Guia de Aprendizaje 7. Determinacion de Proteinas

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GUÍA DE APRENDIZAJE N° 7

FACULTAD DE CIENCIAS DE LA SALUD


PROGRAMA DE MEDICINA

Área de Formación: Catalogo: 158CBAS


BASICAS SALUD Versión: 01-2016
Asignatura: Eje Formativo:
CELULAR – TEGUMENTARIO - HEMATOPOYETICO HEMATOPOYETICO
Fase Formativa: Modalidad de Formación:
RELACION D – E BIOQUIMICA
Actividad de Aprendizaje:
Pruebas cualitativas de Proteínas
Resultados de Aprendizaje – Habilidades Competencia:

Reconocer la presencia de Proteínas en una Determinar Proteínas en una


muestra problema mediante la prueba de Biuret matriz biológica utilizando
métodos químicos cualitativos.
Reconocer la Desnaturalización de las proteínas
utilizando métodos físicos y químicos.

Duración de la guía (en tiempo o agotamiento): N. 1 HORA


1. IDENTIFICACIÓN DE LA GUÍA DE APRENDIZAJE

Las proteínas son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos.


Por sus propiedades fisicoquímicas, las proteínas se pueden clasificar en proteínas
simples (holoproteidos), que por hidrólisis dan solo aminoácidos o sus derivados;
proteínas conjugadas (heteroproteidos), que por hidrólisis dan aminoácidos
acompañados de sustancias diversas, y proteínas derivadas, sustancias formadas
por desnaturalización y desdoblamiento de las anteriores. Las proteínas son
indispensables para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80%
del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones
biorreguladoras (forma parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son
proteínas). Las proteínas desempeñan un papel fundamental para la vida y son las

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2. PRESENTACIÓN
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biomoléculas más versátiles y más diversas. Son imprescindibles para el crecimiento


del organismo. Realizan una enorme cantidad de funciones diferentes, por ejemplo
estructural (como el: colágeno), inmunológica (anticuerpos), Contráctil (actina y
miosina), entre otras Las proteínas están formadas por aminoácidos los cuales a su
vez están formados por enlaces peptídicos para formar esfingocinas. Entre las más
importantes propiedades de las proteínas están: Solubilidad: Se mantiene siempre y
cuando los enlaces fuertes y débiles estén presentes. Si se aumenta la temperatura y
el pH, se pierde la solubilidad. Capacidad electrolítica: Se determina a través de la
electroforesis, técnica analítica en la cual si las proteínas se trasladan al polo positivo
es porque su molécula tiene carga negativa y viceversa. Especificidad: Cada
proteína tiene una función específica que está determinada por su estructura
primaria. Amortiguador de pH (conocido como efecto tampón): Actúan como
amortiguadores de pH debido a su carácter anfótero, es decir, pueden comportarse
como ácidos (donando electrones) o como bases (aceptando electrones).

3. ESTRUCTURA DIDÁCTICA DE LAS


ACTIVIDADES DE APRENDIZAJE

3.1 Teorización, conceptualización y apropiación disciplinar.


Aminoácidos.
Aminoácidos esenciales.
Aminoácidos no esenciales.
Enlace peptídico.
Estructura de las Proteínas.
Estructura primaria, secundaria, terciaria, cuaternaria.
Asociaciones de las proteínas.
Asociaciones entre proteínas.
Asociaciones de proteínas y otras moléculas. Azucares, Lipidos y Ac. Nucleicos.
Propiedades de las Proteínas. Especificidad y desnaturalización.
Clasificación de las proteínas. Holoproteinas, Heteroproteinas.
Funciones y ejemplos de proteinas.Estructural, Enzimática, Hormonal, Transporte,
Defensivas, Reserva, Reguladoras, Contracción muscular, Homeostática.

