1685 37 - Material DidÃ¡tico - Bioquimica

Bioquímica
NUTRIÇÃO
UNIVERSIDADE METROPOLITANA DE SANTOS
Núcleo de Ensino a Distância
Créditos e Copyright
P436b
PEREIRA, Paulo Eduardo.
Bioquímica / Paulo Eduardo Pereira. Atualizado por Paulo Eduardo Pereira - Santos,
2023.
85 f.
Universidade Metropolitana de Santos, Nutrição, 2020.
1. Bioquímica. 2. Metabolismo. 3. Macronutrientes.
CDD 574.192
Vanessa Laurentina Maia

Crb8 71/97
Bibliotecária UNIMES
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curso oriundo da participação dos alunos, colaboradores, tutores e convidados, em
qualquer forma de expressão, em qualquer meio, seja ou não para fins didáticos.
É proibida a reprodução total ou parcial deste curso, em qualquer mídia ou formato.
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SUMÁRIO
UNIDADE I_ Introdução a Bioquímica ...................................................................... 4
Aula 01_ Bioquímica na Área da Saúde e Membranas Celulares ............................ 4
Aula 02 _ Propriedades Físicas da Água ................................................................. 8
Aula 03 _ Propriedades Químicas da Água .............................................................12
Aula 04_ Tampões Biológicos .................................................................................18
UNIDADE II_ Biomoléculas: proteínas ....................................................................23
Aula 05_ Aminoácidos .............................................................................................23
Aula 06_ Proteínas ..................................................................................................29
Aula 07_Tipos de Proteínas e Desnaturação Proteica ............................................34
UNIDADE III_ Biomoléculas: carboidratos e gorduras ............................................39
Aula 08_ Carboidratos .............................................................................................39
Aula 09_ Lipídios .....................................................................................................45
UNIDADE IV_ Enzimas ...........................................................................................51
Aula 10_ Enzimas....................................................................................................51
Aula 11_ Inibidores Enzimáticos, Ativação e Cinética Enzimática ..........................57
UNIDADE V_ Metabolismo ......................................................................................63
Aula 12_ Introdução ao Estudo do Metabolismo e Composto de Alta Energia .......63
Aula 13_ Glicólise ....................................................................................................67
Aula 14_ Ciclo de Krebs e Fosforilação Oxidativa ...................................................72
Aula 15_ Lipólise e Beta-Oxidação..........................................................................77
Aula 16_ Ciclo da Ureia e Corpos Cetônicos ..........................................................81
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UNIDADE I_Introdução à Bioquímica
Rever conceitos básicos de biologia e química fundamentais para a adequada

compreensão da bioquímica, contribuindo assim com a contextualização da
bioquímica e possibilitando a introdução dos assuntos que serão discutidos ao longo
deste material.
Aula 01_Bioquímica na Área da Saúde e Membranas Celulares
Palavras-chave: bioquímica; histologia; saúde.
Basicamente, a bioquímica dedica-se ao estudo, compreensão e apreciação

da condição única e misteriosa chamada de vida, por este motivo alguns autores
definem a bioquímica como a “química da vida”.
Você já refletiu sobre como é possível os seres humanos serem originados a
partir da interação de milhares de moléculas? Ao analisarmos estas moléculas
individualmente é muito pouco improvável pensar que podem interagir e reagir com
outras moléculas para formar um ser vivo. O papel da bioquímica é aumentar a nossa
compreensão a respeito desta interação e também, a respeito da formação e
manutenção da vida.
Os organismos vivos possuem propriedades próprias que nenhuma outra
matéria ou sistema possui:
1. Os organismos vivos são complexos e organizados. Diferentes

moléculas compõem os seres vivos e estas estão integradas umas com as outras de
modo que cada molécula é fundamental na manutenção da vida. O papel de cada
molécula presente nos organismos vivos é muito bem definido e específico, porém
estas moléculas interagem com outras de modo a desempenharem novas funções.
2. Todos os organismos vivos precisam de alguma fonte de energia para
sobreviverem, assim, cada ser vivo tem a capacidade de extrair, transformar e utilizar
energia do ambiente. Os seres humanos, por exemplo, apresentam complexas vias
bioquímicas que são capazes de produzir energia necessária para a manutenção do
funcionamento dos sistemas orgânicos, para a realização e trabalho físico e para
manter o meio interno relativamente estável.
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3. Os organismos vivos possuem mecanismos extremamente

desenvolvidos para sentir e responder às alterações no ambiente em que estão por
meio de adaptações de sua química interna ou de sua localização no ambiente. São
seres responsivos e que por vezes que se adaptam às diferentes condições
ambientais.
4. Os organismos vivos têm a capacidade de se autorreplicarem com
precisão, sendo que a nova célula ou o novo ser formado apresenta características
semelhantes a célula ou ser original. Isto é conhecido como herança genética.
5. Outra característica fundamental para a manutenção e perpetuação
das espécies é capacidade de se alterar ao longo do tempo por evolução gradual.
Com o objetivo de sobreviver em novos ambientes, enfrentar novos desafios, novas
circunstâncias, os organismos alteram suas estratégias de vida herdadas. Por fim,
isso acaba, ao longo de centenas de anos, resultando na evolução da espécie, com
uma enorme diversidade de formas de vida, mas que essencialmente estão
relacionadas por sua ancestralidade comum.
Estas informações a respeito das propriedades próprias dos indivíduos são

detalhadas, estudadas, exauridas na Bioquímica, “a química da vida”.
Na bioquímica tem-se contato com a descrição dos termos moleculares das
estruturas que compõem os seres vivos, mergulha-se literalmente nos diversos
mecanismos e processos químicos que os organismos compartilham entre si, busca-
se o entendimento dos complexos princípios de organização e manutenção do meio
interno para que a vida perpetue.
Acredito que após a leitura de tudo isso, você esteja pensando: nossa, a tal
da Bioquímica é complexa! Sim, é muito complexa, mas entendível, para isto é
necessário que o leitor, o estudante, o profissional da área da saúde, se debruce
sem receio, sem conceitos preestabelecidos, no estudo, no entendimento sobre
como um amontado de moléculas interagem entre si possibilitando a vida e a
manutenção dela.
Antes de iniciarmos a discussão sobre as membranas celulares, é necessário
entender que considerando as células do organismo tem-se dois meios: o meio
intracelular e o meio extracelular. A existência destes meios é possível graças as
membranas celulares.
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O fluxo de substâncias entre os meios intracelular e extracelular depende das

propriedades das membranas celular, ou seja, a membrana celular é seletivamente
permeável e assim possibilita que as moléculas entrem ou saiam das células.
Quando a membrana celular permite que uma molécula passe através dela, a
membrana é dita permeável em relação àquela molécula. Por outro lado, caso a
membrana não permita que uma molécula passe, a membrana é dita impermeável a
essa molécula.
A permeabilidade das membranas celulares é variável e dependendo da
molécula que precisa ser transportada as proteínas ou os lipídeos da membrana
podem sofrer alterações. Moléculas como como oxigênio, dióxido de carbono e
lipídeos, atravessam facilmente as membranas celulares. Por outro lado, os íons, a
maioria das moléculas polares e as moléculas muito grandes (como as proteínas)
entram nas células com mais dificuldade ou podem não entrar de modo algum.
As membranas celulares são compostas por lipídeos, proteínas e sacarídeos,
este último em menor quantidade. Os lipídeos incluem os fosfolípideos,
esfingolipídeos e colesterol. Em geral, 40 a 50% da membrana é composta por
proteínas. É importante destacar que os componentes lipídicos e proteicos das
membranas apresentam uma distribuição assimétrica.
As proteínas presentes nas membranas podem ser classificadas como
integrais e periféricas. As proteínas integrais podem ser transmembranas, atingindo
tanto o meio intracelular quanto o meio intracelular, ou penetram parcialmente a
membrana celular. Desta forma, as integrais criam poros para o transporte de
moléculas através da membrana células. Por sua vez, as proteínas periféricas são
associadas fracamente à superfície da membrana por meio de ligações de
hidrogênio e interações eletrostáticas.
O transporte das moléculas através da membrana celular pode ser
classificado em transporte ativo e transporte passivo. O transporte passivo não
requer energia proveniente da hidrólise de adenosina trifosfato (ATP). Já o transporte
ativo necessita energia que provém da degradação do ATP.
Abaixo serão mostradas as principais características dos diferentes tipos de
transportes passivo.
• Difusão simples: ocorre de acordo com o gradiente de concentração,
pode ser em ambas as direções, quanto maior a concentração de uma molécula mais
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rápida será a difusão. A difusão simples não é saturável, ou seja, quanto maior o
gradiente de concentração de moléculas maior será a taxa de difusão.
• Difusão facilitada:
o As moléculas grandes são excluídas da difusão simples.
o A difusão facilitada ocorre por meio de proteínas carreadoras
especializadas localizadas na membrana celular. Elas formam um canal entre o meio
intracelular e o meio extracelular são especificas para as moléculas transportadas.
o A difusão facilitada ocorre a favor do gradiente de concentração, é mais
rápida que a difusão simples.
o A difusão facilitada por ocorrer por:
▪ Canais proteicos específicos que quando aberto permitem que íons
sejam transportados.
▪ Transportadores únicos que facilitam o transporte de moléculas como
a glicose. Neste caso o transportador é denominado de GLUT.
▪ Transportadores duplos que realizam cotransporte, ou seja,
transportam duas moléculas simultaneamente.
No transporte ativo, as moléculas são transportadas contra o gradiente de

concentração e desta forma há a necessidade de energia proveniente da hidrólise
de ATP.
Figura. Transporte ativo e passivo
Fonte: https://sites.google.com/site/connectedsciences/, acesso 20/11/2020
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Aula 02_Propriedades Físicas da Água
Palavras-chave: água; osmose; vida.
A água é uma substância incolor, inodora (que não exala nem possui cheiro)
e insípida (sem sabor). A vida depende da água e apesar de aos nossos sentidos
apresentar uma aparência suave ela não é inerte, tem implicações importantes para
as funções celulares e devido às suas propriedades físicas únicas a água é um
poderoso solvente.
A molécula de água é formada por dois átomos de hidrogênio e um átomo de
oxigênio. Cada átomo de hidrogênio de uma molécula de água compartilha por meio
de uma ligação covalente um par de elétrons com o átomo de oxigênio sendo a
distância da ligação O-H de 0,9584Å (1Å=10-10m) e o ângulo formado pelos três
átomos de 104,5º.
Figura. Estrutura da molécula de água.
Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger-7. Artmed
Editora, 2018.
O átomo de oxigênio apresenta uma carga negativa parcial (δ -) de -0,66e

enquanto os átomos de hidrogênio apresentam uma carga positiva parcial (δ +) de
+0,33e, ou seja, o núcleo do átomo de oxigênio atrai elétrons mais fortemente que o
núcleo de hidrogênio devido ao fato do oxigênio ser mais eletronegativo. Isso
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significa que os elétrons compartilhados pelo oxigênio e pelos átomos de hidrogênio

estão mais próximos do átomo de oxigênio. Então, devido a diferença de
eletronegatividade entre os elementos que constituem a molécula de água
consideramos a água uma molécula polar.
Agora que você já sabe qual é a constituição e estrutura de uma molécula de
água isolada, chegou a hora de estudarmos a interação entre diferentes moléculas
de água.
As ligações de hidrogênio (interação também conhecida como ponte de
hidrogênio) são as responsáveis pela interação que ocorre entre diferentes
moléculas de água.
As moléculas de água se orientam de modo que a ligação O-H de uma
molécula (extremidade positiva) aponte na direção de um dos pares de elétrons de
outra molécula de água (extremidade negativa). Veja na figura como se dá a
interação entre diferentes moléculas de água.
Figura. Interação entre duas moléculas de água
Editora, 2018.
Em função da organização estrutural cada molécula de água é capaz de

formar até quatro ligações de hidrogênio com até quatro moléculas de água vizinhas.
A partir disso temos que na água líquida, devido as moléculas de água estarem
desorganizadas e em movimento contínuo, cada molécula forma ligação de
hidrogênio com somente 3,4 outras moléculas, em média. Contudo, no gelo, água
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no estado sólido, cada molécula de água está fixa no espaço, possibilitando a

