TEMA 6

APUNTES BIOLOGÍA 2º BACHILLERATO

TEMA 6
LAS ENZIMAS Y LAS VITAMINAS

1. EL METABOLISMO CELULAR
2. EL ATP
3. CONTROL DEL METABOLISMO POR LAS ENZIMAS
4. LAS ENZIMAS SON LOS CATALIZADORES DE LAS REACCIONES METABÓLICAS
4.1. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS
4.2. LAS COENZIMAS
4.3. EL CENTRO ACTIVO DE LAS ENZIMAS
4.4. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS
4.5. LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
4.6. CINÉTICA DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA
4.7. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS REACCIONES
ENZIMÁTICAS
4.8. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA:
4.8.1. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA
4.8.2. ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA
4.8.3. ENZIMAS ALOSTÉRICAS. EL COOPERATIVISMO
4.8.4. REGULACIÓN DE LAS VÍAS METABÓLICAS
4.8.5. MECANISMOS QUE AUMENTAN LA EFICACIA DE LAS REACCIONES
METABÓLICAS
4.9. NOMENCLATURA Y CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS
5. LAS VITAMINAS

1. EL METABOLISMO CELULAR

Es el conjunto de reacciones químicas que se producen en el interior de las células, que

conducen a la transformación de unas biomoléculas en otras, con el fin de obtener materia
y energía.
La energía es necesaria para llevar a cabo las tres funciones vitales: nutrición, relación y
reproducción.
La materia es necesaria para crecer, renovar y regenerar estructuras.
La energía que se almacena en los enlaces de las moléculas energéticas o se transforma
en otros tipos de energía: mecánica, calorífica, eléctrica..

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Las reacciones químicas que se producen en el metabolismo se llaman reacciones

metabólicas.
Las reacciones metabólicas se relacionan entre sí formando rutas metabólicas.
Las grandes rutas metabólicas se pueden relacionar entre sí a través de rutas
metabólicas intermediarias.
El producto inicial se llama sustrato y al resultado de la reacción producto. Pero, en
cuanto que forman parte de una ruta metabólica, todos son metabolitos.
Las reacciones metabólicas son catalizadas por enzimas.

1.1. CATABOLISMO Y ANABOLISMO

Características de las rutas metabólicas:

Actúan secuencialmente: el producto de una reacción es el sustrato de la siguiente.
Pueden ser convergentes, divergentes o cíclicas.
Hay rutas que por su importancia vital (obtención de energía o la síntesis de moléculas)
son comunes en la mayoría de los organismos.
Si su finalidad es la producción de energía (ATP) se denominan CATABÓLICAS, son
degradativas.
Si su finalidad es la síntesis de nuevas moléculas son ANABÓLICAS, son constructivas y
requieren energía (ATP).

2. EL ATP ES UNA MOLÉCULA QUE ALMACENA Y CEDE ENERGÍA

Repaso de lo visto en importancia de los nucleótidos del tema 5.

3. CONTROL DEL METABOLISMO LO EJERCEN LAS ENZIMAS Y LAS

HORMONAS.
El control bioquímico de las reacciones metabólicas lo realizan las enzimas.

En organismos pluricelulares, además, hay otro tipo de control bioquímico realizado por el
sistema endocrino o sistema hormonal. Las hormonas actúan sobre células específicas
regulando su metabolismo.

3.1. LA ACTIVIDAD DE LOS CATALIZADORES

Para que una reacción química se produzca se necesitan dos pasos:
 Rotura de ciertos enlaces en el sustrato (estado de activación o de transición).
 Formación de los nuevos enlaces que forman el producto.

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Para llegar al estado de activación se necesita el aporte de energía: energía de

activación.
La función catalizadora de las enzimas consiste en que rebajan la energía necesaria para
llegar al estado activado.
Sin ellas, las reacciones metabólicas no se podrían producir.

4. LAS ENZIMAS

Las enzimas son proteínas globulares, excepto las ribozimas.

Se diferencian tres grupos de aminoácidos dentro del enzima:

 ESTRUCTURALES: no establecen enlaces con el sustrato
 DE FIJACIÓN y los CATALIZADORES: si establecen enlaces con el sustrato.
Constituyen el centro activo del enzima.

