SM. 4 Sintesis de Proteinas
SM. 4 Sintesis de Proteinas
SM. 4 Sintesis de Proteinas
UNAN – Managua
Recinto Universitario Rubén Darío
Facultad de Ciencias Médicas
Medicina
Biofísica Médica
Dra. María Isabel Jirón
Integrantes:
Br. Ashly Alina Sevilla Pérez. 21-03121-8.
Br. Dariams Nicole Samorio Galo. 21-03391-3.
Br. Elenita Susana Ruiz López. 21-03217-5.
Br. Gissell del Socorro Portobanco Mairena. 21-03155-9.
Br. Jason José Rocha Jarquín. 21-03242-8.
Br. José Francisco Vargas Reyes. 21-03050-3.
Br. Karla Marina Suarez Sevilla. 21-03330-8.
Br. María Clementina Solís Fariña. 20-03420-0.
Br. Mario Camilo Soto Collado. 21-03360-5.
Br. Maxavier Joseph Sánchez Montenegro. 21-03381-4.
Br. Paola Esther Trujillo López. 20-04824-6.
Br. Virginia Valezka Ruiz López. 21-03120-7.
Br. Jaxssel Antonio Sánchez Ortiz 21-03177-9.
Introducción:
Objetivos
1. Explicar los procesos mediante los cuales se transfiere la información genética desde el
ADN hacia las proteínas.
2. Describir la organización del código genético y su utilidad en la síntesis proteica.
3. Realizar ejercicios sobre síntesis proteica para una comprensión más amplia de los
procesos.
1‐ ¿Cuáles son las condiciones necesarias para que se dé la síntesis proteica?
En palabras de Sokolovsky, afirma que: ¨la síntesis de las proteínas se lleva a cabo en dos
etapas: la primera etapa (transcripción) ocurre dentro del núcleo de las células eucariotas,
aquí la secuencia se transcribe en una molécula de ARN, el cual es denominado ARN
mensajero (ARNm) y la segunda etapa (traducción‐síntesis de proteínas propiamente
dicha) el ARNm pasa del núcleo al citoplasma donde el mensajero es traducido a los
ribosomas que arman una proteína.
Transcripción: para formar la cadena de ARN a partir del ADN se debe tener en cuenta que
cada nucleótido del ADN se ensambla con un determinado nucleótido del ARN. La
molécula helicoidal de ADN se desarrolla y deja accesible la cadena a partir de la cual se
inicia la síntesis (armado) del ARN. La enzima (polimerasa del ARN) que controla la
reacción detecta una región de la secuencia del ADN. Llamada promotor, que marca el
punto de inicio de la síntesis. Los nucleótidos se añaden uno por uno en orden
complementario, de esta, manera la adenina del ADN se combina con el uracilo del ARN
(A‐U), en el mismo orden, la timina se ensambla con la adenina (T‐A), y la citosina se
combina con la guanina y viceversa (C‐G‐G‐C). hay por lo tanto complementariedad entre
el ARN y el ADN de donde se copia. Al conservar la información impresa en esta parte del
genoma (dotación genética), el ARN se constituye en portador de las instrucciones que
determinan la secuencia de aminoácidos de una proteína.
Dichas instrucciones, en clave, se descifran leyendo los nucleótidos de tres en tres
(¨tripletes¨), y cada triplete de nucleótidos, que determina uno de los 20 aminoácidos
existentes, recibe el nombre de codón. Durante la traducción, a medida que se ¨leen¨ los
codones, se van añadiendo los aminoácidos correspondientes a la proteína que se está
formando.
Traducción: Queda claro que el ARNm es el que lleva la información que se decodificara
en la síntesis (armado) de proteínas, determina el orden en que se unirán los aminoácidos.
La síntesis de proteínas o traducción tienen lugar en los ribosomas del citoplasma celular.
Los aminoácidos son transportados por el ARN de transferencia (ARNt) especifico para
cada uno de ellos, y son llevados hasta ARNm, donde se aparean el codón de este y el
anticodón del ARNt, por complementariedad de bases, y de esta forma se sitúan en la
posición que les corresponden. Una vez finalizada la síntesis de una proteína, el ARNm
queda libre y puede ser leído de nuevo. De hecho, es muy frecuente que antes de que
finalice una proteína ya esta comenzando otra, con lo cual, una misma molécula de ARNm,
esta siendo utilizada para varios ribosomas simultáneamente, esta estructura se conoce
con el nombre de polirribosoma (polisoma).