formação de ligações de hidrogênio com 4 outras moléculas.
As substâncias hidrofílicas são aquelas substâncias que se dissolvem na
água. A água é considerada o “solvente universal” graças a sua capacidade em
dissolver mais tipos de substâncias e em maiores quantidades do que qualquer outro
solvente.
Conforme foi mostrado, a água é uma molécula polar em virtude disso, ela é
um excelente solvente para materiais polares chamados de hidrofílicos. Contudo, as
substâncias apolares, como por exemplo, o óleo, são praticamente insolúveis em
água sendo denominadas como hidrofóbicas.
Além das substâncias polares, a água é capaz de dissolver substâncias
iônicas. Os solventes polares, como a água, enfraquecem as forças de atração entre
íons de carga oposta (exemplo: NaCl) mantendo, portanto, os íons separados.
Quando um íon é imerso em um solvente polar, como a água, ele acaba
atraindo as extremidades do solvente que apresentem carga oposta a dele. Desta
forma, o íon é circundado por uma ou mais camadas concêntricas de moléculas de
solvente orientadas. Diz-se que tais íons estão solvatados ou, quando o solvente for
a água, hidratados.
Figura. Solvatação de íons
Fonte: VOET, Donald; VOET, Judith G.; PRATT, Charlotte W. Fundamentos de Bioquímica. Artmed
Editora, 2014.
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Caso uma substância apolar seja adicionada a uma solução, ela não se
dissolverá, neste caso será observado o efeito hidrofóbico, ou seja, a água tentará
minimizar o seu contato com a substância hidrofóbica.
O efeito hidrofóbico é observado em muitas moléculas, como proteínas,
membranas celulares, agregados moleculares. Estas moléculas adotam as suas
formas em resposta ao efeito hidrofóbico.
Curiosamente, a maioria das moléculas biológicas apresentam regiões
apolares e regiões polares, desta forma são consideradas moléculas anfipáticas.
Diz-se que uma molécula é anfipática quando apresenta em sua estrutura uma
região hidrofóbica e uma região hidrofílica.
Provavelmente, você está se perguntando: como é que as moléculas
anfipáticas se comportam quando colocadas em um solvente aquoso? A porção
hidrofílica das moléculas anfipáticas acabam sendo hidratadas pela água, por outro
lado a porção hidrofóbica das moléculas anfipáticas são “excluídas” pela água.
Quando esta situação acontece, temos a formação de agregados estruturalmente
ordenados: micelas ou bicamadas.
As micelas e as bicamadas são agregadas constituídas por moléculas
anfipáticas organizadas de maneira que a porção hidrofílica na superfície do
agregado possa interagir com o solvente aquoso, enquanto os grupos hidrofóbicos
se associam no centro, longe do solvente.
Figura. Micelas e bicamadas
Editora, 2014.
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Aula 03_Propriedades Químicas da Água
Palavras-chave: água; osmose; vida.
Uma característica extremamente importante da água é que ela se move por

osmose. Em suma, a osmose pode ser definida como o movimento de solvente,
neste caso a água, através de uma membrana semipermeável de uma região com
alta concentração de solvente para uma região com baixa concentração.
Quando uma solução é separada da água pura por uma membrana
semipermeável, por exemplo um filtro para pó de café, a água pura se move por
difusão para o lado da solução, de modo a diluir a solução. Isto é osmose.
Figura. Osmose
Editora, 2018.
Durante a osmose é possível mensurar a pressão que deve ser aplicada à

solução para evitar o fluxo de água no seu interior, a pressão osmótica. Assim,
consideramos que a pressão osmótica corresponde a força necessária para resistir
ao movimento da água.
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Figura. Pressão osmótica.
Editora, 2018.
As membranas celulares são mais permeáveis à água em detrimento a

maioria das outras moléculas como íons e macromoléculas. Isto é possível graças
aos canais proteicos presentes na membrana celular, as aquaporinas.
Figura. Representação de uma aquaporina
Fonte: VOET, Donald; VOET, Judith G.; PRATT, Charlotte W. Fundamentos de Bioquímica.
Artmed Editora, 2014.
Soluções com osmolaridade, ou seja, concentração de soluto, igual à do

citoplasma de uma célula são consideradas como solução isotônicas em relação
àquela célula. Nesta situação a célula não perde e não ganha água. Por outro lado,
em soluções hipertônicas, ou seja, com maior grau de osmolaridade que o
citoplasma da célula, a célula encolhe, visto que a água que estava no seu interior
se transfere para fora com a finalidade de diluir a solução ao seu redor. E por fim,
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em soluções hipotônicas, ou seja, que apresentam menor osmolaridade que o

citoplasma, a célula incha assim que a água entra no meio intracelular. Nesta última
condição a água entra na célula com a finalidade de diluir a solução intracelular, que
estava mais concentrada (maior osmolaridade) em relação ao meio extracelular.
Figura. Efeito da osmolaridade no movimento de água.
Editora, 2018.
Conforme foi discutido o meio intracelular e o meio extracelular são repletos

de substâncias dissolvidas, solutos. A concentração desses solutos afeta as
propriedades coligativas da água.
Propriedades coligativas podem ser definidas como propriedades que
dependem da quantidade de particular que uma determinada solução apresenta.
Considerando as propriedades coligativas da água temos que ao adicionarmos um
determinado soluto na água, por exemplo sal de cozinha, a temperatura de ebulição
da água é alterada, ou seja, a temperatura em que a água passa do estado líquido
para o estado solido é aumentada. Muito provavelmente, você já percebeu isso
enquanto esquentava a água para cozinhar uma massa. No momento em que a água
começou a ferver e você adicionou uma colher de sal a água deixou de ferver, ou
seja, teve a sua propriedade coligativa alterada. A propriedades coligativas são:
• Tonoscopia: redução da pressão de vapor. Exemplo: a pressão de
vapor da água a 25ºC é de 3172 Pascais. Se adicionarmos açúcar na água, a
pressão de vapor será reduzida, impedindo assim que as moléculas passem para o
estado de vapor a temperatura de 25ºC.
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• Ebulioscopia: aumento da temperatura de ebulição. Aqui podemos

aplicar o exemplo citado acima, quando adicionamos sal quando a água está
fervendo.
• Crioscopia: redução da temperatura de congelamento. Exemplo: a
temperatura em que a água congela é alterada quando um soluto é adicionado a
água.
• Osmose: a pressão osmótica (já definida anteriormente) é alterada à
medida que mais soluto é adicionado à solução.
Em um primeiro momento, devido as suas características, podemos ter a falsa
impressão de que a água é um componente passivo em nosso organismo, porém,
isso não é verdade.
Conforme foi mostrado nas aulas anteriores, por conta das suas propriedades
físicas, a água define as solubilidades de outras substâncias, assim como as suas
propriedades químicas determinam o comportamento de outras moléculas.
A água é uma molécula neutra que apresenta uma leve tendência a ioniza-se.
Os produtos da ionização da água são: prótons de hidrogênio (H+) e o íon hidróxido
(OH-):
A ionização da água que também pode ser apresentada como uma reação de
dissociação é descrita por uma expressão de equilíbrio, com a concentração da
“substância-mãe” no denominador e as concentrações dos produtos dissociados no
numerador. A partir da expressão de equilíbrio é possível então determinar a
constante de equilíbrio:
Na água pura, a concentração de água é 55,5M sendo constante em relação

à concentração de H+ e OH–, de 1x10–7M. Portanto, o valor de 55,5 M pode ser
substituído na expressão da constante de equilíbrio gerando:
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Ao reorganizar a equação, temos que:
Ou seja, produto iônico da água (Kw) equivale a (55,5M).(Keq), assim ao invés

de considerar (55,5M).(Keq) podemos considerar apenas Kw. Além disso sabemos
que valor da Keq, é de 1,8x10–16 M. Agora, basta substituirmos esse valor na
equação:
Acabamos de determinar que produto [H+] [OH–] em solução aquosa a 25ºC é

sempre de 1x10–14M.
Na água pura, as concentrações de H+ e OH- são iguais, dizemos então que
a solução está em pH neutro. Em pH neutro, a concentração de H+ e OH- pode ser
calculada da seguinte forma:
Pronto, após resolvermos todas estas equações temos que o produto iônico
da água é constante, sendo que quando a concentração de H+ é maior que 1x10–7M,
a concentração de [OH–] deve ser menor que 1x10–7 M, e vice-versa.
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Agora, você deve estar se preguntando: mas porque foram necessários todos
estes cálculos? A resposta é simples: para que possamos entender adequadamente
o que significa o potencial hidrogeniônico, geralmente conhecido apenas pela sua
abreviação, pH.
A escala de pH indica as concentrações de H+ e OH- em uma solução. O
produto iônico da água, Kw, é a base para a escala de pH. É um meio conveniente
de designar a concentração de H+ e de OH– em qualquer solução aquosa. O pH é
definido pela expressão:
Temos que para uma solução neutra na qual a concentração de H+ é

exatamente 1x10–7M conforme foi mostrado anteriormente.
Finalmente, podemos concluir que para uma solução neutra o pH será sempre
7. Quanto mais alto for o pH, menor será a concentração de H +; quanto menor for o
pH, maior será a concentração de H+. O pH da água pura é 7,0, ao passo que
soluções ácidas têm pH menor que 7,0 e soluções básicas têm pH maior que 7,0.
Figura. Escala de pH
Editora, 2018.
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Aula 04_Tampões Biológicos
Palavras-chave: ácido, pH; homeostase.
De acordo com a definição de Bronsted e Lowry ácido é uma substância que

pode doar prótons e base é uma substância que pode receber prótons. Assim,
considerando esta definição são classificados como ácidos, por exemplo, HCl,
H2SO4, H3C– COOH, NH+1 e H3C– NH3+, pois podem dissociar-se, liberando prótons.
A equação que representa a dissociação de um ácido genérico HA é a
seguinte:
O ácido HA dissocia-se para formar a base conjugada do ácido (A+) e o próton

(H+). A base conjugada do ácido é assim chamada pois pode receber um novo
próton, convertendo-se novamente no ácido conjugado.
Os ácidos podem ser classificados como fortes ou fracos. Desta forma, para
classificar os ácidos de acordo com a sua força é necessário ter conhecimento sobre
a sua constante de dissociação (pKa).
A pKa representa a capacidade do ácido em dissociar-se quando presente no
meio aquoso. Assim, temos que a pKa mede a tendência que qualquer ácido tem
para desprotonar, dissociar. Quanto mais forte o ácido, menor é o seu valor de pKa.
Além do mencionado, outras informações importantes em relação a força dos
ácidos é que os ácidos fortes se dissociam totalmente em soluções aquosas e a
reação ocorre em um único sentido, por exemplo:
Por outro lado, os ácidos fracos dissociam-se muito pouco, até atingir o
equilíbrio da reação, por exemplo:
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É muito provável que você, a partir das informações discutidas até o momento,
saiba que os ácidos quando adicionados no meio aquoso liberam prótons H + e que
conforme a concentração de H+ aumenta o pH do meio diminui. Sim, se você pensou
isso, o seu pensamento está correto e indica que o conteúdo árduo e complexo do
temido tema equilíbrio acidobásico foi compreendido.
Então, para finalizar está aula vamos recapitular o conceito de base: bases
são substâncias que no meio aquoso consome prótons, aumentando assim o pH,
logo o pH fica alcalino, acima de 7.
Imagine o seguinte experimento: adicione uma gota de 0,01mL de ácido
clorídrico (HCl) a 1L de água pura. O que acontecerá? Essa é fácil, o pH do meio
será reduzido visto que o ácido clorídrico é um ácido forte, ou seja, será totalmente
dissociado liberando prótons H+. Agora imagine essa situação acontecendo no seu
organismo, essa redução do pH seria suportada pelo seu organismo? A resposta é
não, pois pequenas mudanças no pH podem afetar as estruturas e as funções de
moléculas biológicas de modo drástico. A manutenção de um pH relativamente
constante é fundamental para a manutenção da vida.
O pH plasmático é de aproximadamente 7,4 e não deve sofrer grandes
variações, caso contrário há risco de morte. Decréscimos a valores próximos de 7,0
resulta em sérias consequências fisiológicas. Intracelularmente, o mesmo quadro se
repete, caso o pH intracelular seja alterado a atividade enzimática será
comprometida logo, as reações fundamentais para o adequado funcionamento
celular serão prejudicadas.
Bom, é provável que você já tenha compreendido que o pH fisiológico tanto
sanguíneo quanto do meio intracelular precisa ser mantido constante, evitando
grandes variações, mas como será que isso é possível? A resposta é relativamente
simples: o nosso organismo apresenta algumas substâncias como íons fosfato,
bicarbonato, proteínas, que têm como função tamponar, neutralizar, as moléculas
ácidas evitando com que grandes variações do pH ocorram.
Íons fosfato e bicarbonato são agentes tamponantes importantes. Além do
mais, muitas moléculas biológicas, como as proteínas e alguns lipídeos, bem como
19
muitas moléculas orgânicas pequenas, têm vários grupos ácido-base que são
componentes tamponantes efetivos. Observe as figuras abaixo:
Figura: Solução sem substância tampão
Fonte: Autoria própria.
Figura. Solução com substância tampão.
Fonte: Autoria própria.
Analisando as figuras acima quais conclusões podemos tirar? Que na solução

com a substância tampão o pH reduziu menos comparado com a solução sem a
substância tampão.
O bicarbonato (HCO3-) é o composto-tampão mais importante no sangue que
o nosso organismo tem no sangue. Há também a presença de outros agentes
tamponantes como algumas proteínas, porém estão presentes em concentrações
muito mais baixas. No sangue, a capacidade tamponante depende de dois
equilíbrios:
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1. Equilíbrio entre o CO2 dissolvido no sangue e o ácido carbônico

formado pela reação:
2. Equilíbrio entre o ácido carbônico e o bicarbonato formado pela

dissociação de H+:
Em situações em que o pH do sangue cai devido à produção metabólica de

