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enzimas

8 pag.

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 Enzimas, mecanismo de acción: Función.
ENZIMAS: Son catalizadores producidos por las células y
cuya función es incrementar la velocidad de la reacción En que favorece que se acelere la velocidad de
que cataliza sin alterar las constantes de equilibrio. reacción sin cambiar el equilibrio?
Molécula o sustancia que va a actuar acelerando la Disminuye la energía de activación
velocidad de la reacción. Son macromoléculas
nitrogenadas con una función biológica la cual es catalizar
una reacción. Casi todas de ellas son de naturaleza
proteica, como por ejemplo la proteína de tripsina (Sitio
activo: Ser/His/Asp) y las del ácido ribonucleico, las
ribozimas.

PROPIEDADES GENERALES DE LAS ENZIMAS

1. Tienen gran poder catalítico (catálisis)
2. Son altamente específicas.
3. Aumenta la velocidad de la reacción sin alterar la
constante de equilibrio.
4. La mayoría de las enzimas son proteínas. § Una reacción no catalizada tiene una energía de
5. Su actividad puede ser regulada. activación mayor que la no catalizada.
6. Las enzimas interconvierten diferentes formas de § Una reacción catalizada tiene menor energía de
energía. activación.
7. Son catalizadores de las reacciones químicas de los § No existe diferencia en la energía libre en una
sistemas biológicos. reacción catalizada y sin catalizar.
8. Poseen un alto grado de especificidad de sustrato. *¿Por qué están actuando las enzimas como catalizadores?
9. Funcionan en soluciones acuosas en condiciones Porque están disminuyendo la energía de transición (estado
suaves de pH y temperatura. de transición).
10. Se recuperan intactas después de reaccionar. *Menor energía de activación à mayor velocidad de
reacción.
Esquema general:
ESPECIFICIDAD DE FUNCIÓN
Un mismo compuesto puede ser sustrato de varias enzimas
que lo modifican de distinta forma.

Cada enzima tiene especificidad para producir un

Esquema de la acción de las enzimas producto.

ESTEREOESPECIFICIDAD
Las enzimas son estéreo específicas porque forman varias
interacciones entre aminoácidos del centro activo y los
distintos grupos del sustrato.

Catálisis: Transformación del sustrato en el complejo enzima

- sustrato. *La enzima glicerol quinasa va a fosforilar al glicerol para
La enzima final es igual que la de inicio, no se transforma, se formar L-glicerol 3-fosfato.
recupera intacta.

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 MODO DE ACCIÓN DE LAS ENZIMAS CLASIFICACIÓN DE LAS ENZIMAS DE ACUERDO AL
Cómo actúan las enzimas? TIPO DE REACCIÓN
Hay una complementariedad en las en la estructura del 1. Oxidorreductasas: Reacciones de óxido reducción.
sustrato y de la enzima. La enzima va tener en un lugar de 2. Transferasas: Transferencia de grupos intactos de
su estructura al sitio activo Que es donde va a encajar una molécula a otra.
exactamente el sustrato. 3. Hidrolasas: Reacciones de hidrólisis ruptura de
enlaces (con participación del agua).
4. Liasas: Adición de grupos a dobles enlaces (sin
participación del agua).
5. Isomerasas: Transferencia intramolecular de grupo
(cis/tras, L/D, aldehído/cetona) Interconversión de los
No todas las enzimas o la mayoría, son del modelo rígido varios isómeros que puede tener un compuesto.
de Fisher, al contrario, la enzima se modifica, se transforma, 6. Ligasas: Unión de dos sustratos a expensas de la
para reconocer la estructura del sustrato. hidrólisis del ATP.
*Este modelo se aplica más a la mayoría de funciones de
las enzimas. SUB-CLASES:
➔ Oxidorreductasas
Deshidrogenasas
Oxidasas
Reductasas
Peroxidasas
Catalasas
Oxigenadas
La glucosa tiene que ser degradada por una enzima del Hidroxilasas
tracto digestivo.
➔ Transferasas
Transaldolasas y transcetolasas
Nomenclatura de las enzimas: Unión internacional de
Acetil-, metil-, glucosil- y fosforil- transferasas
Bioquímica y Biología Molecular
Quinasas
Las enzimas se identifican con un código de 4 dígitos, así
Fosfomutasas
como un nombre sistemático que consta el nombre de los
➔ Hidrolasas
sustratos, seguido por el tipo de reacción que cataliza
Esterasas
terminando en asa.
Glucosidasas
Ejemplo: El nombre formal de la enzima que cataliza la
Peptidasas
reacción de transferencia de un grupo fosfato del ADN a
Fosfatasas
la glucosa.
Tiolasas
Fosfolipasas
Amidasas
Desaminasas
Ribonucleasas
➔ Liasas
Descarboxilasas
Aldolasas
Nomenclatura Hidratadas
Código numérico encabezado por las letras EC (enzyme Deshidratasas
commission) Sintasas
Cuatro números separados por puntos. Liasas
§ El 1° indica a cuál de las seis clases pertenece la ➔ Isomerasas
enzima. Racemasas
§ El 2° fiere a distintas subclases dentro de cada grupo. Epimerasas
§ El 3° y el 4° se refieren a los grupos químicos específicos Isomerasas
que intervienen en la reacción. Mutasas
Nombre sistémico ➔ Ligasas
Sustrato preferente + reacción + "asa". Sintetasas
Etanol---Alcohol DH--->Acetaldehído Carboxilasas

