O grupo carboxila (-COOH)
é uma função ácida que está presente em muitos compostos orgânicos, incluindo os aminoácidos.

A função ácida significa que o grupo carboxila tem a capacidade de doar um próton (H⁺) em uma reação
química. Quando um aminoácido está em um ambiente aquoso, o grupo carboxila pode doar um próton
para o meio circundante, ou seja, para outras moléculas, íons, solventes e quaisquer outras substâncias
presentes na solução ou ambiente em que a reação ou processo está ocorrendo formando um íon
carboxilato (-COO⁻) e liberando um íon hidrogênio (H⁺). Isso resulta em uma carga negativa no grupo
carboxilato.

A capacidade do grupo carboxila de doar um próton é essencial para muitas reações químicas e processos
biológicos. Por exemplo, em aminoácidos, a ionização do grupo carboxila pode afetar a estrutura
tridimensional da molécula e sua capacidade de formar ligações peptídicas com outros aminoácidos
durante a síntese de proteínas. Além disso, em ácidos carboxílicos (compostos orgânicos que contêm um
grupo carboxila), a função ácida do grupo carboxila permite que esses compostos reajam com bases para
formar sais orgânicos conhecidos como carboxilatos. Esses processos são fundamentais em muitas reações
orgânicas e bioquímicas.

O grupo carboxilato (-COO⁻) é uma forma modificada do grupo carboxila (COOH)

É a forma ionizada do grupo carboxila (-COOH) que doou um próton (H⁺) em um ambiente aquoso. Por
exemplo, considere o ácido aspártico (aspartato) e ácido glutâmico (glutamato), um aminoácido com carga
negativa. Sua estrutura inclui um grupo amino (-NH2) e um grupo carboxila (-COOH). Quando o grupo
carboxila do ácido aspártico doa um próton, ele se transforma em um grupo carboxilato (-COO⁻), que
possui uma carga negativa. Essa forma ionizada desempenha papéis importantes em diversas reações
químicas e biológicas, como na formação de pontes de hidrogênio, na interação com íons metálicos e na
regulação do pH celular.

3. Átomo de Hidrogênio: É simplesmente um átomo de hidrogênio (H) ligado ao carbono central dos
aminoácidos. O átomo de hidrogênio (H) ligado ao carbono central dos aminoácidos não tem uma função
química específica, mas sua presença é importante para a estrutura geral dos aminoácidos por algumas
razões:

- Manutenção da Neutralidade: O grupo amino (-NH2) e o grupo carboxila (-COOH) dos aminoácidos são
grupos funcionais que podem ter cargas elétricas positivas e negativas, respectivamente, dependendo do
pH do meio. O átomo de hidrogênio ligado ao carbono central ajuda a equilibrar essas cargas, contribuindo
para manter o aminoácido em um estado neutro em condições fisiológicas.

- Estabilidade Estrutural: O átomo de hidrogênio ajuda a estabilizar a estrutura tridimensional dos

aminoácidos, facilitando as interações entre os diferentes grupos funcionais presentes no aminoácido. Isso
é importante para a estruturação das proteínas, já que as propriedades físicas e químicas dos aminoácidos
individuais influenciam a estrutura e a função das proteínas que eles compõem.

- Participação em Ligações Peptídicas: Durante a formação de ligações peptídicas entre os aminoácidos, o

átomo de hidrogênio do grupo amino de um aminoácido se liga ao átomo de oxigênio do grupo carboxila
do outro aminoácido, resultando na liberação de uma molécula de água e na formação da ligação
peptídica. Assim, o átomo de hidrogênio desempenha um papel importante nesse processo fundamental
na síntese de proteínas.

Portanto, embora o átomo de hidrogênio não tenha uma função química específica própria, sua presença é
essencial para a estrutura e função dos aminoácidos, bem como para a formação de proteínas.

4. Cadeia Lateral Variável, Grupo R: Esta é a parte da molécula de aminoácido que difere entre os
diferentes tipos de aminoácidos. É também chamada de "grupo R" ou "resíduo lateral". Essa cadeia lateral
varia em estrutura química e tamanho entre os diferentes aminoácidos, e é essa variação que confere
propriedades únicas a cada tipo de aminoácido. Por exemplo, a cadeia lateral do aminoácido glicina é
apenas um hidrogênio (H), enquanto a cadeia lateral da leucina é uma cadeia alifática ramificada.

