AMINOÁCIDOS

E PROTEÍNAS

PROFª JORDÂNIA MARQUES

COMPOSIÇÃO
QUÍMICA DA
CÉLULA
 PROTEÍNAS
Abundante componente celular
Diversas formas e funções
 PROTEÍNA

CITOESQUELETO TRANSPORTE DE CONTRAÇÃO

MOLÉCULAS MUSCULAR

MEMBRANAS ENZIMAS

COLÁGENO ANTICORPOS
AMINOÁCIDOS

UNIDADES
MONOMÉRICAS
QUE FORMAM AS
PROTEÍNAS
DOGMA CENTRAL DA BIOLOGIA
MOLECULAR
SÍNTESE PROTEICA
 AMINOÁCIDOS (AA)
Proteínas são sintetizadas a partir de 20 aa diferentes.

O primeiro a ser descoberto foi a asparagina, em 1806.

O último dos 20 aa ser descoberto treonina, em 1938.

A asparagina foi descoberta pela primeira vez no aspargo;

▪

Glutamato no glúten do trigo;

▪

Tirosina foi isolada a primeira vez a partir do queijo (seu nome é

▪

derivado do grego tyros, “queijo”);

Glicina (do grego glykos, “doce”) sabor adocicado.
▪
 AMINOÁCIDOS (AA)
Aminoácidos incomuns também têm funções importantes

20 aa fazem parte das proteínas

Existem muitos AA na natureza (mais de 300). Eles têm várias funções,
mas não são todos constituintes de proteínas.
10%
Exemplos:
•4-hidroxiprolina, um derivado da prolina
•5-hidroxilisina, derivada da lisina
•Selenocisteína, derivado de serina. Contém selênio em vez do enxofre
da cisteína. Constituinte apenas algumas poucas proteínas
conhecidas.
ESTRUTURA

Carbono α: refere-se ao carbono adjacente ao grupo funcional.

ESTRUTURA

Carbono α: refere-se ao carbono adjacente ao grupo funcional.

 AMINOÁCIDOS

CLASSIFICADOS DE ACORDO COM A POLARIDADE

APOLARES OU POLARES OU
HIDROFÓBICOS HIDROFÍLICOS

COM BASE NAS PROPRIEDADES DO GRUPO R/CADEIA LATERAL

 CLASSIFICAÇÃO METABÓLICA E NUTRICIONAL DOS
AMINOÁCIDOS

INDISPENSÁVEIS OU ESSENCIAIS
São aqueles que não podem ser sintetizados pelo organismo,
necessitando ser obtidos por meio da alimentação.

DISPENSÁVEIS OU NÃO ESSENCIAIS

Podem ser sintetizados no organismo a partir de outros
aminoácidos ou outros metabólitos.

CONDICIONALMENTE DISPENSÁVEIS/ESSENCIAIS
Em condições normais, o organismo pode sintetizar esses
aminoácidos para alcançar as necessidades metabólicas.
Contudo, em determinadas condições fisiológicas ou
fisiopatológicas, a ingestão desses aminoácidos se torna
necessária.
Essenciais Não essenciais /essenciais
 AMINOÁCIDOS

Ligação do grupo α-carboxila de um aminoácido com o grupo α-amino de outro.

Ligação carbono-nitrogênio é
uma ligação amídica, chamada,
no caso das proteínas de
ligação peptídica.

Realizada pelos ribossomos

Gasto de ATP
 CADEIA POLIPEPTÍDICA

Pode conter um número variável de aminoácidos

▪Dipeptídio = 2 aa
▪Tripeptídio = 3 aa
▪Oligopeptídio= até 30 aa
▪Polipeptídio= maior que 30 aa

As cadeias polipeptídicas que podem ser associadas a uma

função recebe o nome de proteínas.
 FUNÇÕES DOS AMINOÁCIDOS

▪ Blocos estruturais formadores de peptídeos e

proteínas;

▪ Gliconeogênese (formar glicose);

▪ Pode ser usados como fontes de energia;

▪ Precursores de neurotransmissores (dopamina,

histamina)
 DISTÚRBIOS DO METABOLISMO DOS
AMINOÁCIDOS
São distúrbios metabólicos hereditários
FENILCETONÚRIA

Causada pela falta da

enzima necessária para
converter a fenilalanina em
tirosina.
Acúmulo de fenilalanina=
tóxica
Teste do pezinho
PROTEÍNAS

Professora: Jordânia Marques

 PROTEÍNAS

Tem como base de sua estrutura os polipeptídios

formados de ligações peptídicas entre os grupos amino
(-NH3) de um aminoácido e carboxílico (-COOH) de outro,
ambos ligados ao carbono alfa de cada um dos
aminoácidos.

