Enzimas

II) La clula
5) Enzimas
5) EL METABOLISMO CELULAR: GENERALIDADES. ENZIMAS

EL METABOLISMO: CONCEPTO
La nutricin de las clulas supone una serie de complejos procesos qumicos
catalizados por enzimas que tienen como finalidad la obtencin de materiales y/o
energa. Este conjunto de procesos recibe el nombre de metabolismo.
ANABOLISMO Y CATABOLISMO
El metabolismo va a poder descomponerse en dos series de reacciones:
Anabolismo. Son aquellos procesos qumicos que se producen en la clula y
que tienen como finalidad la obtencin de sustancias orgnicas complejas a
partir de sustancias ms simples con un consumo energa. Son anablicos, por
ejemplo, la fotosntesis, la sntesis de protenas o la replicacin del ADN.
Catabolismo. En estos procesos las molculas complejas son degradadas
formndose molculas ms simples. Se trata de procesos destructivos
generadores de energa; como por ejemplo: la glucolisis.
CO2
H2O
Sales minerales
Fotosntesis
Compuestos
orgnicos
Prtidos
Glucosa
Lpidos
aminocidos
Gluclisis
Compuestos
intermediarios
Glcidos
Nitrgeno inorgnico
Respiracin
Fermentacin
cido Lctico
Etanol
CO2
H2O
anabolismo
catabolismo
Fig. 1
Principales rutas del metabolismo.
TIPOS DE METABOLISMO
Los organismos no se diferencian en la manera de procurarse compuestos inorgnicos del medio, todos los obtienen de una manera directa. En cambio, si se van a
J. L. Snchez Guilln
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5) Enzimas
diferenciar en cmo van a obtener las sustancias orgnicas. Ciertos organismos las
obtienen a partir de sustancias inorgnicas, como el CO2 , H2 O, NO3 -, PO4 -3 , etc. A
estos organismos se les llama auttrofos. Otros son incapaces de elaborar los compuestos orgnicos a partir de compuestos inorgnicos y deben obtenerlos del medio,
son los organismos hetertrofos.
LAS ENZIMAS. CONCEPTO DE CATLISIS
energa
Los organismos adems de materiales necesitan tambin energa. Cuando la fuente

de energa es la luz, el organismo recibe el nombre de fotosinttico. Cuando la
energa la obtienen a partir de sustancias qumicas, tanto orgnicas como
inorgnicas, los llamaremos quimiosintticos.
Las enzimas son protenas o asociaciones

de protenas y otras molculas orgnicas o
inorgnicas que actan catalizando los
procesos qumicos que se dan en los seres
vivos.
Energa
total
Energa de activacin
sin enzima
292,6KJ
con enzima
Id. con enzima
Energa neta
12,54 KJ
Esto
es,
actan
facilitando
las
transformaciones
qumicas;
acelerando
considerablemente
las
reacciones
y
disminuyendo la energa de activacin que
muchas reacciones requieren.
Sin enzima
305, 14 KJ
desarrollo de la reaccin
Fig. 2 Energa de activacin necesaria

para que A se trasforme en B, con y sin
enzima.
As, por ejemplo:

I) La descomposicin del agua oxigenada (perxido de hidrgeno) en agua y oxgeno, segn la reaccin:
2H2O2 ----------> 2H2O + O2

es una reaccin que puede transcurrir espontneamente pero es extraordinariamente lenta. En condiciones normales se descomponen 100 000 molculas cada 300 aos por cada mol de H2O2 (6,023*1023
molculas). Sin embargo, en presencia de una enzima que hay en nuestras clulas, la catalasa, el proceso
se desarrolla con extraordinaria rapidez (el burbujeo que se produce al echar agua oxigenada en una
herida es debido a esto).
II) La reaccin de desfosforilacin de la glucosa:
Glucosa-6-P + H2O ----------> Glucosa + Pi

es exergnica, pero se necesitan 292,6 kJ/mol para romper el enlace fosfoster. Esto significa que
para poder obtener 305,14 kJ/mol de glucosa, deberemos suministrar primero 292,6 kJ/mol
(rendimiento neto 12,54 kJ/mol de glucosa). Esta energa (292,6 kJ) recibe el nombre de energa de
activacin (EA).
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II) La clula
5) Enzimas
Las enzimas, como catalizadores que son, no modifican la constante de equilibrio y

