ENZIMAS

1.-HISTORIA

Se sabe q la obtención del pan y la cerveza fueron resultado del proceso de

fermentación alcohólica ya que fue uno de los procesos más antiguos ya que la
producción del queso a partir de la leche también se debe a un proceso enzimático

Antes del siglo XIX no se creía que estos fenómenos no eran reacciones espontaneas
por que no se conocía la existencia y la función de las enzimas

Ya que la función que desempeñaban las enzimas fue establecida por el médico
Italiano LAZZARO SPALLANZANI este estudia como digerían la carne las aves
carnívoras Para ellos les daba un trozo de carne amarrado a un cordel a distintos
tiempos este retiraba el alimento desde el estómago de la ave y veía como
experimentaba y escribía

En 1857 químico LOUIS PASTEUR francés. Este comprobó que la fermentación solo
ocurre en presencias de células vivas

1897 químico EDUARD BUCHNER alemán descubre que un extracto de levadura libre
de células produce fermentación alcohólica este descubrimiento demostró que la
levadura produce enzimas y esta se lleva a cabo de fermentación

En 1926 el bioquímico estadounidense JAMES B SUMNER consigue aislar y cristal

ureasa 4 años después su colega JOHN HOWARD NORTHROP aisló y cristalizo la
pepsina y tripsina demostró también la naturaleza proteica de las enzimas

2.-CONCEPTO DE ENZIMAS.

-Las enzimas son las proteínas más notables y especializadas. Son los catalizadores de
los sistemas biológicos. Tienen un gran poder catalítico, muy superior al de los
catalizadores sintéticos tiene una elevada especificidad respecto a sus sustratos,
aceleran reacciones químicas especificas en soluciones acuosas en condiciones muy
suaves de temperatura y PH.

Constituyen una de las claves para conocer de qué modo sobreviven y proliferan las
células actuando en secuencias organizadas, catalizan cientos de reacciones
consecutivas en las rutas metabólicas mediante las que se degradan nutrientes, se
conserva y transforma la energía química y se sintetizan las biomolecular a partir de
precursores sencillos, algunos son reguladores de actividades catalíticas.}

Se utilizan para diagnosticar (enfermedades genéticas heredables), otras en

enfermedades con la medición de su actividad y concentración.
3.-DEFINICION DE CATALIZADOR.-

Las enzimas que catalizan la conversión de uno o más compuestos (sustratos) hacia
uno o más compuestos diferentes (productos) aumentan los índices de la reacción no
catalizada correspondientes por factores de al menos 10exp.6.Al igual que todos los
catalizadores, las enzimas no consumen ni se alteran de manera permanente como
consecuencia de su participación en una reacción.

Además de ser muy eficientes, las enzimas son catalizadores en extremo selectivos. Al
contrario casi todos los catalizadores usados en química sintética, las enzimas son
especificas tanto para el tipo d reacción catalizada como para un sustrato único o un
pequeño conjunto de sustratos estrecha mente relacionados. Las enzimas también
son catalizadores estereoespecificos y de manera típica catalizan reacciones de solo
un estereoisomero de un compuesto dado.

4.- PROPIEDADES GENERALES.-

los aumentos de velocidad conseguidos por las enzimas son de 7 a 14 órdenes de

magnitud. Las enzimas son muy específicas, discriminan fácilmente entre sustratos
con las estructuras muy similares

Anhídrasa carbónica 10 exp.7

Fosfoglocumotasa 10 esp. 12

Succinil CoA tranferasa 10 esp. 13

Ureasa 10 esp. 14

La explicación de la enzimática reposa en reacciones química que tienen lugar entre