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Clase I. Oxidorreductasas: Catalizan reacciones de Clase VI. Ligasas: Catalizan la formación de un enlace
óxido reducción al adicionar o sustraer hidrógenos o entre dos moléculas de sustrato energía para esta reacción
electrones. es esa portada por la hidrólisis de un nucleótido trifosfato
Ejemplo: Ejemplo:

*Reacción que veremos en el metabolismo de los ácidos

grasos. Subclases: sintetasas y carboxilasas.

Subclases: deshidrogenasas, oxidasas, oxigenasas, ESTRUCTURA DE UNA ENZIMA

reductasas, peroxidasas, catalasas, hidroxilasas. *Las enzimas son proteínas.

Clase II. Transferasas: Catalizan reacciones en las que

hay una transferencia de grupos de una molécula a otra.
Metil, glicosil
Ejemplo:

Centro activo: Zona de la molécula a la que se une el

sustrato y dónde se realiza la catálisis enzimática.
Centro regulador: Zona en la que se unen las sustancias
que regulan la actividad de la enzima.
Subclases: transaminasas, transcarboxilasas, transmetilasa. Holoenzima: apoenzima + cofactor.
*La citrato sintetasa, una de las enzimas del ciclo de Krebs.
Clase III. Hidrolasas: Catalizan reacciones en las que se
produce la ruptura de enlaces por la adición de agua. Sitio activo:
Hidrolizan enlaces C-C, C-N, C-O, P-O.
Ejemplo: Lugar de unión del sustrato a la enzima y dónde se lleva a
cabo la catálisis. La especificidad del sustrato depende
del tamaño, estructura, cargas, polaridad, carácter
hidrófobo. Contiene los aminoácidos que van a hacer la
catálisis.

Subclases: esterasas, glucosidasas, fosfatasas, tiolasas,

fosfolipasas, amidasas, desaminasas, ribonucleasas y
pentidasas.

Clase IV. Liasas: Catalizan reacciones de eliminación no

hidrolítica de grupos (H2O CO2 y NH3) para formar un doble
hace enlace o se añaden en grupos para romper un doble
enlace. - Es un bolsillo o hendidura tridimensional compuesto de
Ejemplo: residuos de aa de las diferentes partes de la molécula
que produce un microambiente específico.
- Es relativamente pequeño en comparación con el
volumen total de la enzima.
- Los sustratos se unen mediante múltiples interacciones
Subclases: descarboxilasas, hidratasas, deshidratasas, débiles.
liasas aldolasas y sintetasas.

Clase V. Isomerasas: Catalizan varios tipos de reacciones

en las que hay un reordenamiento intramolecular. Ejemplo:

Subclases: isomerasas, racemasas, epimerasas y mutasas.