H+, o equilíbrio ácido carbônico-bicarbonato desloca-se mais em direção ao ácido
carbônico, assim mais ácido carbônico é produzido. Na sequência, o ácido carbônico
é imediatamente dissociado em água e CO2. O CO2 por sua vez é então expirado
pelos pulmões.
Quando a situação é oposta, ou seja, quando o pH do sangue se eleva, mais
HCO3- é formado. Para isto, a respiração é ajustada de modo que a quantidade de
CO2 no sangue aumente para que mais ácido carbônico seja produzido. A partir disso
a concentração de H+ é mantida quase que constante no sangue promovendo a
manutenção do pH.
E para finalizarmos a nossa aula é importante mencionar que os rins também
participam da regulação e manutenção do pH sanguíneo:
1. Se o líquido extracelular se torna muito ácido, os rins excretam H + e
conservam íons HCO3-.
2. Se o líquido extracelular se torna muito alcalino, os rins excretam HCO3-
e conservam H+.
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REFERÊNCIAS
BERG, Jeremy M.; TYMOCZKO, John L.; STRYER, Lubert. Bioquímica. In:
Bioquímica. 2014. p. 1184-1184.
MARZZOCO, Anita; TORRES, Bayardo Baptista. Bioquímica básica. In:

Bioquímica básica. 2017. p. 392-392.
MOTTA, VALTER T. Bioquímica básica. São Paulo-SP: Autolab, 2003.
NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger.

ROBERGS, Robert A.; GHIASVAND, Farzenah; PARKER, Daryl. Biochemistry of

exercise-induced metabolic acidosis. American Journal of Physiology-
Regulatory, Integrative and Comparative Physiology, v. 287, n. 3, p. R502-R516,
2004.
VOET, Donald; VOET, Judith G.; PRATT, Charlotte W. Fundamentos de

Bioquímica-: A Vida em Nível Molecular. Artmed Editora, 2014.
VOET, Donald; VOET, Judith G. Bioquímica. Ed. Medica Panamericana, 2006.
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UNIDADE II_ Biomoléculas: proteínas
Discutir as informações relacionadas as proteínas. Serão apresentadas as

principais características e funções destas macromoléculas extremamente
importantes para a manutenção da vida.
Aula 05_Aminoácidos
Palavras-chave: proteínas; aminoácidos; macronutriente.
As proteínas são as biomoléculas mais abundantes do organismo e

praticamente todos os processos celulares são controlados por proteínas. Assim fica
evidente que as proteínas têm uma quase infinita diversidade de funções: compõe
as membranas e organelas celulares, participam dos processos biológicos (enzimas,
atuam no transporte de moléculas entre o meio intracelular e o meio extracelular,
fazem parte do sistema imune (imunoglobulinas), participam do controle global do
metabolismo (hormônios), são responsáveis por mecanismos contráteis.
As proteínas são polímeros formados por subunidades menores denominadas
de monômeros. Estes monômeros são os aminoácidos, ou seja, as proteínas são
formadas a partir da interação entre aminoácidos.
Neste momento da aula, você pode estar pensando: nossa, então devem
existir milhares de aminoácidos. Na verdade, não! As proteínas são formadas a partir
do mesmo conjunto de 20 aminoácidos comuns. Isso mesmo, só existem 20 tipos de
aminoácidos comuns, e este são os responsáveis por formarem todas as proteínas
do organismo.
Os 20 aminoácidos comuns estarão presentes em todas as proteínas? Não,
um mesmo aminoácido pode se repetir diversas vezes em uma proteína enquanto
outros aminoácidos não necessariamente estarão presentes na proteína. Veja o
exemplo abaixo, a proteína citocromo c presente em bovinos apresenta vários
aminoácidos que se repetem.
23
Editora, 2018.
Os aminoácidos compartilham características estruturais em comum (figura 1)

com exceção da prolina, que tem um grupo amino secundário (NH). Os aminoácidos
comuns são conhecidos como α-aminoácidos, estes apresentam um grupo amino
(NH2), um carbono α e um grupo carboxílico (COOH). O que difere um aminoácido
do outro é a cadeia lateral (grupo R).
24
Figura. Estrutura geral de um α-aminoácido
Fonte: MARZZOCO, Anita; TORRES, Bayardo Baptista. Bioquímica básica. In: Bioquímica básica.
2017. p. 392-392.
A interação entre os aminoácidos é feita por meio das ligações peptídicas. As

ligações peptídicas ocorrem quando o grupo carboxila de um aminoácido interage
com o grupo amino de outro aminoácido. A ligação peptídica é uma reação de
condensação, pois além da formação da ligação entre o grupo carboxila e o grupo
amino ocorre a eliminação de uma molécula de água.
Figura. Ligação peptídica entre dois aminoácidos
2017. p. 392-392.
A classificação dos aminoácidos é feita de acordo com as suas cadeias

laterais (grupo R). As propriedades das cadeias laterais dos aminoácidos, como a
afinidade pela água, são importantes e determinantes para a função das proteínas.
25
As cadeias laterais são classificadas de acordo com polaridade que

apresentam. Desta forma, os aminoácidos são classificados em duas grandes
categorias: aminoácidos apolares (grupo R hidrofóbico) e aminoácidos polares
(grupo R hidrofílico).
Nos aminoácidos apolares os grupos R não interagem com a água, por este
motivo, localizam-se no interior da proteína. Os aminoácidos apolares são: glicina,
alanina, valina, leucina, isoleucina, metionina, prolina, fenilalanina e triptofano.
Por outro lado, nos aminoácidos polares os grupos R apresentam carga
elétrica, condição que os capacitam a interagir com a água. Geralmente os
aminoácidos polares estão localizados na superfície da molécula proteica. Estes
aminoácidos são agrupados em três categorias, segundo a carga apresentada pelo
grupo R em pH neutro:
1. Aminoácidos básicos, se a carga for positiva. Os aminoácidos básicos

são: lisina, arginina e histidina.
2. Aminoácidos ácidos, se a carga for negativa. Os aminoácidos ácidos
são: aspartato e glutamato.
3. Aminoácidos polares sem carga, se a cadeia lateral não apresentar
carga. Os aminoácidos polares sem cargas são: serina, treonina, tirosina,
asparagina, glutamina e a cisteína.
Abreviação dos nomes dos aminoácidos em três letras é muito comum na

bioquímica. Basicamente, grande parte da abreviação feita considerando as três
primeiras letras do nome do aminoácido.
Outra forma de representar os aminoácidos e utilizando apenas uma letra.
Este código é mais compacto, sendo usado quando se compara sequência de
aminoácidos de várias proteínas. Em geral, a letra utilizada para representar o
aminoácido corresponde a primeira letra do nome completo do aminoácido. Para
conjuntos de aminoácido que têm a mesma letra inicial, isso é válido apenas para o
aminoácido mais abundante na proteína estudada.
26
Conforme foi mostrado anteriormente, os aminoácidos comuns apresentam

um carbono ligado a quatro grupos diferentes: um grupo carboxila, um grupo amino,
um grupo R e um átomo de hidrogênio. Este átomo de carbono é, portanto, um
carbono quiral.
Em decorrência do arranjo tetraédrico, os quatro grupos diferentes de um
aminoácido (grupo carboxila, grupo amino, grupo R e átomo de hidrogênio) podem
ocupar dois arranjos espaciais únicos e, portanto, os aminoácidos apresentam dois
estereoisômeros. Considerando que são imagens especulares não sobreponíveis
uma da outra as duas formas representam uma classe de estereoisômeros
denominada enantiômeros.
27
Figura. Exemplo de aminoácidos estereoisômeros
Editora, 2018.
Os compostos biológicos que apresentam uma molécula quiral, que é o caso

dos aminoácidos, ocorrem naturalmente em apenas uma forma estereoisomérica, D
ou L. Os aminoácidos presentes nas proteínas são exclusivamente estereoisômeros
L. Por outro lado, os D-aminoácidos são encontrados apenas em alguns peptídeos,
geralmente pequenos, incluindo alguns peptídeos de paredes celulares bacterianas
e certos antibióticos.
28
Aula 06_Proteínas
As proteínas apresentam diversas funções no organismo e controlam

praticamente todos os processos que ocorrem em uma célula. Por estas razões, as
proteínas são as macromoléculas biológicas mais abundantes, estando presentes
em todas as células.
Outra informação que também confirma a importância das proteínas para o
organismo é que em uma única célula deferente tipos de proteínas estão presentes,
isto é, indicando que há uma ampla variedade de proteínas.
As proteínas desempenham funções estruturais e dinâmicas:
• Estão presentes em todas as membranas e organelas celulares.
• Estão envolvidas com a maioria dos processos biológicos como,
reações enzimáticas.
• Participam do transporte de moléculas no sangue como, oxigênio e
gorduras.
• Participam do transporte de moléculas através das membranas
celulares como por exemplo a glicose.
• Estão envolvidas com o sistema imune. As imunoglobulinas e o
interferon atuam no combate a infecções bacterianas e virais.
• Participam do controle do metabolismo. Muitos hormônios são
proteicos.
• São fundamentais no processo de contração muscular.
Conforme foi mostrado em aulas anteriores os aminoácidos podem formar

polímeros lineares por meio das ligações peptídicas. Então, a partir da interação
entre aminoácidos os peptídeos ou polipeptídeos são formados.
Os polipeptídeos variam em tamanho de pequenos a muito grandes,
consistindo em dois ou três a centenas de aminoácidos unidos. Duas moléculas de
aminoácidos podem ser ligadas a fim de produzir um dipeptídeo, caso a ligação
ocorra entre três aminoácidos produz-se um tripeptídeo, do mesmo modo quatro
aminoácidos podem ser unidos para formar um tetrapeptídeo e assim por diante. Em
29
situação em que muitos aminoácidos se ligam, o produto é denominado de

polipeptídeo.
Por vezes, os termos proteína e polipeptídeo são aplicados como sinônimos,
contudo os polipeptídeos têm massas moleculares abaixo de 10.000, e as chamadas
de proteínas têm massas moleculares mais elevadas. Além disso, as proteínas
podem apresentar cadeias peptídicas muito longas de 100 a milhares de
aminoácidos, enquanto alguns peptídeos apresentam apenas alguns poucos
aminoácidos.
As proteínas consistem em uma ou mais cadeias polipeptídicas. Quando a
proteína apresenta mais de uma cadeia polipeptídica essa proteína é denominada
de multissubunidade.
Um exemplo de uma proteína multissubunidade é a hemoglobina. A
hemoglobina é constituída por quatro subunidades polipeptídicas sendo duas
cadeias α idênticas e duas cadeias β idênticas.
Figura. Cadeias polipeptídicas da hemoglobina
Editora, 2018.
Cada proteína apresenta uma organização espacial específica. A organização

espacial de uma proteína é determinada pelos aminoácidos presentes e de como
eles estão dispostos uns em relação aos outros. A organização espacial de uma
proteína é descrita em níveis estruturais de complexidade crescente:
• Estrutura primária;
• Estrutura secundária;
30
• Estrutura terciária;
• Estrutura quaternária.
A estrutura primária de uma proteína corresponde a sequência de

