Tema 3 - Enzimas

TEMA 3: ENZIMAS
Las enzimas son biocatalizadores específicos que incrementan la velocidad de las reacciones metabólicas. La mayoría
tienen naturaleza proteica, aunque también se han descubierto moléculas de ARN catalíticas, las ribozimas.
Las enzimas aceleran las reacciones químicas, pues son capaces de rebajar la energía de
activación de estas, lo que favorece la adquisición del estado de transición. Las moléculas en
las que las enzimas ejercen su acción especificas se denominan sustratos.
Características:
 Elevado poder catalítico: velocidad de reacción muy  Los catalizadores en sistemas biológicos son, en su gran
incrementada mayoría, proteínas: enzimas. Las enzimas pueden necesitar
 Condiciones suaves de reacción (presión, temperatura y componentes no proteicos: cofactores, principalmente para
pH) procesos redox y muchas transferencias de grupo. Existen
 Especificidad: ausencia de subproductos iones metálicos que actúan como cofactores, son las
 Posibilidad de regulación de su actividad metaloenzimas.
 Nomenclatura vulgar: sustrato + tipo de reacción + asa  Generalmente, están compuestas por un componente
proteico, apoenzima; y uno no proteico, cofactor.
1. LOS COFACTORES: Son iones o moléculas no proteicas de bajo peso molecular, imprescindible para el
funcionamiento de las enzimas conjugadas, pues en muchos casos son los responsables directos de la actividad química
de la holoenzima. Diferenciamos entre:
 Cofactores inorgánicos: se trata de iones metálicos.

 Cofactores orgánicos: pueden ser de dos grupos; coenzimas (cofactores orgánicos unidos a apoenzimas por enlaces
débiles no covalentes) y, grupos prostéticos (son cofactores orgánicos unidos a apoenzimas por enlaces covalentes).
CLASIFICACIÓN INTERNACIONAL DE ENZIMAS BASADA EN LA REACCIÓN QUE CATALIZAN:
La mayoría de las enzimas catalizan transferencia de electrones, átomos o grupos funcionales. Por tanto, se les clasifica
dando números de código y asignándoles nombres de acuerdo con el tipo de reacción de transferencia, el grupo dador y el
grupo aceptor. Existen seis clases principales:
 Oxidorreductasas (transferencia de electrones)  Liasas (adición de grupos a los dobles enlaces)

 Transferasas (transferencia de grupos funcionales)  Isomerasas (reacción de isomerización)
 Hidrolasas (reacciones de hidrólisis)  Ligasas (formación de enlaces)
2. REACCION DE LAS ENZIMAS

 El sustrato se une a una región específica de la enzima,  El sustrato se transforma químicamente y origina los
con una geometría y unos grupos funcionales específicos, productos de la reacción. Así se forma el complejo
denominado centro activo (puede estar formado por enzima-producto transitorio.
residuos lejanos en la estructura primaria; y es asimétrico,
lo que le otorga estereoespecificidad (solo pueden  Los productos se liberan al separarse del centro activo de
trabajar con un tipo de isómero)). la enzima.
 Se forma un compuesto intermedio temporal, complejo  La enzima, que en el curso de la reacción no se gasta ni
enzima-sustrato, en el cual hay cierta complementariedad sufre ninguna modificación, queda libre para unirse a otra
geométrica y electrónica. molécula de sustrato.
El centro activo puede estar formado por residuos de aminoácidos lejanos en la estructura primaria. Debe haber una cierta
complementariedad geométrica y electrónica entre enzima y sustrato para que se produzca el complejo enzima-sustrato.
2.1 COMPLEMENTARIEDAD ENZIMA-SUSTRATO: Existe cierto grado de complementariedad entre enzima y
sustrato previa a la unión de éste (modelo “llave-cerradura”). Las enzimas pueden ajustar su conformación al unir el
sustrato. Esto se conoce como ajuste inducido. Este cambio conformacional:
 Puede desestabilizar los enlaces del sustrato, haciéndolo  Propicia la formación de enlaces químicos transitorios
más fácil de fragmentar. con el sustrato como parte de la reacción.
 Ayuda a crear un microentorno (pH diferente de la  El cambio conformacional está provocado por la unión
disolución, entorno más/menos hidrofóbico) que facilite la del sustrato a la enzima.
reacción.
2.2 VELOCIDAD DE LA REACCIÓN: Para que una reacción química ocurra, es necesario que los reactivos colisionen
con una orientación adecuada y con la suficiente energía, conocido como energía de activación, que es la cantidad de
energía necesaria (en calorías) para llevar al estado de transición 1 mol de sustrato a una determinada temperatura.
Las enzimas aumentan la velocidad de las reacciones químicas disminuyendo su energía de activación. La magnitud de
la energía de activación condiciona la velocidad de la reacción. Si la energía de activación es muy alta, la velocidad es más
lenta, ya que cuesta más llevar las moléculas al estado de transición.
El estado de transición es aquella forma del S rica en energía con la