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SITIO DE UNIÓN AL SUSTRATO ALGUNOS ELEMENTOS INORGÁNICOS QUE SIRVEN
Contiene los grupos químicos (cadenas laterales de COMO COFACTORES DE LAS ENZIMAS
aminoácidos) que ficado de sustrato formando el complejo § Cu2+ → Citocromo oxidasa (cadena transportadora
enzima-sustrato. La unión es reversible y se establece de electrones).
mediante enlaces débiles (electrostáticos o salinos, § Fe2+ or Fe3+ → Citocromo oxidasa, catalasa,
puentes de hidrógeno, fuerzas hidrofóbicas y fuerzas de peroxidasa.
Vander Waals) § K+ → Piruvato quinasa.
§ Mg2+ → Hexoquinasa, glucosa 6-fosfatasa, piruvato
quinasa.
§ Mn2+ → Arginasa, ribonucleótido reductasa.
§ Mo → Dinitrogenasa.
§ Ni2+ → Ureasa.
§ Se → Glutation peroxidasa.
§ Zn2+ → Anhidrasa carbónica, alcohol dihidrogenasa,
El sitio activo no puede ser modificado. Las proteínas son carboxipeptidasas A y B.
muy lábiles a altas temperaturas, cambios de PH; la
manipulación grosera puede alterar los enlaces y la Co-enzima
estructura y puede inactivar el sitio activo. Si se eliminan Molécula orgánica pequeña que proviene de varios
aminoácidos de la superficie no se ve afectado por qué elementos tanto orgánicos como inorgánicos. Son
son aminoácidos estructurales, pero si se eliminan moléculas que van a participar en la reacción enzimática y
aminoácidos de la estructura del sitio activo la enzima deja que provienen de las vitaminas y también de otros
de tener actividad. Por eso es que las enzimas son muy elementos (no todas sólo de vitaminas)
sensibles, si se viera afectada esto hará que no se
produzca la reacción, se desnaturaliza, ya no tiene
actividad.

Algunas se asocian en forma transitoria con la enzima

actuando como co-sustratos
Ejemplo: NAD+ y el NADP-

La holoenzima es la enzima activa. Es el complejo funcional

constituido por una apoenzima (inactiva) y su coenzima
característica.

Co-factor
A veces la actividad catalítica depende de un
componente químico adicional.
Son metales o iones inorgánicos pequeños, Fe, Mg, Mn, Zn,
Co.

Características estructurales

Los organismos requieren pequeñas cantidades de ciertos Enzimas complejos

oligoelementos en sus dietas.

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*Los cambios químicos en las cosas y más compensan
exactamente a los que se realizan en el sustrato.

Ejemplo de cofactor

Que estos residuos de aminoácidos, glutámico y aspártico

en su forma ácida donan protones y en su forma básica
aceptan protones.
La lisina y arginina, en su forma ácida dona y en su forma
básica acepta.
*Catálisis: reacción. Las enzimas aceleran la velocidad de La cisteína, tiene un grupo SH.
la reacción. En el sitio activo se da el proceso catalítico. La histidina, funciona como amortiguador en la
hemoglobina.
TIPOS DE CATÁLISIS La serina y tirosina donan hidrógeno.
® Catálisis ácido base. *Ácido es el que cede protones y básico el que acepta.
® Catálisis covalente. *Las cadenas laterales de los residuos de estos
® Catálisis por iones metálicos. aminoácidos les permiten actuar como catalizadores
Catálisis ácido - base general ácidos - básicos.
Transferencia de protones desde o hacia el sustrato.
Catálisis ácida: Cuando la enzima transfiere un protón al
sustrato.
Catálisis básica: Cuando la enzima remueve un protón del
sustrato. Este mecanismo de acción está presente en las
reacciones que involucran transferencia de grupos fosfatos,
tautomerización y adición de grupos carbonilos.
Grupo ácido-base de las enzimas:
§ El grupo imidazol de la histidina.
§ Grupos carboxilos de los aminoácidos ácidos.
§ Grupos amino de los aminoácidos básicos.
§ SH de la cisteína.
§ OH de la tirosina. Esta es una enzima, triosa fosfato isomerasa, va a transformar
este sustrato que se llama glicelido3-fosfato en
Catálisis ácido - base dihidroxiacetato mediante una catálisis ácido - base.
La histina 95 de la enzima y el glutámico 165 de la enzima
● Muchos tipos de reacciones bioquímicas son
susceptibles de catálisis ácida, básica o ambas. (estamos hablando de la catálisis de los grupos funcionales
● Las cadenas laterales de los residuos de aminoácidos que están actuando en la enzima)
Asp, Glu, His, Cys, Tir y Lys (aspártico, glutámico, histidina, El sustrato se une al centro activo de la enzima y habrá
cisteína, tirosina y lisina) tienen pK dentro del rango transferencia. El glutámico tiene carga negativa al pH
fisiológico o cercano él, lo que le permite actuar como fisiológico, por lo tanto actuará como una base. El
catalizadores ácidos o básicos. intermediario enediol se forma por transferencia de un
protón de C2 al glutámico 165 y un protón de histidina 95
● Varias cadenas laterales de aminoácidos pueden
actuar como dadores o aceptores de protones en el al carbonilo.
sitio activo de la enzima. Se forma la dihidroxiacetonafosfato, que es el producto y
● Estos grupos se posicionan en el sitio activo permitiendo se regenera la enzima.
*Catálisis ácido - base de aminoácidos por transferencia
la transferencia de portones, generando incrementos de
la velocidad. de protones.
La capacidad de las enzimas para disponer de varios
grupos catalíticos alrededor de sustrato hace que la
catálisis ácido básica concertada sea un mecanismo
enzimático común.

