Materia 1S

UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO
CARRERA DE MEDICINA
ASIGNATURA: BIOQUÍMICA I
UNIDAD I. BIOQUÍMICA Y MEDICINA
INTRODUCCIÓN
OBJETIVO DE LA BIOQUÍMICA
La Bioquímica es una ciencia que, basada en múltiples observaciones e investigaciones que han
avanzado junto con el desarrollo de la humanidad y la medicina, a través de la historia, ha dado
lugar a conclusiones que han generado el conocimiento respecto de las bases moleculares que
subyacen a los procesos biológicos, tanto en la salud como en la enfermedad.
“En concreto, el objetivo fundamental de la Bioquímica consiste actualmente en estudiar la

estructura, la organización y las funciones de los seres vivos desde el punto de vista molecular.
Según los aspectos tratados, la Bioquímica se puede dividir en tres grandes apartados: a)
Bioquímica estructural: estudia la composición, conformación, configuración y estructura de las
moléculas de la materia viva, relacionándolas con su función biológica. b) Bioquímica
metabólica o metabolismo: estudia las transformaciones, funciones y reacciones químicas que
sufren o llevan a cabo las moléculas de la materia viva, así como los mecanismos de regulación
de esas transformaciones. c) Biología molecular o genética molecular: estudia la química de los
procesos y las estructuras de las moléculas implicadas en el almacenamiento, la transmisión y la
expresión de información genética, así como los mecanismos que los regulan”.
(Lozano, Teruel, José Antonio, et al. Bioquímica y biología molecular: para ciencias de la
salud (3a. ed.), McGraw-Hill España, 2005. ProQuest Ebook Central,
http://ebookcentral.proquest.com/lib/unachlibsp/detail.action?docID=3195243.
Created from unachlibsp on 2018-04-02 13:50:03.)
ORIGEN DE LA VIDA
“Hace menos de mil millones de años, tras la formación de la Tierra hace unos 4600 millones de
años, comenzaron a aparecer las formas más primitivas de vida, los microorganismos
unicelulares. • En la Tierra primitiva tuvo lugar un proceso de evolución química gradual, que
condujo progresivamente desde los sencillos gases existentes hasta la generación de vida
primordial, en etapas de complejidad creciente, no de forma repentina como defendían los
partidarios de la generación espontánea. No es descartable el aporte extraterrestre de moléculas
precursoras. • En experiencias de laboratorio, intentando reproducir las condiciones prebióticas,
se han obtenido numerosas biomoléculas, algunas de ellas bastantes complejas, así como se han
observado diversos modelos de autoorganización en entidades de tipo protocelular. En la
evolución prebiótica parece que jugaron importantes papeles los minerales y las rocas, así como
las moléculas de ARN para conformar las vías informativas y replicativas. • Los primeros
organismos primitivos eran anaerobios y para replicarse tendrían que captar del entorno la
materia y energía necesarias. El perfeccionamiento evolutivo de las vías metabólicas condujo
hace más de 3000 millones de años a la aparición de los organismos fotosintéticos, capaces de
usar H2S como dador de electrones. • En el curso de la evolución biológica, tras unos quinientos
millones de años, algunos organismos fotosintéticos dieron un salto evolutivo, al poder realizar
la fotólisis del agua. La consecuencia era el enriquecimiento de la atmósfera en oxígeno,
oxidante y tóxico. Tras, aproximadamente, otros quinientos millones de años, hace unos dos mil
millones de años, se alcanzó la solución evolutiva de los seres aerobios con el desarrollo de
cadenas respiratorias consumidoras del oxígeno y productoras de energía. • La endosimbiosis de
mitocondrias y cloroplastos, cuyos precursores fueron células procarióticas, permitió que hace
unos 1500 millones de años apareciesen los primeros organismos eucarióticos. • De acuerdo con
las ideas de Darwin, la microevolución, es decir, la suma de procesos tales como mutaciones,
duplicaciones génicas, transferencia de material genético, etcétera, junto con otros factores,
entre los que destaca la selección natural, es la responsable de la macroevolución o
cladogénesis. • Las técnicas bioinformáticas y de Biología Molecular de análisis de las
secuencias y estructuras de las macromoléculas permiten hacer estudios comparativos entre
moléculas homólogas de los diferentes linajes, remontándose a la existencia de ancestros
comunes y deduciendo los mecanismos de aparición de las nuevas variantes genéticas. Todo
ello, junto a los registros paleontológicos, permite la elaboración de los dendrogramas, o árboles
genealógicos evolutivos. • Los conocimientos existentes, aplicados a aspectos concretos de
grandes vías metabólicas o de procesos bioquímicos individuales, nos están comenzando a
proporcionar una información valiosísima sobre el origen de los variados, sofisticados y
precisos mecanismos de regulación y control que encontramos a lo largo de toda la gran
variedad de los seres vivos”
(Lozano, Teruel, José Antonio, et al. Bioquímica y biología molecular: para ciencias de la
salud (3a. ed.), McGraw-Hill España, 2005. ProQuest Ebook Central,
Created from unachlibsp on 2018-04-02 14:11:08.)
PROBLEMAS
1) ¿Qué es la Bioquímica y cuál es su objetivo?

2) ¿Qué rama de la Bioquímica corresponde al estudio de las macromoléculas biológicas?
3) ¿Cuál es la importancia del estudio de la Bioquímica en la formación médica?
4) Explique qué es la microevolución y la macroevolución
5) EXPOSICIÓN: Teorías sobre el origen de la vida
CARRERA DE MEDICINA
LA CÉLULA
COMPOSICIÓN BIOQUÍMICA Y ORGANIZACIÓN

SUPRAMACROMOLECULAR
COMPOSICIÓN GENERAL DE LA CÉLULA EUCARIÓTICA
La célula está constituida de componentes orgánicos e inorgánicos.
Componentes inorgánicos.- Son el agua (75-85%) y otros materiales inorgánicos en

1% (sales e iones)
Componentes orgánicos.- Son las moléculas biológicas que se distribuyen de la
siguiente manera:
10-20% proteínas
2-3% lípidos
1% carbohidratos
COMPOSICIÓN DE LA CÉLULA
LÍPIDOS IONES
PROTEÍNAS
CARBOHIDRATOS
AGUA
MACROMOLÉCULAS BIOLÓGICAS
Las macromoléculas están formadas por unidades repetidas denominadas monómeros,

enlazadas mediante uniones covalentes. Las macromoléculas constituyen los
polímeros.
Los polímeros o macromoléculas biológicas u orgánicas, son los siguientes:
Ácidos nucleicos: Los monómeros o precursores son los nucleótidos. El DNA y RNA
son ácidos nucleicos.
Polisacáridos: Constituidos por monómeros llamados monosacáridos. Ej: el almidón,

glucógeno.
Proteínas: Son polímeros formados por aminoácidos. La asociación en diferentes

formas de 20 aminoácidos da lugar a las proteínas y péptidos. Ej: actina, miosina,
hemoglobina, colágeno, albúmina, inmunoglobulina, fibrina.
Lípidos: Son ésteres de ácidos grasos con diversos alcoholes. Ej: triglicéridos,
esfingomielina, colesterol, glucolípidos, gangliósidos.
GRUPOS FUNCIONALES
Son las partes de las macromoléculas que les confieren características funcionales, es
decir las propiedades de reacción. Ej: El grupo carboxilo o amino de los aminoácidos,
la cadena lateral de los aminoácidos, el grupo prostético de las enzimas, etc.
ENLACES O UNIONES COVALENTES
Enlaces covalentes.- Son uniones fuertes que se dan entre las unidades que conforman
las macromoléculas. Por ejemplo, los enlaces peptídicos que forman la estructura
primaria de las proteínas.
Enlaces disulfuro.- Son un tipo de unión covalente, que se da entre los grupos –SH de
dos residuos de cisteína. Estabilizan la estructura terciaria de las proteínas.
ENLACES O UNIONES NO COVALENTES O DÉBILES
Uniones iónicas o electrostáticas.- Ocurren por atracción entre grupos ionizados de

distinta carga. Es un tipo de unión débil, que interviene en las estructuras secundaria,
terciaria y cuaternaria de las proteínas.
Puentes de hidrógeno.- Un protón H+ es compartido entre dos átomos próximos, por

ejemplo entre las cadena laterales de los residuos de aminoácidos. Son uniones débiles
que las encontramos en la estructura secundaria y cuaternaria de las proteínas, y son
imprescindibles en la estructura de la molécula de DNA.
Interacciones hidrófobas.- Estabilizan la estructura terciaria de las proteínas

globulares. El agua repele los grupos no polares o hidrófobos, los cuales tienden a
ubicarse hacia el centro de la molécula y se asocian entre sí.
Interacciones de Van der Waals.- Se da entre átomos muy cercanos, por fluctuación
de cargas, con producción de dipolos. Participa en la estructura secundaria de las
proteínas.
ISÓMEROS
Son moléculas que poseen la misma fórmula global, pero que difieren en la orientación
de los átomos o grupos de átomos. Ejemplo: Isómeros cis-trans de los ácidos grasos,
isómeros D o L de los carbohidratos.
ESTRUCTURA TRIDIMENSIONAL
Constituyen la estructura terciaria compacta, en tres dimensiones, estabilizada por las

uniones débiles de los residuos y cadenas laterales de los péptidos.
ORGANIZACIÓN SUPRAMOLECULAR
La organización de las macromoléculas y biomoléculas se da en tres niveles diferentes:
NIVELES DE ORGANIZACIÓN SUPRAMOLECULAR
•CILIOS EXTRACELULAR •COLÁGENO •TEJIDOS

SUBCELULAR SUPRACELULAR
•MEMBRANAS •ELASTINA •MACROSCÓPICA
Las estructuras que resultan de la organización molecular pueden ser unidimensionales,

como la miosina y otras estructuras fibrosas; bidimensionales, como las membranas; y
tridimensionales, como las proteínas globulares.
La organización supramolecular se da gracias a un proceso conocido como

autoagregación. Por medio de este mecanismo se forman las estructuras complejas,
como ocurre con la interacción de subunidades proteicas, a través de fuerzas químicas y
físicas, muchas veces con la participación de enzimas. Ej: complejos enzimáticos.
En la biología ocurre la autoagregación dirigida, que es un fenómeno que permite la

formación de estructuras complejas, previa la existencia de una molécula que actúe
como molde para la organización de las nuevas macromoléculas. Este molde es el DNA.
EJEMPLOS DE ORGANIZACIÓN SUPRAMOLECULAR
Membrana plasmática (interacción de Virus (formados por ácidos nucleicos -

lípidos y proteínas -mosaico fluido DNA o RNA- y proteínas)
Colágeno (formado por unidades de Glucógeno (cadenas de unidades de

tropocolágeno) glucosa)
Bibliografía:
- Bioquímica de Harper
- Biología celular y molecular de Robertis
PROBLEMAS
1) Describa la composición general de la célula eucariótica

2) Establezca la diferencia entre monómero y polímero
3) ¿Qué son los grupos funcionales y cuál es su importancia?
4) ¿Cuáles son las principales macromoléculas biológicas y por qué reciben esta
denominación?
5) Explique los diferentes tipos de enlace y en qué estructuras participan?
6) ¿Qué es la autoagregación y autoagregación dirigida y qué importancia tiene
para los seres vivos?
7) Menciones ejemplos de organización supra molecular a diferentes niveles.
FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD
CARRERA DE MEDICINA
ASIGNATURA DE BIOQÍMICA I
UNIDAD No. 6
MACROMOLÉCULAS INFORMACIONALES: ÁCIDOS NUCLEICOS
Los ácidos nucleicos son moléculas biológicas formadas por cadenas de polinucleótidos
en los cuales radica la base bioquímica de la herencia.
PRECURSORES
Nucleótidos y nucleósidos: Los nucleótidos son derivados de las bases púricas y

pirimídicas. Son nucleósidos fosfatados. Constituyen las bases de los ácidos nucleicos.
Los nucleósidos suministran las unidades monoméricas que forman los ácidos
nucleicos.
Bases nitrogenadas púricas y pirimídicas: Son moléculas heterocíclicas, planas.

Cinco bases nitrogenadas participan en la estructura del DNA y RNA.
Las purinas son: adenina y guanina.

Las pirimidinas son: citosina, timina y uracilo.
La timina sólo participa en el DNA, el uracilo se encuentra en el RNA.
Los nucleósidos se forman mediante la unión de una purina o pirimidina + un azúcar

(mediante un enlace B-N glucosídico). El azúcar más frecuente es la D-ribosa, ó 2
desoxi D-ribosa, en la posición 9 de una purina ó 1 de una pirimidina.
NOMENCLATURA
BASE NUCLEÓSIDO NUCLEÓTIDO

(Base + ribosa o (Base + azúcar + fosfato)
desoxirribosa)
Adenina Adenosina Monofosfato de adenosina
(AMP)
Guanina Guanosina Monofosfato de guanosina
(GMP)
Citosina Citidina Citidina monofosfato
(CMP)
Uracilo Uridina Uridinmonofosfato (UMP)
Timina Timidina Monofosfato de timidina
(TMP)
El ATP es la adenosina trifosfato
FUNCIONES DE LAS BASES NITROGENADAS
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CARRERA DE MEDICINA
 Funciones de transferencia de fosfatos

 Son partes de las coenzimas como FAD, NAD+, NADP+, Co A, etc.
 Funciones reguladoras, incluso reguladores alostéricos de las enzimas.
 cAMP tiene funciones importantes de “segundo mensajero”
 Nucleósidos trifosfatados son precursores de los ácidos nucleicos.
FUNCIONES DE LOS NUCLEÓTIDOS
 Síntesis de proteínas
 Síntesis de ácidos nucleicos
 Cascada reguladoras
 Vías intra y extracelulares
 Los nucleósidos trifosfatados, proveen 7 Kcal/mol al hidrolizarse
Entre las propiedades de los nucleótidos se señala que éstos absorben la luz ultravioleta,
la cual es un potente mutágeno.
Los polinucleótidos y dinucleótidos tienen estructura primaria, es decir una secuencia

de bases consecutivas.
USOS CLÍNICOS DE LAS BASES NITROGENADAS
 Se emplean análogos de purina y pirimidina sintetizados químicamente, en la

quimioterapia del SIDA y del cáncer. Causan inhibición de enzimas o
incorporación de metabolitos del medicamento en los ácidos nucleicos afectando
la transferencia de información.
 Ej: 6-tioguanina y 6-mercaptopurina, en que los grupos tiol reemplazan a los
grupos hidroxilo en la posición 6; 5- ó 6-azauridina, 8-azaguanina; alopurinol
(en el tratamiento de la hiperuricemia y la gota); citarabina (arabinosa reemplaza
a la ribosa), en la quimioterapia del cáncer y en las infecciones virales. La
azatioprina se usa en los trasplantes de órganos, la 5 –yododesoxiuridina en la
queratitis herpética.
ESTRUCTURA DEL ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (DNA)
El DNA está formado por cadenas de polinucleótidos. Las unidades de monómeros que
conforman estas cadenas son los cuatro desoxinucleótidos: desoxiadenilato,
desoxiguanilato, desoxicitidilato, timidilato.
Los nucleótidos de cada cadena se unen entre sí mediante enlaces fosfodiéster en una
secuencia específica.
El modelo de cadena de doble hélice de Watson y Crick, se refiere a dos cadenas de

polinucleótidos, enfrentadas entre sí, donde se ubican las bases nitrogenadas hacia el
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CARRERA DE MEDICINA
interior (grupos hidrófobos de las bases), de tal forma que el apareamiento entre ellas
se da de esta forma:
 Adenina con Timina (A = T)