un sustrato de las enzimas. Los grupos funcionales catalíticos de las enzimas pueden
interaccionar de manera transitoria con un sustrato activando por la reacción, este
constituye de energía de activa con acelerada , acelerando de este modo la reacción,
al proporcionar una ruta de reacción y menor energía , los grupos funcionales
catalíticos no son una contribución a la catálisis enzimática la energía requerida para
disminuir la energía de activación proviene generalmente de interacciones débiles
no covalentes entre sustrato y la enzima , otras características de las enzimas es la
formación de un complejo E-S especifico , la interacción entre enzimas y sustratos en
este complejo canalizadas por las mismas fuerzas que estabilizan la estructura
proteica la formación de cada interacción débil en el complejo E-S viene
acompañada de una pequeña liberación de energía libre que proporciona en cierto
grado de estabilidad a la interacción . La energía proviene de la interacción E-S se
denomina energía de fijación. Su significado se extiende más allá de una simple
estabilización de la interacción E-S, la energía de fijación es la principal fuente de
energía utilizada para disminuir la energía de activación de las reacciones.

5.-NOMENCLATURA Y CLASIFICACION DE LAS ENZIMAS.-

.- Para denominar una enzima, primero se nombra el nombre del sustrato, a

continuación el nombre de la coenzima, si la hay, y finalmente la función que realiza la
enzima. Por ejemplo, la malonato coenzima A-transferasa, la citocromo oxidasa,
lasuccinato flavín-deshidrogenasa, etc. Normalmente se utiliza el nombre del sustrato
acabado en –asa, como por ejemplo: sacarasa, maltasa, amilasa, etc. Algunas enzimas,
sin embargo, conservan su antigua denominación, como la tripsina, pepsina, etc.

Según el tipo de reacción que catalizan las enzimas, se clasifican en seis grupos:

a. Oxidorreductasas. Catalizan reacciones en las que tiene lugar una oxidación o

reducción del sustrato. Son enzimas propias de la cadena respiratoria. Son las
deshidrogenasas,oxidasas, peroxidasas, oxigenasas oreductasas.

b. Transferasas. Transfieren radicales o grupos funcionales de un sustrato a

otro.

c. Hidrolasas. Actúan mediante reacciones de hidrólisis, rompiendo enlaces por

introducción de los radicales –OH y –H procedentes de la ruptura de una molécula de
agua.

d. Liasas. Catalizan reacciones en las que se rompen enlaces C–C, C–N o C–O, con
pérdida de grupos y, generalmente, con la aparición de enlaces dobles.

e. Isomerasas. Son enzimas que catalizan reacciones de isomerización, en las que

el sustrato se transforma en otra molécula isómera.

f. Ligasas o sintetasas. Unen moléculas o radicales mediante la energía

proporcionada por la desfosforilación de una molécula de ATP.

6. COMPONENTES DEL SISTEMA ENZIMATICO.-

Muchas enzimas contienen pequeñas moléculas no proteínicas e iones metálicos que

participan en manera directa en la unión de sustrato o catálisis, denominados:

GRUPOS PROSTETICOS:
 Se distinguen por su incorporación estrecha y estable hacia una estructura de una
proteína mediante fuerzas covalentes o no covalentes eje. Fosfato de piridoxal,
flavina mononucleotido (FMN) etc. Y los iones metálicos como Co, Cu, Mg,Mn etc.
Cerca de un tercio de las enzimas que contienen iones metálicos unidos de manera
estrecha se llaman metaloenzimas también pueden facilitar la unión y orientación de
sustratos.

LOS COFACTORES:

Se asocian de manera reversible con enzimas o sustratos. Los cofactores desempeñan

funciones similares a las de los grupos prostéticos, pero se unen de una manera
transitoria y asociable a la de la enzima o a un sustrato como ATP por ende el
contrario de los grupos prostéticos de manera estable, para que ocurra catálisis debe
haber cofactores en el medio que rodea a la enzima. Los cofactores más comunes
también son iones metálicos. Las enzimas que requieren un cofactor ion metálico que
se llaman enzimas activadas por metal para distinguirlas de las metaloenzimas para
las cuales los iones metálicos sirven como grupos prostéticos.

LAS COENZIMAS:

Sirven como transbordadores se sustrato o agentes e transferencia de grupos –

reciclables que transporta muchos sustrados dese su punto de generación hasta su
punto de utilización.