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Otro ejemplo de catálisis: Transferencia del grupo a un nuevo sustrato.
Los grupos catalíticos específicos contribuyen a la
catálisis
Los grupos funcionales que participan en este mecanismo
de catálisis son: imidazol, tiol, alcohol (serina) y carboxilo
(aspartato)
Se forman enlaces covalentes transitorios E - S para facilitar
la formación de producto.
Ejemplo: transaminaciones
Catálisis por iones metálicos
Participan de diferentes formas en la catálisis:
➢ Fijando y orientando adecuadamente el sustrato para X = Núcleo nucleofílico de la enzima.
que reaccione.
➢ Estabilizando estados de transición de compuestos Grupos nucleófilos y electrófilos de importancia
cargados. biológica
➢ Intervienen en reacciones redox cambiando su propio
estado de oxidación.

Sitio activo de la anhidrasa carbónica humana

Un tercio de las enzimas necesitan estos iones metálicos,
uno de ellos es el zinc, que en la imagen está rodeado de
tres histidinas, 96, 94 y 119, y también está acoplado a la
hidratación, tiene una molécula de agua.
El CO2 más el agua forman ácido carbónico. La enzima
anhidrasa carbónico humana es la que sintetiza el ácido
carbónico y esta enzima necesita la presencia del zinc.
*El grupo funcional de enzima está hidratado y hay una
reacción glucosídica que hidrata al CO2 con el agua a. Grupos nucleófilos en sus formas básicas.
formando el ácido carbónico. b. Los grupos electrófilos contienen un átomo con déficit
deficiencia de electrones. (rojo)
Metales que intervienen en estas reacciones
*Estas catálisis de enlace covalente también existen en el
sitio activo.
*Mediante identificación, los aminoácidos realizan este tipo
de catálisis, transforman el sustrato.
*Si cambiamos la posición o la estructura, se desnaturaliza
el sitio activo y no hay reacción.

Co-Enzimas
Son moléculas que van a estar dentro o muy cerca del sitio
activo para transformar el sustrato en producto. Muchas
enzimas necesitan estas moléculas, algunas son derivadas
de la vitaminas hidrosolubles y otras no.
Catálisis covalente § Son moléculas orgánicas no proteicas que participan
➢ Acelera la velocidad mediante la formación transitoria cerca o dentro del sitio activo de la enzima, actuando
de un enlace covalente entre el catalizador y el como co-sustrato.
sustrato. El enlace se forma por la reacción de un grupo § Se unen por fuerzas débiles a la enzima.
el nucleofílico del catalizador con un grupo electrofílico § Se reconstruye su estado original mediante una
del sustrato. reacción secundaria. Aportan grupos químicos que no
➢ Ocurre en aquellas reacciones en donde el sustrato o se encuentran en los aminoácidos actuando como
parte de él forma un enlace covalente con la enzima. transportadores transitorios de grupos químicos
➢ La reacción se ejecuta en dos etapas: específicos.
➢ El sustrato o parte de él se une el a la enzima formando
un intermediario unido covalentemente a la enzima. *Las co-enzimas ayudan transitoriamente a que un grupo
funcional se transporte.
*Una reacción se produce en tres etapas. Cuando la
enzima se une al sustrato. Cuando en esta reacción no hay
transferencia de un grupo funcional porque la enzima no lo
tiene, la co-enzima va a participar transitoriamente,
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transfiriendo ese grupo funcional y recién se producirá la • Frecuentemente son oligoméricas de diferentes
tercera reacción, la del producto. cadenas peptídicas.
*Las co-enzimas aportan grupos químicos que van a actuar • Son importantes como marcadores genéticos
como transportadores transitorios. distinguiendo un homocigoto y heterocigoto.
Ejemplo: NAD. Puede recibir hidrógeno y pasar de NAD • Se encuentran sólo en tejidos específicos
oxidado a NAD reducido. considerándolas como marcadores de enfermedades.

Lactato dehidrogenasa
Degrada el ácido láctico en ácido pirúvico. Es una
reacción de óxido reducción. Transforma el lactato en
piruvato. Tiene varias formas moleculares pero es la misma
enzima.

