Aula 2 - Aminoácidos Pepetídeos e Proteínas

UNIVERSIDADE FEDERAL DO PIAUÍ
DEPARTAMENTO DE BIOQUÍMICA E FARMACOLOGIA

DISCIPLINA: BIOQUÍMICA
Prof°. Dr. João Marcelo Castro

Genética Oncológica e Atividade Antitumoral
j.marcelo@ufpi.edu.br
AMINOÁCIDOS E PEPTÍDEOS
1. Introdução
Proteínas:
➢ Grego protos = “ a primeira” ou “ a mais importante”
➢Macromoléculas mais abundantes nas células vivas;
➢Grande variabilidade de estrutura, apresentando milhares de tipos
diferentes;
➢Grande diversidade de funções biológicas encontrado em uma
única célula;
➢Papel central no Metabolismo Celular.
❑Subunidade Monomérica: Aminoácidos
❑ Todas as proteínas, desde as formas mais

antigas de bactérias até as formas mais
complexas de vida, são compostas pelo
mesmo grupo de 20 aminoácidos;
❑ Esses aminoácidos são ligados entre si

para formar as proteínas por ligações
covalentes;
❑ Proteínas com propriedades extremamente

diferentes são formadas pelos mesmos 20
aminoácidos em muitas combinações e
seqüências diferentes;
➢ É a partir destes 20 compostos que organismos diferentes produzem uma grande diversidade
de proteínas, com inúmeras e distintas propriedades.
Funções:
 Enzimas;
 Hormônios;
 Anticorpos;
 Transportadoras;
 Nutricional;
 Fibras musculares;
 Estrutural (Cristalino do olho; teias de aranha; chifre do rinoceronte);
 Antibióticos;
 Venenos de fungos; etc.
2. Aminoácidos
Primeiro Aminoácido a ser identificado: Asparagina (1806), aspargo;
Glicina = glycos = gosto doce
Tirosina = tyros = queijo
O último dos 20 a ser identificado foi o aminoácido Treonina (1938);
Para serem classificados dentro de um grupo químico, eles possuem características
estruturais em comum.
2.1. Definição e Características dos Aminoácidos
Todos os aminoácidos possuem:
Um grupo carboxílico (−COOH), um grupo amino (−+NH3) e um
átomo de H ligados ao mesmo átomo de carbono;
Além dos grupos acima, está ligado neste mesmo carbono um grupo
radical R que é variável em tamanho e característica química entre os
diferentes aminoácidos (carga, estrutura, solubilidade, etc.);
O átomo de carbono central é chamado de C e é um centro

assimétrico da molécula;
Aminoácidos Padrões e suas Abreviações
Nomenclatura
Abreviada dos
Aminoácidos
3 Letras (Ser, Gly,

Trp, Try, Phe, Ala,
etc.);
1 Letra (A, T, G, W,
Q, N, M, D, E, K, R,
etc.).
2.2. Classificação dos Aminoácidos
Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com as

propriedades químicas do grupo R;
Esta classificação não é completamente fixa e pode apresentar

variações;
A polaridade do grupo R é um dos fatores mais importantes na

classificação dos aminoácidos para sua solubilidade em água a pH
7,0;
Principais Grupos:
(1) Aminoácidos Não-polares (hidrofóbicos), com grupos R alifáticos
Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina – Grupos R grandes promovem

estabilização por interações hidrofóbicas;
Glicina – Grupo R pequeno (não interfere);
Prolina – Reduz a flexibilidade;
Metionina – Sulfurado.
2. Aminoácidos com grupos R aromáticos
•Relativamente apolares, absorvem luz na região do ultravioleta – triptofano e
tirosina A280
•Detecção e Caracterização de proteínas
3. Aminoácidos Polares,
com grupos R não carregados
Mais solúveis em água

(hidrofílicos);
Cisteína – oxidada para formar

cistina (S-S), essas pontes são
importantes na estabilização
de proteínas.
4. Aminoácidos com grupos R carregados positivamente
Básicos – Lisina, arginina e histidina.

5. Aminoácidos com grupos R carregados negativamente
Ácidos – Possuem um segundo grupo carboxila (COO-), GLUTAMATO E

ASPARTATO
Outros aminoácidos que podem ocorrer nas proteínas
Por modificações de resíduos primários:
4-hidroxiprolina – prolina (colágeno);
5-hidroxilisina – lisina (parede celular e colágeno);
6-N-metilisina – lisina (miosina);
λ-carboxiglutamato – protrombina (Ca++);
Desmosina – 4 lisinas (elastina);
Selenocisteína – pós-síntese (Se);
300 aminoácidos com grande variedade de funções nas células e não
encontradas nas proteínas;
Modificações dos aminoácidos
reversíveis envolvidos na regulação
da atividade proteica.
São intermediários-chave (metabólitos) na biossíntese da arginina
e no ciclo da uréia
2.3 Característica de Ácidos e Bases dos aminoácidos
Os aminoácidos podem funcionar como doadores e
aceptores de prótons H+, em água apresentam-se como um
íon dipolar ou “zwitterion”, predominam em pH neutro;
Substâncias com esta característica são chamadas de
anfotéricas (anfólitos = eletrólitos anfóteros);
2.3 Característica de Ácidos
e Bases dos aminoácidos
3. PEPTÍDEOS E PROTEÍNAS
Cadeias de aminoácidos ligados entre si por uma ligação covalente, chamada ligação
peptídica;
Oligopeptídeo → poucos aminoácidos

Polipeptídeo → vários aminoácidos (de acordo com a Massa molecular, abaixo de
10.000)
Proteínas → acima de 10.000
Aminoácidos ligados por ligação peptídica → Resíduos de Aminoácidos
Polaridade da Cadeia Polipeptídica

