Enzimas

Enzimas
Ronny Francisco de Souza

Uma introdução às Enzimas
 Condições fundamentais para vida
Autoduplicação
Catálise
http://replicacao-do-dna.html http://www.icb.ufmg.br/lbcd/grupo1/pag8.html
O que são as enzimas?
Frederick W. Kuhne foi o primeiro a denominar

as moléculas capaz de fermentar o açúcar em
alcool de ENZIMAS;
James Sumer em 1926, após o isolamento e

cristalização da urease verificou constituia-se
totalmente de proteína – postulando – toda
enzima é uma proteína;
• Hoje sabemos que a maioria das enzimas são proteínas.

Exceto um pequeno grupo de moleculas de RNA que
apresentam propriedade catalitica (aulas posteriores)
Nelson, David L, 2011
CONCEITO
• Enzimas são proteínas com atividade catalítica.
• Praticamente todas as reações que caracterizam o

metabolismo celular são catalisadas por enzimas;
• Como catalisadores celulares extremamente poderosos
as enzimas aceleram a velocidade de uma reação, sem
no entanto participar dela como reagente ou produto.
• As enzimas atuam ainda como reguladores deste
conjunto complexo de reações. As enzimas são
portanto, consideradas as unidades funcionais do
metabolismo celular.
Nomenclatura
• Nome recomendado: Mais curto e utilizado no
dia a dia de quem trabalha com enzima. Utiliza
o sufixo ase + substrato da reação, para
caracterizar a enzima;
• Ex.: Urease, sacarase.
• Nome sistemático: mais complexo, nos dá
informações precisas sobre a função metabólica da
enzima
• Ex.: ATP-Glicose-fosto-Transferase.
• Nome usual: consagrado pelo uso.
• Ex.: Tripsina, Pepsina, Ptialina.
• As enzimas podem ser classificadas de acordo com
vários critérios. O mais importante foi estabelecido
pela União Internacional de Bioquímica (UIB), e
estabelece seis (6) classes:
Classificação internacional das enzimas
1. Oxidoredutases – transferência de elétrons (hidreto ou H).
2. Transferases – transferência de grupos químicos.
3. Hidrolases – reações de hidrólise (transferência de grupos funcionais para
a água).
4. Liases – adição de duplas ou formação de duplas por remoção de átomos.
5. Isomerases – transferem grupos na mesma molécula.
6. Ligases - formas novas ligações C-C; C-S e C-N por reações de
condensação acopladas à hidrólise de ATP.
PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

• São catalisadores biológicos extremamente eficientes – aceleram
em média 109 a 1012 vezes as velocidades da reação,
transformando de 100 a 1000 moléculas de substrato em produto
por minuto de reação;
• Atuam em concentrações muito baixas;
• Atuam em concentrações suaves de temperatura e pH;
• Possuem todas as características das proteínas;
• Podem ter sua atividade regulada;
• Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.

Cofatores Enzimáticos
COFATORES – são pequenas moléculas organicas ou inorganicas que
podem ser necessárias para a função de uma enzima.
• Inorgânicos;
• Orgânicos (coenzimas).
• Uma coenzima ou um íon metálico que se

ligue muito firmemente, ou mesmo
covalentemente, a uma enzima é
denominado grupo prostético;
• Uma enzima completa cataliticamente ativa
é denominada holoenzima.
• A parte proteica de uma dessas enzimas é
denominada apoenzima ou apoproteína
Como as Enzimas funcionam

Sítio Ativo
 Bolsão ou fenda;
 A molécula ligante  substrato
 O sítio e complementar ao substrato;
 Forma o complexo ES;

• Alguns modelos procuram explicar a especificidade
substrato/enzima:
– Modelo Chave/fechadura – Prevê um sítio de ligação que seria
rígido como um fechadura.
– Modelo ajusto induzido – Prevê um sítio de ligação não totalmente
pré-formado mas sim moldável a molécula do substrato: a enzima se
ajustaria a molécula do substrato na sua presença.
Sem enzima
Enzima complementar ao substrato
Enzima complementar ao estado de transição