Las enzimas forman dispersiones coloidales con el agua, por ello, pueden participar en
reacciones intercelulares (enzimas digestivas) o intracelulares.

Catalizan reacciones metabólicas: SON BIOCATALIZADORES.

Las enzimas cumplen dos características propias de los catalizadores:
» Aceleran las reacciones químicas:
Consiguen la misma cantidad de producto en menos tiempo.
» No se consumen durante la reacción:
La misma molécula puede actuar repetidas veces. Por tanto:
• Las necesidades enzimáticas son muy bajas.
• Una pequeña cantidad de enzima puede actuar sobre una gran cantidad de
sustrato.

Pero las enzimas se diferencian del resto de los catalizadores no biológicos en los
siguientes aspectos:
 Actúan siempre a la misma temperatura del ser vivo.
Al ser proteínas, frente a cambios de pH, temperatura o de concentraciones salinas
se produce su desnaturalización.
 Poseen una alta actividad
 Su masa molecular es muy elevada
 Poseen una alta especificidad, en cuanto al sustrato sobre el que actúan y la
reacción que catalizan.
El grado de su especificidad puede variar de unas enzimas a otras.

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Algunas enzimas no son activas hasta que actúan sobre ellas otras enzimas o iones, son
ZIMÓGENOS o PROENZIMAS. Ejemplo: el pepsinógeno es la forma inactiva de la
pepsina. Se activa en presencia del HCl del estómago.

Las ISOENZIMAS son enzimas que pueden presentar formas moleculares distintas pero
que catalizan la misma reacción química.
Pueden actuar en distintas etapas de la vida celular o en distintas células similares de
distintos órganos.

4.1. ESTRUCTURA DE LAS ENZIMAS

Las enzimas pueden estar formadas:
 Únicamente por cadenas polipeptídicas: enzimas estrictamente proteicas.
 Una parte no proteica unida a la proteica: holoenzima; entonces:
• Parte proteíca: APOENZIMA
Proporciona la estructura espacial necesaria para que produzca la unión del enzima
al sustrato.
• Parte no proteíca: lleva a cabo la reacción propiamente dicha. Se diferencia:
Grupo prostético: unión al apoenzima de forma permanente
Cofactor: su unión es temporal. Puede ser:
» un catión metálico.
» una molécula orgánica, y es entonces, cuando es un coenzima (como lo son
las vitaminas).

4.2. LAS COENZIMAS

Un coenzima es un cofactor orgánico que se une a la parte proteíca de una enzima

(apoenzima) mediante enlaces débiles durante el proceso catalítico.
La unión coenzima apoenzima es temporal, como la enzima-sustrato.
No suelen ser específicas de un solo tipo de apoenzima, se unen a muchos tipos de
apoenzimas, cada uno con una función diferente.
Las coenzimas son transportadoras de grupos químicos, o los donan o los captan.
Por ello, sí se modifica en las reacciones en las que participa, o acepta o pierde átomos.
Es una diferencia respecto del apoenzima.
Muchos coenzimas son vitaminas o presentan derivados de vitaminas en su estructura
química.

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Según los grupos que transporten se pueden diferenciar dos tipos de coenzimas:

» Coenzimas de óxido-reducción
Transportan protones y electrones. Ej: NAD +/NADH, NADP+/NADPH, el FAD/FADH2 y
el grupo hemo de la citocromo oxidasa

» Coenzimas de transferencia
Transportan radicales. Ej. ATP y acetil-coenzima A (CoA-SH)

4.3. EL CENTRO ACTIVO DE LAS ENZIMAS

La región del enzima que se une al sustrato recibe el nombre de centro activo:
• Constituyen una parte muy pequeña del volumen total del enzima

• Posee una estructura tridimensional que le confiere su especificidad, dado que sólo
permite la unión con el sustrato determinado.
• Son un conjunto de aminoácidos que, aunque distantes en la secuencia polipeptídica,
debido a los repliegues de la cadena, quedan próximos.
• Sus radicales presentan afinidad química por el sustrato y establecen enlaces.