aminoácidos que compõe a cadeia polipeptídica da proteína.
Figura 1. Estrutura proteica primária
Fonte: http://www.fcfar.unesp.br/alimentos/bioquimica/introducao_proteinas/
A estrutura secundária diz respeito ao arranjo espacial dos polipeptídeos que

compõem a proteína. Duas conformações são consideradas estáveis:
• α-hélice: o enrolamento da cadeia se dá ao redor de um eixo.
• folha β pregueada: apresenta uma interação lateral de segmentos de
uma cadeia polipeptídica.
•
Figura 2. Estruturas proteica secundarias
Fonte: http://biowoohoo.blogspot.com/2010/05/proteinas-e-suas-estruturas-secundaria.html
31
Tanto a estrutura secundária α-hélice quanto a folha β pregueada estão

presentes nas proteínas em magnitudes diversas, sendo que a maioria das proteínas
exibe os dois tipos de estrutura secundária.
Conforme é possível observar na figura ambas as conformações se
estabilizam por ligações de hidrogênio entre o nitrogênio e o oxigênio dos grupos NH
e C=O presentes nos peptídeos. Devido ao elevado número de ligações de
hidrogênio estas ligações acabam conferindo grande estabilidade as estruturas.
A estrutura terciária das proteínas apresenta o dobramento final da cadeia
polipeptídica por interação de regiões com estrutura regular como α-hélice e folha β
pregueada ou de regiões da cadeia polipeptídica que não apresentam estrutura
definida. Na estrutura terciária, as partes distantes da estrutura primária se
aproximam e interagem, por meio de ligações não covalentes entre as cadeias
laterais dos aminoácidos.
Figura. Estrutura terciária
Fonte: https://www.planetabiologico.com.br/bioquimica/proteinas-funcao-tipos-estrutura-importancia-
resumo/
As ligações presentes na estrutura terciária podem ser de diferentes tipos:

ligações de hidrogênio, interações hidrofóbicas, ligações iônicas e forças de van der
Waals. Estas ligações são consideradas fracas em relação as ligações covalentes.
Abaixo são apresentados os locais de ocorrência dos diferentes tipos de ligações:
• Ligações de hidrogênio: estão presentes entre grupos R dos
aminoácidos polares com ou sem carga.
32
• Interações hidrofóbicas: estão presentes entre os grupos R dos

aminoácidos hidrofóbicos.
• Ligações iônicas: estão presentes nas interações de grupos com
cargas opostas, como os presentes nos aminoácidos básicos e ácidos.
• Forças de van der Waals: este tipo de interação é resultante das forças
de atração e repulsão entre partes de moléculas. Estão presentes entre dipolos
permanentes e dipolos induzidos, encontrados nos grupos R dos aminoácidos.
Considerando que as ligações não covalentes são fracas em relação às

ligações covalentes, estas últimas são extremamente importantes para estabilizar a
estrutura proteica. Desta forma, temos que as ligações covalente estabilizam a
estrutura.
Por fim, temos a estrutura quaternária, que diz respeito a associação de duas
ou mais cadeias polipeptídicas. As ligações não covalentes presentes na estrutura
quaternária são as mesmas que estão presentes na estrutura terciária. São as
ligações responsáveis pela manutenção da estrutura quaternária.
Figura. Estrutura quaternária
Fonte: https://gostamosdebioquimica.files.wordpress.com/2011/05/proteinas-estrutura-
quaternaria.pdf
33
Aula 07_Tipos de Proteínas e Desnaturação Proteica
As proteínas são constituídas por cadeias polipeptídicas que por sua vez são
constituídas por aminoácidos. Considerando os níveis estruturas das proteínas
explicados na aula anterior, é possível estabelecer dois grupos nos quais as
proteínas podem ser classificadas: proteínas globulares e proteínas fibrosas.
A proteínas globulares apresentam cadeias polipeptídicas dobradas em forma
esférica ou globular (figura 1). Em geral, as proteínas globulares são constituídas por
vários tipos de estruturas secundárias. Quanto à função, as proteínas globulares
estão presentes no organismo como enzimas, catalisando as reações químicas.
Figura 1. Proteína globular
Fonte: http://qnint.sbq.org.br/novo/index.php?hash=conceito.21
As proteínas fibrosas apresentam cadeias polipeptídicas organizadas em

longos filamentos. Estas proteínas apresentam um único tipo de estrutura
secundária, sendo que a sua estrutura terciária é relativamente simples. Em geral,
as proteínas fibrosas garantem suporte, forma e proteção externa aos vertebrados.
34
Figura 2. Proteína fibrosa.
Fonte: http://qnint.sbq.org.br/novo/index.php?hash=conceito.21
Algumas proteínas podem apresentar outros componentes químicos em sua

estrutura além dos aminoácidos. Estas proteínas são denominadas de proteínas
conjugadas.
O componente não-aminoácido de uma proteína conjugada é chamado de
grupo prostético. As proteínas conjugadas são classificadas de acordo com o grupo
prostético que apresentam, por exemplo:
• Lipoproteína: proteína que contém lipídeos na sua composição, por
exemplo: as lipoproteínas HDL e LDL.
• Metaloproteína: proteína que contém algum mineral específico na sua
composição.
• Glicoproteína: proteína que contém monossacarídeos na sua
composição.
Cada proteína é sintetizada para desempenhar funções especificas, sendo
que estas funções somente são possíveis se as proteínas se encontrarem em
condições ambientais para a qual ela foi destinada. Em outras palavras, a estrutura
de uma proteína evoluiu para desempenhar suas funções em determinados
ambientes celulares, assim, quando a proteína se encontra em condições ambientais
diferentes daquelas para qual foram sintetizadas elas podem sofrer mudanças
estruturais.
Quando uma proteína perde a sua estrutura tridimensional sendo que esta
alteração estrutural resulta em perda da função da proteína diz-se que a proteína foi
35
desnaturada. Assim, temos que a desnaturação proteica resulta em perda da

estrutura tridimensional e da função da proteína.
Figura 1. Desnaturação proteica
Fonte: https://nutrisaude14.files.wordpress.com/2014/09/aula-02-protec3adnas-2014.pdf
Vários fatores são capazes de promover a desnaturação proteica:

• Temperatura.
• pH.
• Agentes desnaturantes como: solventes e detergentes.
As proteínas podem sofrer desnaturação devido ao calor, aumento da

temperatura. O aumento da temperatura induz alterações nas interações fracas
presentes na estrutura proteica, sobretudo nas ligações de hidrogênio. É importante
mencionar que quando uma proteína sofre desnaturação as ligações peptídicas,
entre os aminoácidos que compõem a cadeia polipeptídica, não são rompidas.
Alterações no pH também são capazes de alterar a estrutura e a função das
proteínas. Quando ocorre uma alteração extrema do pH, a carga líquida da proteína
é alterada e isso acaba gerando uma repulsão eletrostática e o rompimento de
ligações de hidrogênio.
Alguns solventes como álcool e acetona, detergentes e certos solutos como a
ureia também são capazes de promover a desnaturação das proteínas, ocasionando
assim a perda da estrutura e função proteica. Estes produtos acabam rompendo as
interações hidrofóbicas que mantém das proteínas em uma condição de
estabilidade, além disso a ureia também tem a capacidade de romper as ligações de
hidrogênio presentes na cadeia polipeptídica.
36
E para finalizar está aula conversaremos a respeito do processo de

renaturação proteica. Algumas proteínas, especialmente as proteínas globulares,
têm a capacidade de reassumirem as suas estruturas nativas (originais) e
consequentemente as suas funções biológicas se retornarem às condições
ambientais (pH, temperatura) nas quais a conformação nativa é estável. Este
processo é denominado de renaturação proteica.
Figura. Renaturação proteica
https://nutrisaude14.files.wordpress.com/2014/09/aula-02-protec3adnas-2014.pdf
REFERÊNCIAS
Bioquímica. 2014. p. 1184-1184.


37

2004.

38
UNIDADE III_ Biomoléculas: carboidratos e gorduras
Discutir as informações relacionadas com os carboidratos e aos lipídeos.

Serão apresentadas as principais características e funções destas macromoléculas
extremamente importantes para a manutenção da vida.
Aula 08_ Carboidratos
Palavras-chave: carboidrato; polissacarídeos; macronutriente.
Os sacarídeos (carboidratos) são moléculas abundantes e apresentam

estrutura quimicamente mais simples que os aminoácidos. O amido e o açúcar estão
presentes em dietas de vários países do mundo e por vezes são os principais
elementos da dieta.
Os carboidratos têm várias funções, são elementos estruturais nas paredes
celulares de bactérias, estão presentes nos tecidos conectivos, conferem lubrificação
as articulações, participam do reconhecimento e adesão celular. Além dessas
funções, a metabolização dos carboidratos, especialmente glicose e glicogênio, uma
importante via de produção de energia.
Os carboidratos são poli-hidroxicetonas ou poli-hidroxialdeídos ou
substâncias que quando hidrolisadas produzem estes compostos. As três classes
principais de carboidratos são: monossacarídeos, dissacarídeos e polissacarídeos.
Os monossacarídeos, também conhecidos como açúcares simples,
apresentam uma única unidade poli-hidroxicetona ou poli-hidroxialdeído. Os
monossacarídeos apresentam de três a seis carbonos. Nas figuras são
apresentadas as aldoses e as cetoses, respectivamente.
39
Figura: Aldoses
Editora, 2018.
Figura. Cetoses.
Editora, 2018.
40
A glicose, um monossacarídeo com seis carbonos, é o monossacarídeo mais

abundante na natureza (figura 3).
Figura. Glicose.
Editora, 2018.
Os monossacarídeos podem ser representados pela fórmula geral: C nH2nOn,

em que o número de átomos de hidrogênio, geralmente, é o dobro do número de
átomos de carbono e de oxigênio.
Os monossacarídeos apresentam vários grupos hidroxilas (OH-). A maioria
dos átomos de carbono ligados aos grupos hidroxila são centros quirais, o que
origina estereoisômeros de açúcares. Estereoisômeros de açucares são moléculas
que possuem a mesma fórmula molecular, mas se diferenciam na sua estrutura.
Figura. Exemplos de estereoisômeros de açucares
Editora, 2018.
41
Em solução aquosa os monossacarídeos com cinco ou mais átomos de

carbono são estruturas cíclicas. A formação de estruturas cíclicas é resultante da
reação entre álcoois e aldeídos ou cetonas para formar derivados chamados
hemicetais quando cetona e hemiacetais quando aldeído. O grupo carbonil forma
uma ligação covalente com o oxigênio de um grupo hidroxila presente na cadeia.
Figura. Formação de uma forma cíclica da glicose
Editora, 2018.
As cadeias curtas de monossacarídeos unidos são denominadas de

oligossacarídeos, sendo que os oligossacarídeos mais abundantes são os
dissacarídeos. Como próprio nome sugere dissacarídeos consistem em dois
monossacarídeos unidos. Um exemplo de dissacarídeo comum é a sacarose,
formada pela união entre uma glicose e uma frutose.
Figura. Dissacarídeo sacarose.
Editora, 2018.
42
No organismo a maioria dos oligossacarídeos com mais de dois

monossacarídeos não ocorrem como moléculas livres, e sim ligadas a outras
moléculas que não são açúcares como por exemplo os lipídeos e as proteínas.
A união entre monossacarídeos é feita a partir de ligações específicas:
ligações glicosídicas. A ligação glicosídica ocorre entre o carbono anomérico de um
monossacarídeo ao oxigênio do álcool de outro monossacarídeo. Na ligação
glicosídica uma molécula de água é formada.
Figura. Ligação glicosídica.
Editora, 2018.
Polímeros formados pela união de centenas, milhares, de monossacarídeos

são denominados de polissacarídeos. O monossacarídeo mais comum presente nos
polissacarídeos é a glicose. Os polissacarídeos podem apresentar cadeias lineares,
como na celulose e na quitina, ou cadeias ramificadas, como no amido e no
glicogênio.
Figura. Glicogênio: polissacarídeo com cadeia ramificada.
Editora, 2018.
43
O amido e o glicogênio contêm cadeias similares constituídas por glicose,

assim são classificados como homopolissacarídeos. O glicogênio é armazenado nas
células animais. Nos seres humanos, o armazenamento de glicogênio ocorre no
músculo esquelético e no fígado. O amido também é um polissacarídeo de
armazenamento, porém está presente nas plantas.
No glicogênio, as moléculas de glicose unem-se a outras moléculas de glicose
por meio de ligações glicosídicas α-1,4 nos segmentos lineares, e nas ramificações
as ligações são α-1,6.
Figura. Glicogênio: ligações α-1,4 nos segmentos lineares, e ligações são α-1,6 nas ramificações
2017. p. 392-392.
44
Aula 09_Lipídios
Palavras-chave: lipídeos; ácidos graxos; macronutriente.
Os lipídeos são moléculas hidrofóbicas, não interagem com água, devido ao

fato de apresentarem poucos grupos funcionais que podem fazer pontes de
hidrogênio com a água. Diferentemente das proteínas e dos carboidratos os lipídeos
não são polímeros. Entretanto, eles têm a capacidade de formar agregados e assim
desempenham funções fundamentais como constituintes das membranas biológicas.
Basicamente, os lipídeos desempenham três funções biológicas gerais:
• São componentes essenciais das membranas celulares.

