Informe 2 - Química de Alimentos
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Informe 2 - Química de Alimentos
LA MOLINA
QUÍMICA DE ALIMENTOS
PRÁCTICA N°2
TÍTULO: SOLUBILIDAD DE PROTEÍNAS
La solubilidad del soluto se define como la máxima cantidad de soluto que se disolverá en
una cantidad dada de disolvente a una temperatura específica. (Chang, 2013)
Las propiedades funcionales de las proteínas a menudo se ven afectadas por la solubilidad
de la proteína, especialmente en el caso del hinchamiento, espumado, emulsificación y
gelificación. La solubilidad de una proteína es la manifestación termodinámica del equilibrio
entre las interacciones proteína-proteína y solvente-proteína, que a su vez dependen de la
hidrofobicidad y naturaleza iónica de las mismas.
Las proteínas se clasifican en base a su solubilidad, las cuales serían las albúminas, que
solubilizan a pH 6,6. También están las globulinas, las cuales son las solubles en soluciones
salinas diluidas a pH 7,0. Otras serían las glutelinas, que son las solubles en soluciones
ácidas (pH 2) y alcalinas (pH 12). Por último, las prolaminas son las solubles en etanol al
70%. (Badui, 2006)
2. REVISIÓN DE LITERATURA
La multiplicidad de grupos ácidos y básicos de una proteína hace que su solubilidad
dependa de las concentraciones de las sales disueltas, la polaridad del solvente, el pH y la
temperatura. Las distintas proteínas varían en gran medida en sus solubilidades en un gran
conjunto dado de condiciones. Algunas proteínas precipitan en condiciones en que otras
aún están bastante solubles.(Voet, 2006)
Donde:
1 2
𝐼= 2
Σ𝑐𝑍
Donde:
Z: Carga iónica
Figura 2. Gráfico de solubilidad vs pH. Recuperado de:Garrido, A., Teijón, J., Blanco, D.,
Villaverde, C., Mendoza, C. y Ramirez J.(2006). Fundamentos de bioquímica estructural.
(2da edición).Tebar, S.L.
Por otro lado, la temperatura también influye en la solubilidad de proteínas. Tal como ya se
ha mencionado anteriormente, uno de los factores importantes en el mantenimiento de la
conformación de una proteína depende principalmente de la naturaleza del solvente acuoso,
ya que este tiende a conservar la máxima libertad de movimiento de sus moléculas,
forzando el arreglo espacial de las proteínas en la forma más compacta posible. Al
aumentar la temperatura, en las moléculas del solvente y en las moléculas de la proteína la
agitación térmica es tal, que la organización espacial característica de las moléculas de las
proteínas se modifica. Puede llegar a convertirse en un arreglo anormal en el que muchas
de las propiedades de la proteína nativa se pierden totalmente, desde la actividad biológica,
la enzimática, por ejemplo, hasta sus propiedades fisicoquímicas, como su forma,
solubilidad, etc. En estas condiciones, es una proteína desnaturalizada. El tipo de
desnaturalización al que se hace referencia es un cambio externo en el arreglo espacial de
las cadenas polipeptídicas que forman a la proteína forzada por condiciones extremas en el
ambiente que la rodea. Es un cambio no dictado por la información presente en la estructura
primaria de la proteína y en el que influyen ciertas condiciones mecánicas como la agitación
térmica, que da lugar a torcimiento y anudaciones entre sí de las cadenas polipeptídicas.
Todo esto hace que los cambios conformacionales sean prácticamente irreversibles. Un
ejemplo de desnaturalización térmica es que se produce en las proteínas de la clara del
huevo después de ser calentada: esta se torna blanca, sólida e insoluble en agua. La
desnaturalización de las proteínas como la que hemos descrito también puede producirse
por cambios extremos de pH, como sucede cuando se agregan ácidos y bases fuertes de
alta concentración, a la solución de una proteína. (Peña et al, 2004)
3. MATERIALES Y MÉTODOS
Materiales
Extracción de proteínas
Solubilidad de proteínas
Materiales
Procedimiento
1. Mezclar 12,5 mL de leche con 10,3 mL de solución ácido acético 0,1 M y 2,2 mL de
acetato de sodio 0,1 M. Verificar que el pH sea 4,6 aprox.