El trabajo de los ARNt consiste en tomar del citosol a los aminoácidos y conducirlos al
ribosoma en el orden marcado por los nucleótidos del ARNm, que son los moldes del
sistema. La síntesis de las proteínas comienza con la unión entre sí de dos aminoácidos y
continua por el agregado de nuevos aminoácidos ‐de a uno por vez‐ en uno en uno en los
extremos de la cadena.
2‐ Establezca la diferencia entre replicación, transcripción y traducción
3‐ Es correcto afirmar que la transcripción es selectiva y reiterativa. Justifique su
respuesta
Si, esto es correcto afirmarlo. Debido a que la transcripción es selectiva, ya que esta se limita
a reconocer un punto de inicio y uno de terminación en la molécula de ADN y se dice que
es reiterativa porque el proceso puede repetirse una infinidad de veces a lo largo de la vida
de la célula, una región en concreta del ADN puede ser copiada multitud de veces, dando
lugar a la formación de múltiples moléculas iguales de ARN.
4‐ Describa cada una de las etapas de la transcripción detallando los elementos que
participan y el rol que desempeñan.
5‐ Explique el proceso de maduración del ARN a nivel de los eucariotas.
La diversidad del procesamiento del ARNm ayuda a la molécula a mejorar su
funcionamiento, evitan su degradación y mejoran su función y transporte del núcleo
al citoplasma. Además, durante el procesamiento se puede obtener una gran variedad de
moléculas de ARNm provenientes de una sola molécula, dando como consecuencia una
diversidad de isoformas de proteínas haciendo que la función de esta pueda diversificarse.
Splicing
El ARN está formado por exones (que son las partes codificantes del ARN) e
intrones (partes que no codifican a proteínas). El splicing es el proceso que se encarga de
eliminar algunos intrones dando como resultado un conjunto de ARNm de diversos
tamaños y por consiguiente diferentes isoformas de proteínas es decir distintas secuencias
de la misma proteína.
TRANS‐SPLICING
El Trans‐ splicing es una forma especial de procesamiento de ARN en eucariotas donde
los exones de dos transcritos de ARN primarios diferentes se unen de extremo a extremo
y se ligan (se unen). Mientras que el splicing “normal” ( cis ‐splicing) se procesa una sola
molécula, el trans‐ splicing genera un solo transcrito de ARN a partir de múltiples pre‐
ARNm separados . El trans‐splicing puede ser el mecanismo detrás de ciertas fusiones
transcripcionales oncogénica. El trans‐splicing es utilizado por ciertos microorganismos
para expresar sus genes, especialmente los protozoos como los tripanosomas
Agregado del “cap”
El cap es una estructura (nucleótido modificado) que se añade al inicio del ARNm. Esta
modificación es crítica para el reconocimiento del ARNm por el ribosoma y la protección
contra las RNasas, que son enzimas que degradan ARNs
Poliadenilación
La poliadenilación es una cadena consecutiva de nucleótidos de adenina llamada poliA (50
a 200 nucleótidos) y está ubicada en el extremo 3′ del precursor de ARNm.
6‐ Describa la estructura de los ribosomas, explicando la función de cada una de sus
partes.
Los ribosomas son estructuras altamente complejas, constituidos por proteínas asociadas a ácidos
ribonucleicos ribosómicos (ARNr), procedentes del núcleo, además, estos son los organelos
celulares más abundantes y satisfacen el papel vital de la síntesis de la proteína en todas las
células a través de especies.
A nivel estructural están compuestos por dos unidades. En las células, estos orgánulos aparecen
en diferentes estados de disociación. Cuando están completos, pueden aparecer asociados al
retículo endoplasmático rugoso o a la membrana nuclear.
Los ribosomas son orgánulos esféricos, con una velocidad de sedimentación de 80 S (en células
eucariotas) y que están constituidos por dos unidades:
La subunidad menor, que sedimenta a valores de 40 S.
La subunidad mayor, de velocidad de sedimentación 60 S.
La subunidad menor es fundamentalmente mas pequeña que la segunda y esta media las acciones
reciprocas correctas entre tres consecutivos, pares bajos del en‐marco, llamados codones y el trio
complementario llamado anticodón en el ARN de la transferencia (Tarn).
