3 Aula Enzimas - Metaboquímica

O que são Enzimas?
Enzimas são proteínas que agem como catalizadores biológicos
- Proteínas (ribozimas), altamente especializadas
- Específicas ao substrato – Diferenciam até isômeros.
- Poder catalítico elevado.
- Aceleram reações químicas (temperatura e pH ideais), diminuindo a energia de ativação;
- São altamente eficientes à Aceleram a velocidade na ordem de 103 e 108;
- São capazes de transformar 100 a 1000 moléculas de substrato em produto/segundo.
- Regulam e catalizam as reações metabólicas.
- Não são alterados e nem consumidos (processo)

Conceitos importantes:
Catalizador à toda substancia capaz de aumentar a velocidade de uma reação.

Substratoà São os reagentes de uma reação enzimática;
Produto à Resultado da Catálise;
Sítio ou centro ativo à É o local da molécula da enzima onde o substrato se liga;
Especificidade das enzimas (modelo chave-fechadura e modelo ajuste induzível)
A especificidade de uma enzima reside na cavidade ou fenda de ligação ao substrato (sítio
ativo-ligação fraca) situada na superfície da proteína. enzimática.
Modelo chave-fechadura: Modelo de ajuste induzível:
Ajuste perfeito e rígido O sítio se molda a molécula de substrato;
Classificadas as enzimas em relação a cadeia polipeptídica:
1) Monoméricas: Somente UMA cadeia polipeptídica;
Em geral são sintetizadas em etapas pro-enzimas (Zimogênios)
Ex.:
Presença de proteína - estômago
Pepsinogênio à Pepsina
O que é Zimogênio?
Zimogênio à Forma inativa da enzima (pró-enzima à precursor)
Classificadas as enzimas em relação a cadeia polipeptídica:
2) Oligomérica:
MAIS DE UMA cadeia polipeptídica;
Em geral, possuem sítio alostérico (Alostéricas);

Chave no metabolismo, controlam a velocidade
das reações;
O que é uma enzima alostérica? Holoenzimas e Apoenzima.
São enzimas que além do sítio catalítico elas possuem outro sítio de ligação denominado
alostérico;
Efetores alostéricos
• Positivos (aceleram)
• Negativos (inibem)
Apoenzimas (parte proteica apenas)

Holoenzimas (ligada a coenzima)
O que é uma enzima alostérica? Holoenzimas e Apoenzima.
Coenzimas: Molécula orgânica

Cofator: Molécula inorgânica
Localização celular das enzimas
Citosólica: No citoplasma
Podem ser de síntese ou degradação de moléculas;
Ex.: Enzimas da Glicólise (Quebra da glicose) ou Glicogênese (Síntese de Glicose)
Mitocondriais: Localizadas na mitocôndria

Participam do metabolismo. Enzimas do Ciclo de Krebs; Oxidação de Ácidos Graxos;
Nucleares: Localizadas no núcleo
Síntese de RNA/DNA (DNA Polimerase/RNA Polimerase)
Lisossomais: Lisossomo
Participam da degradação de macromoléculas (lipídios, proteínas etc.)
Classificação em relação a reação catalisada?
Atuação
1) Oxirredutases: Transferência de Elétrons (Oxirredução)
NADHà Oxida
Perde e-
Piruvato à Reduz
Ganha e-
Geralmente são nomeadas como Desidrogenases ou Oxidases

Atuação
2) Transferases: Transferem grupos entre as moléculas

Ex.: Alanina aminotrasferase
Ex: amino (NH) de um aminoácido para um cetoácido.

Atuação

3) Hidrolases: “Quebram” reações com a adição da H2O;
Amilase, Nuclease, Tripsina, etc.
Cofator: Níquel (Ni++)!
Os metais são importantíssimos

Mg++; Zn+; Ca++; Fe++
Alimentação balanceada
4) Liases: Desfaz ligações químicas; C-C; C-N; C-S
Ex.: Dehidratases (Retiram H2O); Descarboxilases (CO2)
Ex.: Piruvato descarboxilase (fermentação a álcool em leveduras)
Coenzima e
Cofator
5) Isomerases: Transferem grupos na mesma molécula;
Mudam grupos funcionais na mesma molécula à ISÔMEROS;
Fosfotriose Isomerase
Representadas pelas epimerases, mutases e transferases
Atuação
6) Ligases: Fazem ligações químicas;
Essas enzimas gastam ATP
Coenzima à Vitamina B7
Em relação ao consumo energético, como as enzimas interferem nas reações?
Exotérmica
Facilita a interação (colisão)

