Enzimas 230529 153000

Enzimas
São catalisadores das reações dos Todas as enzimas são proteínas,

sistemas biológicos, qualquer com exceção de um grupo de RNA
reação química em seres vivos catalítico (Ribozima), composto
depende das enzimas (com algumas por RNA
exceções)
A atividade catalítica depende da
São as proteínas mais notáveis e integridade das conformações
altamente especializadas nativas da enzima, ou seja, só atua
numa faixa de pH e temperatura
Sem as enzimas, as reações
específicos
químicas nunca aconteceriam
A desnaturação ou dissociação de
Conseguem acelerar reações
subunidades, resulta na perda da
químicas, devido ao seu
função catalítica
extraordinário poder catalítico,
geralmente mais forte que os Se a enzima perder alguns
sintéticos e inorgânicos aminoácidos, ela perde sua função
Apresentam alto grau de Algumas enzimas não necessitam

especificidade para os seus de outros grupos químicos além
respectivos substratos (aquilo que dos seus aminoácidos -proteínas
entre na enzima) simples
São consideradas condições Já outras, necessitam de

biológicas, soluções aquosas sob componentes químicos adicionais
condições suaves de temperatura (que não fazem parte permanente da
e pH enzima), chamados de cofator ou
coenzima
Estão no centro de cada um dos
processos bioquímicos
Os componentes químicos servem OXIDORREDUTASES: oxidação, tira

apenas para auxiliar, se separando ao átomos de Hidrogênio, realiza a
Enzimas 1
fim da reação transferência de elétrons
COFATORES: como um imã TRANSFERASE: transfere grupos de
uma molécula para outra
COENZIMAS: é uma molécula mais
complexa HIDROLASE: reações de hidrólise,
quebra de moléculas adicionando água
Cofatores e coenzimas funcionam
como carregadores transitórios de LIASES: coloca e tira ligação dupla
grupos funcionais específicos, e quando
ISOMERASES: troca grupos químicos
estão ligados covalentemente a uma dentro da mesma molécula
enzimas, são considerados como
LIGASES: forma ligações covalentes
Grupo Prostético
por condensação
As enzimas são classificadas de
acordo as reações que catalisam,
sendo divididas em 6 classes
FUNCIONAMENTO DAS ENZIMAS
reações não catalisadas tendem a ter Existem enzimas específicas para cada
condições biológicas lentas ou substrato
inexistentes, uma vez que as moléculas
A superfície do sítio ativo é delimitada
são muito estáveis nas condições por resíduos de aminoácidos com
internas das células Grupo R que ligam o substrato e que
As enzimas proporcionam um catalisam a sua transformação
ambiente específico para que uma química
reação possa ocorrer, uma vez que
O sítio ativo engloba o substrato, o
acontecem em um bolsão da enzima, transformando em produto
chamado sítio ativo
O complexo Enzima-Substrato é
Substrato é a molécula que se liga ao
fundamental para ação enzimática, pois
sítio ativo
permite que a enzima converta x em y
Enzimas 2
ESTADO FUNDAMENTAL: ponto de partida de uma reação enzimática
ESTADO DE TRANSIÇÃO: topo da curva, ponto a partir do qual ocorre a conversão
de S para P. É um momento molecular transitório, no qual eventos como quebra ou
formação de ligações podem ocorrer nos dois sentidos
A diferença entre o Estado ENERGIA DE LIGAÇÃO: liberação de

Fundamental e o Estado de Transição pequena quantidade de energia, que
é a Energia de Ativação necessária acompanha a formação de cada
para cada um interação fraca do complexo ES
Quanto maior a Energia de Ativação, A Energia de Ligação é a principal
mais lenta é a reação fonte de energia livre utilizada pelas
A enzima consegue reduzir a Energia enzimas para redução da energia de

de Ativação ativação das reações
A energia livre das interações fracas do
As interações fracas entre enzimas e
complexo ES, resulta em muito poder
substratos criam energia para reduzir
catalítico para as enzimas
a Energia de Ativação
O que diferencia as enzimas das O sítio ativo das enzimas são
demais catalisadoras é a formação do complementares aos estados de
transição do substrato
complexo ES específico
CINÉTICA ENZIMÁTICA:
Principal forma de entender o funcionamento da enzima, uma vez que é a
determinação da velocidade de uma reação enzimática, e como ela se modifica em
resposta a parâmetros experimentais
A concentração de substrato é um dos fatores que mais influenciam na cinética
enzimática, uma vez que quanto mais substrato, mais rápida é a reação enzimática
VELOCIDADE INICIAL (V0): 60 segundos iniciais, onde o substrato é convertido em

produto durante a reação
VELOCIDADE MÁXIMA: quando a concentração do substrato não aumenta mais
Enzimas 3
KM: concentração de substrato necessária para enzima alcançar 1/2 da velocidade
máxima
INIBIÇÃO ENZIMÁTICA:
As enzimas estão sujeitas a inibição INIBIDOR MISTO: liga-se em um sítio de

reversível e irreversível ligação distinto do sítio ativo do
ENZIMA ALOSTÉRICA: regulação por substrato, mas liga-se tanto na enzima
interação, quando uma enzima é quanto no complexo ES (enzima sozinha