conformación y disposición correcta para que ocurra la reacción. En
este estado, todas las moléculas tienen capacidad de reaccionar. Las
enzimas disminuyen la energía del estado de transición; y no pueden
hacer que una reacción endergónica se transforme en exergónica.
La velocidad puede aumentar:

 Aumentando T: Aumenta el movimiento térmico de las moléculas, aumentando el número de moléculas con suficiente
E interna como para alcanzar el estado de transición. La velocidad de una reacción se duplica al aumentar 10ºC. Las
células no pueden recurrir a aumentos de temperatura, por lo que utilizan catalizadores.
 Añadiendo un catalizador: Disminuye la E de activación, permitiendo que una fracción mayor de moléculas reaccione
por unidad de tiempo.
¿Cómo?
oMediante la formación del complejo ES oLa enzima no solo reconoce al sustrato, también induce la
oLa interacción de las enzimas con los sustratos acelera la formación del estado de transición.
reacción al aproximarlos, orientarlos y formar enlaces con oLa enzima estabiliza el estado de transición, por eso
ellos. disminuye la energía del estado de transición.
2.3 CARACTERISTICAS DE LA CINETICA ENZIMATICA: Cada

enzima posee una cinética característica para cada sustrato. En condiciones
intracelulares, las enzimas no se hallan saturadas por sus sustratos y por ello
no funcionan a la velocidad máxima. La velocidad de reacción se mide en
mol * L/s.
La constante de Michaelis-Meten es una concentración de sustrato a la cual la

enzima alcanza la mitad de su velocidad máxima, implica que cuando más
pequeña sea la Km más afinidad tendrá el sustrato. Porque necesita menos
sustrato para llegar a la velocidad.
Cuando la enzima se satura, la velocidad no puede aumentar. Las enzimas

solo catalizan reacciones espontáneas.
2.4 CONDICIONES AMBIENTALES: Las condiciones ambientales, como el pH

y la temperatura, influyen en la actividad enzimática si se modifican. En la célula,
la T no suele variar, pero si el pH (entre orgánulos).
 Cada enzima tiene un pH óptimo diferente: La tripsina (proteasa intestinal) en

condiciones fisiológicas, y la pepsina (proteasa estomacal) en valores de Ph
generados en el estómago.
 El incremento de la temperatura hace que las moléculas tengan más energía
cinética. A 50ºC, las proteínas se desnaturalizan. Las interacciones débiles que
mantienen la estructura terciaria (enlaces de H, interacciones de Van Der Waals,
enlaces iónicos) se pierden debido a la energía cinética de las moléculas. Las
enzimas de algunos microorganismos que viven en condiciones de elevadas
temperaturas (grietas de fondos marinos, volcanes, géiseres) han evolucionado
para no desnaturalizarse a esas temperaturas.
3. REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

3.1 INHIBICION ENZIMATICA: La actividad enzimática puede ser inhibida por moléculas específicas, como
mecanismo de control en los sistemas biológicos. También muchos fármacos y sustancias tóxicas actúan inhibiendo las
enzimas. Utilizando inhibidores específicos podemos identificar residuos importantes para la catálisis y así deducir el
mecanismo de acción enzimática.
 Inhibidores irreversibles: se unen a la enzima mediante enlace covalente (toxinas, venenos).

