Practico 1 Proteina

Práctica N°1: Proteínas I.
Objetivos:
1. Realizar la extracción de la caseína de la leche y reconocer su naturaleza proteica.

2. Reconocer la presencia de determinados restos de aminoácidos.
Marco teórico:
1. Las proteínas son macromoléculas constituidas por 100 aminoácidos o más. Forman la
estructura básica de todas las células vivas, y son esenciales para el mantenimiento de los
procesos vitales. Se las conoce como el material de construcción del cuerpo.
Se ha estimado que el cuerpo humano contiene alrededor de 100 mil tipos de proteínas cada uno
de las cuales cuenta con una función específica.
Función estructural: se encuentran en la membrana plasmática o citoplasma y también en

gran cantidad de tejidos. Aquí las proteínas actúan como “anclas de soporte”.
Función de transporte: algunas proteínas transportan sustancias a ambos lados de la

membrana plasmática y en los líquidos extracelulares. Por ejemplo, en la sangre transportan los
lípidos desde el hígado hasta los otros órganos.
Función hormonal: estas proteínas permiten regular la actividad fisiológica y metabólica de

las células.
Función de defensa: algunas proteínas defienden el organismo ante una agresión externa.
Los anticuerpos son proteínas producidas en los glóbulos blancos de la sangre que permiten
reconocer y neutralizar bacterias y virus.
Función de nutrición y reserva: algunas resultan nutrientes celulares.
Función enzimática: muchas proteínas globulares, son capaces de acelerar las reacciones
químicas.
Función contráctil o de movimiento: algunas proteínas permiten que la célula o

determinados organelos se muevan y cambien de forma.
2. Enlace peptídico
Se llama enlace peptídico a la unión de dos aminoácidos mediante la pérdida de una molécula de
agua entre el grupo amino de un aminoácido y el grupo carboxilo del otro. El resultado es un enlace
covalente CO-NH. El enlace peptídico sólo permite formar estructuras lineales, sin ramificaciones,
que se denominan péptidos; estas estructuras son muy estables, pues los enlaces peptídicos son
covalentes. Todos los péptidos tienen un grupo amino en un extremo y un grupo carboxilo en el
otro.
ECUACIÓN PARA LA FORMACIÓN DE UN AMINOÁCIDO ----->
3. La parte de la estructura de un aminoácido que no se modifica al formar una cadena

peptídica es el Resto.
4. A) La reacción o prueba de Biuret es un método que detecta la presencia de compuestos de tres o
más enlaces peptídicos y, por tanto, sirve para todas las proteínas y péptidos cortos. El reactivo de
Biuret consiste en una solución acuosa de sulfato cúprico (CuSO4) en medio alcalino (NaOH). Este
reactivo da un ensayo positivo con los enlaces peptídicos entre aminoácidos, cuando la solución
queda de color violeta. Esto se debe a que el cobre tiene la propiedad de formar iones complejos,
especialmente entre los enlaces peptídicos.
Reacción xantoproteica Sirve para caracterizar los aminoácidos con grupos aromáticos de las proteínas, ya que
estos se nitran por acción del HNO3 y producen la coloración característica. Esta reacción da positiva si en la
proteína se encuentran los aminoácidos fenilalanina, tirosina o triptófano.
Reactivo de Millón Sirve para caracterizar los aminoácidos con grupos fenólicos de las proteínas. Si en la
proteína hay tirosina la reacción da positiva. Este reactivo consiste en una solución de nitrato de mercurio (II),
en solución de ácido nítrico-nitroso, siendo esta la reacción que da lugar con la tirosina. La reacción da un
coágulo blanco que por calentamiento forma un coágulo color rojo carne que identifica los restos de tirosina.
B) Desnaturalización de una proteína
Es un cambio irreversible que afecta la estructura tridimensional de las proteínas generando la pérdida de la
actividad biológica.
Agentes desnaturalizantes:
-Cambios de temperatura: calor y frío.
-Cambios de pH: ácido y base.
-Cambios de salinidad.
-Plomo y mercurio.
-Agitación.
-Radiación ionizante.
Materiales
-Vaso de bohemia (x4)
-Probeta de 25mL.
-Trípode con tela metálica.
-Termómetro.
-Varilla de vidrio.
-Papel de filtro.
-Centrífuga.
-Mechero y encendedor.
-Paño de limpieza.
Soluciones:
-Leche descremada.
-Etanol.
-Solución acuosa de ácido etanoico 2M.