A estrutura e as propriedades químicas do grupo R determinam como o aminoácido interage com outros
aminoácidos e moléculas em uma proteína, afetando assim a estrutura e a função da proteína resultante.
O grupo R nos aminoácidos é altamente adaptável e influencia a formação de diferentes estruturas nas
proteínas. Ele determina a conformação tridimensional, participa de interações moleculares e afeta a
flexibilidade estrutural das proteínas. Essa adaptabilidade é crucial para a diversidade funcional das
proteínas, permitindo que elas desempenhem uma ampla gama de funções biológicas.

O grupo R é anexado ao carbono alfa e varia em cada aminoácido. Ele pode ser composto por diferentes
combinações de átomos de carbono, hidrogênio, oxigênio, nitrogênio e enxofre, entre outros elementos. É
uma parte fundamental da estrutura dos aminoácidos e desempenha um papel crucial na determinação das
propriedades e funções desses compostos.

No entanto, a estrutura tridimensional dos aminoácidos pode variar dependendo da natureza química do
grupo R. Existem 20 aminoácidos comuns que são utilizados na síntese de proteínas, e cada um tem uma
cadeia lateral única, conferindo propriedades específicas a cada aminoácido.

1. Aminoácidos com Cadeia Lateral Não-Polar (Hidrofóbica): Exemplos incluem glicina, alanina, valina,
leucina, isoleucina, fenilalanina, triptofano e metionina. Esses aminoácidos têm cadeias laterais compostas
principalmente por átomos de carbono e hidrogênio, o que os torna insolúveis em água e hidrofóbicos
2. Aminoácidos com Cadeia Lateral Polar (Hidrofílica): Exemplos incluem serina, treonina, cisteína, tirosina,
asparagina e glutamina. Esses aminoácidos têm cadeias laterais que contêm grupos funcionais polarizados,
como hidroxilas (-OH), grupos sulfidrilas (-SH) e grupos amino (-NH2), que interagem bem com a água e
são hidrofílicos

3.Aminoácidos com Cadeia Lateral Carregada (Iônicos): Exemplos incluem lisina, arginina e histidina (carga
positiva), bem como ácido aspártico e ácido glutâmico (carga negativa). Esses aminoácidos têm cadeias
laterais que contêm grupos carregados, tornando-os altamente solúveis em água e capazes de formar
interações iônicas com outras moléculas.

4. Aminoácidos Especiais: Este grupo inclui prolina, cuja cadeia lateral forma uma ligação covalente com o
grupo amino do resíduo principal, resultando em uma estrutura cíclica, ou seja, uma estrutura cíclica é uma
molécula que possui uma ou mais cadeias de átomos conectadas em forma de anel fechado. E a glicina,
que possui uma cadeia lateral muito simples (um único átomo de hidrogênio), tornando-a a menor das
cadeias laterais.

Essas são as principais categorias de estruturas de aminoácidos

Os aminoácidos são os componentes básicos das proteínas e são essenciais para sua formação. Enquanto
os aminoácidos podem existir independentemente e desempenhar várias funções no organismo além da
síntese proteica, as proteínas são formadas pela ligação de aminoácidos em cadeias específicas. Ou seja, as
proteínas dependem dos aminoácidos para sua estrutura e função, enquanto os aminoácidos podem ter
diversas funções além de sua contribuição para as proteínas.

A sequência única de aminoácidos em uma proteína é determinada pelo código genético presente no DNA.
O processo pelo qual essa informação genética é traduzida em uma sequência específica de aminoácidos é
conhecido como síntese proteica ou tradução.

O processo de síntese proteica ocorre em duas etapas principais: transcrição e tradução.

1. Transcrição: Nesta etapa, uma molécula de RNA mensageiro (mRNA) é sintetizada a partir de uma
região específica do DNA. Esta é uma cópia temporária de uma parte do DNA, que contém a informação
genética para a produção de uma proteína específica. A transcrição ocorre no núcleo da célula.