• São fundamentais no metabolismo energético, são reservas
energéticas.
• Participam da sinalização intercelular e intracelular, como por exemplo
os hormônios esteroides.
Os lipídeos podem ser organizados, classificados, em diferentes categorias

de acordo com a sua estrutura química: ácidos graxos, triglicerídeos,
glicerofosfolipídeos, esfingolipídeos, esteróis, lipídeos anfipáticos, lipoproteínas
plasmáticas.
A primeira classe de lipídeos que serão apresentados são os ácidos graxos.
Os ácidos graxos são ácidos carboxílicos com longas cadeias laterais de
hidrocarbonetos. São fontes de armazenamento de energia. A oxidação dos ácidos
graxos é altamente exergônica, libera energia.
Figura. Fórmula estrutural do ácido palmítico, um exemplo de ácido graxo
2017. p. 392-392.
45
Em geral os ácidos graxos apresentam um número par de átomos de carbono

e sem ramificações. O comprimento das cadeias de hidrocarbonetos pode variar de
4 a 36 carbonos sendo que os ácidos graxos mais comuns contêm 16 e 18 carbonos.
A cadeia de hidrocarbonetos pode ser saturada ou conter uma insaturação (ácidos
graxos monoinsaturados) ou mais insaturações (ácidos graxos poliinsaturados).
Figura. Ácidos graxos saturados e insaturados
2017. p. 392-392.
A nomenclatura comum dos ácidos graxos geralmente é derivada das fontes

em que são encontrados em abundância, por exemplo, ácido palmítico é encontrado
no óleo de palma, ácido oleico no óleo de oliva. A indicação dos átomos de carbono
da cadeia de hidrocarbonetos é feita de duas maneiras: por números ou por letras.
A numeração inicia-se no grupo carboxila e aumenta em direção à extremidade
oposta. A indicação por letras considera o alfabeto grego sendo que o carbono 2 é o
carbono α (alfa), o carbono 3 é o carbono β (beta) e o carbono do terminal CH 3 é o
carbono ω (ômega, última letra do alfabeto grego). O carbono ω também é
denominado de carbono n.
Caso a cadeia de hidrocarbonetos seja insaturada, apresente duplas ligações,
é possível identificar a posição das duplas ligações a partir de diferentes sistemas.
Um dos sistemas é o sistema delta (∆).
No sistema ∆ considera-se a numeração convencional dos átomos de
carbono. Neste sistema cada insaturação é representada pelo símbolo ∆, seguido
46
pelo número do átomo de carbono que participa da dupla ligação e que esteja mais
próximo da carboxila (C1).
Figura. Sistema de representação dos carbonos e insaturações da cadeia de hidrocarbonetos dos

ácidos graxos.
2017. p. 392-392.
Conforme foi mostrado o ácido graxo é representado por uma abreviação que
indica o número de átomos de carbono, seguido por dois-pontos, o número de duplas
ligações e a posição das insaturações na cadeia carbônica.
A próxima e última classe de lipídeos que será discutida nesta aula são os
triglicerídeos. Nas plantas e animas grande parte das gorduras e óleos são
triglicerídeos (também denominados de triacilgliceróis). São os lipídeos mais
abundantes na natureza.
Os triacilgliceróis armazenado nos adipócitos. Os estoques de triglicerídeos
são a forma mais eficiente do organismo armazenar energia. Além do caráter
energético os triglicerídeos também atuam como isolante térmico e confere
sustentação e proteção aos órgãos internos contrachoques mecânicos.
Os triglicerídeos são moléculas compostas por três ácidos graxos
esterificados a uma molécula de glicerol. Em outras palavras, os triglicerídeos
apresentam três moléculas de ácidos graxos ligados a uma molécula de glicerol.
47
Figura. Estrutura e composição de um triglicerídeo.
2017. p. 392-392.
Os triglicerídeos são apolares. As regiões polares de seus precursores,

glicerol e ácidos graxo, desaparecem quando as ligações éster são formadas, reação
de esterificação.
A reação de esterificação origina um éster e uma molécula de água a partir
da interação entre um ácido carboxílico e um álcool. O grupo hidroxila (OH) do ácido
carboxílico interage com o hidrogênio (H) da hidroxila do álcool.
Figura. Reação de esterificação
2017. p. 392-392.
A hidrólise dos triglicerídeos promove a liberação de ácidos graxos livres e

glicerol. Quando a hidrolise ocorre em meio alcalino (pH>7) sais de ácidos graxos
(sabões) são formados, este processo é denominado saponificação. Este
conhecimento é aplicado na produção de sabão a partir de gordura fervida com
hidróxido de sódio (NaOH) ou hidróxido de potássio (KOH).
Os glicerofosfolipídeos são moléculas provenientes do glicerol e que contêm
fosfato em sua estrutura.
48
Figura 1. Estrutura dos glicerofosfolipídeos.
2017. p. 392-392.
O ácido fosfatídico é o glicerofosfolipídeos mais simples, apresenta uma

molécula de glicerol esterificada a dois ácidos graxos nos carbonos e a um ácido
fosfórico no carbono 3.
Figura. Estrutura do ácido fosfatídico
2017. p. 392-392.
Em pH fisiológico, o ácido fosfatídico está presente como fosfatidato, um

componente das membranas celulares e atua como intermediário da síntese de
triglicerídeos.
Uma classe de lipídeos que se assemelha aos glicerofosfolipídeos são os
esfingolipídeos. A diferença entre as duas classes é que os esfingolipídios não
contêm glicerol, sua estrutura apresenta o álcool esfingosina. A ligação entre a
49
esfingosina e o ácido graxo ocorre por uma ligação amídica. Os esfingolipídeos

constituem a bainha de mielina que envolve os axônios de neurônios. A bainha de
mielina tem a função de proteger os axônios e aumentar a velocidade de propagação
do potencial de ação.
Os esteroides são lipídeos que apresentam o colesterol em sua estrutura. O
colesterol é o esteroide mais abundante e serve como precursor à síntese de todos
os outros esteroides, como hormônios esteroides e sais biliares, por exemplo. Por
não ser solúvel em água o colesterol é transportado no sangue pelas lipoproteínas.
A lipoproteína de baixa densidade (LDL - low density lipoproteins) transporta o
colesterol do fígado para os tecidos periféricos por outro lado a lipoproteína de alta
densidade (HDL - high density lipoprotein) transporta o colesterol dos tecidos
periféricos para o fígado.
Os esfingolipídeos e o colesterol são moléculas anfipáticas, ou seja,
apresentam na molécula uma porção polar, hidrofílica, e uma porção apolar,
hidrofóbica. Os lipídios anfipáticos são elementos estruturais importantes das
membranas celulares.
REFERÊNCIAS
Bioquímica. 2014. p. 1184-1184.



2004.

50
UNIDADE IV_ Enzimas
O objetivo é discutir as informações relacionadas com as enzimas, potentes

catalisadores biológicos.
Aula 10_Enzimas
Palavras-chave: proteínas; enzimas; catalise.
A vida, os processos fisiológicos, a manutenção de um estado fisiológico

relativamente estável (homeostase), dependem da ocorrência contínua de reações
químicas.
As reações químicas que acontecem em nosso organismo precisam ocorrer
em velocidades adequadas, caso contrário condições patológicas podem ser
desenvolvidas.
Para que as reações químicas atendam as demandas fisiológicas, é
necessário que sejam específicas, coordenadas e sincronizadas de modo a suprir e
garantir que determinado produto oriundo da reação química seja produzido no
momento adequado. Por conta disto, as reações químicas são catalisadas por
enzimas.
As enzimas são potentes catalisadores biológicos, isto é, têm como função
acelerar as reações químicas. Caso as reações químicas não fossem catalisadas
por enzimas elas seriam extremamente lentas para fornecer produtos na proporção
adequada para sustentar a vida. A velocidade das reações químicas pode ser
aumentada devido a ação enzimática em até 10 17 vezes em relação a uma reação
não catalisada.
A energia de ativação é a energia necessária que deve ser fornecida aos
reagentes para que uma reação ocorra. As enzimas diminuem a energia de ativação
por este motivo aceleram a velocidade das reações. Ao reduzir a energia de ativação,
as enzimas aumentam a velocidade das reações químicas e, portanto, aumentam a
taxa de formação de produto.
51
Figura 2. Enzimas reduzem a energia de ativação
2017. p. 392-392.
As enzimas não fazem com que uma reação aconteça, elas apenas regulam
a taxa ou velocidade em que essa reação ocorre. Além disso, a enzima não modifica
a natureza da reação nem seu resultado.
A capacidade das enzimas de reduzir a energia de ativação é possível devido
as suas características estruturais. São grandes moléculas proteicas com estrutura
tridimensional e que apresentam regiões especificas denominadas de sítio ativo.
O sítio ativo enzimático possibilita que a enzima interaja com o substrato.
Devido ao fato de que o sítio ativo da enzima é específico para o formato de um
substrato em particular consideramos que cada enzima é específica para uma
reação química. Quando a enzima se liga ao substrato e isso permite que ambas as
moléculas formem um complexo conhecido como complexo enzima-substrato. Após
a formação desse complexo, a reação química ocorre dando origem ao produto. É
importante mencionar que a enzima não tem a sua estrutura alterada após catalisar
uma reação, a sua conformação é mantida.
52
Figura. Catálise enzimática
2017. p. 392-392.
A interação entre a enzima e o substrato não deve ser entendida como um

modelo fixo de chave-fechadura. Na verdade, a interação do substrato acaba
induzindo uma mudança na estrutura da enzima e está se molda de acordo com a
forma à do substrato, adquirindo uma conformação adequada para a catálise. Esta
interação é denominada de modelo do encaixe induzido.
Figura. Representação do modelo do encaixe induzido
2017. p. 392-392.
A reações químicas catalisadas em geral são representadas da seguinte

maneira:
53
Onde A e B são os reagentes, a indicação da enzima que catalisa a reação é

feita em cima da seta que indica o sentido da reação e C é o produto da reação.
As enzimas podem ser classificadas em seis grupos. Estes grupos
consideram o tipo de reação que as enzimas catalisam:
Figura. Classificação das enzimas.
2017. p. 392-392.
• Óxido-redutases: transferência de elétrons (átomos de hidrogênio).