• As enzimas afetam a velocidade mas não

o equilíbrio químico das reações.
As enzimas não alteram o equilíbrio das reações que

catalisam, diminuem apenas o energia de ativaçao
(energia livre requerida para atingir o estado de
transição).
• Qual a fonte de energia para esta grande

diminuição nas energias de ativação de
reações específicas?
• 1 - Grupos funcionais catalítico na enzima pode

forma ligações covalentes transitórios e
ativá-lo para a reação, ou um grupo pode ser
transitoriamente ser transferido do substrato
para a enzima.
– Normalmente essa reações ocorrem somente no
sitio ativo da enzima.
• 2 – interações não covalentes entre a enzima e o

substrato;
– Ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas e
iônicas.
• A formação de cada interação fraca no complexo ES

é acompanhada pela liberação de uma pequena
quantidade de energia livre que estabiliza a
interação – Energia de ligação.
Como é que as enzimas utilizam a energia de

ligação para diminuirem a energia de ativação de
uma reação?
Sem enzima
Enzima complementar ao substrato
Enzima complementar ao estado de transição

• A mesma energia de ligação que fornece a

energia para a catálise também é responsável
pela ESPECIFICIDADE.
– Habilidade da enzima em discriminar entre o
substrato e uma outra molécula competidora.
• De maneira geral a especificidade deriva da

formação de muitas interações fracas entre a
enzima e a molécula do substrato específico.
Cinética Enzimática
Cinetica Enzimática
• E a parte da enzimologia que estuda a velocidade das

reações enzimáticas e os fatores que influenciam nessa
velocidade.
• A cinética de uma enzima é estudada avaliando-se
quantidade de produto formado ou a quantidade de
substrato consumido por unidade de tempo de reação.
• A reação pode ser expressa pela seguinte equação:
• O complexo enzima/substrato (ES) tem uma energia de
ativação ligeiramente menor que a do substrato isolado,
e a sua formação leva ao aparecimento do estado de
transição;
• A formação de “P” a partir de ES é a etapa limitante da
velocidade da reação.
• A velocidade de uma reação enzimática depende das
concentrações de ENZIMA e de SUBSTRATO.
Influência do Substrato
 Concentração de substrato [S]: afeta a
velocidade da reação;
 Em concentrações muito baixas de
substrato V0 aumenta quase
linearmente, com o aumento de [S];
 Em altas [S], V0 aumenta em pequenas
quantidades em resposta ao aumento
da [S];
 Finalmente é atingido um ponto além
do qual um aumento em V0 é
significantemente pequeno com o
aumento de [S];
 Essa região de V0 tipo platô está
próxima a velocidade máxima, Vmáx.
Influência do Substrato
 [E] = cte
  [S] = V0  linear
  [S] = V0  cada vez menos;
 V0 = Vmáx
Equação Michaelis-Menten
 Curva: possui a
mesma forma para a
maioria das enzimas;
 Expressa pela
Equação de Michaelis
e Menten;
 Hipótese: limitante  quebra de ES  E + P.

Equação Michaelis-Menten
 É a equação da velocidade para uma reação catalisada
enzimaticamente e com um único substrato;
 Relação quantitativa entre a V0, a Vmáx e a concentração inicial

do[S], relacionadas através pela constante de Michaelis, Km.
Vmáx  S 
V0 
K m  S 
 O km de um substrato para uma enzima específica é
característico, e nos fornece um parâmetro de especificidade
deste substrato em relação a enzima. Quanto maior o Km,
maior a especificidade, e vice versa.
Inibidores
• São agentes moleculares que interferem

com a catálise, diminuindo ou
interrompendo as reações enzimáticas.
– Reversíveis
– Irreversíveis.
• A inibição reversível pode ser:

– Competitiva: quando o inibidor se liga reversivelmente ao
mesmo sítio de ligação do substrato;
– Não competitiva: o inibidor se liga a um sítio próprio de
ligação, podendo estar ligado ao mesmo tempo que o
substrato;
– Mista: o inibidor se liga a um sítio próprio de ligação,, ele se
liga tanto a enzima quanto a ES.
Na presença do complexo ES Liga-se tanto a E como ES

• Inibidor irreversível: há modificação covalente

e definitiva no sítio catalítico da enzima
• Ex. Classe dos Inibidores suicidas

Fatores que afetam a velocidade de uma

reação
• A atividade enzimática é afetada pelo pH;
• Temperatura – quanto maior a temperatura, maior a

velocidade da reação, até se atingir a TEMPERATURA
ÓTIMA, a partir dela, a atividade volta a diminuir, por
desnaturação da molécula.
Enzimas reguladoras
Enzimas reguladoras
• São enzimas que atuam como moduladoras do

metabolismo celular;
• Tem sua atividade catalítica aumentada ou
diminuída em resposta a determinados sinais;
• Em muitos sistemas enzimáticos, a primeira
enzima da reação e uma enzima reguladora;
Fonte: Johnson et al. (2004)