La asociación con la coenzima también estabiliza sustratos como átomos de

hidrogeno e iones hibrido que son inestables en el ambiente acuoso de la célula. Otras
porciones químicas transportadas por coenzimas son grupos metilo (folatos), grupo
acilo(coenzima A) y oligosacáridos (dolicol)

Muchas coenzimas, cofactores y grupos prostéticos son derivaos de la vitamina B

7. COENZIMAS, APOENZIMA Y HALOENZIMA.-

COENZIMA –

Las coenzimas son pequeñas moléculas orgánicas no proteicas que transportan

grupos químicos entre enzimas. A veces se denominan cosustratos. Estas moléculas
son sustratos de las enzimas y no forman parte permanente de la estructura
enzimática. Esto distingue a las coenzimas de los grupos prostéticos, que son
componentes no proteicos que se enlazan estrechamente a las enzimas, tales como los
centros hierro-azufre, la flavina o los grupos hemo.

Tanto coenzimas como grupos prostéticos pertenecen a un grupo más amplio, los
cofactores, que son moléculas no proteicas (por lo general, moléculas orgánicas o
iones metálicos) que requieren las enzimas para su actividad.

En el metabolismo, las coenzimas están involucradas en reacciones de transferencia

de grupos (como la coenzima A y la adenosina trifosfato (ATP)), y las reacciones redox
(como la coenzima Q10 y la nicotinamida adenina dinucleótido (NAD+)). Las
coenzimas se consumen y se reciclan continuamente en el metabolismo; un conjunto
de enzimas añade un grupo químico a la coenzima y otro conjunto de enzimas lo
extrae. Por ejemplo, las enzimas como la ATP sintasa fosforilan continuamente la
adenosina difosfato (ADP), convirtiéndola en ATP, mientras que enzimas como las
quinasas desfosforilan el ATP y lo convierten de nuevo en ADP.

Las moléculas de coenzima son a menudo vitaminas o se hacen a partir de vitaminas.

Muchas coenzimas contienen el nucleótido adenosina como parte de su estructura,
como el ATP, la coenzima A y el NAD+. Esta estructura común puede reflejar un origen
evolutivo como parte de los ribozimas en un antiguo mundo de ARN

apoenzima -. es la parte proteica de una holoenzima, es decir, una enzima que no

puede llevar a cabo su acción catalítica desprovista de los cofactores necesarios, ya
sean iones metálicos (Fe, Cu, Mg, etc.) u orgánicos, que a su vez puede ser
una coenzima o un grupo prostético, dependiendo de la fuerza de sus enlaces con la
apoenzima. La apoenzima, es por tanto, catalíticamente inactiva, hasta que se le une
el cofactor adecuado.

HALOENZIMA -.

Es una enzima que está formada por una parte proteica llamadas
apoenzima combinada con una molécula no proteica llamada cofactor. Ni la
apoenzima ni el cofactor son activos cuando están por separado; es decir, para poder
funcionar tienen que acoplarse.

Así, las holoenzimas son las enzimas combinadas y, en consecuencia, son

catalíticamente activas. Las enzimas son un tipo de biomoléculas cuya función es
básicamente incrementar la velocidad de las reacciones celulares. Algunas enzimas
necesitan la ayuda de otras moléculas, llamadas cofactores.

Los cofactores se complementan con las apoenzimas y forman una holoenzima activa
que realice l catálisis. Aquellas enzimas que requieren un cofactor particular se
conocen como enzimas conjugadas. Estas tienen dos componentes principales: el
cofactor, que puede ser un ión metálico (inorgánico) o una molécula orgánica; la
apoenzima, parte proteica.
8. ISOZIMAS O ISOENZIMAS

Son proteínas con diferente estructura pero que catalizan la misma reacción. Con
frecuencia, las isoenzimas son oligomeros de diferentes cadenas peptídicas, y
usualmente difieren en los mecanismos de regulación y en las características cinéticas.
Desde el punto de vista fisiológico, la existencia de isoenzimas permite que haya
enzimas similares con diferentes características, “personalizadas” de acuerdo a los
requerimientos específicos del tejido o a determinadas condiciones metabólicas. Un
ejemplo de las ventajas que ofrecen las isoenzimas al permitir un ajuste “fino” del
metabolismo, en diferentes condiciones metabólicas