Exemplos: desidrogenases, redutases, oxidases e peroxidases.
• Transferases: reações de transferência de grupos. Exemplos:
transcarboxilases e aminotransferases.
• Hidrolases: reações de hidrólise. Exemplos: amilase, urease, pepsina,
tripsina.
• Liases: adição de grupos às duplas ligações ou formação de duplas
ligações por meio de remoção de grupos. Exemplo: fumarase.
• Isomerases: transferência de grupos dentro da mesma molécula para
formar isômeros. Exemplo: triose fosfato isomerase.
54
• Ligases: reações de síntese, onde duas moléculas são unidas, às

custas de da hidrolise de adenosina trifosfato (ATP). Exemplo: piruvato carboxilase.
A nomenclatura das enzimas é feita adicionando-se o sufixo “ase” ao nome

do substrato que interage com a enzima ou a uma expressão que descreva a ação
catalítica da enzima. Por exemplo, a enzima a lactato desidrogenase (LDH) catalisa
a oxidação e a redução de lactato a piruvato e piruvato a lactato, respectivamente.
Figura. Reação da lactato desidrogenase.
Fonte: ROBERGS, Robert A.; GHIASVAND, Farzenah; PARKER, Daryl. Biochemistry of exercise-
induced metabolic acidosis. American Journal of Physiology-Regulatory, Integrative and
Comparative Physiology, v. 287, n. 3, p. R502-R516, 2004.
Qualquer agente que promova alteração na estrutura enzimática pode

interferir na função da enzima. Assim, tem-se que a atividade enzimática depende
das características do meio em que estão presentes. Os fatores que são capazes de
alterar a função enzimática são:
• Temperatura.
• pH.
• Concentração de substrato.
• Concentração de produto.
A atividade enzimática é dependente do pH. A capacidade enzimática em

catalisar uma reação é reduzida à medida que o pH do meio se afasta do valor
55
considerado ótimo para a ação da enzima. Cada enzima tem um pH ótimo para
desempenhar a sua função, exemplos: o pH ótimo para a enzima pepsina é de 1,5;
o pH ótimo para a enzima tripsina é de 7,8. Caso estas enzimas se encontrem em
um meio com o pH diferente do pH ótimo a atividade enzimática será prejudicada.
A temperatura também é um fator que altera a função enzimática. Em
temperaturas próximas a 0ºC, as enzimas não desempenham sua função
adequadamente. Por outro lado, o aumento da temperatura aumenta a atividade
enzimática, desde que, a temperatura não seja demasiadamente alta e promova
desnaturação da enzima.
A grande maioria das enzimas são proteínas e conforme foi mostrado nas
aulas sobre proteínas a desnaturação proteica promove a perda da estrutura e
função enzimática. Ou seja, caso uma enzima seja desnaturada ela perderá a sua
estrutura e a sua função.
56
Aula 11_Inibidores Enzimáticos, Ativação e Cinética Enzimática
Palavras-chave: proteínas; enzimas; catalise.
A atividade das enzimas pode ser reduzida pela ação de várias substâncias,
os inibidores enzimáticos.
Os inibidores que geralmente são encontrados nas células compõem um
mecanismo importante de controle da atividade enzimática. Muitos medicamentos
são inibidores enzimáticos específicos, isto é, são próprios para a inibição da ação
de uma determinada enzima.
Os inibidores enzimáticos podem ser agrupados em duas categorias, de
acordo com a estabilidade de sua ligação com a molécula de enzima: inibidores
reversíveis e inibidores irreversíveis.
Os inibidores irreversíveis reagem com as enzimas, promovendo a inativação
definitiva da enzima.
Figura. A iodoacetamida é um típico inibidor irreversível
2017. p. 392-392.
Por outro lado, os inibidores reversíveis são divididos em inibidores

reversíveis competitivos e inibidores reversíveis não competitivos. Essa divisão dos
inibidores reversíveis é baseada na competição entre o inibidor e o substrato pelo
sítio ativo da enzima.
Os inibidores competitivos inibem reações que ocorrem específica ou
preferencialmente no microrganismo parasita (bactérias ou vírus) e não existem no
organismo hospedeiro, assim são vastamente empregados em fármacos. A
sulfanilamida é um agente bacteriostático, utilizado no combate a infecções
57
bacterianas. A sulfanilamida atua como inibidor competitivo e bloqueia a síntese de

ácido fólico, com isso a bactéria não é capaz de se reproduzir.
Figura. Inibidores competitivos e não-competitivos
2017. p. 392-392.
Diferentemente dos inibidores competitivos, os inibidores não-competitivos

não apresentam semelhanças estruturais com o substrato da reação que inibem. A
sua ação é induzida por interação a grupamentos que não pertencem ao sítio ativo
da enzima. Esta interação acaba alterando a estrutura enzimática a tal ponto que
inviabiliza a ação da enzima, a catálise.
Algumas enzimas dependem da presença de outras moléculas além do
substrato para que a sua atividade seja possível. Estas outras moléculas são os
cofatores.
Os cofatores podem ser íons metálicos ou moléculas orgânicas não-proteicas
(coenzimas). Estes cofatores não estão ligados de modo permanente à enzima
porém, na ausência deles a enzima é inativa.
A apoenzima corresponde à fração proteica de uma enzima, sem a presença
do seu cofator. Quando a enzima está ligada ao cofator ou a coenzima, tem-se a
holoenzima.
58
Figura. Apoenzima e holoenzima
Fonte: https://app.emaze.com/@AQWLCCFW
Os íons metálicos como zinco, ferro, cobre, costumam fazer parte da estrutura
da enzima. São importantes cofatores.
As coenzimas, moléculas orgânicas não-proteicas, atuam como aceptores de
átomos ou grupos funcionais do substrato. Além disso, as coenzimas também são
capazes de doar os grupos funcionais, por este motivo diz-se que as coenzimas são
transportadoras de determinados grupos.
Algumas coenzimas são sintetizadas pelas células, como por exemplo o ATP
e o GTP. Por outro lado, outras coenzimas apresentam estrutura um componente
orgânico que não pode ser sintetizado pelos animais superiores. Este componente
deve então ser adquirido da dieta, formando uma vitamina.
As vitaminas são sintetizadas por plantas ou microrganismos. São
indispensáveis ao crescimento e às funções normais do organismo dos seres
humanos. São requeridas em pequenas quantidades (microgramas ou miligramas
diários), visto que são precursores de coenzimas, as quais apresentam
concentrações celulares muito pequenas.
As vitaminas são divididas em hidrossolúveis, solúveis em água, por exemplo:
vitaminas do complexo B e o ácido ascórbico, e lipossolúveis, solúveis em lipídeos,
por exemplo: vitaminas A, D, E e K. As vitaminas hidrossolúveis são as que
apresentam função de coenzimas.
Algumas enzimas que atuam fora das células, no meio extracelular são
produzidas como enzimas inativas, chamadas zimogênios. Os zimogênios adquirem
59
propriedades de enzima quando sofrem hidrólise de determinadas ligações

peptídicas, com a consequente remoção de um segmento da cadeia polipeptídica
presente em sua estrutura. A cadeia polipeptídica restante adquire nova estrutura
espacial, e assim passa a ser considerado uma enzima ativa.
A cinética enzimática diz respeito ao estudo da velocidade das reações
catalisadas por enzimas. Um dos principais fatores que afetam a velocidade de uma
reação catalisada por uma enzima é a concentração de substrato [S]. Uma das
grandes dificuldades em estudar o efeito da [S] é devido ao fato dela variar com o
decorrer de uma determinada reação, conforme o substrato é convertido em produto.
As enzimas atuam sempre em concentrações muito menores que a
concentração do substrato. Em situações em que a concentração de substrato é
limitada a velocidade da reação é reduzida. Se a concentração de substrato for
sobrada ou triplicada a velocidade da reação será dobrada ou triplicada,
respectivamente.
Logo que é mostrado na figura incialmente, no momento 0, a concentração de
substrato (linha roxa) é muito maior que a concentração da enzima (linha azul). À
medida que o complexo enzima substrato é formado, isto é, o substrato reage com
a enzima, tanto o substrato quanto a enzima têm as suas concentrações reduzidas.
Ao final do processo o produto (linha verde) foi formado, o substrato foi deletado e a
enzima é liberada de modo que ela possa participar de uma nova reação.
Figura. Variação das concentrações dos componentes da reação química em função do tempo
2017. p. 392-392.
60
Quando a concentração de substrato é muito elevada de modo que satura

todas as enzimas disponíveis, qualquer aumento na concentração de substrato não
terá efeito perceptível sobre a velocidade da reação, que atingiu o seu valor máximo,
a velocidade máxima (Vmax).
Então, temos que a máxima velocidade de uma reação é denominada de
Vmax e a metade desta velocidade é chamada de metade da velocidade máxima
(Vmax/2). Além disso, existe um dado relevante na cinética enzimática que é a
constante de Michaelis (Km).
O Km indica a concentração de substrato necessário para alcançar a Vmax/2,
ou seja, a metade da velocidade máxima. Quando o valor de Km é muito alto isso
implica que será necessária uma alta de concentração de substrato para que a
reação atinja a Vmax/2. Nesta situação podemos inferir que a afinidade da enzima
pelo substrato é baixa. Por outro lado, quando o Km é muito baixo isso sugere que
a afinidade da enzima pelo substrato é alta. Nesta situação é necessário pouco
substrato para que a velocidade da reação atinja a Vmax/2.
Figura. Variação da velocidade da reação enzimática em função da concentração do substrato.
2017. p. 392-392.
Por fim, temos que a concentração de enzima apresenta uma relação linear
com a velocidade da reação. Devido ao fato de que a concentração de substrato é
maior que a concentração de enzima quanto maior for a disponibilidade de enzima
maior ser a velocidade da reação.
61
Figura. Relação linear entre a velocidade da reação e a concentração enzimática.
2017. p. 392-392.
REFERÊNCIAS
Bioquímica. 2014. p. 1184-1184.



2004.

62
UNIDADE V_ Metabolismo
Objetivo da unidade é o de discutir as peculiaridades metabólicas das

diferentes rotas bioquímicas.
Aula 12_Introdução ao Estudo do Metabolismo e Composto de Alta

Energia
Palavras-chave: metabolismo; adenosina trifosfato; saúde.
O metabolismo corresponde a todas as reações bioquímicas do organismo.

Estas reações fazem parte de vias bioquímicas que: extraem energia dos nutrientes;
utilizam a energia extraída para realizar trabalho; armazenam o excesso de energia
para que esta seja utilizada posteriormente.
As vias metabólicas que sintetizam moléculas maiores a partir de moléculas
menores são denominadas de vias anabólicas. Por outro lado, as vias metabólicas
que degradam moléculas grandes em moléculas menores são denominadas de vias
catabólicas.
Para classificar uma via como anabólica ou catabólica é necessário analisar
o resultado da via e não as reações que compõem a via de forma isolada. Por
exemplo, na glicólise (degradação da glicose) há várias reações em sequência, na
primeira reação a glicose ganha um fosfato para se tornar uma molécula maior, a
glicose-6-fosfato. Se analisarmos essa reação de forma isolada ela pode ser
considerada anabólica, porém, ao final da glicólise a molécula de glicose que contém
6 carbonos é convertida em duas moléculas de piruvato contendo 3 carbonos cada
uma. De tal modo, a degradação de uma molécula de glicose em duas moléculas
menores, o piruvato, faz da glicólise uma via de degradação, uma via catabólica.
Uma característica importantíssima das vias catabólicas é que a
metabolização de muitas substâncias diferentes como os carboidratos, os lipídeos e
as proteínas, convergem para alguns poucos intermediários. Ou seja, os metabólitos
produzidos são os mesmos. Observe na figura 1 que as biomoléculas são
degradadas em unidades menores, monômeros, e estes são degradados até um
intermediário comum, a acetil-CoA.
63
As biomoléculas (carboidratos, proteínas, lipídeos) que ingerimos podem ter

objetivos distintos:
• Podem ser metabolizadas e a energia liberada armazenada nas

moléculas de ATP e outros compostos ricos em energia para que posteriormente
possibilitem a realização de trabalho mecânico.
• Podem ser utilizadas pelas células para sintetizar componentes básicos
para o crescimento e garantir a estabilidade das células e tecidos.
• Podem ser armazenados como glicogênio e gordura caso sejam
ingeridos em excesso, além das necessidades do organismo.
O metabolismo, ou melhor, as vias bioquímicas que compõem o metabolismo

são controladas por enzimas. Para cada reação bioquímica haverá uma enzima
específica de modo que a reação aconteça adequadamente. Então, em bioquímica
dizemos que as vias metabólicas consistem em uma série de reações enzimáticas
conectadas e que produzem produtos específicos. Existem cerca de 4 mil reações
metabólicas conhecidas, cada uma catalisada por uma enzima diferente.
Nas vias metabólicas os reagentes, os intermediários e os produtos são
denominados metabólitos. Os tipos de enzimas e de metabólitos presentes em uma
célula variam de acordo com o tipo de célula, o estado nutricional e seu estágio de
desenvolvimento. As vias metabólicas são ramificadas e interligadas, assim é
importante considerar que uma determinada via pode influenciar em outra via.
As vias metabólicas, as reações bioquímicas, acontecem em regiões
especificas da célula. Algumas vias ocorrem no citoplasma, outras em organelas
específicas como as mitocôndrias.
A energia necessária para a realização de trabalho é quimicamente provida
em forma de adenosina trifosfato (ATP). É importante entender que a molécula de
ATP per si não é sinônimo de energia, mas quando esta molécula é degradada
ocorre a liberação de energia.
O ATP é um nucleotídeo composto por uma base purínica, a adenina, um
sacarídeo de 5 carbonos, a ribose, e uma unidade trifosfato.
64
Figura. Molécula de ATP.
2017. p. 392-392.
Quando as ligações fosfoanidrido, que ligam os fosfatos da molécula de ATP,