 Guanina con Citosina (G ≡ C)
La unión entre las bases nitrogenadas de cadenas opuestas se estabiliza mediante 2

puentes de hidrógeno entre A y T y 3 puentes de hidrógeno entre G y C). El diámetro
de la molécula será de 20 Å.
Las dos cadenas de o hebras son complementarias y antiparalelas, es decir que corren
en sentido opuesto. Una cadena va del extremo 3’ (-OH o hidroxilo) al extremo 5’ (-P o
fosfato), esta es la cadena discontinua o retrógrada. La otra hebra va en sentido 5’ a 3’,
siendo la cadena continua o directriz. La información genética se encuentra en la
cadena patrón o templete. Esta es la cadena que se transcribe durante la síntesis de
RNA. La otra hebra o cadena de codificación, coincide con la cadena del RNA
transcrito que va a codificar las cadenas de las proteínas.
Cada giro de la molécula helicoidal, mide 3,4 nm y ocurren cada 10 nucleótidos

aproximadamente. Los residuos de bases nitrogenadas en cada cadena forman hélices
con orientación derecha. Estas hélices dobles constituyen la forma secundaria, que le
da un aspecto de escalera en forma de caracol, con los peldaños casi horizontales, que
corresponden a los puentes de hidrógeno entre las bases nitrogenadas complementarias.
En la parte exterior de las cadenas se ubican los grupos fosfato de cargas negativas y los
azúcares polares que le confieren un carácter polianiónico a la molécula.
Las hendiduras entre los giros de las cadenas, que permiten a las proteínas interactuar en
forma específica con átomos que quedan expuestos, se denominan surcos mayores y
menores.
GENERALIDADES SOBRE LA REPLICACIÒN DEL DNA
Es la duplicación de la información genética en las moléculas hijas de DNA, lo que

ocurre de forma semiconservadora, en la cual la molécula de DNA actúa como molde.
Cada hebra de la molécula madre se separa de su complemento durante la replicación,

sirviendo de patrón sobre el cual se sintetiza una nueva cadena. De esta forma, las dos
moléculas de DNA hijas, contienen cada una de ellas, una cadena proveniente de la
molécula madre y una nueva cadena sintetizada durante la replicación. Las dos
moléculas hijas se distribuyen en las dos células hijas. Aunque la información genética
es idéntica, la molécula de DNA, se ha conservado parcialmente de madre a hija.
Las enzimas involucradas en el duplicación del DNA son ADN polimerasa,

ADN primasa, ADN helicasa, ADN ligasa y la topoisomerasa.
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CARRERA DE MEDICINA
CONCEPTOS GENERALES SOBRE LA CROMATINA NUCLEAR
En las células eucariotas el DNA se organiza formando la cromatina nuclear. La

cromatina nuclear está formada por moléculas de DNA muy largas, así como una masa
de histonas (proteínas básicas muy pequeñas) en cantidades similares al material
genético. Además, existen otras proteínas no histonas que son más grandes y más
ácidas que las histonas. Generalmente, constituyen enzimas como las transcriptasas y
RNA polimerasas. Las histonas condensan el DNA. Los nucleosomas consisten en
DNA envuelto en una colección de moléculas de histonas y tienen un diámetro de 10
nm.
La cromatina activa se llama heterocromatina. La eucromatina es la cromatina

inactiva. La información contenida en el DNA se organiza en genes que son las
unidades fundamentales de la herencia. Las asas de cromatina parecen estar organizadas
en asas o dominios, cada una con función genética diferente.
En la metafase, el DNA se organiza en cromosomas, con dos cromátides hermanas

conectadas por el centrómero)
GENERALIDADES DE LA TRANSCRIPCIÓN DE LA INFORMACIÓN

GENÉTICA
La transcripción es el traspaso de la información del DNA en el RNA, para la síntesis de

proteínas. Actúa como molde para la transcripción una cadena del DNA. La enzima
involucrada es la RNA polimerasa. En primera instancia en las células eucariotas se
forma el pre-ARNm, el cual debe sufrir una serie de modificaciones y procesamiento
para poder actuar.
https://es.khanacademy.org/science/biology/gene-expression-central-
dogma/transcription-of-dna-into-rna/a/overview-of-transcription
DIFERENCIAS ESTRUCTURALES ENTRE EL DNA Y EL RNA
DNA RNA
El azúcar es una D-desoxirribosa El azúcar es una D-ribosa
Contiene timina Contiene uracilo en lugar de timina
Doble cadena helicoidal Una sola cadena, aunque puede doblarse
sobre sí mismo
El contenido de G es igual a C y el de A El contenido de G no es igual a C
es igual a T, porque las bases son necesariamente, ni el de A no es igual al
complementarias en las dos cadenas de U, porque posee una sola cadena
Otra diferencia es la labilidad alcalina del RNA, lo que es de gran importancia

diagnóstica y clínica, gracias al grupo 2’-hidroxilo.
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CARRERA DE MEDICINA
CONCEPTOS GENERALES SOBRE LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS
El RNA mensajero que se sintetiza a partir del molde de DNA, sirve como molde para
la síntesis de proteínas. El RNA transfiere la información del DNA hasta los ribosomas,
donde radica la “maquinaria” de síntesis de proteínas.
TIPOS DE RNA
RNA mensajero (mRNA): Tienen estructura heterogénea, son mensajeros que

trasladan la información genética hacia los ribosomas, sirviendo de molde, para dar
lugar a la molécula de proteína que constituyen el producto final del gen.
RNA de transferencia (tRNA ): Son adaptadores para la traducción de la información

en la secuencia de nucleótidos de mRNA (codones) en aminoácidos específicos (20
especies de tRNA corresponden a aminoácidos. El tRNA se dobla como hoja de trébol
en 4 brazos.
RNA ribosomal (rRNA): Son estructurales en los ribosomas. La estructura del

ribosoma es de nucleoproteína. En el ribosoma mRNA y tRNA interactúan para formar
las cadenas de aminoácidos de las proteínas. El polisoma está constituido por el
ribosoma más mRNA.
RNA pequeño estable (snRNA, RNA pequeño nuclear): Son ribonucleoproteínas

que se encuentran en el núcleo. Son parte de la arquitectura nuclear. Participan en la
regulación genética del mRNA.
NUCLEASAS
Son enzimas que degradan a los ácidos nucleicos.
Son desoxirribonucleasas, ribonucleasas, endonucleasas (escinden enlaces

fosfodiéster), endonucleasas de restricción (pueden reconocer secuencias específicas
de la molécula de DNA), exonucleasas (actúan en la parte terminal de la molécula,
corrigiendo errores de apareamiento de bases, edita nucleótidos recién incorporados
durante la duplicación).
REFERENCIAS
- Bioquímica de Laguna
PREGUNTAS
1. ¿Cuál es la importancia biomédica de los ácidos nucleicos?
2. ¿Cuáles son los 4 desoxinucleótidos del DNA?
3. Describa el modelo de cadena de doble hélice del DNA?
4. ¿Qué son los surcos mayores y menores del DNA y para qué sirven?
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CARRERA DE MEDICINA
5. ¿En qué consiste la replicación del DNA?

6. ¿Cómo se organiza el DNA?
7. ¿Qué es la transcripción de la información genética?
8. ¿Cuáles son las diferencias específicas entre el DNA y el RNA?
9. ¿Cómo se traduce la información genética en cadenas de proteínas?
10. ¿Cuáles son los tipos de RNA y qué función cumplen?
11. ¿Qué son las nucleasas?
12. Tema de exposición: REPLICACIÓN DEL DNA
13. Tema de exposición: SÌNTESIS DE RNA
14. Tema de exposición: SÌNTESIS DE PROTEÍNAS
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CARRERA DE MEDICINA
ASIGNATURA DE BIOQUÍMICA I
UNIDAD No.3
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
LAS PROTEÍNAS
Las proteínas constituyen moléculas biológicas compuestas por cadenas peptídicas. A

su vez, están formadas por monómeros denominados aminoácidos.
IMPORTANCIA BIOMÉDICA
Estructurales
Cinética y
Otros como catalítica
contracción muscular
FUNCIONES DE
LAS PROTEÍNAS
Señalamiento
Transporte
Acarreadores de
vitaminas, oxígeno
y bióxido de
carbono, otros
FUNCIONES DE LAS PROTEÍNAS
Por causas genéticas como mutaciones, se originan enfermedades graves como el

Síndrome de Ehlers-Danlos, otras patologías son nutricionales como el escorbuto, o de
origen infecciosos, por ejemplo enfermedad por priones (proteínas infectantes).
“La enfermedad por priones puede ser de causa genética, infecciosa o esporádica. En los
seres humanos, se denomina enfermedad de Creutzfeldt-Jakob, en las cabras y ovejas se
conoce como Scrapie, y en las vacas se llama encefalopatía espongiforme bovina
(‘enfermedad de las vacas locas’). Los cambios neurales consisten en la deposición de
proteínas insolubles compuestas de hojas ß y puentes de hidrógeno continuos, que
llevan a la destrucción neuronal” (Bioquímica de Harper).
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CARRERA DE MEDICINA
CLASIFICACIÓN Y PROPIEDADES
 “Proteínas fibrosas: las proteínas fibrosas tienen una estructura alargada, formada
por largos filamentos de proteínas, de forma cilíndrica. No son solubles en agua. Un
ejemplo de proteína fibrosa es el colágeno.
 Proteínas globulares: estas proteínas tienen una naturaleza más o menos esférica.
Debido a su distribución de aminoácidos (hidrófobo en su interior e hidrófilo en su
exterior) que son muy solubles en las soluciones acuosas. La mioglobina es un claro
ejemplo de las proteínas globulares.
 Proteínas de membrana: son proteínas que se encuentran en asociación con las
membranas lipídicas. Esas proteínas de membrana que están embebidas en la
bicapa lipídica, poseen grandes aminoácidos hidrófobos que interactúan con el
entorno no polar de la bicapa interior. Las proteínas de membrana no son solubles en
soluciones acuosas. Un ejemplo de proteína de membrana es la rodopsina.
………….” https://proteinas.org.es/clasificacion-proteinas
Las proteínas se clasifican de acuerdo a su estructura. Las propiedades de las proteínas

dependen también de su estructura y de los péptidos que las conforman.
ESTRUCTURA PRIMARIA
La estructura primaria de las proteínas consiste en la secuencia de aminoácidos en la

cadena polipeptídica, junto con sus correspondientes enlaces peptídicos.
Características
 La estructura primaria de las proteínas está codificada genéticamente.

 Cuando existe una alteración en la estructura primaria, de origen genético o
nutricional, se generan patologías estructurales que afectan la actividad biológica
de las proteínas.
 La estructura primaria no se destruye por cambios de temperatura o pH. Se
conserva cuando la proteína se desnaturaliza.
ESTRUCTURA SECUNDARIA
Está en relación con los siguientes conceptos:
La Configuración de una molécula, la cual se refiere a la orientación y relación

geométrica entre grupos de átomos, lo que da lugar a los isómeros (por ejemplo,
isómeros D – L), mediante la modificación de los enlaces de tipo covalente.
La Conformación, que es la arquitectura tridimensional de una proteína, se refiere a las

relaciones especiales de todos los átomos entre sí. Para la interconversión de los
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CARRERA DE MEDICINA
confórmeros se requiere la ruptura y reformación de enlaces débiles de tipo no

covalente. Existen muchas conformaciones, pero pocas tienen importancia biológica.
“La estructura secundaria de las proteínas constituye la conformación de los

esqueletos polipeptídicos”
Entonces, se concluye que la estructura secundaria de las proteínas corresponde a la

arquitectura tridimensional y relación espacial de todos los átomos entre sí. Se refiere al
plegamiento de las cadenas de péptidos, para dar lugar a diferentes estructuras,
estabilizadas por uniones débiles de tipo no covalente, como los puentes de hidrógeno.
Enlaces
Las diferentes conformaciones es de la estructura secundaria de los péptidos son

estabilizados por uniones débiles:
 Puentes de hidrógeno.- Se da entre cadenas laterales polares de residuos

aminoacilos.
 Interacciones electrostáticas (enlaces salinos o iónicos).- Pueden formarse
entre los grupos carboxilo, amino o cadenas laterales con cargas opuestas.
 Interacciones de van der Waals.- Resultan por atracción y repulsión de átomos
(dipolos) a corta distancia, con fluctuación de electrones. En este tipo de
uniones, existe una distancia en la cual se presenta la máxima fuerza de
atracción y mínima fuerza de repulsión, denominada distancia de contacto de
van der Waals.
 Interacciones hidrófobas.- Este tipo de enlace débil ocurre entre las cadenas
lateral no polares o hidrófobas de los péptidos y se dan por entropía (“grado de
desorden o aleatoriedad del sistema; fracción del calor o energía contenida en la
molécula, no disponible para la realización de trabajo”). Ejemplos de este tipo de
interacciones se presentan en las proteínas globulares, entre las cadenas
laterales no polares, las cuales se ubican en el interior de la proteína; así como en
las membranas biológicas, en donde los residuos hidrófobos de los aminoácidos
se ubican en la superficie y se unen a las cadenas alquilo de los lípidos, debido al
ambiente no polar, dando lugar a las bicapas membranales (Harper).
Tipos de conformaciones de la estructura secundaria:
Los enlaces peptídicos de los polipéptidos, por ser átomos coplanares, poseen una
rotación restringida. Las rotaciones se dan entre Cα – Co (ángulo psi ψ) y Cα –N
(ángulo phi ϕ).
Los tipos de estructura secundaria responden al carácter parcial de doble enlace de las
uniones peptídicas y del tamaño, forma y característica de las cadenas laterales (R).
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Hélices α
CONFORMACIONES
Hojas ß plegadas
REGULARES
ESTRUCTURA Plegamientos o
SECUNDARIA dobleces ß
CONFORMACIONES
Asas o espirales
IRREGULARES
HELICES α
Las hélices se forman al girar el esqueleto peptídico en la misma proporción sobre cada
carbono α. Los residuos aminoacilos que más comúnmente participan en cada vuelta de
una hélice α son: Ala, Glu, Leu, Met.
Las hélices α se estabilizan mediante puentes de hidrógeno entre el N (donador) y el O

