AULA 5. Enzimas I

Enzimas:
Conceito, propriedades e
classificação
Professora: Dra. Darlen Cardoso de Carvalho

darlen.c.carvalho@gmail.com
Enzimas: Importância clínica
• Doenças genéticas hereditárias:

➢ Deficiência ou ausência de enzimas;
- Ex: Fenilcetonúria (deficiência da enzima fenilalanina
hidroxilase);
• São importantes no diagnóstico de várias doenças;
- Ex: Hepatite: Transaminases: ALT, AST;
- Ex: Câncer de próstata (Fosfatase ácida prostática);
• Muitos fármacos exercem seu efeito biológico por meio
de interações com as enzimas;
- Ex: Anti-inflamatórios não esteroidais (inibe as COXs).
Caracteríscas gerais das Enzimas
• Geralmente são proteínas (algumas são riboenzimas);

• Possuem todas as características das proteínas;
• Catalisadores das reações biológicas;
• Estão quase sempre dentro da célula, e
compartimentalizadas;
• Alto grau de especificidade por seus substratos;
• Funcionam em solução aquosa em condições ótimas de
temperatura e pH;
• Atuam em concentrações muito baixas;
• Podem ter sua concentração e atividade reguladas.
Enzimas: Conceito
• As enzimas são na maioria das vezes proteínas

especializadas que catalisam as reações
químicas biológicas (formam ou quebram
ligações covalentes) em uma velocidade
compatível com a vida.
➢ Quase todas as reações químicas na célula

requerem a ação de uma enzima!
Enzimas: Conceito
• Formam ou quebram ligações covalentes:
Enzimas: Conceito
• A atividade catalítica das enzimas dependem da sua
estrutura (primária, secundária e terciária)
Propriedades das Enzimas
➢ Eficiência catalítica;
➢ Alto grau de especificidade;
➢ Podem ser reguladas (Regulação);
Eficiência catalítica
• São catalizadores capazes
de aumentar enormemente
a velocidade de reações
químicas específicas sem
serem consumidos no
processo.
Especificidade
• As enzimas são altamente específicas,

interagindo com um ou alguns poucos
substratos e catalizando apenas um tipo
de reação química.
Eficiência catalítica
E + S ⇌ ES E + P
Especificidade
• Sítio Ativo: Região específica, em forma de fenda ou
bolso, onde cadeias laterais de aminoácidos criam um
ambiente tridimensional complementar ao substrato.
Especificidade
• Tipos de interações Enzimas-substratos:
• Van der Walls;

• Eletrostáticas;
• Ligações de hidrogênio;
• Hidrofóbicas.
Especificidade
• Como a enzima se liga ao seu substrato?
➢ Teoria chave-e-fechadura: O sítio ativo da enzima

tem formato complementar ao seu substrato,
promovendo um encaixe perfeito.
➢ Teoria do ajuste induzido: O substrato é capaz de

induzir uma mudança na conformação de uma
enzima.
Especificidade
• Teoria chave-e-fechadura
Especificidade
• Teoria do ajuste induzido:
Especificidade
• Teoria do ajuste induzido:
Especificidade
Estabilização do estado de transição
• Estrutura na qual as ligações que estão passando por

uma transformação são tais que não é igual nem ao
substrato nem ao produto.
Estabilização do estado de transição
• As enzimas apresentam alta afinidade pelo

Estado de Transição;
• A energia livre requerida para se atingir o estado
de transição mais instável é chamada de energia
de ativação;
• O catalizador (enzima) diminui a energia do
estado de transição (ΔE).
Cofatores e Coenzimas
• Enzimas necessitam de auxílio

• Co-fatores:
- Localizados no Sítio Ativo;
- Essenciais para a atividade enzimática;
- Íons inorgânicos (Fe, Zn, K+, Mg).
• Coenzimas: Moléculas orgânicas (derivadas de vitaminas)
➢ Grupos prostéticos: Coenzima ligada fortemente (ligação

covalente) a uma enzima;
➢ Co-substrato: Coenzima ligada fracamente.
Cofatores e Coenzimas
Coenzimas
• Enzima ativa + coenzima (grupo prostéticos)

= Holoenzima
• Parte protéica = Apoenzima
Coenzimas
Classificação das enzimas
• Existem seis classes de enzimas (cada uma com
subclasses;
• As classes são definidas pela reação química que
catalisam;
• International Union of Biochemistry and Molecular
Biology (IUMMB): O nome de uma enzima tem 2 partes:
➢ 1ª parte: Substrato da enzima;

➢ 2ª parte: Tipo de reação catalisada terminando com “ase”
➢
Ex: Glicose-fosfotransferase
1. Óxido-redutases
• Catalisam reações de oxirredução,

transferindo elétrons (hidretos “H-”ou prótons
“H+”).
AH2+B A+BH2
2. Transferases
• Transferem um grupo químico de uma molécula
para outra. Ex: Quinase, aminotransferase
A-X+B A+B-X
3. Hidrolases
• Catalizam reações de hidrólise: Adição de água a
uma ligação química.
A-B+H2O A-H+B-OH
4. Liases
• Liase implica em quebra. Geralmemte catalisam
uma clivagem de ligação carbono-carbono.
A= B+X-Y X-A-B-Y
5. Isomerase
• Estão envolvidas com o movimento de um grupo ou de
uma dupla-ligação dentro da mesma molécula. Ex: troca de
posição de uma hidroxila ou uma carbonila.
X-A-B-Y Y-A-B-X
6. Ligases
• Unem átamos de carbono, porém requerem energia
para que a reação ocorra (geralmente do ATP).
A+B A-B
Isoenzimas
• São diferentes formas estruturais de uma proteína
que catalisa a mesma reação;
• São produtos de genes diferentes, possuem

diferentes graus de identidade de sequência, e
podem ter propriedades cinéticas diferentes.
• Exemplo: Lactado desidrogenase (participa do

processo de transformar a glicose em energia).
Isoenzimas

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Professora: Dra. Darlen Cardoso de Carvalho

• Doenças genéticas hereditárias:

• Geralmente são proteínas (algumas são riboenzimas);

• As enzimas são na maioria das vezes proteínas

➢ Quase todas as reações químicas na célula

• As enzimas são altamente específicas,

• Van der Walls;

• Como a enzima se liga ao seu substrato?

➢ Teoria chave-e-fechadura: O sítio ativo da enzima

➢ Teoria do ajuste induzido: O substrato é capaz de

• Estrutura na qual as ligações que estão passando por

• As enzimas apresentam alta afinidade pelo

• Enzimas necessitam de auxílio

➢ Grupos prostéticos: Coenzima ligada fortemente (ligação

• Enzima ativa + coenzima (grupo prostéticos)

➢ 1ª parte: Substrato da enzima;

• Catalisam reações de oxirredução,

• São produtos de genes diferentes, possuem

• Exemplo: Lactado desidrogenase (participa do

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