En Zimas

ENZIMAS
Ana Victória Ramalho

“São duas as condições fundamentais para haver vida. Primeiro, o
organismo deve ser capaz de se autorreplicar; segundo, ele deve ser
capaz de catalisar reações químicas com eficiência e seletividade.”
“De fato, uma reação química pode ser termodinamicamente viável ou
espontânea, mas ter velocidade igual a zero ou muito próxima de zero.”
OXIDAÇÃO DA GLICOSE: PROCESSO ALTAMENTE EXERGÔNICO, TERMODINAMICAMENTE FAVORÁVEL

Ex.: glicose cristalizada ou em solução em contato com oxigênio >> sem oxidação; processo lento;
velocidade em tempo mensurável igual a zero.
E no corpo humano? Processo lento ou rápido? Qual a diferença?

A diferença é a catálise.
As enzimas são moléculas catalisadoras que atuam
aumentando a velocidade das reações e que não se consomem
nem se alteram de modo permanente durante as reações.
As enzimas aumentam de várias ordens de grandeza a velocidade das
reações que catalisam.
A maioria das enzimas são proteínas (exceção: ribozimas)
Quebra de nutrientes para fornecer energia (motilidade celular, função neural e
contração muscular) e blocos químicos de construção (construção de
proteínas, DNA, membranas, células e tecidos)
Classificação segundo o tipo de reação que catalisam.
Grande eficiência em acelerar a velocidade das reações que catalisam (superior
a dos catalisadores não enzimáticos)
Alta especificidade: tipo de reação catalisada e tipo de substrato (único um
pequeno grupo de substratos intimamente relacionados)
Algumas enzimas requerem a presença de compostos não proteicos para
poderem exercer sua atividade enzimática:
Holoenzima = enzima ativa com seu componente não proteico
Apoenzima = enzima sem seu componente não proteico
Cofator = componente não proteico é um íon metálico
Coenzima = componente não proteico é uma molécula orgânica pequena
A atividade enzimática pode ser regulada, isto é, as enzimas podem ser

ativadas ou inibidas.
Muitas enzimas estão localizadas em organelas específicas dentro da célula.
Se as reações precisam ocorrer em um tempo
viável, como torná-las mais rápidas? Qual
ação é mais propícia de acontecer?
viável, como torná-las mais rápidas?
“Em uma população de moléculas, nem todas têm o mesmo conteúdo energético. Algumas
têm conteúdo muito pequeno, outras, muito grande, e a maioria apresenta um conteúdo médio,
característico da temperatura na qual a população se encontra. Quando se eleva a
temperatura de um sistema, as moléculas, no seu conjunto, adquirem um conteúdo
energético maior, respeitando o mesmo padrão de distribuição de energia.”
viável, como torná-las mais rápidas?
O que as enzimas fazem?
A maioria das reações químicas têm uma

barreira energética que distingue os
reagentes dos produtos.
Para que os reagentes se transformem nos
produtos, é necessário que essa barreira -
chamada de energia de ativação (Ea) - seja
alcançada.
A energia de ativação ilustra a diferença entre a

energia livre dos reagentes e a energia no estado
de transição - momento que antecede a
conversão dos reagentes em produtos (quebra e
formação de ligações), sendo considerado de
curta duração e rico em energia.
“O estado de transição é um momento
molecular transitório em que eventos como
a quebra de ligação, a formação de ligação
ou o desenvolvimento de carga ocorrem
com a mesma probabilidade de seguirem
tanto para formar novamente o substrato
como para formar o produto.”
Para que a reação ocorra, as moléculas devem

conter energia suficiente para superar a
barreira de energia do estado de transição.
Sem a ação enzimática, somente uma pequena
proporção da população de moléculas possui
energia suficiente para atingir o estado de
transição entre reagente e produto.
Vale lembrar que: a ação da enzima não altera o

equilíbrio da reação; a ação enzimática apenas
permite que essa condição seja atingida de forma
mais rápida.
.
A quantidade dessas moléculas "energizadas"

determina a velocidade da reação. Em geral,
quanto menor a Ea , mais moléculas têm
energia suficiente para superar o estado de
transição e, assim, maior é a velocidade da
reação.
As enzimas atuam diminuindo a Ea. Como

resultado, a reação ocorre mais rápido do que
se não houvesse enzimas.
.
A ligação do substrato à enzima é responsável pela eficiência da catálise
“Geralmente há uma grande diferença de tamanho entre as

moléculas de enzimas e as de seus substratos.”
A ligação do substrato à enzima é responsável pela eficiência da catálise
“Embora, em geral, o total da molécula enzimática seja necessário para a

catálise, a ligação com o substrato dá-se apenas em uma região pequena e bem
definida da enzima, chamada sítio ativo.”
“A relação substrato-enzima não deve ser entendida como um modelo rígido
de chave-fechadura. A ligação do substrato induz uma mudança na conformação
da enzima , amoldando sua forma à do substrato e fazendo-a adquirir uma nova
configuração, ideal para a catálise. É o que se chama ajuste induzido.”
Fatores que alteram o funcionamento das enzimas
As diferentes enzimas mostram diferentes respostas às
alterações de concentração de substrato, temperatura e pH.
Repare que o Km é inversalmente proporcional à constante de velocidade k1. Ou
seja, um Km alto indica uma baixa afinidade da enzima pelo substrato.
“A constante de Michaelis, Km, é numericamente igual à concentração
do substrato em que a velocidade da reação (vi ou v0) é igual à metade
da Vmáx em uma determinada concentração da enzima.”
Km baixo = ALTA afinidade da enzima pelo substrato

Km alto = BAIXA afinidade da enzima pelo substrato
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A atividade enzimática pode ser regulada, isto é, as enzimas podem ser

A maioria das reações químicas têm uma

A energia de ativação ilustra a diferença entre a

Para que a reação ocorra, as moléculas devem

Vale lembrar que: a ação da enzima não altera o

A quantidade dessas moléculas "energizadas"

As enzimas atuam diminuindo a Ea. Como

“Geralmente há uma grande diferença de tamanho entre as

“Embora, em geral, o total da molécula enzimática seja necessário para a

Km baixo = ALTA afinidade da enzima pelo substrato

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