Los organismos a menudo elaboran varias versiones de una enzima dada distintas
desde el punto de vista físico, cada una de las cuales catalizan la misma reacción. Al
igual que los miembros de otras familias de proteínas, estos catalicos de proteína o
isozimas surgen por medio de duplicación de gen. Las izosima pueden diferencias
sutiles de propiedades como sensibilidad a factores reguladores particulares o
afinidad de sustrato por eje. Hexosinasa y glucosinasa

Las que adaptan a tejidos o circunstancias específicas. Algunos isozimas también

pueden aumentar la supervivencia al proporcionar una copia de respaldo de una
enzima esencial

9.-ESPECIFICIDAD ENZIMATICA.-

Cada enzima cataliza un solo tipo de reacción, y casi siempre actúa sobre un único
sustrato o sobre un grupo muy reducido de ellos. Esta especificidad se debe a la
complementariedad que debe existir entre el sustrato y el centro activo del enzima.
Para explicar la especificidad enzimática se han propuesto varios modelos:
· En 1894, Emil Fischer propuso el modelo de la llave y la cerradura para explicar la
especificidad enzimática. Según esta hipótesis la especificidad entre la enzima y el
sustrato es como la que existe entre una llave y su cerradura, se pensaba que el centro
activo tenía una forma tridimensional determinada y el sustrato sería complementario
a él y encajaría perfectamente.
· En 1958 Daniel Koshland propuso el modelo del ajuste inducido o de la mano y el
guante que es la que se acepta en la actualidad. Dice que la especificidad radica en los
aminoácidos de unión del centro activo, que son los encargados de establecer enlaces
débiles con el sustrato. Realizada la fijación el enzima posee libertad para cambiar su
forma y amoldarse al sustrato de tal manera que el centro activo quede correctamente
situado. Esta teoría afirma que no hay una adaptación predeterminada como ocurre
en el modelo de la llave-cerradura, sino una adaptación inducida por los aminoácidos
de unión.
· Además del modelo de acoplamiento inducido en el que el sustrato induce el cambio
conformacional específico del centro activo del enzima, también se piensa que puede
existir la posibilidad en algunos casos, de que tanto el sustrato como la enzima
modifiquen su forma para acoplarse (modelo de apretón de manos).
La especificidad se establece a dos niveles:
·Especificidad de acción: Es decir un enzima solo puede realizar un determinado tipo
de reacción: hidrólisis, óxido-reducción, etc.
·Especificidad de sustrato: Esto significa que cada enzima sólo puede actuar sobre
un sustrato, o sobre un reducido número de sustratos. Esta especificidad puede ser:
PAbsoluta. El enzima actúa sobre un único sustrato. Ej. ureasa actúa sobre la urea y la
desdobla en CO2 y NH3.
PDe grupo. El enzima actúa sobre un grupo de sustratos que presentan un
determinado tipo de enlace. Ej. las descarboxilasas eliminan un grupo CO2 de los
aminoácidos.
PEstereoquímica. La enzima actúa sobre un estereoisómero y no sobre el otro. Ej. La
aspartasa actúa sobre el L-aspártico y no sobre la forma D.

10. ENZIMAS DIGESTIVAS.-

Las enzimas son estas las que rompen los polímeros presentes en los alimentos de las
moléculas más pequeñas para que estas puedan ser absorbidas con facilidad
Ya que estas enzimas digestivas se encuentran en el tubo digestivo de los animales
donde se da la digestión del alimento así como el interior de las células sobre todo son
los lisosomas existen enzimas digestivas en la salivita, jugo gástrico en el jugo
pancreático y en las secreciones intestinales

Estas se dividen en 3:

- LIPASAS especializadas en digerir la grasa

- CARBOHIDRASAS se encargan de los hidratos de carbono (almidón, azucares,

lactosa etc.)

