Enzimas 2023

ENZIMAS
ENZIMAS SÃO PROTEÍNAS:

• Aceleram reações químicas
• Não formam produtos colaterais
• Têm alta especificidade por seu substrato
• Sua atividade depende da estrutura tridimensional
da molécula
São as unidades funcionais do
metabolismo celular, mas
também são fundamentais para o
processo de digestão química no
Trato Gastrintestinal (TG)
NOMENCLATURA
• Sufixo ase – nome relacionado com a reação: arginase,

urease, etc.
• Nomes genéricos – tripsina, pepsina.
• Base sistemática – nomenclatura oficial – divide as enzimas

em classes.
PROPRIEDADES
• Sítios ativos  local, na estrutura tridimensional da

molécula, onde o substrato se liga.
A ligação depende das cadeias laterais dos aminoácidos.
PROPRIEDADES
• Sítios regulatórios, ou alostéricos  local, na estrutura

tridimensional da molécula, ocupado por uma molécula,
sem ligação covalente, capaz de alterar a afinidade da
enzima pelo substrato. Geralmente situado em outro local
da enzima, podendo ser numa outra cadeia proteica (comum
em proteínas com estrutura quaternária)
AÇÃO DA SACARASE
PROPRIEDADES
• Especificidade – ao tipo de substrato e ao tipo de reação

catalisada.
1) Enzimas com especificidade alta pelo tipo de reação e pelo tipo
de substrato;
2) Enzimas com especificidade alta pelo tipo de reação, porém são
capazes de atuar sobre isômeros;
3) Enzimas com baixa especificidade, tanto pelo tipo de reação
quanto pelo tipo de substrato – Seriam inespecíficas? Seriam
vantajosas para atividade metabólica?
PROPRIEDADES
• Cofatores  componentes químicos necessários para o

funcionamento da enzima.
Quando apenas interagem com a enzima:

Cofatores inorgânicos – íons Fe+2, Mn+2 ou Zn+2
Coenzima – molécula orgânica – vitamina ou derivada de
vitamina
Quando há uma ligação covalente com a enzima:
Grupos prostéticos – pode ser um íon ou uma molécula
orgânica (vitamina ou derivada de vitamina)
PROPRIEDADES
• Regulação  a enzima pode ser ativada ou inibida de

acordo com as necessidades celulares, bem como pode ter
sua concentração variada, a partir da indução ou repressão
do gene.
• Localização celular  organização celular

Isola o substrato ou o produto da reação
Fornece ambiente favorável à reação.
ATIVIDADE ENZIMÁTICA
Como as enzimas aumentam a velocidade de uma

reação?
• Energia livre de ativação
Barreira de energia que separa reagentes e produtos.
• Estado de transição
“pico” da reação – depois dele, a reação é favorecida.
• Velocidade da reação
É favorecida pela presença de um catalisador.
Provoca um estado de transição com energia de ativação
menor.
Fatores que a afetam:
• Concentração do substrato
• Temperatura
• Variações de pH
CINÉTICA ENZIMÁTICA
• Velocidade máxima (VMÁX)  as moléculas estão

na forma ES, onde não existe mais enzima livre.
• KM  constante de Michaelis-Menten –
concentração de substrato que produz metade da
velocidade máxima da enzima.
KM  CARACTERÍSTICO DE CADA PAR
ENZIMA/SUBSTRATO.
• Ex:
• O par catalase/H2O2 possui um KM de 25 mM
• O par hexoquinase/ATP possui um KM de 0,4 mM
 A hexoquinase atinge sua VMÁX com menos substrato que a

catalase
 A hexoquinase possui maior afinidade pelo seu substrato.

TEMPERATURA
•  temperatura  aumento da velocidade de

reação até um pico – mais energia para as
moléculas alcançarem o estado de transição
•  temperatura  reduz a velocidade de

reação – desnaturação da enzima
INFLUÊNCIA DA TEMPERATURA
Velocidade da reação
10
8
6
4
2
0
0 20 40 60 80
Temperatura (oC)
VARIAÇÕES DE PH
• Sobre o sítio ativo  ionização dos

aminoácidos que compõem o sítio ativo
• Sobre a estrutura enzimática  extremos de

pH causam desnaturação da enzima
• pH ótimo  no qual a atividade da enzima é

máxima – característico de cada enzima
INFLUÊNCIA DO PH
Velocidade da reação
10
0
0 2 4 6 8 10 12 14
pH
PROTEÍNAS CATALÍTICAS - ENZIMAS
Muitas enzimas dependem de Co substratos! Ou seriam coenzimas?