(aceptor), con una distancia de 28nm entre átomos.
Este tipo de conformaciones pueden estar tanto en la superficie como en el interior de la

molécula proteica.
Se denomina hélices α anfipáticas cuando se encuentran tanto en ambientes polares

como no polares, con la participación de residuos hidrófilos e hidrófobos, en forma
alternada cada 3 a 4 aminoácidos (Ej: lipoproteínas plasmáticas, hormonas, venenos,
antibióticos, glucoproteínas del VIH, etc).
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CARRERA DE MEDICINA
http://www.biologia.edu.ar/macromoleculas/figacro/ahelix1.gif
HOJAS ß
Las hojas ß plegadas puedes ser paralelas o antiparalelas:
Hojas ß Hojas ß
paralelas Los grupos amino y antiparalelas
carboxilo terminales de Los segmentos amino y
la estructura carboxilo terminales
secundaria alineados están alternados
hacia el mismo lado
Las cadenas de las Las cadenas de las

hojas ß tienen el hojas ß tienen sentido
mimso sentido contrario
Los puentes de
Los puentes de
hidrógeno son
hidrógeno no son
prácticamente
perpendiculares al
perpendiculares a las
esqueleto polipeptídico
cadenas polipeptídicas
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CARRERA DE MEDICINA
https://www.manualmoderno.com/apoyos_electronicos/9786074482911/imagenes/cap_8/34.jpg
DOBLECES ß
Los cambios de dirección de la cadena polipeptídica se dan a nivel de las regiones

hélice – asa- hélice y a nivel de los dobleces ß. Los dobleces, giros o plegamientos ß
constituyen giros de 180º que involucran 4 aminoácidos. Conecta los extremos de dos
hojas ß. Existe un puente de hidrógeno que une el primer aminoácido con el cuarto.
https://i2.wp.com/upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/b/ba/Beta_hairpin.png
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CARRERA DE MEDICINA
REGIONES EN ASA
Aproximadamente el 50% de los péptidos constituyen conformaciones de tipo regiones

en asa, lo que evidencia su importancia biológica. Las regiones en asa conectan las
hojas ß. Son los sitios de unión de los anticuerpos (sitios antigénicos).
Regiones en asa
https://i2.wp.com/upload.wikimedia.org/wikipedia/commons/6/6f/Calmodulin.png
PARTES DESORDENADAS
Existen zonas desordenadas en las cadenas peptídicas, que tienen gran importancia
biológica, por ejemplo en las enzimas, donde estas zonas se ordenan una vez que se han
unido a los ligandos.
PATRONES SUPERSECUNDARIOS (MOTIVOS O PLEGAMIENTOS)
Las combinaciones o repeticiones de estas estructuras o patrones secundarios dan lugar

las estructuras supersecundarias (repeticiones regulares reconocibles):
 β–α-β
 Meandros, Horquillas ß (hojas ß conectadas por dobleces ß o asas)
 Hojas ß no secuenciales llamadas guardas grecas
Los patrones supersecundarios pueden tener funciones específicas o ser parte de

unidades funcionales mayores denominadas dominios, que incluso pueden ser
diferentes en proteínas distintas
(http://sebbm.es/BioROM/contenido/lav_biomo/Mat3d.html)
7
CARRERA DE MEDICINA
http://www.biorom.uma.es/contenido/av_biomo/FigT3/Fig3_17.gif
ESTRUCTURA TERCIARIA.- La estructura terciaria de las proteínas se refiere a las

relaciones espaciales entre los elementos de la estructura secundaria. Es el plegamiento
tridimensional de las proteínas en el espacio.
La estructura terciaria comprende las relaciones entre los dominios estructurales y los
residuos en posiciones distantes. Los dominios son unidades compactas relativamente
independientes, pero conectadas por el esqueleto peptídico que realizan funciones
específicas, ya que constituyen sitios de unión de ligandos. Los aminoácidos
hidrófobos se ubican hacia el interior de las moléculas, quedando empaquetados en el
interior de la molécula, mientras los aminoácidos hidrófilos se ubican hacia el exterior
de la misma, tal como ocurre en las proteínas globulares.
Los enlaces que estabilizan la estructura terciaria son:
 En la superficie de la proteína: generalmente enlaces electrostáticos, puentes

de hidrógeno, fuerzas de van der Waals entre cadenas laterales, así como
enlaces covalentes denominados enlaces disulfuro (entre residuos de cisteína).
 En el interior de la molécula: interacciones hidrófobas, que estabilizan los
residuos con cadenas R no polares, quedando “empaquetados” en el interior de
la molécula.
http://revistapesquisa.fapesp.br/wp-content/uploads/2015/11/066-069_Smolbnet_esp501.jpg
8
CARRERA DE MEDICINA
ESTRUCTURA CUATERNARIA.- La unión de varias subunidades o protómeros por

medio de fuerzas no covalentes (enlaces electrostáticos y puentes de hidrógeno) se
conoce como estructura cuaternaria de las proteínas, dando lugar a moléculas proteicas
de gran tamaño.
Dímero (dos
subunidades o
protómeros)
Heterodímeros Proteínas
Heterotetrámeros
(subunidades o
con Tetrámero (cuatro
subunidades o
protómeros estructura protómeros)
diferentes)
cuaternaria
Homodímeros
Homotetrámeros
(subunidades o
protómeros
iguales)
Monoméricas: Una sola

Proteínas
subunidad (no tiene

estructura cuaternaria)
Proteínas oligoméricas:
Cadenas polipeptídicas
múltiples
Complejo proteico:
Grupo de dos o más
proteínas
9
CARRERA DE MEDICINA
MOLÉCULA DE HEMOGLOBINA
https://encrypted-tbn0.gstatic.com/images?q=tbn:ANd9GcSSmPatcCdaFcpV3VuYiOa7_KSzwL-
nBQwchyz2cugPU9TtwyOj
PLEGAMIENTO.- Es la adquisición de las estructuras secundaria, terciaria y

cuaternaria de las proteínas, a partir de la estructura primaria. Se denomina
maduración de las proteínas a todos los cambios postraduccionales (glucosilación,
modificación de aminoácidos, etc) que sufren, y que ocurre en el aparato de Golgi o
retículo endoplásmico. La síntesis de proteínas es la polimerización de aminoácidos que
ocurre en los ribosomas.
La conformación nativa de las proteínas constituye la estructura tridimensional de las

proteínas, que se adquiere mediante el plegamiento de las mismas.
DESNATURALIZACIÓN.- Es la pérdida de las estructuras cuaternaria, terciaria y

secundaria de las proteínas y de las funciones o actividad biológica que dependen de
dichas estructuras. Ocurre por ruptura de los enlaces débiles y se puede dar por causas
físicas como el calor o químicas (presencia de radicales libres H+ y OH- in vivo o la
adición de urea in vitro). Al desnaturalizarse, se rompen los enlaces débiles como los
puentes de hidrógeno, manteniéndose los enlaces peptídicos y la estructura primaria de
las proteínas.
RENATURALIZACIÓN.- Consiste en la recuperación de las estructuras perdidas, por

medio del proceso de plegamiento de la proteína, a partir de la estructura primaria,
codificada genéticamente. Las chaperoninas moleculares, la disulfuro isomerasa
proteínica y la prolilo cis-trans isomerasa, aceleran este proceso in vivo, ya que in
vitro, este proceso puede tomar varias horas.
Las proteínas poseen propiedades dinámicas y fluctuaciones temporales, ocurren

movimientos continuos en diferentes tiempos, desde vibraciones localizadas en los
10
CARRERA DE MEDICINA
ángulos y enlaces, movimientos de los dominios y la desnaturalización global de las

mismas.
“La forma o estructura de las proteínas determina su función”
EJEMPLO DE MOLÉCULA DE COLÁGENO: Son proteínas fibrosas que tienen funciones

estructurales en la piel, tejido conectivo, pelo, etc. Son sus estructuras secundarias y terciarias que le
confieren determinadas propiedades mecánicas
https://www.saberespractico.com/wp-
content/themes/imagination/Colageno%20(Estructura%20tridimensional).jpg
Referencias
Bioquímica de Harper
Bioquímica de Laguna
PREGUNTAS
1. ¿Qué son las proteínas y cuál es la importancia biomédica de las proteínas?

2. Explique la clasificación de las proteínas
3. ¿Qué es y cuáles son las características de la estructura primaria de las
proteínas?
4. ¿Cuáles son los enlaces débiles que estabilizan la estructura proteica?
5. ¿Cuáles son los tipos de estructura secundaria?
6. ¿En qué consisten y por qué son importantes las partes desordenadas de la
cadena polipeptídica?
7. ¿Qué son los patrones supersecundarios de las proteínas?
8. ¿Qué es la estructura terciaria de las proteínas?
9. ¿Qué son los dominios y cuál es su importancia?
11
CARRERA DE MEDICINA
10. ¿Qué es la estructura cuaternaria de las proteínas?

11. ¿Cuántos tipos de multímeros existen?
12. ¿Cuál es la diferencia entre proteínas monoméricas, oligoméricas y complejos
proteicos?
13. ¿Qué es el plegamiento de las proteínas?
14. ¿Qué es la maduración de las proteínas?
15. ¿Qué es la conformación nativa de las proteínas?
16. ¿Cuándo se desnaturalizan las proteínas y cuáles son sus consecuencias?
17. ¿Cómo se renaturalizan las proteínas?
18. Señale tres propiedades de las proteínas.
12
CARRERA DE MEDICINA
LA CÉLULA
La teoría celular.- La palabra célula proviene del griego kytos y del latín cella, que
significa espacio vacío. Este nombre fue introducido por Robert Hooke en 1665. En
1674 Leewenhoek descubrió la existencia de células libres, a diferencia de las células
“empotradas” descritas por Hooke.
En el siglo XIX, mediante el desarrollo de diversas investigaciones surge la teoría

celular, que es una generalización en la biología. Todos los seres vivos están
compuestos por células y productos celulares. El funcionamiento de los organismos
vivientes, uni o pluricelulares, resulta de las actividades e interacciones de las unidades
celulares.
NIVELES DE ORGANIZACIÓN EN BIOLOGÍA
“La célula es la unidad morfológica y fisiológica en la estructura de los seres vivos, así
como el átomo lo es en la estructura química” (De Robertis)
Al desarrollarse la microscopia electrónica se ha podido estudiar la ultraestructura

celular, así como la agregación y orientación de las moléculas biológicas. Los niveles de
organización en biología están en relación con el poder resolutivo de los instrumentos
utilizados para su análisis.
DIMENSIÓN RAMA DE LA ESTRUCTURA MÈTODO

MORFOLOGÍA
0.1 mm y más Anatomía Òrganos Ojo y lente simple
100 – 10 μm Histología Tejidos Varios tipos de
microscopio
(microscopio
óptico, etc)
10 – 0.2 μm (2000 Å) Citología Células Microscopio de
Bacterias rayos X
2000 – 10 Å (1 nm) Ultraestructura Componentes Microscopio de luz
celulares polarizada
Virus Microscopio
electrónico
Menos de 10 Å (1 Biología Disposición de los Cristalografía de
nm) molecular átomos, orientación rayos X Difracción
Estructura de las moléculas de rayos X)
molecular y Criomicroscopía
atómica electrónica
CÉLULA EUCARIOTA Y PROCARIOTA
Los organismos o células procariotas comprenden las bacterias, algunas algas azules
y los micoplasmas. Se comprende que desde el punto de vista evolutivo, las células
procariotas son los precursores de las células eucarióticas. Las células eucariotas
pueden constituir organismos multicelulares. Los metazoarios, las células vegetales, las
demás algas y los protozoarios son organismos eucariontes.
DIFERENCIAS ENTRE LAS CÉLULAS PROCARIOTAS Y EUCARIOTAS

CÉLULAS PROCARIOTAS CÉLULAS EUCARIOTAS
Diversas formas Generalmente formas fijas de acurdo a las
propiedades mecánicas y la asociación
con células vecinas, aisladas en medio
líquido tienen forma esférica
Tamaño entre 1 y 10 μm de diámetro Tamaño muy variado, entre 4 μm3 hasta
generalmente. La célula procariótica más 15000 μm3
pequeña es una estructura bacteriana
llamada micoplasma, que mide entre 0.25
y 01 μm
No poseen membrana nuclear Poseen membrana nuclear
ADN se encuentra denudo en el El ADN está combinado con proteínas
protoplasma
No tiene nucléolos Los nucléolos están presentes
División celular por amitosis División celular: mitosis o meiosis
No existen endomembranas Poseen endomembranas
No tienen mitocondrias. Las enzimas Las mitocondrias están presentes
respiratorias y fotosintéticas están
adheridas a la membrana plasmática
No poseen cloroplastos Existen cloroplastos en las células
vegetales
Pared celular no celulósica En las células vegetales la pared celular
celulósica está presente
No se realiza la endocitosis ni exocitosis Se realiza la exocitosis y endocitosis
Locomoción por medio de un único Locomoción a través de cilios y flagelos
flagelo
SEMEJANZAS ENTRE LAS CÉLULAS PROCARIOTAS Y EUCARIOTAS

Existencia de una membrana plasmática
Utilización de un mismo código genético
Presencia de ribosomas, en donde se encuentra la maquinaria para la síntesis de
proteínas
Las semejanzas existentes entre las células eucarióticas y procarióticas, han permitido
que el estudio de las bacterias, en especial la Escherichia coli, sirvan de fundamento
para el estudio de las células eucariotas.
Además de las células procariotas y eucariotas, es importante reconocer la existencia de

los virus, los cuales, si bien no son verdaderas células, comparten algunas propiedades
con los seres vivos, como son: la herencia, mutación y autorreproducción. Los virus
son parásitos intracelulares obligados, es decir que dependen de la célula huésped.
Bibliografía:
- Biología celular y molecular de Robertis
PROBLEMAS
1) Analice los niveles de organización en la Biología

2) Establecer las equivalencias de unidades de medidas utilizadas en citología y
biología molecular
3) ¿Qué es la célula?
4) Establezca las diferencias y semejanzas entre las células eucariotas y procariotas
5) Anote 5 ejemplos de células eucariotas y procariotas
6) Defina con sus propias palabras lo que es un virus y su diferencia con las células
y seres vivos
7) Si no están formados por células ¿cómo hacen copias de sí mismos estas
estructuras acelulares?
8) EXPOSICIÓN: Describa brevemente cómo están compuestos los biones
acelulares: virus, viriones, priones, viroides, satélites, plásmidos, transposones,
virusoides. ¿Qué células pueden infectar?
CARRERA DE MEDICINA
UNIDAD II. EQUILIBRIOS: HÍDRICO, ÁCIDO BÁSICO Y ELECTROLÍTICO
COMPOSICIÓN GENERAL DE LAS CÉLULAS EUCARIÓTICAS
Como se había señalado anteriormente, La célula está constituida de componentes

orgánicos e inorgánicos.
Componentes inorgánicos.- Son el agua (75-85%) y otros materiales inorgánicos en 1%

(sales e iones)
Componentes orgánicos.- Son las moléculas biológicas que se distribuyen de la siguiente
manera:
10-20% proteínas
2-3% lípidos
1% carbohidratos
SALES E IONES
Las sales se encuentran disociadas en iones. Los iones son importantes para conservar la
presión osmótica, como activadores en las reacciones enzimáticas, en el mantenimiento del
equilibrio ácido-base, en la transmisión de los impulsos nervioso y como componentes
estructurales.
Los principales aniones son: Cl-, PO4H-,PO42+, SO4H-, CO3H-, aminoácidos.

Los principales cationes son: Na+, K+, Mg++, Ca++.
Los principales iones intracelulares son: K+, Mg++, PO4H-, CO3H-

Los principales iones extracelulares son: Cl-, Na+
El calcio es un componente importante de la sangre y las células, es un activador de

funciones celulares. En el tejido óseo se encuentra unido al fosfato y el carbonto.
El fosfato se encuentra libre en la sangre y los compartimientos líquidos del organismo,

incluyendo el espacio intracelular. También puede estar unido a diferentes macromoléculas
como los fosfolípidos, nucleótidos, fosfoproteínas, azúcares fosforilados.
El CO3H- constituye el mayor amortiguador o buffer químico. El PO4H- también es un

importante amortiguador.
El hierro forma parte de la estructura de la hemoglobina, ferritina, citocromos y algunas
coenzimas.
Oligoelementos: Manganeso, cobre, cobalto, yodo, selenio, níquel, molibdeno, zinc.
BIBLIOGRAFÍA
PREGUNTAS
1. Mencione la importancia general de sales e iones en el organismo

2. Nombre los principales aniones intracelulares
3. Nombre los principales cationes intracelulares
4. Nombre los principales aniones extracelulares
5. Nombre los principales cationes extracelulares
6. Brevemente señale la función del calcio
7. ¿Cuáles son los amortiguadores químicos?
8. Describa la función del fosfato
9. ¿Qué estructuras contienen hierro?
10. Nombre los oligoelementos
CARRERA DE MEDICINA
UNIDAD II. UNIDAD II. EQUILIBRIOS: HÍDRICO, ÁCIDO BÁSICO Y