- PROTEASAS tiene la misión de romper las proteínas para hacerlas asimilables

Ya que estas enzimas se segregan en diversas zonas del aparato digestivo

10. LAS ENZIMAS Y LA DIGESTION.-

El papel de las enzimas digestivas es principalmente actuar como catalizadores de

reacciones específicas fundamentales para el organismo.
Principalmente, ayudan a descomponer moléculas de grandes dimensiones en
porciones más pequeñas para ser mejor absorbidas y permitir sobrevivir al
organismo.
El duodeno (la primera parte y la más corta del intestino delgado) es un área con
bastante "tráfico" a la que llegan desde el estómago los "extractos" de los primeros
procesos digestivos y encontramos aminoácidos obtenidos de las proteínas, ácidos
grasos y colesterol de las grasas y azúcares simples de los carbohidratos.
Todos los macronutrientes son reducidos a moléculas más pequeñas para que puedan
ser transportados en el torrente sanguíneo y dar energía al metabolismo.
Entonces, ¿qué son y qué hacen estas enzimas? Las enzimas son moléculas de
proteínas que operan combinándose con una sustancia específica para
transformarla en una sustancia diferente.
Las encontramos en diversas zonas del aparato gastrointestinal, desde la saliva hasta
el estómago, en el páncreas y en el intestino delgado.
 El páncreas, lugar de producción de múltiples enzimas digestivas
Cada una de ellas cumple una función específica: unas dividen las grasas, otras
están especializadas en la descomposición de carbohidratos, otras hacen lo propio con
las proteínas. Cada una de ellas es específica y su ausencia puede crear desde
"simples" trastornos (la común intolerancia a la lactosa) hasta auténticas patologías
(fenilquetonuria, por ejemplo).

 Aminopeptidasas: degradan los péptidos en aminoácidos;

 Lactasas: convierten la lactosa en glucosa;
 Colecistoquinina: ayuda a la digestión de las grasas y proteínas;
 Sacarasas: convierten la sacarosa en disacáridos y monosacáridos;
 Maltasas: convierten la maltosa en glucosa;
 Isomaltasas: convierten la isomaltosa.

Otras importantes enzimas son las pancreáticas, que actúan especialmente en grasas
y aminoácidos.

 Lipasas: convierten los triglicéridos en ácidos grasos y glicerofosfatos;

 Amilasas: convierten los carbohidratos en azúcares simples;
 Elastasas: degradan la elastina;
 Tripsina: convierte las proteínas en aminoácidos;
 Quimotripsina: convierte las proteínas en aminoácidos;
 Nucleasas: convierten los ácidos nucleicos en nucleótidos y nucleósidos;
 Fosfolipasas: convierten los fosfolípidos en ácidos grasos.

Las enzimas digestivas no son simplemente útiles o beneficiosas, ¡son

esenciales!
Digieren el alimento para obtener aminoácidos, ácidos grasos y colesterol, azúcares
simples y ácidos nucleicos que ayudan en la formación del ADN.
El proceso digestivo puede dividirse en seis fases, partiendo de la masticación
damos paso a continuación a una cascada de mecanismos y secreciones de efecto
dominó:

1. La amilasa salival es la primera enzima que ayuda en la boca a la división del

alimento en sus componentes moleculares.
2. Las células parietales del estómago liberan ácidos, pepsina y diversas enzimas,
incluida la amilasa gástrica, para llegar a una digestión parcial obteniendo
el quimo (la masa semifluida semidigerida);
3. los ácidos tienen también el efecto de neutralizar la amilasa salival,
favoreciendo la intervención de la amilasa gástrica;
4. Después de aproximadamente una hora, el quimo es empujado al duodeno,
donde la acidez adquirida en el estómago estimula la liberación de la hormona
secretina;
5. el páncreas libera entonces hormonas, bicarbonato, bilis y numerosas
enzimas pancreáticas, entre las que se encuentran la lipasa, la tripsina, la
amilasa y la nucleasa.
6. nuestra querida máquina "perfecta", gracias al bicarbonato, modifica la
acidez del quimo de forma alcalina, permitiendo no solo una mejor
degradación de los alimentos, sino incluso crear un ambiente hostil para las
bacterias que hayan podido sobrevivir al paso por el estómago.

