Enzimas - Resumo Do Capítulo Do Lehniguer

Introdução às Enzimas
As enzimas são substâncias essenciais que aceleram as reações químicas no corpo. Elas
são chamadas de catalisadores e são responsáveis por praticamente todas as reações
bioquímicas. Quase todas as enzimas são proteínas, com algumas poucas exceções de
RNA. Muitas enzimas precisam de ajudantes chamados coenzimas ou cofatores para
funcionar corretamente. As enzimas são classificadas de acordo com o tipo de reação
que realizam, e cada uma tem um nome e número específico.
Como as Enzimas Funcionam
As enzimas são incríveis em sua função, conseguindo acelerar as reações em milhões ou
até trilhões de vezes. Isso acontece porque elas formam um complexo com o substrato,
que é a molécula que elas transformam. Esse complexo é chamado de complexo ES. O
substrato se liga ao sítio ativo da enzima, um local específico onde ocorre a reação.
As enzimas facilitam as reações porque diminuem a energia de ativação, ou seja, a
quantidade de energia necessária para que a reação aconteça. Isso torna a reação mais
rápida, mas sem mudar o ponto de equilíbrio final da reação.
Elas conseguem acelerar tanto as reações devido às suas interações com o substrato, que
podem ser ligações não covalentes ou catálise por metais. A enzima também se ajusta ao
substrato, criando um encaixe perfeito e estabilizando o estado de transição da reação.
Isso é chamado de encaixe induzido.
Cinética Enzimática
Quando uma enzima começa a trabalhar com um substrato, a reação logo chega a um
ponto em que a quantidade de substrato ligada à enzima se equilibra com a quantidade
que está sendo liberada. Se aumentarmos a quantidade de substrato, a reação vai
acelerar até atingir uma velocidade máxima, que acontece quando todas as moléculas
de enzima estão ocupadas.
As enzimas também podem ser inibidas de diferentes formas. Em inibições
competitivas, o inibidor compete com o substrato pelo sítio ativo. Já na inibição não-
competitiva, o inibidor se liga ao complexo enzima-substrato. Inibidores mistos podem
se ligar tanto à enzima quanto ao complexo ES, mas em outro local que não o sítio
ativo. Essas diferentes formas de inibição ajudam a entender como a enzima funciona.
Enzimas Reguladoras
As enzimas também são responsáveis por regular processos importantes nas células.
Algumas enzimas, chamadas enzimas alostéricas, têm sua atividade ajustada por
moléculas que se ligam a um local diferente do sítio ativo. Essas moléculas podem
aumentar ou diminuir a atividade da enzima.
Outra forma comum de regulação é através da fosforilação, que é a adição de um grupo
fosfato à enzima, alterando sua atividade. Além disso, algumas enzimas são produzidas
em formas inativas chamadas zimogênios e só se tornam ativas quando são cortadas em
pedaços específicos. Um exemplo desse processo é a coagulação sanguínea, que
envolve uma série de zimogênios que ativam uns aos outros em cascata.
Questões de Enzimas baseadas nos Slides de Evaldo
Como é a atuação de uma enzima?
Enzimas aceleram reações químicas ao diminuir a energia de ativação necessária para que a
reação ocorra, sem alterar o equilíbrio final da reação.
Como se dá a classificação das enzimas?

As enzimas são classificadas com base no tipo de reação que catalisam, como oxidoredutases,
transferases, hidrolases, liases, isomerases e ligases.
O que são cofatores e coenzimas?

Cofatores são componentes não proteicos, como íons metálicos, que auxiliam na atividade
enzimática. Coenzimas são moléculas orgânicas que também ajudam nas reações enzimáticas,
como vitaminas.
O que são catalisadores?

Catalisadores são substâncias que aumentam a velocidade de uma reação química sem serem
consumidas no processo.
O que caracteriza a especificidade de uma enzima?

A especificidade de uma enzima é caracterizada por sua capacidade de reconhecer e atuar em
substratos específicos, devido à complementaridade entre o sítio ativo da enzima e o substrato.
Quais as formas de inibição da atividade enzimática?

A inibição enzimática pode ser competitiva, incompetitiva, mista ou irreversível.
Diferencie inibidores competitivos de não competitivos.

Inibidores competitivos competem com o substrato pelo sítio ativo da enzima, enquanto
inibidores não competitivos se ligam a outro local da enzima, alterando sua função.
O que é uma inibição irreversível?

Inibição irreversível ocorre quando o inibidor se liga de forma covalente ao sítio ativo,
desativando permanentemente a enzima.
O que são enzimas reguladoras e como podem ser classificadas?

Enzimas reguladoras controlam vias metabólicas e podem ser alostéricas ou reguladas por
modificações covalentes, como fosforilação.
O que é uma enzima alostérica?
Uma enzima alostérica tem sua atividade modulada pela ligação de moléculas em locais
diferentes do sítio ativo, alterando sua conformação e atividade.
Que fatores alteram a velocidade da atividade enzimática?

A velocidade enzimática é influenciada por pH, temperatura, concentração de substrato e
presença de inibidores.
Qual o efeito da concentração da enzima na velocidade da reação?

Aumentar a concentração da enzima aumenta a velocidade da reação, até que todo o substrato
disponível esteja sendo convertido no produto.
Como se dá o controle da degradação das enzimas?

A degradação de enzimas é controlada pela ubiquitinação e pelo sistema proteassoma, que
marcam e degradam proteínas desgastadas ou danificadas.
Cite exemplos de exames clínicos que utilizam de marcadores enzimáticos para o

diagnóstico.
Exames de enzimas como creatina quinase (CK) para diagnosticar infarto, alanina
aminotransferase (ALT) para avaliar função hepática e lactato desidrogenase (LDH) para
identificar danos teciduais.

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Introdução às Enzimas

Como se dá a classificação das enzimas?

O que são cofatores e coenzimas?

O que são catalisadores?

O que caracteriza a especificidade de uma enzima?

Quais as formas de inibição da atividade enzimática?

Diferencie inibidores competitivos de não competitivos.

O que é uma inibição irreversível?

O que são enzimas reguladoras e como podem ser classificadas?

Que fatores alteram a velocidade da atividade enzimática?

Qual o efeito da concentração da enzima na velocidade da reação?

Como se dá o controle da degradação das enzimas?

Cite exemplos de exames clínicos que utilizam de marcadores enzimáticos para o

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