ELECTROLÍTICO
EL AGUA
La molécula de agua está compuesta por un átomo de oxígeno y dos de hidrógeno. Forma la
mayor parte de la célula eucariota y de los seres vivos, y es el medio en el cual se dan todos sus
procesos vitales y reacciones metabólicas, haciendo posible la vida. Es el solvente en el cual se
realizan todas las funciones, lo que es factible gracias a las fuerzas de cohesión entre sus
moléculas y a las características estructurales que éstas tienen.
ESTRUCTURA Y PROPIEDADES DEL AGUA
“El oxígeno se une con el hidrógeno mediante enlaces covalentes formados por dos pares de
electrones. La carga neta de una molécula de agua es cero, pero la distribución de electrones en
la molécula presenta cierto desequilibrio, debido a la diferente electronegatividad del hidrógeno
y del oxígeno, esto hace que la molécula sea eléctricamente asimétrica y se cree un dipolo
eléctrico”.
(Teijón, Rivera, José María, et al. Bioquímica estructural: conceptos y tests (2a. ed.), Editorial Tébar Flores, 2009.
ProQuest Ebook Central, http://ebookcentral.proquest.com/lib/unachlibsp/detail.action?docID=3194252.
Created from unachlibsp on 2018-04-11 14:38:15)
“La polaridad del enlace O H tiene una consecuencia importante: los dipolos permanentes de
este enlace se atraen entre ellos y la interacción entre el átomo de hidrógeno ligeramente
positivo de una molécula de agua y el átomo de oxígeno ligeramente negativo de otra molécula
de agua produce una atracción dipolo-dipolo denominada enlace de hidrógeno o puente de
hidrógeno”. En el agua líquida las moléculas se encuentran en constante reorganización.
(Teijón, Rivera, José María, et al. Bioquímica estructural: conceptos y tests (2a. ed.), Editorial Tébar Flores, 2009.
ProQuest Ebook Central, http://ebookcentral.proquest.com/lib/unachlibsp/detail.action?docID=3194252.
Created from unachlibsp on 2018-04-11 14:50:32).
El agua es un buen solvente, por ser un dipolo. Las moléculas polares y aquellas que, a
pesar de no ser iones, poseen cargas débiles, se disuelven con gran facilidad en el agua
(moléculas hidrófilas).
Las moléculas apolares (como aquellas que tienen cadenas hidrocarbonadas largas),
interaccionan entre sí para repeler a las moléculas de agua, las cuales rodean a los
compuestos apolares (moléculas hidrófobas), obligándolos a agruparse.
El agua tiene un elevado calor de vaporización, es miscible y su densidad es estable en

estado líquido.
Disociación del agua.- El agua puede disociarse en sus iones y generar soluciones
ácidas o básicas, por lo que el agua se considera una sustancia anfótera:
H2O + H2O H3O+ + OH-
Disolución neutra H+ = OH-

Disolución ácida H+ > OH-
Disolución básica H+ < OH-
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
 Teijón, Rivera, José María, et al. Bioquímica estructural: conceptos y tests (2a. ed.),
Editorial Tébar Flores, 2009. ProQuest Ebook Central,
Created from unachlibsp on 2018-04-11 14:27:32.
 https://www.asturnatura.com/bioelementos-biomoleculas-inorganicas/agua.html
DISTRIBUCIÓN DEL AGUA
El agua representa el 60% del peso corporal. Se encuentra distribuida en diferentes

compartimientos líquidos del organismo.
Líquido extracelular: 20% del peso corporal. Corresponde el 15% al líquido intersticial y el
5% al plasma sanguíneo.
Líquido intracelular: 40% del peso corporal (excepto huesos y dientes)
El agua del espacio intracelular puede ser de dos tipos: Agua ligada (4-5%) y agua libre (95%).
Como se señaló previamente, el agua es un dipolo, lo que permite que se ligue a las proteínas.
El agua puede pasar de un compartimiento a otro, gracias a procesos de excreción, absorción y

ósmosis.
FUNCIONES DEL AGUA: Las funciones del agua son las siguientes:
 Solvente natural de las células

 Constituye el medio de dispersión de los componentes celulares
 Permite la actividad metabólica
 Participa en reacciones enzimáticas
 Interviene en la eliminación de sustancias
 Ayuda en la absorción de calor y mantenimiento de la temperatura
HOMEOSTASIA: Es el mantenimiento de la composición adecuada del ambiente interno. Es

un sistema de regulación corporal que requiere del balance entre los siguientes aspectos:
 Distribución del agua

 Mantenimiento del pH y equilibrio ácido-base
 Concentración adecuada de electrolitos
REGULACIÓN DEL EQUILIBRIO HÍDRICO.- Ocurre mediante los siguientes procesos:
 Mecanismos hipotalámicos para controlar la sed

 Hormona antidiurética
 Excreción de agua por los riñones
 Pérdida de agua a través de la transpiración y la respiración
 Ingesta de agua
Existen mecanismos osmóticos y no osmóticos implicados en la distribución y regulación del
agua corporal. Ej: Si se presenta un aumento de la osmolaridad del plasma del 2% se producirá
sed y liberación de la hormona antidiurética hipofisiaria (ADH), lo cual se traduce en una
aumento de la ingesta de agua y una disminución de la excreción de agua por vía renal. En
consecuencia se corregirá la alteración de la osmolaridad.
Las posibles alteraciones del equilibrio hídrico son las siguientes:
 Depleción hídrica.- Es la disminución de la cantidad de agua corporal. Puede

ocurrir por: Menor ingestión de agua (por ejemplo, en los casos de coma),
incremento en la pérdida de agua (sudoración profusa, pérdida aumentada por
vía renal, diabetes, diarrea).
 Exceso de agua corporal.- Sus causas son: Aumento de la ingestión
(administración excesiva de líquidos por vía intravenosa), disminución de la
excreción de agua (insuficiencia renal).
REFERENCIAS
PREGUNTAS
1. Explique la estructura del agua

2. Describa las propiedades del agua
3. ¿Por qué el agua es el solvente natural de las células?
4. ¿Qué son las moléculas hidrófilas e hidrófobas?
5. ¿Cómo se da la disociación del agua y cómo se explica su propiedad anfótera?
6. ¿Cómo se distribuye el agua en el organismo?
7. ¿Cuáles son los mecanismos que permiten el paso de agua de un espacio a otro?
8. Nombre las funcione del agua
9. ¿Qué es la homeostasia y cómo se conserva?
10. Señale los procesos de regulación del equilibrio hídrico. Explique mediante un
ejemplo.
11. ¿Cuáles son las alteraciones del equilibrio hídrico?
CARRERA DE MEDICINA
UNIDAD II. EQUILIBRIOS: HÍDRICO, ÁCIDO BÁSICO Y ELECTROLÍTICO
EQUILIBRIO ÁCIDO-BASE
La homeostasis es el mantenimiento de la composición del ambiente interno del organismo.

Este sistema de regulación contempla los siguientes aspectos:
- Distribución del agua

- Mantenimiento del pH y equilibrio ácido-base
- Concentración adecuada de electrolitos
El sistema de regulación ácido-básica o del pH corporal, resguarda al organismo contra

cambios del pH, que se deben especialmente a la formación permanente de varios ácidos
productos del metabolismo celular. Los mecanismos de regulación de equilibrio ácido-base son
de varios tipos, e incluyen la acción de los amortiguadores, el intercambio iónico, mecanismos
respiratorios y mecanismos renales. El pH del líquido extracelular debe permanecer de manera
muy constante entre 7.35 y 7.45. (Laguna, Piña, 2007). El pH en la sangre es de 7.40,
ligeramente inferior en la sangre venosa. Alteraciones de 0.05 son imperceptibles y rápidamente
corregibles. Esto nos da el rango mencionado de 7.35 a 7.45.
CONCEPTOS GENERALES
Un ácido es una sustancia o compuesto que al disolverse en el agua aumenta la concentración de

hidrogeniones, es decir que puede ceder protones y que forma sales al combinarse con las bases.
Una base es una sustancia o compuesto que tiene la capacidad de captar hidrogeniones y dar
lugar a la formación de sales.
Las reacciones de ácidos y bases tienen definidas sus constantes de equilibrio.
Se puede determinar si un ácido o base es fuerte o débil a través del valor de la constante de
equilibrio; cuanto más fuerte es un ácido más abundante es la donación de protones, así mismo
cuanto más fuerte es una base mayor será la absorción de protones.
La fortaleza de un ácido o de la base depende de su capacidad para ceder o aceptar protones.
Cuanto más fuerte es el ácido más débil es su base conjugada.
En general el equilibrio de cualquier base corresponde a:
B + H2O BH+ + OH− BOH B + + OH−
Mientras que para un ácido es:
AH A− + H + AH + H2O A − + H3O + (hidronio)
pág. 1
La pKa es la constante de disociación de un ácido, es decir la constante de equilibrio de la
reacción anterior.
El agua actúa como solvente natural de las células, por lo cual existe un aporte de H+ y OH- que
pueden competir con la reacción de acidez o basicidad que se analice. Esto es debido a la
reacción de autoionización del agua:
H2O(l) H+(ac)+OH−(ac)
2H2O(l) H3O +(ac)+OH−(ac)
La constante de equilibrio es:
K = [H +] · [OH−] = [H3O +] · [OH−] = 10−14
Por lo tanto en el agua pura (destilada), en que no existe afectación del equilibrio inicial de
autoionización, hay:
[H +] = [OH−] = 10−7
DEFINICIÓN DE pH, pOH Y pK:
El pH es el logaritmo negativo (- logaritmo) decimal de la concentración de hidrogeniones

[H +].
El pOH es el logaritmo negativo (- logaritmo) decimal de la concentración de [OH−].
pH = −log10 [H +] pOH = −log10 [OH−]
El pK (constante de equilibrio de cualquier reacci´on) es:
pK = −log10 (K)
Si K = [H +] [OH−] = 10−14 ⇒ pH + pOH = pKw = 14
Entonces, una solución ácida es aquella cuyo pH es menor que 7 y el pOH mayor a 7.
Una solución básica es aquella cuyo pH es mayor a 7 y el pOH por debajo de 7.
Una solución neutra es aquella cuyo pH es igual a 7.
(Fundamentos de Química, Grado en Física) Equilibrio ácido-base Enero–Mayo, 2011 6 / 49)

Constates de equilibrio en reacciones de ácidos y bases
http://www.qfa.uam.es/labqui/presentaciones/Tema8.pdf
REGULACIÓN DEL pH CORPORAL
1.- REGULACIÓN DEL pH POR EL SISTEMA DE AMORTIGUADORES
Muchas sustancias degradadas en el organismo como producto del metabolismo celular dan
lugar a CO2, el cual constituye el principal producto final del metabolismo intermediario, el cual
se combina con el agua y forma ácido carbónico, H2CO3, en grandes cantidades que son de 20
moles al día o más, lo que equivale a 2 L de HCL concentrado. El ácido carbónico puede
eliminarse fácilmente en forma de CO2, a través de la respiración, lo que contribuye a mantener
pág. 2
el equilibrio ácido-base. Existen otros ácidos fijos, no volátiles, que son producidos en el
metabolismo, tales como el ácido úrico, el ácido fosfórico y el ácido β-hidroxibutírico; los H+
provenientes de estos ácidos son neutralizados por el bicarbonato HCO3-, formándose ácido
carbónico y degradándose finalmente en CO2 y H2O. Esta reacción causa una disminución de la
cantidad de HCO3- disponible. Como consecuencia disminuye la capacidad de amortiguación de
la célula; esta capacidad amortiguadora es de 15 mEq por kilogramo de peso corporal. La
“reserva alcalina” se refiere a la cantidad de bicarbonato disponible. (Laguna, Piña, 2007).
Para comprender el sistema de regulación de pH corporal a través de amortiguadores, es

importante señalar que en los líquidos extracelulares el catión dominante es el Na+, el cual se
equilibra desde el punto de vista eléctrico con los aniones Cl - y HCO3-. El resto de aniones y
cationes no tienen influencia significativa. Como ya se ha mencionado, incluso los H+ y de la
misma manera los OH-, son rápidamente neutralizados, en función de la necesidad que existe de
mantenerlos a una concentración constante, para mantener el equilibrio ácido-base. (Laguna,
Piña, 2007).
Los amortiguadores son todas las sustancias capaces de fijar o liberar H+.
H Hb = H+ + Hb +
H Prot = H+ + Prot -
H2PO4- = H+ + HPO42-
H2CO3 = H+ + HCO3-
CUADRO 1.- SISTEMA DE REGULACIÓN DEL pH A TRAVÉS DE

AMORTIGUADORES. (Laguna, Piña, 2007)
Entre los amortiguadores del organismo tenemos los siguientes:
 Hemoglobina del glóbulo rojo, que es cuantitativamente uno de los amortiguadores más
importantes de la sangre.
 Proteínas plasmáticas y celulares
 Fosfatos intra y extracelulares (PO42-)
 El sistema amortiguador más importante y efectivo del organismo es el integrado por
H2CO3/ HCO3- ; esto se da porque en el organismo la cantidad de H2CO3 es casi
ilimitada, tomando en cuenta que el mismo proviene de la hidratación del CO2 que se
forma como resultado del metabolismo celular. La condición de que uno de los pares de
este sistema, el H2CO3 se forme a partir de un gas (CO2), hace más adaptable el sistema
amortiguador a diferentes eventos que alteren el pH. En el caso de este sistema de
amortiguación, si se agrega hidrogeniones (H+) a la solución se forma más ácido
carbónico (ya que el bicarbonato capta hidrogeniones), el cual se degrada en agua y
CO2, siendo este último excretado por los pulmones; si se agrega OH-, se disocia el gas
carbónico y los H+ se unen al OH-,, formándose agua y bicarbonato. (Laguna, Piña,
2007).
La ecuación de Henderson-Hasselbach para el equilibrio de este sistema es:
pH = 6.10 + log (HCO3-)

(H2CO3)
pág. 3
donde:
- 6.10 corresponde a la constante de disociación pK, que es la tendencia que tienen los
ácidos, en este caso el gas carbónico a ionizarse.
HCO3- es una base débil, H2CO3 es su ácido conjugado.
- El ácido carbónico (H2CO3) corresponde a: ácido carbónico + CO2
(Laguna, Piña, 2007).
En la clínica se puede medir pH y pCO2, bicarbonato a partir del CO2 total.
pH = 6.10 + log (HCO3-)

0.0301pCO2
(DuBose, 2012)
donde:
- 0.0301 es el coeficiente de solubilidad del CO2

- La relación entre el numerador y el denominador es 20.
Los aniones totales de las sales amortiguadoras combinables con H+, son el primer nivel de
protección contra una alteración por exceso de acidez. Para calcular la suma de todos los
amortiguadores corporales intra y extracelulares y hasta de los huesos, se lo realiza en base al
pH de la sangre, el valor de CO2 total de la sangre completa o del plasma, y el hematocrito.
(Laguna, Piña, 2007).
Como ya se conoce, los hidrogeniones (H+) se originan del metabolismo. Los ácidos se disocian
(PO4H-, PO42-, SO4H-, SO42-) y los hidrogeniones son rápidamente neutralizados y excretados
por los riñones. Existen ácidos que se acumulan como el ácido pirúvico y el ácido láctico,
produciendo alteraciones fisiológicas. Las sales acidificantes como el cloruro de amonio
(NH4Cl) o el CaCl2 adicionan HCl al organismo disminuyendo el pH (Laguna, Piña, 2007). Las
frutas suministran sales, que dan aniones (bases débiles) que absorben protones y dan como
resultado NaHCO3, KHCO3 y CO2. Los pulmones excretan CO2.
2.- REGULACIÓN DEL pH POR EL MECANISMO DE INTERCAMBIO DE IONES
Este sistema se ejemplifica claramente por el intercambio de iones entre el glóbulo rojo y el
plasma. Cuando aumenta el CO2 en el plasma y se combina con el agua, originando ácido
carbónico H2CO3 , aumenta la acidez; la anhidrasa carbónica de los glóbulos rojos cataliza la
unión entre el CO2 y el H2O, por lo cual el ácido carbónico se acumula y se disocia en H+ y
HCO3-; por su efecto amortiguador las proteínas captan los H+, mientras el HCO3- se difunde
hacia el exterior del glóbulo rojo, intercambiándose por una cantidad igual de Cl- que ingresan y
mantienen la neutralidad eléctrica. Las moléculas de HCO3- que salen al plasma aumentan la
alcalinidad del mismo y contrarrestan la mayor acidez causada por el ascenso de H2CO3,
originada a su vez por el alza inicial de la tensión de CO2 en el plasma.
En el músculo y los huesos se da un intercambio importante de H+ de los líquidos por los

cationes Na+, K+ y Ca2+. En ocasiones, más de la cuarta parte de la acción amortiguadora del
pág. 4
organismo depende de la liberación de cationes óseos y musculares a cambio del ingreso de H +;
en otras circunstancias, a cambio del Na+ que penetra a las células del hueso y los músculos,
salen hidrogeniones H+ para combinarse con los abundantes iones de HCO3- extracelulares; el
H2CO3 generado se elimina como CO2. En forma opuesta, cuando existe un exceso de H+, éste
es introducido a las células a cambio de Na+, el cual sale de ellas y es equilibrado con el HCO3-
que proviene del H2CO3-.
Este mecanismo de intercambio de iones es cuantitativamente significativo, ya que la mitad de

la carga de ácido y aproximadamente la cuarta parte de la de bicarbonato, se neutralizan
mediante este sistema. (Laguna, Piña, 2007).
3.- MECANISMOS RESPIRATORIOS DE REGULACIÓN DEL pH
En la regulación del pH a partir de la respiración, participan factores fisiológicos como son los
volúmenes y frecuencia de la respiración, lo que influye en el transporte de oxígeno en la
sangre, el efecto amortiguador de la hemoglobina y la excreción de ácido carbónico, en forma
de CO2, a través de los pulmones.
Siendo estos mecanismos de regulación interdependientes, la regulación respiratoria del pH está

ligada al par amortiguador [HCO3-/ H2CO3] en el plasma y eritrocitos. Mientras la concentración
de HCO3- es más estable, la concentración de H2CO3 depende de la presión parcial de CO2
(pCO2), originado en el metabolismo celular, y de la cantidad de CO2 que se expulse en los
pulmones.
El pH y la pCO2 de la sangre afectan la amplitud y frecuencia de la respiración; cuando estas

