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    Práctica Semana 4 CRE 2022-I

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    Luis Manuel Miguel Acosta
    Este documento presenta 4 experimentos sobre la cinética enzimática de diferentes reacciones. El primero estudia la inhibición de la enzima aminoacilasa. El segundo analiza la inhibición de la β-galactosidasa por sus productos glucosa y galactosa. El tercero examina la inhibición de la enzima aril-esterasa por el fenol. Y el cuarto investiga la posible inhibición de la invertasa por su sustrato sacarosa a altas concentraciones. Se pide determinar los tipos de inhibición involucrados y calcular los pará

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    FACULTAD DE CIENCIAS

    Departamento Académico de Biología, Microbiología y Biotecnología

    Práctica de clase – Semana 4

    Asignatura: Cinética de reacciones enzimáticas


    Tema : Cinética de inhibición enzimática
    Docente : M.Sc. Jesús G. Diestra Balta / Mg. José Villanueva Carlos

    1. Se desea determinar el tipo de inhibición y el valor de las constantes cinéticas de la


    enzima aminoacilasa. La reacción catalizada corresponde a: acetiltreonina 
    treonina + acetato. Experimentalmente los resultados de velocidad de reacción son
    los siguientes, utilizando un inhibidor externo a la reacción:
    V(mmol)h)
    S(mM) i= 2 i=4 i=8
    (mM) (mM) (mM)
    0,3 1,2 0,94 0,65
    0,5 1,85 1,47 1,043
    1 3,13 2,56 1,89
    1,8 4,5 3,83 2,96
    2,7 5,51 4,82 3,86
    4,6 6,77 6,13 5,17
    6,1 7,35 6,78 5,87
    7,6 7,77 7,24 6,39

    2. La enzima β-galactosidasa cataliza la hidrólisis de lactosa a glucosa y galactosa, sin


    embrago esta enzima está sujeta a diversos tipos de inhibición por sus productos.

    V [mmol/h]
    Glucosa = 0
    Glucosa = 20[mM] Glucosa = 0 [mM]
    Lactosa [mM]
    [mM] Galactosa
    Galactosa =0[mM] Galactosa =30[mM]
    =0[mM]
    5 0,111 0,08 0,095
    10 0,146 0,117 0,125
    15 0,164 0,138 0,143
    20 0,174 0,152 0,149
    25 0,181 0,16 0,155

    Determinar los tipos de inhibición ejercida por cada producto, y sus respectivas
    constantes cinéticas.
    FACULTAD DE CIENCIAS
    Departamento Académico de Biología, Microbiología y Biotecnología

    3. La enzima Arylesterasa cataliza la hidrólisis de fenil acetato (S) en fenol (P) y ácido
    acético (A). El fenol ejerce cierta inhibición sobre la enzima. Los resultados
    obtenidos con una preparación de Arylesterasa, donde v es la velocidad inicial de
    hidrólisis del fenil acetato:

    V[µmoles S hidrolizados/(min*g enzima)]


    S[mM] P= 0 P= 2 P= 5 P= 10
    [mM] [mM] [mM] [mM]
    1 6.667 5.528 3.798 2.395
    2.5 9.091 6.871 4.446 2.622
    5 10.345 7.644 4.763 2.715
    7.5 10.843 8.121 4.866 2.777
    10 11.111 8.298 4.895 2.802
    15 11.392 8.399 4.982 2.818

    Determine la expresión cinética para la velocidad de hidrólisis de fenil acetato


    calculando los correspondientes parámetros cinéticos y discuta la veracidad de los
    resultados.

    4. Un experimento por invertasa (b-fructofuranosidasa) de Sacharomyces cerevisiae a


    pH 4.5 y 25°C entregó los siguientes resultados:

    Concentración
    Velocidad inicial de
    inicial de sacarosa
    reacción (UI/gENZ)
    (mM)
    1 26.06
    5 95.21
    10 139.05
    25 179.18
    50 174.56
    100 141.35
    A partir de los datos, aparentemente la sacarosa ejerce una inhibición a altas
    concentraciones. Por lo tanto, se llevaron a cabo más experimentos para obtener
    datos en el bajo (por debajo del valor de KM) y alto (muy por encima del valor de K M
    y hasta la saturación) rango de concentración de sacarosa. la solubilidad de la
    sacarosa a 25°C es de 850 g/L. Los siguientes datos fueron obtenidos en ambos
    rangos:
    FACULTAD DE CIENCIAS
    Departamento Académico de Biología, Microbiología y Biotecnología

    Concentración Velocidad inicial Concentración Velocidad inicial


    inicial de sacarosa de reacción inicial de sacarosa de reacción
    (mM) (UI/g ENZ) (mM) (UI/g ENZ)
    0.1 2.83 900 28.066
    0.25 6.976 1200 21.564
    0.5 13.633 1500 17.507
    0.75 19.99 1800 14.734
    1 26.063 2100 12.72
    1.25 31.869 2400 11.19
    Comprobar el mecanismo de inhibición
    y el valor de los correspondientes parámetros cinéticos.

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