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PROTEÍNAS

Manuela Ariza Rodríguez

Residente de ortodoncia

Universidad Cooperativa De Colombia , sede Medellín

Dra. Sandra Milena Guauque Olarte

Biología Celular Y Molecular

Medellín, Antioquia

Marzo 2021

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TABLA DE CONTENIDO

Introducción………………………………………………………………………………………………………………………………… 3

Proteínas: teoría general ……………………………………………………………………………………………………………… 4

Clasificación de las proteínas según su conformación en el espacio……………………………………………… 4

Clasificación según su morfología y solubilidad…………………………………………………………………………….. 5

Clasificación jerárquica ……………………………………………………………………………………………………….……..... 6

Propiedades de las proteínas………………………………………………………………………………………….…………….. 6

Chaperonas y chaperoninas ………………………………………………………………………………………………….……… 7

Transcripción y traducción de las proteínas …………………………………………………………………………………. 7

Purificación de las proteínas ………………………………………………………………………………………………………… 8

Conclusiones ……………………………………………………………………………………………………………………………….. 9

Bibliografía ………………………………………………………………………………………………………………………………… 10

2
INTRODUCCIÓN

En este trabajo hablaremos sobre proteínas, composición, clasificación, sus propiedades,


transcripción y traducción. Sabemos que las proteínas son macromoléculas que se encargan de
llevar a cabo procesos celulares importantes y estructuralmente forma parte de todos los
organismos.

Es de vital importancia empezar el curso de biología molecular entendiendo su conformación y


funcionamiento, ya que son base fundamental de todos los temas que se tratarán en el curso; por
lo cual se hará una compilación del tema, tratando así de dejar claro las características y funciones
básicas de la misma.

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PROTEÍNAS

Las proteínas son macromoléculas que llevan a cabo prácticamente todos los procesos en la célula,
haciendo que las cosas sucedan. Realizan funciones metabólicas, enzimáticas, reguladoras,
soporte mecánico y estructural a la célula, hormonas, factores de crecimiento, receptores de
membrana y transportadoras; también determinan la función de cada célula, sirven para realizar
movimientos, coagulación, anticuerpo y toxinas.

Formadas básicamente por carbono, hidrogeno, oxígeno y nitrógeno; pueden contener otros
elementos como azufre, fosforo, hierro y magnesio. En su fórmula química se encuentra:

 Carbono alfa
 Arriba un hidrogeno
 grupo amino (NH2)
 grupo carboxilo (COOH)
 R de radical o residuo que es la parte donde varían los aminoácido y el que da las
propiedades de la proteína
 La unión del grupo carboxilo con el grupo amino crea el grupo amida
 Si R es soluble en agua, el aminoácido es hidrofílico, si es insoluble en agua es hidrofóbico
 Existen cientos de radicales, pero solo 20 son los que conforman a las proteínas

Pueden considerarse polímeros de moléculas pequeñas que reciben el nombre de aminoácidos y


serian por tanto sus unidades monoméricas. Los aminoácidos están unidos mediante enlaces
peptídicos. La unión de un bajo número de aminoácidos da lugar a un péptido; si el número de
aminoácidos que forma la molécula no es mayor a 10, se le llama oligopéptido.

 De 10-100aa se llama polipéptidos y de 100 en adelante proteínas


 La cadena polipeptídica promedio esta constituida en promedio por 350 a 450aa

El enlace péptido es un enlace covalente que se establece entre el grupo carboxilo de un


aminoácido y el grupo amino del siguiente, dando lugar al desprendimiento de una molécula de
agua por reacción de condensación; estos dos "residuos" de aminoácido forman un dipéptido, si se
une un tercer aminoácido se forma un tripéptido y así, sucesivamente, hasta formar
un polipéptido. Esta reacción tiene lugar de manera natural dentro de las células, en
los ribosomas. Si hay translocación de los aminoácidos ya la proteína cambia totalmente su
función.