Ação enzimática para quebra de ligação
Torção estrutural mediada pela ação enzimática

Em relação ao consumo energético, como as enzimas interferem nas reações?
↓ a Energia de ativação à Não mexe no DG

Energia de ativação Energia gasta para começar
Tudo é mais rápido ou fácil com a ajuda das enzimas

Cinética Enzimática
A velocidade das reações dependem de quais fatores?
1 - Concentração do substrato: Determina a velocidade máxima da reação
Obs: Porém, até certo ponto à Saturação enzimática
2 - Concentração da enzima 4 - Temperatura Enzimas humanas: 30-40ºC

3 - pH
Redução da atividade
Desnaturação
Exceções:
Enzimas digestivas à Pepsina (pH – 2,0) / Tripsina (pH – 8,0). Temperatura ↑ à Taxa de reação ↑, até desnaturação
Km: [S] na metade da Vmáx
Obs: Km define a afinidade da enzima pelo substrato.
Quanto menor o Km, mais forte a interação E/S.
Vmáx: ponto de saturação de enzima
Hexoquinases (I-IV)
Glicose à Glicose-6P
Constante Michaeliana
Constante Catalítica (Kcat)
Quanto maior o Kcat à mais rápida a reação (poder catalítico).

Constante de especificidade
Qual o melhor dos substrato abaixo para determinada enzima?
Como funcionam os inibidores enzimáticos? (competitivo, não-competitivo e irreversível).
“São substâncias que interfere na ação de uma enzima, tornando mais lenta a
velocidade da reação”.
Podem ser:
• Competitivos: Disputam o mesmo sítio ativo. O inibidor se liga reversivelmente ao sítio
ativo;
• Não-competitivos: O inibidor se liga a um sítio diferente do sítio ativo. Ele muda a
conformação da enzima e altera a sua capacidade catalítica.
• Irreversível: O inibidor se liga permanentemente a enzima.
Para alcançar a Vmáx teria que aumentar a concentração do substrato

O inibidor só liga a enzima se o substrato já estiver ligado (ES) à mudança conformacional

Os alunos...
Depois da Aula de Bioquímica

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Enzimas são proteínas que agem como catalizadores biológicos

- Proteínas (ribozimas), altamente especializadas

- Específicas ao substrato – Diferenciam até isômeros.

- Poder catalítico elevado.

- Aceleram reações químicas (temperatura e pH ideais), diminuindo a energia de ativação;

- São altamente eficientes à Aceleram a velocidade na ordem de 103 e 108;

- São capazes de transformar 100 a 1000 moléculas de substrato em produto/segundo.

- Regulam e catalizam as reações metabólicas.

- Não são alterados e nem consumidos (processo)

Catalizador à toda substancia capaz de aumentar a velocidade de uma reação.

Em geral, possuem sítio alostérico (Alostéricas);

Apoenzimas (parte proteica apenas)

Coenzimas: Molécula orgânica

Podem ser de síntese ou degradação de moléculas;

Ex.: Enzimas da Glicólise (Quebra da glicose) ou Glicogênese (Síntese de Glicose)

Mitocondriais: Localizadas na mitocôndria

Geralmente são nomeadas como Desidrogenases ou Oxidases

2) Transferases: Transferem grupos entre as moléculas

Ex: amino (NH) de um aminoácido para um cetoácido.

Classificação em relação a reação catalisada?

Os metais são importantíssimos

Facilita a interação (colisão)

Torção estrutural mediada pela ação enzimática

↓ a Energia de ativação à Não mexe no DG

Tudo é mais rápido ou fácil com a ajuda das enzimas

2 - Concentração da enzima 4 - Temperatura Enzimas humanas: 30-40ºC

Quanto menor o Km, mais forte a interação E/S.

Vmáx: ponto de saturação de enzima

Quanto maior o Kcat à mais rápida a reação (poder catalítico).

Para alcançar a Vmáx teria que aumentar a concentração do substrato

O inibidor só liga a enzima se o substrato já estiver ligado (ES) à mudança conformacional

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