Por su parte, la subunidad más grande, que es aproximadamente dos veces la talla del mas
pequeño, contiene el centro de la peptidil‐transferasa (PTC), que cataliza la reacción de
condensación que media la formación de ligazón de péptido entre los aminoácidos en el
polipéptido creciente
Estas están separadas en el citoplasma, y solo se unen cuando tienen que sintetizar proteínas.
Los ribosomas intervienen la biosíntesis de proteínas. Primero, el ARNm se une a la subunidad
menor del ribosoma y, después, a la subunidad mayor, comenzando la traducción del ARNm.
Cuando se termina dicho proceso, las dos subunidades se separan. Las moléculas de ARNm son
leídas por varios ribosomas a la vez, por lo que forman unas cadenas que reciben el nombre de
polirribosomas o polisomas.
7‐ Describa la estructura del ARNt, explicando la función de cada una de sus partes.
¿Qué es exactamente un ARNt?
Un ARN de transferencia (ARNt) es un tipo especial de molécula de ARN. Su función es hacer
corresponder un codón del ARNm con el aminoácido para el cual codifica. Puedes
imaginarlo como una especie de "puente" entre los dos.
Cada ARNt contiene un conjunto de tres nucleótidos conocido como anticodón. El
anticodón de un ARNt puede unirse a uno o unos pocos codones específicos del ARNm. La
molécula de ARNt también lleva un aminoácido: concretamente, el que está codificado por
los codones a los cuales se une el ARNt.
Algunos ARNt se unen a múltiples codones ("bamboleo")
Algunos ARNt pueden aparear sus bases con más de un codón. A primera vista, esto
parece bastante raro: ¿no A forma pareja con U y G con C?
Se pueden formar pares de bases atípicos entre los nucleótidos que no son A‐U y G‐C, en
la tercera posición de un codón. Este fenómeno se conoce como bamboleo.
La formación de pares por bamboleo no sigue las reglas normales, pero sí tiene sus
propias reglas. Por ejemplo, una G en un anticodón se puede aparear con una C o U (pero
no una A o G) en la tercera posición del codón, como se muestra a continuación^44start
superscript, 4, end superscript. Reglas como esta aseguran que los codones se lean
correctamente a pesar del bamboleo.
La hibridación por bamboleo permite que el mismo ARNt reconozca múltiples codones que
codifican el aminoácido que transporta. Por ejemplo, el ARNt de la fenilalanina tiene el
anticodón 3'‐AAG‐5' y puede interactuar con el codón de ARNm 5'‐UUC‐3' o con 5'‐UUU‐3'
(ambos de los cuales codifican fenilalanina). El ARNt puede unirse a ambos codones porque
puede formar tanto un par de bases normal con la tercera posición del codón (el codón 5'‐
UUC‐3' con el anticodón 3'‐AAG‐5') y un par de base atípico con la tercera posición del codón
( el codón 5'‐UUU‐3' con el anticodón 3'‐AAG‐5').
Las reglas de hibridación por bamboleo aseguran que un ARNt no se una a un codón
equivocado. El ARNt de la fenilalanina tiene el anticodón 3'‐AAG‐5', el cual puede asociarse
con dos codones de fenilalanina (descritos anteriormente), pero no con los codones 5'‐UUA‐
3' o 5'‐UUG‐3'. Estos codones codifican leucina, no fenilalanina, por lo que esto sirve como
ejemplo de cómo las reglas de hibridación por bamboleo permiten que un solo ARNt cubra
varios codones del mismo aminoácido, pero no introducen incertidumbre alguna acerca de
qué aminoácido corresponderá a un codón determinado.
Te podrías estar preguntando: ¿por qué rayos "quiere" una célula un factor complicado
como el bamboleo? La respuesta podría ser que el apareamiento por bamboleo permite
que menos ARNt cubran todos los codones del código genético, al tiempo que se asegura
que el código se lea con precisión.
La estructura 3D de un ARNt
Un ARNt, como el que se muestra a continuación, se conforma de una sola cadena de ARN
(igual que un ARNm). Sin embargo, la cadena adopta una estructura tridimensional
compleja porque se forman pares de bases entre los nucleótidos en diferentes partes de
la molécula. Esto produce regiones de doble cadena y bucles, de manera que el ARNt se
pliega en forma de L.
La molécula de ARNt tiene una estructura de "L" formada por puentes de hidrógeno entre
bases de diferentes partes de la secuencia de ARNt. Uno de los extremos del ARNt se une a
un aminoácido específico (sitio de unión del aminoácido) y el otro extremo tiene un
anticodón que se unirá a un codón del ARNm.