CLASIFICACIÓN DE LAS PROTEINAS SEGÚN SU CONFORMACIÓN EN EL ESPACIO

1. PRIMARIA: Es la secuencia de aminoácido recién biosintetisada por el ribosoma que nos


indica que aminoácido componen la cadena polipeptídica y el orden en que estos se
encuentran. La función de la proteína depende de su secuencia y de la forma que esta
adopte. El peso molecular depende del número de aminoácidos que la conformen y se da
en Daltons.

2. SECUNDARIA: Es la disposición de la secuencia de aminoácido en el espacio, los


aminoácidos a medida que van siendo enlazados durante la síntesis de proteínas y gracias

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a la capacidad de giro de sus enlaces y formación de puentes de hidrogeno, adquieren una
disposición espacial estable.

Esta estructura se forma al enrollarse helicoidalmente sobre sí misma la estructura


primaria; esto se debe a la formación de enlaces de hidrogeno entre el carboxilo de un
aminoácido y cuarto amino del aminoácido que le sigue. Existen dos tipos de estructura
secundaria:

 Alfa hélice: forma en espiral cilíndrica y torcida. La columna vertebral central se


encuentra al interior de la hélice y las cadenas laterales se proyectan hacia afuera
 Beta lamina: varios segmentos del polipéptido que se ubican uno al lado del otro, cada
segmento del polipéptido en una lámina adopta una conformación plegada, poseen
filamentos que pueden correr en dirección a la cadena central u opuestos a ella. Su
característica principal es que aguanta la tracción como la seda que vimos
anteriormente

3. TERCIARIA: la estructura terciaria informa sobre la disposición de la estructura


secundaria de un polipéptido al plegarse sobre si misma originando una conformación
globular.

Esta conformación globular facilita la solubilidad en agua y así poder realizar las funciones
de transporte, enzimáticas, neuronales. Esta conformación globular se mantiene estable
gracias a enlaces entre los radicales R de los aa.

Aparecen varios tipos de enlaces:

 Puentes disulfuro (metionina y cisteína)


 Puentes de hidrogeno
 Puentes eléctricos
 Interacciones hidrofóbicas

4. CUATERNARIA: estructura que mediante enlaces débiles no covalentes de varias


cadenas polipeptídicas con estructura terciaria para formar un complejo proteico.

Cada una de las cadenas polipeptídicas recibe el nombre de monómero. El número de


monómeros varía desde dos como la hexoquinasa, cuatro como la hemoglobina (dos alfa
globinas y dos beta globinas) las cuales se juntan para transportar O, o muchos
monómeros como la cápside del virus poliomielitis que consta de 60 unidades proteicas.
Pueden ser homo o hete ya sea si sus proteínas son iguales o diferentes

CLASIFICACION SEGÚN SU MOFOLOGIA Y SOLUBILIDAD

 PROTEÍNAS FIBROSAS: actúan mayormente fuera de la célula y resisten fuerzas de


cizallamiento y tracción como el colágeno
 PROTEINAS GLOBULARES: conforman la mayoría de las proteínas dentro de la célula

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CLASIFICACIÓN JERARQUICA

 "Familia" (basado en el relaciones evolutivas de las proteínas), "Superfamilia" (basada en


sobre algunas características estructurales comunes)
 FAMILIAS: Las proteínas descienden de un antepasado común y típicamente
poseen estructuras tridimensionales, funciones y secuencias similares
 Actualmente se han definido más de 60 000 familias de proteínas

PROPIEDADES DE LAS PROTEÍNAS

 ESPECIFICIDAD: Se refiere a su función, cada una lleva a cabo determinada función y lo


realiza porque posee una determinada estructura primaria y una conformación espacial
propia; por lo que un cambio de estructura de la proteína puede significar una pérdida de
la función.
Además, no todas las proteínas son iguales en todos los organismos, cada individuo posee
proteínas especificas suyas que se ponen en manifiesto en procesos de rechazo de
órganos trasplantados. La semejanza entre las proteínas son un grado de parentesco entre
los individuos, por lo que sirven para construcción de árboles filogénicos.