2. Tradução: Na etapa de tradução, o mRNA é transportado para os ribossomos, onde o processo de

síntese de proteínas ocorre. (Os ribossomos são organelas celulares responsáveis pela síntese de
proteínas. Eles unem os aminoácidos em uma ordem específica, conforme ditado pela sequência de
nucleotídeos no RNA mensageiro (mRNA), durante esse processo. Os ribossomos são compostos por
duas subunidades e funcionam como as fábricas de proteínas das células, desempenhando um papel
fundamental na expressão genética e na produção de proteínas que são essenciais para a vida
celular). O mRNA contém sequências de trinucleotídeos chamadas códons, que especificam os
aminoácidos a serem incorporados na cadeia polipeptídica. (Os codons são sequências de três
nucleotídeos no RNA mensageiro (mRNA) que especificam um aminoácido durante a tradução. Cada
codon corresponde a um aminoácido específico ou a um sinal de parada que indica o término da
síntese de proteínas. Existem 64 codons diferentes, dos quais 61 codificam aminoácidos e 3 servem
como sinais de parada. Durante a tradução, os codons são lidos em sequência ao longo do mRNA, e
cada codon é reconhecido por um RNA transportador (tRNA) que carrega o aminoácido
correspondente. Essa correspondência entre os codons e os aminoácidos permite que a sequência de
nucleotídeos no mRNA seja traduzida em uma sequência específica de aminoácidos na proteína em
formação). Cada códon é reconhecido por um RNA transportador (tRNA) que carrega o aminoácido
correspondente. Os aminoácidos são então ligados em uma sequência específica, determinada pelos
códons no mRNA, para formar a cadeia polipeptídica que constituirá a proteína.
Portanto, a sequência única de aminoácidos em uma proteína é determinada pela sequência de
nucleotídeos no gene correspondente no DNA, e essa informação é transcrita para mRNA e traduzida em
aminoácidos durante o processo de síntese proteica. Cada gene codifica uma proteína específica com uma
sequência única de aminoácidos, o que confere à proteína suas propriedades e funções específicas.

O DNA é o material genético que contém as informações

necessárias para a síntese de proteínas e para o
funcionamento geral da célula. Ele é encontrado
principalmente no núcleo das células e em algumas
organelas celulares. O RNA desempenha várias funções,
incluindo a síntese de proteínas (RNA mensageiro),
transporte de aminoácidos durante a tradução (RNA
transportador) e componentes estruturais dos ribossomos
(RNA ribossômico), entre outras funções.

Os aminoácidos são convertidos em proteínas durante o processo de tradução do RNA mensageiro nos
ribossomos. Cada sequência específica de aminoácidos determina a estrutura e a função da proteína
resultante. Se os aminoácidos não forem incorporados em proteínas durante o processo de tradução do RNA
mensageiro nos ribossomos, eles podem ser direcionados para outras funções dentro da célula.

A estrutura primária de uma proteína se refere à sequência linear de aminoácidos ao longo da cadeia
polipeptídica. Em outras palavras, é a ordem específica em que os aminoácidos estão ligados na cadeia,
determinada pela sequência de nucleotídeos no gene que codifica a proteína.

Essa sequência de aminoácidos é essencial, pois determina a estrutura tridimensional final da proteína e,
consequentemente, suas propriedades e funções biológicas. Cada proteína tem uma sequência única de
aminoácidos, que é codificada pelo DNA em seu gene correspondente.

A estrutura primária da proteína é mantida por ligações peptídicas entre os aminoácidos adjacentes na
cadeia polipeptídica. Cada ligação peptídica une o grupo carboxila de um aminoácido ao grupo amino do
próximo aminoácido na sequência.

É importante ressaltar que a estrutura primária é o primeiro nível de organização das proteínas e serve
como base para a formação de estruturas superiores, como a estrutura secundária, a estrutura terciária e,
em alguns casos, a estrutura quaternária. Alterações na estrutura primária de uma proteína podem afetar
significativamente suas propriedades e funções, levando a condições patológicas ou mudanças no
comportamento biológico.
Uma vez formada, a cadeia polipeptídica pode dobrar-se e enrolar-se em uma estrutura tridimensional
específica, determinada pelas interações entre os aminoácidos e suas cadeias laterais. Essa estrutura
tridimensional é crucial para a função da proteína, pois determina como a proteína interage com outras
moléculas em seu ambiente.

A estrutura secundária de uma proteína refere-se à organização espacial localizada de sua cadeia
polipeptídica, ou seja, como regiões específicas da cadeia polipeptídica se dobram e se organizam em
padrões repetitivos. As estruturas secundárias mais comuns nas proteínas são a hélice alfa e a folha beta.