Grupo carboxila Grupo amino Ligação Peptídica

H 2O
 PROTEÍNAS

⚫ As proteínas são compostos orgânicos de alto peso

molecular, formadas pelo encadeamento de aminoácidos.

⚫ É o composto orgânico mais abundante de matéria viva

(50 a 80% do peso seco da célula).

⚫ São constituintes básicos da vida.

 PROTEÍNAS

⚫ Independentemente de sua função ou espécie

de origem, são construídas a partir de um
conjunto básico de vinte aminoácidos.

Cadeia lateral

Carboxilato Amina
 PROTEÍNAS – PESO(ANIMAIS)
MÚSCULO SANGUE PELE
80% desidratado 70% seco 90%
 PROTEÍNAS

⚫ Existem muitas espécies diferentes de proteínas, cada uma

especializada para uma função biológica diversa.

⚫ A maior parte da informação genética é expressa pelas

proteínas.

⚫ Todas contêm carbono, hidrogênio, nitrogênio e oxigênio, e

quase todas contêm enxofre.

⚫ Algumas proteínas contêm elementos adicionais,

particularmente fósforo, ferro, zinco e cobre.
 PROTEÍNAS CLASSIFICAÇÃO

✔ Quanto à Composição
🡪 Proteínas Simples ou Homoproteínas:
- constituidas apenas de aminoácidos.

Albumina Queratina
 PROTEÍNAS CLASSIFICAÇÃO

✔ Quanto à Composição
Proteínas Conjugadas Heteroproteínas:
- constituídas de aminoácidos mais outro
componente não-proteico, denominado grupo
prostético.
 PROTEÍNAS CLASSIFICAÇÃO

✔ Quanto à Forma:
Proteínas Fibrosas:
A maioria insolúveis nos solventes aquosos com pesos
moleculares muito elevados.

São formadas geralmente por longas moléculas +/-

retilíneas e paralelas ao eixo da fibra.

Ex.: (proteínas de estrutura - colágeno do conjuntivo,

as queratinas dos cabelos, a fibrina do soro sanguíneo ou
a miosina dos músculos).
 PROTEÍNAS CLASSIFICAÇÃO

✔ Quanto à Forma:
Proteínas Fibrosas:

Queratina Miosina
 PROTEÍNAS CLASSIFICAÇÃO

✔ Quanto à Forma:
Proteínas Globulares
Estrutura espacial mais complexa, são +/- esféricas.

São geralmente solúveis nos solventes aquosos

(enzimas, transportadores como a hemoglobina, etc.)
PROTEÍNAS CLASSIFICAÇÃO

Globulares

Mioglobina Hemoglobina
 PROTEÍNAS CLASSIFICAÇÃO

De acordo com seu modo de interação

com a membrana

- proteínas integrais - interagem diretamente

com a membrana;
- proteínas periféricas - associam-se às
membranas ligando-se à superfície delas;
- proteínas ligadas a lipídeos.
 PROTEÍNAS
CLASSIFICAÇÃO
PROTEÍNAS ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL

Estrutura Primária
Caracteriza por ter apenas ligações peptídicas entre os
aminoácidos.

É o nível estrutural mais simples e mais importante,

pois dele deriva todo o arranjo espacial da molécula.