tampoco se transforman, recuperndose intactas al final del proceso. La rapidez de
actuacin de las enzimas y el hecho de que se recuperen intactas para poder actuar
de nuevo es la razn de que se necesiten en pequesimas cantidades.
ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Es de destacar que las enzimas son
especficas. Esto es, una enzima puede
actuar sobre un substrato o un grupo de
substratos relacionados (especificidad de
substrato) pero no sobre otros;
por
ejemplo:la sacarasa, que hidroliza la sacarosa. Otras enzimas, sin embargo, tienen
especificidad de accin al realizar una accin
determinada pero sobre mltiples substratos;
por ejemplo: las lipasas que hidrolizan los
enlaces ster en los lpidos. Debido a esta
especificidad de las enzimas existen en la
clula miles de enzimas diferentes.
Fig. 3
Estructura de una enzima.
La especificidad de las enzimas ha llevado

a comparar a stas con llaves y a los
substratos con cerraduras (modelo de la
llave y la cerradura).
Centro activo
CONSTITUCIN QUMICA DE LAS ENZIMA

Y MODO DE ACTUACIN
Centro regulador
Fig. 4
Representacin esquemtica de la
En el pasado las enzimas se conocan con

estructura de una enzima.
el nombre de fermentos, porque los primeros
enzimas estudiados fueron los fermentos de
las levaduras y de las bacterias. En la
actualidad el trmino fermento se aplica
sustrato
nicamente a las enzimas que las bacterias,
hongos y levaduras vierten al exterior para
realizar determinadas trasformaciones: las
coenzima
fermentaciones.
Las enzimas son, en general, prtidos. Algunas son protenas en sentido estricto. Otras
poseen una parte proteica (apoenzima) y una
parte no proteica, ambas estn ms o menos
ligadas qumicamente.
productos
Centro activo
Centro regulador
Fig. 5 Trasformaciones de un sustrato por

la accin de una enzima.
La conformacin espacial de la parte

proteica es la responsable de la funcin que
realiza la enzima. Para ello la sustancia o
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5) Enzimas
sustancias que van a reaccionar y transformarse se unen a la enzima en una zona

que llamaremos centro activo y son las interacciones qumicas entre los restos de
los aminocidos presentes en el centro activo y el substrato o los substratos las
responsables de la transformacin; ya que estas interacciones producen
reordenamientos de los electrones que debilitan ciertos enlaces y favorecen la
formacin de otros desencadenando la transformacin qumica.
MECANISMO DE ACCIN ENZIMTICA
sustrato
coenzima
sustrato
coenzima
enzima
enzima
Centro activo
1) En primer lugar, se forma un complejo: enzimasubstrato o substratos.
2) El sustrato o los sutratos y la coenzima, si es

necesaria, se unen al centro activo de la enzima.
Productos
Productos
coenzima
enzima
enzima
4) Los productos de la reaccin se separan del centro

activo y la enzima se recupera intacta para nuevas
catlisis. Las coenzimas colaboran en el proceso; bien
aportando energa (ATP), electrones (NADH/NADPH) o
en otras funciones relacionadas con la catlisis
enzimtica.
La parte proteica o apoenzima es tambin, y

por las mismas razones, la que determina la
especificidad de la enzima. As, la sacarasa
acta sobre la sacarosa por ser esta la nica
molcula que se adapta al centro activo.
Muchas enzimas precisan para su actuacin
la presencia de otras sustancias no
proteicas: los cofactores. Qumicamente son
sustancias muy variadas. En algunos casos
se trata de simples iones, cationes en
particular, como el Cu+ + o el Zn+ + . En
otros, son sustancias orgnicas mucho ms
complejas, en cuyo caso se llaman coenzimas. Muchas vitaminas son coenzimas o
J. L. Snchez Guilln
Actividad enzimtica
3) Los restos de los aminocidos que configuran el

centro activo catalizan el proceso. Para ello debilitan los
enlaces necesarios para que la reaccin qumica se lleve a
cabo a baja temperatura y no se necesite una elevada
energa de activacin.
Nivel de saturacin de la enzima
Concentracin de sustrato
Fig. 6 Grfica de Michaelis_Menten que

muestra la variacin de la actividad enzimtica
con la concentracin de sustrato. Esta grfica
demuestra la formacin de un complejo enzimasustrato.
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II) La clula
5) Enzimas
forman parte de coenzimas. Las coenzimas

son imprescindibles para que la enzima
acte. Suelen, adems, ser las responsables
de la actividad qumica de la enzima. As,
muchas
reacciones de oxidacin precisan
+
del NAD , que es el que capta los
electrones y sin su presencia la enzima no
puede actuar. Otro ejemplo lo tenemos en
las reacciones que necesitan energa en las
que acta como coenzima el ATP.
Por ltimo, indicar que las enzimas se
nombran aadiendo la terminacin asa, bien
al nombre del substrato sobre el que actan
(sacarasa), al tipo de actuacin que realizan
(hidrolasas), o ambos (ADN polimerasa).
ALGUNAS COENZIMAS IMPORTANTES

i) Coenzimas que intervienen en las
reacciones en las que hay transferencias de
energa:
Fig. 7 Esquema del NAD+ -NADP+ . X es

un hidrgeno en el NAD+ y un grupo fosfato
en el NADP+ .
Enlace rico en
energa
*ATP (adenosina-5'-trifosfato): Adenina-Ribosa-P-P-P