Un extremo de la forma de L tiene el anticodón, mientras que el otro tiene el sitio de unión
para el aminoácido. Diferentes ARNt tienen estructuras ligeramente distintas y esto es
importante para asegurar que se asocien con el aminoácido correcto
Cargar un ARNt con un aminoácido
¿Cómo se une el aminoácido correcto con el ARNt correcto (y se asegura que los codones
se lean correctamente)? Las enzimas llamadas aminoacil‐ARNt sintetasas tienen esta
importante función.
Hay una enzima sintetasa para cada aminoácido, una que solo reconoce ese aminoácido y
su ARNt (y ningún otro). Una vez que el aminoácido y su ARNt interactúan con la enzima,
esta los une. Esta reacción utiliza energía de la "moneda energética" molecular, el trifosfato
de adenosina (ATP).
El sitio activo de cada aminoacil‐ARNt sintetasa embona con un ARNt asociado y un
aminoácido particular como una pareja de "llave y candado". Entonces, se utiliza ATP para
unir el aminoácido con el tRNA.
Ocasionalmente, una aminoacil‐ARNt sintetasa se equivoca: se une al aminoácido
equivocado (uno que "se parece" a su blanco correcto). Por ejemplo, la treonina sintetasa
a veces toma serina por accidente y la une al ARNt de la treonina. Por suerte, la treonina
sintetasa tiene un sitio de corrección, que quita el aminoácido del ARNt si es el incorrecto2.
8- Explique en qué consiste la activación de los aminoácidos.
ACTIVACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS
La activación de los aminoácidos para formar los complejos de transferencia es el paso
previo necesario para que pueda comenzar la traducción, y consiste en la unión de cada
aminoácido a su ARN‐t específico mediante la intervención de un enzima, la aminoacil‐
ARN‐t sintetasa y el aporte de energía del ATP.
aa1 + ARN‐t1 + ATP → ARN‐t1‐aa1 + AMP + PPi
La unión del aminoácido al ARN‐t tiene lugar por el extremo 3' del ARN‐t. Todos los ARN‐t
en su extremo 3' contienen la secuencia 3' ACC 5'. Las aminoacil‐ARN‐t‐sintetasas tienen
tres sedes distintas, una para el reconocimiento del aminoácido, otra para el ARN‐t y otra
para el ATP. Debe existir al menos una aminoacil‐ARN‐t‐sintetasa diferente por cada ARN‐t
distinto. El ARN‐t se une a la aminoacil‐ARN‐t‐sintetasa a través del lazo dihirouracilo
(DHU). Por último, la especificidad de reconocimiento de las aminoacil‐ARN‐t‐sintetasas y
el correspondiente aminoácido no reside en el anticodón del ARN‐t. Esta especificidad es
lo que se ha llamado el Segundo Código Genético. Esta especificidad reside en el par de
bases G y U que ocupan las posiciones 3 y 70, respectivamente del ARN‐t. La ausencia de
este par impide que se una la alanina a su ARN‐t y la introducción de dicho par en la
misma posición en los ARN‐t‐cys y ARN‐t‐phe les confiere la capacidad de unirse al
aminoácido alanina.
INCORPORACIÓN DE LOS AMINOÁCIDOS A LA CADENA POLIPEPTÍDICA
Una vez activados los aminoácidos y formados los complejos de transferencia (ARN‐t
cargados con el aminoácido correspondiente) ya puede comenzar la síntesis de la cadena
polipeptídica y la incorporación de los aminoácidos. En este proceso se pueden distinguir
tres fases diferentes:
Iniciación de la cadena polipeptídica.
Elongación de la cadena polipeptídica.
Terminación de la cadena polipeptídica.
9‐ Describa detalladamente cada una de los procesos involucrados en la traducción.
Es el proceso por el cual una célula elabora proteínas usando la información genética que
lleva el ARN mensajero (ARNm). El ARNm se produce al copiar el ADN y la información que
lleva le indica a la célula cómo enlazar juntos los aminoácidos para formar proteínas.
La traducción implica "decodificar" un mensaje del ARN mensajero (ARNm) y utilizar su
información para construir un polipéptido o cadena de aminoácidos. En la mayoría de los
casos, un polipéptido no es más que una proteína (con la diferencia técnica de que
algunas proteínas grandes se conforman de varias cadenas de polipéptidos).