Resulta em uma longa cadeia de aminoácido

semelhante a um "colar de contas", com uma
extremidade "amino terminal" e uma extremidade
"carboxi terminal".
PROTEÍNAS ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL

• Estrutura Primária

COO - Val Cys Gly His Ala Ser Cys Val His Gly
NH3+
 PROTEÍNAS ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL

Estrutura Secundária
- mantida pelas ligações de H.
Ocorre graças à possibilidade de rotação das ligações
entre os C dos aminoácidos e seus grupamentos amina
e carboxila.
- α-hélice e folha β
São as estruturas periódicas do esqueleto das proteínas.
PROTEÍNAS ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL

Estrutura Secundária
- α-hélice
estabilizada por pontes de hidrogênio paralelas a seu
eixo, que ocorrem no interior do esqueleto de uma
única cadeia polipeptídica.
PROTEÍNAS ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL

Estrutura Secundária

-folha β
🡪 Consiste em um feixe de polipeptídios paralelos
unidos por pontes de hidrogênio.
- estrutura flexível mas não elástica.

Ex.: seda (forte mas ao mesmo tempo resistente ao

estiramento).
PROTEÍNAS ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL

Estrutura Secundária
- folha β

Folha - β
PROTEÍNAS ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL

Estrutura Terciária

Refere ao arranjo espacial da cadeia polipeptídica.

- refere-se ao dobramento e à torção específica que dá às
proteínas sua atividade biológica específica.

Estabilizada por:
- Ligações dissulfeto;
- Ligações iônicas
- Ligações ou pontes de H;
PROTEÍNAS ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL

Estrutura Terciária
 PROTEÍNAS ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL

Estrutura Quaternária

-Formadas por mais de uma unidade estrutural;

-Ocorre quando duas ou mais proteínas, cada uma com sua
própria estrutura primária, secundária e terciária, combinam
para formar uma unidade mais complexa.

-Estas subunidades estruturais se ligam entre si através de

ligações não covalentes.

-Ex.: hemoglobina
PROTEÍNAS ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL

Estrutura Quaternária

cadeias α cadeias β

Hemoglobina
cadeias β cadeias α
 PROTEÍNAS ORGANIZAÇÃO ESTRUTURAL

Longa Mantida Estabilizada + de uma

cadeia de aa pelas Ponte por: ligações subunidade
de dissulfeto, estrutural
Hidrogenio PH, ligações
salinas
 MUTAÇÕES

Mutações no código genético resultam em proteínas com um estrutura primária

alterada.

Mutações em um único aminoácido podem afetar o funcionamento de uma proteína

ou podem conferir vantagem específica para um tecido
 IMPORTÂNCIA BIOLOGICA

🡪 Hemoglobina é a proteína presente nas células vermelhas do sangue e transporta oxigênio

para os tecidos;

🡪 Formada por quatro cadeias polipetídicas: 2 alfa e 2 beta (estruturas diferem na estrutura
primária, ou seja, elas têm diferentes sequências de aminoácidos e são codificadas por genes
diferentes).
 ANEMIA FALCIFORME

🡪 Anemia falciforme é causada por uma mutação no DNA que altera

apenas um aminoácido mas cadeias BETA da hemoglobina de ácido
Glutâmico por Valina.
 PROPRIEDADES DAS PROTEÍNAS

• Natureza Coloidal

- As proteínas formam dispersões coloidais na água.

- Não conseguem atravessar a membrana da célula.
- As proteínas presentes na corrente sanguínea não
podem passar através de capilares e permanecem na
corrente sanguínea.
- Assim, não deve existir nenhum material protéico na
urina. Caso exista, indica a existência de danos nas
membranas dos rins, uma possível nefrite.
 PROPRIEDADES DA PROTEÍNAS

DESNATURAÇÃO
“Qualquer modificação na conformação (estrutura secundária,
terciária ou quaternária) sem rompimento das ligações peptídicas
envolvidas na estrutura primária”. À perda da estrutura
tridimensional chama-se desnaturação.
PROPRIEDADES DA PROTEÍNAS
Desnaturação protéica

Aspectos negativos:

Perdas de algumas propriedades

Muitas proteínas biologicamente ativas perdem sua

atividade após desnaturação.