são rompidas uma grande quantidade de energia é liberada. O processo de
rompimento das ligações entre fosfatos que compõem o ATP é denominado de
hidrólise. A reação de hidrolise do ATP é catalisada pela enzima ATPase.
Figura. Reação de hidrólise do ATP.
Além da liberação de energia, a hidrolise da molécula de ATP resulta nos

seguintes produtos: adenosina difosfato (ADP), fosfato inorgânico (Pi) e hidrogênio.
Para entender como estes produtos foram formados basta analisar a estrutura dos
reagentes, que no caso são o ATP e a molécula de água. Ao ser hidrolisado o ATP
libera um Pi e consequente deixa de ser ATP e passa a ser ADP, pois tem um fosfato
a menos. O grupo hidroxila da molécula de água se une ao Pi e o hidrogênio da
proveniente da molécula água fica livre.
65
Os estoques orgânicos de ATP são baixos, aproximadamente 24mmol/kg de

massa muscular. Desta forma fica evidente que outras fontes energéticas são
necessárias para possibilitar a ressíntese de ATP. Uma das funções da
metabolização das biomoléculas, proteínas, carboidratos e os lipídeos, é de garantir
que o ATP seja ressintetizado, promovendo a manutenção do status energético do
organismo.
A via mais simples e rápida para ressintetizar ATP envolve a doação de um
grupo fosfato da molécula de fosfocreatina (PC) ao ADP resultante da hidrólise do
ATP para que uma nova molécula de ATP seja formada. A enzima creatina quinase
catalisa a reação.
Figura. Reação da creatina quinas
A PC é composta por carbono, hidrogênio e nitrogênio, é sintetizada nos rins,

no pâncreas e principalmente no fígado. A síntese de PC se dá a partir dos
aminoácidos glicina, arginina e metionina. A concentração de PC no músculo
esquelético é de aproximadamente de 30 mM, quase 10 vezes a concentração de
ATP, e em outros tecidos como músculo liso, encéfalo e rins a concentração de PC
é de aproximadamente 10 mM.
Agora que você já entendeu que o ATP precisa ser ressintetizado e que a via
mais rápida se dá pela PC, podemos nomear esta via de resistente de ATP. Este
metabolismo é denominado de metabolismo anaeróbio alático. Por que anaeróbio?
Porque não há presença de oxigênio na via. Por que alático? Porque não ocorre, em
excesso, a produção de um metabólito denominado lactato.
66
Aula 13_ Glicólise
Palavras-chave: metabolismo; adenosina trifosfato; glicose.
Quando for escrever as conclusões do estudo, lembre-se que não será escrito
nada novo pois na discussão, conforme vimos em nossa aula anterior, as conclusões
já foram apresentadas.
A glicose é um importante substrato para a ressíntese de ATP. A glicose
aparece no sangue devido à quebra de polissacarídeos como o glicogênio do fígado
ou o amido e o glicogênio obtidos na dieta. Também é possível produzir glicose a
partir de precursores que não são carboidratos, este processo é denominado de
neoglicogênese.
Quantitativamente, a glicose é considerada o principal substrato oxidável para
a maioria dos organismos. A glicose é fundamental para algumas células e órgãos
como hemácias e cérebro, por ser o único substrato a partir do qual podem sintetizar
ATP. A glicólise é via de degradação da glicose.
Figura. Glicólise
67
Fonte: https://www.marilia.unesp.br/Home/Instituicao/Docentes/FlaviaGoulart/GLICOLISE.pdf
A glicólise ocorre no citoplasma celular e é composta por uma sequência de

10 reações enzimáticas divididas em duas fases:
• Fase I: trata-se da fosforilação da glicose à gliceraldeido-3-fosfato

(figura 1). Esta fase é caracterizada como uma fase de investimento, em que há o
gasto de 2 ATPs.
Figura. Fase I da glicólise
• Fase II: As duas moléculas de gliceraldeído-3-fosfato são convertidas

em piruvato, com a geração de 4 ATPs. Considerando o rendimento energético
líquido final do metabolismo anaeróbico da glicose, temos o saldo final de 2 ATPs.
Nesta fase também ocorre a liberação de elétrons e íons H +, que são capturados
pela nicotinamida adenina dinucleotídeo (NAD+), uma molécula aceptora de elétrons.
68
Figura 3. Fase II da glicólise
Ao aceitar o hidrogênio, o NAD+ é convertido em sua forma reduzida, NADH.

Como a segunda fase da via glicolítica acontece duplicada, 2 NADH serão
produzidos. Quantidades adequadas de NAD+ devem ser disponibilizadas para
aceitar os átomos de hidrogênio que devem ser removidos do gliceraldeído 3-fosfato
(um intermediário da via glicolítica) a fim de que a glicólise continue.
Abaixo, as reações da via glicolítica serão detalhadas. O nome de cada reação
é dado de acordo com a enzima que catalisa a reação.
Reações da fase I:
• Reação da hexoquinase: ocorre a transferência de um grupo fosfato do
ATP para a glicose formando glicose-6-fosfato (G6P).
• Reação da fosfoglicose-isomerase: é a conversão de G6P em frutose-
6-fosfato (F6P).
• Reação da fosfofrutoquinase: ocorre a fosforilação de F6P para formar
frutose-1,6-bifosfato (F1,6P).
• Reação da aldolase: ocorre a clivagem de frutose-1,6-bifosfato para
formar as duas trioses gliceraldeído-3-fosfato (GAP).
Reações da fase II:
• Reação da gliceraldeído-3-fosfato-desidrogenase: ocorre a oxidação e
a fosforilação simultânea de GAP produzindo 1,3-bifosfoglicerato (1,3-BPG) e NADH.
• Reação da fosfoglicerato-quinase: ocorre a transferência de um fosfato
do 1,3-BPG para o ADP produzindo ATP e 3-fosfoglicerato (3PG).
69
• Reação da fosfogliceratomutase: o 3PG é convertido em 2-

fosfoglicerato (2PG).
• Reação da enolase: o 2PG é desidratado a fosfoenolpiruvato (PEP).
• Reação da piruvato-quinase: acoplamento da energia livre da clivagem
do PEP à síntese de ATP durante a formação do piruvato.
Ao final da via glicolítica, 2 moléculas de piruvato são produzidas os quais

podem ter dois destinos:
Figura. Destinos do piruvato.
Editora, 2018.
Em condições aeróbias, com a presença de oxigênio, o piruvato será oxidado

no ciclo de Krebs. O primeiro passo para a oxidação total do piruvato é a sua
conversão a acetil-CoA, para isto o piruvato é transportado do citoplasma para a
mitocôndria onde é transformado em acetil-CoA, conectando a glicólise e o ciclo de
Krebs.
70
Figura. Conversão de piruvato em acetil-CoA
2017. p. 392-392.
Em condições anaeróbias, sem a presença de oxigênio, o piruvato deve ser
convertido em um produto reduzido para reoxidar o NADH produzido na via
glicolítica. Para isto o piruvato é convertido a lactato com a regeneração do NAD +. A
reação em que o piruvato é convertido a lactato é catalisada pela enzima lactato
desidrogenase. Este metabolismo é denominado de metabolismo anaeróbio láctico.
Figura. Reação da lactato desidrogenase
2017. p. 392-392.
71
Aula 14_Ciclo de Krebs e Fosforilação Oxidativa
Palavras-chave: metabolismo; adenosina trifosfato; aeróbio.
Ao final da degradação da glicose, duas moléculas de piruvato serão

produzidas e estas moléculas terão dois destinos: ser convertida em lactato ou ser
convertido em acetil-CoA, uma molécula que participa do ciclo de Krebs.
É a partir deste ponto que começamos a nossa discussão sobre o ciclo de
Krebs, que também é conhecido como Ciclo do Ácido Cítrico ou Ciclo do Ácidos
Tricarboxílico.
Figura. O ciclo de Krebs ocorre na matriz mitocondrial
Fonte: https://blogdoenem.com.br/mitocondrias-dna-mitocondrial-endossimbiose/
O piruvato formado no citoplasma a partir da glicose será convertido em acetil-

CoA. Além da glicose, a degradação dos aminoácidos e dos lipídeos, ao também
resulta na formação de acetil-CoA. Portando, a acetil-CoA constitui um o ponto de
convergência do catabolismo dos carboidratos, aminoácidos e lipídeos.
Na mitocôndria a acetil-CoA é totalmente oxidada pelo ciclo de Krebs, com a
concomitante produção de coenzimas reduzidas, NADH e FADH2.
72
Figura 1. Ciclo de Krebs
Fonte: http://www.biomedicinaemacao.com.br/2013/03/ciclo-de-krebs-ciclo-do-acido-citrico.html
As moléculas iniciantes do ciclo de Krebs são a acetil-CoA e o oxaloacetato.

Abaixo serão detalhadas as reações que compõem do ciclo de Krebs.
• Reação 1 – condensação: o acetil-CoA condensa-se com o
oxaloacetato, formando citrato, a reação é catalisada pela enzima citrato sintase.
• Reação 2 – desidratação: o citrato é isomerizado a isocitrato, com a
formação de um intermediário, o cis-aconitato, por ação da enzima aconitase.
• Reação 3 – reidratação: a isocitrato desidrogenase promove a oxidação
do isocitrato a α-cetoglutarato, com redução de NAD+ (formação de NADH) e
liberação de CO2.
• Reação 4 – descarboxilização: o α-cetoglutarato é transformado em
succinil-CoA pela enzima alfa-cetoglutarato-desidrogenase, com redução de NAD+
(formação de NADH).
• Reação 5 – fosforilação: a succinil-CoA é convertida a succinato pela
ação da enzima succinil-CoA sintetase. A succinil-CoA tem uma ligação tioéster e a
energia liberada pelo rompimento dessa ligação é utilizada para a síntese de
trifosfato de guanosina (GTP), uma molécula altamente energética.
• Reação 6 – desidrogenação: o succinato é oxidado a fumarato pela
ação da enzima succinato-desidrogenase. Nesta reação o FAD é reduzido a FADH2.
73
• Reação 7 – hidratação: O fumarato é hidratado a malato pela enzima

fumarase.
• Reação 8 – desidrogenação: a enzima malato desidrogenase oxida o
malato a oxaloacetato, reduzindo NAD+ (formação de NADH) e fechando o ciclo.
O saldo final do ciclo de Krebs foi: 3 NAD+ e 1 FAD2 e 1 GTP (ATP). O GTP
pode transferir um grupo fosfato ao ADP, produzindo ATP. Os elétrons capturados
pelas moléculas de NAD+ e FAD+ são direcionados para a cadeia de transporte de
elétrons (CTE).
A fosforilação oxidativa é o ponto alto da produção de energia pelo
metabolismo aeróbio (produção aeróbia de ATP). A degradação dos macronutrientes
converge para esse estágio final da respiração celular, onde a energia da oxidação
conduz a síntese de ATP. A fosforilação oxidativa é responsável pela maior parte do
ATP ressintetizado sintetizado.
A oxidação de glicose, ácidos graxos e aminoácidos levam à produção de
acetil-CoA que é totalmente oxidada a CO2 no ciclo de Krebs. Ou seja, o ciclo de
Krebs é um importante estágio final e máximo de oxidação dos átomos de carbono
que compõem os macronutrientes. A oxidação destes compostos é resulta na
redução de grande quantidade das coenzimas NAD+ e FAD em FADH2 e NADH.
A oxidação do FADH2 e do NADH processa-se na membrana interna da
mitocôndria, local onde a cadeia de transporte de elétrons está inserida juntamente
com a proteína ATP sintase.
A cadeia de transporte de elétrons é organizada em quatro complexos
enzimáticos, designados I, II, III e IV, que atravessam a membrana interna. Além dos
complexos tem-se mais dois componentes móveis da cadeia de transporte de
elétrons: a coenzima Q, que conecta os complexos I e II ao complexo III, e o
citocromo c, que conecta o Complexo III ao Complexo IV. Por fim, tem-se a proteína
ATP sintase, responsável por produzir ATP.
74
Figura. Cadeia de transporte de elétrons
Editora, 2018.
A fosforilação oxidativa é possível graças ao mecanismo que usa a energia