-Solución acuosa de hidróxido de sodio al 10% m/v-
-Solución acuosa de sulfato cúprico al 1% m/v.
-Ácido nítrico concentrado.
-Reactivo de Millon.
-Limón.
PROCEDIMIENTO:
a) Extracci6n de la caseína.
1- Verter 25 mL de leche descremada en un vaso de Bohemia.
2- Calentar hasta unos 50 °C aproximadamente.
3- Adicionar por goteo ácido etanoico 2M, agitando en forma continua hasta que no se observe más
precipitación.
4- Dejar decantar y volcar el líquido en la pileta.
5- Disgregar el sólido con la ayuda de una varilla de vidrio.
6- Lavar con 10 ml de etanol y dejar decantar (si se dispone de una centrifuga se puede centrifugar la mezcla).
7- Desechar el liquido
8- Retirar el sólido con la ayuda de una varilla de vidrio y secarlo entre hojas de papel de filtro.
9- Pasar pequeñas fracciones del sólido a tres vasos de bohemia.
b) Reconocimiento de la naturaleza proteica de la caseína.
Reacción de Biuret:.
1- Agregar sobre la caseína del primer vaso 10 gotas de la solución acuosa de hidróxido de sodio al 10% y
2 gotas de la solución acuosa de sulfato cúprico al 1%.
2- Mezclar con varilla de vidrio.
3- Anotar observaciones.
Se observa un color lila por lo que el reactivo da un ensayo positivo.
Reacción xantoproteica:.
1- Agregar sobre la caseína del segundo vaso 2 gotas de ácido nítrico concentrado.
2- Anotar observaciones.
El color amarillo de la reacción indica la presencia de aminoácidos con anillos aromáticos en su

estructura. Por lo que el ensayo es positivo.
Reacción de Millon:
1- Agregar sobre la caseína del tercer vaso 5 gotas del reactivo de Millon.
2- Calentar suavemente, y anotar observaciones.
Si en la proteína hay tirosina la reacción da positiva. Por lo que en este caso la reacción da un ensayo positivo.

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1. Realizar la extracción de la caseína de la leche y reconocer su naturaleza proteica.

Función estructural: se encuentran en la membrana plasmática o citoplasma y también en

Función de transporte: algunas proteínas transportan sustancias a ambos lados de la

Función hormonal: estas proteínas permiten regular la actividad fisiológica y metabólica de

Función de nutrición y reserva: algunas resultan nutrientes celulares.

Función contráctil o de movimiento: algunas proteínas permiten que la célula o

ECUACIÓN PARA LA FORMACIÓN DE UN AMINOÁCIDO ----->

3. La parte de la estructura de un aminoácido que no se modifica al formar una cadena

B) Desnaturalización de una proteína

-Cambios de temperatura: calor y frío.

-Cambios de pH: ácido y base.

-Vaso de bohemia (x4)

-Trípode con tela metálica.

-Solución acuosa de ácido etanoico 2M.

-Solución acuosa de sulfato cúprico al 1% m/v.

-Ácido nítrico concentrado.

1- Verter 25 mL de leche descremada en un vaso de Bohemia.

2- Calentar hasta unos 50 °C aproximadamente.

4- Dejar decantar y volcar el líquido en la pileta.

5- Disgregar el sólido con la ayuda de una varilla de vidrio.

9- Pasar pequeñas fracciones del sólido a tres vasos de bohemia.

b) Reconocimiento de la naturaleza proteica de la caseína.

Se observa un color lila por lo que el reactivo da un ensayo positivo.

El color amarillo de la reacción indica la presencia de aminoácidos con anillos aromáticos en su

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