últimas aumentan influyen en la cantidad de CO2 eliminado del plasma en los pulmones. Una
mayor concentración de H2CO3 en sangre, refleja un aumento de la pCO2, y una disminución
del pH sanguíneo; estos dos elementos estimulan el sistema nervioso central, lo que aumenta la
respiración en su frecuencia y volumen, expulsando más cantidad de CO2. Así se eleva el pH,
disminuye la PCO2 y al desaparecer el estímulo, disminuye la frecuencia y movimientos
respiratorios.
El objetivo es mantener el pH en límites permisibles y restablecer la relación [HCO 3-/ H2CO3],

que como ya se ha mencionado debe ser 20 a1.
Por el contrario, si se eleva el pH plasmático por acúmulo de HCO3-, disminuirán la frecuencia y

volumen respiratorio, limitando la expulsión de CO2, lo que conlleva a la elevación de la pCO2
en el plasma y aumenta la concentración de H2CO3. Con esto se corrige el pH original, se
mantiene la relación en el sistema, pero sin reducir la concentración de HCO 3-. Este arreglo es
temporal y depende de la disponibilidad de CO2 capturado como H2CO3. En conclusión, ambos
elementos del par [HCO3-/ H2CO3], se elevan lo que permite conservar la relación de 20 a1, pero
sus valores normales se deben restablecer mediante mecanismos renales. (Laguna, Piña, 2007).
4.- MECANISMOS RENALES DE REGULACIÓN DEL pH
Los ácidos fijos, es decir los H+ que se producen en el metabolismo son cerca de 100 mEq
diarios; el riñón los elimina al mismo tiempo que reabsorbe HCO3-, recobrando la reserva
alcalina para preservar la capacidad amortiguadora del organismo. (Laguna, Piña, 2007)
pág. 5
Es decir que los riñones regulan la concentración de HCO3- plasmático mediante tres acciones:
1) Reabsorción de HCO3- filtrado, 2) formación de ácido valorable y 3) eliminación de NH4 por
la orina. Los riñones excretan 4000 mmol de HCO3- diariamente, para recuperarlo, los túbulos
renales deben secretar, por tanto, 4000 mmol de H+. El 80 a 90% del HCO3- se resorbe en el
túbulo proximal. La nefrona distal resorbe el porcentaje restante, secretando H+ para mantener el
pH del organismo. Los hidrogeniones excretados evitan que se produzca una acumulación de
H+, así como la reducción del pH (acidosis). En la orina esta cantidad de protones se refleja
como ácido valorable (orina ácida) y NH4+ (DuBose, 2012). En estos casos, se excreta fosfato
monovalente alcalino (HPO4-), perdiéndose solo un Na+ para mantener el equilibrio eléctrico. Se
eliminan así los H+, sin pérdidas excesivas de Na+ extracelular y con disminución muy discreta
del HCO3-. (Laguna, Piña, 2007).
En el caso contrario, cuando el pH del plasma se desvía hacia la alcalinidad, se elimina menos
hidrogeniones a nivel renal y el fosfato se excreta como fosfato ácido divalente (HPO42-), con lo
cual se requiere perder dos Na+. Cada hidrogenión retenido a cambio de Na+ eliminado, se une
al HCO3-, formándose H2CO3, el cual finalmente se transforma en H2O + CO2; reduciéndose así
la reserva alcalina, es decir el HCO3- del plasma. (Laguna, Piña, 2007).
TRASTORNOS ACIDOBÁSICOS SIMPLES
El pH extracelular debe mantenerse entre 7.35 y 7.45. El pH es el logaritmo negativo de base 10

de la concentración de hidrogeniones (H+). (Murray, 2013).
Las alteraciones clínicas más frecuentes son los trastornos acidobásicos simples, que son la
acidosis o alcalosis metabólicas y la acidosis o alcalosis respiratorias. En estos casos la
compensación no es completa, por lo cual el pH está alterado. Existen situaciones clínicas más
complejas que producen trastornos acidobásicos mixtos. (DuBose, 2012)
Basados en la ecuación de Henderson-Hasselbach para el equilibrio ácido-base en función del

par amortiguador [HCO3-/ H2CO3]:
pH = 6.10 + log (HCO3-)

(H2CO3)
pH = 6.10 + log (HCO3-)

0.0301pCO2
en la cual se determina que la relación entre el numerador y denominador es 20 a 1, en los casos

de alteraciones acidobásicas se dan los siguientes casos:
Si la pCO2 aumenta, disminuye la relación por debajo de 20 y hay acidosis. Por el contrario, si
la pCO2 disminuye, aumenta la relación por encima de 20 y hay alcalosis. En estos casos
estamos hablando de acidosis y alcalosis respiratorias, causadas por una alteración en la
respiración y trastorno de la excreción de CO2 en los pulmones. (Laguna, Piña, 2007).
En la clínica, para diagnosticar una posible alteración del pH nos basamos en la medición del
pH de la sangre arterial y el contenido de CO2 en sangre venosa y la presión de CO2 en sangre
arterial (p CO2). (Murray, 2013).
Las alteraciones del equilibrio ácido-base respiratorias primarias (cambios primarios de la

paCO2 dan lugar a respuestas de compensación de tipo metabólico (cambios secundarios de
pág. 6
HCO3-); asimismo, los trastornos metabólicos primarios ocasionan mecanismos de
compensación respiratorias. (DuBose, 2012).
FIGURA 1. CARACTERÍSTICAS DE LAS ALTERACIONES ÁCIDO-BASE Y SUS RESPUESTAS

COMPENSADORAS. (Saínz, 2006)
REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
 Murray, R., (2013). Bioquímica de Harper Ilustrada 29ª ed, México, DF: Editorial Manual
Moderno.
 Saínz, B.,(2006).Alteraciones del equiibrio ácido-base, Rev Cubana Cir v.45 n.1 Ciudad de
la Habana, versión On-line ISSN 1561-2945. Recuperado de
http://scielo.sld.cu/scielo.php?pid=S0034-
74932006000100011&script=sci_arttext&tlng=pt#cargo
 DuBose T D. Jr., (2012). Acidosis y alcalosis. Capítulo 47. En D. L. Longo, A. S. Fauci, y
otros. Harrison Principios de Medicina interna (p. 363-373). México: Mc Graw Hill,
interamericana editores, S.A. de C.V.
 Laguna, J., Piña, E., (2007). Bioquímica de Laguna, Sexta Edición. México: Editorial El
Manual Moderno, S.A. de C.V.
 Fundamentos de Química, Grado en Física. Equilibrio ácido-base Enero–Mayo, 2011 6 /
49) Constates de equilibrio en reacciones de ácidos y bases. Disponible en
http://www.qfa.uam.es/labqui/presentaciones/Tema8.pdf
PREGUNTAS ESPECÍFICAS:
a) Explicar la importancia biomédica del Sistema de amortiguador H2CO3/ HCO3-
pág. 7
b) Describir los mecanismos secundarios compensatorios de tipo renal que se generan ante
alteraciones del equilibrio ácido-base respiratorias.
c) Describir los mecanismos compensatorios de tipo respiratorio o renal que se generan
ante alteraciones del equilibrio ácido-base metabólicas.
pág. 8
CARRERA DE MEDICINA
ASIGNATURA DE BIOQUÍMICA I
UNIDAD No.3
AMINOÁCIDOS, PÉPTIDOS Y PROTEÍNAS
Las proteínas constituyen moléculas biológicas compuestas por cadenas peptídicas. A

su vez, están formadas por monómeros denominados aminoácidos.
AMINOÁCIDOS
Los aminoácidos son los precursores y unidades estructurales de las proteínas, que
además determinan su función.
Las proteínas están constituidas por 20 L- α – aminoácidos. Los aminoácidos que

conforman las proteínas contienen un átomo de Carbono α, al cual todos los grupos
funcionales se encuentran unidos.
Los 10 aminoácidos esenciales (L-Leucina, L-Isoleucina, L-Fenilalanina, L-Metionina,

L-Lisina, L-Treonina, L-Triptófano y L-Valina, L-histidina y L- arginina) que deben ser
ingeridos en la dieta, ya que no pueden ser sintetizados en nuestro organismo. La
arginina es esencial durante el crecimiento.
Los aminoácidos provenientes de las proteínas ingeridas en la dieta son absorbidos

desde el intestino hacia la circulación entero hepática, para luego distribuirse a los
tejidos para la síntesis de proteínas necesarias para las funciones vitales.
La carencia de los aminoácidos esenciales da lugar a la formación inadecuada de las

proteínas en las cuales dichos aminoácidos participan, generando estados de
desnutrición.
Los defectos genéticos que afectan al metabolismo de los aminoácidos son muy graves,
por ejemplo la fenilcetonuria o las aminoacidurias.
Las funciones de los aminoácidos son de tipo: estructural, hormonal, catalítica, de

transmisión de impulsos nerviosos, regulación del crecimiento celular y biosíntesis de
purinas y pirimidinas.
Algunos antibióticos son polipeptídicos (como la gramicidina) en los cuales se usan D

y L- α-aminoácidos.
ESTRUCTURA
Los aminoácidos están constituidos por un carbono α, un grupo carboxilo, un grupo

amino, una cadena lateral ( R ), un hidrógeno. Todos los grupos funcionales que se unen
1
CARRERA DE MEDICINA
al C α de los aminoácidos son diferentes, excepto en el aminoácido glicina, en que la

cadena lateral es un H. La cadena lateral ( R ) difiere en cada aminoácido.
http://2.bp.blogspot.com/_FZe5zyi_mHA/SZyDFaz6AmI/AAAAAAAAAFk/CNH3YCYL_6c/s400/For
mula+general+de+los+amino%C3%A1cidos.png
https://image.slidesharecdn.com/5aayproteinas-131022040746-phpapp02/95/5-aa-y-proteinas-12-
638.jpg?cb=1422544344
2
CARRERA DE MEDICINA
PROPIEDADES DE LOS AMINOÁCIDOS
Existen más de 300 aminoácidos en la naturaleza. Por codificación genética solo se

utilizan 20 L- α – aminoácidos:
L- α- aminoácidos de las proteínas:
Glicina Ácido aspártico

Alanina Asparagina
Valina Ácido glutámico
Leucina Glutamina
Isoleucina Arginina
Serina Lisina
Treonina Histidina
Tirosina Fenilalanina
Cisteína Triptófano
Metionina Prolina
Los aminoácidos no absorben la luz visible, son incoloros. Absorben la luz ultravioleta
(< 240 nm). Los aminoácidos que son aromáticos como el triptófano y la tirosina
abosrben la luz de 250-290 nm.
El grupo amino y carboxilo son débilmente ácidos (el grupo carboxilo actúa como un
ácido más fuerte que el grupo amino). Pueden existir otros grupos funcionales
débilmente ácidos como (- OH, - SH), que van a determinar la carga neta del
aminoácido según el pH del medio. La carga neta de los aminoácidos es la suma
algebraica de las cargas positivas y negativas. Por esta razón, los aminoácidos son
anfolitos. El pI (punto isoléctrico) es el pH al cual el aminoácido no posee carga neta.
A los aminoácidos que no poseen cargan neta, es decir que la suma algebraica de cargas
positivas y negativas es 0, se los denomina zwitteriones. Los zwitteriones poseen igual
número de grupos ionizables de cargas opuestas. Todas estas características dependen
de la constante de disociación pK de cada aminoácido.
http://gmein.uib.es/moleculas/aaestructurajmol/aa.gif
3
CARRERA DE MEDICINA
Los aminoácidos siempre están ionizados, a cualquier pH. Si el pH desciende, el grupo

NH2 se protona antes que el grupo COOH. A pH más alcalino, el grupo COOH pierde el
H+ antes que el grupo NH3.
Como los aminoácidos son iones, son solubles en solventes polares como el agua o
insolubles en solventes no polares como el benceno. Estas propiedades se extienden a
las estructuras formadas por aminoácidos.
Las reacciones químicas de los aminoácidos están en relación de los grupos funcionales
que los estructuran. La reacción química más importante de los aminoácidos es el
enlace peptídico, enlace covalente que se da entre el grupo α-amino de un aminoácido y
el grupo α-carboxilo de un segundo aminoácido. Al formarse el enlace peptídico se
elimina 1 mol de agua entre los grupos funcionales y requiere del ATP para su
activación. Los enlaces peptídicos solo pueden ser disueltos mediante procesos de
hidrólisis.
CLASIFICACIÓN
Los aminoácidos se clasifican, de acuerdo a su cadena lateral, en hidrófilos (que son

afines al agua) o hidrófobos (no interactúan con el agua). En el cuadro de la
nomenclatura se puede observar la clasificación de acuerdo a las cadenas laterales de los
aminoácidos.
AMINOÁCIDOS HIDRÓFILOS AMINOÁCIDOS HIDRÓFOBOS

ácido aspártico alanina
àcido glutámico fenilalanina
arginina isoleucina
asparagina leucina
cisteína metionina
glicina prolina
glutamina tirosina
histidina triptófano
lisina valina
serina
treonina
4
CARRERA DE MEDICINA
Además existen 10 aminoácidos esenciales y 10 aminoácidos no esenciales. También

se conocen ciertos aminoácidos derivados, a consecuencia de las modificaciones
“postraduccionales” que pueden sufrir (tales como carboxilación, metilación,
hidroxilación, formilación, acetilación, prenilación, fosforilación). Los aminoácidos L
se pueden transformar en D. Entre los aminoácidos derivados se encuentran la cistina
(dímero de cisteína), hidroxilisina e hidroxiprolina (son parte del colágeno).
PÉPTIDOS
Los péptidos se forman por la polimerización de los L- α – aminoácidos, mediante

enlaces covalentes denominados enlaces peptídicos. Los esqueletos peptídicos
constituyen la moldura para la estructura de las proteínas, siendo la secuencia de
aminoácidos en la cadena peptídica, la ESTRUCTURA PRIMARIA DE LAS
PROTEÍNAS, la cual está codificada genéticamente.
 Algunas hormonas y neurotransmisores son péptidos, por ejemplo, la insulina

 Existen antibióticos peptídicos, tales como la gramicidina (D-fenilalanina,
ornitina)
 También algunos antitumorales son de naturaleza peptídica, como la bleomicina
 Edulcorantes como el aspartame son péptidos, así como algunas vacunas,
agentes vasoactivos y antioxidantes
 El glutatión que interviene en el metabolismo de los xenobióticos es un péptido.
ESTRUCTURA Y NOMENCLATURA
ESTRUCTURA DEL ESQUELETO PEPTÍDICO

http://biomodel.uah.es/model1j/prot/pept-tripep.gif
El grupo amino del primer aminoácido de un péptido siempre se ubica hacia el extremo
izquierdo y el grupo carboxilo del último aminoácido se coloca en el extremo derecho
de la cadena peptídica.
RESIDUOS.- Los aminoácidos cuyos grupos carboxilos participan en el enlace

peptídico se llaman “residuos aminoacilos”. Su nombre cambia para adoptar la
terminación “ilo”.
5
CARRERA DE MEDICINA
NOMENCLATURA.- En el péptido, los aminoácidos acogen su nombre como

derivados del residuo aminoácido de la terminal carboxilo; el último aminoácido cuyo
grupo carboxilo no forma parte del enlace peptídico conserva su nombre original.
NOMENCLATURA DE LOS PÉPTIDOS

http://2.bp.blogspot.com/-x5n1-
KDPMaI/VX8VuhaLs9I/AAAAAAAAAWA/86AcKFHvE7Q/s1600/Presentaci%25C3%25B3n1.jpg
En la nomenclatura se puede usar sólo las tres primeras letras de las abreviaturas de los
aminoácidos:
Ser- Gly – Tyr- Ala – Leu
Cuando no se conocen los residuos aminoacilos en determinada posición del péptido, se

usan comas y se encierra entre paréntesis el segmento mencionado: Ej:
Glu – Lys- (Ala- Gly- Tir) – His- Ala
Como opción adicional, se puede usar la abreviatura de una letra para representar al
péptido, sin colocar líneas intermedias:
SGYAL
PROPIEDADES
Los péptidos son polielectrolitos. En el enlace peptídico se pierde una carga + y una
carga - , por lo cual carece de carga. Son los grupos terminales y cadenas laterales los
que le confieren las características de ser polielectrolitos a los péptidos. Por estar
constituidos por aminoácidos, también los péptidos dependen del pK y el pH para
adquirir cargas positivas y/o negativas.
6
CARRERA DE MEDICINA
En cuanto al enlace peptídico, además de no poseer carga, tiene un carácter parcial de

doble enlace. No existe rotación alrededor de C y N. Por lo cual los átomos C, N. H y O
son coplanares.
La secuencia de aminoácidos en la cadena peptídica, determina la ESTRUCTURA

PRIMARIA DE LAS PROTEÍNAS, la cual está codificada genéticamente.
CLASIFICACIÓN
Los péptidos, considerados polielectrolitos, se clasifican en:
Dipéptido: formado por dos aminoácidos.