Este proceso de síntesis puede tener lugar de modo eficaz y fluido si el sistema
enzimático goza de salud, de lo contrario es necesario suplementarlo.

Lipasa: enzima pancreática que convierte los triglicéridos en ácidos grasos y

glicerofosfatos
11. FORMACION DE ENZIMAS APARTIR DE PRECURSORES.-

Un zimógeno o proenzima es un precursor enzimático inactivo, es decir, no cataliza

ninguna reacción como hacen las enzimas. Para activarse, necesita de un cambio
bioquímico en su estructura que le lleva a conformar un centro activo donde pueda
realizar la catálisis. En ese momento, el zimógeno pasa a hacer una enzima activa. El
cambio bioquímico suele ocurrir en un lisosoma, donde una parte específica de la
enzima precursora se incide del resto para activarla. La cadena de aminoácidos que
se libera por la activación se llama péptido de activación.

Los zimógenos son utilizados en muchas reacciones biológicas, como la digestión o

en la coagulación sanguínea, son un brillante ejemplo de regulación endógena de las
enzimas, de cómo controlar su función, las modificaciones que sufren los zimógenos
son irreversibles, por lo que para poder detener las reacciones que llevan a cabo es
necesario un inhibidor de la enzima a la que dan lugar. Cabe destacar el ejemplo de
tripsinogeno (zimógeno) que da lugar a la tripsina (enzima) que a su vez activa otros
zimógenos, la tripsina no se puede volver a convertir en tripsinogeno, sino que debe
secretarse en un inhibidor de la tripsina para detener su acción.

12. CONCEPTO DE SITIO ACTIVO O CENTRO ACTIVO.-

El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser
catalizado la reacción especifica que una enzima controla depende de un área de su
estructura terciaria. Dicha área se llama sitio activo y en ella ocurren las actividades
con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas
moléculas, las moléculas de sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la
catálisis. La estructura tridimensional de este es lo que determina la especificidad de
las enzimas. En el sitio activo solo puede entrar un determinado sustrato.

Dentro del centro activo hay ciertos aminoácidos que intervienen en la unión del
sustrato y la enzima y se denominan residuos de unión, mientras que los que
participan de forma activa en la transformación química del sustrato se conocen
como residuos catalíticos.

El acoplamiento es tal que E (Fisher 1894) enuncio “el sustrato se adapta al centro
activo o catalítico de una enzima como en una llave a una cerradura” sin embargo
estudios posteriores han confirmado que el sitio activo es mucho más versátil y
dinámico que el ojo de una cerradura.
13. SITIO CATALITICO DE LA LISOZIMA.-

1.- La lisozima se une a la pared bacteriana fijando en el centro activo un hexacarido

con la alternancia NAG-NAM-NAG-NAM-NAG-NAM. El cuarto residuo D (NAM) hacia
una conformación de media silla debida a que si no se producirán contactos
desfavorables entre en grupo CH OH (del C) y la proteína.

2.- el H del glutamato se transfiere al 01 el anillo D rompiéndose en el enlace y

formándose un carbonion que se estabiliza por resonancia.

3.- el Asp ionizado permite la estabilidad por fuerzas electrostáticas del carbonio (no
se llega a formar un enlace covalente porque están separados por 3ª la coplanaridad
de la conformación media silla facilita la estabilización del carbono por resonancia.

4.- la enzima libera el anillo E hidrolizado, con su correspondiente polisacárido unido,

el carbonion adiciona seguidamente unión hidroxilo procedente del agua de la
solución, y se puede de esta manera protonar al mismo tiempo el GLU 35. Se librera
entonces en anillo y su correspondiente polisacárido.