En el centro activo se diferencian dos tipos de aminoácidos: los de fijación, que

establecen enlaces débiles con el sustrato y lo fijan; y los catalizadores, que establecen
enlaces débiles o fuertes con el sustrato y provocan la ruptura de alguno de sus enlaces y
así lo transforman.

4.4. ESPECIFICIDAD DE LAS ENZIMAS

Modelos de especificidad/acoplamiento

Teorías sobre el acoplamiento del sustrato en el centro activo del apoenzima:

Teoría de la llave-cerradura (1890-Fischer): el centro activo tiene una forma fija

predeterminada en la que encaja el sustrato. Es válida para muchas reacciones.
Teoría del acoplamiento inducido (1958-Koshland): semejante a cuando se
introduce una mano en un guante. Hay una adaptación del centro activo en su unión
al sustrato.
Modelo del “apretón de manos”: la enzima y el sustrato modifican su forma para
acoplarse.

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La especificidad entre la enzima y el sustrato presenta los siguientes grados:

 ESPECIFICIDAD ABSOLUTA
La enzima sólo actúa sobre un sustrato
Ej. La ureasa sólo actúa sobre la urea
 ESPECIFICIDAD DE GRUPO
La enzima sólo actúa sobre un grupo de moléculas.
Ej. La β-glucosidasa actúa sobre todo el grupo de β-glucósidos
 ESPECIFICIDAD DE CLASE
Actúa sobre una clase de enlaces independientemente de en qué molécula se
encuentre.

4.5. LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA

Etapas de una reacción enzimática:

1. Formación del complejo enzima-sustrato (ES):
La enzima y el sustrato se unen mediante enlaces débiles.
En este complejo los enlaces internos del sustrato se encuentran debilitados.
El apoenzima presenta un centro activo, que es el que determina la especifidad del
enzima, dado que posee una forma espacial específica que limita el acoplamiento con
el sustrato.
Esta parte es reversible y es la parte más lenta.

2. Formación del producto (EP):

Al acabar la transformación se forma el complejo EP.
Es una etapa rápida e irreversible.

3. Liberación del producto:

El producto se separa del centro activo del apoenzima, quedando ambos libres.
La coenzima puede liberarse intacta o quedar modificada en el proceso.

Las enzimas actúan de formas diferentes según el número de sustratos que se unan a
ellas para reaccionar:

 CON UN SOLO SUSTRATO

 CON DOS SUSTRATOS A LA VEZ

 CON DOS SUSTRATOS SUCESIVOS

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 CON UN SOLO SUSTRATO

La enzima fija el sustrato al centro activo mediante enlaces químicos.
Se provoca la rotura de los enlaces internos del sustrato.
Se libera el producto.
Y la enzima se libera intacta.

 CON DOS SUSTRATOS A LA VEZ

La enzima atrae a las sustancias reaccionantes hacia su superficie por
ADSORCIÓN, por lo que la posibilidad de encuentro entre ellas aumenta, por lo que
la velocidad de reacción es más rápida.
Una vez transformados los sustratos en los productos correspondientes, la enzima
queda libre para seguir actuando

 CON DOS SUSTRATOS SUCESIVOS

La enzima atrae a un primer sustrato, que después de reaccionar se desprende y
deja una parte en la enzima.
Después, atrae a un segundo sustrato, que se une a la parte fijada del primer
sustrato en la enzima.
Finalmente, se libera el producto

4.6. CINÉTICA ENZIMÁTICA

La velocidad de una reacción se mide como la concentración de producto por unidad de
tiempo.
La concentración de producto se suele medir en número de moles.
En una reacción enzimática en la que mantenemos constante la cantidad de enzima y
aumentamos la del sustrato, se observa que
su velocidad aumenta hasta un punto en el que, aunque se añada más sustrato, su
velocidad no aumenta.
Cuando la velocidad no aumenta a pesar de añadir más sustrato, es cuando se ha
alcanzado la velocidad máxima para esa reacción (Vmáx).
En la reacción se ha producido la saturación del enzima por el sustrato.

