Pratica 3

UNIVERSIDADE FEDERAL DO ABC - UFABC
PRÁTICA 3: PH, ÁCIDOS , BASES , S ISTEMAS TAMPÃO E

AMINOÁCIDOS
Arthur Hilario Tembikoski RA: 11201920494
Santo André – SP
2020
1-Introdução
Embora diversas propriedades da água como solvente sejam explicadas em termos da
molécula de água sem carga, o pequeno grau de ionização da água em íons H + e OH - exerce papel
importante sobre os sistemas biológicos. Essa reação de ionização é reversível e pode ser descrita
por uma constante de equilíbrio. As moléculas de água têm uma leve tendência de sofrer uma
ionização reversível, produzindo um íon hidrogênio (próton) e um íon hidróxido.
A partir da determinação experimental do valor da constante de ionização da água é possível

determinar a concentração das espécies H + e OH - para a água pura, a 25oC (essa demonstração
matemática pode ser encontrada em todos os livros de bioquímica e não será demonstrada aqui). A
partir desses dados, encontramos que o somatório das concentrações das espécies H + e OH - é 1 x
10 -14 , e que a concentração das espécies H + e OH - é de 1 x 10 -7 mol/L na água pura.
Calculando-se o -log da concentração de íons H + podemos então calcular o pH da solução, onde o
símbolo p denota “logaritmo negativo de”. Assim, soluções com excesso de íons H + têm pH ácido e
com excesso de íons OH – (ou seja, quantidade reduzida de íons H + ) tem pH básico.
1.1. Sistemas Tampão
Praticamente todos os processos biológicos dependem do pH. Assim, pequenas mudanças

na concentração de íons H+ produzem grandes mudanças na velocidade dos processos. Um
exemplo são as enzimas, e muitas moléculas sobre as quais elas agem, que contêm grupos
ionizáveis que podem ser protonados e desprotonados de acordo com o pH do meio circundante.
Nesse cenário, as soluções tampão são sistemas aquosos que tendem a resistir a mudanças de pH
quando pequenas quantidades de ácido (H + ) ou base (OH - ) são adicionadas ao meio. Um sistema
tampão é composto por um ácido fraco (o doador de prótons) e a sua base conjugada (o aceptor de
prótons).
O tamponamento resulta do equilíbrio entre duas reações reversíveis ocorrendo em uma

solução. Sempre que H + ou OH - são adicionados em um tampão, ocorre uma pequena mudança na
razão das concentrações relativas dos ácidos fracos e seus ânions. Um decréscimo na concentração
de um componente do sistema é equilibrado exatamente pelo aumento do outro:
2.1. Propriedades ácido-base dos aminoácidos
Em química, um aminoácido é qualquer molécula que contém simultaneamente grupos

funcionais amina e ácido carboxílico. Em bioquímica, este termo é usado como termo curto e geral
para referir os α-aminoácidos, ou seja, ácidos carboxílicos em que as funções amino estão ligadas
ao carbono α (ou carbono 2 em relação à carboxila). Dentre os cerca de 200 a 300 aminoácidos
existentes na natureza, somente 21 podem ser metabolizados pelo organismo humano, sendo 20
aqueles que geralmente constituem as proteínas. Dentre estes, 8 são chamados aminoácidos
essenciais, isto é, não podem ser sintetizados pelo organismo humano, e precisam ser obtidos
através de alimentos de origem animal ou vegetal. Os outros 12 aminoácidos que geralmente
constituem as proteínas são produzidos por grande parte dos organismos superiores e são
chamados não essenciais.
Existem dois aminoácidos com cadeias laterais ácidas, o ácido aspártico e o ácido glutâmico.
Esses aminoácidos são geralmente chamados de aspartato e glutamato para salientar que suas
cadeias laterais têm, quase sempre, cargas negativas no pH fisiológico. A glutamina e a asparagina
são derivados não carregados de glutamato e aspartato que contêm uma amida terminal em vez de
um carboxilato. Setedos vinte aminoácidos têm cadeias laterais facilmente ionizáveis. Um átomo de
enxofre está presente nas cadeias laterais de dois aminoácidos. A cisteína contém uma sulfidrila (-
SH) e a metionina possui um átomo de enxofre em uma ligação tioéter (-S-CH 3 ). Ambas as cadeias
laterais que contêm enxofre são hidrofóbicas. Deve-se destacar que a maioria destes aminoácidos
presentes em proteínas possui pelo menos um centro quiral definido com estereoquímica (S) com
exceção da cisteína que é (R) e da glicina que não possui centro quiral (Figura 1); ainda, todos os
aminoácidos comuns em proteínas são frequentemente denominados L-aminoácidos, baseados na
nomenclatura do gliceraldeído (configurações de Fisher). Estas características conferem a estes
compostos uma grande diversidade química e estrutural, permitindo que estes possam constituir
uma gama enorme de diferentes proteínas com diferentes arranjos espaciais e as mais diversas
funções. Alguns autores relatam que para formar uma proteína é necessária uma cadeia com mais
de 70 aminoácidos. Já os peptídeos (“fragmentos de proteínas”) podem ser formados por dois ou
mais aminoácidos.
Esquema representativo dos diferentes níveis de estrutura proteica da hemoglobina