Iniciación
La iniciación de la traducción sucede así: primero, el ARNt que lleva metionina se une a la
subunidad ribosomal pequeña. Juntos, se unen al extremo 5' del ARNm al reconocer el
casquete de GTP 5' (que se agregó durante el procesamiento en el núcleo). Luego,
"caminan" sobre el ARNm en la dirección 3', y se detienen cuando llegan al codón de inicio
(a menudo, pero no siempre, el primer AUG).
Elongación
La elongación se da cuando la cadena de polipéptidos aumenta su longitud. Nuestro
primer ARNt, que lleva metionina, comienza en el espacio del centro del ribosoma, el
llamado sitio P. Junto a él, está expuesto un nuevo codón, en otro hueco llamado sitio A.
El sitio A será el "lugar de aterrizaje" para el siguiente ARNt, cuyo condón es la pareja
perfecta (es complementario) del codón expuesto.
Una vez que el ARNt correspondiente se ha colocado en el sitio A, es hora de la acción: es
decir, la formación del enlace peptídico que conecta un aminoácido con otro. Este paso
transfiere la metionina del primer ARNt al aminoácido en el segundo ARNt en el sitio A.
Una vez formado el enlace peptídico, el ARNm avanza a través del ribosoma exactamente
un codón. Este avance permite que el primer ARNt, ahora vacío, salga a través del sitio E
("salida"). También expone un nuevo codón en el sitio A, de forma que todo el ciclo se
pueda repetir.
Terminación
La terminación sucede cuando un codón de alto en el ARNm (UAA, UAG, o AGA) entra en
el sitio A. Proteínas llamadas factores de liberación reconocen los codones de terminación
y caben perfectamente en el sitio P (aunque no sean ARNt). Los factores de liberación
interfieren con la enzima que normalmente forma los enlaces peptídicos: hacen que
agregue una molécula de agua al último aminoácido de la cadena. Esta reacción separa la
cadena del ARNt, y la proteína que se acaba de formar se libera.
Afortunadamente el "equipo" de la traducción es reutilizable. Después de que se separan
las subunidades ribosomales grande y pequeña una de la otra y del ARNm, cada elemento
puede participar (y generalmente lo hace rápidamente) en otra ronda de traducción.
10- ¿Cuál es la importancia biológica del código genético?
El código genético se encuentra en las células de cualquier organismo y establece los
procedimientos a utilizar para plasmar las características del mismo y servirá para que en
el momento de la reproducción, se puedan expresar las características de un nuevo ser
vivo. El código genético es un conjunto de normas que se presentan en todos los seres
vivos y hace posible la aparición del genotipo, la secuencia particular de genes remitida
aun organismo.
El descubrimiento del código genético es de suma importancia para la ciencia y para la
humanidad. Posibilita la modificación genética de organismos para servir a las necesidades
humanas, es decir, ha permitido el desarrollo de vegetales modificados para resistir
plagas, para el tratamiento de enfermedades y más.
11‐ Describa las características del código genético.
1. Esta organizado en tripletes o codones
Posee 64 codones.
1 codón de inicio‐AUG (Metionina)
3 codones de parada que no codifican para ningún aminoácido‐UAA, UAG, UGA
2. No es ambiguo
Es decir que es específico, ya que casa codón codifica para un solo aminoácido
3. Es degenerado
El diccionario genético es redundante, ya que codifican 20 aminoácidos, es decir que un
aminoácido debe de estar codificado por dos o más tripletes distintos
4. Cuasi universal
Es utilizado indistintamente por casi todos los organismos vivos que se conocen, sin
embargo, hay algunas excepciones:
5. No es solamente
No se superpone, no tiene pausas, se lee sin coma. Los tripletes se disponen en el ARNm
uno continuación del otro y no comparte ninguna base.
12‐ Es correcto afirmar que el código genético es universal. Justifique.
Si es correcto por lo tanto el código genético se ha realizado fundamentalmente en la
bacteria E. coli, por tanto, cabe preguntarse si el código genético de esta bacteria es
igual que el de otros organismos tanto procarióticos como eucarióticos. Los
experimentos realizados hasta la fecha indican que el código genético nuclear es
universal, de manera que un determinado triplete o codón lleva información para el
mismo aminoácido en diferentes especies. Hoy día existen muchos experimentos que
demuestran la universalidad del código nuclear, algunos de estos experimentos son:
Utilización de ARN mensajeros en diferentes sistemas acelulares. Por ejemplo, ARN
mensajero y ribosomas de reticulocitos de conejo con ARN transferentes de E. coli. En
este sistema se sintetiza un polipéptido igual o muy semejante a la hemoglobina de
conejo.