Constante de Michaelis-Menten (Km)

En 1913, Leonor Michaelis interpreta la velocidad máxima de una reacción catalizada por
un enzima  en  términos  de  la  formación  de  un complejo  ES.
A  concentraciones  de  sustrato suficientemente elevadas,  los  centros  catalíticos del
enzima están ocupados  por  él y,  por  lo  tanto,  la velocidad  de  reacción  alcanza  un
máximo.
Ese mismo  año  y  junto  con  Maud  Menten propusieron un sencillo modelo matemático*.

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Definen la KM, como la concentración de sustrato para la cual la reacción alcanza la

mitad de su velocidad máxima.
Cuanto menor sea el valor de K m, mayor afinidad tendrá el enzima por el sustrato, ya que
eso significa que se alcanza con menos cantidad de sustrato la velocidad semimáxima. Lo
que significa que la reacción será más rápida.
La Km nos da una idea de la afinidad del enzima por el sustrato.
Si Km es alta, indica que se requiere mucho sustrato para llegar a esa velocidad
semimáxima, es decir, que hay poca afinidad (hay una mayor proporción de sustrato libre
que de forma acomplejada con el enzima).

4.7. FACTORES QUE INFLUYEN EN LA VELOCIDAD DE LAS

REACCIONES ENZIMÁTICAS

LA CONCENTRACIÓN DEL SUSTRATO

Al aumentar la concentración del sustrato la velocidad de la reacción aumenta hasta
alcanzar la velocidad máxima.

LA TEMPERATURA
La energía calorífica hace que las moléculas aumenten su movilidad, con lo que se
incrementa la probabilidad de encuentros entre el enzima y el sustrato, aumentando la
velocidad de reacción.
Sin embargo, un aumento excesivo en la temperatura puede provocar la desnaturalización
de la proteína (enzima).
Cada enzima tiene una temperatura óptima de actuación.
Variaciones en la temperatura óptima disminuyen la velocidad de la reacción.

EL pH
Las enzimas presentan dos valores límites de pH entre los que son eficaces.
Si se sobrepasan se desnaturalizan.
Un cambio en el valor de pH provoca cambios eléctricos en los radicales de los
aminoácidos del centro activo. Puede cambiar su estructura espacial dificultando la
reacción y disminuyendo su velocidad o provocando su desnaturalización.
Cada enzima tiene un pH óptimo de actuación.

4.8. REGULACIÓN DE LA ACTIVIDAD ENZIMÁTICA.

En cada momento la célula necesita que se realice una u otra reacción enzimática.
Las necesidades celulares varían y por ello se requiere regular la acción de las enzimas
(economía celular).
Los procesos más utilizados en esta regulación son:

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La inhibición enzimática
La activación enzimática
El alosterismo

4.8.1. INHIBICIÓN ENZIMÁTICA

La enzima se encuentra activa y el inhibidor disminuye o impide su actividad.
Los inhibidores pueden ser: un ion, una molécula orgánica, los medicamentos también
pueden actuar como inhibidores, como por ejemplo los antibióticos que inhiben la actividad
de la enzima que forma la pared bacteriana, como la penicilina; o el AZT que inhibe la
transcriptasa inversa en el VIH.

El propio producto final de la reacción inhibe el enzima que inicia su producción, de forma
que cuando el producto se encuentra en una cantidad suficiente, la reacción cesa.
Se denomina reacción de inhibición por retroalimentación o de retroinhibición o feed-back.

La inhibición enzimática puede ser: irreversible o reversible (competitiva y no competitiva).

Irreversible: el inhibidor se une covalentemente a la enzima, alterando su estructura e

inutilizándola de forma permanente.
Ejemplo: el cianuro. Se une a una de las enzimas de la cadena transportadora de
electrones en la respiración celular y la inutiliza. Es un veneno potente.

Reversible: la unión con el inhibidor es por enlaces no covalentes más fáciles de romper.
Según el lugar de unión a la enzima, se diferencian dos tipos de inhibición reversible:
competitiva y no competitiva.

 Inhibición reversible competitiva:

El inhibidor se une temporalmente al centro activo, al igual que el sustrato: compite con él.
Es muy semejante al sustrato.
El grado de inhibición dependerá de la proporción relativa entre el sustrato y el inhibidor.
Por tanto, puede reducirse el efecto de la inhibición si se aumenta la concentración del
sustrato.