INIBIÇÃO DA ATIVIDADE
ENZIMÁTICA
• Diminuem (ou interrompem) a velocidade de uma
reação.
Irreversível
• Ligação irreversível com o sítio ativo
• Ex: inseticidas e acetilcolinesterase
chumbo (metal pesado) e proteínas
INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL
INIBIÇÃO DA ATIVIDADE ENZIMÁTICA
• Reversível  ocorre recuperação

da atividade enzimática, se o
inibidor for removido
Competitiva  quando o inibidor
se liga ao sítio ativo da enzima
Não-competitiva  quando o
inibidor se liga a um sítio diferente
do sítio ativo
INIBIÇÃO REVERSÍVEL
INIBIÇÃO COMPETITIVA
• Inibidor se liga ao sítio ativo, impedindo a

ligação do substrato
• Inibidor possui estrutura tridimensional

semelhante ao substrato mas não é
‘processado’ pela enzima
• Pode ser resolvida por um aumento da

concentração do substrato
INIBIÇÃO NÃO-COMPETITIVA
• Inibidor se liga a um sítio diferente do sítio ativo

– altera a estrutura enzimática
• Pode se ligar à enzima sozinha ou ao complexo
ES
• Estes inibidores ocorrem normalmente nas células
– atuam geralmente sobre enzimas regulatórias
REGULAÇÃO ENZIMÁTICA
• Uma via metabólica é formada por várias reações

enzimáticas em sequência;
• O produto de uma reação é o substrato da enzima
seguinte;
• Geralmente, uma enzima regula a velocidade da via
– enzimas regulatórias.
REGULAÇÃO POR SÍTIOS
ALOSTÉRICOS
• Molécula reguladora = efetor, modulador ou
modificador
• Sítios reguladores ou alostéricos
 locais onde se ligam os moduladores
 é específico para o modulador
 a ligação é não-covalente
REGULAÇÃO ALOSTÉRICA
Tipos:
• Modulação negativa 
Inibidor – quando o modulador
age inativando reversivelmente a
enzima – geralmente é o produto
final da via.
REGULAÇÃO ALOSTÉRICA
• Modulação positiva 
Estimulador – quando o
modulador ‘apressa’ a ação
da enzima – geralmente é o
próprio substrato
REGULAÇÃO POR
MODIFICAÇÕES COVALENTES
• Adição de grupos por ligação covalente – faz a
diferença entre a forma ativa e a forma inativa da
enzima.
Fosforilação
Adenilação
Uridilação
Metilação
REGULAÇÃO POR
FOSFORILAÇÃO
Enzima inativa
Enzima ativa
Proteínas quinases (cinases) – adicionam grupos fosfatos

Fosfatases – retiram grupos fosfatos

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• Sufixo ase – nome relacionado com a reação: arginase,

• Nomes genéricos – tripsina, pepsina.

• Base sistemática – nomenclatura oficial – divide as enzimas

• Sítios ativos  local, na estrutura tridimensional da

• Sítios regulatórios, ou alostéricos  local, na estrutura

• Especificidade – ao tipo de substrato e ao tipo de reação

• Cofatores  componentes químicos necessários para o

Quando apenas interagem com a enzima:

• Regulação  a enzima pode ser ativada ou inibida de

• Localização celular  organização celular

Como as enzimas aumentam a velocidade de uma

Fatores que a afetam:

• Velocidade máxima (VMÁX)  as moléculas estão

 A hexoquinase atinge sua VMÁX com menos substrato que a

 A hexoquinase possui maior afinidade pelo seu substrato.

•  temperatura  aumento da velocidade de

•  temperatura  reduz a velocidade de

• Sobre o sítio ativo  ionização dos

• Sobre a estrutura enzimática  extremos de

• pH ótimo  no qual a atividade da enzima é

Muitas enzimas dependem de Co substratos! Ou seriam coenzimas?

• Reversível  ocorre recuperação

• Inibidor se liga ao sítio ativo, impedindo a

• Inibidor possui estrutura tridimensional

• Pode ser resolvida por um aumento da

• Inibidor se liga a um sítio diferente do sítio ativo

• Uma via metabólica é formada por várias reações

Proteínas quinases (cinases) – adicionam grupos fosfatos

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