Examen 1. Naolin P. Sánchez Torres

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BENEMÉRITA UNIVERSIDAD AUTÓNOMA DE PUEBLA.

FACULTAD DE CIENCIAS

QUÍMICAS.

LICENCIATURA EN QFB

MATERIA: BIOQUÍMICA I

EXAMEN PRIMER PARCIAL

NRC: 42763

ALUMNO: SÁNCHEZ TORRES NAOLIN PAOLA

PROFESORA: VERONICA LILIANA RAMIREZ 

  

22 DE FEBRERO DE 2023
1. ¿Cuál es la definición etimológica de Bioquímica?

Bioquímica etimológicamente significa "Química de la vida".

2. Nombra las características de la materia viva:

1. La materia es compleja, pero con un alto grado de organización.


2. Cada componente tiene una función específica
3. Extrae y transforma la energía del entorno para realizar sus funciones vitales
4. Forma réplicas exactas de sí misma

3. ¿Cómo se clasifican a los bioelementos de acuerdo con su abundancia en los


organismos vivos?

Presentes en todos los organismos:

Presentes en algunos organismos (ultra traza): B Al Si V Mo I Ni Cr F Se Sn As


4. ¿Cuáles son los elementos denominados ultra traza de acuerdo con su

abundancia?

5. ¿Cuáles son las características principales?


1. Forman enlaces covalentes
2. Originan una gran variedad de moléculas estables dado que son elementos muy
ligeros y esto hace que los enlaces sean muy fuertes
3. Los átomos de carbono unidos covalentemente forman el esqueleto de gran
variedad de moléculas orgánicas
4. Los compuestos de carbono de los organismos vivos están relativamente
reducidos
5. Las moléculas orgánicas de la materia viva son ricas en energía
6. La combinación de S, C, N2, O2, H2, origina diferentes grupos funcionales.
6. ¿Cuáles son los grupos funcionales presentes en las biomoléculas?

7. ¿Por qué la maquinaria celular se considera isotérmica?

La célula es esencialmente isotérmica, además no presenta variaciones de presión


significativas de una región a otra, por esta razón, no puede usar el calor como
fuente de energía debido a que éste sólo puede transformarse en trabajo útil a
presión constante cuando va de una región con alta temperatura a otra más fría.

8. ¿Qué moléculas participan en las reacciones moleculares que requieren de


cierta especificidad para llevarse a cabo?

Las moléculas interactivas

9. ¿Cuál es la finalidad de la bioquímica?

determinar de qué manera el conjunto de moléculas que integran a una célula


interactúan para mantener el estado de vida.
10. Nombra las 5 áreas de estudio de la bioquímica

 Enzimología
 Bioquímica metabólica
 Inmunología
 Endocrinología
 Neuroquímica

11. Nombra 3 aplicaciones de la bioquímica en las distintas disciplinas que


dependen del desarrollo de esta área de la ciencia

 Protección de mares y océanos. Es importante conocer la composición


química de las aguas de mares y océanos para diseñar técnicas que permitan
su protección.
 Manipulación de microorganismos. Con técnicas bioquímicas es posible
manipular microorganismos para que degraden contaminantes químicos.
 Desarrollo de antibióticos. Los antibióticos son fármacos que se utilizan para
tratar infecciones que son provocadas por bacterias.

12. Menciona 3 de las propiedades fisicoquímicas del agua y descríbelas con


tus propias palabras.

Las interacciones moleculares nos dan la tensión superficial y esto explica porqué
el agua es adhesiva o en otras palabras explica porqué que el agua moja

El agua no permite el paso completo de los rayos UV, pero sí deja que algunas
plantas acuáticas absorban esta energía.

El agua es insípida e inodora en condiciones normales de presión y temperatura.

13. ¿Cuáles son las funciones biológicas del agua?

Colabora en el proceso digestivo, en la respiración y en la circulación sanguínea.


Mantiene la temperatura casi constante. Por su efecto hidrofóbico mantiene
estructuras como las membranas.

14. ¿Cómo se reflejan las propiedades del agua en el funcionamiento de los


sistemas vivos como los conocemos?

Como disolvente universal, disuelve muchas sustancias lo que permite que sea un
medio de transporte para los nutrientes minerales que se encuentran en el suelo y
que así llegan a las plantas. A su vez, es un reactivo químico que permite la
fotosíntesis, esencial para la vida.

15. De que átomos están compuestos los aminoácidos: de dos grupos


funcionales Amino (NH3 +) y carboxilo (COO-)

16. ¿Cuáles son las funciones de los aminoácidos?

Para la síntesis de proteínas, son precursores de otras moléculas no proteicas de


importancia biológica, donadores de Nitrógeno para otras moléculas no proteicas,
fuente de energía cuando los combustibles usuales (carbohidratos y lípidos) no
están disponibles.

17. Describe las cuatro clasificaciones de los aminoácidos según la antología

 Formadores de Proteínas: proteicos, no proteicos, poco frecuentes


 Función que realizan en la proteína: esenciales y no esenciales
 Por su síntesis por los organismos: dispensables e indispensables
 Por la polaridad: no polares y polares con o sin carga.