 Inhibición reversible no competitiva:

El inhibidor no se une al centro activo del enzima, pero aunque se una en otro punto,
modifica la estructura del centro activo, de forma que no se pueda unir eficazmente al
sustrato.
Aunque se aumente la concentración del sustrato, al ser el complejo inactivo, no se forma
el producto.

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 Inhibición reversible por bloqueo del complejo ES

En este caso el inhibidor se fija temporalmente al complejo enzima-sustrato e impide la
formación de los productos.

4.8.2. ACTIVACIÓN ENZIMÁTICA.

Las enzimas se mantienen inactivas hasta el momento en que sean necesarias.
En ese momento, un activador, hace que se vuelva activa: su centro activo adquiere la
configuración necesaria para que se una al sustrato.
Los posibles activadores pueden ser:
 Cationes: de calcio o de magnesio
 Diversas moléculas orgánicas
 El propio sustrato, de forma que hasta que no se encuentre el sustrato sobre el que
actúa la enzima, disponible, la enzima permanece inactiva.

4.8.3. ALOSTERISMO. COOPERATIVISMO.

Es un sistema de regulación muy preciso.
Se sitúa en la cabecera de un conjunto de reacciones importantes o en el punto de bifurcación
entre dos rutas.
Las características de las enzimas alostéricas son:
1. Son proteínas con estructura cuaternaria (formadas por varias subunidades, protómeros).
2. Poseen varios centros de regulación o alostéricos (para activadores o inhibidores que se
llaman efectores)
3. Adoptan dos conformaciones distintas:
Forma R (estado activo): con alta afinidad por el sustrato, cuando se unen activadores en sus
centros reguladores.
Forma T (estado inactivo): la unión con el inhibidor impide que se fije el sustrato.
4. Las subunidades trabajan de forma cooperativa: la activación o inhibición de una se
propaga rápidamente en el resto, produciendo una regulación muy rápida, con menor gasto de
activadores o inhibidores.
5. Presentan una cinética sigmoidal, diferente al resto de las enzimas.

Para que una enzima alostérica actúe, es precisa, en primer lugar, la unión de uno o más
ligandos y, después, la del sustrato.
Por ello, la velocidad de reacción en función de la concentración del sustrato no aumenta tan
rápidamente como en las enzimas no alostéricas (curva sigmoidal).
Una vez que este cambio se produce, se transmite rápidamente al resto de las subunidades y
se observa un cambio en la velocidad que aumenta.
Este efecto en el que la actividad se transmite de una subunidad a otra de la enzima alostérica
es a lo que se denomina cooperativismo.

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Con ello, se produce un cambio de velocidad muy grande, es la llamada “ley del todo o
nada”

4.8.4. REGULACIÓN DE LAS VÍAS METABÓLICAS.

En una vía metabólica el producto generado en una reacción es utilizado como sustrato en
la siguiente. Como las necesidades de los productos en la célula son variables, es preciso
regular su producción. Hay dos formas de regular las vías metabólicas:
 Aumentar o disminuir la síntesis de enzimas: a partir de los genes que las codifican.
 Regular la actividad de las enzimas: con enzimas en su forma inactiva que solo se
activen cuando se precise o por interacción alostérica.

La regulación de las vías metabólicas en enzimas alostéricas se puede dar por dos
mecanismos de autorregulación:
 Regulación por retroinhibición o inhibición feed-back:
La enzima se encuentra activa y es el producto final de la ruta el que la inactiva al
unirse en su centro regulador, inhibiendo su propia producción.
 Regulación por inducción enzimática:
La enzima inicial se encuentra inactiva y es la presencia del sustrato que se fija en
su centro regulador el que cambia su configuración a su forma activa.

4.8.5. MECANISMOS PARA AUMENTAR LA EFICACIA ENZIMÁTICA.

 COMPARTIMENTACIÓN CELULAR
Las enzimas implicadas en un proceso metabólico se encuentran concentradas en la
membrana de algún orgánulo celular.
Esto asegura que se lleve a cabo el proceso completo y aprovecha las condiciones
específicas necesarias para que las enzimas estén activas.
Por otro lado, se separan en lugares distintos de la célula, separados por membranas, las
enzimas que actúan en una ruta metabólica de aquellas de otra ruta que produce el efecto
contrario. Por ejemplo: síntesis de ácidos grasos en el citoplasma y su degradación en la
mitocondria.