Las técnicas de ingeniería genética que permiten introducir ADN de un organismo en
otro de manera que el organismo receptor sintetiza las proteínas del organismo
donante del ADN. Por ejemplo, la síntesis de proteínas humanas en la bacteria E. coli.
13‐ Explique la importancia biomédica de la síntesis de proteínas musculares.
Es de gran importancia porque dichas proteínas por ejemplo en un atleta mejoran la
respuesta adaptativa del músculo esquelético al entrenamiento prolongado. La ingestión
de ~20 g de aislado proteico de rápida digestión optimiza las tasas de síntesis de proteínas
musculares durante las primeras horas de recuperación después del ejercicio. Sin
embargo, la mayor parte de la ingesta diaria de proteínas se consume como fuentes de
proteínas integrales de alimentos y de digestión más lenta, como parte de las comidas
mixtas. Por lo tanto, la respuesta sintética de la proteína muscular a la ingesta de
suplementos proteicos y alimentos típicos o comidas mixtas puede diferir
sustancialmente. Además, la respuesta sintética de la proteína muscular a la alimentación
no solo está determinada por la ingesta aguda de nutrientes, sino que también es
probable que se module por la ingesta habitual de energía y nutrientes y por factores no
dietéticos como la actividad física habitual, la composición corporal, la edad o el sexo. Por
lo tanto, las recomendaciones nutricionales para maximizar la respuesta sintética de las
proteínas musculares al ejercicio dependen del tipo de comida (p. ej., suplementos
proteicos frente a comidas mixtas) y el tiempo hasta la próxima oportunidad de
alimentación (p. ej., alimentación antes de dormir durante la noche), debiendo ser una
recomendación individualizada. Como puntos más importantes de esta revisión tenemos
1) La ingestión de 20 g de proteína aislada y rápidamente digerible da como resultado una
síntesis de proteína muscular casi máxima, en reposo y post de ejercicio, con un 10‐20%
más de aumento cuando la cantidad ingerida se duplica a 40 g;
2) Se recomienda ingerir ≥ 40 g de proteína de digestión lenta para maximizar las tasas de
síntesis de proteínas musculares, cuando haya un período prolongado hasta la próxima
alimentación (≥ 6 h, por ejemplo, sueño nocturno).
3) Las recomendaciones nutricionales para optimizar la síntesis proteica muscular debe
ser personalizada para el atleta.
14‐ Explique el rol que juega la leucina en la síntesis de las proteínas
musculares.
La leucina es un aminoácido esencial. Junto con la isoleucina y la valina forman el grupo de
los llamados aminoácidos ramificados (BCAAs) y es uno de los veinte aminoácidos
utilizados por las células para sintetizar proteínas.
La leucina está presente como aminoácidos del código genético específicamente en los
codones LUUA, UUG, CUA, CUC, CUG y CUU.
Interviene en los procesos de crecimiento muscular y el control de la glucemia gracias a
que estimula la síntesis proteica, favorece la captación de nutrientes en la célula muscular
y además, puede servir como precursor de alanina y glutamina.
Una característica interesante de la leucina es que puede ser oxidada directamente en el
músculo para obtener energía si no hay glucosa disponible.
Durante la actividad física el consumo de los aminoácidos ramificados y se destruyen
estructuras proteicas. Cómo consecuencia de reducción de la leucina plasmática se reduce
también la síntesis proteica. Para conseguir estimular la síntesis proteica y la recuperación
muscular es necesario Incrementar los niveles de leucina.
15‐ Explique cómo estimula el ejercicio físico la síntesis de proteínas musculares.
PUNTOS CLAVE
El ejercicio aumenta las tasas de síntesis de proteína muscular, permitiendo al
tejido muscular esquelético adaptarse a diferentes tipos de ejercicio.
El consumo de proteína después del ejercicio incrementa el aumento de las
proteínas musculares mediante la promoción de mayores tasas de síntesis de estas
proteínas, durante un tiempo prolongado.
El consumo de proteína de la dieta antes y/o durante el ejercicio, estimula la
síntesis de proteínas musculares esqueléticas durante el ejercicio de fuerza o
resistencia.