Oligopéptido: formado por menos de 10 aminoácidos.
Polipéptido: formado por más de 10 aminoácidos. Ej: la insulina.
Las proteínas contienen más de 100 aminoácidos.
Referencias
Problemas:
1.- ¿Qué son los aminoácidos y cuál es su importancia biomédica y nutricional?

2.- ¿Qué son anfolitos?
3.- ¿Qué son zwitteriones y qué significa punto isoléctrico?
4.- ¿Cómo se estructuran los aminoácidos?
5.- Explique las propiedades de los aminoácidos
6.- ¿Cómo se clasifican los aminoácidos?
7.- ¿Cómo se forman un enlace peptídico? ¿Cómo se disuelve?
8.- ¿Cómo se estructuran los péptidos?
9.- ¿Cuáles son las funciones e importancia biomédica de los péptidos?
10.- Investigue el nombre y estructura de un péptido (máximo 4 aminoácidos)
11.- ¿Qué es y cuáles son las características de la estructura primaria de las proteínas?
12.- Describa las propiedades de los péptidos.
7
CARRERA DE MEDICINA
UNIDAD No.5
CARBOHIDRATOS Y LÍPIDOS
LÍPIDOS
Composición.- Los lípidos constituyen moléculas biológicas cuya estructura en general,

constituye ésteres de ácidos grasos con alcoholes. Los lípidos complejos pueden poseer
otros grupos adicionales.
CLASIFICACIÓN
Lípidos simples: Constituyen ésteres de ácidos grasos con diversos alcoholes. A su vez
se dividen en grasas (ésteres de ácidos grasos con glicerol, una grasa en estado líquido
es un aceite) y ceras (ésteres de ácidos grasos con alcoholes monohídricos de peso
molecular alto); los lípidos neutros o apolares son los que no presentan ninguna carga
ni una polaridad apreciable, tales como los acilgliceroles (glicéridos), ácidos grasos,
esteroles como el colesterol y ésteres de colesterilo, tocoferoles, carotenoides y ceras;
(http://biomodel.uah.es/model2/lip/clasif-polar.htm)
Los triglicéridos, los cuales son triacilgliceroles, son la grasa de almacenamiento del
tejido adiposo. Se componen de tres moléculas de ácidos grasos y una de glicerol. Al
catabolizarse se degradan en sus componentes y los ácidos grasos libres pueden dar
lugar a energía por medio de la vía de la β-oxidación de los ácidos grasos.
Lípidos complejos: Son ésteres de ácidos grasos, que contienen grupos adicionales al
alcohol y al ácido graso. Los más comunes son los fosfolípidos (contienen un residuo de
ácido fosfórico adicional, constituyentes estructurales de la membrana plasmástica);
glucolípidos o glucoesfingolípidos; otros lípidos complejos son los sulfolípidos, los
aminolípidos y lipoproteínas como la VLDL, LDL, IDL y HDL.
Los lípidos polares o anfipáticos, son los que poseen polaridad o incluso carga
eléctrica, tienen características hidrófilas e hidrófobas, como los fosfolípidos,
esfingolípidos.
Lípidos precursores y derivados: Incluyen los ácidos grasos, glicerol, esteroides,

esteroles, aldehídos grasos y cuerpos cetónicos, hidrocarburos, vitaminas liposolubles y
hormonas.
Los ácidos grasos pueden ser saturados o insaturados.
PROPIEDADES
Los lípidos, tienen la propiedad de ser insolubles en agua y solubles en solventes no

polares, como el éter, el benceno y el cloroformo.
1
CARRERA DE MEDICINA
FUNCIONES GENERALES
 Como fuente directa y eficiente de energía potencial, cuando se almacenan en
el tejido adiposo.
 Como aislantes térmicos en el tejido subcutáneo y alrededor de ciertos órganos.
 Como aislantes eléctricos en los nervios mielinizados, permitiendo la
trasmisión rápida de los impulsos eléctricos.
 Como estructurantes de la membrana plasmática
 Como medio de transporte en la sangre
IMPORTANCIA BIOMÉDICA DEL COLESTEROL
El colesterol es un producto propio de la fisiología animal, que cumple con importantes

funciones en el organismo. Es el precursor de las hormonas sexuales y esteroides,
ácidos biliares y vitamina D. Además forma parte las membranas plasmáticas.
El colesterol libre puede existir en los tejidos, además puede formar parte de las
lipoproteínas plasmáticas. Puede formar ésteres de colesterilo, al combinarse con ácidos
graos de cadena larga.
Las LDL (lipoproteínas de baja densidad) capturan el colesterol y los ésteres de

colesterilo en los tejidos y las HDL (lipoproteínas de alta densidad) transportan el
colesterol hacia el hígado para su expulsión definitiva como sales biliares. Las
apolipoproteínas son la parte proteica de las lipoproteínas. Pueden ser activadores
enzimáticos (ej, la apo C II o la apo A-I) o como sitios de unión con los receptores (apo
A-I, apo B-100, etc).
Los cálculos biliares en su mayoría están compuestos de colesterol. Los niveles

elevados de colesterol están relacionados con la génesis de aterosclerosis, causando
enfermedad coronaria, cerebrovascular y vascular periférica. Los niveles bajos de HDL
y elevados de LDL, predisponen a enfermedad coronaria e infarto de miocardio
(cuando existe un índice LDL/HDL elevado).
Valores normales (perfil lipídico):
HDL: > 40 mg/dl

LDL: < 100 mg/dl
VLDL: < 30 mg/dl
Colesterol: < 200 mg/dl
Triglicéridos: < 150 mg/dl
Apolipoproteína A-1: > 130 mg/dl
Apolipoproteína B: < 90 mg/dl
2
CARRERA DE MEDICINA
ENFERMEDADES PRODUCIDAS POR ALTERACIONES DE LÍPIDOS Y

CARBOHIDRATOS
Aparte de las ya mencionadas en la sección anterior, existen otras patologías

relacionadas con trastornos de carbohidratos y lípidos, como la obesidad, que es una de
las enfermedades más comunes en la sociedad occidental, causada por excesivo
almacenamiento de los excedentes de energía de la dieta.
La muerte por inanición ocurre cuando se han gastado todas las reservas energéticas
disponibles.
El marasmo constituye una forma de malnutrición que se acompaña por un

desequilibrio energético.
Las dislipedemias, hipercolesterolemia, hipertrigliceridemia y aterosclerosis son

alteraciones muy frecuentes de los lípidos.
Los ácidos grasos insaturados y poliinsaturados cumplen funciones primordiales en

nuestra alimentación y salud.
REFERENCIAS
PROBLEMAS
1. ¿Cuál es la clasificación de los lípidos?

2. ¿Qué son los lípidos anfipáticos?
3. ¿Cuáles son las propiedades de los lípidos?
4. Mencione las funciones generales de los lípidos.
5. Describa la importancia biomédica del colesterol.
6. ¿Qué enfermedades se relacionan con anomalías de los lípidos?
7. Tema de exposición: ¿Qué son los ácidos grasos saturados y ácidos grasos
insaturados? ¿Cuál es la importancia biomédica de los ácidos grasos
saturados y poliinsaturados?
8. Tema de exposición: Eicosanoides, ¿qué son y cuál es su función e
importancia biomédica?
3
CARRERA DE MEDICINA
UNIDAD No.4
ENZIMAS
CINÉTICA ENZIMÁTICA
La cinética enzimática comprende el estudio de la velocidad de las reacciones químicas

catalizadas por enzimas, es decir la velocidad de la actividad de la enzima. Se incluye el
análisis de varios factores que participan y regulan dichas reacciones. Existen leyes
generales de la catálisis que son aplicadas a las enzimas, pero debemos tomar en cuenta
una importante diferencia: las enzimas, por ser de naturaleza proteica, pueden
desnaturalizarse y perder su actividad catalítica por cambios de pH o temperaturas
extremas.
MEDIDA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
La actividad de la enzima se mide en relación a velocidad de la reacción que cataliza y

esta velocidad es proporcional a la cantidad de enzima presente. Además, la actividad
enzimática se calcula por el consumo del sustrato o sustratos y la aparición de los
productos. Existen factores como el pH del medio, que afectan a las enzimas; dichos
factores en ocasiones dependen del producto; por este motivo, en la cinética enzimática
se mide la reacción inicial. La unidad (U) más usada se define como la cantidad de
enzima que transforma un micromol de sustrato por minuto a 25ºC y en condiciones
óptimas (sin limitación del sustrato – condiciones saturantes del sustrato-, cofactores o
activadores, pH óptimo, etc). En las circunstancias descritas se mide la Vmáx (velocidad
máxima) de la reacción.
"Se define la unidad de actividad

enzimática (U) como la cantidad de enzima "Recientemente, el Sistema Internacional de
que cataliza la conversión de 1 µmol de unidades (SI) ha definido la unidad de
sustrato en un minuto. La actividad actividad enzimática como la cantidad de
específica es el número de unidades de enzima que transforma 1 mol de sustrato por
enzima por miligramo de proteína (U/mg segundo. Esta unidad se llama katal(kat)".
prot) o por mililitro de disolución (U/ml)."
MEDIDAS DE LA
ACTIVIDAD
ENZIMÁTICA
"Como 1 mol son 106 µmoles y 1 minuto son "Cuando se conoce el peso molecular del
60 segundos, resulta que 1 katal equivale a enzima puro y el número de centros activos por
molécula de enzima, las medidas de actividad
60 x 106U. Esta unidad es muy grande, de
enzimática permiten calcular el número de
forma que se utilizan frecuentemente los recambio del enzima, o sea, el número de
submúltiplos como el microkatal (µkat, 10- reacciones elementales que realiza el enzima
6 kat) o el nanokatal (nkat, 10-9 kat)".
por cada centro activo y por unidad de tiempo".
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#e
1
CARRERA DE MEDICINA
“La Vmax corresponde al valor máximo al que tiende la curva experimental, y la

KM corresponde a la concentración de sustrato a la cual la velocidad de la reacción es la
mitad de la Vmax”. (Curso de biomoléculas, Universidad del País Vasco, CSIC-UPV/EHU. Disponible
en http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#kv)
La velocidad máxima de reacción (Vmax) es la observada en condiciones óptimas de pH,

temperatura, presencia de cofactores y coenzimas y utilizando concentraciones saturantes de
sustrato. La velocidad se puede medir de acuerdo a la desaparición del sustrato o el
aparecimiento del producto. Otros aspectos a medir son la curva de avance de la reacción y la
velocidad inicial de la reacción (v0). http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#e
MODELO CINÉTICO DE MICHAELIS-MENTEN
Como se había indicado, en la cinética enzimática se mide la velocidad inicial v0 y la

concentración inicial del sustrato [S]0. De acuerdo a Michaelis y Menten, la relación
entre estos dos parámetros se explican en dos etapas: En la primera etapa se produce el
complejo enzima-sustrato y en la segunda, el complejo enzima-sustrato genera
la formación del producto, liberando la enzima (enzima libre), ya que esta no se
consume durante la reacción. (Curso de biomoléculas, Universidad del País Vasco, CSIC-
UPV/EHU. Disponible en http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#kv)
:
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/jpg/dosetapas.gif
El complejo enzima-sustrato actúa como intermediario, y se mantiene constante en

pequeñas concentraciones durante la reacción. (Curso de biomoléculas, Universidad del País
Vasco, CSIC-UPV/EHU. Disponible en http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#kv)
FACTORES QUE AFECTAN LA VELOCIDAD ENZIMÁTICA
- Efecto del tiempo sobre la actividad enzimática
La desaparición del sustrato por acción de la enzima se da en función lineal del tiempo,
hasta alcanzar un límite, que está condicionado por la naturaleza misma de la enzima y
la disponibilidad de sustrato.
- Efecto de la concentración de la enzima sobre la actividad enzimática
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CARRERA DE MEDICINA
Sin otras variables además de la concentración de la enzima, a más enzima mayor

actividad, en una relación proporcional. Esto se ve limitado por el gasto y la
desaparición del sustrato.
- Efecto de la temperatura sobre las reacciones enzimáticas
A más temperatura, aumenta la catálisis. Si la temperatura se eleva exageradamente

ocurre la desnaturalización térmica de las proteínas.
- Efecto del pH sobre las reacciones enzimáticas
Existe un pH óptimo para las reacciones catalizadas por enzimas. A mayor o menor pH
la actividad decrece. A veces las cifras óptimas para la actividad de una determinada
enzima no son las fisiológicas, como es el caso de la pepsina gástrica.
- Relaciones entre la enzima y el sustrato
En una reacción no catalizada por enzimas, la velocidad de la misma aumenta

proporcionalmente a la concentración de los sustratos o reaccionantes. Cuando las
enzimas catalizan una reacción, esta condición se cumple en un rango pequeño; al llegar
a una determinada concentración del sustrato, este ya no puede modificar o acelerar la
reacción, porque se forma el complejo enzima-sustrato, el cual limita la capacidad de la
enzima. Además la acumulación del producto también ejerce una acción de inhibición,
ya que disminuye la actividad de la enzima, sin importar la concentración existente del
sustrato.
- Efecto de los productos de la reacción
La presencia de los productos de la reacción disminuye la actividad enzimática. (Esto se

estudiarán en la sección referente a los inhibidores)
CINÈTICA ALOSTÉRICA
Con enzimas oligoméricas, constituidas por uno o más tipos de monómeros, es posible
la cooperatividad funcional y la cinética alostérica. Generalmente, este tipo de enzimas
tienen un papel clave en las vías metabólicas. Son enzimas que pueden ser reguladas por
moduladores positivos o negativos, que se unen a los sitios alostéricos de las moléculas
de las enzimas, los cuales son partes específicas de la cadena polipeptídica diferentes de
los sitios activos.
La inhibición por retroalimentación o retroalimentación negativa se da cuando el

mismo compuesto resultante de la reacción actúa como modulador negativo.
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CARRERA DE MEDICINA
TIPOS DE INHIBIDORES ENZIMÁTICOS
Acción de los inhibidores.- Las sustancias que impiden la acción de las enzimas se
conocen como inhibidores. Pueden ser específicos, como los productos de la reacción,
o inespecíficos, como los metales pesados (Zn2+, que es un agente desnaturalizante,
Pb2+, Ag+, -SH, etc).
Inhibición por competencia.- En este caso, la estructura del inhibidor es similar a la

del sustrato y compite por ubicare en el sitio activo, formando el complejo enzima-
inhibidor. Esto dificulta la formación del complejo enzima-sustrato y por ende
disminuye la actividad de la enzima.
En este tipo de inhibición, se debe tomar en cuenta los siguientes aspectos:
 La enzima no puede modificar al inhibidor