 Inhibidores reversibles: se unen a la enzima mediante interacciones no covalentes. Varios
tipos:
- Inhibición competitiva: Un inhibidor competitivo compite con el sustrato por la unión al sitio
activo del enzima, por lo tanto, tener alguna característica estructural común con el sustrato.
Una vez unido al centro activo no puede ser transformado por el enzima.
- Inhibición no competitiva: Un inhibidor no competitivo puede unirse tanto al enzima libre
como al complejo enzima-sustrato. Por lo tanto, el inhibidor no competitivo se une al enzima
en un lugar distinto al centro activo. La unión del inhibidor no impide la unión del sustrato,
pero si su transformación.
3.2 REGULACION ENZIMATICA

 Regulación alostérica: Las enzimas alostéricas son aquellas cuya actividad catalítica es modulada por la unión no
covalente de un metabolito específico a un sitio de la proteína distinto del centro activo. Casi siempre son oligoméricas.
- Retroinhibición: Este tipo de inhibición es importante para la regulación de las

rutas metabólicas. El producto final de la ruta inhibe la primera enzima especifica de
la misma. Evita el desperdicio de recursos moleculares de la célula. El producto
final de la ruta inhibe la primera enzima específica de la misma.
 Regulación por modificación covalente: Modificaciones covalentes reversibles de

la actividad enzimática. Por fosforilación, adenilización, uridililación, metilación y ADP ribosilación. La adición
covalente de grupos acilo hidrofóbicos, o isoprenoides a proteínas solubles puede alterar su localización intracelular. Estas
modificaciones covalentes generalmente provocan que las proteínas se asocien con una membrana.
Las enzimas digestivas de las proteínas se sintetizan como proenzimas o zimógenos. Estas sufren una modificación
covalente para activarse y realizar modificaciones covalentes irreversibles, llamándose proteolisis.
3.3 ENZIMAS PROTEOLITICAS DIGESTIVAS: Todas ellas se sintetizan como precursores inactivos (zimógenos).
Deben sufrir una modificación covalente para activarse (proteolisis). La activación proteolítica es irreversible.
4. ISOENZIMAS: proteínas que catalizan la misma reacción enzimática, pero están codificadas por distintos genes, de
modo que difieren en su composición de aminoácidos.
Cada isoenzima puede tener moduladores alostéricos diferentes, e incluso valores de Km y Vmax distintos. La aparición
en sangre de algunas isoenzimas indica que hay lesiones tisulares y es de utilidad en el diagnóstico clínico. La actividad
lactato deshidrogenasa (LDH) en el ser humano tiene 5 isoenzimas.
Las isoenzimas aportan modos específicos de regulación a los diferentes tejidos y en distintas fases del desarrollo.

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 Cofactores inorgánicos: se trata de iones metálicos.

CLASIFICACIÓN INTERNACIONAL DE ENZIMAS BASADA EN LA REACCIÓN QUE CATALIZAN:

 Oxidorreductasas (transferencia de electrones)  Liasas (adición de grupos a los dobles enlaces)

2. REACCION DE LAS ENZIMAS

El estado de transición es aquella forma del S rica en energía con la

La velocidad puede aumentar:

2.3 CARACTERISTICAS DE LA CINETICA ENZIMATICA: Cada

La constante de Michaelis-Meten es una concentración de sustrato a la cual la

Cuando la enzima se satura, la velocidad no puede aumentar. Las enzimas

2.4 CONDICIONES AMBIENTALES: Las condiciones ambientales, como el pH

 Cada enzima tiene un pH óptimo diferente: La tripsina (proteasa intestinal) en

3. REGULACION DE LA ACTIVIDAD ENZIMATICA

 Inhibidores irreversibles: se unen a la enzima mediante enlace covalente (toxinas, venenos).

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- Retroinhibición: Este tipo de inhibición es importante para la regulación de las

 Regulación por modificación covalente: Modificaciones covalentes reversibles de

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