Este documento describe los receptores de glicina, incluyendo sus subunidades α1-α4 y β. Los receptores de glicina son pentámeros que conducen cloro y están compuestos de dominios extracelulares que unen ligandos y dominios transmembrana. Las subunidades α se expresan como homómeros y heterómeros con la subunidad β, la cual ancla los receptores en la sinapsis. Cada subunidad tiene una localización cromosómica específica y se une a agonistas como la glicina de manera selectiva.
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Este documento describe los receptores de glicina, incluyendo sus subunidades α1-α4 y β. Los receptores de glicina son pentámeros que conducen cloro y están compuestos de dominios extracelulares que unen ligandos y dominios transmembrana. Las subunidades α se expresan como homómeros y heterómeros con la subunidad β, la cual ancla los receptores en la sinapsis. Cada subunidad tiene una localización cromosómica específica y se une a agonistas como la glicina de manera selectiva.
Este documento describe los receptores de glicina, incluyendo sus subunidades α1-α4 y β. Los receptores de glicina son pentámeros que conducen cloro y están compuestos de dominios extracelulares que unen ligandos y dominios transmembrana. Las subunidades α se expresan como homómeros y heterómeros con la subunidad β, la cual ancla los receptores en la sinapsis. Cada subunidad tiene una localización cromosómica específica y se une a agonistas como la glicina de manera selectiva.
Este documento describe los receptores de glicina, incluyendo sus subunidades α1-α4 y β. Los receptores de glicina son pentámeros que conducen cloro y están compuestos de dominios extracelulares que unen ligandos y dominios transmembrana. Las subunidades α se expresan como homómeros y heterómeros con la subunidad β, la cual ancla los receptores en la sinapsis. Cada subunidad tiene una localización cromosómica específica y se une a agonistas como la glicina de manera selectiva.
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Receptores de glicina
Brayan Damián Verbel Paternina
Julio Mario Chamarro Vergara
Oscar David Cáceres Novoa
Universidad de Sucre
Facultad de ciencias de la salud
Medicina
Farmacología
Sincelejo-sucre
2020 Receptores de glicina.
El receptor de glicina Cl- canal (GlyR) es clásicamente conocido por la mediación
de la transmisión sináptica inhibidora entre las interneuronas y las neuronas motoras en circuitos reflejos de la médula espinal. Experimentos demostraron que activaba una conductancia inhibitoria de Cl- estricnina en las neuronas de la médula espinal. Posteriormente se demostró que los péptidos de 48 y 58 kDa correspondían a las subunidades α1 y β, respectivamente. Las subunidades α2, α3 y α4, así como varias variantes de empalme, se clonaron mediante cribado de homología. Ahora se sabe que los GlyR median la neurotransmisión inhibitoria en la médula espinal, el tronco encefálico y la retina. También se encuentran pre- sinápticamente, donde modulan la liberación de neurotransmisores. Los GlyR no sinápticos existen en las neuronas en la mayoría de las partes del cerebro, así como en los espermatozoides y los macrófagos. Los GlyR conducen aniones de haluro monovalente de manera no selectiva y exhiben conductancias unitarias de 40-90 pS.
Los GlyR comprenden oligómeros pentaméricos con cada una de las cinco subunidades dispuestas simétricamente alrededor de un poro central conductor de iones. Cada subunidad GlyR comprende un gran dominio extra-terminal extracelular que alberga los sitios de unión del ligando que se conecta a un paquete de cuatro segmentos transmembrana α-helicoidales (denominado M1 - M4) con un gran dominio intracelular entre M3 y M4. Cada una de las cinco subunidades contribuye con un dominio anfipático de M2 al revestimiento del poro central lleno de agua. Las cuatro subunidades α (α1-α4) se expresan robustamente como GlyRs homoméricos in vitro, aunque las subunidades β se expresan solo como heteómeros αβ con una supuesta relación estequiométrica 2α: 3β. La subunidad β cumple la importante función de anclar los GlyR a las densidades postsinápticas a través de la proteína de agrupamiento citoplasmático, la gefirina. Los GlyR α1, α3 y α4 homoméricos se expresan débilmente en todas las etapas del desarrollo, aunque los GlyR α2 homoméricos se expresan abundantemente solo en neuronas embrionarias. La mayoría de las neurotransmisiones glicinérgicas en adultos está mediada por α1 y beta GlyR heteroméricos.
La potencia de orden de rango de los agonistas de aminoácidos en GlyRs es
glicina> β-alanina> taurina. El único agonista no peptídico identificado hasta ahora es la ivermectina. Los GlyR se antagonizan de forma potente y selectiva por el antagonista competitivo clásico, la estricnina. Aunque muchos compuestos muestran modestas diferencias farmacológicas específicas de subunidad en los GlyR hasta la fecha, hay pocas sustancias con suficiente capacidad discriminatoria para identificar la presencia de subunidades α1, α2 y α3 en GlyR homoméricos o heteroméricos.
Subunidad α2 del receptor de glicina: En los seres humanos tienen una
localización cromosómica en Xp22. 1-p21. Esta subunidad se caracteriza por tener afinidad con determinadas moléculas que son considerados agonistas selectivos, mencionados a continuación según la potencia de cada uno en los humanos, glicina > b-alanina > taurina.
Subunidad α3 del receptor de glicina: Se encuentra localizado en 4q33-q34 en
los humanos. Esta subunidad al igual que la subunidad A2 interactúa con los agonistas selectivos, glicina > b-alanina > taurina según la potencia de cada uno en los seres humanos, de igual forma encontramos moléculas de tipo antagónico como es el caso de la nifedipina, estricnina, HU-210, HU-308, entre otros, que actúan inhibiendo la acción de la subunidad A3.
Subunidad α4 del receptor de glicina: Presente en humanos en Xq22.2 y en
ratones en X F1 con presencia en la retina (capa plexiforme interna).
Subunidad β del receptor de glicina: presente en los humanos en 4q31.3. Los
antagonistas que tiene esta subunidad son tropisetron sulfato de pregnenolona, nifedipina, bilobalide, ginkgolide X que se coexpresan en presencia de las subunidades α a excepción de α4.
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