 El inhibidor no desnaturaliza a la enzima
 La inhibición puede ser revertida
 Cuando el inhibidor es el mismo producto de la reacción catalizada por la
enzima, éste constituye un inhibidor específico de la actividad enzimática
Inhibición por no competencia.- El inhibidor no es similar al sustrato, ni es el

producto de la reacción. Actúa en forma independiente, bloqueando los sitios activos y
desnaturalizando a la proteína. La inhibición por no competencia es irreversible. Estos
inhibidores puedes ser cationes o aniones que precipitan a las proteínas.
REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD DE LAS ENZIMAS
Importancia biomédica.- La vida depende del control y coordinación del metabolismo,

en respuesta a factores externos o internos. Este equilibrio se denomina homeostasis y
ésta a su vez está en relación con la regulación de la actividad enzimática.
Ciertos agentes patógenos externos pueden dar lugar a mutaciones genéticas, dando
lugar a enfermedades como el cáncer, diabetes, fibrosis quística, enfermedad de
Alzheimer. Las enzimas juegan un papel importante en la producción de la salud y la
enfermedad.
Algunos agentes patógenos externos pueden introducir enzimas que sobrepasan los
mecanismos de regulación normales o bloquean ciertos elementos del sistema
enzimático.
Regulación de la actividad catalítica.- El control activo de la capacidad catalítica se

realiza en base al “recambio enzimático”, proceso que incluye la síntesis y degradación
de las enzimas.
4
CARRERA DE MEDICINA
Regulación de la cantidad de enzima.- Como se había señalado, depende de la síntesis

(Ks) y la degradación (Kdeg).
Para lograr la regulación de estos mecanismos, se utilizan vías y grupos de enzimas

diferentes. Los inductores son los compuestos o moléculas encargadas de estimular la
síntesis de enzimas. Algunas enzimas constitutivas no requieren de inductores; existen
inductores que son los mismos sustratos; hay sustratos que no son inductores e
inductores que no son sustratos (estos últimos se denominan “inductores gratuitos”).
La represión por retroalimentación se da cuando los productos o catabolitos finales de

la reacción evitan la síntesis de la enzima.
La degradación depende de sustratos, coenzimas e iones metálicos que modifican la

conformación de la proteína; también participan en esta regulación, los mecanismos
alostéricos (moduladores o ligandos disociables)
REFERENCIAS
- Curso de biomoléculas, Universidad del País Vasco, CSIC-UPV/EHU. Disponible en
http://www.ehu.eus/biomoleculas/enzimas/enz3.htm#kv
PREGUNTAS
1. ¿Qué entiende usted por cinética enzimática?

2. ¿Cómo se mide la actividad enzimática?
3. ¿Què es la velocidad máxima de reacción (Vmax)?
4. ¿Cuáles son las diferencias entre las reacciones catalizadas por enzimas y las no
catalizadas por enzimas?
5. Explique el modelo cinético de Michaelis-Menten
6. ¿Cuáles son los factores que afectan o modifican la actividad enzimática?
Señalar cuáles son los limitantes en cada caso.
7. ¿En qué consiste la regulación alostérica de las enzimas?
8. ¿Cuáles son las diferencias entre la inhibición por competencia y por no
competencia?
9. ¿Qué papel juega el recambio enzimático en la regulación de la actividad
enzimática y la homeostasis?
10. Tema de exposición: ¿Qué agentes externos modifican la actividad de las
enzimas? ¿Cuáles son las consecuencias sobre el estado de salud o enfermedad?
Anote ejemplos y explique.
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CARRERA DE MEDICINA
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CARRERA DE MEDICINA
UNIDAD No.4
ENZIMAS
Las enzimas son moléculas proteicas que tienen funciones de catalizadores biológicos,
que aceleran la velocidad de una reacción sin consumirse durante la misma. Hacen
posible la vida tal como la conocemos. (Laguna).
Todos los procesos biológicos, tales como la fotosíntesis, excitación, irritabilidad,

división celular, nutrición, metabolismo, interno, vida de relación, locomoción,
reproducción, etc. son catalizados por enzimas.
PROPIEDADES GENERALES DE LAS ENZIMAS (Laguna).-
 Todas las reacciones químicas de las células son catalizadas por enzimas.
 Existen varios miles de enzimas, para varios miles de reacciones químicas.
 Las enzimas se encargan de actividades vitales: síntesis, degradación, oxidación.
 Las enzimas son específicas, sólo catalizan un tipo de reacción o una reacción
determinada (actúan sobre sustancias que tienen una configuración precisa, Ej: C
α con orientación L, no actúa sobre la estructura D, son estereoespecíficas.
 La actividad de las enzimas puede ser regulada de acuerdo a las necesidades
biológicas.
 Las enzimas aumentan millones de veces la velocidad de la reacción, siempre
que estas reacciones puedan darse espontáneamente, es decir que sean
termodinámicamente posibles.
 Las enzimas no desvían la reacción, sólo acortan el tiempo de reacción.
 Disminuyen la energía de activación necesaria para determinada reacción
química.
 Durante las reacciones químicas catalizadas por enzimas se desprende energía.
 Se diferencian de los catalizadores químicos en que las enzimas actúan en
condiciones muy estables, a temperaturas por debajo de 70 grados C, a un pH
alrededor de 7 y a una presión de una atmósfera.
NOMENCLATURA
El nombre sistemático de una enzima corresponde al nombre del o los sustratos que
intervienen en la reacción química que cataliza, seguido del nombre de dicha reacción y
se añade el sufijo “asa”. Ejemplo: fosfotransferasa, aminotransferasa, descarboxilasas,
esterasas, lipasas. Entre paréntesis puede ir la información adicional que sea necesaria.
De acuerdo al “sistema de nomenclatura de la Unión Internacional de Bioquímica” a

cada enzima se le da un número formado por cuatro dígitos y separados por puntos.
Estos números van precedidos por las letras EC.
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CARRERA DE MEDICINA
EJEMPLO DE NOMENCLATURA DE UNA ENZIMA:
E.C. 2.7.1.1. D hexosa 6-fosfotransferasa (Nombre común: hexocinasa)
E.C. •Clasificación de enzimas
2. •Tipo de reacción (Ej. transferasa)
7. •Subclase (Ej. fosfotransferasa)
1. •Sub-subclase (el tipo de grupo qu recibe el grupo transferido)
1. •Enzima específica
CLASIFICACIÓN.- Existen seis clases principales de enzimas (Laguna):
1. Oxidorreductas: Catalizan la transferencia de electrones o hidrógenos, en

reacciones de oxidorreducción o redox. Ej: Deshidrogenasas, reductasas,
oxidasas, peroxidasas, hidroxilasas y oxigenasas.
2. Transferasas: Catalizan la transferencia de grupos que contienen carbono,
nitrógeno, fosfato o azufre. Ej: aciltransferasas, fosfotransferasas,
glicotransferasas, fosforribosiltransferasas, pirofosfotransferasas y
metiltransferasas.
3. Hidrolasas: Catalizan la ruptura de un determinado enlace introduciendo una
molécula de agua. Ej: esterasas, amidasas, peptidasas, fosfatasas y glucosidasas.
4. Liasas: Catalizan la ruptura de enlaces de Carbono con carbono, oxígeno,
nitrógeno o azufre, para formar un doble enlace generalmente. Ej. Aldolasas,
descarboxilasas y desaminasas.
5. Isomerasas: Catalizan la interconversión de isómeros ópticos o de posición. Ej.
Isomerasas, racemasas, epimerasas y mutasas.
6. Ligasas: Catalizan la formación de un nuevo enlace como C-O, C-S y C-N;
requiere la utilización de la energía de la hidrólisis del ATP u otro donador de
energía. Ej: sintetasas, carboxilasas, etc.
EL SISTEMA ENZIMÁTICO.- El sistema enzimático comprende las sustancias que

participan en la reacción que es catalizada por enzimas, generalmente en un medio
acuoso.
Sustrato (s): Constituyen la molécula o moléculas sobre las cuales actúa la enzima. El
número máximo de sustratos para una determinada enzima es de 3. La transformación
2
CARRERA DE MEDICINA
del sustrato o sustratos está condicionada por la acción de la enzima. El sustrato se

consume durante la reacción enzimática.
Producto: Es la molécula resultante de la acción de la enzima sobre el o los sustratos.

Puede haber varios productos que resulten de una sola reacción y una sola enzima.
Holoenzima: Resulta de la unión de la apoenzima y la coenzima
Apoenzima: Es de naturaleza proteica, peso molecular elevado, no dializable y

termolábil. Es la enzima propiamente dicha.
Coenzima: Es el componente del sistema enzimático que tiene peso molecular bajo,
dializable, no proteica. Está unida débilmente a la apoenzima, pudiendo separarse
fácilmente de ella. Ejemplo: NAD+ (nicotinamida adenin dinucleótido), NADP+
(nicotinamida adenin dinucleótido fosfato), FMN (mononucleótido de riboflavina),
FAD (dinucleótido de flavina y adenina), CoA (Coenzima A), etc.
Grupo prostético: De características similares a la coenzima, pero está ligado muy

íntimamente a la apoenzima.
Los grupos prostéticos y las coenzimas cumplen un papel de gran relevancia en la

reacción enzimática, ya que ceden y reciben de manera alternada parte de los productos
que resultan de la misma.
Los grupos prostéticos y las coenzimas se diferencian de los sustratos en que no se

consumen durante la reacación.
Cosustrato: Son similares a las coenzimas, de las cuales se diferencian en que sí se

consumen durante la actividad enzimática, además no posee una vitamina en su
estructura. Se requieren en grandes cantidades. Son el ATP (adenosín trifosfato), UDPG
(uridín difosfato de glucosa), y otros. Los cosustratos necesitan la captación de energía
para recuperar los grupos perdidos en la reacción.
Proenzima (zimógeno): Son los precursores de las enzimas, que carecen de actividad
catalítica. Para activarse deben eliminar un péptido de su molécula. Ej: el pepsinógeno
gástrico, precursor de la pepsina.
Isoenzima: Formas moleculares de las enzimas, generadas en diferentes tejidos y que

catalizan una misma reacción. Están formadas por aminoácidos diferentes, tienen
propiedades físicas diferentes y velocidades de reacción diferentes.
Ej. Deshidrogenasa láctica (H-M).
Activadores: Los activadores habitualmente son iones como Mg2+, Mn2+, Ca2+, K+,
Na+). Aceleran la actividad de la enzima y la velocidad de la reacción y a veces son
indispensables para iniciarla. Para actuar en la reacción, generalmente se unen a los
sustratos o la coenzima, pero también se pueden unir a la apoenzima.
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CARRERA DE MEDICINA
Inhibidores: Disminuyen la velocidad de la reacción, uniéndose en sitios específicos de

la enzima.
Moduladores: Actúan sobre las proteínas oligoméricas o multiméricas, con

características de cooperatividad funcional. Pueden ser positivos si estimulan la
reacción o negativos si la detienene.
Algunos sistemas enzimáticos son muy simples (apoenzima + sustrato + producto).

Otros son muy complejos (apoenzima + coenzima + cosustrato + activadores + sustratos
+ productos).
ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.-
Especificidad enzimática: La mayoría de las enzimas tienen un alto grado de

especificidad sobre el sustrato y el tipo y subclase de reacción catalizada. Pueden
diferenciar isómeros L-D o cis-trans. Algunas enzimas hidrolíticas son menos
específicas, porque reconocen el tipo de enlace. Otras actúan con una coenzima
específica. Otras generan productos específicos. Ej: LDH, enzima que actúa sobre el
piruvato y produce D-lactato (no L-lactato).
Las denominadas enzimas promiscuas, son aquellas que producen metabolitos

secundarios al actuar sobre varios sustratos.
Centro o sitio activo: Es el lugar donde el sustrato se liga a la enzima (de éste
dependerá la especificidad). Desde el punto de vista estructural, una parte del centro
activo es la cadena polipeptídica y la otra es el grupo prostético o la coenzima. Los
sitios activos de las enzimas son grupos de varios aminoácidos, de 2nm, a veces
distantes, por lo cual es necesario el arreglo tridimensional de la molécula de la enzima.
Complejo enzima-sustrato.- Corresponde a la unión de la enzima con el sustrato.
Sitio alostérico: Son los lugares sobre las cuales actúan los moduladores (1 ó más).
Provocan un cambio en la conformación estructural de la enzima que afecta el sitio
activo, influyendo en la velocidad de la actividad de la enzima.
Cambios conformacionales de las enzimas: “La enzima es un molde tridimensional en

negativo de los sustratos o reaccionantes que son un molde positivo” (Laguna), como el
modelo de “la llave y la cerradura”. Al unirse la enzima con el sustrato, el arreglo
tridimensional de la enzima se modifica, causando un cambio en la conformación de la
molécula. “Estos movimientos dinámicos de la enzima pueden abarcar desde residuos
individuales de aminoácidos hasta un dominio proteico entero. Ocurren en diferentes
escalas se tiempo (desde femtosegundos [milbillonésima parte de un segundo, 1fs= 1x 10 -15 s]
hasta segundos)” (Laguna).
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CARRERA DE MEDICINA
Daniel Koshland ha modificado el modelo de “la llave y la cerradura”, tomando en cuenta el

cambio estructural que se produce en las enzimas; este modelo se denomina “encaje inducido”.
(Laguna).
Estereoespecificidad: Adhesión geométrica del sitio activo de la enzima con los sustratos. La
unión solo se puede dar en una posición. Además, a parte de la estructura o forma, también
influyen en la especificidad la carga eléctrica y las propiedades hidrofílicas o hidrofóbicas de los
aminoácidos que conforman la enzima.
IMPORTANCIA BIOMÉDICA DE LAS ENZIMAS.- El estado de salud depende de que todas

las reacciones y funciones se den de manera ordenada, lo que permite conservar la homeostasis.
En ciertas enfermedades, como ejemplo, la cirrosis hepática, determinadas enzimas están
alteradas, afectando su actividad; lo que ocasiona una falla en la síntesis de la urea, lo que trae
como consecuencia la acumulación de amoniaco tóxico y el coma hepático.
Cualquier alteración en la función de una enzima puede dar lugar a una enfermedad genética o a
un error del metabolismo. Aunque existan miles de enzimas en el organismo, la falla de una de
ellas puede dar lugar a una patología letal.
ANÁLISIS DE ENZIMAS PARA EL DIAGNÓSTICO DE ENFERMEDADES:

ENZIMOLOGÍA CLÍNICA
Existen enzimas en el plasma sanguíneo, algunas de ellas son enzimas séricas funcionales,
mientras otras son enzimas séricas no funcionales, las cuales pasan al suero porque existe
destrucción celular. Si la destrucción de las células aumenta más de lo normal por causas
patológicas o traumáticas, los valores de las enzimas no funcionales en el suero aumentan. Esto
permite la detección de enfermedades y ha dado lugar a la enzimología clínica.
ENZIMA SÉRICA UTILIZACIÓN VALORES