Amino-terminal ou N-terminal;
Carboxi-terminal ou C-terminal.
PEPTÍDEOS
➢Formados pela união de aminoácidos:
 2 aminoácidos.....................dipeptídeos
 3 aminoácidos.....................tripeptídeos
 4 aminoácidos.....................tetrapeptídeos
 Poucos aminoácidos...........oligopeptídeos
 muitos aminoácidos............polipeptídeos
POLIPEPTÍDEOS X PROTEÍNAS
LIGAÇÃO PEPTÍDICA
2 aminoácidos livres
Interação para
formação da ligação
peptídica
Formação da ligação
peptídica com
liberação de H2O
Formação da ligação peptídica
+
+ -
H3
Resíduo de aa
H3+ -
Resíduo de aa Configuração trans

cis
N° de ligações peptídicas: AA - 01
O pentapetídeo seril-glicil-tirosil-alanil-leucina, Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu, ou

SGYAL.
COMPONENTES DOS PEPTÍDIOS
• Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos

- presença da ligação peptídica
•Grupamento N-terminal (NH3+ livre)
C- terminal (COO- livre)
•Resíduos de aminoácidos
•Radicais dos aminoácidos - ligados a espinha dorsal
- radicais são responsáveis pelas propriedades dos peptídios
NOMENCLATURA DOS PEPTÍDIOS
COOH
CH3 (CH2)2 (CH2)4-NH2
+H N - CH - CO - HN - CH - CO - HN - CH – COO-
3 _
Alanina Glutamato Lisina
ALANIL GLUTAMIL LISINA

NOMENCLATURA
Alanilglutamilglicilisina
Pequenos Polipeptídeos e Peptídeos com atividade biológica
Insulina → 2 cadeias de polipeptídeos (30 e 21);
Glucagon → 29 resíduos de aminoácidos
Dipeptídeos: Aspartame (Adoçantes) e Aspartato de Arginina.
Glutationa: Tripeptídeo com ação antioxidante.
Ocitocina – 9 resíduos aminoácidos;
Bradicinina – 9 resíduos de aminoácidos;

Glucagon
• Hormônio peptídico - 29 aa
• Produzido pela células  das ilhotas do pâncreas
EFEITOS FISIOLÓGICOS → Visam  a glicemia

•Degradar o glicogênio;
•Sintetizar glicose;
•Estimular a liberação de ác. graxos do tecido adiposo;
Peptídeos de importância biológica
Glutatião ou glutationa
•Ação antioxidante;
•Proteção contra efeitos tóxicos
dos intermediários ativos do
oxigênio.
-glutamil cistenil glicina
Reação envolvendo a glutationa
HH
Glutationa
peroxidase
H2O2→2H2O
Free
Radicals
CÂNCER
Vasopressina Ocitocina
Cys
Cys
Phe
Ile
Cys Ar Cys Leu

g
• Vasopressina- hormônio antidiurético
Receptores V1 -leito vascular - vasoconstritor
Receptores V2- túbulos renais - antidiurético
• Ocitocina- hormônio que atua no sistema
reprodutor feminino
•Estimula a freqüência e a amplitude das contrações da
musculatura uterina no fim da gestação.
•Desempenha um papel durante a lactação.
PROTEÍNAS SUBUNIDADES MÚLTIPLAS
HEMOGLOBINA
•Formados por 4 cadeias polipeptídicas;
•2 e 2
• PROTEÍNA OLIGOMÉRICA
• PROTÔMEROS
Algumas proteínas contêm outros grupos
químicos além dos aminoácidos
Proteínas
Conjugadas Simples
Grupo prostético +
parte proteica
Ribonucleases e
quimiotripsina
Lipoproteínas
Glicoproteínas
Metaloproteínas
PERGUNTAS

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Prof°. Dr. João Marcelo Castro

❑Subunidade Monomérica: Aminoácidos

❑ Todas as proteínas, desde as formas mais

❑ Esses aminoácidos são ligados entre si

❑ Proteínas com propriedades extremamente

O átomo de carbono central é chamado de C e é um centro

3 Letras (Ser, Gly,

Os aminoácidos podem ser classificados de acordo com as

Esta classificação não é completamente fixa e pode apresentar

A polaridade do grupo R é um dos fatores mais importantes na

(1) Aminoácidos Não-polares (hidrofóbicos), com grupos R alifáticos

Alanina, Valina, Leucina e Isoleucina – Grupos R grandes promovem

Glicina – Grupo R pequeno (não interfere);

Prolina – Reduz a flexibilidade;

Mais solúveis em água

Cisteína – oxidada para formar

Básicos – Lisina, arginina e histidina.

Ácidos – Possuem um segundo grupo carboxila (COO-), GLUTAMATO E

Oligopeptídeo → poucos aminoácidos

Aminoácidos ligados por ligação peptídica → Resíduos de Aminoácidos

Polaridade da Cadeia Polipeptídica

Resíduo de aa Configuração trans

O pentapetídeo seril-glicil-tirosil-alanil-leucina, Ser–Gly–Tyr–Ala–Leu, ou

• Espinha dorsal - formada pela união dos aminoácidos

Alanina Glutamato Lisina

ALANIL GLUTAMIL LISINA

Insulina → 2 cadeias de polipeptídeos (30 e 21);

Glucagon → 29 resíduos de aminoácidos

Dipeptídeos: Aspartame (Adoçantes) e Aspartato de Arginina.

Glutationa: Tripeptídeo com ação antioxidante.

Ocitocina – 9 resíduos aminoácidos;

Bradicinina – 9 resíduos de aminoácidos;

EFEITOS FISIOLÓGICOS → Visam  a glicemia

Cys Ar Cys Leu

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