18. Escribe en una tabla los aminoácidos por polaridad con su nombre, inicial
y símbolo

AMINOÁCIDOS
NOMBRE INICIAL SIMBOLO
No polar Alanina Ala A
Valina Val V
Leucina Leu L
Metionina Met M
Triptófano Trp W
Isoleucina lle l
Fenilalanina Phe F
Prolina Pro p
Polar
Sin carga Glicocola Gli G
Serina Ser S
Treonina Tre T
Cisteína Cis C
Tirosina Tir Y
Asparagina Asn N
Glutamina Gln Q
Con carga (+) Histidina His H
Arginina Arg R
Lisina Lis K
Con carga (-) Ácido aspártico Asp D
Ácido glutámico Glu E

19. Nombra las reacciones más comunes que sufren los aminoácidos debido a
su grupo Carboxilo:

 formación de ésteres
 formación de haluros de ácido
 sufren reducción

 sufren descarboxilación

20. Nombra las reacciones más comunes que sufren los aminoácidos debido a
su grupo Amino:

1. Acilación: Reacción utilizada en la síntesis "in vitro" de péptidos


2. Reacción con Ninhidrina: Reacción utilizada para la detección y medición
cuantitativa de aminoácidos y péptidos.

3. Reacción con 2,4 - Dinitro Fluorobenceno (Reactivo de Sanger): Reacción


utilizada para determinar el residuo N - Terminal de cadenas peptídicas.

4. Reacción con Fenil isotiocianato (Reactivo de Edman): Reacción utilizada


principalmente para determinar la secuencia de cadenas peptídicas iniciando
por el residuo N - Terminal.

5. Reacción con 5 - dimetilamino naftalén sulfonilo (Cloruro de dansilo):


Reacción utilizada para determinar el residuo N – Terminal
21. ¿Cómo se nombran a los péptidos según la antología?

1º.- Los péptidos se nombran derivados del aminoácido C-terminal.


2º.- Todos los residuos (aminoácidos) restantes se nombran como radicales con la
terminación il. 3º.- Se nombran a partir del residuo N-terminal hacia el C-terminal.
(dirección del péptido).

22. Nombra 2 péptidos no proteicos de importancia biológica, su estructura y


función.

Encefalina: con función depresora de las neuronas del sistema nervioso central.
Actúa también contra el dolor y tiene un efecto analgésico.

Somatotropina u hormona del crecimiento: Proteína elaborada por la glándula


pituitaria que ayuda a controlar el crecimiento del cuerpo y el uso de la glucosa y
la grasa del cuerpo. Es importante porque estimula el crecimiento infantil y ayuda
a mantener los tejidos y órganos a lo largo de la vida.
23. Nombra 2 péptidos proteicos de importancia biológica, su estructura y
función.

Tirosina: aminoácido precursor de varios neurotransmisores (p. ej., dopamina,


noradrenalina, adrenalina), hormonas (p. ej., tiroxina) y melanina; las deficiencias
de enzimas involucradas en su metabolismo causan diversos síndromes.

Asparagina: medicamento que se usa para tratar la leucemia linfoblástica aguda


(LLA) y que está en estudio para el tratamiento de algunos otros tipos de cáncer.
Es una enzima que se toma de la bacteria Escherichia coli (E. coli).

24. Nombra el siguiente péptido ILGQCNAFP y calcula su pI.


Isoleucinilleucinilglicocolilglutaminilcistenilasparaginilalaninilfenilalaninilprolina.
(Lle-Leu-Gli-Gln-Cis-Asn-Ala-Phe-Pro)

Punto isoeléctrico
Pka/Pkr 9.68 9.64 9.78 9.13 8.18 8.80 9.69 9.29 1.99
pH/aa lle Leu Gli Glin Cis Asn Ala Phe Pro Total
0 -1.99 + + + + 0 + + + 0 +6
1.99 - 8.18 + + + + 0 + + + - +5
8.18 – 8.80 + + + + - 0 + + - +4
8.80 – 9.13 + + + 0 - - + + - +2
9.13 – 9.29 + + + - - - + 0 - 0
9.29 – 9.64 + 0 + - - - + - - -2
9.64 – 9.68 0 - + - - - + - - -4
9.68 – 9.69 - - + - - - 0 - - -6
9.69 – 9.78 - - 0 - - - - - - -8

pk a1 + pk a2 1.99+8.18
pI = = =5.08 5
2 2
25. Se resolvieron electroforéticamente cuatro dipéptidos de una mezcla y se
determinó experimentalmente la pI de cada uno de ellos. Por otro método se
obtuvo la composición de cada dipéptido. Composición obtenida: Asp-Glu;
Ala-Ala; Ala-Lys; Ala-Glu. pI obtenidos: 10,11- 6,3- 3,25 y 2,98. ¿Podría
correlacionar cada pI determinado con cada dipéptido?

DIPÉPTIDO PUNTO
ISOELÉCTRICO
Asp-Glu 2.98
Ala-Ala 6.3
Ala-Lys 10.11
Ala-Glu 3.25

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