El pH tiene la influencia en este mecanismo de catálisis porque cuando este aumenta

el GLU se ioniza, mientras que si el pH disminuye es el Asp el que se protona.

14. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS.-

Los factores que afectan la actividad enzimática son:

 a) Concentración de ractantes.- a concentraciones elevadas de los reactantes,
tanto la cantidad de moléculas con energía suficiente para reaccionar con su
frecuencia de colisión son altas. Donde si se duplícala concentración del
sustrato y de la enzima la velocidad de la reacción es proporcional a la
concentración de los reactantes
b) Concentración de la enzima.- la concentración de la enzima sobre la actividad
enzimática, también es importante donde la velocidad de una reacción
catalizada por una enzima es directamente proporcional a la concentración de
la enzima, pero solamente hasta alcanzar su equilibrio.
c) Concentración del sustrato.- la velocidad de una reacción catalizada por una
enzima, aumenta proporcionalmente con la concentración del sustrato, pero
solo en un intervalo inicial pequeño, porque al seguir aumentando la
concentración del sustrato, la velocidad ya no aumenta proporcionalmente y
llega a alcanzar una situación en la que aumentos importantes en la
concentración del sustrato no modifican la velocidad de la reacción, ya que
toda la enzima se encuentra saturada por el sustrato
d) Efecto del pH.- Las enzimas actúan dentro de límites estrechos de pH (pH
óptimo de la reacción). Por ejemplo, la pepsina (enzima estomacal) tiene un pH
óptimo de 2, al graficar su actividad enzimática para valores crecientes de pH,
comenzando desde la zona ácida, se obtiene una curva en forma de campana. El
máximo de la curva corresponde al pH óptimo en el cual la enzima tiene su
máxima actividad. En medios muy ácidos o muy alcalinos, la enzima se
desnaturaliza y se inactiva. Otras enzimas en cambio tienen una actividad
óptima a pH alcalino como la tripsina (enzima intestinal) (Figura 1).

Figura 1. Efecto del pH sobre la actividad enzimática de la pepsina y tripsina.

e) Temperatura.- La velocidad de las reacciones enzimáticas aumenta, por lo

general, con la temperatura, dentro del intervalo en que la enzima es estable y
 activa. La velocidad por lo general se duplica por cada 10°C de aumento
térmico. La actividad enzimática máxima se alcanza a una temperatura óptima,
luego la actividad decrece y finalmente cesa por completo a causa de la
desnaturalización progresiva de la enzima por acción de la temperatura.
A bajas temperaturas, las reacciones disminuyen mucho o se detienen porque
decrece la cinética molecular, pero la acción catalítica reaparece cuando la
temperatura se eleva a valores normales para la enzima. No olvidar que una
enzima humana típica posee su óptimo a 37 º C, en cambio otros organismos
como, por ejemplo, las bacterias termófilas resistentes a altas temperaturas
tienen su óptimo de actividad cercano a los 80º C (Figura 2).

Figura 2. Efecto de la temperatura sobre la actividad enzimática en una enzima típica

humana y una bacteria termófila.
 f) Oxidación.- la oxidación conduce a cambios conformacionales en las enzimas
cambios en los enlaces, produciendo la perdida de estructura que llevan a su
desnaturalización.
15. ENSIMAS DE IMPORTANCIA CLINICA.-