*ADP (adenosina-5'-difosfato): Adenina-Ribosa-P-P.
Fig. 8
Esquema del ATP.
ii) Coenzimas que intervienen en las reacciones en las que hay transferencias de
electrones:
* NAD+ (Nicotinamn adenn dinucletido). Se trata de un dinucletido
formado por: Nicotinamida-Ribosa-P-P-Ribosa-Adenina.
* NADP+ (Nicotinamn adenn dinucletido fosfato). Similar NAD + pero con
un grupo fosfato ms esterificando el HO- del carbono 2 de la ribosa unida a
la adenina.
* FAD (Flavn adenn dinucletido). Similar al NAD pero conteniendo
riboflavina (otra de las vitaminas del complejo B2 ) en lugar de nicotinamida.
iii) Coenzimas que intervienen como transportadores de grupos acilo.
Coenzima A. Coenzima de estructura compleja y de la que forma parte el

cido pantotnico (otra de las vitaminas del complejo B2 ).
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II) La clula
5) Enzimas
EL ATP Y EL TRANSPORTE DE ENERGA

En los procesos metablicos que se dan en
la
clula,
algunas
reacciones
son
endergnicas:
necesitan
energa
para
producirse y en caso contrario no se
producen. Otras son exergnicas: producen
energa y si sta no se emplea en realizar
un trabajo fsico o una reaccin qumica se
perder en forma de calor.
Fig. 9 El ATP transporta energa (E)

Ciertas coenzimas, como el ATP y otras,
desde los procesos exergnicos (A>B) a los
actan transportando energa desde los
endergnicos (C>D).
procesos exergnicos a los endergnicos.
Pues el ATP se puede transformar en ADP y
Pi (fosfato inorgnico) al hidrolizarse el ltimo de sus enlaces ster-fosfato,
desprendindose ms de 7 kcal por mol de ATP. Por el contrario, en aquellas
reacciones en las que se produce energa esta es acumulada al sintetizarse ATP a
partir de ADP y fosfato inorgnico (Pi).
LAS COENZIMAS TRANSPORTADORAS DE

ELECTRONES
Muchos procesos qumicos celulares de
gran importancia: fotosntesis, respiracin
celular, etc. Son procesos de oxidacinreduccin. As, por ejemplo: la respiracin
celular, en la que la glucosa se oxida al
perder electrones, mientras que el oxge no
los capta reducindose. Ciertas coenzimas
actan transportando estos electrones desde
las sustancias que se oxidan a las que se
reducen: son los transportadores de electrones.
e-
e-
Fig. 10 Transporte de electrones (e-) por el

NAD+ /NADH desde una sustancia que se oxida
(O) a otra que se reduce (G).
As, por ejemplo, el NAD + es capaz de captar dos electrones, y dos protones (H+ ),
reducindose y transformndose en NADH+H + . Mientras que el NADH +H + puede
ceder estos dos electrones all donde se necesiten para reducir a un compuesto
qumico, transformndose de nuevo en NAD + .
FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Las enzimas, como sustancias proteicas que son, van a ver condicionada su
actuacin por determinados factores fsicos y qumicos. Algunos de estos factores
son:
La temperatura. Como toda reaccin qumica, las reacciones catalizadas enzimtica-
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II) La clula
5) Enzimas
Actividad enzimtica
mente siguen la regla de Van t'Hoff. Segn la cual, por cada 101C de aumento de
temperatura, la velocidad de la reaccin se
duplica. No obstante, las enzimas tienen una
temperatura ptima. En el hombre, y en los
animales homeotermos como el hombre, esta
Temperatura ptima
temperatura
ptima
coincide
con
la
temperatura normal del organismo. Los
enzimas, como prote nas que son, se desnaturalizan a elevadas temperaturas.
Los inhibidores. Determinadas sustancias van