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Prueba de Biuret: cual se fundamenta en la formación de un complejo coordinado


entre los iones cúpricos del reactivo y el enlace peptídico de la proteína, reacción
que transcurre en medio alcalino.
Prueba de Desnaturalización de las Proteínas: existen varios métodos, tanto
físicos como químicos. En los primeros encontramos el calor, en los segundos
mencionamos a los ácidos fuertes y acción de los iones de los metales pesados.

3.1
3.2 3.2 Desarrollo procedimental del conocimiento.

Reacción de Biuret: En un tubo de ensayo coloque un ml de solución de albumina y 2ml


de solución de NaOH al 10%, agregue una gota de una solución de sulfato de cobre al
5% hasta obtener un color violeta.

Prueba de Desnaturalización de Proteínas: Use tres tubos de ensayo, a cada uno le


coloca 2ml de solución de albumina y márquelos(a, b, c) y proceda de la siguiente
manera: Al tubo de ensayo (a) lo calienta al baño de maría 55oC. Por 10 minutos,
observe y anote los resultados. Al tubo (b) le adiciona 1ml de ácido nítrico concentrado
dejando caer cuidadosamente por las paredes del tubo. Observe y anote los resultados.
Al tubo (c) le agrega dos gotas de solución de nitrato de plomo al 10%. Observe y anote
los resultados.

3.3 Desarrollo del producto.

Informe de Laboratorio.
3.3

3.4 3.4 Actividades de evaluación.


Evidencias de Aprendizaje Criterios de Evaluación Técnicas e Instrumentos de
Evaluación
Evidencias de Conocimiento: Reconoce los reactivos Técnica:
Reconoce la presencia de utilizados para la determinación Resolución de problemas y
proteínas en una muestra de proteínas en el laboratorio. preguntas.
problema.

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Reconoce la presencia de
Aminoácidos en una muestra Instrumento:
orgánica. Informe de laboratorio - Quiz
Reconoce la desnaturalización
que sufren las proteínas por
diferentes factores.

Evidencias de Procedimiento:
Determina proteínas en una
matriz biológica

Determina la desnaturalización
de las proteínas.

Evidencias de Producto:

Participación Procedimental
Informe de Laboratorio.

4. RECURSOS PARA EL APRENDIZAJE

Laboratorio de bioquímica: Tubos, Pipetas, Beacker, Reactivos, R de Biuret, NaOH al


10%, Sulfato de cobre al5%, Ácido nítrico, Nitrato de Plomo al 10%, Solución de
albumina.

5. GLOSARIO DE TERMINOS

Proteínas, Aminoácidos, Reactivo de Biuret, NaOH, Sulfato de cobre, Ácido nítrico,


Nitrato de plomo, Albumina, Holoproteinas, Heteroproteinas, Desnaturalización, enlace
polipeptidico.

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6. BIBLIOGRAFIA

1. D.Voet, JG Voet, CW Pratt. “Fundamentos de Bioquímica”. Editorial Médica


Panamericana. 2ª Ed.Bioquímica, Madrid, 2007.
2. Eric Martz. University of Massachusetts, Amherst MA USA. July 12, 2008.
http://www.umass.edu/microbio/rasmol/index2.htm.
3. Lamberty M, Caille A, Landon C, Tassin-Moindrot S, Hetru C, Bulet P, and
Vovelle F. Solution structures of the antifungal heliomicin and a selected variant
with both antibacterial and antifungal activities. Biochem 2001; 40(40):11995–
12003.
4. Haney F, Hunter H, and Matsuzaki K, Vogel H. Solution NMR studies of
amphibian antimicrobial peptides: Linking structure to function? Biochim Biophys
Acta 2009; 1788(8):1639-55.
5. Koradi R, Billeter M, Wuthrich K. MOLMOL: a program for display and analysis
of macromolecular structures. J Mol Graph 1996; 14(1):29–32.

7. CONTROL DEL DOCUMENTO

Elaborado Por:

Docente: Venancio Esquivia Muñoz

8. ANEXOS
Aminoácidos

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Estructura de las proteínas

Propiedades de las proteinas

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Clasificación de las proteínas

Desnaturalizacion de las proteínas

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Reacción de Biuret

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