No organismo, os aminoácidos existem na forma de “zwitterion”, ou seja, compostos com cargas
positivas e negativas totalizando uma carga nula.
Estrutura de um aminoácido na forma de “zwitterion”.
Quimicamente, os aminoácidos podem ser considerados como compostos anfotéricos uma vez que
podem atuar como ácidos na presença de bases (Equação 1) ou como bases na presença de ácidos
(Equação 2), seguindo a definição de Brönsted.
Equação 1: Aminoácido atuando como ácido.
Equação 2. Aminoácido atuando como base.
Um estudo destas propriedades ácido-base pode ser realizado utilizando-se titulações

partindo-se de aminoácidos contidos em soluções ácidas (com seus grupamentos amino
completamente protonados). Nestes casos, quando se adiciona base (OH ) na solução, o pH
aumenta gradativamente, sendo possível monitorar o seu valor em função das quantidades
adicionadas pelo uso de pHmetros ou papel de indicador universal (0-14 unidades). Se forem
lançados em gráfico o volume ou número de mols de base (OH ) em função do pH da mistura
resultante, é possível obter algumas das propriedades intrínsecas dos aminoácidos como o pK a
(logaritmo negativo da constante de ionização) e pI (ponto isoelétrico – logaritmo negativo do pH em
que os aminoácidos estão completamente na forma de“zwitterion”).
Curva de Titulação da Alanina.

De uma maneira geral, quando consideramos um ácido do tipo HA ionizado em solução
aquosa (Equação 3), podemos escrever a seguinte equação para descrever o pH do meio (Equação
4 – Equação de Henderson-Hasselbach):
Equação 3. Ácido de Brönsted em equilíbrio aquoso
Equação 4. Equação de Henderson-Hasselbach.
Uma análise simples da equação de Henderson–Hasselbach pode fornecer o pK a de um

determinado ácido de Brönsted. Se o termo logarítmico da Equação 4 da for igual a 0 (zero), ou seja,
quando as [HA] e [A ] são idênticas no equilíbrio, teremos que o pH do meio é igual ao pK a (pH =
pK a ).
Tomando como exemplo o aminoácido alanina, pode-se verificar experimentalmente que

durante sua titulação com base surge um primeiro ponto de inflexão na curva (ponto (I), pK a1 )
onde as variações de pH do meio são muito pequenas em função das adições de base. Assim,
pode-se dizer que as concentrações relativas das espécies em equilíbrio [A ]/[HA] (no caso,
considere as duas espécies de aminoácidos da Equação 5) não variam significativamente nas
imediações deste ponto porque o sistema está tamponado. O ponto de inflexão (II) é obtido numa
faixa muito pequena da variação da quantidade de base adicionada, caracterizando o ponto de
viragem na titulação da função ácido carboxílico (função mais acídica) e neste caso o pI (ponto
isoelétrico). No ponto (III), de maneira similar ao que ocorre para o ponto (I), obtêm-se o pK a2 da
função amina protonada. As Equações 5 e 6 descrevem os equilíbrios das espécies químicas
durante as titulações.
Equação 5. Equilíbrio envolvido na primeira ionização.
Equação 6. Equilíbrio envolvido na segunda ionização.