DIAGNÓSTICA SÉRICOS
PRINCIPAL NORMALES
Aminotransferasas Hepatitis SGOT:
 Aspartato aminotransferasa o transaminasa 5-40 U/L
glutámico oxalacética (AST o SGOT)
 Alanina aminotransferasa o transaminasa
glutámico pirúvica (ALT O SGPT)
SGPT:
7-56 U/L
Amilasa Pancreatitis aguda < 53 U/L
Lipasa Pancreatitis aguda o Adultos: 13 - 60 U/l
crónica (37º C)
Creatina cinasa (CC) Trastornos CK TOTAL:
(CPK) (CK) musculares e infarto Mujeres: 39 - 238
de miocardio U/L (0,66 - 4,0
µkat/L)
Varones: 51 - 294
U/L (0,87 - 5,0
µkat/L)
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CARRERA DE MEDICINA
CK –MB: 10-50
UI/L a 30ºC
Deshidrogenasa láctica (isozimas) (LDH) Infarto de miocardio 115 - 221
 La LDH1 del corazón, músculos, y hematíes Anemia hemolítica U/L (0,51 - 0,73
 La LDH2 del sistema retículo endotelial y ukat/L)
leucocitos
 La LDH3 de los pulmones
 La LDH4 de los riñones, placenta y páncreas.
 La LDH5 del hígado y músculo
(https://www.tuotromedico.com/temas/isoenzimas_ldh.htm)
γ-glutamil transpeptidasa Varias enfermedades 9 - 58 U/L (0,15 -
(γ-glutamil-transferasa, γ-GT, GGT, GGTP) hepáticas 0,99 µkat/L)
Fosfatasa ácida prostática Carcinoma de Total: 0 - 5,5 U/L

próstata (0,90 nkat/L)
soft-PACP:
0 – 3,5 UI/L
Fosfatasa alcalina Varios trastornos 33 - 96 U/L (0,56
óseos, enfermedades - 1,63 kat/L)
hepáticas obstructivas
REFERENCIAS:
1. Bioquímica de Laguna.
2. Bioquímica de Harper.
3. www.wiener-lab.com.ar
4. www.esgentside.com
5. chemocare.com
6. labtestsonline.es
7. www.red-gdl.com
8. www.hepato.com
9. www.google.com.ec
10. www.geosalud.com
11. http://www.valoresnormales.com/
12. https://www.tuotromedico.com/temas/isoenzimas_ldh.htm
13. http://www.labinlab.com/pruebas-de-laboratorio/fosfatasa-acida-fraccion-prostatica
PREGUNTAS:
1. ¿Qué son las enzimas y cuáles son las propiedades generales de las enzimas?
2. ¿En qué consiste la nomenclatura sistemática de las enzimas?
3. ¿Cómo se clasifican actualmente las enzimas?
4. ¿Qué es el sistema enzimático?
5. ¿Qué papel desempeñan cada uno de los componentes del sistema enzimático?
6. ¿Cuál es la importancia de las vitaminas en la actividad enzimática?
7. ¿En qué se diferencian las coenzimas, grupos prostéticos y cosustratos?
8. ¿Qué significado tiene la estereoespecificidad?
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CARRERA DE MEDICINA
9. ¿Qué son el centro activo, el sitio alostérico y el complejo enzima-sustrato de las

enzimas?
10. ¿Por qué se dan cambios conformacionales en las enzimas?
11. ¿Cómo se relacionan los modelos de “la llave y la cerradura” y “el encaje inducido” con
la estereoespecificidad de la enzima?
12. ¿Cómo actúan las enzimas en el estado de salud o enfermedad? Explique la importancia
biomédica de las enzimas?
13. ¿Qué tipo de moléculas se miden y cuál es la utilidad de la enzimología clínica?
14. ¿Cuál es la utilización diagnóstica principal de las enzimas séricas?
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CARRERA DE MEDICINA
UNIDAD No.5
CARBOHIDRATOS Y LÍPIDOS
CARBOHIDRATOS
Los carbohidratos son biomoléculas cuya fórmula empírica es Cn (H2O)n. En algunos
casos poseen N y S. Se encuentran en todos los seres vivientes. Los animales obtienen
los carbohidratos de los vegetales, los cuales pueden sintetizar glucosa y los almacenan
como almidón o forman celulosa. Los hidratos de carbono están compuestos de C, H, O
y en algunos casos contienen N y S.
CLASIFICACIÓN DE LOS CARBOHIDRATOS
Monosacáridos: Son los precursores de los carbohidratos, por tal motivo no pueden
hidrolizarse en carbohidratos más simples. De acuerdo al número de carbonos se
dividen en:
 Triosas: glicerosa y dihidroxiacetona.

 Tetrosas: eritrosa y eritrulosa.
 Pentosas: D-ribosa (elementos estructurales del DNA y RNA y de los
cosustratos y coenzimas, por ejemplo: ATP, NAD, NADP, flavoproteínas.
Fosfatos de ribosa); D-ribulosa (intermediario en la vía de los fosfatos de
pentosa); D-arabinosa y D-xilosa (constituyentes de las glucoproteínas); también
tienen importancia biológica la D-lixosa (lixoflavina del músculo cardiaco
humano) y L-xilulosa (intermediario en la vía del ácido urónico).
 Hexosas: D-glucosa (carbohidrato o azúcar del cuerpo), D-fructosa (se puede
transformar en glucosa en el hígado), D-galactosa (se puede transformar en
glucosa en el hígado, componente de la leche, sintentizada por las glándulas
mamarias y es constituyente de glucolípidos y glucoproteínas).
Además, si poseen el grupo aldehído se denominan aldosas y si poseen el grupo cetona

cetosas. Los ácidos siálicos forman parte de las glucoproteínas y los gangliósidos
Disacáridos: Los disacáridos se hidrolizan en dos moléculas de monosacáridos.
 Maltosa: Al hidrolizarse forma dos moléculas de glucosa.

 Sucrosa o sacarosa: Se dividen en una molécula de glucosa y una de fructosa.
 Lactosa: Se compone de una molécula de galactosa y una de glucosa.
Oligosacáridos: Compuestos por 2 a 10 monosacáridos. Ej: maltotriosa.
Polisacáridos: Se hidrolizan en más de 10 moléculas de monosacáridos. Ejemplos: los

almidones (polisacárido de origen vegetal), maltodextrinas, glucógeno (carbohidrato de
reserva del hígado), celulosa (de origen vegetal).
1
CARRERA DE MEDICINA
VARIANTES ISOMÉRICAS DE LOS CARBOHIDRATOS
ESTEREREOISÓMEROS
Isomerismo D y L: Depende de la posción de H y OH del carbono 5 de la glucosa. Es

el isomerismo óptico, es decir la rotación de la luz a la derecha (dextrorrotación) o
hacia la izquierda (levorrotación).
Anómeros α y β: Depende del H y OH en el C1. Si el grupo OH está abajo será α. El
C1 se denomina carbono anomérico.
Epímeros: Ocurren por variaciones de los H y OH en los carbonos 2,3 y 4.
Isomerismo aldosa – cetosa: Se basa en el carbono 1 (grupo aldehído potencial) y

carbono 2 (ceto potencial).
GLUCÓSIDOS
Los glucósidos se forman por la condensación entre los grupos hidroxilo del carbono
anomérico y otro compuesto de diferente naturaleza, monosacárido o no. Este enlace se
denomina glucosídico.
Cuando el segundo grupo es una amida, se dan los enlaces N-glucosídico, por ejemplo
entre adenina y ribosa. La unión entre una amida y un carbohidrato origina los
aminoazúcares (Ej: hexosaminas), componentes de las glucoproteínas, gangliósidos,
glucosaminoglucanos. La eritromicina es un antibiótico que posee aminoazúcares.
Los nucleósidos, nucleótidos y ATP se forman por la unión entre las bases nitrogenadas
y la ribosa.
FUNCIONES GENERALES DE LOS CARBOHIDRATOS
 Como proveedores de energía: La glucosa es el carbohidrato más abundante y

constituye el combustible de primera mano para todas las actividades de la
célula.
 Como reserva: Los carbohidratos actúan como una importante reserva
energética. En los vegetales los carbohidratos de reserva son los almidones y en
los animales es el glucógeno. Cuando las necesidades de energía en el
organismo lo determinen, los almidones y glucógeno pueden convertirse en
glucosa para ser utilizada por las células. La sacarosa también constituye un
carbohidrato de reserva para las plantas, que es un alimento importante para los
humanos.
 Estructural: La celulosa es un carbohidrato de funciones estructurales que
confiere a los vegetales su característica leñosa y fibrosa. En las bacterias los
carbohidratos integran los peptidoglucanos. En los animales, la quitina y el
ácido hialurónico son componentes del tejido de sostén.
2
CARRERA DE MEDICINA
 Como precursores de lípidos, proteínas, ácido ascórbico e inositol.
IMPORTANCIA BIOMÉDICA DE LA GLUCOSA Y CARBOHIDRATOS
La glucosa es el carbohidrato de mayor importancia desde el punto de vista fisiológico y

biomédico. Otros carbohidratos se convierten en glucosa en el hígado y ésta es el azúcar
que se encuentra como tal en la sangre. A partir de la glucosa se forman otros
carbohidratos como el glucógeno de almacenamiento, la ribosa para la síntesis de ácidos
nucleicos, galactosa para la leche, lípidos complejos, glucoproteínas y proteoglucanos.
Existen diversas enfermedades relacionadas con alteraciones de los carbohidratos o su

metabolismo, tales como la enfermedad por almacenamiento de glucógeno, intolerancia
a la lactosa, intolerancia a la fructosa, intolerancia a la sacarosa, galactosemia, diabetes
mellitus, etc).
POLISACÁRIDOS DE ORIGEN ANIMAL Y VEGETAL
Las funciones de los polisacáridos son de almacenamiento y estructurales.
Almidón.- El almidón tiene funciones de almacenamiento en los vegetales. Produce

glucosa al degradarse, como glucano o glucosano (es decir polisacáridos que están
formados por D-glucosa). Se lo pueden encontrar en cereales, papas, legumbres y otros
vegetales. Contiene amilopectina en un 80-85% y amilosa en un 15-20%.
Glucógeno.- Es la molécula de almacenamiento de origen animal. Su estructura

consiste en la unión de muchas cadenas ramificadas formadas por glucosa.
Inulina.- Es fructosano porque se puede degradar a fructosa. Es de origen vegetal y se

encuentra en los tubérculos. Se ha utilizado en estudios de filtración glomerular.
Dextrinas.- Provienen de la degradación del almidón.
Celulosa.- Es el principal polisacárido estructurante de los vegetales. El ser humano no

tiene la capacidad de hidrolizar la celulosa, por lo cual tiene mucha importancia
digestiva al proporcionar volumen como fibra alimenticia. Los rumiantes poseen
microorganismos que pueden atacar a la celulosa. En forma limitada, esto puede ocurrir
también en el colon humano por la presencia de bacterias.
Quitina.-. Constituye el exoesqueleto de crustáceos e insectos.
Glucosaminoglucanos (mucopolisacáridos).- Contienen ácido urónico y

aminoazúcares. Cuando se unen a una molécula de proteína se denominan
proteoglucanos, los mismos que tienen funciones estructurales en (huesos, tejido
conectivo). Algunos ejemplos son el ácido hialurónico, sulfato de condroitina. Otro
ejemplo de glucosaminoglucano es la heparina.
3
CARRERA DE MEDICINA
Glucoproteínas (mucoproteínas).- Conforman las cubiertas celulares o glucocálix.
REFERENCIAS
PREGUNTAS
1. ¿Cómo se clasifican los carbohidratos?

2. ¿Cuáles son las funciones generales de los carbohidratos?
3. ¿Cómo se estructuran los carbohidratos?
4. ¿Cuál es la importancia biomédica y fisiológica de la glucosa?
5. Describa las alternativas de isomerización de la glucosa.
6. ¿Qué es el enlace glucosídico?
7. ¿Qué son los aminoazúcares y cuál es su importancia?
8. Describa los polisacáridos de origen animal y vegetal.
9. Temas de exposición: ¿Qué enfermedades se relacionan con anomalías de los
carbohidratos y su metabolismo? (Enfermedades por depósito de glucógeno, intolerancia a la
lactosa, galactosemia, intolerancia a la fructosa) Describa una de ellas.

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UNIVERSIDAD NACIONAL DE CHIMBORAZO

UNIDAD I. BIOQUÍMICA Y MEDICINA

“En concreto, el objetivo fundamental de la Bioquímica consiste actualmente en estudiar la

1) ¿Qué es la Bioquímica y cuál es su objetivo?

UNIDAD I. BIOQUÍMICA Y MEDICINA

COMPOSICIÓN BIOQUÍMICA Y ORGANIZACIÓN

COMPOSICIÓN GENERAL DE LA CÉLULA EUCARIÓTICA

La célula está constituida de componentes orgánicos e inorgánicos.

Componentes inorgánicos.- Son el agua (75-85%) y otros materiales inorgánicos en

Las macromoléculas están formadas por unidades repetidas denominadas monómeros,

Polisacáridos: Constituidos por monómeros llamados monosacáridos. Ej: el almidón,

Proteínas: Son polímeros formados por aminoácidos. La asociación en diferentes

ENLACES O UNIONES COVALENTES

ENLACES O UNIONES NO COVALENTES O DÉBILES

Uniones iónicas o electrostáticas.- Ocurren por atracción entre grupos ionizados de

Puentes de hidrógeno.- Un protón H+ es compartido entre dos átomos próximos, por

Interacciones hidrófobas.- Estabilizan la estructura terciaria de las proteínas

Constituyen la estructura terciaria compacta, en tres dimensiones, estabilizada por las

La organización de las macromoléculas y biomoléculas se da en tres niveles diferentes:

NIVELES DE ORGANIZACIÓN SUPRAMOLECULAR

•CILIOS EXTRACELULAR •COLÁGENO •TEJIDOS

Las estructuras que resultan de la organización molecular pueden ser unidimensionales,

La organización supramolecular se da gracias a un proceso conocido como

En la biología ocurre la autoagregación dirigida, que es un fenómeno que permite la

Membrana plasmática (interacción de Virus (formados por ácidos nucleicos -

Colágeno (formado por unidades de Glucógeno (cadenas de unidades de

1) Describa la composición general de la célula eucariótica

Nucleótidos y nucleósidos: Los nucleótidos son derivados de las bases púricas y

Bases nitrogenadas púricas y pirimídicas: Son moléculas heterocíclicas, planas.

Las purinas son: adenina y guanina.

La timina sólo participa en el DNA, el uracilo se encuentra en el RNA.

Los nucleósidos se forman mediante la unión de una purina o pirimidina + un azúcar

BASE NUCLEÓSIDO NUCLEÓTIDO

El ATP es la adenosina trifosfato

FUNCIONES DE LAS BASES NITROGENADAS

 Funciones de transferencia de fosfatos

FUNCIONES DE LOS NUCLEÓTIDOS

Los polinucleótidos y dinucleótidos tienen estructura primaria, es decir una secuencia

USOS CLÍNICOS DE LAS BASES NITROGENADAS

 Se emplean análogos de purina y pirimidina sintetizados químicamente, en la

ESTRUCTURA DEL ÁCIDO DESOXIRRIBONUCLEICO (DNA)

El modelo de cadena de doble hélice de Watson y Crick, se refiere a dos cadenas de

 Adenina con Timina (A = T)

La unión entre las bases nitrogenadas de cadenas opuestas se estabiliza mediante 2

Cada giro de la molécula helicoidal, mide 3,4 nm y ocurren cada 10 nucleótidos

GENERALIDADES SOBRE LA REPLICACIÒN DEL DNA

Es la duplicación de la información genética en las moléculas hijas de DNA, lo que

Cada hebra de la molécula madre se separa de su complemento durante la replicación,

Las enzimas involucradas en el duplicación del DNA son ADN polimerasa,

CONCEPTOS GENERALES SOBRE LA CROMATINA NUCLEAR

En las células eucariotas el DNA se organiza formando la cromatina nuclear. La

La cromatina activa se llama heterocromatina. La eucromatina es la cromatina

En la metafase, el DNA se organiza en cromosomas, con dos cromátides hermanas

GENERALIDADES DE LA TRANSCRIPCIÓN DE LA INFORMACIÓN

La transcripción es el traspaso de la información del DNA en el RNA, para la síntesis de

DIFERENCIAS ESTRUCTURALES ENTRE EL DNA Y EL RNA

Otra diferencia es la labilidad alcalina del RNA, lo que es de gran importancia

CONCEPTOS GENERALES SOBRE LA SÍNTESIS DE PROTEÍNAS