ACTIVIDAD DE LACTATO DESHIDROGENASA

*En esta reacción se necesita transportadores de

electrones.

COENZIMAS DERIVADAS DE VITAMINAS

*FMN y FAD: flavinamononucleótico y
flavinaadeninadinucleótido. La LDH es una enzima presente en muchos tejidos que
tienen funcionalidad en el aporte de energía a las células.
(comprometida en el metabolismo de la glucosa,
carbohidratos)
Son formas diferentes de la enzima pero con la misma
función con una pequeña diferencia en su estructura
(porque tienen diferentes aminoácidos) según el tejido que
provengan:
★ LD1: origen corazón, músculo hematíes.
★ LDH2: sistema retículo endotelial, leucocitos.
★ LDH3: pulmones.
★ LDH4: riñones, placenta, páncreas.
★ LDH5: hígado, músculo.
Un incremento en cualquier forma de LDH en la sangre,
indica un tipo de daño al tejido.
Necrosis. Infarto al miocardio, estas enzimas van a liberarse
al plasma, al suero sanguíneo y el sacar una muestra de
sangre, saldrá que se ha incrementado la enzima por daño
en el corazón.

La LDH presenta la estructura de un tetrámero formado por

COENZIMAS NO DERIVADAS DE VITAMINAS sub-unidades unidas por enlaces hidrofóbicos, puentes de
® ATP, ADP, AMP, etc. H y fuerzas electrostáticas.
® Glutatión. Existen dos tipos distintos de sub-unidades, M (músculo) y H
® Ácido lipoico. (corazón) y si las combinamos, darán lugar a 5 tipos de
® Biopterina (BH4) isoenzimas H4, M1H3, M2H2, M3H1, M4.
® Coenzima Q (Ubiquinona) Tiene importancia en el diagnóstico de patologías
® Carnitina. cardiacas.

Isoenzimas
• Son formas moleculares diferentes de la misma enzima.
• Son proteínas con diferentes estructura y composición
química pero que catalizan la misma reacción
desplazándose de forma diferente en una
electroforesis (proceso que las separa para poder
identificarlas)

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Muchas enfermedades que causan lesión tisular, provoca
aumento de las enzimas intracelulares.
*Las isoenzimas se pueden separar por electroforesis. Como
son aminoácidos y estos tienen carga, se pueden separar
de acuerdo a su carga en un campo eléctrico.

Cada dímero representa a un tejido en particular.

A: Normal.
B: Infarto al miocardio. Aumenta LDH1 y disminuyen
LDH2 y LDH3. Isoenzimas y enfermedades cardiacas
C: Hepatitis. Aumenta LD5. Enzimas cardiacas: Biomarcadores
★ Mioglobina.
Creatina cinasa
★ Troponinas cardiacas.
Presenta tres isoenzimas. ★ Creatina kinasa
Cada isoenzima consiste en un número compuesto por dos ★ Creatina kinasa MB.
polipéptidos (denominados sub-unidades B y M) ★ Aspartato amino transferasas (GOT-AST)
asociados en una de tres combinaciones: CK1 = BB, CK2
★ Lactato deshidrogenasa
= MB, CK3 = MM.
- Isoenzimas LDH1 (suero)
Cada isoenzima muestra una movilidad electroforética
- Isoenzima LDH2 (miocardio)
característica.
Sirven para establecer un diagnóstico valorar la magnitud
Como están cargadas negativamente, migran al cátodo.
de la lesión, monitorizar la mejoría del paciente y mostrar la
repetición del fenómeno.

En la gráfica se muestra los días posteriores al infarto en

relación con la enzima. El perfil de la mioglobina y CK tan
pronto se produce el infarto: se eleva pero al primer día
Esta es una electroforesis representada de forma gráfica. El bajan. La CK MB, al primer día sube pero luego comienza
suero se coloca en el origen y las isoenzimas se separan. a descender. La troponina se eleva casi al segundo día.
CK-BB se separa más o tiene mayor migración y CK-MM se *El momento es importante.
separa menos o tiene menor migración y es la isoenzima que *El incremento de estas isoenzimas va en función de la
está incrementada. permanencia de su elevación en el organismo.

Creatina fosfoquinasa (CK)

La CK es un dímero, formada por monómeros que pueden
ser de dos tipos: M y B.
La CK presentan 3 isoenzimas:
➢ CK-MM, de localización muscular.
➢ CK-MB, de localización cardíaca.
➢ CK-BB, de localización cerebral.

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