2-Objetivo
Este experimento didático tem como proposta fazer com que os estudantes tenham contato
com os aspectos estruturais dos aminoácidos, estudem suas propriedades e diferenças estruturais e
aprendam, por meio de titulação, as propriedades ácido-base das unidades monoméricas que
constituem as proteínas. Do ponto de vista experimental, será utilizada a técnica de titulação ácido-
base, que permitirá que o estudante correlacione diversas características estruturais destes
compostos com seu comportamento químico compreendendo, assim, os conceitos teóricos.
3-Procedimentos
1) Assistir o vídeo e explorar os objetos de aprendizagem:
Vídeo: Titulação de aminoácidos
https://www.youtube.com/watch?v=2vInVzyXluo
Ácidos e Bases
https://phet.colorado.edu/sims/html/acid-base-solutions/latest/acid-base-solutions_en.html
Escala de pH
https://phet.colorado.edu/sims/html/ph-scale/latest/ph-scale_en.html
4-Conclusão
Portanto, para melhor entedimento do assunto irei tratar os conceitos com situações e
explica-las. Começando pelo PH, se adicionarmos água a um tampão, quando ele é diluído, a
capacidade ‘tamponante’ é afetada?
Se adicionarmos água a um tampão temos que o pH, dependerá da concentração de
reagente adicionada, pois a capacidade tamponante tem um intervalo onde o pH não é alterado,
mesmo que acrescido de uma certa quantidade de solução contendo um ácido ou uma base fortes.
Já a concentração de reagente existente no sistema irá diminuir.
Escrevendo com equações de equilibrio dois sistemas de tampão encontrados no ser
humano. Formado por ácido carbônico e bicarbonato de sódio, substâncias presentes no sangue, é
formada, principalmente, por substâncias como ácido carbônico (H2CO3) e ânion bicarbonato
(HCO3-), cada qual com sua equação de ionização.
Observe que essa solução-tampão apresenta um ácido fraco (H2CO3 ) e o sal (NaHCO3).
Essa solução é levemente básica, já que o valor do seu pH varia de 7,35 a 7,45. A redução do pH
sanguíneo para abaixo de 7,35 é chamada de acidose, enquanto que a elevação para acima de 7,45
é uma alcalose, ambos processos anormais e com mais de uma causa.
5-Referências
VOET, D.; VOET, J.G. Bioquímica. 3 ed. Porto Alegre:Artmed, 2006.

ZKOOLMAN, J.; ROEHM, K. H. Color Atlas of Biochemistry 2012, 3rd.

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A partir da determinação experimental do valor da constante de ionização da água é possível

1.1. Sistemas Tampão

Praticamente todos os processos biológicos dependem do pH. Assim, pequenas mudanças

O tamponamento resulta do equilíbrio entre duas reações reversíveis ocorrendo em uma

2.1. Propriedades ácido-base dos aminoácidos

Em química, um aminoácido é qualquer molécula que contém simultaneamente grupos

Esquema representativo dos diferentes níveis de estrutura proteica da hemoglobina

Estrutura de um aminoácido na forma de “zwitterion”.

Equação 1: Aminoácido atuando como ácido.

Equação 2. Aminoácido atuando como base.

Um estudo destas propriedades ácido-base pode ser realizado utilizando-se titulações

Curva de Titulação da Alanina.

Equação 3. Ácido de Brönsted em equilíbrio aquoso

Equação 4. Equação de Henderson-Hasselbach.

Uma análise simples da equação de Henderson–Hasselbach pode fornecer o pK a de um

Tomando como exemplo o aminoácido alanina, pode-se verificar experimentalmente que

Equação 5. Equilíbrio envolvido na primeira ionização.

Equação 6. Equilíbrio envolvido na segunda ionização.

1) Assistir o vídeo e explorar os objetos de aprendizagem:

Vídeo: Titulação de aminoácidos

VOET, D.; VOET, J.G. Bioquímica. 3 ed. Porto Alegre:Artmed, 2006.

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