2. Dejar reposar durante 5 minutos y filtrar al vacío. Con el filtrado se realizarán los
siguientes experimentos:
4. RESULTADOS Y DISCUSIONES
4.1 Resultados
4.2 Discusiones
Como se sabe las proteínas son polímeros constituidos por una variedad de 20 aminoácidos
diferentes, esta gran variabilidad les otorga diversas propiedades particulares, estas a su vez
ejercen una gran influencia sobre los atributos del tipo sensorial de los alimentos, además de
sus propiedades funcionales. Según Belitz H-D et al. (2009), las proteínas pueden clasificarse
en base a su solubilidad, teniendo a las albúminas que son solubles en agua, a las globulinas,
insolubles en agua, pero sí en soluciones salinas diluidas; a las prolaminas que son solubles
en alcoholes y finalmente las glutelinas solubles en soluciones alcalinas. La Colza es una
gran fuente de proteínas vegetal, además de su composición de aminoácidos equilibrada y su
alta proteína de eficiencia (Qu et al., 2018). Según Urrutia W., (2010) la extracción alcalina
se basa en la solubilidad de proteínas, la solución se filtra y centrifuga para eliminar los
polisacáridos insolubles, como la fibra, se obtiene en la mayoría de casos globulinas; como
las proteínas vegetales ya que tienen naturaleza hidrofóbica se utilizan soluciones alcalinas ya
que mientras más alcalina sea la solución se podrán romper los enlaces puente de hidrógeno y
así también poder separar al hidrógeno del grupo carbólico y sulfato.
Se observa que se tienen un mayor promedio para los pH 12 y 13, mientras que a menor pH
ocurrió menor promedio, esto podría deberse según Urribarri C. et al. (2004) ya que los
valores más pequeños de pH están cercanos al punto isoeléctrico de las proteínas de la Colza,
mientras que a mayor pH la atracción es mayor ya que existen proteínas dentro de la Colza
cargadas positivamente y a un pH tan alto los grupos carboxílicos de los aminoácidos se
encuentran como carboxilatos, por lo que existen más repulsión de cargas entre las proteínas,
lo que facilita la movilidad y extracción.
Con la Precipitación Ácida el valor del promedio aumentó y luego disminuyó, la mayor
estabilidad el tubo el pH de 4.5, la colza tiene un rango de punto isoeléctrico muy amplio, de
4 a 11, en el artículo se comenta que posiblemente el Ph de 4.5 se debilitaran más enlaces de
hidrógeno lo que ocasiona que gracias a la emulsión se formen más iones y la estabilidad
aumenta, tal como lo mencionó Urrutia W., (2010). Otro punto también que la extrabilidad
disminuyera es debido a que se forman complejos entre las proteínas y el ácido fítico,
ocasionado que los iones interactúen y disminuye la solubilidad.
5. CONCLUSIONES
● El aumento de la concentración de medios alcalinos puede mejorar la
extracción de las proteínas de un producto, en el valor 13 de pH se muestra
una elevada extracción debido a las cargas presentes; sin embargo, a valores
extremadamente alto de pH provocaría una ruptura incontrolable de los
enlaces peptídicos de las proteínas.
● Es notorio un aumento de solubilidad para un pH de 4,5 , esto va ir
disminuyendo al aumentar el ph a partir de este valor debido a que la proteína
empezará a alcanzar el punto isoeléctrico donde la carga es nula; por lo tanto
no estará interactuando con el agua, debido a esto la solubilidad se verá
mermada.
6. REFERENCIAS BIBLIOGRÁFICAS
● Peña, A., Arroyo, A., Gómez, A. y Tapia, R. (2004). Bioquímica (2da edición).
Limusa Noriega Editores.
● URRUTIA W., (2010). Determinación de parámetros óptimos de extracción
alcalina para la obtención de aislado proteico a partir de tarwi (Lupinus
mutabilis). Universidad Nacional Micaela Bastidas: Apurimac
● Belitz H-D. (2009). Food Chemistry. 4th ed. Springer
● Friedman, M., Levin, C.E. Nutritional and medicinal aspects of D-amino acids.
Amino Acids 42, 1553–1582 (2012).
https://doi.org/10.1007/s00726-011-0915-1
● Qu, W., Zhang, X., Xiao, H., Wang, Z., He, R., & Ma, H. (2018). Structure and
functional characteristics of rapeseed protein isolate-dextran conjugates.
Food Hydrocolloids, 82,329–337.
● Ghodsvali, A., Khodaparast, M. H. H., Vosoughi, M., & Diosady, L. L. (2005).
Preparation of canola protein materials using membrane technology and
evaluation of meals functional properties. Food Research International, 38(2),
223–231.
● Urribarrí C., A, L, Ferrer, O, & Colina, A. (2004). Extracción y precipitación de
las proteínas solubles del pasto elefante enano (Pennisetum purpureum
Schum cv. Mott). Revista de la Facultad de Agronomía, 21(3), 268-279.
Recuperado en 29 de julio de 2021, de
http://ve.scielo.org/scielo.php?script=sci_arttext&pid=S0378-7818200400030
0006&lng=es&tlng=es.
● Garrido, A., Teijón, J., Blanco, D., Villaverde, C., Mendoza, C. y Ramirez
J.(2006). Fundamentos de bioquímica estructural. (2da edición).Tebar, S.L.
● Voet, J.(2006). Bioquímica (3era edición). Editorial Médica Panamericana.
● Chang, R., Goldsby, K. (2013). Química. Undécima edición. Ciudad de
México, McGraw Hill Educación.
● Badui, S. (2006). Química de los Alimentos. Cuarta edición. Ciudad de
México; Editorial Pearson Educación de México, S.A
● ANEXOS