a
poder
actuar
sobre
las
enzimas
disminuyendo o impidiendo su actuacin.
Estas sustancias son los inhibidores. Se trata
de molculas que se unen a la enzima
impidiendo que sta acte sobre el substrato.
Inhibicin competitiva: Cuando el

inhibidor se une al centro activo
de la enzima impidiendo que el
sustrato se una a l. Se trata de
una inhibicin que depende de la
concentracin de sustrato y de
inhibidor.
Inhibicin no competitiva:
Cuando
el inhibidor se une reversiblemente
a un punto diferente del centro
activo pero con su actuacin lo
modifica lo suficiente para que,
aunque se puedan unir la enzima y
el sustrato, la catlisis no se
produzca o la velocidad de sta
disminuya. Este tipo de inhibicin
no depende de la concentracin de
sustrato.
Inhibicin
alostrica: Cuando el
inhibidor se une en un punto
tambin diferente al centro activo
pero con su actuacin lo modifica
de tal manera que impide la unin
de la enzima y el substrato.
Fig. 11 Variacin de la actividad

enzimtica en funcin de la temperatura.
Actividad enzimtica
El pH, que al influir sobre las cargas elctricas, podr alterar la estructura del centro
activo y por lo tanto tambin influir sobre la
actividad enzimtica.
pH ptimo
10
11
12
13
14
pH
Fig. 12 Variacin de la actividad

enzimtica en funcin del pH de dos enzimas.
sustrato
inhibidor
Enzima
Fig. 13
Inhibicin competitiva.
Es frecuente que el inhibidor sea el propio producto de la reaccin enzimtica o el

producto final de una cadena de reacciones. Cuando se trata del producto final,
J. L. Snchez Guilln
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II) La clula
recibe el nombre de retrorregulacin o feedback.
5) Enzimas
sustrato
Envenenadores: Son molculas que se unen

irreversiblemente al centro activo de la
enzima impidiendo pernanentemente que esta
acte. Muchos txicos y venenos tienen
este modo de actuacin.
Enzima
Los activadores. Son sustancias que se unen

a la enzima, que se encuentra inactiva,
cambiando
su
estructura
espacial
activndola.
J. L. Snchez Guilln
inhibidor
Fig. 14
Inhibicin no competitiva.
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5) EL METABOLISMO CELULAR: GENERALIDADES. ENZIMAS

Principales rutas del metabolismo.

LAS ENZIMAS. CONCEPTO DE CATLISIS

Los organismos adems de materiales necesitan tambin energa. Cuando la fuente

Las enzimas son protenas o asociaciones

Fig. 2 Energa de activacin necesaria

As, por ejemplo:

2H2O2 ----------> 2H2O + O2

Glucosa-6-P + H2O ----------> Glucosa + Pi

Las enzimas, como catalizadores que son, no modifican la constante de equilibrio y

ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Estructura de una enzima.

La especificidad de las enzimas ha llevado

CONSTITUCIN QUMICA DE LAS ENZIMA

En el pasado las enzimas se conocan con

Fig. 5 Trasformaciones de un sustrato por

La conformacin espacial de la parte

sustancias que van a reaccionar y transformarse se unen a la enzima en una zona

1) En primer lugar, se forma un complejo: enzimasubstrato o substratos.

2) El sustrato o los sutratos y la coenzima, si es

4) Los productos de la reaccin se separan del centro

La parte proteica o apoenzima es tambin, y

3) Los restos de los aminocidos que configuran el

Nivel de saturacin de la enzima

Fig. 6 Grfica de Michaelis_Menten que

forman parte de coenzimas. Las coenzimas

ALGUNAS COENZIMAS IMPORTANTES

Fig. 7 Esquema del NAD+ -NADP+ . X es

*ATP (adenosina-5'-trifosfato): Adenina-Ribosa-P-P-P

Esquema del ATP.

Coenzima A. Coenzima de estructura compleja y de la que forma parte el

EL ATP Y EL TRANSPORTE DE ENERGA

Fig. 9 El ATP transporta energa (E)

LAS COENZIMAS TRANSPORTADORAS DE

Fig. 10 Transporte de electrones (e-) por el

FACTORES QUE CONDICIONAN LA ACTIVIDAD ENZIMTICA

Los inhibidores. Determinadas sustancias van

Inhibicin competitiva: Cuando el

Fig. 11 Variacin de la actividad

Fig. 12 Variacin de la actividad

Es frecuente que el inhibidor sea el propio producto de la reaccin enzimtica o el

recibe el nombre de retrorregulacin o feedback.

Envenenadores: Son molculas que se unen

Los activadores. Son sustancias que se unen

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