Al permitir que se incremente la tasa de síntesis de proteínas musculares durante
el ejercicio, se puede facilitar la respuesta adaptativa del músculo esquelético al
ejercicio y mejorar la eficiencia del entrenamiento.
El consumo de proteína con carbohidrato durante el ejercicio no mejora de forma
aguda el rendimiento en el ejercicio por encima del consumo de carbohidratos
solos, cuando se consume una cantidad abundante de carbohidratos.
El tejido muscular esquelético tiene una enorme capacidad de adaptarse estructuralmente
a los cambios en los músculos en uso o desuso. Esto nos permite adaptarnos a
entrenamientos con ejercicio prolongado, incrementándose así la capacidad de
rendimiento. Esta plasticidad del músculo esquelético se vuelve más evidente cuando
comparamos las diferencias obvias en la adaptación estructural al entrenamiento de
ejercicio de fuerza prolongado contra ejercicio de resistencia, cada uno resultando en un
fenotipo o biotipo distinto. Simplemente compare el físico de un fisicoculturista
profesional con el de un triatleta. Esta plasticidad muscular se facilita por el hecho de que
el tejido muscular esquelético cambia a una tasa de 1‐2% por día, con tasas de síntesis de
proteína muscular entre 0.04% y 0.14% por hora a través del día.
La síntesis de proteína muscular está regulada por dos estímulos anabólicos principales, el
consumo de alimento y la actividad física. El consumo de alimento, o más bien el consumo
de proteína, eleva directamente las tasas de síntesis de proteína muscular. Los
aminoácidos derivados de la proteína de la dieta, actúan como señalizadores clave
activando las vías anabólicas del tejido muscular esquelético y suministrando los ladrillos
necesarios para la síntesis de proteína muscular. El consumo de una cantidad de proteína
parecido al de una comida (15‐20 g) eleva las tasas de síntesis de proteína muscular
durante las 2‐5 h siguientes al consumo de una comida (Moore et al., 2009b). El otro
principal estímulo anabólico es la actividad física. La actividad física (o el ejercicio)
estimula directamente la síntesis de proteína en el músculo esquelético, un efecto que se
ha demostrado que persiste por hasta 24 h después de que terminó el ejercicio (Burd et
al., 2011). Por supuesto, los diferentes tipos de ejercicio estimularán la síntesis de
diferentes grupos de proteínas. Mientras que el ejercicio de fuerza estimula
considerablemente la síntesis de proteínas musculares contráctiles (miofibrilares), el
ejercicio de resistencia tendrá mayor impacto en estimular la síntesis de proteínas
mitocondriales (Moore et al., 2009b), permitiendo así una adaptación muscular específica
al ejercicio. Los atletas, entrenadores y científicos están conscientes del impacto del
ejercicio y la nutrición en la facilitación de la respuesta adaptativa al ejercicio. En
consecuencia, se está haciendo mucho trabajo para definir las estrategias dietéticas que
faciliten la respuesta adaptativa al ejercicio prolongado y optimizar la eficiencia del
entrenamiento. Este artículo discutirá los beneficios potenciales del consumo de proteína
durante el ejercicio como una forma de respaldar la respuesta adaptativa al ejercicio.
16- A continuación, se le presenta la cadena molde de ADN.
TCCGCGTATATCCGCGTACGAGAGTACCGTTGCGTCCGA
GATTGAGTTATTTTCCGCC. Realice lo siguiente:
17‐ Justifique su respuesta. Obtendría la misma secuencia de aminoácidos sí la
cadena molde que se le presentó en el ejercicio anterior sufre las siguientes
mutaciones:
a. Sustitución de C por T en la posición 15.
b. Sustitución de A por G en la posición 18.
c. Delección de base en la posición 27.
En ocasiones se comenten errores al copiar la información genética, lo que provoca
mutaciones. Estas mutaciones pueden ser irrelevantes en algunos casos y en otros si
pueden afectar la forma de cómo se sintetizan las proteínas, debido a modificaciones que
quizás no permitan que se pueda obtener la misma cadena de aminoácidos, pero para
esto se tienen que analizar bien los codones.