regulada por um ligante (interação não depois de formar o complexo ES)
covalente) INATIVADOR SUICIDA: bastante
INIBIÇÃO REVERSÍVEL: por interação utilizado no desenvolvimento de drogas,

fraca, e pode ser por 3 tipos: Inibidor uma vez que destroem o grupo funcional
Competitivo, Inibidor Incompetitivo e da enzima, que é essencial para sua

atividade de reação enzimática. Quando
Inibidor Misto
bem planejado, é específico para um
INIBIÇÃO IRREVERSÍVEL: por ligação único tipo de enzima, causando poucos
covalente, mas consegue reverter por ou quase nenhum efeito colateral
conta da enzima, podendo ser de 2 tipos:
Inativador Suicida (completamente INATIVADOR COM BASE NO
MECANISMO: regulação por ligações
irreversível) e Inativador Com Base no
Mecanismo covalentes (fosforilação, acetilação,
metilação, etc)
INIBIDOR COMPETITIVO: compete com
o substrato pelo sítio ativo, uma vez que
quando o inibidor ocupa o sítio ativo, ele
impede que o substrato se ligue a
enzima
INIBIDOR INCOMPETITIVO: liga-se a

um sítio ativo diferente do substrato,
ligando-se a penas ao complexo ES, que
resulta numa mudança conformacional
da enzima, na qual o produto da
reação pode ser o ligante (antes de se
Enzimas 4
ligar, deve formar o complexo enzima-
substrato)
ENZIMAS REGULATÓRIAS:
São enzimas que influenciam muito a Algumas enzimas são ativadas ou

velocidade da sequência de reações, inativadas pela remoção de segmentos
além de apresentar uma atividade peptídicos (proteólise), que se define
catalítica aumentada ou diminuída em como uma regulação irreversível,
resposta a certos sinais tendo como exemplo: a digestão,
No metabolismo celular, grupos de coagulação sanguínea, ação hormonal e
enzimas trabalham conjuntamente em visão
vias, que seriam uma série de reações Elas se fazem necessárias, pois o
onde o produto de uma enzima é o crescimento e a sobrevivência das
substrato da enzima seguinte células dependem do uso eficiente dos
recursos disponíveis
Os ajustes na velocidade das enzimas
regulatórias permite que as células Se a concentração do produto exceder
atendam as suas necessidades de as necessidades celulares, as enzimas
energia e biomoléculas regulatórias são reguladas pelo
Na maioria dos sistemas produto final da via metabólica
multienzimáticos, a primeira enzima da INIBIÇÃO POR RETROALIMENTAÇÃO:

sequência é uma regulatória quando o produto final regula a via
Qualquer reação requer desvio de A formação de produto diminui a

energia e gasto de metabólicos velocidade da via
As atividades das enzimas regulatórias Já outras enzimas regulatórias são

são moduladas de várias maneiras, seja reguladas por ligações covalentes
por Interações Covalentes ou Não reversíveis
Covalentes
As enzimas regulatórias tendem a ser

proteínas com multisubunidades, onde
Enzimas 5
em muitos casos o sítio ativo e o sítio de
ligação estão em subunidades diferentes
Enzimas 6

Enzimas 230529 153000

Enviado por

Direitos autorais:

Formatos disponíveis

Enzimas 230529 153000

Enviado por

Dados do documento

Título original

Direitos autorais

Formatos disponíveis

Compartilhar este documento

Compartilhar ou incorporar documento

Opções de compartilhamento

Você considera este documento útil?

Este conteúdo é inapropriado?

Direitos autorais:

Formatos disponíveis

Enzimas 230529 153000

Enviado por

Direitos autorais:

Formatos disponíveis

Enzimas

São catalisadores das reações dos Todas as enzimas são proteínas,

Apresentam alto grau de Algumas enzimas não necessitam

São consideradas condições Já outras, necessitam de

Os componentes químicos servem OXIDORREDUTASES: oxidação, tira

FUNCIONAMENTO DAS ENZIMAS

A diferença entre o Estado ENERGIA DE LIGAÇÃO: liberação de

A enzima consegue reduzir a Energia enzimas para redução da energia de

VELOCIDADE INICIAL (V0): 60 segundos iniciais, onde o substrato é convertido em

VELOCIDADE MÁXIMA: quando a concentração do substrato não aumenta mais

As enzimas estão sujeitas a inibição INIBIDOR MISTO: liga-se em um sítio de

interação, quando uma enzima é quanto no complexo ES (enzima sozinha

covalente) INATIVADOR SUICIDA: bastante

INIBIÇÃO REVERSÍVEL: por interação utilizado no desenvolvimento de drogas,

Competitivo, Inibidor Incompetitivo e da enzima, que é essencial para sua

INIBIDOR INCOMPETITIVO: liga-se a

São enzimas que influenciam muito a Algumas enzimas são ativadas ou

enzimas trabalham conjuntamente em visão

Na maioria dos sistemas produto final da via metabólica

multienzimáticos, a primeira enzima da INIBIÇÃO POR RETROALIMENTAÇÃO:

Qualquer reação requer desvio de A formação de produto diminui a

As atividades das enzimas regulatórias Já outras enzimas regulatórias são

As enzimas regulatórias tendem a ser

Você também pode gostar