Enzimas reguladoras
• Os moduladores das enzimas reguladoras

podem ser tanto inibidores como
estimuladores.
– Enzimas reguladoras homotrópicas  substrato e

modulador são os mesmos;
– Enzimas reguladoras heterotrópica  modulador é

uma molécula diferente do substrato.
Enzimas reguladoras
• Os dois modelos de regulação enzimática são :
– Enzimas alostéricas  lig. não covalente reversível –

moduladores alostéricos (peq. metabólitos ou co-fatores);
– Outras enzimas  lig. Covalente reversível;

Enzimas reguladoras
 As enzimas alostéricas geralmente são maiores e mais

complexas que as não alostéricas.
Ex. aspartato transcarbamilase

Enzimas reguladoras
• Alem do sitio ativo, as enzimas alostéricas

apresentam um ou mais sitios reguladores ou
alostericos
Nas enzimas homotrópicas o

centro ativo e o sítio regulatório
são os mesmo.
Enzimas reguladoras
• Um modelo muito comum de

regulação alostérica é a inibição por
FEED-BACK, onde o próprio produto
da reação atua como modulador da
enzima que a catalisa;
• A enzima reguladora é inibida pelo

produto final da via  inibição por
retroalimentação;
Enzimas reguladoras
• Algumas enzimas reguladoras sofrem modificações

covalentes reversíveis;
Enzimas reguladoras
• Os grupos fosfato afetam a estrutura e a

atividade catalítica das proteínas
(Ativa/inativa)
Por Hoje é só...

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 Condições fundamentais para vida

O que são as enzimas?

Frederick W. Kuhne foi o primeiro a denominar

James Sumer em 1926, após o isolamento e

• Hoje sabemos que a maioria das enzimas são proteínas.

• Praticamente todas as reações que caracterizam o

PROPRIEDADES DAS ENZIMAS

• Atuam em concentrações muito baixas;

• Atuam em concentrações suaves de temperatura e pH;

• Possuem todas as características das proteínas;

• Podem ter sua atividade regulada;

• Estão quase sempre dentro da célula, e compartimentalizadas.

• Uma coenzima ou um íon metálico que se

Como as Enzimas funcionam

Nelson, David L, 2011

Enzima complementar ao substrato

Enzima complementar ao estado de transição

• As enzimas afetam a velocidade mas não

As enzimas não alteram o equilíbrio das reações que

• Qual a fonte de energia para esta grande

• 1 - Grupos funcionais catalítico na enzima pode

• 2 – interações não covalentes entre a enzima e o

• A formação de cada interação fraca no complexo ES

Como é que as enzimas utilizam a energia de

Enzima complementar ao substrato

Enzima complementar ao estado de transição

• A mesma energia de ligação que fornece a

• De maneira geral a especificidade deriva da

• E a parte da enzimologia que estuda a velocidade das

  [S] = V0  cada vez menos;

 Hipótese: limitante  quebra de ES  E + P.

 Relação quantitativa entre a V0, a Vmáx e a concentração inicial

• São agentes moleculares que interferem

• A inibição reversível pode ser:

Na presença do complexo ES Liga-se tanto a E como ES

• Inibidor irreversível: há modificação covalente

• Ex. Classe dos Inibidores suicidas

Fatores que afetam a velocidade de uma

• Temperatura – quanto maior a temperatura, maior a

• São enzimas que atuam como moduladoras do

Fonte: Johnson et al. (2004)

• Os moduladores das enzimas reguladoras

– Enzimas reguladoras homotrópicas  substrato e

– Enzimas reguladoras heterotrópica  modulador é

• Os dois modelos de regulação enzimática são :

– Enzimas alostéricas  lig. não covalente reversível –

– Outras enzimas  lig. Covalente reversível;

 As enzimas alostéricas geralmente são maiores e mais

Ex. aspartato transcarbamilase

• Alem do sitio ativo, as enzimas alostéricas

Nas enzimas homotrópicas o

• Um modelo muito comum de

• A enzima reguladora é inibida pelo

• Algumas enzimas reguladoras sofrem modificações

• Os grupos fosfato afetam a estrutura e a

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