DESNATURALIZACIÓN: perdida de la estructura terciaria por romperse los puentes que


forman dicha estructura. Todas las proteínas desnaturalizadas tienen la misma
conformación, muy abierta y con una interacción máxima con el disolvente, por lo que una
proteína soluble en agua cuando se desnaturaliza se hace insoluble en agua y se precipita.
La desnaturalización se puede producir por cambios en la temperatura como calor, pH ya
que afectan las interacciones electroestáticas y urea que son agentes químicos que
desestabilizan los puentes disulfuro.
En la desnaturalización de una proteína se afectan las interacciones no covalentes, por lo
tanto, se ven afectadas las estructuras secundarias, terciarias y cuaternarias. Al perder su
conformación pierde su función. En algunos casos la proteína desnaturalizada se
restablece volviendo a su anterior plegamiento o conformación a lo cual llamamos
renaturalización.

La vida de la proteínas finaliza cuando las proteínas realizan y terminan su función. La degradación
de las proteínas sirve para obtener aminoácidos y utilizarlos para formar otras proteínas. Estas
tienen una vida media distinta para cada una de ellas y distinta en cada tejido. El ciclo se cierra
cuando las proteínas, una vez terminada su función, se degradan por dos mecanismos y rinden
aminoácidos que forman el pull que tiene la célula disponible para la formación de nuevas
proteínas.

El plegamiento es el proceso por el que una proteína alcanza su conformación tridimensional


nativa. Se realiza en segundos de forma simultánea a la distribución y a una parte de maduración
del polipéptido. Algunos polipéptidos pueden adoptar su conformación nativa de forma
espontánea, pero en la mayoría de las proteínas el plegamiento correcto requiere la ayuda de
proteínas especiales: chaperonas, chaperoninas.

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CHAPERONAS

 No todas las proteínas pueden realizar su plegamiento de forma natural (o sea llegar a su
estructura terciaria)
 Ahí entran en juego las proteínas auxiliares o chaperonas
 Se unen selectivamente a tramos cortos de aminoácidos hidrofóbicos
 Las chaperonas evitan que los polipéptidos recién sintetizados se unan a otras proteínas
en el citosol para que no se agreguen y se plieguen incorrectamente
 Cuando se ha terminado la síntesis de la proteína la chaperona la libera al citosol para que
estas ya se plieguen en su estado nativo.
 Realizan este proceso simultáneamente uniendo y liberando proteínas rápidamente hasta
que alcanzan el plegamiento

CHAPERONINAS

Son complejos de proteínas cilíndricas que contienen cámaras en las que los polipéptidos recién
sintetizados pueden plegarse sin interferencia de otras macromoléculas en la célula

Muchas proteínas se sintetizan como precursores grandes e inactivos y son “recortadas”


proteolíticamente para dar las formas activas, más pequeñas. La degradación de proteínas impide
la acumulación de proteínas defectuosas o innecesarias y permite el reciclaje de los aminoácidos,
también sirve para regular los procesos celulares, como la inflamación, coagulación etc.

Describir la síntesis de proteínas y del DNA dentro de una célula es como describir un círculo: el
DNA dirige la síntesis del RNA; el RNA dirige la síntesis de proteínas y, finalmente, una serie de
proteínas específicas catalizan la síntesis tanto del DNA como del RNA. La transcripción y
traducción son procesos que la célula usa para elaborar todas las proteínas que el cuerpo necesita
para funcionar a partir de la información almacenada en las secuencias de bases del ADN.

TRANSCRIPCIÓN:

 ADN Y ARN están compuestos de 4 bases nitrogenadas.


 En la transcripción una porción de ADN que codifica un gen especifico, se copia en el
ARN mensajero dentro del núcleo de la célula y es llevado al citoplasma

TRADUCCIÓN:

 Las subunidades del ribosoma leen el ARN mensajero, ahí llega el ARN de
transferencia con los bloques de aminoácidos para formar la proteína que después es
liberada al citosol.
 Se dan 3 procesos:
 Iniciación: llegada del ARN mensajero
 Elongación: la unión de cada aminoácido en una cadena larga por medio de enlaces
peptídicos
 Terminación: liberación de la proteína

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PURIFICACIÓN DE LAS PROTEÍNAS

Las proteínas son adaptaciones bioquímicas que están sujetas a la selección natural y al cambio
evolutivo. Esto se puede ver cuando se comparan las proteínas relacionadas evolutivamente en
organismos que viven en condiciones diferentes. A esto le llamamos proteínas homologas las
cuales exhiben formas prácticamente idénticas y patrones de plegamiento iguales pero sus
secuencias de aminoácidos son diferentes, solo son parecidas en la porción critica de la proteína.