1. Hélice alfa: Na hélice alfa, a cadeia polipeptídica se enrola em uma espiral helicoidal. Isso é possível
devido às ligações de hidrogênio formadas entre os átomos de hidrogênio e oxigênio dos grupos amida ao
longo da cadeia polipeptídica. Essas ligações de hidrogênio estabilizam a hélice alfa. A hélice alfa é uma
estrutura rígida e compacta, com cada aminoácido voltado para o centro da hélice.
2. Folha beta: Na folha beta, a cadeia polipeptídica forma uma estrutura plana e estendida, na qual
segmentos adjacentes da cadeia polipeptídica se organizam lado a lado. As ligações de hidrogênio entre os
grupos amida de diferentes segmentos da cadeia polipeptídica estabilizam a folha beta. A folha beta pode
ser "paralela" (quando os segmentos adjacentes da cadeia polipeptídica correm na mesma direção) ou
"antiparalela" (quando os segmentos adjacentes correm em direções opostas). Os "segmentos adjacentes"
se referem as partes próximas da cadeia polipeptídica de uma proteína.

Estas estruturas secundárias podem ocorrer isoladamente ou em combinação dentro de uma proteína,
formando regiões estruturais mais complexas. A estrutura secundária é crucial para a estabilidade e função
das proteínas, pois determina como elas se dobram e interagem com outras moléculas no ambiente celular.

Essas estruturas são estabilizadas por ligações de hidrogênio entre os grupos amino e carboxila da cadeia
principal de aminoácidos.

A estrutura terciária de uma proteína é a organização tridimensional completa da cadeia polipeptídica, ou

seja, como a proteína se dobra e se arranja no espaço tridimensional. Essa organização tridimensional é
determinada pelas interações entre os aminoácidos ao longo da cadeia polipeptídica, incluindo ligações de
hidrogênio, interações hidrofóbicas, interações eletrostáticas e ligações dissulfeto.

As proteínas geralmente dobram-se e adotam uma conformação tridimensional específica para maximizar
as interações favoráveis e minimizar as interações desfavoráveis entre os aminoácidos. Essa conformação
tridimensional é essencial para a função da proteína, pois determina como ela interage com outras
moléculas em seu ambiente e quais atividades biológicas ela pode desempenhar.

A estrutura terciária é altamente complexa e única para cada proteína, conferindo-lhe suas propriedades
específicas. As proteínas podem ter estruturas terciárias globulares, onde a maior parte da cadeia
polipeptídica está dobrada para dentro, ou estruturas terciárias fibrilares, onde a cadeia polipeptídica se
estende em uma conformação alongada. Em ambos os casos, a estrutura terciária é crucial para a função
biológica da proteína.

A estrutura quaternária de uma proteína refere-se à organização espacial resultante da interação entre
duas ou mais cadeias polipeptídicas individuais para formar uma única unidade funcional. Em outras
palavras, é a maneira como as subunidades individuais de proteína se associam para formar uma proteína
funcional e ativa.

Nas proteínas que possuem estrutura quaternária, as subunidades individuais podem ser idênticas
(homodímeros, homotrímeros, etc.) ou diferentes (heterodímeros, heterotrímeros, etc.). Essas subunidades
se unem por meio de interações específicas, como ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas,
interações eletrostáticas e, em alguns casos, ligações dissulfeto.

A estrutura quaternária é crucial para a função de muitas proteínas, especialmente aquelas envolvidas em
processos biológicos complexos, como transporte de oxigênio (hemoglobina), replicação do DNA (DNA
polimerase), fotossíntese (clorofila) e muitos outros. A organização das subunidades individuais em uma
estrutura quaternária permite que as proteínas desempenhem suas funções específicas de maneira eficiente
e precisa.

Nem todas as proteínas possuem estrutura quaternária, mas aquelas que têm geralmente são formadas por
subunidades individuais que se unem.

FUNÇÕES DO AMINOÁCIDO

1. Construção de Proteínas: Os aminoácidos são os blocos de construção das proteínas. Eles se combinam
em cadeias para formar diferentes tipos de proteínas, que desempenham papéis essenciais na estrutura e
função do corpo.
2. Energia: Alguns aminoácidos podem ser convertidos em glicose ou intermediários metabólicos que podem
ser utilizados como fonte de energia quando necessário.

Os aminoácidos podem ser utilizados de várias maneiras para fornecer energia ao corpo. Quando há um
excesso de aminoácidos no organismo, eles podem ser metabolizados para produzir energia.

A transformação dos aminoácidos em glicose ou em intermediários metabólicos ocorre por meio de uma
série de processos metabólicos complexos que ocorrem principalmente no fígado.

- Desaminação: O primeiro passo é a desaminação dos aminoácidos, onde o grupo amino (-NH2) é removido
dos aminoácidos. Isso geralmente ocorre no fígado e é catalisado por enzimas específicas, como:

Transaminases (ou aminotransferases): Estas enzimas catalisam a transferência do grupo amino (-NH2) de
um aminoácido para um grupo cetona ou aldeído de um cetoácido ou alfa-cetoácido. Exemplos incluem a
alanina aminotransferase (ALT), também conhecida como transaminase glutâmico-pirúvica (TGP), e a
aspartato aminotransferase (AST), também conhecida como transaminase glutâmico-oxalacética (TGO).