Proteínas alimentares

Perda de solubilidade e de algumas

propriedades funcionais
 PROPRIEDADES DA PROTEÍNAS
Desnaturação protéica
Aspectos positivos :

✔Processamento de alimentos

Proteínas de leguminosas: Desnaturação térmica

melhora acentuadamente a digestibilidade das
proteínas, o que resulta da inativação de inibidores de
tripsina (enzima que age na proteínas).
 Desnaturação de proteínas

Reversível ou irreversível:
Depende das ligações que estabilizam sua
conformação, da intensidade e do tipo de agente
desnaturante

Desnaturação pelo calor: irreversível

Desnaturação por uréia: comumente reversível
 Desnaturação de proteínas

Agentes de desnaturação

Físicos:
temperatura, pressão hidrostática
Químicos:
Alterações de pH, solventes orgânicos,
solutos orgânicos
 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

⚫ Estrutural e Contrátil - participam como

matéria-prima na construção de estruturas
celulares e histológicas.
⚫ Ex. Colágeno - encontrada nos ossos, tendões,
cartilagens e na pele;
⚫ Ex. Queratina - encontrada na pele, unhas e
cabelo, possui propriedades impermeabilizantes
que dificultam a perda de água pelos animais;
⚫ Ex. Albumina - presente em abundância no
plasma sanguíneo;
⚫ Ex. Proteínas miofibrilares “actina e miosina”
(músculo).
 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

⚫ Função Enzimática - As enzimas são proteínas

especiais com função catalítica, ou seja, aceleram
ou retardam reações bioquímicas que ocorrem nas
células.

⚫ Assim como os anticorpos, apresentam

especificidade em relação à reação ou substância
em que atuam.
 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

⚫ Função Hormonal – Muitos hormônios são, na

verdade, proteínas especializadas na função de
estimular ou inibir a atividade de determinados
órgãos, sendo portando reguladores do
metabolismo.

⚫ Ex. Insulina (hormônio pancreático), que

lançado no sangue, contribui para a
manutenção da taxa de glicemia.
 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

• Transporte – Muitas proteínas são

transportadoras de nutrientes e metabólitos
entre fluidos e tecidos; de uma forma geral,
transportam ativamente substâncias.

• Ex. Hemoglobina - proteína que transporta

oxigênio dos alvéolos para os tecidos e gás
carbônico dos tecidos para os pulmões.
 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

• Função de Defesa - Em nosso sistema

imunológico, existem células especializadas
na identificação de proteínas presentes nos
organismos invasores, que serão
consideradas "estranhas".
 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

• Função Nutritiva – Qualquer proteína

exerce esta função, enquanto não for tóxica.

• Todos os alimentos ricos em proteína, como

as carnes em geral, são fontes naturais de
aminoácidos indispensáveis aos seres vivos
para a produção de outras proteínas.
 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS
• Função Reguladora - Esta função é
desempenhada por um grupo especial de
proteínas denominadas vitaminas.
• As células dos vegetais clorofilados e certos
microorganismos, como bactérias, têm a
capacidade de produzirem vitaminas.
• Nos animais se dá através do processo de
nutrição.
• Cada vitamina tem um papel biológico
próprio, por isso não pode ser substituída
por outra.
 FUNÇÕES DAS PROTEÍNAS

• Reserva – Sementes de plantas armazenam

proteínas para a germinação.
• Ex. albumina do ovo e a caseína do leite.

• Coagulação sanguínea - vários são os

fatores da coagulação que possuem
natureza protéica.
• Ex. fibrinogênio, globulina anti-hemofílica.
 FUNÇÃO DAS PROTEINAS

• Estrutral e contrátil (ex.: queratina)

• Enzimática (ex.: amilase)
• Hormonal (ex.: insulina)
• Transporte (ex.: hemoglobina)
• Defesa (ex.: plasmócitos)
• Nutritiva
• Reguladora (ex.: vitaminas)
• Reserva (ex.: albumina)
• Coagulação sanguínes (ex.: fibrinogenio)
1. O que são aminoácidos? Desenhe sua estrutura:
2. O que é uma ligação peptídica? O que é um
polipeptíieo?
3. Que tipos de ligações estabilizam a estrutura terciária
de uma proteina?
4. Diferencie proteina globular de proteina fibrosa;
5. Diferencie homoproteina de heteroproteina;
6. Diferencie proteínas integrais de proteinas periféricas;
7. Com relação à estrutura secundária de uma proteína,
explique como ocorre e descreva seus tipos.
8. Descreva as principais funções das proteinas:
9. O que é desnaturação? O que pode levar uma
proteína a se desnaturar?
DÚVIDAS