En la segunda guerra mundial se empezó la purificación de las proteínas a gran escala con el
método de cohen, el cual se sigue usando hasta hoy en día. Las décadas de 1960 y 1970 podrían
describirse como los años pico para la investigación de proteínas y enzimas, y la mayoría de los
métodos utilizados en la purificación de proteínas.

Los avances se han visto estimulados por el rápido progreso de la biología molecular, porque el
aislamiento de genes a menudo ha estado precedido por el aislamiento del producto génico. Se
debe de tener claro para que fin se va a purificar la proteína para así saber a qué método se va a
recurrir.

Se puede recurrir a métodos rápidos y sencillos como mediciones espectrofotométricas


instantáneas de la actividad enzimática; o bioensayos largos que tardan días en dar respuestas:
son complicados porque se necesita saber exactamente en qué fase se encontraba la proteína
(plegamiento, modificación o degradación).

Los métodos de separación y purificación de las proteínas van desde precipitaciones; las cuales se
consideran simples, o técnicas cromatográficas y de afinidad las cuales tienen mayor grado de
complejidad. Se pueden dividir en 4 grupos grandes

1. características de la superficie: hablan sobre su solubilidad y comportamiento según el pH


en el que se encuentren. Aquí se puede jugar con el solvente y sales para alterar
propiedades como fuerzas iónicas, pH, temperatura, contenido de detergentes, etc. Y así
llevando a la precipitación de la proteína.
También se puede hacer de una manera inversa llevando una proteína desnaturalizada a
una totalmente plegada en un medio en el que pueda volver a tener sus plegamientos
normales. Ej. cromatografía hidrofóbica
1. tamaño y forma: son basados en la estructura completa de la proteína, ej. cromatografía
de filtración en gel; diferencian las proteínas entre polipéptidos hasta proteínas grandes
de millones de Daltons
2. carga neta: cromatografía de intercambio iónico y la electroforesis. Se basan en
mediciones de pH las cuales nos indican si una proteína tiene más aniones o cationes
3. Biopropiedades: también llamadas de afinidad. Sirve para separar una proteína de otra
usando la acción para la cual se necesita la proteína, se limita a proteínas que tienen una
función específica. Ej. cromatografía de inmunoafinidad

Para concluir, encontramos bases de datos como UniProt la cual es un repositorio central de datos
gratuito sobre proteínas. Esto lo ha convertido en el recurso líder a nivel mundial en cuanto al
almacenamiento de información sobre proteínas. La mayoría de entradas proviene de proyectos
de secuenciación del genoma, y se encuentran publicadas en revistas científicas; y Protein Data
Bank que es una base de datos de la estructura tridimensional de las proteínas y ácidos nucleicos.

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CONCLUSIONES

 Las proteínas son materiales polímeros que se encuentran en las células vivientes. Sirven
como materiales estructurales en el cuerpo y son fundamentales para muchos procesos
vitales.
 Las proteínas construyen una de las moléculas más importantes en el organismo, ya que
cumple muchas funciones.
 Los aminoácidos, péptidos y proteínas son componentes de los alimentos. Por un lado,
proporcionan los elementos necesarios para la síntesis proteica.
 Existen varios tipos de clasificación de proteínas según lo que se quiera mirar,
composición, estructura, ocupación en el espacio, propiedades, etc.
 Es importante entender los métodos de transcripción y traducción de proteínas que se
llevan a cabo para síntesis de ADN.
 Existen varios métodos de laboratorio para la purificación de las proteínas, dependiendo
de las características de esta.
 Se pueden encontrar diversas bases de datos para realizar su secuenciación, entre las más
importantes encontramos UniProt y Protein Data Bank.

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BIBLIOGRAFIA

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Interamericana, 2011. (Disponible en biblioteca).

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