Glutaminase: Esta enzima catalisa a desaminação do aminoácido glutamina, removendo o grupo amino

(-NH2) para formar glutamato.

Fosfatases: Algumas vezes, a desaminação ocorre através da remoção de um grupo fosfato do aminoácido.
Essa reação é catalisada por enzimas conhecidas como fosfatases.

Desidrogenases: Em alguns casos, a desaminação é realizada por desidrogenases, que removem os átomos
de hidrogênio do aminoácido.

Essas são apenas algumas das enzimas envolvidas na desaminação dos aminoácidos. Cada reação é específica
para um determinado aminoácido e é catalisada por uma enzima correspondente. Após a desaminação, o
grupo amino é convertido em amônia (NH3), que é tóxica para o corpo e precisa ser rapidamente convertida
em ureia para ser excretada pelos rins.

- Conversão em intermediários metabólicos: Os carbonos remanescentes dos aminoácidos são convertidos

em intermediários metabólicos que podem ser utilizados em diferentes vias metabólicas. Alguns aminoácidos
podem ser convertidos em piruvato ou outros intermediários do ciclo do ácido cítrico, enquanto outros
podem ser convertidos diretamente em intermediários que participam na via da gliconeogênese.

- Gliconeogênese: Em seguida, esses intermediários metabólicos são canalizados para a gliconeogênese,

onde são convertidos em glicose. A gliconeogênese ocorre principalmente no fígado e envolve uma série de
reações bioquímicas que convertem piruvato, lactato, oxaloacetato ou outros intermediários em glicose. Esta
glicose pode então ser liberada na corrente sanguínea para fornecer energia para os tecidos do corpo,
especialmente durante períodos de jejum prolongado ou baixa ingestão de carboidratos.

- Cetogênese: Além disso, em certas condições metabólicas, como dietas com baixo teor de carboidratos, os
intermediários metabólicos resultantes da desaminação dos aminoácidos podem ser convertidos em acetil-
CoA, que é então usado na cetogênese para produzir corpos cetônicos, que são uma fonte alternativa de
energia para o cérebro e outros tecidos.

Esses processos metabólicos são altamente regulados e coordenados para garantir que o corpo tenha uma
fonte constante de energia, mesmo em condições de restrição alimentar ou jejum. Eles demonstram a
versatilidade dos aminoácidos como precursores metabólicos e sua importância na homeostase energética
do organismo.
3. Síntese de Neurotransmissores: Certos aminoácidos são precursores de neurotransmissores, substâncias
químicas que transmitem sinais entre os neurônios no sistema nervoso. Por exemplo, o aminoácido triptofano
é convertido em serotonina, um neurotransmissor associado ao humor e ao sono.

O triptofano é convertido em 5-hidroxitriptofano pela ação da enzima triptofano hidroxilase e, em seguida,

em serotonina pela descarboxilação do 5-hidroxitriptofano.

4. Transporte de Nutrientes: Alguns aminoácidos desempenham papéis no transporte de nutrientes, como

os aminoácidos de cadeia ramificada (BCAAs), que podem ser usados como fonte de energia durante o
exercício e também têm sido associados à redução da fadiga muscular.

O transporte de nutrientes ocorre principalmente através da corrente sanguínea e do sistema linfático, que
são responsáveis por distribuir os nutrientes pelo corpo para serem utilizados pelas células. No caso dos
aminoácidos, sua absorção e transporte após a digestão das proteínas ocorrem da seguinte maneira:

Digestão de Proteínas - Absorção de Aminoácidos - Transporte através da Corrente Sanguínea - Captação pelas
Células - Utilização nos Processos Celulares.

Durante a digestão no trato gastrointestinal, as proteínas são quebradas em seus aminoácidos constituintes
por enzimas proteolíticas, como a pepsina no estômago e as proteases pancreáticas no intestino delgado.

Os aminoácidos resultantes são absorvidos pelas células do revestimento do intestino delgado, conhecidas
como enterócitos, através de transportadores específicos na membrana apical dessas células.

Em seguida, os aminoácidos são transportados pela corrente sanguínea para várias partes do corpo, onde se
ligam a proteínas transportadoras específicas no plasma sanguíneo.