Las enzimas son empleadas en los laboratorios clínicos y en las investigaciones

biomédicas
Como reactivos biológicos para la determinación de analitos, y la medición de sus
niveles
De actividad en el suero u otras muestras biológicas constituyen herramientas
eficaces en
El diagnóstico y pronóstico de una enfermedad.
Enzimas presentes en el plasma sanguíneo
Se ha definido el plasma sanguíneo como un receptáculo pasivo que recibe las
enzimas
Procedentes de los tejidos y de los elementos formes (células) de la sangre.
Con respecto a su clasificación fisiológica, Buecher había sugerido una agrupación en:
a- Enzimas del plasma específicas
b- Enzimas del plasma no específicas
a- Las enzimas del plasma específicas son componentes funcionales de la sangre.
Están por
Lo común allí y en un nivel de actividad superior al de los tejidos, siendo mantenido su
Nivel constante por secreción activa de uno o más órganos. A este grupo pertenecen la
seudocolinesterasa, ceruloplasmina, lipoproteinlipasa, así como las enzimas que
Intervienen en la coagulación sanguínea. La determinación de la actividad de estas
Enzimas tiene interés clínico en le evaluación tanto de la función propia de la enzima
en el
Estudio como de la función del tejido que la sintetiza.
b- Las enzimas del plasma no específicas: no desempeñan función biológica en el
plasma;
No son, por tanto, constituyentes funcionales plasmáticos y sólo se aprecia una muy
Pequeña actividad en condiciones normales, debido a la renovación celular natural o
Pequeños traumatismos espontáneos. Su presencia en plasma en niveles más altos de
lo
Normal sugiere un aumento en la velocidad de destrucción celular y tisular. La
Determinación de estos niveles de enzimas plasmáticas puede proveer información
valiosa
Para diagnóstico y pronóstico. Sin embargo, niveles elevados de enzimas en plasma no
Sólo pueden ser interpretados como evidencia de necrosis celular ya que también la
Realización de ejercicio vigoroso libera cantidades significativas de enzimas
musculares.
Las enzimas del plasma no específicas: pueden clasificarse en:
• Enzimas de secreción, que ejercen su actividad fuera de las células que las
Originaron, por ejemplo se producen en glándulas exocrinas, como páncreas
(Enzimas o fermentos digestivos) y próstata, así como en tejidos como mucosa
Gástrica y hueso. En adenocarcinoma y osteosarcoma se observa un aumento
Importante de la actividad plasmática de las fosfatasas ácida y alcalina
• Enzimas celulares del Metabolismo Intermedio, que son las que se ubican en los
Distintos componentes celulares y cuya salida se produce cuando una causa
Determinada altera la estructura de la célula. La concentración en los tejidos de
Estas enzimas es miles de veces más alta que en el plasma. Un daño puede
Conducir a un aumento en la permeabilidad de la membrana plasmática con su
Consecuente liberación a la circulación general. Algunas de las enzimas que
Corresponden a este grupo son: aspartato amino transferasa (AST) o
glutámicooxalacético transaminasa (GOT), alanina amino transferasa (ALT) o
glutámico
pirúvico transaminasa (GPT), lactato deshidrogenasa (LDH), creatín quinasa (CK),
amilasa, γ-glutamiltranspeptidasa (γ-GT), 5´nucleotidasa y aldolasa (ALS). A veces
La alteración consiste en un simple cambio a nivel de la membrana celular, que
Posibilita la salida de aquellas enzimas presentes en el citoplasma de la célula.
Otras veces, determinadas estructuras intracelulares, como las mitocondrias por
Ejemplo, resultan dañadas y permiten la salida de enzimas que tienen esa
Localización. Cuanto mayor sea el área lesionada y más intensa la agresión, más
Debe esperarse el incremento de la actividad enzimática en el suero. Aun cuando
Desde el punto de vista biológico son muchas las enzimas importantes, el interés
Clínico se centra en el estudio de aquellas cuyas variaciones que son características,
Es decir, indicadoras de enfermedad o por lo menos, de determinadas alteraciones
Funcionales. Las mismas acontecen en el transcurso de diversas noxas, por lo cual
Las enzimas adquieren valor diagnóstico y a veces pronóstico.
Distribución de las enzimas en las células: hay enzimas 100% citoplasmáticas es
Decir que solo se encuentran en el citosol (láctico deshidrogensa, GPT). Hay otras
Enzimas que están en un cierto porcentaje en una organela y otro porcentaje en el
Citoplasma: por ejemplo la GOT (60% en citoplasma y 40% en mitocondria); la
Malato deshidrogenasa 50% en citoplasma y 50% en mitocondria); otro solo
Mitocondriales (glutamato deshidrogenasa)