1 2 3 4 5 6 7 8 9 10 11 12 13 14 15
T C C G C G T A T A T C C G C
A G G C G C A U A U A G G C G
16 17 18 19 20 21 22 23 24 25 26 27 28 29 30
G T A C G A G A G T A C C G T
C A U G C U C U C A U G G C A
31 32 33 34 35 36 37 38 39 40 41 42 43 44
T G C G T C C G A G A T T G
A C G C A G G C U C U A A C
45 46 47 48 49 50 51 52 53 54 55 56 57 58
A G T T A T T T T C C G C C
U C A A U A A A A G G C G G
Mutación A (Sustitución de C por T en la Posición 15): Esta mutación por
sustitución hace que cambie el codón, sin embargo, la sintetización del aminoácido
no se vio modificada ya que ambos codones pueden sintetizar la alanina.
Cadena molde original: CGC Codón original: GCG Aminoácido: Alanina.
Cadena molde nueva: CGT Codón nuevo: GCA Aminoácido: Alanina.
Mutación B (Sustitución de A por G en la posición 18): Al igual que el caso anterior
esta mutación es de sustitución de bases que hace que el codón cambie, sin
embargo, esta mutación si altero la sintetizacion del aminoácido ya que debería
sintetizar histidina, pero debido a la sustitución ahora el codón modificado
sintetiza alanina.
Cadena molde original: GTA Codón original: CAU Aminoácido: Histidina.
Cadena molde nueva: CGG Codón nuevo: GCC Aminoácido: Alanina.
Mutación C (Deleción de base en la posición 27): Esta mutación de dilección de
base se conoce como mutación de base de lectura y altera toda la secuencia de la
cadena puesto que para sintetizar los aminoácidos los codones se leen de 3 en 3 y
al eliminar una base los codones que siguen tendrán que modificarse y sufrirán
cambios por lo que el aminoácido podrá variar significativamente ya que puede
causar un impacto grande en lo que transcribe y después codifica. Sin embargo, en
esta deleción el primer codón no sufrió una alteración en la sintetización del
aminoácido, pero el resto de la cadena si tendrá cambios grandes en los codones.
Cadena molde original: TAC Codón original: AUG Aminoácido: Metionina.
Cadena molde nueva: TAC Codón nuevo: AUG Aminoácido: Metionina.
Ejemplo de la modificación que sufrió el siguiente codón.
Cadena molde original: CGT Codón original: GCA Aminoácido: Alanina.
Cadena molde nueva: GTT Codón nuevo: CAA Aminoácido: Glutamina.
A como se puede observar ese codón que era el que seguía después del codón que se
le elimino una base y ahora cambio completamente el aminoácido que sintetizaba.
18‐ Un ARNm tiene 336 nucleótidos de longitud incluyendo el codón de inicio y de parada.
¿Cuál es el número de aminoácidos que tendría la proteína codificada para este ARNm?
a) 879
b) 530
c) 240
d) 111
e) 110
Un aminoácido ARNm de 336 nucleótidos, incluyendo los codones de iniciación y parada, tiene
333/3 codones reales que determinan aminoácidos. El codón iniciador está incluido puesto que
codifica metionina, pero las tres bases finales o codón de terminación no especifican información
para ningún aminoácido. Así que hay (336‐3)/3 codones que deben incorporar 111 aminoácidos en
la proteína.
19‐ ¿Cuántos tripletes se necesitan para codificar una proteína de 198 aminoácidos?
Se necesitan 594 codones puesto que 3 aminoácidos son codificados por 6 codones cada
uno, a lo que nos lleva lo siguiente:
198 aminoácidos x 3 = 594 codones
Y esto se debe a que Una agrupación de tres nucleótidos codifica un aminoácido.
Conclusión
Podemos concluir después de realizar una búsqueda exhaustiva respecto a esta temática,
que involucra temas como la transcripción, la traducción y el código genético, que dios
procedimientos biológicos llevados a cabo a nivel molecular dentro de las células de los
organismos vivos, son de vital importancia para un desarrollo morfofisiologico correcto.
Se analizo las variantes de dichos procesos entre los tipos de células, según sus
características fundamentales, redescubrimos el valor de los pequeños organelos celulares
denominados ribosomas, que además de ser el organelo mas abundante en el citoplasma,
son los encargados y por demás hacedores de la síntesis de las proteínas, secuencias de
aminoácidos de importancia elevada para la funciones autónomas de los organismos, sin
mencionar que se observó mediante la consulta bibliográfica de distintos autores la
descripción de los distintos ácidos nucleicos y la extensa gama de combinaciones que rigen
el desarrollo de los seres del reino animal.
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