Nos tecidos, os aminoácidos são captados pelas células através de transportadores específicos na membrana
celular.

Dentro das células, os aminoácidos são utilizados para a síntese de novas proteínas, reparo e crescimento
tecidual, produção de neurotransmissores e outras vias metabólicas, dependendo das necessidades celulares.
Esse ciclo de digestão, absorção, transporte e utilização dos aminoácidos é essencial para garantir o
suprimento adequado de aminoácidos às células do corpo, suportando uma variedade de funções biológicas
vitais.

5. Regulação do pH e Equilíbrio Hídrico: Os aminoácidos desempenham papéis importantes na regulação

do pH e no equilíbrio hídrico dos fluidos corporais. Eles agem como tampões, aceitando ou doando prótons
para manter o pH dentro de uma faixa específica. Além disso, alguns aminoácidos auxiliam na regulação do
equilíbrio hídrico nos tecidos, interagindo com moléculas de água para manter a pressão osmótica e o volume
celular adequado. Essas funções são essenciais para a homeostase do corpo, garantindo um ambiente interno
estável para o funcionamento celular e dos sistemas orgânicos.

6. Síntese de Hormônios e Enzimas: Os aminoácidos são precursores de muitos hormônios e enzimas

importantes que desempenham papéis fundamentais na regulação de várias funções corporais.

Os aminoácidos servem como blocos de construção para a síntese de hormônios e enzimas, que são
essenciais para regular uma ampla gama de processos fisiológicos no corpo humano.

7. Imunidade: Alguns aminoácidos, como a glutamina, têm um papel importante no sistema imunológico,
ajudando a manter a integridade e a função do tecido linfático e do sistema imunológico.

8. Desintoxicação: Certos aminoácidos são utilizados no processo de desintoxicação do corpo, ajudando a

remover substâncias tóxicas do organismo.
Alguns aminoácidos desempenham um papel importante no processo de desintoxicação do corpo,
especialmente na conjugação de toxinas com grupos funcionais específicos para torná-las mais solúveis em
água e facilitar sua excreção pelos rins ou pelo fígado. Alguns exemplos incluem:

- Glutationa: A glutationa é um tripéptido composto pelos aminoácidos cisteína, glicina e ácido glutâmico.
Ela desempenha um papel crucial na desintoxicação celular, atuando como um antioxidante e um cofator
essencial em várias reações enzimáticas envolvidas na neutralização de compostos tóxicos, como metais
pesados, produtos químicos e drogas.

- Cisteína: A cisteína é um aminoácido que contém um grupo sulfidrila (-SH) altamente reativo. Ela é um
precursor da glutationa e também está envolvida em várias reações de desintoxicação, incluindo a ligação
com metais pesados e a neutralização de radicais livres.

- Metionina: A metionina é um aminoácido que contém um átomo de enxofre em sua cadeia lateral. Ela é
importante na síntese da glutationa e na remoção de toxinas, especialmente no fígado, onde participa do
processo de metilação e conjugação de toxinas para facilitar sua excreção.

AMINOÁCIDOS RAROS

Existem vários aminoácidos raros que são encontrados em quantidades muito menores e desempenham
papéis específicos em processos biológicos. Alguns exemplos de aminoácidos raros incluem:

1. Selenocisteína (Sec): A selenocisteína contém o elemento selênio em sua estrutura, em vez do enxofre
encontrado na cisteína. Ela é codificada por um codon especial, o codon UGA, que normalmente serve como
um sinal de terminação durante a tradução do RNA mensageiro. No entanto, em certos contextos, o UGA
pode ser reprogramado para incorporar selenocisteína em proteínas específicas, chamadas de
selenoproteínas. As selenoproteínas têm diversas funções, incluindo antioxidante, regulação do metabolismo
do hormônio tireoidiano e proteção contra danos celulares.

2. Pirrolisina (Pyl): A pirrolisina é outro aminoácido raro encontrado em algumas bactérias e arqueias. Assim
como a selenocisteína, a pirrolisina é codificada por um codon especial (UGA) e é incorporada em proteínas
específicas, chamadas de pirrolisinas, que desempenham papéis importantes em processos metabólicos
únicos desses organismos.

3. Ornitina e citrulina: Embora ornitina e citrulina sejam aminoácidos comuns em certos contextos, eles são
considerados raros em relação à síntese de proteínas. Eles desempenham papéis essenciais em vias
metabólicas, como o ciclo da ureia, mas não são frequentemente encontrados como constituintes de
proteínas.