potencial disponível nos transportadores de hidrogênio, NADH e FADH2, para
refosforilar ADP em ATP. Os elétrons capturados pelo NAD+ ou pelo FAD no durante
a oxidação das macromoléculas são transportados por essas mesmas moléculas até
cadeia de transporte de elétrons. Abaixo será explicado como ocorre o fluxo de H+
e seus elétrons na cadeia de transporte de elétrons:
• As proteínas da cadeia de transporte de elétrons bombeiam H + da
matriz mitocondrial para dentro do espaço intermembrana.
• O aumento de H+ no espaço intermembrana cria um gradiente de
concentração de H+ maior no espaço intermembrana em relação a matriz mitocôndria
(figura 1 e 2).
• Devido ao gradiente de concentração, ocorrerá um movimento de H +
através da proteína ATP sintase fornecendo a energia necessária para produzir ATP
(figura 1 e 2).
Figura 2. ATP sintase
75
Fonte: http://www.projeto-biologico.arizona.edu/biochemistry/problem_sets/metabolism/05t.html
Observe a figura, veja que o FADH deixa os seus elétrons no complexo II,
enquanto o NADH deixa os seus elétrons no complexo I. Assim, cada molécula de
FADH que entra na cadeia de transporte de elétrons possui energia suficiente para
formar apenas 1,5 molécula de ATP. Por outro lado, a entrada do NADH na cadeia
de transporte de elétrons induz a formação de 2,5 moléculas de ATP.
É importante notar que ao final da cadeia de transporte de elétrons, mais
especificamente, no complexo IV oxigênio aceita os elétrons formando água. Em
situações em que a disponibilidade de oxigênio está comprometida, a fosforilação
oxidativa é impossibilitada, e a formação de ATP na célula deve ocorrer via
metabolismo anaeróbio alático e lático.
76
Aula 15_Lipólise e Beta-Oxidação
Palavras-chave: gordura; metabolismo; mitocôndria.
Os triglicerídeos constituem a forma de armazenamento de todo o excesso de

nutrientes, independente do macronutriente ingerido, carboidratos, proteínas e
lipídeos. A reserva lipídica ocorre especialmente no tecido adiposo. Os triglicerídeos
são armazenados no citoplasma dos adipócitos.
A metabolização dos triglicerídeos envolve diferentes vias bioquímicas. A
primeira etapa de metabolização dos triglicerídeos é referente a degradação dos
triglicerídeos em ácidos graxos livres e glicerol. Este processo é denominado de
lipólise.
A lipólise ocorre devido a ação hormonal em períodos de aumento da
demanda de energética. O hormônio do crescimento, glucagon e adrenalina são
hormônios capazes de iniciar a lipólise. A lipólise é mostrada em detalhes na figura
abaixo:
Figura. Lipólise
Fonte: autoria própria
Passo a passo da via de degradação dos triglicerídeos, a lipólise:

1) Os hormônios como, GH, adrenalina e glucagon, se ligam ao receptor
de membrana do adipócito.
77
2) Após o hormônio se ligar no receptor a proteína G ativa a enzima

adenilato ciclase que promoverá a produção de adenosina monofosfato cíclica
(AMPc).
3) O AMPc ativa a proteína quinase.
4) A proteína quinase promove a fosforilação da enzima lipase hormônio
sensível.
5) A enzima lipase hormônio sensível promove a degradação do
triglicerídeo em ácido graxo livre e glicerol.
Ao final da lipólise, as moléculas de ácidos graxos livres (AGLs) liberados dos
adipócitos são transportados pelo sangue ligados a proteína albumina e utilizados
como fonte de energia pelos tecidos, incluindo fígado e músculos esqueléticos.
Nestes tecidos, os AGLs serão oxidados para que muitas moléculas de ATP sejam
produzidas.
O processo de oxidação dos AGLs ocorre na mitocôndria sendo denominado
de beta-oxidação. A beta-oxidação consiste em um ciclo de 4 reações que resultam
no encurtamento da cadeia de AGL em moléculas com 2 carbonos, a acetil –CoA.
Figura. A beta oxidação é constituída por um ciclo de 4 reações que promovem o encurtamento da
cadeia de ácidos graxos livres em acetil-CoA.
Fonte: autoria própria.
Antes do AGL ser oxidado, é necessário que ele seja convertido em uma
forma ativada. Quando AGL é ativado ele passa a ser chamado de acil-CoA (não
confunda com acetil-CoA, são moléculas diferentes). Esta etapa ocorre na
membrana externa da mitocôndria. Contudo, a molécula de acil-CoA não consegue
atravessar a membrana interna da mitocôndria então, a molécula acil será ligada a
78
um transportador, a carnitina. A ligação do acil a carnitina é catalisada pela carnitina-

acil transferase I, o produto é a acil-carnitina.
Figura. Entrada do ácido graxo na mitocôndria.
Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger-7.

A acil-carnitina é então transportada através da membrana interna pela

carnitina aciltransferase. Na matriz mitocondrial, a carnitina-acil transferase II doa o
grupo acila da acil-carnitina para a coenzima A, liberando carnitina. A carnitina
retorna ao citosol. Por fim, o acil-CoA será oxidada no processo de beta-oxidação.
A molécula de acil-CoA pode conter de 4 a 32 carbonos, em cada passagem
pelas quatro reações que compõem a beta oxidação uma molécula de acetil-CoA é
removida. Na figura 3 é exemplificado a oxidação do ácido graxo com 16 carbonos,
palmitoil-CoA. A cada passagem pelo ciclo de reações uma molécula de acetil-CoA
é liberada.
79
Figura 3. Beta-oxidação do palmitoil-CoA.
Editora, 2018.
O resultado da beta-oxidação é formação de moléculas de acetil-CoA. A

acetil-CoA participa como intermediário do ciclo de Krebs. No ciclo de Krebs a acetil-
CoA será totalmente oxidada a CO2, com consequente produção de elétrons. Estes
serão transportados pelo NAD+ e FAD até a cadeia de transporte de elétrons
resultando na ressíntese de ATP.
80
Aula 16_Ciclo da Ureia e Corpos Cetônicos
Palavras-chave: artigo científico; evidência científica; bibliografia.
A oxidação dos ácidos graxos, processo denominado beta-oxidação, produz

acetil-CoA. A quantidade de acetil-CoA dependerá do tamanho da cadeia carbônica
do ácido graxo.
A moléculas de acetil-CoA serão oxidadas no ciclo de Krebs, porém, nas
mitocôndrias do fígado uma fração do acetil-CoA segue por outro processo. Este
processo é conhecido como cetogênese. Na cetogênese o acetil-CoA é convertido
em acetoacetato ou em beta-hidroxibutirato. Estas duas moléculas são denominadas
de corpos cetônicos.
Figura. Via de produção dos corpos cetônicos
Fonte: NELSON, David L.; COX, Michael M. Princípios de Bioquímica de Lehninger-7.

81
Em indivíduos saudáveis e nutridos, a produção de corpos cetônicos é

relativamente baixa, mas em determinadas condições, como no jejum prolongado ou
diabetes não tratada, há um acúmulo de acetil-CoA devido à alta taxa de oxidação
de ácidos graxos. Os corpos cetônicos são produzidos na matriz das mitocôndrias
do fígado.
Na ausência de carboidratos, a concentração de oxaloacetato no ciclo de
Krebs é reduzida. A baixa concentração de oxaloacetato reduz drasticamente a
velocidade de oxidação de acetil-CoA pelo ciclo de Krebs, desta forma, o acetil-CoA
acumula-se e então, os corpos cetônicos são formados.
Os corpos cetônicos são substratos energéticos de vários tecidos como o
coração e o músculo esquelético. O encéfalo utiliza prioritariamente a glicose como
substrato energético, mas em situações de jejum prolongado os corpos cetônicos
tornam-se a principal fonte de energia do encéfalo.
Quando a produção de corpos cetônicos ultrapassa a sua utilização pelos
tecidos, uma condição denominada cetose é estabelecida. A cetose é caracterizada
por uma concentração elevada de corpos cetônicos no plasma (cetonemia) e na
urina (cetonúria).
Os corpos cetônicos, acetoacetato e beta-hidroxibutirato, são transportados
do fígado para o plasma juntos com prótons de H+. Por este motivo quando a
concentração de corpos cetônicos é aumentada, a cetonemia acaba resultando no
quadro de acidose que pode ocasionar coma e morte. A acidose induzida pelo
aumento da concentração dos corpos cetônicos é denominada de cetoacidose.
As proteínas apresentam uma meia vida variável, assim cada proteína tem
uma meia vida própria. A manutenção da concentração de uma proteína é
determinada pela síntese e pela degradação da proteína. As proteínas estão em
constante processo de degradação e síntese.
Os seres humanos obtêm aminoácidos a partir da dieta (proteínas exógenas)
ou por meio da degradação das proteínas presentes no organismo (proteínas
endógenas). É importante destacar que não é possível estocar aminoácidos,
diferentemente dos carboidratos e das gorduras que são estocadas como glicogênio
e como triglicerídeos, respectivamente.
As proteínas são polímeros de aminoácidos. Os aminoácidos excedentes
não são armazenados, eles são oxidados e o nitrogênio presente em sua estrutura
82
deve ser excretado. Se considerarmos um indivíduo adulto com uma dieta

apropriada, a eliminação diária de nitrogênio correspondente a aproximadamente
100 g de proteína. Existe um padrão na oxidação de todos os aminoácidos:
1) Inicialmente ocorre a remoção do grupo amino do aminoácido. O grupo

amino é convertido em amônia, que é, então, incorporada em ureia para excreção
(ciclo da Ureia).
2) A cadeia carbônica remanescente do aminoácido, denominada de α-
cetoácido, é convertida em compostos comuns do metabolismo dos carboidratos e
lipídios, como por exemplo, acetil-CoA.
Figura. Visão geral do catabolismo dos aminoácidos.
Editora, 2014.
O ciclo da ureia é fundamental para a manutenção da vida. A conversão da

amônia em ureia é essencial para manter baixas as concentrações deste íon no
organismo animal. Em condições em que a formação da ureia é comprometida, a
concentração plasmática de amônia se eleva no sangue e nos tecidos, condição
denominada de hiperamonemia. Está condição acomete indivíduos com insuficiência
hepática grave, que pode ser causada por hepatite ou cirrose. A hiperamonemia
ocasiona uma encefalopatia que pode resultar em coma, e morte.
A ureia é sintetizada no fígado no ciclo da ureia. Ela é secretada para a
corrente sanguínea e metabolizada nos rins, para a excreção pela urina. O ciclo da
ureia foi descrito em 1932 por Hans Krebs.
83
As possíveis hipóteses que explicam a toxicidade da amônia dizem respeito a

reação da amônia em excesso com α-cetoglutarato formando glutamato. A amônia
remanescente reagiria com o glutamato produzido formando glutamina. O acúmulo
de glutamina no encéfalo resultaria em edema por efeito osmótico, aumento da
pressão intracraniana e hipóxia cerebral. Além disso o grande consumo de α-
cetoglutarato resultaria em depleção desse intermediário do ciclo de Krebs, e isso
reduziria a velocidade de oxidação da glicose, a principal fonte de ATP para o
encéfalo.
Figura. Ciclo da ureia
Editora, 2014.
REFERÊNCIAS
Bioquímica. 2014. p. 1184-1184.
84



2004.

85

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Bioquímica

PEREIRA, Paulo Eduardo.

Universidade Metropolitana de Santos, Nutrição, 2020.

1. Bioquímica. 2. Metabolismo. 3. Macronutrientes.

Vanessa Laurentina Maia

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Aula 14_ Ciclo de Krebs e Fosforilação Oxidativa ...................................................72

Aula 15_ Lipólise e Beta-Oxidação..........................................................................77

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UNIDADE I_Introdução à Bioquímica

Rever conceitos básicos de biologia e química fundamentais para a adequada

Aula 01_Bioquímica na Área da Saúde e Membranas Celulares

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3. Os organismos vivos possuem mecanismos extremamente

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O fluxo de substâncias entre os meios intracelular e extracelular depende das

No transporte ativo, as moléculas são transportadas contra o gradiente de

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