 COMPLEJOS MULTIENZIMÁTICOS
Es una agrupación de enzimas en un complejo único.
Las enzimas del complejo catalizan reacciones consecutivas de la misma ruta metabólica.
En cuanto se obtiene el primer producto, al estar en contacto con la misma enzima, se
realiza la siguiente reacción, de forma que todo el proceso es más rápido.

 INCLUSIÓN EN MEMBRANAS.

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Algunas enzimas y algunos complejos multienzimáticos se encuentran unidos a

membranas.
Se encuentran dispuestos en forma ordenada según su actuación en la cadena de
reacciones que catalicen.
Ejemplo: los citocromos que forman la cadena de transporte de electrones de las
membranas de las crestas mitocondriales se encuentran ordenados según su lugar de
actuación en las reacciones químicas de redox que catalizan.

 REACCIONES EN CASCADA
Cuando el producto de una reacción es la enzima que cataliza la siguiente reacción del
proceso y así sucesivamente.
El conjunto del proceso tiene una regulación más eficaz y es más rápido. Ej.: coagulación
sanguínea.

 EXISTENCIA DE ISOZIMAS
Son enzimas que realizan la misma acción catalítica pero que tienen una Km distinta, es
decir, que su velocidad en la reacción es distinta.
Cada una de ellas se sitúa en el lugar de la célula donde se necesite esa determinada
velocidad.

4.9. CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS

Nomenclatura:
Se utiliza el nombre que alude al sustrato (nombre del coenzima si lo hay) junto con el tipo
de reacción acabado en asa. Ej.: Aspartato piruvato transamin- asa.
Algunas enzimas conserva su denominación antigua.

Clasificación según el tipo de reacción que catalizan:

I. Oxidorreductasas: deshidrogenasas u oxidasas.
II. Transferasas: transaminasas, transcarboxilasas, transmetilasas…
III. Hidrolasas: carbohidrasas, peptidasas, esterasas, ..
IV. Liasas: aminasas, carboxilasas, hidratasas…
V. Isomerasas.
VI. Ligasas o sintetasas.

5. LAS VITAMINAS
5.1. IMPORTANCIA DE LAS VITAMINAS
Las vitaminas no se pueden sintetizar en el cuerpo humano y deben incorporarse en la
dieta.
Se requieren en pequeñas cantidades, ya que se regeneran al finalizar la reacción en la
que intervienen.

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Su carencia extrema (avitaminosis) provoca enfermedades graves como la pelagra o el

escorbuto.
Un estado deficitario de vitaminas o hipovitaminosis altera la salud, recuperándose al
ingerirlas de nuevo.
Las vitaminas son precursores de coenzimas y de moléculas activas en el metabolismo o
son imprescindibles para su síntesis; de ahí su importancia y su relación con la salud.
vitaminas

5.2. LAS VITAMINAS COMO COENZIMAS

Los coenzimas actúan como transportadores de grupos químicos. En consecuencia, se
modifican en la reacción al aceptar o perder átomos.
La unión apoenzima-coenzima es temporal y similar a la unión sustrato-enzima, por lo que
la coenzima se puede considerar como un segundo sustrato.
Muchas coenzimas son vitaminas o derivados de ellas: todas las hidrosolubles y de las
liposolubles la vitamina K.
No suelen ser específicas de un solo tipo de apoenzima y se pueden unir a mucho tipos
distintos, con funciones diferentes.

5.3. CLASIFICACIÓN DE LAS VITAMINAS

El nombre de vitamina se debe a Funk, quien en 1912, identificó la B 1, y al relacionarla con
la vida y poseer un grupo amino, le denominó vit-amina. Pero hoy conocemos otras
muchas muy diferentes.
La variedad que presentan en cuanto a su composición química hace que se clasifiquen de
acuerdo a su solubilidad en agua:
HIDROSOLUBLES: grupo B y la vitamina C
LIPOSOLUBLES: la A, la D, la E y la K.
Al no poder excretarse por la orina, su acúmulo en el organismo puede ocasionar
trastornos.

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