Esses são apenas alguns exemplos de aminoácidos raros, e cada um deles tem sua própria função e contexto
biológico específico.

Uma das razões pelas quais esses aminoácidos são considerados raros é que eles não são tão amplamente
utilizados na síntese de proteínas como os aminoácidos mais comuns, como a alanina, a leucina ou a lisina,
por exemplo. Em vez disso, eles desempenham papéis mais específicos em processos metabólicos
especializados ou em proteínas específicas que têm funções únicas no organismo.

Por exemplo, a selenocisteína é encontrada em selenoproteínas que têm funções antioxidantes, regulatórias
e protetoras no organismo. Como o selênio é um nutriente essencial com papel crítico na saúde, a
selenocisteína é importante, mas é produzida em quantidades limitadas porque está envolvida em processos
metabólicos específicos.

Da mesma forma, a pirrolisina é encontrada em algumas bactérias e arqueias em proteínas com funções
metabólicas únicas, mas não é tão comum em organismos multicelulares, como os humanos.
Em resumo, os aminoácidos raros são menos comuns na síntese de proteínas porque desempenham funções
mais específicas em processos metabólicos especializados ou em proteínas específicas. Isso contribui para
sua raridade em comparação com os aminoácidos mais comuns.

Quando há deficiência ou ausência de aminoácidos raros no organismo, pode ser necessário tomar medidas
para corrigir essa condição. Aqui estão algumas opções:

Suplementação: Em alguns casos, a suplementação com aminoácidos específicos pode ser necessária para
compensar a deficiência. Por exemplo, no caso de deficiência de selênio, suplementos de selênio podem ser
prescritos para garantir a ingestão adequada desse mineral e a síntese adequada de selenoproteínas.

Dieta balanceada: Uma dieta rica em uma variedade de alimentos pode ajudar a garantir a ingestão adequada
de todos os aminoácidos essenciais, incluindo os raros. Certos alimentos, como peixes, ovos, nozes e
sementes, podem ser boas fontes de aminoácidos raros como a selenocisteína.

Tratamento médico: Em casos mais graves de deficiência de aminoácidos raros, pode ser necessário um
acompanhamento médico mais específico para determinar a causa subjacente da deficiência e prescrever
tratamentos adequados. Isso pode envolver o acompanhamento por um médico especialista em nutrição ou
metabolismo.

ALGUNS AMINOACIDOS EXISTENTES

**Aminoácidos Comuns (Codificados Geneticamente)**

- Alanina: Importante para a produção de glicose no fígado e metabolismo energético dos músculos.

- Arginina: Precursora do óxido nítrico, essencial para a saúde cardiovascular e cicatrização de feridas.

- Asparagina: Importante para o metabolismo do nitrogênio e síntese de outras moléculas.

- Ácido Aspártico: Atua como neurotransmissor excitatório no sistema nervoso central.

- Cisteína: Forma pontes dissulfeto em proteínas, contribuindo para sua estrutura e estabilidade.

- Glutamina: Importante para a saúde gastrointestinal, sistema imunológico e síntese de nucleotídeos.

- Glutamato: Neurotransmissor excitatório e envolvido em processos de aprendizado e memória.

- Glicina: Participa da síntese de colágeno, atua como neurotransmissor e é um neurotransmissor inibitório.

- Histidina: Precursora da histamina, envolvida em reações alérgicas e regulação do sono e apetite.

- Isoleucina: Importante para a síntese proteica, energia durante o exercício e recuperação muscular.

- Leucina: Regula o crescimento muscular, síntese proteica e metabolismo energético.

- Lisina: Essencial para a síntese proteica, absorção de cálcio e produção de hormônios e anticorpos.

- Metionina: Participa da síntese proteica, produção de glutationa e metabolismo lipídico.

- Fenilalanina: Precursora de neurotransmissores e regulações do humor, sono e cognição.

- Prolina: Importante para a estrutura de proteínas fibrosas como o colágeno.

- Serina: Necessária para a síntese de fosfolipídios e regulação do metabolismo celular.

- Treonina: Importante para a síntese proteica, produção de anticorpos e função hepática.

- Triptofano: Precursor da serotonina, regula o humor, sono e apetite.

- Tirosina: Precursora de neurotransmissores e produção de hormônios da tireoide.

- Valina: Importante para a síntese proteica muscular e recuperação muscular.

**Aminoácidos Raros e Não Codificados Geneticamente:**

- Citrulina: Precursora do ciclo da ureia, importante para a remoção de amônia do corpo.

- Taurina: Envolvida na formação da bile, regulação do cálcio e antioxidante.

- Citrulina: Precursora do ciclo da ureia, importante para a remoção de amônia do corpo.

- Ornitina: Participa do ciclo da ureia e regulação do metabolismo de aminoácidos.

- Hidroxiprolina: Presente no colágeno, contribuindo para a sua estrutura e estabilidade.

- Homocisteína Está associada a doenças cardiovasculares e pode ser convertida em cisteína.

- Beta-alanina: Precursora da carnosina, importante para a regulação do pH muscular.

- Selenocisteína: Contém selênio e está presente em enzimas antioxidantes.

Esses aminoácidos raros e não codificados geneticamente geralmente têm funções especializadas em
processos metabólicos e fisiológicos específicos.

Enovelamento e Desnaturação

O enovelamento de proteínas refere-se ao processo pelo qual uma cadeia polipeptídica adquire sua estrutura
tridimensional funcional. Essa estrutura tridimensional é crucial para a função da proteína, pois determina
como ela interage com outras moléculas em seu ambiente. O enovelamento ocorre devido a interações
específicas entre os aminoácidos na cadeia polipeptídica, incluindo ligações de hidrogênio, interações
hidrofóbicas, interações eletrostáticas e pontes dissulfeto.

Por outro lado, a desnaturação de proteínas refere-se à perda da estrutura tridimensional e,

consequentemente, da função da proteína. Isso pode ocorrer devido a fatores como mudanças no pH,
temperatura, forças mecânicas, agentes desnaturantes químicos, entre outros. Quando uma proteína é
desnaturada, suas interações intramoleculares que mantêm sua estrutura tridimensional são rompidas,
resultando em uma cadeia polipeptídica desdobrada e frequentemente inativa.

É importante notar que, em alguns casos, proteínas desnaturadas podem recuperar sua estrutura e função
nativas através do processo de renaturação, embora isso nem sempre seja possível, dependendo da extensão
e das condições da desnaturação.

PH

O pH de um aminoácido pode variar dependendo de suas propriedades ácido-base. Em condições neutras,

o pH em torno de 7, a maioria dos aminoácidos apresenta uma carga líquida neutra, pois os grupos carboxila
(-COOH) e amino (-NH2) estão em sua forma ionizada. No entanto, alguns aminoácidos podem apresentar
uma carga líquida positiva ou negativa em pH neutro, dependendo da pK(a) (constante de dissociação ácida)
de seus grupos ionizáveis.

Por exemplo, em pH ácido (< pK(a) do grupo carboxila), o grupo carboxila estará predominantemente na
forma protonada (-COOH), resultando em uma carga líquida positiva para o aminoácido. Enquanto isso, em
pH básico (> pK(a) do grupo amino), o grupo amino estará predominantemente na forma protonada (-NH3+),
resultando em uma carga líquida negativa para o aminoácido.

A relação entre o pH e a carga líquida de um aminoácido pode ser descrita pela equação de Henderson-
Hasselbalch, que leva em consideração o pK(a) dos grupos ionizáveis e o pH da solução. Essa relação é
fundamental para compreender o comportamento dos aminoácidos em diferentes ambientes biológicos e
químicos.

TEMPERATURA

A temperatura também desempenha um papel importante na estrutura e estabilidade dos aminoácidos. A

maioria dos aminoácidos mantém sua estrutura tridimensional estável em temperaturas moderadas, mas
podem sofrer desnaturação em temperaturas extremas.

Em temperaturas elevadas, as interações fracas que mantêm a estrutura tridimensional das proteínas, como
as ligações de hidrogênio e as interações hidrofóbicas, podem ser rompidas. Isso pode levar à desnaturação
das proteínas, onde elas perdem sua estrutura funcional e, consequentemente, sua atividade biológica. A
temperatura exata na qual a desnaturação ocorre varia entre diferentes proteínas e depende de sua
composição específica e do ambiente em que estão presentes.

Por outro lado, temperaturas muito baixas podem reduzir a taxa de reações químicas e processos
metabólicos, afetando indiretamente a função das proteínas. No entanto, alguns organismos, como os que
vivem em ambientes extremamente frios, podem produzir proteínas especializadas, conhecidas como
proteínas antifreezes, que ajudam a manter a funcionalidade das proteínas em baixas temperaturas.

Em resumo, a temperatura afeta a estrutura e a função dos aminoácidos e das proteínas, sendo importante
para manter o equilíbrio entre a estabilidade e a atividade biológica dessas moléculas.